Los nucletidos son molculas orgnicas formadas por la unin covalente de un monosacrido de cinco carbonos (pentosa), una base

nitrogenada y un grupo fosfato. El nuclesido es la parte del nucletido formado nicamente por la base nitrogenada y la pentosa. Son los monmeros de los cidos nucleicos (ADN y ARN) en los cuales forman cadenas lineales de miles o millones de nucletidos, pero tambin realizan funciones importantes como molculas libres (por ejemplo, el ATP). Cada nucletido es un ensamblado de tres componentes:
y

Bases nitrogenadas: derivan de los compuestos heterocclicos aromticos purina y pirimidina. o Bases nitrogenadas purnicas: son la adenina (A) y la guanina (G). Ambas forman parte del ADN y del ARN. o Bases nitrogenadas pirimidnicas: son la timina (T), la citosina (C) y el uracilo (U). La timina y la citosina intervienen en la formacin del ADN. En el ARN aparecen la citosina y el uracilo. o Bases nitrogenadas isoaloxacnicas:la flavina (F). No forma parte del ADN o del ARN, pero s de algunos compuestos importantes como el FAD Pentosa: el azcar de cinco tomos de carbono; puede ser ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN). La diferencia entre ambos es que el ARN si posee un grupo OH en el segundo carbono. cido fosfrico: de frmula H3PO4. Cada nucletido puede contener uno (nucletidos-monofosfato, como el AMP), dos (nucletidos-difosfato, como el ADP) o tres (nucletidos-trifosfato, como el ATP) grupos fosfato.

[editar] Transferencia de energa

Los nucletidos, por razn de que sus grupos de fosfato le confieren un enlace de alta energa, son fuentes preferidas en las clulas para la transferencia de energa. Los nucletidos se encuentran en un estado estable cuando poseen un solo grupo fosfato. Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucletido se encuentra en un estado ms inestable y el enlace del fsforo y fosfato tiende, cuando se rompe por hidrlisis, a liberar la energa que lo une al nucletido. Las clulas poseen enzimas cuya funcin es precisamente hidrolizar nucletidos para extraer el potencial energtico almacenado en sus enlaces. Por tal razn un nucletido de trifosfato es la fuente ms utilizada de energa en la clula. De ellos, el ATP (un nucletido de adenina con tres grupos de fosfato ricos en energa), es el eje central en las reacciones celulares para la transferencia de la energa demandada. El UTP (uracilo + tres fosfatos) y GTP (guanina y tres fosfatos) tambin complacen las demandas de energa de la clula en reacciones con azcares y cambios de estructuras proteicas, respectivamente.

[editar] Nomenclatura
La posicin de los tomos en un nucletido se especifican en relacin a los tomos de carbono en el azcar de ribosa o desoxirribosa.

y y y y

La purina o pirimidina est localizado en el carbono 1 del azcar. El grupo fosfato est en el carbono 5. El grupo hidroxilo se encuentra enlazado al carbono 3 del azcar. Puede ser liberado en forma de agua producto de la formacin del enlace fosfodiester. Puede existir un grupo hidroxilo adicional enlazado al carbono 2, si la pentosa es una r.

Los nucletidos que existen son: - Citosina (C) - Guanina (G) - Adenina (A) - Timina (T) Cada uno de ellos es un monmero, y al estar juntos forman un polmero, que es el cido nucleico o polinucletido (muchos de estos juntos forman el ADN). Cada nucletido est formado, mediante un enlace ster, por un cido fosfrico y un nuclesido (pentosa+base nitrogenada)

es un compuesto monomtrico formado por una base nitrogenada,un azcar de 5 tomos(pentosa) y cido fosfrico. UN NUCLTIDO ES UN ENSAMBLE DE 3 COMPONENTES

un nucleotido es basicamente la unidad basica de construccion de un acido nucleico el cual puede ser DNA o RNA

Se forma a partir de un nuclesido, (que es la union de una pentosa ms una base nitrogenda) + un acido Fosfrico. Y la union de muchos nucleotidos dan lugar a un acdio nucleico, quienes forman la estructura del adn y arn

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La adenina es una de las cinco bases nitrogenadas que forman parte de los cidos nucleicos (ADN y ARN) y en el cdigo gentico se representa con la letra A. Las otras cuatro bases son la guanina, la citosina, la timina y el uracilo. En el ADN la adenina siempre se empareja con la timina.

La guanina es una base nitrogenada prica, una de las cinco bases nitrogenadas que forman parte de los cidos nucleicos (ADN y ARN) y en el cdigo gentico se representa con la letra G. La citosina es una de las cinco bases nitrogenadas que forman parte de los cidos nucleicos (ADN y ARN) y en el cdigo gentico se representa con la letra C. La timina es un compuesto heterocclico derivado de la pirimidina. Es una de las cinco bases nitrogenadas constituyentes de los cidos nucleicos (las otras cuatro son la adenina, la guanina, el uracilo y la citosina); forman parte del ADN y se representa con la letra T. El uracilo es una pirimidina, una de las cuatro bases nitrogenadas que forman parte del ARN y en el cdigo gentico se representa con la letra U.

En el ADN hay cuatro bases diferentes: la adenina (A) y la guanina (G) son las purinas. La citosina (C) y timina (T) son las pirimidinas. El ARN tambin tiene cuatro bases diferentes. Tres de ellas son las mismas que en el ADN: adenina, guanina, y citosina. El ARN tiene al uracilo (U) en lugar de la timina (T). Un punto fundamental es que las purinas y pirimidinas son complementarias entre s, es decir, forman parejas de igual manera que lo haran una llave y su cerradura; son los denominados apareamientos de Watson y Crick. La adenina y la timina son complementarias (A=T), unindose gracias a dos puentes de hidrgeno, mientras que la guanina y la citosina (G C) se unen mediante tres puentes de hidrgeno. Dado que en el ARN no existe timina, la complementariedad se establece entre adenina y uracilo (A=U) mediante dos puentes de hidrgeno. La complementariedad de las bases es la clave de la estructura del ADN y tiene importantes implicaciones, pues permite procesos como la replicacin del ADN, la transcripcin de ADN a ARN y la traduccin del ARN en protenas.

Los i i i ores reversi les se unen a las enzi as mediante interacciones nocovalentes tales como los puentes de hidrgeno, las interacciones hidrofbicas y los enlaces inicos. Los enlaces dbiles mltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unin fuerte y especfica. Al contrario de lo que ocurre c el sustrato on y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reacciones qumicas cuando se unen a la enzima y puede ser eliminados n fcilmente por dilucin o por dilisis.
[editar] Tipos de inhibidores reversibles

Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido 2 por la variacin de la concentracin del sustrato de la enzima en el inhibidor. Inhibi i n mix se refiere a la combinacin de dos tipos reversibles de inhibicin enzimtica, la inhibicin competitiva y la inhibicin no competitiva. El trmino mixta se usa cuando el inhibidor se puede unir tanto a la enzima libre como al complejo enzimasustrato. En la inhibicin mixta el inhibidor se une a un lugar distinto del sitio activo en el que se une el sustrato. Matemticamente, la inhibicin mixta ocurre cuando ambos factores a y alfa-primo lfa (introducidos en la ecuacin de Michaelis-Menten representando la inhibicin competitiva y no-competitiva respectivamente) estn presentes (son mayores que la unidad). En un caso especial de inhibicin mixta, los factores alfa y alfa-primo son iguales, entonces ocurre la inhibicin no competitiva. Con este tipo de inhibicin Km decrece y Vmax decrece.

Inhibicin c

e itiv e s strato (S) y e inhibidor (I) compiten por e sitio activo.

Tipos de inhibidores reversibles

Inhibicin competitiva: e s strato (S) y e inhibidor (I) compiten por e sitio activo.

Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido 2 por la variacin de la concentracin del sustrato de la enzima en el inhibidor.

y

En la inhibicin competitiva, el s strato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos e puestos ms abajo). En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efecto alostrico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con el sitio alostrico cambia la conformacin (es decir, la estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce. La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato.

Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.

Inhibi

ibl

Reaccin del inhibidor irreversible diisopropilfluorofosfato (DFP) con una sern-proteasa.

Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima covalentemente, con lo que la inhibicin no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehdos, haloalcanos o alquenos. Estos grupos electroflicos reaccionan con las cadenas de aminocidos para formar uniones covalentes. Los residuos modificados son aquellos que contienen en sus cadenas laterales nuclefilos como por ejemplo un grupo hidroxilo o un grupo sulfhidrilo. Esto incluye a los aminocidos serina (como en el DFP, a la derecha), cistena, treonina o tirosina.13
[editar] Tipos de inhibiciones irreversibles

La inhibicin irreversible es diferente de la inactivacin enzimtica reversible. Los inhibidores irreversibles son generalmente especficos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las protenas. No funcionan destruyendo la estructura protenica, sino alterando especficamente la estructura tridimencional del sitio activo inhabilitndolo.

Por ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la desnaturalizacin de casi todas las protenas, pero este no es un efecto especfico. De forma similar, algunos tratamientos qumicos no especficos destruyen la estructura de la protena: por ejemplo, si son sometidas a una elevada concentracin de cido clorhdrico, el cual hidrolizar los enlaces peptdicos que mantienen unidos los aminocidos de las protenas.14 Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibicin dependiente del tiempo y, por ello, su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinacin del valor IC50. Esto se debe a que la cantidad de enzima activa a una concentracin dada de inhibidor irreversible ser diferente dependiendo del tiempo de pre-incubacin del inhibidor con la enzima. Por ello, en lugar del valor IC50, se utiliza el parmetro kobs/[I],15 donde kobs es el primer valor observado de la tasa de inactivacin (obtenido al representar en una grfica log %actividad VS. tie po) e [I] es la concentracin de inhibidor. El parmetro kobs/[I] es vlido siempre y cuando el inhibidor no se encuentre a concentraciones saturantes (en cuyo caso tendramos que kobs = kinact).