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célula
Facultad de Ciencias Biológicas Guía de estudio II B/
Seminario
El retículo endoplásmico puede ser dividido morfológicamente en liso y rugoso, según la ausencia
o presencia de ribosomas en su superficie respectivamente. Pero esta es una división imaginaria,
porque ambos retículo son continuos y presentan una zona de transición entre uno y otro. La función
del retículo endoplásmico liso es sintetizar lípidos y la del retículo endoplásmico rugoso es sintetizar
proteínas, principalmente.
El complejo de Golgi es un conjunto de sacos aplanados cuya función principal es procesar y
madurar proteínas y lípidos, por ejemplo.
La carioteca o membrana nuclear delimita, envuelve el material genético y regula el paso de
sustancias hacia y desde el núcleo.
El siguiente esquema, muestra las relaciones entre los componentes de este sistema:
2. Analice las funciones que lleva a cabo el REL, incluyendo el tipo de célula a
la cual se refiere y su papel en la función de ese tipo celular tanto en los
tejidos como en el organismo.
El REL carece de ribosomas. Suele comprender una red de túmulos interconectados, cuyo
volumen y distribución espacial difieren en las distintas clases de células. Esta diversidad
depende de sus variadas funciones. Sus funciones son:
• Síntesis de lípidos (metabolismo lipídico)
• Reacciones de detoxificación
• Almacenamiento de Ca+2
• Peptidasa de señal: proteasa, localizada en la luz del RE, cuya función consiste en escindir
el péptido de señal de la cadena polipeptídica en formación.
4. Comente el proceso denominado translocación cotraduccional y el rol de los
translocones.
Las primeras etapas de la síntesis de una proteína se producen en el ribosoma cuando este
se encuentra libre en el citosol. La unión del Ribosoma a la membrana sólo ocurre si la cadena
polipeptídica naciente tiene una “marca”. Esta es una secuencia de aminoácidos denominada
Péptido de Señal (Secuencia de alrededor de 30 aminoácidos).
Apenas emerge el péptido de señal es reconocido por un complejo ribonucleoproteico llamado
“SRP” ( PRS = partícula de reconocimiento de señal)el cual conduce la cadena y al ribosoma
hasta el REG donde existe un receptor específico para la PRS. Esta unión requiere de energía
que es aportada por GTP.
Además de conducir el ribosoma al REG la PRS unida al peptido de señal interrumpe el crecimiento
de la cadena. Luego que la PRS se une a la membrana del REG, el ribosoma también se une a la
membrana a través de la Riboforina.
El extremo amino de la cadena cruza por un poro proteico vecino a la riboforina. Estos
constituyen un Translocon.
En la cadena el primer extremo que pasa al lumen es el NH2. El péptido de señal queda retenido en
el poro proteico y es separado de la cadena por la acción de una peptidasa de señal. La cadena
sigue creciendo hasta su fin y penetra totalmente al lumen. Las unidades ribosómicas se separan y
el ARNm queda libre.
Tanto las proteínas de secreción como las integrales de membrana se sintetizan en el RER.
Cuando los ribosomas que sintetizan estas proteínas se unen al RER, las proteínas atraviesan o
penetran la membrana de manera cotraduccional (durante su síntesis).
Estas proteínas se dirigen, una vez sintetizadas, al complejo del Golgi y luego a la superficie
celular para ser secretadas o permanecer insertas en la membrana plasmática.
Las proteínas solubles, es decir, las que se liberan en la cavidad del RER, poseen sólo el péptido
de señal, localizada en el extremo de la molécula. En cambio las que se insertan en la membrana del
organelo contienen, salvo excepciones, un péptido señal cercano al extremo amino y otras señales
adicionales (señales de anclaje), cuyo número depende la veces que la proteína cruza la bicapa
lipídica. Estas señales de anclaje son secuencias topológicas, secuencias aminoacidicas de hasta
veinticinco residuos, principalmente hidrofóbicos, que se anclan a la membrana al pasar por ella
durante su síntesis y su paso por el translocon-
Existen distintos tipos de anclaje a la membrana del RER dependiendo del tipo de proteína que
se sintetice:
• El primer y gran grupo de proteínas trasnmembrana a analizar es el de paso único o simple que
posee un terminal C-citosolico y uno N-exoplasmatico (o luminal en el caso del RER). Esta clase
de proteína posee una secuencia señal n-termina que lo dirige al RER y una secuencia de
detención de transferencia y fijación a la membrana. La secuencia de señal para el RER en un
receptor insulinico naciente, lo mismo que la de una proteína de secreción es cortada mientras
la cadena todavía esta en crecimiento y el nuevo terminal “n” del polipéptido en proceso de
alargamiento es empujado a través de la membrana del RER hacia la luz. Sin embargo, a
diferencia de lo que ocurre con la proteínas de secreción, una secuencia de unos veintidós
aminoácidos hidrófobos en la región media del receptor detiene la transferencia de la proteína
a través del translocon. Esta secuencia interna impide que la naciente cadena polipeptídica
ingrese a la luz del RER y una vez que la síntesis esta completa, dicha secuencia se mueve
lateralmente a través de las proteínas que limitan los lados del translocon y se ancla en la
bicapa fosfolipidica de la membrana en donde permanece.
• El segundo grupo de proteínas a analizar, es el de las unipaso, pero con el C terminal hacia la
cara exoplasmática y el N terminal hacia la cara citosólica. Esta clase de proteínas posee una
sola secuencia de señal fijación que cumple ambas funciones. Esta secuencia interna, dirige la
inserción de la cadena naciente en la membrana del RER, de manera que el N terminal de la
secuencia de señal, mire al citosol. La secuencia interna de señal fijación no es cortada y
permanece en el translocón mientras en C terminal de la cadena en crecimiento es expulsado
hacia la luz del RER por medio de transporte cotraduccional. Una vez terminada la síntesis, la
secuencia de señal fijación atraviesa las proteínas que delimitan las paredes del translocón
hacia la bicapa fosfolipídica, en donde actúa como ancla en la membrana.
El Golgi es polar tanto en su estructura como función. Las proteínas procedentes del RE entran
por su cara cis (cara de entrada), que es convexa y habitualmente se orienta hacia el núcleo. Luego
son transportadas a través del Golgi y salen por su cara cóncava trans (cara de salida). Según
atraviesan el Golgi, las proteínas se modifican y se distribuyen para el transporte a sus distintos
finales en la célula.
El Golgi está integrado por múltiples compartimientos diferenciados:
La red cis y la cisterna cis forman un solo compartimiento, entonces las moléculas incorporadas a
la membrana y a la cavidad del organelo circulan de la red a la cisterna por simple continuidad. Para
pasar a las cisternas medias y trans se valen de vesículas transportadoras.
Procesos:
• En la red cis se produce la fosforilación de las proteínas, agregándoles un oligosacárido
liposoluble conocido como manosa 6-fosfato
• En la cisterna cis y en la media, se elimina la manosa.
• En la cisterna trans se adiciona glucosamila, galactosa o nana (n-acetil neuramidico)
• En la red trans hay una sulfatación (tirosinas y carbohidratos). Luego las proteínas son
destinadas.
Recorrido:
1. Etapa ribosómica: síntesis proteica por polirribosomas adheridos al RE.
2. Etapa cisternal: transporte vectorial de la proteína sintetizada en el interior de las
cisternas del RER.
3. Etapa de transporte intracelular: proteínas son transportadas a través del RER y
en entran en los elementos de transición situados en el límite entre áquel y el Golgi.
Estos elementos de transición carecen de ribosomas en la mayor parte de su
superficie, excepto en la región que mira hacia el RER. En la parte vecina a la Red Cis
del Golgi son lisos y producen vesículas semejantes a otras que rodean el Golgi.
4. Etapa de concentración de la proteína secretoria: Vacuolas de condensación se
comunican con gránulos de zimógeno por el aumento y la concentración progresiva de
su contenido.
Universidad de Concepción Unidad 2: Organización Estructural de la
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9. ¿Qué son las vesículas cubiertas? ¿De qué está hecha su cubierta? ¿Cuál es
su rol funcional?
Las vesículas cubiertas con coatómero median el transporte vesicular no selectivo (la vía por
defecto), que incluye transporte desde el RE hasta el Golgi, entre las cisternas del Golgi, las de
retorno y desde el trans Golgi hasta la membrana plasmática en la secreción constitutiva.
En cambio el transporte selectivo es mediado por vesículas cubiertas por clatrina.
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La transcitosis es el proceso mediante el cual materiales ingresados por endocitosis por una cara
de la célula atraviesan el citoplasma y salen por exocitosis por la cara opuesta. Este proceso lo
realizan dentro de la vesícula formada en la endocitosis o usan un endosoma como estación de
relevo. Ocurre en algunos epitelios.
- En las células endoteliales de los capilares sanguíneos, ya que son atravesadas por las
macromoléculas que pasan de la sangre a los tejidos.
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- En las células secretoras de las glándulas lagrimales y en las mucosas de algunos órganos de los
tractos digestivo, respiratorio y urinario. A través de ellas ciertos anticuerpos como la
inmunoglobulina A pasan del tejido conectivo a la luz de estos órganos y ejercen su función
defensiva.
En la lactancia, en las células secretoras de la glándula mamaria, la inmunoglobulina A se
transfiere a la leche.
Las enzimas digestivas de los lisosomas son recibidas por una ruta que viene desde el RE
pasando por el Golgi.
Las enzimas hidrolíticas son llevadas a los lisosomas por medio de vesículas transportadoras
especializadas.
Ocurren los siguientes procesos:
1) las hidrolasas son marcadas, en las cisternas del Golgi, al agregárseles una azúcar manosa que
lleva un grupo fosfato = Manosa-6-Fosfato (M-6P).
2) Este grupo es reconocido por proteínas receptoras de M-6-P, que son proteínas transmembrana
de la red cis del Golgi.
3) El receptor se une a las hidrolasas y las ayuda a empaquetarse en vesículas de transporte
específicas que salen del Golgi.
4) Estas vesículas se fusionan con endosomas tardíos entregando su contenido al lumen de este
organelo
5) En el interior del endosoma tardío las hidrolasas se liberan del receptor de M-6-P al bajar el pH
(6.0) y pueden comenzar su proceso de digestión.Esto lo transforma en un lisosoma primario
A su vez los receptores de M-6-P son recuperados y transportados en vesículas que emergen desde
el endosomas hasta la red trans del Golgi para ser reutilizados (reciclaje)
Las mitocondrias poseen 2 membranas: una externa y otra interna, que dan a lugar a 2
compartimientos, el espacio intermembranoso y la matriz mitocondrial.
• Membrana externa:
- Es lisa.
- Rodea la membrana interna.
- Permeable a todos lo solutos existentes en el citosol, pero no a las macromoléculas.
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- Poseen numerosas proteínas multipaso llamadas “porinas”, que forman canales acuoso por
los que pasan libremente iones y moléculas de hasta 5 kDa.
- En las porinas los tramos proteicos que atraviesan la bicapa lipidica exhiben una estructura
en hoja plegada beta.
- 60% de proteínas y 40% de lípidos.
- Más semejante al RE, pues posee algo de colesterol, fosfaditil - colina, fosfaditil - etanolamina,
fosfaditil - inositol y escasa cardiolipina (difosfaditil-glicerol).
• Espacio intermembranoso:
• Membrana interna:
• Matriz mitocondrial:
b) 13 tipos de ARN mensajero, sintetizados a partir de otros tantos genes de ese ADN.
c) 2 tipos de ARN ribosomal, los cuales forman auténticos ribosomas parecidos a los
citosólicos.
d) 22 tipos de ARN transferencia, para los 20 aminoácidos.
e) Gránulos de distintos tamaños, compuestos principalmente por Calcio.
f) Complejo enzimático piruvato deshidrogenasa.
g) Enzima involucrada en la β-oxidación de los ácidos grasos.
h) Enzimas responsables del ciclo de Krebs (excepto las succinato deshidrogenasa)
i) Coenzima A (CoA), la Coenzima NAD+, ADP, fosfato, O2.
Las chaperonas en el citosol asisten a las proteínas para su oportuno y adecuado plegamiento,
sin ejercer acciones directas sobre ellas.
Existen 3 familias de chaperonas, denominadas hsp60, hsp70 y hsp90. La sigla hsp significa “heat
shock protein” y responde al hecho de que las chaperonas se incrementan en células sometidas a
golpes de calor o a otros factores de estrés metabólico. Ambas situaciones desnaturalizan a la
mayoría de las proteínas celulares y en esas circunstancias las chaperonas aumentan para facilitar la
renaturalización proteica.
El efecto de las chaperonas sobre las proteínas citosólicas es que a medida que una cadena proteica
sale del ribosoma sin péptido de señal, se le asocia una hsp70 para prevenir el pliegue prematuro
de sus partes (inevitablemente errado) y que la proteína se combine con moléculas citosólicas
inadecuadas. Las hsp 70 son monoméricas y poseen un surco en el que se ubica una parte de la
proteína que debe ser asistida.
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Una vez sintetizada toda la proteína, las chaperonas hsp70 se desprenden y comienzan a
actuar otras, pertenecientes a la familia hsp60. Estas son poliméricas y se hallan integradas por
unos pocos polipéptidos idénticos entre sí (chaperoninas), dispuestos en torno a un compartimiento
central. La proteína se acomoda en su interior para aislarse de los demás componentes citosólicos,
lo que asegura su plegamiento espontáneo correcto. Finalmente, la proteína se libera de la
chaperona y fija su residencia en el citosol.
Se debe destacar que las chaperonas para cumplir sus funciones consumen energía, derivada
de la hidrólisis de ATP. Además, cuando terminan de ejercer sus funciones quedan libres en el citosol
para su reutilización.
La hsp 90 está relacionada con las proteínas destinadas a atravesar los poros de la carioteca.
Las hsp 70 citosólicas también mantienen un plegamiento parcial a las proteínas destinadas a
las
mitocondrias y cloroplastos.
Los proteosomas son complejos enzimáticos de unos 700 kD que contienen diversas clases de
proteasas dispuestas en torno a un conducto central, en cuyo interior se degradan proteínas.
La entrada al conducto está precedida por varias unidades proteicas que componen la
llamada antecámara del proteosoma.
Para ingresar en el proteosoma, las proteínas destinadas a desaparecer deben estar
“marcadas” por la ubiquitina (polipéptido citosólico de 76 aminoácidos). Esta función de recambio
proteico selectivo es importante en la regulación de la actividad metabólica de la célula.
La ubiquitina es activada por una enzima llamada E1, que la transfiere a otra denominada E2.
La ubiquitina conjugada con la E2 se une a la proteína que debe degradarse mediante la ligasa E3.
El proceso de transferencia de la ubiquitina desde la E1 a la E2 se repite varias veces, de modo que
se forma un complejo integrado por varias ubiquitinas unidas entre sí y con la proteína. El complejo
es reconocido por la antecámara del proteosoma, donde es degradada. Se generan oligopéptidos de
muy corta longitud, los cuales salen al citosol por el extremo opuesto del proteosoma.
El proteosoma consume energía cedida por moléculas de ATP, que son hidrolizadas por una
ATPasa presente en la antecámara proteica.
Finalizada la degradación de la proteína, las ubiquitinas y el proteosoma quedan libres y
pueden ser usados nuevamente.
El citoesqueleto esta formado por tres tipos de filamentos principales (de actina, intermedios y
microtúbulos) y varias clases de proteínas accesorias (reguladoras, ligadoras y motoras).
Filamentos de actina: miden 8 nm de diámetro. Entre sus funciones más salientes es conferir
motilidad a la célula.
Filamentos intermedios: de 10 nm de diámetro, están formados por proteínas fibrosas y tienen un
papel mecánico principalmente.
Microtúbulos: son estructuras tubulares rígidas de unos 25 nm de diámetr. Nacen del centrosoma.
Junto con los filamentos de actina tienen a su cargo el desplazamiento de los organoides por el
citoplasma. Además componen las fibras del huso mitótico durante la división celular.
Los filamentos de actina o microfilamentos son polímeros construidos por la suma lineal de
monómeros, cuyo ensamblaje les da a los filamentos una configuración helicoidal característica.
Existen haces de filamentos de actina que cruzan el citoplasma de lado a lado de la célula
(transcelulares) y otros que se concentran por debajo de la membrana plasmática (corticales).
Ambas localizaciones contribuyen, entre otras funciones, al establecimiento de la forma celular. Las
concentraciones y las funciones de ambos filamentos difieren según que las células sean epiteliales
o conectivas. En las primeras prevalecen los filamentos corticales, que son los que establecen la
forma celular, En las segundas, tal prevalencia y función les corresponde a las fibras transcelulares.
En ambos tipos de celulares los filamentos corticales son también responsables de la morfología
de la parte periférica de la célula. Más aún, forman el eje de las microvellosidades.
En las células epiteliales los haces de filamentos de actina corticales se disponen en las más
variadas direcciones y componen una malla por debajo de la membrana plasmática.
Una franja de filamentos de actina de la malla cortical participa en la formación del cinturón
adhesivo (unión intercelular que se desarrolla cerca de la superficie apical de las células epiteliales).
En las células epiteliales los filamentos de actina transcelulares sirven para transportar
organoides.
La matriz extracelular son elementos intercelulares que rellenan los espacios entre las células
y une entre sí las células y los tejidos. Es abundante en tejidos conectivos y sus derivados. Otros,
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Los contactos focales (o placas de adhesión) corresponden a un tipo de unión entre células de
algunos tejidos conectivos con componentes de la matriz extracelular.