DRA. DORA KING Bioquimicacum@gmail.

com Contrasea: cumbioquimica

Oficina 214. Coordinador: Dr. Estuardo Pacheco. 10 catedrticos. 2 tcnicos de laboratorio. (of 213). Ubicacin en el pensum: Segundo ao Fase I:
Coordinadora de Fase I Dr. Tulio Hernndez
Edificio C oficina 326

Durante el ao se realizan 4 rotaciones (rotan los catedrticos, no los alumnos).

Obligatorio, cambiaron los casos clnicos Costo Q50.00 por manual. Pago en Banco Ver indicaciones en el cartelera

EVALUACIN
ACTIVIDAD EXAMENES PARCIALES LABORATORIOS Y CASOS CLINICOS INVESTIGACIN MAPA METABLICO TOTAL ZONA EXAMEN FINAL No. 5 18 1 1 valor Total puntos 8 2 2 2 40 PUNTOS 36 PUNTOS 2 puntos 2 puntos 80 PUNTOS 20 PUNTOS

5 bloques de contenido durante el ao, cada bloque es evaluado con un examen parcial. 4 Rotaciones y 4 catedrticos diferentes durante el ao. Los alumnos NO ROTAN. Los alumnos permanecen en su saln y en el horario asignado TODO el ao. La totalidad de los grupos se dividen en dos sub-grupos: (40 grupos en cada rotacin) PRIMERA y SEGUNDA ROTACION para la asistencia al laboratorio.

AVISOS
Martes 31 feriado: los laboratorios se trasladan para el viernes 3 de febrero

Sema na 1.

Fecha

Contenido de Clases Generalidades de Enzimas Orientacin General

Actividad Prctica

Asistencia al laboratorio

16-20 enero

2.

23-27 enero 30 enero -3 febrero

Vitaminas Liposolubles Vit. Hidrosolubles

3.

Lab. 1: Fotometra

Dos rotaciones

4.

6 - 10 febrero

Carbohidratos Generalidades, su Digestin y Absorcin

Lab. 2: Hidrlisis Almidn

Dos rotaciones

5.

13- 17 febrero

Gluclisis y Gluconeognesis

Casi clnico 1: Anemia Megaloblstica

Dos rotaciones

6.

20-24 febrero 27 febrero 2 marzo 5- 9 marzo

Metabolismo del Glucgeno

Lab. 3 Dieta/Nutricin

1. Rotacin

7.

Va de las Pentosas Fosfato

Lab. No. 3 Dieta/Nutricin

2. Rotacin

PRIMER EXAMEN PARCIAL TEORIA (Semanas 1 a 7)

Enzimas

QUE SON?
Biocatalizadoras. ENZIMA: griego en zime CATALIZADOR: Sustancia que
aumenta la velocidad de una reaccin, sin alterarse en el proceso

NATURALEZA QUIMICA: proteica

CARACTERSTICAS

Mayor velocidad de reaccin. (10 6 10 12 ) Condiciones optimas de reaccin: Temperatura, presin atmosfrica y pH.

CARACTERSTICAS
Mayor especificidad de reaccin (determinada por cadena de aminocidos en el
centro cataltico). Estereoespecficas Especificidad geomtrica

Capacidad de regulacin
Control alostrico Modificacin covalente Variacin de la cantidad de enzima sintetizada.

DEFINICIONES
HOLOENZIMA: Complejo enzima + cofactor con actividad cataltica.

APOENZIMA: la parte proteica de la enzima sin actividad enzimtica.

DEFINICIONES
COENZIMA: Molcula orgnica no protenica asociada a una enzima. (vitaminas)
COFACTOR:Molcula inorgnica que se asocia a una enzima, para su actividad ( Fe, Ca, Cu, Zn ) METALOENZIMA: asociacin estrecha de la enzima con cofactores metlicos (Fe, Cu, Co y Mn).

DEFINICIONES
COSUSTRATOS: coenzimas que se asocian transitoriamente con determinada enzima.(NAD) GRUPO PROSTTICO: cofactores que se unen en forma permanente, a menudo por enlaces covalentes. (grupo HEM)

Coenzimas

COFACTORES
Metal Fe enzima citocromo oxidasa Funcin oxido-reduccin

Cu
Zn Mn Co Ni Mo V

Ac. Ascrbico oxidasa

Alcohol deshidrogenasa Histidina amonaco liasa Glutamato mutasa Ureasa Xantina oxidasa Nitrato reductasa

oxido-reduccin
facilita unin NAD extraccin de electrones Parte de Cobalamina lugar cataltico oxido-reduccin oxido-reduccin

Se

Glutatin peroxidasa

Sustituye al S en una cistena del lugar activo

DEFINICIONES
ZIMGENO: Compuesto catalticamente inactivo (Preenzima) Ej.: Enzimas de la cascada de la coagulacin, proteasas pancreticas RIBOZIMAS:RNA con actividad cataltica. LISOZIMA: enzima que destruye paredes celulares bacterianas por hidrlisis de enlaces glucosdicos (1-4).

DEFINICIONES
ISOENZIMAS: enzimas que catalizan la misma reaccin, pero tienen una estructura primaria y/o cuaternaria diferente. Ejemplo: Lactato Deshidrogena.
HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM

DEFINICIONES
SUSTRATO

PRODUCTO
SITIO CATALTICO (activo) SITIO ALOSTRICO

SITIO CTALITICO
Es la hendidura especfica donde se une el sustrato

Accin Enzimtica

S+E

P+E

MECANISMO DE ACCIN
Catlisis cido-base Catlisis covalente Catlisis de iones metlicos Efectos de proximidad y orientacin Unin preferencial del complejo de transicin.

Mecanismos de accin
Catlisis cido-base: reaccin por transferencia o aceptacin de protones. Sensible a pH.
Catlisis covalente: acelera la velocidad de reaccin mediante la formacin transitoria de un enlace covalente entre la enzima y el sustrato.

Mecanismo de Accin
Catlisis por iones metlicos: -Se une al Sustrato orientndolo. - mediacin de reacciones O-R - proteccin de cargas negativas. Catlisis por proximidad y orientacin: los reactivos deben acercarse con la correcta relacin espacial para que se de la reaccin.

Mecanismo de Accin
Catlisis por fijacin de estado de transicin: cuando la enzima se une al estado de transicin con ms facilidad que al sustrato o producto, lo que aumenta su concentracin.

CLASIFICACION
Sufijo: asa aadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad Ej: Ureasa, hidrolasa 6 clases segn el tipo de reaccin catalizada.

1. OXIDOREDUCTASAS:
Catalizan reacciones de oxidorreduccin. Necesitan coenzimas que acepten o donen hidrgenos. Deshidrogenasas, peroxidasas.

2. TRANSFERASAS:
Catalizan la transferencia de grupos glucosilo, metilo o fosforilo. Utilizan coenzimas.

3. HIDROLASAS:
Catalizan la ruptura de enlaces por la adicin de una molcula de agua ( ruptura hidroltica), con la obtencin de monmeros a partir de polmeros. No utilizan coenzimas. Actan en la digestin de alimentos, lisosomas

4. LIASAS

Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace. 4.1 c=c 4.2 c=o 4.3 c=n No utiliza coenzimas.

5. ISOMERASAS:
Catalizan cambios geomtricos o estructurales dentro de una molcula dando formas isomricas. 5.1 racemasas 5.2 cis-trans isomerasas Usan coenzimas.
COBALAMINA (B
12

6. LIGASAS
Catalizan la formacin de enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N mediante reacciones de condensacin acopladas a la rotura de un pirofosfato del ATP. Sintetasas, carboxilasas. 6.1 c-o 6.2 c-s 6.3 c-n 6.4 c-c

REGULACIN
Disponibilidad Enzimtica:
Induccin-sntesis (DNA) Represin-degradacin (DNA) Vida media enzimtica

Modificacin covalente (fosforilacin y desfosforilacin) Modificacin alostrica (positiva y negativa)

INHIBICIN
IRREVERSIBLE REVERSIBLE INHIBICIN COMPETITIVA INHIBICIN NO COMPETITIVA

Permanente
Por medio de enlaces covalentes Modificaciones qumicas del sitio cataltico Una vez modificada la enzima, permanece inhibida Para distinguirlo de los reversible se someten a dilisis y si no se separan enzima e inhibidor, ste es permanente.

Fluorofosfato de diisopropilo (DFP)

Acetilcolina

Acetilcolinesterasa

Acetato + Colina

Inhibicin por producto

Un producto que puede unirse al sitio catlitico de la enzima al acumularse por lo que puede regular la accin de la enzima

El inhibidor NO se une al sitio activo

NO se puede revertir con un exceso de sustrato

ENZIMAS FUNCIONALES ENZIMAS NO FUNCIONALES

IMPORTANCIA BIOMEDICA
Enzimas plasmticas funcionales: presentes en la circulacin y desempean papel fisiolgico en la sangre ej: Enzimas de la coagulacin Enzimas plasmticas no funcionales: no presentes en la sangre normalmente, aparecen por dao, lesin o enfermedad ej: Lipasa en pancreatitis aguda

Enzimas utilizadas en el diagnstico clnico

Enzima Aminotransferasas Aspartato de aminotransferasa Alanino de aminotransferasa Amilasa Ceruloplasmina Uso diagnstico IAM Hepatitis viral Pancreatitis aguda Dao hepatocelular

Creatincinasa Glutamil transpeptidasa

Lactato deshidrogenasa Lipasa

Dao muscular Enfermedades hepticas

IAM Pancreatitis aguda

Fosfatasa cida Fosfatasa alcalina

Ca prostata Enfermedades oseas y hepticas obstructiva.