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Le proteine sono composti azotati ad alto peso molecolare fondamentali nel determinare la struttura e le funzioni di ogni singola cellula. Tutte contengono C, H, O e N. In pi, alcuni degli aminoacidi proteici contengono S e P mentre porzioni non proteiche indispensabili per la funzione sono legate a ioni quali Fe, Mn, Cu, Zn. Sono importantissime dal punto di vista nutrizionale (alimenti plastici) negli organismi in crescita ma anche per il normale turnover cellulare
Che cosa Formaggio grana Prosciutto crudo Petto di pollo Merluzzo fresco
Di che tipo Soia secca Lenticchie secche crude Fagioli freschi crudi Farina di frumento
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Patate bollite
Gli aminoacidi
I costituenti fondamentali delle proteine sono gli aminoacidi La struttura fondamentale di un aminoacido :
Sapere la formula!
Sapere la formula!
(zwitterione)
1)
2)
essenziale
(essenziale)
NB: I residui di cisteina per la loro capacit di formare, in seguito ad ossidazione, ponti disolfuro (legami covalenti) sono importanti per stabilizzare 06. Proteine_2011_2012 4 la struttura tridimensionale delle proteine
3)
(essenziale )
(essenziale )
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4)
(essenziale)
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5)
Gli AA essenziali
Essenziale per un certo organismo significa che quellorganismo non lo pu sintetizzare con il proprio metabolismo ma deve introdurlo con la dieta Gli AA essenziali per luomo sono: Adulto (8) Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Treonina Metionina Lisina La proteina ideale dal punto di vista nutrizionale quella la cui composizione percentuale in AA essenziali ricalca pi da vicino la composizione globale delle proteine che costituiscono il ns organismo. Se questa condizione soddisfatta, la 06. Proteine_2011_2012 8 proteina potr essere utilizzata interamente per scopi plastici. Bambino (2) + Arginina + Istidina
Ci tanto pi importante in quanto il nostro organismo non sa accumulare riserve proteiche, a differenza di quanto sa fare per lipidi (tessuti adiposo) e glucidi (glicogeno). Le proteine di origine animale hanno una composizione aminoacidica media che rispecchia abbastanza da vicino la composizione del corpo umano. Proteine_2011_2012 06.
Le proteine di riserva nei semi, abbondanti e a buon mercato, sono povere di alcuni AA essenziali per il nostro metabolismo. Per, fortunatamente, le proteine di riserva di cereali e leguminose si complementano.
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Totale
LEU ILE LYS MET VAL PHE TYR TRY
Utile
lEU ILE LYS MET VAL PHE TYR TRY LEU ILE LYS MET VAL PHE TYR TRY
Totale
Utile
(in teoria) lEU ILE LYS MET VAL PHE TYR TRY
Utile
(di fatto)
Met: AA limitante
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Utilizzo totale:
Se invece le diverse carenze vengono complementate contemporaneamente, lutilizzo globale a scopi plastici risulta maggiore.
Utile + Utile
lEU ILE LYS
lEU ILE LYS MET
MET
VAL VAL PHE PHE6.Proteine TYR TYR 06. Proteine_2011_2012 TRY TRY
12
4.8
3.2 limitante!
1.6
10
6.8
+
Totale proteine insieme Quota utilizzabile insieme Quota non utilizzabile insieme
14.8
9.2
5.6
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Valore proteico delle proteine di origine vegetale in relazione al contenuto in AA essenziali Uovo di pollo Mais (3 kg di proteine da seme/ha)* Frumento Riso Soia (500 kg di proteine da seme/ha) 100 49 62 69 67
*: carente di lisina
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Bench in certe et della vita (infanzia, gravidanza, vecchiaia) lalimentazione richieda un apporto di proteine nobili particolarmente elevato, importante ricordare che limpatto ambientale di una alimentazione ricca di carne (energia e acqua necessarie per produrre il foraggio per lallevamento dei bovini, inquinamento ambientale da parte degli allevamenti, effetto serra e riscaldamento globale) molto pi elevato di quello di una alimentazione ricca di vegetali
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Nellorganismo umano, la Phe degradata a Tyr. Alcuni individui, per un difetto congenito, non producono lenzima che trasforma Phe in Tyr.
Ci porta allaccumulo di metaboliti tossici nel sangue e nei fluidi interstiziali (edema cerebrale). Se non curata fin dai primi mesi di vita porta a grave ritardo cerebrale. Tuttavia, ora diagnosticabile precocemente ed evitabile con una dieta opportuna (cibi poveri di proteine animali).
Laspartame (dolcificante artificiale) un dipeptide formato da acido 06. Proteine_2011_2012 aspartico e fenilalanina. Da evitarsi in individui con fenilchetonuria
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Dipeptide* *un polipeptide formato da un numero esiguo (fino a qualche decina) di AA, una proteina06. Proteine_2011_2012 migliaia di residui AA* pu constare di
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Tirosina Leucina
Serina
Glicina
Alanina
Negli organismi animali, numerosi ormoni sono di natura peptidica: Ossitocina: stimola le contrazioni della muscolatura liscia. coinvolta nellinduzione delle contrazioni del parto e nel meccanismo di secrezione del latte. Piccolo polipeptide formato da 9 AA Insulina: regola il metabolismo del glucosio, composta da 51 AA Altri piccoli peptidi sono antibiotici: gramicidina
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Le frecce nere in figura rappresentano delle possibilit di rotazione teoriche, in quanto bisogna tenere conto dellingombro sterico dei gruppi R.
R1
R1
R2
R3
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Struttura primaria
NB: a parit di composizione aminoacidica, polipeptidi con diversa sequenza hanno caratteristiche diverse (cos come una parola ha significato diverso dal suo anagramma)
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Roma amor
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-elica
IMPORTANTE: Supponendo che in una proteina, formata da migliaia di residui AA, esistano numerose zone ad -elica, i legami idrogeno possibili sono numerosissimi e quindi danno un grande contributo alla stabilit della struttura (come peraltro nel -foglietto. Tuttavia, questa pu essere alterata da altri fattori quali ad esempio interazioni elettrostatiche o steriche (ingombro) sfavorevoli fra gruppi R vicini
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-foglietto
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La formazione di -elica o -foglietto dipende dalla frequenza relativa di aminoacidi nella struttura primaria
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La struttura terziaria
data dal ripiegamento nello spazio della molecola proteica dettato dalla presenza di zone ad -elica, zone -foglietto, dalle interazioni deboli (attrattive o repulsive) dei gruppi R degli aminoacidi che sporgono dalla struttura (legami H ed interazioni ioniche ed idrofobiche), dalla presenza di legami covalenti S-S-, e dallingombro sterico dei gruppi R. Si prende in considerazione anche la presenza di porzioni non proteiche (gruppi prostetici, spesso legati a ioni)
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La struttura terziaria stabilizzata principalmente da interazioni deboli, con leccezione rappresentata dai legami covalenti (ponte S-S-)
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I ponti disolfuro
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Agenti denaturanti sono quegli agenti che possono interferire con le interazioni tra gruppi R: agenti riducenti, alte concentrazioni saline, 06. Proteine_2011_2012 estremi di pH, detergenti, solventi organici
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La struttura quaternaria
Si parla di struttura quaternaria quando la proteina funzionale formata da due o pi catene polipeptidiche (emoglobina, Rubisco*). Le singole catene polipeptidiche prendono il nome di SUBUNITA. Anche la struttura quaternaria deve essere intatta affinch la proteina sia funzionale.
*La Rubisco (ribulosio-difosfato carbossilasi) lenzima chiave della fotosintesi. 06. Proteine_2011_2012 35 formata da 16 subunit (16 catene polipeptidiche diverse)
Poich lattivit biologica di una proteina legata alla sua forma tridimensionale, e questa in ultima analisi dettata dalla sua struttura primaria, la sostituzione di 1 solo AA (per mutazione nel DNA) pu portare a perdita di funzione e quindi a una situazione patologica
Anemia falciforme: lemoglobina mutata ha una Val (AA alifatico) al posto di Acido Glutammico (AA Acido); diventa meno solubile e tende a cristallizzare, deformando i globuli rossi
Le cellule deformate sono fragili e spesso si rompono; la perdita di emoglobina porta allanemia. I globuli deformati hanno difficolt a transitare nei piccoli capillari determinando vasocclusioni (con possibilit di ictus), gravi crisi dolorose, alterazioni a carico della milza. I protozoi che provocano la malaria (plasmodi) passano parte del loro ciclo vitale nei globuli rossi, ma non possono riprodursi nei globuli falciformi. Cos le persone con anemia falciforme sono piuttosto resistenti 06. Proteine_2011_2012 alla malaria.
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Nei prioni, una porzione di alfa-elica del prione normale si trasforma in foglietto a piani pieghettati nel prione malato. Questo pu fungere da stampo per indurre una deformazione di altri prioni sani. S. Prusiner, Premio Nobel per la Medicina 1997
Morbo di Alzheimer, morbo di Parkinson, sclerosi laterale amiotrofica, che risultano da degenerazioni nella conformazione proteica e (sembra) dalla deposizione di ammassi proteici 06. Proteine_2011_2012 (amiloidi) nelle cellule malate
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Ormoni (negli animali Proteine di trasporto e deposito Proteine di protezione e attacco (veleni)
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Nelle proteine globulari (solubili) gli aminoacidi idrofobici sono posizionati allinterno e gli aminoacidi polari allesterno
Glucidi
La mioglobina
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Le proteine globulari possono essere solubili (nel citosol) o associate a strutture quali pareti cellulari o membrane
Enzimi coinvolti in reazioni sequenziali del metabolismo Trasporto attraverso le membrane di sostanze idrofiliche (polari o cariche) Adesione cellulare
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Le proteine hanno funzione Enzimatica (catalizzatori biologici) Strutturale (citoscheletro, collagene del connettivo, cheratina dei peli e unghie, estensina nelle pareti cellulari delle piante*) Di movimento (proteine contrattili: miosina, actina, dineina) Di trasporto a livello cellulare: di elettroni (citocromi) , di sostanze nelle proteine di membrana, o a lunga distanza: di O2 (emoglobina degli animali, lipidi (albumina del sangue, LDL e HDL) Recettori di stimoli ambientali (luce) o interni allorganismo (ormoni) Ormonale (solo negli animali: insulina coinvolta nel controllo del metabolismo degli zuccheri, ossitocina per le contrazioni del parto) Di difesa (negli animali: anticorpi contro agenti patogeni; nelle piante proteine di difesa nei confronti di MO o di animali: ricina nei semi del ricino) Regolazione delle funzioni cellulari
Nei semi dei vegetali sono presenti proteine di riserva, la cui composizione AA ricca di AA piccoli e idrofobici (si impaccano senza legare acqua): importante fonte proteica ma in qualche misura sbilanciate (AA essenziali); riserva di ferro (fitoferritina)
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