Le proteine sono i componenti principali delle cellule, nelle quali svolgono funzioni fondamentali: di sostegno (cheratina), di trasporto (emoglobine),

di difesa
immunitaria (anticorpi), di regolazione (ormoni), catalitica (enzimi), contrattile (actina e miosina), Chimicamente sono polimeri di condensazione degli
amminoacidi.

Gli amminoacidi
Gli amminoacidi sono composti organici polifunzionali che possiedono un gruppo carbossilico COOLIe un gruppo amminico-NH, legati allo stesso atomo di
carbonio, Un generico amminoacido, indicando con R la parte variabile, può a essere scritto in forma neutra come:
Ma in soluzione si presenta sempre come ione dipolare, nel complesso neutro, cioè come uno ione anfotero:
Gli amminoacidi sono quindi in grado di cedere o acquistare ioni idrogeno a seconda del pl I della soluzione acquosa nella quale si trovano. L'atomo di
carbonio a cui sono legati i due gruppi funzionali è uno stereocentro. Per ogni amminoacido si possono quindi avere due configurazioni: quella in cui nella
proiezione di Fischer il gruppo amminico è a destra rispetto all'asse della catena carboniosa, e quella in cui si trova a sinistra. Usando la stessa classificazione
che abbiamo introdotto per i monosaccaridi, possiamo affermare che esistono amminoacidi della serie D e amminoacidi della serie L.
Si è tuttavia riscontrato che i venti amminoacidi naturali appartengono tuttia L.
Alcuni amminoacidi devono essere assunti attraverso la dieta perché non vengono prodotti autonomamente dall'uomo: sono gli otto amminoacidi essenziali
valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, triptofano, lisina e treonina.

II legame peptidico
Quando due amminoacidi si legano tra loro, il gruppo amminico di uno dei due reagisce con il gruppo carbossilico dell'altro e si libera acqua; il composto che
si ottiene ha il gruppo funzionale ammidico e il legame formatosi si chiama legame peptidico

struttura
Le proteine sono dei polipeptidi ottenuti dalla condensazione di molti ammino acidi.
La sequenza con cui gli amminoacidi sono legati tra loro si definisce struttura primaria della proteina.
Nella catena polipeptidica possono formarsi legami deboli (legami idrogeno o dipolo-dipolo) tra atomi appartenenti ad amminoacidi non contigui. Come
conseguenza di queste interazioni si forma la struttura secondaria della proteina, che si presenta come un'ALPHA-elica o una ß-lamina (18); quest'ultima
struttura è anche pephedetta "a foglio ripiegato".
Le proteine possiedono anche una struttura terziaria, grazie alla formazione di legami idrogeno e di legami ionici, così pure di legami covalenti tra gruppi -SH
(presenti nell'amminoacido cisteina), detti ponti disolfuro.
Questa struttura conferisce alla proteina una forma particolare, da cui dipende la funzione della proteina stessa: si chiamano proteine fibrose quelle di
forma allungata, proteine globulari quelle di forma raggomitolata.
Tra le proteine fibrose vi sono il collagene, presente in tendini, cartilagini e le gamenti, la cheratina, nello strato corneo dell'epidermide, in peli e capelli e
▶
nelle unghie ( 19), e la miosina, nei muscoli.
Sono invece globulari le globuline (anticorpi), gli enzimi, gli ormoni, le proteine di membrana, i neurotrasmettitori e i recettori di membrana. A volte più
catene polipeptidiche, dette subunitä, si organizzano in una struttura più complessa, la struttura quaternaria; ciò accade, per esempio, nell'emoglobina.

Le proteine perdono facilmente la loro funzionalità se vengono riscaldate ad alta temperatura per lungo tempo o se si modifica nettamente il pH ambientale.
Questo fenomeno è chiamato denaturazione. Ne è un esempio la coagulazione dell'albume dell'uovo durante la cottura: l'albumina in esso contenuta si
denatura e solidifica per il calore.

Gli enzimi
Gli enzimi sono proteine globulari che svolgono la funzione di catalizzatori biologici. Presenti a migliaia nella cellula, si denominano in base al tipo di reazione
che catalizzano, aggiungendo il suffisso -asi. Le principali classi sono riassunte nella TABELLA 7.
Sono altamente specifici, cioè catalizzano un solo tipo di reazione, e stereoselettivi, ovvero, se il substrato può esistere in due forme enantiomere,
interagiscono con una sola di esse.
In molti casi l'enzima, per essere attivo, deve essere legato a un'altra molecola organica, detta coenzima, oppure a uno lone detto cofattore. Molti dei
coenzimi sono introdotti nell'organismo come vitamine; anche i cofattori sono introdotti nell'organismo con l'acqua e gli alimenti sotto forma di sali.

ACIDI NUCLEICI
DNA si indica l'acido desossiribonucleico e con RNA l'acido ribonucleico.
I nucleotidi
II DNA costituisce il materiale genetico della cellula, trasmesso per via ereditaria; I'RNA è il tramite attraverso cui le istruzioni del DNA si traducono in
proteine. Entrambi sono dei polimeri, le cui unità monomeriche sono dette nucleotidi: sono quindi dei polinucleotidi. I nucleotidi sono costituiti da tre tipi di
molecole legate tra loro:

una base azotata di tipo purinico o pirimidinico;

uno zucchero a cinque atomi di carbonio (pentoso);

un gruppo fosfato.

Le basi azotate sono composti eterociclici contenenti azoto. Nel DNA sono presenti le basi pirimidiniche citosina (C) e timina (T) e le basi puriniche guanina
(G) e adenina (A); nell'RNA la timina è sostituita dall'uracile (U).
▶
Tra le coppie di basi complementari, che nel DNA sono C-G A-T e nell'R NA - C,G A,- U possono formarsi due o tre legami idrogeno ( 21).
Il monosaccaride presente nel DNA è il B-D-(+)2-desossiribosio e quello presente nell'RNA è il D-(+)ribosio. Lo zucchero si lega alla base azotata per formare il
cosiddetto nucleoside, tramite la reazione tra l'ossidrile che nello zucchero stesso si trova in posizione B e l'atomo di idrogeno della base che nelle purine è
legato all'atomo di azoto in posizione 9 e nelle pirimidine è legato all'atomo di azoto in posizione 1
Il gruppo fosfato deriva dall'acido tetraossofosforico e si lega mediante un legame di tipo estere all'atomo di carbonio dello zucchero che si trova in posizione
5”
L'ossidrile unito al carbonio 3' di un nucleotide reagisce con il gruppo fosfato unito al carbonio 5' di un altro nucleotide, formando un legame anche in questo
caso di tipo estere: così, attraverso una successione di legami 3'-5', i nucleotidi vengono a formare una catena (24).
II DNA e l'RNA sono entrambi denominati acidi perché in ambiente acquoso il gruppo fosfato cede un protone.

La struttura del DNA e dell'RNA

II DNA e l'RNA differiscono, oltre che per i nucleotidi che li formano, anche nellastruttura. Il DNA è un doppio filamento, formato da due catene
polinucleotidiche e tenu to insieme dai legami idrogeno che si formano tra basi complementari poste sulle due diverse catene. Il doppio filamento del DNA è
avvolto a spirale e forma una struttura a doppia elica (25).
Il modello a doppia elica fu elaborato, grazie all'analisi ai raggi X effettuata da Rosalind Franklin, da Francis Crick e James Watson nel 1953.
L'RNA è invece costituito da una sola catena polinucleotidica, talvolta ripiegata su se stessa, e si trova in tre forme diverse, ciascuna con un compito
specifico.
L'RNA messaggero trascrive il messaggio del DNA e lo trasferisce sui ribosomi (corpuscoli presenti nel citoplasma delle cellule e formati da molecole di RNA e
molecole proteiche), dove viene letto e tradotto in proteina; RNA di trasporto porta sui ribosomi gli amminoacidi necessari alla sintesi della proteina; L'RNA
ribosomiale, infine, costituisce i ribosomi.