En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha.

Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos ms abajo).

La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.

La inhibicin no competitiva (o alostrica) es un tipo de inhibicin que reduce la tasa mxima de una reaccin qumica (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unin del catalizador por el sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibicin, vase cintica de MichaelisMenten). La inhibicin no competitiva normalmente se aplica a enzimas y difiere de la inhibicin competitiva en que el inhibidor siempre se une a la enzima por un sitio diferente al centro activo de la enzima (este otro sitio se denomina sitio alostrico). Esto afecta a la tasa de la reaccin catalizada por la enzima ya que la presencia del inhibidor produce un cambio en la estructura y la forma de la enzima. Este cambio en la forma implica que la enzima deja de ser capaz de unirse correctamente al sustrato. Esto reduce la concentracin de enzima "activa" resultando en una disminucin de la Vmax. En este tipo de inhibicin, no hay competicin entre en inhibidor y el sustrato, as que incrementar la concentracin del sustrato no produce un aumento de la tasa de actividad enzimtica.

Cabe destacar que aunque la inhibicin no competitiva generalmente implica que el inhibidor no se une al sitio activo de la enzima, el inverso no es cierto: la inhibicin competitiva puede ser debida a una competicin por el sitio activo, o por inhibicin competitiva alostrica.

http://es.wikipedia.org/wiki/Inhibidor_enzimtico http://es.wikipedia.org/wiki/Inhibicin_no_competitiva www.usal.es/~dbbm/clasmed/enz05.ppt

http://translate.google.com.ec/translate?hl=es&langpair=en%7Ces&u=http://en.wikipedia.org /wiki/Competitive_inhibition

Inhibicin reversible: pueden inhibidores competitivos, los que se unen a la enzima ingresando en el sitio activo, impidiendo as su enlace con el sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la forma de la protena y por lo tanto la forma del sitio activo. Sus efectos son reversibles.

Inhibicin irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unin es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. Ej: el DIPF reacciona con el aminocido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibindola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagacin de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION (insecticida).

Dibujos http://www.oocities.org/pelabzen/inhenz.html

Ejemplos de inhibidores irreversibles http://es.wikipedia.org/wiki/Inhibidor_enzimtico#Ejemplos_de_inhibidores_irreversi bles