Aminocidos: que son los aa?

Son molculas que tienen la particularidad de que tienen dos grupos disociables, un grupo carboxilo y un grupo amino. Ambos estn unidos al C alfa que esta inmediatamente adyacente al grupo carboxilo. R no es de radical, sino que de residuo hidrogeno da la tercera valencia y la cuarta la cadena lateral o R siempre se escribe el aa partiendo por el grupo carboxilo Se identifican segn los grupos que existan en la cadena lateral, por ejemplo: 4 aa que son apolares, cadena R apolar, lo ideal es conocer cuales tienen propiedades bsicas o acidas Estos 4 aa son apolares porque no poseen ningn grupo que tenga interaccin con el agua. Leucina (L o Leu), Prolina (P o pro), Alanina (A o Ala) y Valina (V o Val) aqu tenemos otros 4 aa Apolares hidrofobicos pero varia su cadena lateral ya que por ejemplo la Metionina tiene un azufre, la fenilalanina tiene un anillo y 6 carbonos. Este es un aa bastante voluminoso ya que tiene un segundo grupo amino (parecequehabladetriptfano) Polares Sin carga como la glicina que posee una cadena lateral muy simple con un solo H, es el aa ms pequeo, la serina tiene un OH, asparagina tiene un grupo amida y glutamina tambin La treonina que tiene grupo OH junto con la tirosina y la cistena que tiene un SH este aa sirve para formar enlaces que estabilizan las estructuras de las protenas. Aa cidos como aspartato (D) y ac. Glutamico (E). en su cadena lateral tienen un segn grupo carboxilo y se diferencia solo en el largo de la cadena lateral. Aa bsicos, son bsicos porque tienen un segundo grupo amino, hay varios aminos pero el que se disocia es el que tiene carga, la histidina tiene el amino en un ciclo. Estos 5 aa: Histidina (H), Lisina (K), Arginina (R), aspartico, glutamico. Se tienen que conocer muy bien Lo importante de los aa son sus propiedades acido-bsicas. Todos los aa tienen grupos amino y carboxilos y ambos grupos son cidos dbiles, es decir se disocian parcialmente en solucin. el grupo carboxilo es un acido dbil porque en solucin nos dar R-CO+ por lo que se disocia se ve su protn y como es un ac dbil tiene un PK en el caso del amino tambin se disocia, teniendo un PK tambin. La carga de un aa variara segn el PH del medio donde se encuentre, ambos son cidos dbiles pero entre los 2 los grupos, el COH es ms fuerte que el amino, el carboxilo es ac dbil pero es un poco ms fuerte que el amino, por lo que se disocia a un PH un poco mas acido los PK de los grupos carboxilos estn entre PH 2-4 La PK es el pH donde uno encuentra exactamente el 50% de la especie como acido y 50% como base. 50% o con el protn disociado y con el protn asociado. Los grupos amino se encuentran siempre entre pH 9-11 Por tener ambos grupos los aa y protenas, van a ser compuestos anfteros sea que pueden actuar como base captando protn o como acido cediendo protn dependiendo del PH donde se encuentre. Si yo tengo un aa cualquiera a PH 1, significa que el aa va a estar rodeado de protones por lo que ninguno de los 2 grupos va a tender a disociarse por lo que permanecern con su protn asociado y en este caso el aa est en forma cationica porque El amino tiene una carga + por lo que la carga neta seria +1 y si yo aumento el pH agregando base el carboxilo es el primero en disociarse porque es mas acido que el amino, y en pH cercano a neutro entregara su

protn y la molcula tendr carga neta 0 y si agrego mas base el grupo amino se disociara y sedera su protn por lo que la carga neta quedara -1 esto para cualquier aa que sea monoamino y mono carboxilo, que son la mayora de los aa. Para ver exactamente cul es el Pk del aa. Por ejemplo tomaremos el amino acido glicina, tenemos este aa a pH 1 los 2 grupos tienen su protn asociado y agrego base el pH subir y llega una zona donde se mantiene constante y luego agrego mas base y se dispara. La zona donde se mantiene constante es donde est el Pk, la zona de tamponamiento es donde est el pk +-1 Cuando llegamos a 8 sube lento hasta que llegamos al segundo Pk el del amino, encontramos el 50 % del grupo amino con el protn asociado y 50% disociado. PK del alfa carboxilo es el PK1 y el PK del alfa amino es el PK2. El Pk de la cadena lateral se llama PKR. El punto isoelctrico est entre el pk1 y el pk2. Se calcula: (PK1+PK2) / 2 formula para aa con 1 grupo carboxilo y 1 grupo amino el ac glutamico tiene un segundo carboxilo, tenemos 4 estructuras. Ambos grupos carboxilo tendrn sus protones asociados a pH 1 el amino si tiene carga por lo que es carga neta +1 al agregar base llegamos al pk1 del carboxilo alfa y el Pk se produce mas menos entre 2,1 y tenemos carga neta +1 si agregamos a una segunda zona de tamponamiento y encontramos el carboxilo R disociado y tenemos carga neta 0 y si paso el pKR tenemos -1. Agregamos base y el pH se dispara y el tercer pk o pk2 corresponde al grupo amino y tenemos carga neta -2. Como se calcula el punto isoelctrico bicarboxilico? Pi= pK1 + pKR / 2 Para un aa biamino, como la lisina, la curva es al revs que el anterior. La carga del aa a pH muy acido es +2 por los 2 amino, pasado el pk1 la carga neta es +1 porque se disocio el carboxilo, luego a pH ms alto llegamos a la zona del pk2 y tenemos disociado el alfa amino y pasado el pk2 tenemos carga neta 0 y si seguimos agregando base llegamos al pKR que se nos disocia el amino R, luego tenemos aqu carga -1 pi= Pk2+pKR / 2 El ac aspartico es di carboxlico por lo que el pi lo tendr alrededor de 3, supongamos que lo tenemos en soluciona pH 5 este tendr carga negativa porque estar pasado el pi La lisina es di amin si esta en solucin a pH 6 que carga tiene? Tiene carga positiva porque el pH es bajo el punto isoelctrico. Glicina es mono carboxlico mono amino por lo que el pi estar mas menos entre 5-7. Que carga tiene a ph8? Carga negativa ahora compliquemos los ejercicios dice la abuela. Vamos nos a un pptido, tendremos un pptido con 5 aa. Que va a tener la cadena al lado izquierdo? El amino terminal y al derecho? Carboxilo terminal. La glicina aporta el amino y el segundo leucina, glutamico, lisina y aspartico. El glutamico tiene un segundo grupo carboxilo y la lisina tiene un segundo grupo amino y el aspartico un segundo carboxilo. Si tenemos este pptido en solucin a pH 8 hacia donde migrara en un campo elctrico? Lo resolveremos. Los carboxilo se disocian a pH 2 a 4 por lo que al pH que tenemos estn disociados. Y los amino se disocian a 11 y en el pH actual estarn asociados por lo que el pptido tendr 3 cargas negativas 2 cargas positivas = -1 por lo que en un campo elctrico migra hacia el polo positivo.

Los aniones (-) van al polo positivo y los cationes (+) al negativo. Tenemos una protena que tiene un Pi de 5, que significa? significa que en solucin a pH 5 su carga neta es 0. Digamos que esta protena es la albumina, entonces a pH 9 estar como albuminato de sodio o como clorhidrato de albumina? El sodio tiene carga (+), por lo que tendra que tener la albumina carga (-), como el cloruro tiene carga (-) la albumina tendra que estar con carga (+). A pH 9 estar como albuminato de sodio, Es decir, a pH superior al punto isoelctrico predomina carga negativa y si es inferior al punto isoelctrico predomina carga negativa. Ahora explica un grafico y no cacho el grafico porque habla de puntos. Pero es importante aprenderse los grficos de titulacin de los aa. Todos los aa tienen algo en comn que es el C, todos los carbono alfa tienen el carboxilo a la derecha y el amino a la izquierda y solo los R varan. Los aa se unen por enlaces peptiticos, este es un enlace covalente y fuerte porque tiene caracterstica de doble enlace. Entre C y N no se mueven. Para romper este enlace hay que hacerlo en una solucin muy acida como por ejemplo en HCL 6N y tenerlo a 100 durante 72 horas y en eso recin tenderamos a romper los enlaces peptidicos. Donde se forman los enlaces peptidicos? Se forman en los ribosomas y para eso necesitamos un RNAm y una pila de RNA, no se formaran en un tubo al mesclar aa. Cul es la diferencia entre pptidos y protenas? La diferencia es la estructura tridimensional de las protenas, un pptido solo es una cadena de aa unidos por enlaces peptidicos. Las protenas son cadenas largas que se enrollan entre s. Cuando una protena se desnaturaliza pierda su estructura tridimensional por lo que pierde su funcin. Existen polipeptidos extremadamente grandes que poseen ms aa que las protenas pero siguen siendo pptidos porque no tienen la estructura tridimensional. Un pptido esta constituido por hasta 50 aa, un oligopeptido es un pptido muy pequeo formado por pocos aa, un polipeptido en un pptido muy grande con muchos aa. Una protena oligomerica est formada por subunidades idnticas llamadas protomeros. Las protenas sencillas y conjugadas poseen un grupo unido que se llama grupo prosttico. La nica protena que posee las 4 estructuras es la Hemoglobina. Hay muchas protenas que no tienen secundaria porque la cadena se enrolla tanto que llega a estructura terciaria. La insulina es una hormona de carcter peptidico no proteica porque est formada por 2 cadenas peptidicas. En este ocurre el enlace S-S que es fuerte no tanto como el peptidico pero es uno de los pocos enlaces fuertes.