ENZIMAS

Enzimas so protenas com atividade cataltica. Praticamente todas as reaes que caracterizam o metabolismo celular so catalisadas por enzimas. Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reao sem, no entanto, participar dela como reagente ou produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras de conjuntos complexos de reaes. As enzimas so, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

Propriedades
So catalisadores biolgicos extremamente eficientes Aceleram em mdia 103 a 1012x a velocidade da reao, transformando de 100 a 1000 molculas de substrato em produto por segundo de reao. Atuam em concentraes muito baixas Atuam em condies especficas de temperatura e pH Possuem todas as caractersticas das protenas

Propriedades
Podem ter sua atividade regulada Esto quase sempre dentro da clula, e compartimentalizadas (lisossomos, mitocndrias, citoplasma, ncleo, retculo endoplasmtico). Altamente especficas

Cofatores enzimticos
Cofatores so pequenas molculas orgnicas (no proticas), denominadas coenzimas (geralmente derivadas de vitaminas. Ex: NAD e FAD, CoA), ou inorgnicas (Zn, Fe, Mg) necessrias para a funo de uma enzima. Estes cofatores no esto ligados permanentemente enzima, mas, na ausncia deles, a enzima inativa A frao protica de uma enzima, na ausncia do seu cofator, chamada de APOENZIMA Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA

Especificidade O stio ativo

As enzimas so muito especficas para os seus substratos Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vrios substratos ao mesmo tempo Esta especificidade se deve existncia, na superfcie da enzima de um local denominado STIO DE LIGAO DO SUBSTRATO

Especificidade O stio ativo

O stio de ligao do substrato de uma enzima dado por um arranjo tridimensional espacial dos aminocidos de uma determinada regio da molcula, geralmente complementar molcula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligao do mesmo. Este stio pode conter um segundo stio, chamado STIO CATALTICO ou STIO ATIVO; neste stio ativo que ocorre a reao enzimtica.

Modo de atuao enzimtica

O substrato liga-se (em geral no covalentemente) ao stio ativo formando um complexo enzima-substrato, que posteriormente convertido a enzima-produto, que se dissocia em enzima e produto.

Mecanismo geral de catlise

As enzimas aceleram a velocidade de uma reao por diminuir a ENERGIA LIVRE DE ATIVAO da mesma, sem alterar a termodinmica da reao, ou seja, a energia dos reagentes e produtos da reao enzimtica e de sua equivalente no enzimtica so idnticas. Quanto menor a energia livre de ativao, mais molculas tm energia suficiente para superar o estado de transio e, assim, mais rpida a velocidade de reao.

Mecanismo geral de catlise

Cintica enzimtica
A cintica de uma enzima estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reao. Uma reao enzimtica pode ser expressa pela seguinte equao: E + S <==> [ES] ==> E + P A velocidade de uma reao enzimtica depende das concentraes de ENZIMA e de SUBSTRATO, temperatura, pH, dentre outros.

Fatores externos de influncia na V de uma reao

Temperatura = Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reao, at se atingir a TEMPERATURA TIMA; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturao da molcula (FEBRE). pH = dem temperatura; existe um pH TIMO, onde a distribuio de cargas eltricas da molcula da enzima e, em especial do stio cataltico, ideal para a catlise.

Concentrao do Substrato.

Efeito de [S] sobre V

Inibio enzimtica
Inibidores so compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibio enzimtica pode ser reversvel (ligao no covalente) ou irreversvel (ligao covalente inseticidas neurotxicos) Na inibio enzimtica irreversvel, h modificao covalente e definitiva no stio de ligao ou no stio cataltico da enzima. Existem 2 tipos de inibio enzimtica reversvel:
Inibio Enzimtica Reversvel Competitiva Inibio Enzimtica Reversvel No-Competitiva

IER Competitiva

IER No-competitiva

Inibidor competitivo
Inibidor no competitivo

IER Competitiva
Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo stio de ligao do substrato; O efeito revertido aumentando-se a concentrao de substrato Este tipo de inibio depende das concentraes de substrato e de inibidor. Vmax: no altera

IER No-competitiva
Quando o inibidor liga-se reversivelmente enzima em um stio prprio de ligao, podendo estar ligado mesma ao mesmo tempo que o substrato. O inibidor modifica a estrutura da enzima. Este tipo de inibio depende apenas da concentrao do inibidor. Vmax: diminui