FASES DE LA RESPUESTA HUMORAL 1) La respuesta humoral comienza cuando un macrfago o una clula emparentada fagocita a un microorganismo y lo degrada, presentando

partculas del microorganismo o antgenos (Ag) en la superficie de su membrana unidos al CMH (complejo mayor de histocompatibilidad). Esto hace que el macrfago produzca unas sustancias qumicas llamadas interleucinas. 2) Si un linfocito B que lleve en su membrana un anticuerpo (Ig-M) que se pueda acoplar al antgeno del macrfago establece contacto con este, las interleucinas, lo transformarn en linfoblasto B. Este se divide activamente y en poco tiempo se multiplica alcanzando un elevado nmero.

3) Lo mismo sucede con los linfocitos T ayudadores. En contacto con el macrfago y por accin de las interleucinas se transforman en linfoblastos T ayudadores que se dividen tambin activamente y producen molculas sealizadoras.

4) Estas molculas transforman los lifoblastos B en clulas plasmticas, mucho mayores y con gran cantidad de retculo endoplasmtico granular. En un primer momento estas clulas producen anticuerpos M (Ig-M). Pero si contina la accin de las molculas sealizadoras, empiezan a producir anticuerpos A (Ig-A) mucho ms activos.

5) Estos anticuerpos se fijan al agente extrao (un virus, en este caso) de manera especfica y lo marcan para que pueda ser localizado, identificado y fagocitado por los macrfagos y otras clulas fagocitarias.

6) Despus de haber destruido al microorganismo los linfoblastos T ayudadores y las clulas plasmticas desaparecen, pero algunas clulas, clulas B de memoria y linfoblastos T de memoria, permanecen durante largo tiempo para responder de inmediato a futuras entradas del agente invasor (memoria inmunolgica). [editar] Funciones de las inmunoglobulinas (anticuerpos) La principal funcin de los anticuerpos consiste en reconocer y unirse al antgeno, para la destruccin de ste. Para conseguir este fin, el dominio constante de la inmunoglobulina puede activar los siguientes mecanismos: Activacin del sistema del complemento, que termina con la lisis del microorganismo. Opsonizacin de los microorganismos. Los anticuerpos se unen al antgeno, presentndolo a un macrfago para su destruccin. Precipitacin de toxinas disueltas en el plasma. As, son fcilmente destruidas por los macrfagos.

Aglutinacin de antgenos en una determinada zona, facilitando la accin de los fagocitos y los linfocitos. Activacin de linfocitos.

[editar] Tipos de inmunoglobulinas Los istopos de inmunoglobulina que aparecen en la especie humana son las inmunoglobulinas A, D, E, G y M.

Inmunoglobulina G: Es la ms abundante (80% del total de inmunoglobulinas). Se une rpidamente con macrfagos y neutrfilos, provocando la destruccin del microorganismo. Puede atravesar la barrera placentaria y se secreta en la leche materna. Por ello, es responsable de la inmunidad fetal y la del recin nacido. Inmunoglobulina A: corresponde al 13% del total de inmunoglobulinas. Se encuentra especficamente en secreciones serosas y mucosas, como son la leche o las lgrimas. Acta protegiendo la superficie corporal y los conductos secretores. Genera, junto con la inmunoglobulina G, la inmunidad al recin nacido, al encontrarse en la leche. Inmunoglobulina M: representa el 6% del total de inmunoglobulina. Aparece en los linfocitos B nave unida a su membrana plasmtica. Se manifiesta en la respuesta primaria activando el sistema del complemento.

Inmunoglobulina D: aparece en muy baja concentracin (1%). Son las primeras inmunoglobulinas sintetizadas por los linfocitos B nave. Su funcin puede estar relacionada con la activacin de estas clulas. Su estructura es similar a la estructura de la inmunoglobulina G, aunque vara en la posicin de los restos glucosdicos de las cadenas proteicas. Inmunoglobulina E: se encuentra en concentraciones muy bajas en el suero y secreciones al exterior (0'002%). Sin embargo, su concentracin aumenta en los procesos alrgicos.

[editar] Estructura de las Inmunoglobulinas: Son protenas globulares de gran peso molecular, formadas por 4 cadenas polipeptdicas, dos pesadas, llamadas H, y dos ligeras, denominadas L. Estas cadenas se unen mediante puentes disulfuro, uno entre las cadenas L y H, y dos entre las cadenas H. Estas cadenas proteicas presentan radicales glucdicos. Existen dos tipos de cadenas L (l y k) y cinco tipos de cadenas H (a, d, e, g y m), que dan lugar a los cinco istopos de inmunoglobulina existentes (A, D, E, G y M).

Las cadenas H y L presentan dos regiones, o dominios, diferenciados: el dominio variable, V, y el dominio constante, C. El dominio variable es el responsable de reconocer al antgeno y unirse a l, ya que ah se encuentra el paratopo. El dominio constante se une a las clulas del sistema inmune para activarlas. En las cadenas H aparece una zona denominada regin bisagra. Esta regin posee la caracterstica de ser muy flexible, permitiendo adquirir distintos ngulos entre las regiones V y C, y entre los brazos de la inmunoglobulina. Existe una gran variedad de anticuerpos, tantos como antgenos. Esta gran variedad se obtiene como consecuencia de la reordenacin y la mutacin de los genes que codifican la regin V.

La reordenacin, o recombinacin somtica, es un mecanismo que slo ocurre en un momento temprano del desarrollo de los linfocitos B. Los genes que codifican para la regin V y C, que se encuentran separados en todas las clulas, se reordenan para juntarse , en el caso de los linfocitos B. Cuando estos genes se juntan reciben el nombre de segmentos gnicos. Los segmentos gnicos pueden combinarse entre s, llegando a generar, aproximadamente 3.400.000 regiones V distintas. Esta gran variedad de combinaciones recibe el nombre de diversidad combinatorial. La mutacin, o hipermutacin somtica, que se produce en esta zona del material gentico corresponde a adiciones o sustracciones de bases nitrogenadas en los segmentos gnicos que codifican para la regin V.