Proteínas

Recordemos que…
Las proteínas son biopolímeros formados por más
de 100 α-aminoácidos unidos mediante enlaces
peptídicos. Los elementos que las forman son: C,
H, O, N; en muchas de ellas hay S y P.
 Niveles estructurales
• Primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, queda
determinada por los aminoácidos que componen la cadena y el orden en el que
se encuentran.

Imagen tomada y modificada de: https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Proteina

• Secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias
a la formación de enlaces o puentes de hidrógeno intramoleculares entre
los grupos –C=O- y -NH- del enlace peptídico.
Pueden ser:
Alfa hélice: Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Las cadenas laterales de los
aminoácidos se sitúan en la parte externa del hélice. Imagen tomada y modificada de: https:
//www.genome.gov/es/genetics-glossary/Proteina

Lamina β: se forma cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o

de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en
zig-zag. Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de
hidrógeno entre segmentos contiguos.
Imagen tomada y modificada de: https:
//www.genome.gov/es/genetics-glossary/Proteina
• Estructura Terciaria: Es la disposición que adopta la estructura secundaria
en el espacio. Es indicativa de la configuración tridimensional de toda la
molécula. Se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen
principalmente entre los restos de los aminoácidos que forman la cadena
peptídica.

La estructura terciaria es la
responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la
disposición espacial de los
distintos grupos funcionales
determina su interacción con los
diversos ligandos.

Imagen tomada y modificada de:

https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Proteina
Enlaces que
mantienen la
estructura
Terciaria
• Estructura cuaternaria: se presenta en aquellas proteínas que están formadas
por más de una cadena polipeptídica. Esta estructura indica cómo se
ensamblan entre sí las diferentes cadenas peptídicas para formar la proteína,
a estas cadenas se las denomina subunidades y pueden ser iguales o
diferentes.

Imagen tomada y modificada de: https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Proteina

 Clasificación:
• Según su comportamiento frente a la hidrólisis:
Simples: por hidrólisis solamente dan alfa aminoácidos. Por ejemplo:
ovoalbúmina (la proteína de la clara de huevo).
Conjugadas: por hidrólisis dan alfa aminoácidos y uno o mas grupos de
naturaleza no proteica. Por ejemplo: la hemoglobina.
• Según su comportamiento en cuanto a la solubilidad:
• Solubles o Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
solventes polares como el agua.
• Insolubles o Fibrosas: Por ejemplo: presentan cadenas polipeptídicas largas y
una estructura secundaria atípica, con función estructural. Son insolubles en
agua y en disoluciones acuosas. el colágeno, la queratina del cabello o la
fibroína de la seda
 Desnaturalización
Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura
tridimensional y por lo tanto su actividad biológica.
Implica la perdida de las estructuras: cuaternaria (si posee),
terciaria y secundaria.
Agentes desnaturalizantes:
-Calor
-Solvente
-Ácidos y Bases
-Sales de metales pesados
Proteína Desnaturalizada
-Agitación
TD: Averigua cuales son las principales
funciones de las proteínas
Imagen tomada de: https://pdb101.rcsb.org/learn/flyers-posters-and-
calendars/flyer/sars-cov-2-genome-and-proteins