n o

i la
M
GLUCOSIO i d i
u d
 principale forma con la quale i carboidrati t
S si presentano alle
cellule gl
i
d e
 utilizzato come deposito ti à sotto forma di glicogeno
r s
v e
 unica fonten i di energia per alcune cellule
t U
g h
r i
p y
C o
3:04:11
 GLICOLISI
-VIA CATABOLICA CITOPLASMATICA
n o
i la
FUNZIONI i M
i d
A) PRODUZIONE DI ATP DA PARZIALE OSSIDAZIONE DELLA MOLECOLA
DEL GLUCOSIO
u d
S t
B) PRODUZIONE DI COMPOSTI INTERMEDI METABOLICAMENTE UTILI
l i
(ES. GLICEROLO-3-P; 2,3-DIFOSFOGLICERATO)

eg
d
- VIA OBBLIGATA PER L’UTILIZZAZIONE A SCOPO ENERGETICO DEL

ti à
GLUCOSIO
s
- VIA OBBLIGATA PER LA CONVERSIONE DI GLUCOSIO IN ACIDI
r
e
GRASSI (INSULINA-FEGATO)
v
n i
U
Glucosio + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 Pi → 2 piruvato + 2
t
h
NADH + 2 H+ + 2ATP + 2 H2O
g
r i
p y
- METABOLITI FINALI:

C o PIRUVATO O ACIDO PIRUVICO IN CONDIZIONI AEROBICHE

3:04:11 LATTATO O ACIDO LATTICO IN CONDIZIONI ANAEROBICHE
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o

3:04:11 Globulo Rosso Sorgente di Energia e 2,3 BPG
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
4
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
5
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
3:04:11
Glicerolo3P
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
Esochinasi - EsoK
i
g l
d e
ti à
r s
e
v
i
n ADP
t U
gh
i
Classe 2 TRANSFERASI
r
y
pG0’ = - 4kcal/mole

C o
3:04:11
 n o
i la
Esocinasi i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à Mg++
r s
ve
n i
t U
gh ΔG'°=-16,7 kJ/mole
r i ΔG=-33,4 kJ/mole

p y
C o
3:04:11
 n o
NEL FEGATO i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
3:04:11
 n o
i la
Fosfoglucoso (esoso) isomerasi
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
ΔG'°p
y
C o =+1,7 kJ/mole
ΔG=-2,5 kJ/mole
3:04:11
 n o
i la
G6P i M
i d
u d
S t
l i
eg
Fosfoesoso isomerasi d
ti à
Classe 5 ISOMERASI r s
G0’ = + 0.4kcal/mole ve
n i
t U
gh
r i
p y
o F6P
C3:04:11
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
3:04:11
 n o
i la
Fosfofruttocinasi 1 i M
d i
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
htU Mg++

r ig
y
p°=-14,2 kJ/mole
o
ΔG'
CΔG=-22,2 kJ/mole
3:04:11
 n o
i la
F6P i M
i d
u d
S t
Fosfo(Phospho)FruttoKinasi 1 l i
PFK1 eg
d
Classe 2 TRANSFERASI ti à
G0’ = - 3,4kcal/mole r s
ve
n i
t U
gh
F1,6diP r i
p y
C o
3:04:11
 n o
i la
Aldolasi i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o °=+23,8 kJ/mole
ΔG'3:04:11
ΔG= -1,3 kJ/mole
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
F1,6diP Fruttosio 1,6 diP g l i
Aldolasi de
Classe 4 LIASI
i t à
G ’ = + 5,73kcal/molers
0

v e
n i
t U
g h
r i
y
op
CDi(H)idrossi Aceton P
3:04:11 GlicerAldeide 3P
DHAP GAP
 Aldolasi
classe I n o
- animali e piante, formazione intermedio base di Schiff i la
- nell’uomo 3 isoforme: i M
tipo A (muscolo scheletrico) i d
tipo B (fegato) u d
tipo C (cervello) S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
Residui a.a.
gh
A=acido
r i
B=base
p y classe II
funghi
C o e
3:04:11
batteri, metallo enzima (Zn 2+:legame di coordinazione

con ossigeno carbonilico in C2)

 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
e g
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
3:04:11 D. L. Nelson, M. M. Cox, I
 n o
i la
i M
d
i 2,3BPG
u d Globulo Rosso
S t
l i
eg Pi
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
 n o
i la
Triosofosfato isomerasii M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
o
ΔG'°=+7,5 kJ/mole
C
ΔG=3:04:11
+ 2,5 kJ/mole
 n o
i la
i M
Trioso P isomerasi i d
u d
Classe 5 ISOMERASI
S t
O G0’ = + 1,79kcal/mole
l i
eg
d
ti à
r s
 fine vdella
e fase preparatoria:
n i esoso
t U
- fosforilato in C1 e C6
g h
y r - scisso in due molecole di GAP
i
op inizio della fase di recupero energetico
C3:04:11
(ox)
 n o
i la
i M
d
i 2,3BPG
u d Globulo Rosso
S t
l i
eg Pi
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
 n o
i la
Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi i M
i d
u d
t
il S
e g
d
ti à
r s
v e
n i
t U
g h
r i
p y
o
C °=+12,6 kJ/mole
ΔG'
ΔG=-3,4 kJ/mole
 n o
i la
x 2 i M
i d
u d
S t
GAP l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
 n o
i la
i M
i d
d GAPDH
tu Classe 1
S
OSSIDOREDUTTASI
i
GAP g l
d e G0’ = + 1,5kcal/mole
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o 1,3DiP-Glicerato
1,3DPG
 GAPDH o
- tetramero n
- ogni monomero presenta un sito attivo (Cys-SH) + dominio i la
legante labilmente NAD+ i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
forma più reattiva: tiolata
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à

~
r s
ve
n i
t U
intermediohtioemiacetalico intermedio tioestereo
r i g
p y
C o
 NAD+ o
n
scambio nucleotidi i la
i M
NADH i d
u d
S t
l i
g

~
~
d e
ti à
fosforolisi r s
ve
n i NAD+
t U
gh
r i
p y
Inattivata da agenti sulfidrilici: Cloruro di metil mercurio,
C oIodoacetato
Disaccoppiata dall’arsenato
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
 tutte le deidrogenasi piridiniche l i e flaviniche
possiedono nelle loro struttura terziariae g un dominio identico
capace di accogliere dcoenzima legandolo
il
t à
i (NAD )
labilmente
s +

e r
o covalentemente (FMN/FAD)
i v
U n
h t
r i g
p y
C o
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
 n o
legame fosfoanidridico  i la
acilfosfato: alto potere di trasferimento i M
i d
u d
S t
1 ~ d eg l i
G0’ = - 11,8kcal/mole

ti à
3 r s G0’ = - 3,2kcal/mole
ve
n i
t U
ghlegame fosfoestereo
r i
p y
C o
 n o
Fosfoglicerato cinasi i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
htU Mg++

r ig
p y
C o
ΔG'°=-37 kJ/mole
ΔG =+ 2,7 kJ/mole
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
1,3DPG l i
FosfoGlicerato chinasi
eg
Classe 2 TRANSFERASI
d
ti à G0’ = - 4,5kcal/mole
r s
ve
n i
t U
gh
r i 7,3kcal/mole
p y
C o
3Fosfo(P)Glicerato
3PG
 n o
i la
M i
FOSFORILAZIONE A LIVELLO DEL SUBSTRATO i d
u d
t
il S
-via alternativa alla fosforilazione e g ossidativa catalizzata
dalla tATP
d sintasi
i à
- accoppia una ossidazione
r s ad una fosforilazione
senza il coinvolgimentov e di un sistema di membrane e
n i
t U
gradienti protonici (enzimi solubili nel citoplasma)
g h
r i
p y
C o
 n o
i la
i M
1 i d
u d
S t
1,3-DPG: intermedio fosforilato l i ad alta energia
e g
 l’enzima accoppia la scissione ddel legame fosfoanidridico in
t à
sialla sintesi di ATP
posizioner1
v e
 l’energia della noxi da aldeide ad acido va a favore della
t U formazione di ATP
g h
r i
p y
C o
 n o
Fosfoglicerato mutasi i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i Mg++

p y
C o
ΔG'°=+8,8
kJ/mole
ΔG= +1,6 kJ/mole
 n o
i la
i M
FosfoGlicerato mutasi d
di
tu
i S
g l
d e
ti à
r s
v e
3PG n iClasse 5 ISOMERASI 2PG
t U G0’ = + 1,05kcal/mole
gh
r i
p y
C o
 Mutasi o
n
- presenta nel sito attivo un residuo di His fosforilato N3 i la
- quantità catalitiche di 2,3 DPG
i M
i d
u d
mutasi S t
l i
e g
d
ti à
r s
ve fosfatasi
n i
i
htU
r ig
py
C o
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à - un residuo a.a.
ers catalizzatore
i v acido-base generale
U n (H)
h t
r i g
p y
C o
 n o
i la
i M
i d
u d
2,3DPG S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
 n o
i la
i M
i d
legame fosfoestereo u d
S t
l i
eg
dG0’ = - 4,2kcal/mole
ti à
r s
v e
n i
t U
gh
r i
p y
C o
 n o
Enolasi i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
y
p kJ/mole
o
ΔG'°=+3,5
C kJ/mole
ΔG=-6,6
 n o
legame fosfoestereo i la
M
G0’ = - 14,8kcal/mole
i
i d
u d
S t
l i
g
~
d e
ti à
r s Enolasi
2PG ve Fosfo(P)EnolPiruvato
n i
U PEP
h t
r i g Classe 4 LIASI
y G0’ = + 0,44kcal/mole
o p
Mg: C
coordina gruppo carbossilico e rende più acido il protone in C2 Inibita
da F-
 n o
i la
Piruvato cinasi i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U Mg++
gh
r i
p y
C o
ΔG'°=-62,4 kJ/mole
ΔG=-33 kJ/mole
 n o
i la
~ di d i M
tu
PEP S
i
g lPiruvato Kinasi - PK
e
d Classe 2 TRANSFERASI
ti à G0’ = - 7.5kcal/mole
r s
ve
n i
t U
g h
r i
p y
C o
EnolPiruvato
 n o
i la
i M
2 i d
u d
S t
PEP: intermedio fosforilato l i ad alta energia
e g
 l’enzima accoppia la scissione d
ti à del legame fosfoestereo in
posizioner2s alla sintesi di ATP
v e
i
 l’energia della oxnderivante dalla deidratazione va a favore
t U della formazione di ATP
g h
r i
p y
C o
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
tautomerizzazione l i
e g
d
ti à
r s
v e
Piruvato ni Piruvato
forma enolica
t U forma chetonica
gh
r i
p y
C o
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
e g
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
49
 n o
i la
i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o
 n o
i la
Fino qui i M
i d
u d
S t
l i
eg
d
ti à
r s
ve
n i
t U
gh
r i
p y
C o