ENZIMAS CARDIACAS

INTRODUCCION
Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio qumico especfico en otras sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Las enzimas son molculas de protenas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones qumicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energa de activacin" propia de la reaccin. Se entiende por "energa de activacin" al valor de la energa que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiacin) para que dos molculas determinadas colisionen y se produzca una reaccin qumica entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran aadiendo la terminacin "asa" a la raz del nombre de la sustancia sobre la que actan. Las enzimas no reaccionan qumicamente con las sustancias sobre las que actan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reaccin. Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimticas dependen de la concentracin de la enzima, de la concentracin del sustrato (hasta un lmite) y de la temperatura y el PH del medio.

DEFINICION:
Enzimas cardiacas son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras del miocardio (msculo cardiaco). Las enzimas cardiacas son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las clulas musculares de corazn, denominados cardiocitos. En una situacin donde el corazn esta sufriendo un dao, como por ejemplo un infarto agudo de miocardio (IAM), donde los cardiocitos mueren por la falta de oxigeno, las enzimas cardiacas aumentan en sangre y se las puede dosar en un anlisis sanguneo.

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ENZIMAS CARDIACAS:
CK TOTAL CK-MB TGO LDH

PRUEBAS COMPLEMENTARIAS ALDOLASA TROPONINA MIOGLOBINA

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2

2.7.3.2 CK-CPK
SINONIMOS: FOSOFOTRANSFERASA DE ATP CREATINA, CREATINCINASA O CREATIN FOSFOCINASA MUESTRA: Suero. Estable 4 8 horas a temperatura ambiente y un mes a 20C. VALORES DE REFERENCIA: Recin nacidos: 65-680 u/l

Mujeres: 6-7 aos:50-145 U/L 8-14 aos 35-145 U/L 15-18 aos 20-100 U/L MAS DE 19 aos 96140 U/L

Varones: 6-11 aos 56-185 U/l 12-18 aos 35-185 U/l Mas de 19 aos 38-174 U/l

*----Los valores de referencia pueden variar de acuerdo a cada laboratorio---*

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REACCION QUIMICA: Se cataliza por la reaccin reversible por transferencia de ATP y creatina obtenido como producto a la fosfocreatina +ADD

ESTRUCUTRA QUIMICA: Esta constituida por dos cadenas de polipeptidican con estructura cuaternaria compleja. Es una protena formada por dos subunidades, con un peso molecular de 40.000 daltons cada una. Estas subunidades, B y M, se combinan de tres maneras diferentes para formar CK-1, CK-2 y CK-3 (BB, MB y MM respectivamente). Estas isoenzimas estn asociadas a estructuras miofibrilares en el citosol. Adems de estas tres isoenzimas se encuentran la isoenzima mitocondrial de la CK (CK-MiMi o CK-Mt) y las macrokinasas:1 (CK-BB unida a inmunoglobulinas) y 2 (forma oligomrica de la CKMt). Es una enzima bilocular que se encuentra en citoplasma y mitocondria

GENERALIDADES:
La CK es una enzima cuya mayor concentracin se localiza en corazn y en el msculo esqueltico y su menor concentracin se encuentra en el tejido cerebral. Debido a que la Ck existe relativamente en pocos rganos, esta prueba se utiliza como ndice especifico de lesin del miocardio y del msculo. Un aumento en la actividad srica de esta enzima, es ndice de lesin celular. La extensin y gravedad de la lesin determinarn la magnitud de la elevacin.

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En infarto agudo de miocardio, aumenta la creatinkinasa entre las 2 y 6 horas de producido el episodio, alcanza un mximo despus de 18-24 horas y se normaliza entre el tercero y sexto da. Los picos alcanzados pueden llegar a ser 20 veces el lmite superior normal, razn por la cual es, quizs, la prueba ms sensible para el diagnstico de infarto agudo de miocardio. Tiene una sensibilidad de 97% y una especificidad de 67%. El diagnstico del infarto agudo de miocardio se basa en la existencia de por lo menos dos de los tres criterios definidos por la Organizacin Mundial de la Salud: dolor precordial de ms de 30 minutos, cambios electrocardiogrficos especficos y aumento de la actividad de creatinkinasa o de la isoenzima CK MB.

DIVISION DE LA CK:
CK total CKMM CKMB CKBB LOCALIZACION Medicin en suero de la CK total 94% 6% 1% Separacin por Mtodos electroforeticos de anodo a ctodo Mas rpida (+) Intermedia Mas rpida (-)

Msculo estriado y miocardio Miocardio Cerebro y msculo liso

La creatininfosfoquinasa puede presentarse en forma de 3 isoenzimas que se diferencian en su estructura. La CPK-1 CPK-BB, es la predominante en el tejido cerebral y en el pulmn. La CPK-2 tambin llamada CPK-MB es la de origen cardiaco, y la CPK-3 CPK-MM que es la de origen muscular esqueltico. La aparicin de CPK elevada en el suero sugiere lesiones en el corazn en el cerebro o en los msclos esquelticos. Dependiendo del isoenzima de CPK elevado podemos diferenciar cul es el tejido afectado. La CPK-MB se eleva a las 3 a 6 horas y vuelve a la normalidad a las 12 a 48 horas tras un infarto de miocardio. Por ello se realizan mediciones secuenciales para ver la evolucin. La CPK-MB no suele aparecer elevada si el dolor torcico es por una angor (angina de pecho) un embolismo pulmonar o por una insuficiencia cardiaca congestiva. La CPK-BB aparece elevada si hay dao en el tejido cerebral o en caso de infarto pulmonar por un embolismo.

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La CPK-MM es la isoenzima ms abundante en la medida total de la CPK en personas sanas, si se eleva se debe a lesiones del msculo esqueltico o por ejercicio fsico muy intenso. Pueden verse alterados los valores de CPK isoenzimas si se han realizado inyecciones intramusculares, traumatismos musculares, intervenciones de ciruga recientes, o ejercicio intenso o prolongado. EL PAPEL FISIOLGICO DE LA CREATNQUINASA ES EL SIGUIENTE: el principal componente fosforilado del msculo es la fosfocreatina, que est, aproximadamente unas ocho veces en exceso sobre el ATP. Cuando el msculo se contrae, el ATP se consume y la CREATN quinasa cataliza la refosforilacin del ADP para formar ATP, usando fosfocreatina como reservorio de la fosforilacin. La Actividad en suero parece estar en funcin de la masa muscular del individuo, por ello las mujeres tienen actividades sricas ms bajas que el hombre. Tambin varan las cifras con la Edad. De aqu la importancia de utilizar el ndice de Corte [(CK Total / CK MB masa) x 100] en la valoracin del origen de un aumento de CK MB masa: msculo esqueltico o cardaco.

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SIGNIFICADO CLINICO
VALORES AUMENTADOS: Enfermedades de msculo esqueltico: Distrofia muscular de Duchenne (es un marcador que aumenta de 20 a 200 veces). Miocardiopatas (miositis, polimiositis). Enfermedades musculares neurognicas (miastenia gravis, parkinsonismo). Hipertermia maligna. Polimiopata necrotizante. esclerosis mltiple,

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Enfermedades de corazn: infarto de miocardio. Cardioversin, cateterizacin cardaca, angioplastia coronaria transluminal percutnea, anestesia y ciruga no cardaca, miocarditis, pericarditis, embolia pulmonar. 1. En el infarto al miocardio comienza la elevacin poco despus de la crisis aproximadamente 4-6 hrs despus y alcanza el punto mximo en 24 hrs. 2. LA Ck y CKMB llega a su punto mximo aproximado un da despus del inicio al igual que la TGO. 3. La LDH suele tener un punto mximo durante el segundo da. Enfermedades del hgado: enfermedad heptica primaria (sndrome de Reye). Enfermedades del sistema nervioso central: enfermedad cerebrovascular aguda, neurociruga, isquemia cerebral. Hemorragia subaracnoidea. Enfermedades de tiroides: hipertiroidismo.

CRONOLOGIA DE LA ALTERACION ENZIMATICA EN infarto agudo al miocardio CK TOTAL

Inicio Maxima persistente 2-8 hrs. 24-36 hrs. 3-6 hrs.

CK-MB
2-8 hrs. 12-48 hrs. 2-3 das

TGO
6-12 hrs. 24-28 hrs. 4-6 das

LDH
8-12 hrs. 48-72 hrs. 10-15 das

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VALORES DISMINUIDOS DE LA CK: Reduccin de masa muscular Neoplasias enfermedad heptica alcohlica Inanicin Enfermedad de Cushing tratados con esteroides. Tirotoxicosis.

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---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

INTERPRETACION DE LAS ISOENZIMAS DE LA CK

----------------------------------------------------------------------------------------------------CKMB:
La CKMB aparece en el suero entre 6-12 hrs despus del IAM y persiste durante 18-32 hrs, cuando el paciente con precordalgia padece con MB, significa que tiene un IAM. Adems si al CK-MB es negativa durante ms de 48 hrs o mas despus del episodio de precordalgia significa que no se trato de IAM. En el IAM se leva la CK-MB, LDH1, relacin LDH1-LDH2, Ck total y LDH total. La CK-MB y LDH1 se elevan tanto en porcentaje como en el valor absoluto ( el % de cada isoenzima por la enzima total respectiva), alcanzan su mximo y posteriormente disminuyen.

MTODOS DE DETERMINACIN DE LA CK-MB.a) Mtodos no inmunolgicos: Electroforesis: Tcnica semicuantitativa que conduce generalmente a una sobreestimacin de la CPK-MB. Lenta y poco prctica, sobre todo en un Laboratorio de Urgencias. Cromatografa de intercambio inico. No garantiza la separacin absoluta de las isoenzimas MB y BB. b) Mtodos inmunolgicos: Inmunoinhibicin: CK-MB actividad. Mtodos basados en la medicin de masa: Tcnicas radioinmunolgicas: Actualmente, los mtodos inmunorradiomtricos (IRMA) permiten la dosificacin de la CK-MB. Tcnicas enzimoinmunolgicas (CK-MB masa): mediante el uso de anticuerpos monoclonales especficos. ste mtodo es sensible a la interferencia de la adenilatoquinasa, y a diferencia de lo que ocurre con el mtodo de inmunoinhibicin permite su realizacin en una muestra de sangre hemolizada. Proporciona buenos resultados, su determinacin est automatizada, es rpida y por tanto, adaptable al Laboratorio de Urgencias, siendo este el mtodo de eleccin.

CKMM:
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------Se eleva en el infarto al miocardio entre 4-6 hrs despus del infarto, no es demostrable a las 24-36 hrs despus del infarto puesto que alcanza su mximo y cae rpidamente: Isiquemia miocrdica, angina de pecho

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Distrofia muscular de Duchenne Poliomitosis, dermatomitosis, mioglobinuria, insuficiencia circulatoria y choque, IRC, lipomatia, postoperatorio de cirugas.

LA CKBB SE ELEVA EN: ----------------------------------------------------------------------------------------------------Sndrome de reye Algunos cancere4s de mama, plumn, prstata Choque Lesin cerebral, neurociruga Hipotermia Despus de la desviacin coronaria quirrgica. INHIBIDORES DE LA CK: Pb, Ag, Hg,Zn Los oxalatos actan contra el Ca+,Mn y Mg para la deteccin de la ck. La luz blanca acta como inhibidor no competitivo y altera la estructura qumica. Anticoagulantes como heparina o EDTA.

AUMENTO VARIABLE POR DROGAS: Por anfotericina B, clofibrato, etanol, carbenozolona, halotano y succinilcolina administrados juntos, intoxicacin con barbitricos. Terapia con esteroides. Colchicina. Etanol, ter etlico, litio, propanolol, quinidina, monxido de carbono. Drogas de abuso (cocana, LSD). INTERFERENCIAS: El ejercicio extenuante, levantamiento de pesas y las cirugas que lesionan el msculo esqueltico pueden provocar elevacin de la Ck. Las dosis elevadas de salicilatos tambin pueden aumentar los niveles. Las inyecciones intramusculares mltiples pueden aumentar los niveles Parto Hemlisis de la muestra

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TGO
2.6.1.1 ASPARTATO AMINO TRANSFERASA-2-CETOGLUTARATO
SINONIMOS:

TGO-SGOT
VALORES NORMALES ADULTO ANCIANO NIO RECIEN NACIDO MAYOR DE 2 AOS 0-41 UI/L 8-33 UI/L 2-55 UI/L 10-30 UI/L A 31 C

La Aspartato Aminotransferasa (AST) (EC. 2.6.1.1), es una enzima de localizacin mitocondrial y citoplasmtica que cataliza la transferencia reversible del grupo amino desde el aspartato al cetoglutarato.

Mtodo para su determinacin: UV 340 o 360 nm. Segn SCE/ IFCC/ DKGC
La TGO se cataliza por la reaccin de la transferencia de un grupo amino:
L-aspartato + cetoglutarato TGO GLUTAMATO + OXALACETATO

La TGO presenta 5 isoenzimas y las de importancia clnica son la TGO 1 Y TGO 2

Muestra:

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Suero recomendado. Plasma con heparina puede causar turbidez en la reaccin. La hemlisis interfiere aumentando el valor proporcionalmente, dado que la concentracin de TGO en glbulos rojos es 40 veces mayor que en suero.

FISIOLOGIA:
La aspartato aminotransferasa es una enzima intracelular, interviene en el metabolismo celular sin funcin conocida en el plasma. Los valores sricos para mujeres son menores que para varones y aumentan un poco con la edad, casi igualando a los valores de los varones. En el interior de las clulas las concentraciones son muy elevadas, en suero son muy bajas y al enzima desparace cuando todas las membranas celulares estn intactas.

FUNCION DE LAS TRANSAMINASAS

Catalizar la transferencia de un grupo amino de un aminocido a cetoacido, formando otro aminocido.

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Debido a su amplia distribucin se considera como un enzima inespecfica de tejido o de rgano y por lo tanto, es ms til cuando su concentracin srica se compara con los valores de las enzimas sericas diferentes. Poco se sabe de la sntesis, regulacin y excrecin de las transaminasas. TEJIDOS DONDE SE DISTRIBUYE LA TGO: Msculo cardiaco Heptico Renal Pancretico Pulmonar Bazo, eritrocitos y otros tejidos en menor concentracin. Una cantidad muy escasa de TGO se excreta en al bilis debido ala barrera hematobiliar y no se sabe si la pequea cantidad encontrada en al bilis procede de la sangre o directamente de los hepatocitos.

FISIOPATOLOGIA
Cuando se lesiona la clulas corporales que contienen TGO o se altera o destruye su actividad por deficiencia de oxigeno o de glucosa, la membrana celular se vuelve permeable o puede romperse, entonces la TGO, junto con el contenido de otras clulas, encuentra su camino al plasma incrementando la concentracin serica de la enzima. Mientras mayor se ala concentracin intracelular de la aspartato aminotrnasferasa, mas alta y mas rpida ser ala elevacin en el suero con el dao celular. El dao del tejido cardiaco produce aumento aun mas rpido de concentraciones de TGO, el grado elevacin se correlaciona estrechamente el tamao del infarto. un las de con

En insuficiencia cardiaca pueden producirse elevaciones mayores de 1000, esta elevacin extrema se debe aparentemente ala congestin y necrosis secundarias del hgado mas la lesin cardiaca entre si.

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En disfuncin heptica se alcanzan concentraciones mayores, sin embargo la liberacin de TGO de las clulas hepticas no refleja el funcionamiento del hgado que normal inclusive en presencia de valores altos de TGO. Por otro lado, las concentraciones de TGO refleja la respuesta de las clulas al dao y tambin al aumento de la permeabilidad de las membranas celulares. Dado que los valores normales de TGO incluyen una ausencia completa de la enzima del suero, la disminucin de su valor serico solo es de inters en lo que respecta ala velocidad con la que se produce el descenso o como un indicador del avance de la enfermedad y al respuesta al tratamiento.

Significado clnico:
La TGO es una enzima bilocular, se encuentra distribuida en el citoplasma y en las mitocondrias de las clulas, junto a la TGP cumple un rol diagnstico y de monitoreo de enfermedades con dao hepatocelulares y muscular. No hay evidencia de un aumento de sntesis de transaminasas en enfermedades hepticas y musculares. La vida media de la TGO es de 17 Hs. (TGP: 47Hs) lo cual da una informacin muy actual de la realidad de un proceso citoltico. La TGP es una enzima especfica del hgado. La TGO se encuentra en varios tejidos como el msculo cardaco, heptico, cerebro, pncreas, pulmones, leucocitos y eritrocitos. Un aumento simultneo de ambas concluye en un proceso de necrosis hepatocelular de cualquier ndole. En algunos casos tambin se la usa en la evolucin del infarto de miocardio (IAM), donde la sensibilidad diagnstica es del 96% y la especificidad del 86% post angor. Debido a la localizacin intracelular de las transaminasas (TGP citoplasmtica y TGO citoplasmtica y mitocondrial) es que se puede inferir que ante un aumento significativo de TGP sobre TGO hay un dao celular difuso con ruptura de membranas celulares y compromiso citoplasmtico y con un aumento de TGO>TGP el compromiso necrtico es ms profundo y severo. La magnitud del aumento de ambas se correlaciona con la cantidad de clulas involucradas. El Indice de De Rittis (TGO/TGP) es menor de 1 cuando el dao es leve (citoplasmtico) en los casos de hepatitis viral aunado a la menor vida media de la TGO con respecto a la TGP. Cuando supera a 1 y particularmente 2, la necrosis celular es profunda tal el caso de hepatitis alcohlicas o en hepatitis crnicas activas.

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Utilidad clnica
Evaluar magnitud del dao celular en hgado y msculo. Monitoreo de la evolucin del dao de los tejidos que la contienen hepatopata, cardiopatas.

VALORES AumentadoS DE LA TGO:

Transtornos que lesionan la celulas musculares cardiacas como: INFARTO AL MIOCARDIO: Los valores sericos pueden elevarse a 500 UI en las 24 hrs siguientes y retornaran a lo normal en un lapso de 4-7 dias si ya no hay mas dao celular. INSUFICIENCIA CARDIACA:Con frecuencia hay una elvacion de los valores sericos, pero al grado del aumento varia de acuerdo ala lateracion hepatica concomicante. Cardiopatas como el IAM, miocarditis, pericarditis, disritmias, ciruga de revascularizacin cardaca. HEPATOPATAS DE DISTINTA ETIOLOGA (inflamatorias, obstructivas, autoinmunes, por virus hepatotrficos: HAV, HBV, HCV,HDV,HEV, parasitaria, txica, necrtica). POR INFECCIN SISTMICA DE VIRUS NO HEPATOTRFICOS: herpes, CMV, EBV, HIV, Parotiditis, Echo y Coxsackie, Rubeola, Varicela Zoster etc. TRAUMATISMO EXTENSO DEL MSCULO ESQUELTICO: Dermatomiositis, distrofia muscular progresiva, traumatismo muscular por uso excesivo o lesion externa, triquinosis. Cirrosis, ictericia obstructiva, enfermedades hemoltica, sndrome de Reye, amebiasis, tuberculosis, brucelosis, ttanos, septicemia, , linfogranuloma venreo, histoplasmosis, hidatidosis, triquinosis, sarcoidosis, galactosemia, sndrome de Dubin Johnson y sndrome de Reye.

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ENFERMEDADES MUSCULARES como distrofia muscular progresiva, miositis, miopata hipotiroidea, episodios epilpticos, hipertermia maligna, ejercicio muscular agresivo.

INTERFERENCIAS por drogas:

VALORES AUMENTADO: Drogas hepatotxicas, acetaminofen, allopurinol, aminopurina, cido aminosaliclico, anfotericina B, ampicilina, alcohol amlico, andrgenos, asparaginasa, aspirina, barbituratos, cefalosporina, cloramfenicol, cimetidina, eritromicina, imipramina, carbamacepina, levodopa, niacina, valproato. Paracetamol, piroxicam, halotane, cocaina, amiodarona, estrgenos sintticos, cido valproico, tetraciclinas, metotrexate, esteroides anablicos, ciclofosfamida, isoniazida, rifampicina, cloropromacina, alfa metildopa, verapramil. Nitrofurantoina, fenofibrate, papaverina, fenilbutazona, diclofenac, allopurinol, propiltiouracilo, quinina, quinidina, diltiazem, haloperidol, nitrofurantoina, cimetidina, glibenclamida, sales de oro, captopril, dextropropoxifeno, tetracloruro de carbono. VALORES DISMINUIDO: Penicilamina, fenotiazinas.

1.1.1.27

LDH
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-----------------------------------------------------------------Sinonimos: LD. LDH, Lactato Deshidrogenasa, L-Lactato:NAD oxidoreductasa

MTODO: Espectrofotometra-UV 340 nm. MUESTRA: Suero o plasma (heparina). Libre de hemlisis. Separar del cogulo

rpidamente
CONDICIONES DE ALMACENAMIENTO: Refrigerar.

VALORES DE REFERENCIA: Dependientes del mtodo:

DGKC: piruvato a lactato, consumo de NADH a 30C en UI/l Adultos: 160 - 320 IFCC: lactato a piruvato, produccin de NADH a 30C en U/L Adultos 140-280 Recin nacidos 415-690 a 37Cen UI/l 0-4 das 290-775 4-10 das 545-2000 10 d-24 meses 180-430 24 m-12 aos 110-295 60 a -90 aos 110-210

Introduccin: Es una enzima, localizada exclusivamente en el citoplasma de la clula, que transfiere H+ (deshidrogenasa) y cataliza la oxidacin reversible de L-lactato a piruvato. Tiene un PM de 140000 daltons. Sus isoenzimas conocidas son: LD1, LD2, LD3, LD4, LD5. En nuestro Laboratorio se emplea la siguiente reaccin (Sociedad Alemana de Qumica Clnica) para la determinacin de la LDH.

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LDH (suero del paciente) 1. Piruvato + NADH + H+ Lactato + NAD Este enzima est compuesto por 4 cadenas polipeptdicas de dos tipos: H y M. Las estructuras de LD-H y LD-M estn determinadas por los loci situados en los cromosomas 12 y 11, respectivamente. La LDH est presente en casi todas las clulas del organismo humano, principalmente en: hgado, miocardio, msculo esqueltico y hemates. Estos tejidos muestran diferentes composiciones isoenzimticas. Pueden aislarse diferentes formas moleculares en el mismo tejido o en tejidos distintos. A estas diferentes formas moleculares las denominamos isoenzimas de la LDH. Hemos dicho que la LD tiene dos tipos de subunidades: M y H. Se diferencian por el contenido y secuencia de aminocidos y pueden combinarse para formar 5 tetrmeros (isoenzimas), separables por electroforesis. La subunidad M, se encuentra principalmente en el msculo esqueltico (Muscle) e hgado. La subunidad H, se encuentra principalmente en el corazn (Heart). Los tetrmeros son: M4, M3H, M2H2, MH3, H4. Las isoenzimas son: LD5, LD4, LD3, LD2, LD1.

Mtodos de Determinacin para LDH:

Determinacin enzimtica para la actividad total de la LDH Para la dosificacin de las isoenzimas se pueden utilizar mtodos no inmunolgicos (electroforesis) y mtodos inmunolgicos. Mediante ste ltimo se determina directamente la LD1, tras el tratamiento del suero por un anticuerpo dirigido contra la subunidad M de la que elimina las isoenzimas Ld2, LD3, LD4 y LD5

EXPLICACION DE LA PRUEBA: Su elevacin suele indicar muerte celular y fuga de la enzima de la celula Aunque la elvacion es inespecifica, esta prueba es util para confirmar infarto al miocardio o pulmonar cuando se combinan otros datos. Por ejemplo, la LDH permanece levada durante un tiempo mas prolongado que la CK en el infarto al miocardio Tambin es til en el diagnostico diferencial de distrofia muscular y anemia perniciosa. Sin embargo, se pueden obtener mas datos especificos clasificados de la LDH en sus cinco isoenzimas.

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La LDH tambin es til como marcador tumoral en el seminoma o tumor de clulas germinativas, especialmente cuando en este tumor no se produce AFP ni gonadotropina corinica humana.

SIGNIFICADO CLNICO
La determinacin de la actividad lactato deshidrogenasa, en suero, tiene una gran variedad de aplicaciones clnicas. Por ser una enzima intracelular, su elevacin es ndice de dao tisular con la consecuente liberacin de sta a la circulacin. El dao puede ser desde una simple anoxia con ligero dao celular y prdida de citoplasma hasta una necrosis celular severa, producindose por lo tanto, diversos grados de elevacin de la actividad enzimtica en suero. Con niveles alterados de LDH total, la determinacin de la isoenzima predominante posibilita la identificacin del rgano comprometido: LD1: corazn, hemates, LD2: hemates, crtex LD3: pulmn, glbulos blancos, LD4: msculo esqueltico, mdula LD5 : hgado, msculo esqueltico, tejidos neoplsicos crtex renal, pncreas, renal, renal pulmn plaquetas plaquetas

El comportamiento de las isoenzimas (separacin electorfortica en acetato de celulosa o poliacrilamida, inmunoinhibicin, inhibicin qumica) no debe ser interpretado sino a la luz del conocimiento de la historia clnica del paciente. En este sentido la inversin de los valores de LD1/LD2 (flip) constituye un indicio de injuria miocrdica, como s tambin el aumento de LD5 orienta hacia una hepatopata. El aumento de la fraccin LD2,LD3,LD4 refleja una masiva destruccin plaquetaria (tromboembolismo pulmonar).

En general, los tejidos que muestran metabolismo aerobio revelan, predominantemente, isoenzimas de movimiento electrofortico ms rpido (LDH1), con mayor nmero de subunidades H. Los tejidos que muestran metabolismo anaerobio revelan, 20 predominantemente, isoenzimas de movimiento electrofortico ms lento (LDH5), http://quimicosclinicosxalapa04.spaces.live.com con mayor nmero de subunidades M. Q.C WILLIANS SANCHEZ RODRIGUEZ La proporcin de enzimas vara de un tejido a otro. En el corazn, predomina la isoenzima LDH1 (del 18 al 33% de la actividad de la LDH Total).

En el infarto agudo de miocardio, la actividad de LDH total (junto con las CK y AST), constituye un elemento importante de diagnstico. La misma comienza a elevarse 12-24 horas despus de producido el infarto; alcanza un pico entre las 48-72 horas y permanece elevada desde el sptimo al dcimo da. Predomina LDH1, por lo tanto, su determinacin confiere especificidad al diagnstico de infarto agudo de miocardio. Tambin est elevada la LDH total en pacientes con necrosis heptica (producida por agentes txicos o por infeccin aguda como la hepatitis viral) e incluso acompaando a necrosis tubular renal, pielonefritis, etc. Los niveles bajos no son clnicamente importantes. Tras la Lesin Miocrdica Mayor (IAM), la actividad de la LD srica aumenta menos rpidamente que la actividad de CK Total, o la de la CK-MB. Comienza a elevarse a las 12 16 horas desde el inicio de los sntomas que exteriorizan el Dao Miocrdico. Alcanza su mximo a las 30 a 40 horas. Permanece elevada durante 10 a 12 das. VARIABLES POR ENFERMEDAD:
AUMENTADO:

Mononucleosis infecciosa, hepatitis virales, tumores malignos, leucemias y linfomas, anemias hemolticas, distrofia muscular, dao muscular (cardaco o esqueltico) de cualquier etiologa, pancreatitis, enfermedades renales, infarto renal, hipoxia, shock e hipertermia. VARIABLES PREANALTICAS:
AUMENTADO:

Al formar complejos la lactatodeshidrogenasa con IgA o con IgG. Embarazo. Hemoglobina. Etanol. Ejercicio muscular extenuante como el ejercicio del parto

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elevan la LDH. Hemlisis producida por la congelacin, calentamiento o agitacin de la muestra provocan elevaciones falsas.
DISMINUIDO:

Lipemia. Oxalato, detergentes. VARIABLES POR DROGAS:

Aumentado: Cafena, fenobarbital, triamtereno, anfotericina B, captotril, cimetidina, etanol, fluorouracilo, metotrexate nitrofurantona, penicilamina, piperacina, propoxifeno, quinidina cido valproico, xilitol. Disminuido: Salicilato, cido ascrbico, teofilina. Clofibrate.

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