AMINOCIDOS Y ENLACE PEPTDICO

Estructura de los aminocidos

Los aminocidos proteicos tienen una estructura formada por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono , que est unido a su vez a un hidrgeno y a otro grupo caracterstico de cada aminocido (en la glicina, es otro hidrgeno). Considerando como ejemplo la alanina, se pueden destacar los siguientes aspectos comunes de la estructura de los aminocidos:

Grupo carboxilo Grupo amino Carbono Cadena lateral

Como se ha indicado, estos aspectos estructurales son comunes a todos los aminocidos, con la excepcin de la glicina, que tiene un hidrgeno unido al carbono , y de la prolina, que es propiamente un iminocido, no un aminocido. Todos los aminocidos, con la excepcin de la glicina tienen un carbono asimtrico. Consecuentemente, pueden existir en principio en dos formas, la L y la D. L-Valina Carbono asimtrico D-Valina Carbono asimtrico Ismeros pticos de la valina

Todos los aminocidos de las protenas pertenecen a la serie L.

Aminocidos proteicos
Las protenas de todos los seres vivos estn constituidas por una veintena de aminocidos distintos, adems de algn otro formado por modificaciones posteriores a la sntesis de la cadena polipeptdica. Desde el punto de vista nutricional, es muy importante tener en cuenta que, aunque la mayora de los aminocidos pueden sintetizarse en el organismo siemnpre que se disponga de suficiente nitrgeno orgnico, esto no sucede con todos, Algunos son "esenciales", es decir, no pueden sintetizarse y tienen que obtenerse ya como tales de las

protenas de la dieta.

Aminocidos alifticos
Los aminocidos alifticos tienen carcter hidrfbico, tanto ms marcado cuanto mayor es la longitud de la cadena. La glicina tiene un tamao muy pequeo, y permite con su presencia la formacin de estructuras particulares, como la triple hlice del colgeno. Todos ellos son muy estables desde el punto de vista qumico, y no se ven afectados prcticamente por ningn proceso de los que se llevan a cabo en la industria alimentaria. La valina, leucina e isoleucina son aminocidos esenciales, pero su abundancia en casi todas las protenas hace que nunca sean los limitantesde su valor nutritivo. Glicina Alanina Valina

Leucina Isoleucina Aminocidos alifticos

Prolina
La prolina es un iminocido, es decir, su grupo amino no es un grupo amino primario, como los de los dems aminocidos, sino secundario. La presencia del anillo impide el giro sobre ese enlace, y consecuentementa la orgabnizacin de la estructura secundaria de la protena. Aquellas protenas con abundante prolina o bien tienen muy poca estructura secundaria (casenas) o bien tienen una estructura peculiar (colgeno). Prolina

Aminocidos aromticos
Los tres aminocidos aromticos son esenciales, fenilalanina y triptfano estrictamente, es decir, en ningn caso se pueden sintetizar, mientras que la tirosina se puede obtener de la dieta o sintetizarla a partir de la fenilalanina. Adems de formar parte de las protenas, son precursores de otros compuestos biolgicos. En las portenas, son responsables de su absorcin en el UV prximo. El triptfano es relativamente inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son estables. Fenilalanina Tirosina Triptfano Aminocidos aromticos

Aminocidos con azufre

Los dos aminocidos azufrados son esenciales, la metionina estrictamente, mientras que la cisteina puede formarse a partir de la metioniona (no al revs). Las dietas basadas en leguminosas pueden ser deficientes en estos aminocidos. Adems, ambos son bastante inestables frente a condiciones de oxidacin. La cisteina es muy imporatnte en el mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayora de las protenas mediante la formacin de puentes disulfuro, en dmeros de la cisteina formados por oxidacin. Metionina Cisteina Aminocidos con azufre

Aminocidos alifticos con hidroxilo

Estos aminocidos tiene caractr hidroflico. La treonina es esencial, pero no la serina. Ambos aminocidos, especialmente la serina, pueden estar modificados por fosforilacin, o por glicosilacin en el caso de las glicoprotenas. Son relativamente inestables en medio alcalino. Serina Treonina Aminocidos alifticos con hidroxilo

Aminocidos cidos
El cido asprtico y el cido glutmico tienen un grupo carboxilo en la cadena lateral, adems del que forma el enlace peptdico. Este grupo carboxilo puede estar o no ionizado en funcin del pH del medio. Son aminocidos hidrfilos, y los responsables de las cargas - de la protena. Acido asprtico Acido glutmico Aminocidos cidos

Aminocidos con grupos amida

Estos aminocidos, de carcter hidrfilo, son las amidas del amonio del asprtico y glutmico. Pierden el amonio con relativa facilidad a temperatura elevada, pero esta prdida es irrelevante desde el punto de vista nutricional. Asparagina Glutamina Aminocidos con grupos amida

Aminocidos bsicos
Los aminocidos bsicos son la lisina, arginina e histidina. La lisina es esencial, y adems el aminocido limitante en las dietas basadas en cereales, muy extendidas entre la poblacin mundial. La arginina y la histidina son esenciales para los nios. Estos aminocidos son hidroflicos, teniendo o no carga + en funcin del pH del medio. Son relativamente inestables, especialmente la lisina, pudiendo reaccionar con los carbohidratos a temperaturas elevadas. Lisina Arginina Histidina Aminocidos bsicos

Selenocistena
La selenocistena es el equivalente a la cistena, pero con tomo de selenio en lugar del tomo de azufre. Se ha encontrado en unas pocas protenas, la glutatin peroxidasa, la tetraikiodotironina 5' deiodinasa y la formato deshidrogenasa. Precisamente forman parte de este aminocido es el nico papel fisiolgico conocido del selenio. Este aminocido se incorpora a las protenas durante su sntesis, mediante una codificacin particular. Selenocistena

Aminocidos modificados por hidroxilacin

Algunas protenas contienen aminocidos hidroxilados. Los ms abundantes son la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, despus de la sntesis de las cadenas polipeptdicas, a expensas de la prolina y la lisina. Es decir, estos aminocidos no son insertados como tales en la cadena polipeptdica, y no tienen un cdigo gentico propio. Estos aminocidos son particularmente abundantes en el colgeno. Hidroxiprolina Hidroxilisina Aminocidos hidroxilados

Otros aminocidos
Otros aminocidos producidos por modificacin tras la sntesis de las protenas son la nmetil-lisina, que se encuentra en la miosina, la metil-arginina y el -carboxiglutamato, presente en algunas enzimas.

N-metil-lisina -carboxiglutmico Otros aminocidos modificados

Enlace peptdico
Se llama enlace peptdico al enlace amina formado entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente. Nominalmente es un enlace sencillo, pero en realidad tiene un porcentaje significativo de doble enlace, por resonancia con el grupo carbonilo del cido. La consecuencia es que el enlace da lugar a una unidad rgida planar, con el N del grupo NH en posicin trans con respecto al grupo carbonilo. Atomos que forman los enlaces peptdicos

Este enlace no tiene pues libertad de giro, al contrario que los otros enlaces que forman parte de la cadena polipeptdica. Esta libertad de giro tiene una excepcin, con el aminocido prolina. Atomos que forman el enlace peptdico

En este caso, el enlace que forma parte del anillo tampoco tiene libertad de giro. Esto produce un punto de rigidez en la cadena polipeptdica, que impide que se pliegue en esa zona de forma regular. El enlace peptdico puede romperse con relativa facilidad por hidrlisis, catalizada por cidos, lcalis y sobre todo por muchas enzimas, las llamadas proteasas o proteinasas.

Puentes disulfuro
Los puentes disulfuro se forman entre los azufres de la cadena lateral de dos restos de cisteina, por una reaccin de oxidacin. Son esenciales en le mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayora de las protenas. Pueden formarse y romperse con relativa facilidad en el procesado de los alimentos, dependiendo de las condiciones.