COLEGIO DE ESTUDIOS CIENTIFICOS Y TECNOLOGICOS DEL ESTADO DE MEXICO

ASIGNATURA BIOQUIMICA

DOCENTE GERMAN FLORES OSORIO

TEMA PROTEINAS

POR URIEL MUOZ VAZQUEZ

6 SEMESTRE

GRUPO 602

TURNO MATUTINO

SAN LUIS COATEPEC HARINAS ESTADO DE MEXICO A 13 DE JUNIO DEL 2011

PROTEINAS
La palabra protena proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo ms importante). La protenas son las responsables de la formacin y reparacin de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual. Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso molecular, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos. Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales (monmeros) llamados aminocidos (aa), a los cuales se consideran como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las clulas, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparacin y regulacin.

FUNCIONES
Entre las funciones de las protenas que se podran denominar estticas destacan las siguientes:

Estructural. Muchas protenas forman estructuras celulares, como las membranas, las fibras contrctiles, los orgnulos vibrtiles, la sustancia intercelular y las estructuras cutneas, entre otras. Almacn de aminocidos. Algunas protenas constituyen una fuente de reserva de aminocidos, lo que permite la sntesis de protenas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales y en los huevos de los animales. Las protenas activas, que componen el grupo ms numeroso y complejo, realizan mltiples funciones: Fisiolgica. Este grupo comprende las protenas que intervienen en los movimientos, los procesos homeostticos (incluido el mantenimiento del pH), el transporte de otras molculas, hormonas, etc. Regulacin gentica. Algunas protenas participan en los procesos de activacin e inactivacin de la informacin gentica. Catalizadora. Las protenas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas. Actan como biocatalizadores favoreciendo las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos. Inmunitaria. Ciertas protenas proporcionan la identidad molecular de los organismos vivos (antgenos), mientras que otras (anticuerpos) rechazan cualquier molcula extraa que se introduzca en ellos.

FUNCIONES EN EL ORGANISMO Son el componente nitrogenado mayoritario de la dieta y el organismo, tienen una funcin meramente estructural o plstica, esto quiere decir que nos ayudan a construir y regenerar nuestros tejidos. No obstante, adems de esta funcin, tambin se caracterizan por:

Funciones reguladoras, Son materia prima para la formacin de los jugos digestivos, hormonas, protenas plasmticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones qumicas que se realizan en el organismo. Las protenas son defensivas, en la formacin de anticuerpos y factores de regulacin que actan contra infecciones o agentes extraos. De transporte, protenas transportadoras de oxgeno en sangre como la hemoglobina.

En caso de necesidad tambin cumplen una funcin energtica aportando 4 kcal. por gramo de energa al organismo. Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reaccin de diversos medios como el plasma. Las protenas actan como catalizadores biolgicos: son enzimas que aceleran la velocidad de las reacciones qumicas del metabolismo. La contraccin muscular se realiza a travs de la miosina y actina, protenas contrctiles que permiten el movimiento celular. Funcin de resistencia. Formacin de la estructura del organismo y de tejidos de sostn y relleno como el conjuntivo, colgeno, elastina y reticulina.

CLASIFICACION
POR ESTRUCTURA
Aunque en ocasiones se emplea una clasificacin basada en las funciones de las protenas, con frecuencia se recurre a otros criterios, como su composicin y complejidad, que permiten dividirlas en dos grandes grupos:

Holoprotenas o protenas simples. Estn formadas nicamente por cadenas polipeptdicas, ya que en su hidrlisis (descomposicin en subunidades) slo se obtienen aminocidos. Dicho de otra forma: estn formadas exclusivamente por aminocidos. Heteroprotenas, protenas complejas o conjugadas. Adems de las cadenas polipeptdicas, estn compuestas tambin por una parte no proteica que se denomina grupo prosttico.

HOLOPROTENAS.
Segn su estructura tridimensional, las holoprotenas se subdividen en protenas globulares (redondeadas, con un alto grado de plegamiento y normalmente solubles) y fibrilares (lineales, con una estructura terciaria menos compleja e insolubles). Algunas protenas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse insolubles. ste es el caso de la transformacin de fibringeno en fibrina durante el proceso de la coagulacin sangunea. Los filamentos de fibrina crean una red donde los glbulos rojos quedan atrapados y forman el cogulo. Entre las protenas globulares destacan las siguientes:

Albminas. Constituyen un grupo de protenas grandes, que desempean funciones de transporte de otras molculas o de reserva de aminocidos. Se pueden diferenciar a su vez en lactoalbminas, ovoalbminas y sero-albminas, segn se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguneo, respectivamente. Son las protenas ms grandes, pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica, su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroprotenas, como la hemoglobina. Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporcin de aminocidos bsicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempean un papel muy importante en los procesos de regulacin gnica,

Las protenas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen en este grupo algunas protenas muy conocidas:

Queratina. Presente en las clulas de la epidermis de la piel y en estructuras cutneas como pelos, plumas, uas y escamas, es una protena rica en el aminocido cistena. Colgeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo. Posee una estructura secundaria caracterstica compuesta por tres cadenas trenzadas. Miosina. Esta protena participa activamente en la contraccin de los msculos. Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicacin de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en rganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis de la piel.

HETEROPROTENAS
Segn la naturaleza del grupo prosttico, las heteroprotenas se clasifican en fosfoprotenas, glucoprotenas, lipoprotenas, cromoprotenas y nucleoprotenas.

Fosfoprotenas. Su grupo prosttico es el cido ortofosfrico. Ejemplos de fosfoprotenas son la vitelina, presente en la yema de huevo, y la casena, abundante en la leche y protena principal del queso. Glucoprotenas. Su grupo prosttico est formado por un glcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempean una funcin antignica. Las gammaglobulinas con funcin de anticuerpos son, as mismo, glucoprotenas. Tambin se incluyen en este grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el lquido sinovial presente en las articulaciones.

Lipoprotenas. Su grupo prosttico es un lpido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol. Cromoprotenas. Tienen como grupo prosttico una molcula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, porfirina, hemocianina, citocromos pertenecen a este grupo. Nucleoprotenas. Su grupo prosttico est formado por cidos nucledos. Las nucleoprotenas constituyen la cromatina y los cromosomas.

CLASIFICACION POR ORIGEN

Protenas de origen animal. Estas protenas son insolubles debido a su estructura molecular, y tienen funciones de proteccin y soporte de tejidos. No son digeribles, pero s se aprovecha la gelatina, que es un producto derivado. Dentro de este grupo nos encontramos con las esferoprotenas o tambin llamadas protenas globurales, que estn constituidas por lquidos orgnicos. Tambin nos encontramos con las protaminas e histonas, que se encuentran en las huevas del pescado.

Protenas de origen vegetal. Son las que provienen de las plantas o los vegetales, sobretodo los cereales. De aqu proviene el gluten, que es la mezcla de dos sustancias: gliadina y glutenina.

POR TIPO DE PROTEINAS

Protenas Simples: Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) slo producen aminocidos. Protenas conjugadas: Son aquellas que al hidrolizarse, producen aminocidos y otros compuestos orgnicos e inorgnicos. Estas pueden ser: Metalprotenas, nucleoprotenas, fosfoprotenas.

POR SU CONFORMACION

Protenas fibrosas: Son aquellas que estn formadas por cadenas polipeptdicas, formando estructuras compactas llamadas fibras. Por ejemplo: colgeno, queratina, elastina. Protenas globulares: Estn formadas por cadenas polipeptdicas que adoptan una forma esfrica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas.

ESTRUCTURA

ESTRUCTURA PRIMARIA
Se denomina de esta forma la secuencia de los aminocidos en la cadena polipeptdica. El nmero, el tipo y el orden o la secuencia de los aminocidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada protena. Siempre existe un extremo con un aminocidocuyo grupo amino est libre y otro extremo con un aminocido con su grupo carboxilo libre. Por convenio, los aminocidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.

Los dos tipos bsicos de estructuras secundarias son la alfa hlice y la lmina plegada o lmina beta. ALFA DE HELICE Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

LAMINA PLEGADA En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Resulta del plegamiento sobre s misma de la estructura secundaria. De la estructura terciaria depende la funcin de la protena, por lo que cualquier cambio en la disposicin de esta estructura puede provocar la prdida de su actividad biolgica. La estructura terciaria es, por tanto, un conjunto de plegamientos caractersticos que se originan por la unin entre determinadas zonas de la cadena polipeptdica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminocidos. Los enlaces pueden ser de cuatro tipos:

Puentes disulfuro. Constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos SH que pertenecen a sendos aminocidos cisteina. Fuerzas electrostticas. Se trata de enlaces de tipo inico entre grupos con cargas elctricas opuestas. Puentes de hidrgeno. Se establecen entre grupos polares no inicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral. Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofbicas. Son las uniones ms dbiles y se producen entre aminocidos apolares.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

DESNATURALIZACION (O DEFICIENCIA)
Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales. Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin. Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.