As proteinas mais sensiveis as variaes do meio so as globulares.

( so solveis externamente, possuem cargas) Desnaturao a perda total da estrutura tridimensional nativa de uma proteina, podendo ou no ser reversvel. Obs: nenhuma ligaao covalente rompida durante a desnaturao. Agentes desnaturadores : Ph, Solventes, temperatura etc.... Interao Hidrofbica: tendencia dos aminocidos apolares se virarem em direao ao centro da proteina por repulso das reas hidroflicas. Pontes de dissulfeto intra e inter: (-SH) as pontes de dissulfeto se formam entre dois grupos tiol de proteinas que possuam o aminoacido cisteina em sua composio. Podem ser inter cadeia ( como na alfa hlice ou no tropocolgeno), em q os grupos tiol pertencem a cisteinas de duas cadeias distintas. Intra- cadeia so para interaoes de cisteina da msm cadeia.( no possivel em proteinas Fibrosas pois suas cadeias so mto distendidas. Foras que estabilizam as proteinas : Alfa hlice : pontes de hidrogenio entre as ligaoes carbonilas dos aminocidos para estabilizar. Cadeias ligam-se entre si por pontes de dissulfeto. B eta conformaao : se estabilizam por pontes de hidrogenio intercadeia. Caractersticas da estrutura globular das proteinas : ambiente intra proteina hidrofobico Alfa Queratina : so estabilizadas por ponte dehidrogenio(intracadeia) e pontes de dissulfeto (intercadeia) entre duas cisteinas ( - S- S -) de cadeias diferentes. So covalentes. Beta queratina : possuem maior flexibilidade por n ter cisteina. Pouco sensiveis a variaao de ph. So estabilizadas por pontes d H intercadeia. Laminas de planos alternados .^( ^^^^^^^) Colageno : ocorrem na matriz, ossea, cartilagem, tendoes etc... So formadas principalemente por lisina ( altamente polar) prolina e derivados como hidroxiprolina. Helicoidal voltado para a esquerdas. Filamentos triplos. Por ligaoes covalentes. Tropocolageno. So estabilizadas por pontes de hidrogenio . Proteina globulares proteinas sensiveis a variaao do meio ( ionizadas) So proteinas soluveis em meio aquoso, baixa resistencia mecanica e muito sensiveis as variaoes de ph, temp do meio, polaridade e concentraoes de sais. Desempenham funao ligada ao metabolismo em geral. So enzimas, anticorpos, proteinas transportadoras, hormonios. Estrutura mantida por pontes de h, e dissulfeto, interaoes ionicas e interaoes hidrofobas. Corformaao nativa >> estruta normal em ph fisiologico. Desnaturaao >>>> <<<<< conformaao. O grupo Heme tem Fe p/ ligar com oxigenio>>coloraao vermelha.. Efeito Bohr regula a afinidade do oxigenio com hemoglobina. Enzimas : globular/baixa resistencia / sensiveis. Catalisadores biologicos\ no alteram as trocas de energia\ no alteram o equilibrio\altamente especificas para o seu substrato\a velocidade pode ser controlada ou regulada\ no apresentam produtos indesejados. Enzimas ddao caminho alternativo a p a reaao. Inibiao Competitiva : liga-se ao sitio ativo. Inibidor estrutaralmente semelhante ao substrato. Pode-se controlar o grau de inibiao pela [I]. tendem a velocidade maxima pois com ctte suplementaao de substrato tende a uma vmax. ( inibiao reversivel tende a v max. Inibio no-competiao ; se liga a cadia polipetidica e mininui a afinidade da enzima\substrato. Nose consegue favorecer a reaao pois o inibudor pode ligar-se a enzima ou ao complexo ES. No tem forma parecida do substrato. A velocidade depende somente do inibidor. Modulaao alostericas: quando uma substancia estiver em grande concentraao ela

pode tornar-se inibidora ( moduladora) a substancia e liga-se as enzimas alostericas inibi outras enzimas da reaao. Km: GRANDEZA QUE DEFINE AFINADADE ENZIMA + SUBSTRATO . KM /\ EFICIENTE \/. Complexo modulador (-) tem menos atividade. Obs: modulaao alosterica pode ajudar ou atrapalhar.

Bioenergetica: AG = fraao de energia total disponivel para a realizaao de trabalho.AG (-) exo e espontanea. AG(+) endo e no espontaneo. AG= 0 processo reversivel, o sistema esta em equilibrio e no e possivel realizar trabalho. Quando a reaao reversivel nas condioes celulares, a enzima que catalisa a reaao catalisa nos dois sentidos. P haver trocas de energia Carboidrato : pode desempenhar funao estrutural , reserva.. carbono alfa OH para cima..... tipo B para baixo. Quanto menor o ph: menor o pk...mais protonado esta o aminoacido Proteinas Conjugadas : possuem grupo prostetico (hemoglobina) Lipoproteinas ou glicoproteinas. Conformao Nativa conformaao da proteina nas suas condioes biologicas naturais. De acordo com a estrutura tridimensional da conformaao. A perda da conformaao nativa chamada de desnaturaao, que a perda da atividade biologica e modificaao de propriedades, tais como solubilidade em agua. ( NO O ROMPIMENTO DAS LIGAES PEPTDICAS) Hemoglobina: sua afinidade varia dependendo do ph etc..4 cadeias ( 2 alfa ,2 beta) A ligaao de O2 a hemoglobina estimula a ligaao de mais de um o2 a molecula e assim da-se mais eficiente. -q a hemoglobina tem afinidades diferentes ? ferro 2 ( ferro 3 no se liga ao O2) A estrutura da cadeia... o microambiente em volta do heme permite .... Efeito Bohr.. tendencia do O2 de deixar a corrente sangunea quando a concentraao de CO2 alta. Essa tendencia facilita a liberaao do O2 na homeostase junto com o efeito HAlDANE( que a facilitaao da eliminaao do CO@) o efeito borh um dos grandes reguladores das concentraoes gasosas no sangue. Afinidade Mioglobina > Hemoglobina. PK reflete a ordem de dissociaao. Grupamentos com pk menor dissociam-se primeiramente . reflete tambem a maior ou menor afinidade que as funes qumicas apresentam pelo H+.quanto maior o PK , Menor a Keq, menor a fora do cido. Pk= ph ponto isoeltrico. B-queratina no possui cisteina. Forma quaternaria ; Vrias fases de proteinas .. interaao entre a fase 1,2,3...

Enzimas. Biocatalisadores, proteinas globulares exceto algumas ribosinas. Por isso sensiveis as variaes de ph, temperatura e ions. Tem funo de achar um novo caminho para a reaao. Substrato: composto quimico que se liga ao stio ativo da enzima para ser catalisado em uma reaao ou ser transformado num produto desejado. Cofator : um grupamento prostticos( parte no proteica da enzima). Pode ser ion inorganico ou uma molecula organica. Em algumas enzimas a parte cataliticamente ativa ( como o grupamento Heme da Hemoglobina, e em outras pode estabilizad a enzima em alta atividade ( Cl- ativando o pepsinogenio) ( quanto menos o ph maior a tendencia do O2 sair)Tipos de enzimas ( hidrolases,oxirredutase,liase(catalisam a quebra(), transferase(transfere grupos finconais entre moleculas),isomerases( entre uma proteina),ligase( ligam proteinas) O mecanismo de micheali-mentem permite mostrar que a velocidade da reaao depende da [] dos substrato km>>>> indica a eficiencia( afinidade ) entre o sitio ativo e seu substrato. Km pequeno afinidade grande. Inversamente proporcional Como depende ate o ponto de saturaao enzimtica pois na velocidade maxima haver apenas ES e a forma E sera praticamente inexistente .. a partir daqui no haver aumento da velocidade da reaao sem que haja mais enzimas. O efeito do ph sobre os grupamentos ionizaveis da enzima altera a forma nas quais as enzimas vao interagir com seu substrato Inibidores podem ser reversiveis e irreversiveis Irreversiveis ( metais pesados) reversiveis ( competitivos, incompetitivos, no competitivos) obs : incompetitivo no liga-se a enzima e sim ao complexo ES. Enzimas alostericas : so enzimas reguladoras que funcionam atraves de ligaao NO COVALENTE e reversivel de um metabolito regulador chamado modulador ; moduladores podem alterar a afinidade da enzima para com seu substrato, alterar a atividade catalitica maxima da enzima, ou ambos Modulaao alostericas no segue michaelis mentel Ajuste induzido : mais aceito ( proposto por koshlan) considera que a enzima e o substrato sofrem O modelo encaixe induzido, proposto por Koshlan (1958), considera que a

enzima e o substrato sofrem mudanas conformacionais para o encaixe. J o chave fechadura que so estruturas rigidas ....

Bioenergtica : estudas os termos termodinamicos sobre os sistemas biologicos. Primeiro principio da termo dinamica : principio da conservaao da energia que diz q a energia no poder ser criada nem destruida . os seres usam energia quimica Quais os tipos de trabalho realizado pelos sistemas biologicos : quimico ( sintese de componentes celulares ), osmotico ( transporte de biomoleculas ) , mecanico ( muscular, movimentaao de flagelos) Existe um ciclo de energia na biosfera ??? no. O que existe um fluxo de energia, pois a energia armazenadas por organismos quimiosintetizantes no sera novamente transformada em luminosa para que os fotossitentizantes as armazene mas sim essa energia sera utiizada para aumentar a entropia do universo... o ciclo acontece com a materia.

Os sistemas celulares armazenam energia na forma de glicogenio, e triacilglicerol ( lipidio) nos animais.. e na forma de amido nas celulas vegetais ( lembrando que celulose estrutural) Moleculas oxidadas para formar energia : carboidrato e lipidio. Para ocorrer trabalho o AG tem que ser diferente de 0 . energia livre a fraao de energia disponivel para o trabalho (AG) possivel descrever uma escala termodinamica biologica analisando o Ag de uma reaao Catabolismo : reaoes que transformam moleculas complexas em moleculas mais simples e so altamente energticas ( exotermicas ). So reaoes oxidativas Anabolismo : reaoes de sintese, transformando moleculas mais simples em outras especies mais complexas. Armazenam energia portanto so endotermicas obtidas geralmente na quebra de energia( obtida geralemnte por atp) |Atp a forma de energia corrente na celula. Se um sistema necessita de energia ele degrada o atp, se monta o atp guarda energia nas suas ligaoes. uma bateria celular. O Atp encontrado difundido por toda a celula. O que so reaoes acopladas ??? so reaoes na qual a energia produzida por uma utilizada em outras reaoes.Utlidade : fornecimento\armazenamento de energia.. reaoes exotermicas mantem as endotermicas e assim a recproca. Existem outras moleculas, intermediarios metabolicos, nas celulas ricas em energia ? Ex: fosfofenolpiruvato >>glicolise Glicerato 13dipi >>glicolise Fosfocreatina >> musculo. Qumica de carboidratos Glicose, galactose, mano >>> so hexoses. Outros monossacarideos ingeridos serao transformados em glicose D-glicose maior fonte deenergia.... L-gliose no funciona( enzimas so especificas ate para isomeros) Ligaoes glicosidicas de maior frequencia so alfa(1>4) e alfa (1>6) e beta ( 1>4) 2 glicores em alfa a maltose./ amido polissacarideo de alfa (1>4 e !>6) / celulose polissacarideo de beta 1>>4 Glicosidade>. Enzima que catalisa a hidrolise da ligaao glicosidica.ex: amilase,celulase etc.. Sulubilidade em agua, resistencia mecanica so propriedades pendentes das diferentes estruturas . exemplo: celulose insoluvel em agua, existem alguns amidos que so soluveis em agua . Estruturais: presentes principalmente na parede celular. Bacterias ( peptidioglicano mureina) sacarideos D ligados com AL AAS confere resistencia as enzimas digestivas / penicilina impede a formaao de mureina. Parede celular da resistencia,,,polissacarideo beta 1,4mais abundante do planeta. Principal polissacarideo do glicocalix: acido hialuronico.celular cancerigenas tem defeito no glicocalix. No animal o polissacarideo de reserva o glicogenio. Glicoses ligadas formando cadeias altamente ramificadas. Fgado ate 10 % do peso em armazenagem de glicogenio. Musculo 1%. No organismo como um todo encontra-se mais glicogenio nos musculos pois o peso do musculo mto maior que o do figado . glicogenio hepatico identico ao muscular. Condiao fisiologica que faz com que o figado faa gliconeogenese(formar glicose)... hipoglicemia severa....glicogenio muscular no gera glicose sanguinea. Carboidratos em soluao aquosa podem formar os monossacarieois com 5 ou mais Carbonos, estruturas ciclicas, por reaao intramolecular. Piranose so aldohexose ciclicas formando aneis com 6 atomos.(piranose) Furanose so aldohexoses ciclicas formando aneisw com 5 atomos ( Furanoses) Alfa quando oh fica p baixo do anel. E beta pra cima. O ser humano compensa a 2 lei da termodinamica( q o universo tende a desordem.