LE PROTEINE

Le proteine, valore energetico 4kcal/g utilizzate solo dall’organismo in condizioni critiche, sono
macromolecole complesse e altamente variabili. Hanno funzione strutturale, in quanto
componenti strutturali della cellula, e funzionale, enzimi ormoni e proteine di trasporto.
Le proteine sono composte da unità molecolari, gli amminoacidi, prevalentemente introdotti con
l’alimentazione (digestione delle proteine) e organizzati dal DNA in polipeptidi nel processo di
sintesi proteica.
Le proteine hanno un ruolo fondamentale in tutti i processi biologici:
 Catalisi enzimatica, quasi tutte le reazioni chimiche nei sistemi biologici sono catalizzate da
macromolecole specifiche chiamate enzimi;
 Trasporto e deposito, molte molecole di piccole dimensioni ed alcuni ioni vengono
trasportate da proteine specifiche. Esempio: mioglobina trasporta ossigeno nei muscoli;
 Movimento coordinato, le proteine sono la componente principale del muscolo, che si
contrae in seguito ad un movimento di scivolamento di due specie di filamenti proteici;
 Sostegno meccanico, l’alta resistenza della pelle e delle ossa alla trazione è dovuta alla
presenza di una proteina fibrosa, il collageno;
 Protezione immunitaria, gli anticorpi sono proteine altamente specifiche che riconoscono
e attaccano sostanze estranee quali i virus, i batteri e le cellule di altri organismi. Le
proteine hanno un ruolo fondamentale nella difesa dagli agenti patogeni;
 Produzione e trasmissione degli impulsi nervosi, la risposta delle cellule nervose a stimoli
specifici è mediata da proteine con funzione recettoriale;
 Controllo della crescita e del differenziamento, l’espressione controllata e in sequenza
dell’informazione genetica è essenziale per una crescita ordinata delle cellule e per il loro
differenziamento.
Soltanto una piccola parte del genoma di una cellula viene espressa in un dato momento.
AMMINOACIDI
Esistono 20 tipi di amminoacidi e si distinguono per il gruppo R (parte variabile). Sono ioni dipolari
in soluzione a pH neutro. Nella forma dipolare il gruppo amminico e protonato (-NH3+) ed il gruppo
carbossilico è dissociato (-COO-). Lo stato di contrazione di un aminoacido varia con il pH.
Il legame peptidico avviene tra il gruppo carbossilico e il gruppo amminico. L’estremità amino-
terminale è l’inizio e l’estremità carbossi-terminale è la fine.
Le proteine hanno una propria organizzazione con 4 strutture:

 Struttura primaria, è la sequenza in cui sono disposti gli amminoacidi e determinata

indirettamente dal DNA;
 Struttura secondaria, ripiegamenti ad α-elica (proteine globulari, legame idrogeno) o β-
foglietto (fibrose), dati da legami H tra O di un gruppo carbonilico e H di un gruppo
Amminico di due amminoacidi distanti tra di loro di 4 posizioni;
 Struttura terziaria, funzionamento di enzimi e ulteriori ripiegamenti della catena nello
spazio. Se una proteina denatura perde codesta struttura;
  Struttura quaternaria, struttura presente solo in alcune proteine. Ci sono più catene
polipeptidiche e riaggregazione di più subunità.
Le proteine coniugate sono costituite da sequenze di amminoacidi combinate con uno o più gruppi
prostetici:
o Glicoproteine, carboidrati;
o Lipoproteine, lipidi;
o Fosfoproteine, gruppi fosfato;
o Emoproteine, gruppi eme;
o Flavoproteine, nucleotidi flavinici;
o Metallo proteine, ioni metallici;
o Nucleoproteine, acidi nucleici.