COLAGENO

El colágeno es una proteína fibrosa que forma el tejido conectivo, y que en los
mamíferos y aves constituye una proporción muy importante de las proteínas
totales, del orden de un cuarto del total, lo que la hace la mayoritaria.
El colágeno es un componente abundante en piel, tendones, sistema vascular y
otros materiales de desecho, de donde se puede obtener la gelatina comercial,
que es un producto de degradación parcial del colágeno, extraida por
calentamiento tras un tratamiento en medio ácido o alcalino. Dependiendo del
tipo de tratamiento, se obtiene un tipo de gelatina distinto. La gelatina es un
material muy útil en tecnología de los alimentos, para la obtención de geles
reversibles térmicamente, de punto de "fusión" muy bajo. Estos geles se
forman por enfriamiento mediante la unión de cadenas por reconstrucción
parcial de hélices del tipo de las del colágeno, pero con grandes zonas
desorganizadas.

Desde el punto de vista nutricional, el colágeno y aún más la gelatina, son

proteínas muy desequilibradas en cuanto a su composición de aminoácidos. El
colágeno es muy deficiente en triptófano, y la gelatina prácticamente carece de
él, ya que el poco que existía se suele destruir en su preparación. La facilidad
con la que se proteoliza depende mucho de su estado. El colágeno nativo es
bastante resistente a la proteoliis por parte de la mayoría de las proteinasas,
mientras que el colágeno desnaturalizado se hidroliza fácilmente.

ESTRUCTURA DEL COLAGENO

El colágeno es una triple cadena de aminoácidos enrollada en forma de hélice

de forma muy compacta, lo que es posible porque contiene una gran cantidad
del aminoácido glicina (que es el más sencillo y el menos voluminoso de los 20
aminoácidos).

El colágeno tiene de especial en su composición que contiene

aproximadamente un 30% de glicina y un 25% de dos aminoácidos especiales:
la hidrohiprolina e hidroxilisina.

El papel de la glicina es sumamente ya que por cada vuelta de la hélice que se

completa, un aminoácido debe quedar en el centro para que sea posible una
estructura tan compacta

El hecho de que se complete una vuelta de la hélice por cada 3 residuos de

aminoácido está de acuerdo con la elevada proporción de glicina que tiene el
colágeno (algo superior al 30%). Con respecto al contenido en hidroxiprolina e
hidroxilisisina, contribuyen a darle rigidez al formar enlaces itercatenarios. Hay
que decir que no deben considerarse nuevos aminoácidos ya que no existen
como tales fuera de la molécula de colágeno, sino que son hidroxilados in situ,
una vez forman parte de la molécula (un colágeno inmaduro que se llama
tropocolágeno) por una enzima especializada que requiere ácido ascorbico
como cosustrato (el escorbuto es una malformación del colágeno por falta de
vitamina C).

La rigidez del colágeno formado depende de la cantidad de hidroxilisina e

hidroxiprolina que contenga la hélice y esto es propio de cada especie animal.

FIBRAS COLÁGENAS

Son las fibras más abundantes de los tejidos conjuntivos y están constituidas
por una proteína fibrilar: la colágena, denominada así porque se hidrata ante la
cocción y se transforma en gelatina (cola). Se conocen también con el nombre
de fibras blancas, porque presentan este color en estado fresco, sobre todo en
los órganos que como los tendones o las aponeurosis están formadas
principalmente por este tipo de fibra.

ORGANIZACIÓN DE LAS FIBRAS COLÁGENAS

Morfología.

Son fibras largas y de forma cintada; y en un corte transversal presentan forma

elíptica. Se disponen en haces ondulados que forman espirales en su trayecto
que varían en los diferentes tejidos. Tienen un diámetro que oscila entre 1-12
μm.

Propiedades físicas

- Las fibras colágenas son fibras birrefringentes y anisótropas.

- Aplicándoles luz polarizada aparecen dotadas de birrefringencia uniáxica
positiva, lo cual indica una orientación longitudinal de las fibrillas.

Propiedades químicas

- El agua a la temperatura de ebullición transforma las fibras colágenas en una

masa espesa y viscosa, la que se convierte finalmente en gelatina. Los ácidos
y los álcalis débiles las disuelven pues las tornan hidrófilas y se tumefactan por
imbibición.
- Son digeridas por las enzimas colagenasa y la pepsina en solución ácida; sin
embargo, resisten la acción de la tripsina. Cuando se trata con sales de
metales pesados o ácido tánico, forman un producto insoluble. Este método se
utiliza para curtir los cueros animales que incluyen principalmente fibras
colágenas.

Composición química
Se caracterizan, en el aspecto químico, por el predominio en su constitución de
los aminoácidos: glicina, prolina, hidroxiprolina e hidroxilisina.

TIPOS DE COLÁGENO:

Se describen varios tipos de colágeno:

• Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso,

el tendón, la dentina y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20
a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas
mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa
de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de
aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como
cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos,
condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al
estiramiento.
• Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también
se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo
pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas
de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar
fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo
I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es
sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la
presión intermitente.
• Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de
los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias
glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50
nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está
constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las
células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de
los órganos expandibles.
• Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que
subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas,
sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a
proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina.
Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función
principal es la de sostén y filtración.
• Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se
asocia con el tipo I.
• Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de
anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.
• Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.
• Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.
• Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro.
Interactúa con el tipo II.
• Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
 • Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos
II y IX.
• Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones,
como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.
• Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína
asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.

Síntesis Del Colágeno:

1. Transcripción del ADN en ARNm

2. El ARNm viaja hasta el retículo endoplasmático rugoso.

3. En el retículo endoplasmático rugoso es traducido por los ribosmas (ARNt)

y convertido en preprocolágeno.

4.Se produce la escisión de los péptidos de señal para así formar el

procolágeno.

5.Las hidroxilisinas y las hidroxiprolinashidroxilan las moléculas de lisina y

prolina que son aminoácidos, y los convierten en hidroxilisina e hidroxiprolina.

6.Se añaden sacáridos por medio de las glicosil-transferasas a las moléculas

de lisina y prolina. (Glucosilación)

7.Se forma una triple hélice de colágeno con enlaces sulfuro y puentes de
hidrógeno.

8.Las triples hélices de procolágeno viajan al complejo de Golgi.

9. Son empaquetadas por el Golgi.

10. Son excretadas por el Golgi Trans

Extracelular:

11. Las procolágenopeptidasas rompen los extremos del procolágeno donde

están las cineínas y por lo tanto los enlaces de azufre. El resultado de este
proceso es el tropocolágeno.

12.El tropocolágeno se dispone en filas paralelas que se corren un cuarto de su

longitud formando una especie de escalera. Las dos moléculas de
tropocolágeno de una misma fila se unen por medio de enlaces entre las
cabezas y las colas por sus grupos amino y carboxilo. Mientras que entre una
fila y la otra se producen dos tipos de enlace uno covalente entre los restos de
las lisinas y unos puntes que son ayudados por la lisil-oxidasa quien une la
hidroxilisina con la hidroxiprolina.
Degradación de las fibras colágenas

La fragmentación inicial ocurre por el desgaste mecánico, la acción de

radicales libres, o la escisión proteinásica, estos restos son fagocitados por
ciertas células y son degradados por las enzimas lisosómicas de estas.

Mecanismos:

-Degradación proteolítica: ocurre fuera de las células mediante las enzimas

metaloproteinasas de la matriz, (MMP) secretadas por los fibroblastos, los
condorcitos, los monolitos, los neutrófilos, los macrófagos y los queratinositos.

Las MMP se dividen en:

-Colagenasas (colágeno I, II, III, X)

-Gelatinazas (casi todos los colágenos desnaturalizados)
-Estromalisinas (colágenos desnaturalizados, proteoglucanos)
-Matrilisinas (colágeno tipo IV, proteoglucanos)
- MMP de membrana
-Metaloelastasasmacrofágicas (elastina y colágeno tipo IV)

Degradación fagocítica

Ocurre en el interior de la célula y comprende la actividad de los macrófagos

para eliminar componentes de la matriz extracelular. Los fibroblastos también
pueden hacerlo.

Proceso de restauración del organismo

El cuerpo tiene la capacidad de curarse a sí mismo. Todo depende de sus

capacidades metabólicas. Entre estas capacidades, la síntesis de proteínas es
un proceso metabólico que requiere del colágeno para funcionar como
catalizador. Cuando existe una disminución de colágeno, los recursos de
nuestro cuerpo y su capacidad demantenerse sano se disminuyen.
Existen varios factores que pueden perjudicar y reducir la producción de
colágeno en el organismo; por ejemplo,tabaquismo, consumo frecuente
debebidas alcohólicas, café, estrés intenso y entrenamiento físico excesivo.
Asimismo, las infecciones, la contaminación,las condiciones climáticas
extremas, y tomar varios medicamentos debilitan nuestro organismo.
A aquellos a quienes nos gusta vernosy sentirnos jóvenes nos debe interesarla
síntesis de colágeno. Por ende,debemos considerar todos los suplementos
alimenticios que puedan fortalecer el proceso de reconstitución o de
restablecimiento de nuestro organismo. Los productores de suplementos
alimenticios reconocen unánimemente la necesidad de un suplemento de
colágeno. Sin embargo, no todos los colágenos no medicinales son
biodisponibles, lo que significa que el organismo no puede utilizarlos
adecuadamente.
El cuerpo produce su propio colágeno cada día, pero dado que la producción
disminuye con la edad, el suministro de colágeno disponible es insuficiente
rápidamente y varias partes del cuerpo se deterioran gradualmente. Los
primeros signos son las arrugas y dolores, los cuales representan solamente
una parte del problema.

El colágeno y la producción de cartílago

El cartílago es un material bastante firme que se parece al caucho y que cubre

las extremidades de los huesos en las articulaciones. Su función primaria es
reducir la fricción de las articulaciones.
El colágeno es un componente principal del cartílago, ya que representa 67%
de su composición y es lo que le da su fuerza.
El cartílago es duro pero flexible; eso es lo que le da rigidez y flexibilidad a las
estructuras que sostiene. Puede resistir la compresión y la tensión.
Cuando la producción de colágeno se reduce, la producción de cartílago se ve
afectada y, por ende, también se ven afectadas todas las partes del cuerpo que
contienen cartílago.
Ya que el cartílago es avascular y no tiene terminaciones nerviosas, al
principio, cuando los cambios se producen, no se siente dolor. Cuando la
producción de colágeno disminuye por el envejecimiento, la calidad de
absorción del cartílago se ve reducida igualmente. Entre más aumenta la
deterioración, se presentan más dolores y se amplifican con el tiempo. Es por
esta razón que las actividades cotidianas pueden provocar más dolores que
cuando estábamosmás jóvenes.

El colágeno y la piel

El organismo disminuye su producción de colágeno en la piel, alrededor de los

veinticinco años de edad.
Este proceso se acelera entre los cuarenta y los cincuenta años. Muchos
estudios han demostrado que la producción normal de colágeno puede
disminuir un 1% por año después de los cuarenta años. Por lo tanto, a los
cincuenta y cinco años, el organismo ha perdido aproximadamente 15% de su
capacidad para producir colágeno. A los setenta, la pérdida de producción de
colágeno puede llegar a más de 30%.
Cuando la producción de colágeno disminuye, la piel retiene menos agua, se
hace más delgada ycomienza a arrugarse.
La falta de colágeno en la piel se nota por un adelgazamiento considerable en
la piel. Poco a poco,los tejidos capilares de la piel se hacen gruesos, lo cual
reduce la capacidad de la piel de retener nutrientes y agua. Por ende, la piel
presenta un mayor riesgo de desarrollar arrugas, estrías einfecciones. Su color
y pigmentación cambia y se pueden ver manchas de color café. Ya que la piel
se encuentra menos saludable, su capacidad para servir como barrera contra
las bacterias y los virus se ve reducida. Un suplemento de colágeno puede
ayudar considerablemente a regenerar los tejidos de la piel contribuyendo así a
que el proceso de envejecimiento sea más lento, particularmente si es ingerido,
ya que el efecto se producirá en todo elcuerpo.

Hechos:

– El colágeno compone la mayor parte de la dermis.

– El colágeno no se encuentra en los alimentos; es fabricado por los
fibroblastos.
– El colágeno es la estructura, la molécula, que une nuestro cuerpo.
– El colágeno es la proteína más abundante delorganismo.
– Nuestro cuerpo está compuesto principalmente de tejido conectivo y el
colágeno representa el80% de todos los tejidos conectivos.
– El colágeno es la proteína que sostiene nuestra piel.
– Debido a su constitución, el colágeno es la proteína más compleja del tejido
conectivo de todos los seres vivos.

Enfermedades causadas porla deficiencia de colágeno

Las enfermedades causadas por la deficiencia del colágeno, durante mucho

tiempo asociadas con elenvejecimiento, no son exclusivas a las personas de
edad avanzada. Estas enfermedades forman un grupo entero de enfermedades
que implican anormalidades en el sistema inmunitario. El plasma sanguíneo de
los pacientes con estas enfermedades demuestra niveles importantes de
autoanticuerpos (anticuerpos que atacan a las proteínas del cuerpo o de las
células). Esta reacción antígeno anticuerpo produce la inflamación de varios
tejidos esenciales del cuerpo.

Estas enfermedades pueden ser:

1.- Osteogenesis imperfecta o huesos de cristal

2.- Displasia de kniest o D. metatropica tipo II

3.- Sindrome de Ehlers Danlos Tipo IV

4.- Escorbuto

Estudio Comparativo sobre el colágeno

El Dr. Stephen Ho, un médico de Houston, realizó el siguiente estudio independiente

para el Dr. Warren H. Chaney. El estudio fue utilizado en el libro del Dr. Chaney y en la
producción televisiva Rx For Youth. El Dr. Ho utilizó cinco grupos de sujetos para un
análisis comparativo de colágeno, en un estudio realizado en un periodo de más de 90
días en una clínica privada en Houston, Texas, Estados Unidos. Este estudio fue
independiente de cualquier institución o entidad comercial; el doctor no recibió ninguna
compensación directa o indirecta por realizarlo.
El objetivo del estudio era demostrar la eficacia de tres diferentes productos de
colágeno. En su estudio, el Dr. Ho pudo demostrar que diferentes productos con base
de colágeno pueden dar resultados diferentes, dependiendo de ciertos factores sobre
los ingredientes del producto, como el tipo de colágeno utilizado o el método de
administración del ingrediente.
El estudio evaluó tres síntomas, como se muestra en la Tabla 1.

GRUPOS DE ESTUDIO : El ensayo clínico se realizó en una clínica privada

establecida en Houston, Texas, Estados Unidos. Se utilizaron cinco grupos de
estudio, cada uno formado por 30 personas de talla, peso, estado de salud,
edad y género similares.

PRODUCTOS EVALUADOS : Líquido con colágeno hidrolizado bovino,

cápsulas de colágeno hidrolizado bovino y cápsulas de Genacol de colágeno
hidrolizado bovino.

DURACIÓN DEL ESTUDIO : 90 días.

DOSIFICACIÓN : 1200 mg por día para el producto seco y 15 ml para el

producto líquido. El producto se tomaba en la noche antes de dormir. Las
personas debían tomar por lo menos 1,5 l de agua diariamente. Tabla 2. Se
ilustra un resumen de la metodología analítica del estudio utilizada para
analizar los resultados registrados:

Al primer grupo se le proporcionó el producto Genacol durante un periodo de

más de 90 días; el segundo grupo tomó colágeno líquido durante el mismo
periodo; el tercer grupo recibió un suplemento de colágeno común en el
mercado durante el mismo periodo de tiempo; al cuarto grupo se le dio un
placebo compuesto de ingredientes neutros y al quinto grupo (el grupo control)
no se le administró nada.
Se realizó un historial físico antes y después del estudio de 90 días para
comparar los cinco grupos. Después de 90 días se les preguntó a todos los
grupos sobre su mejoría en cuanto a los tres síntomas evaluados. La Tabla 3
proporciona un resumen de los descubrimientos del estudio después del
periodo de 90 días:

El grupo que tomó Genacol registró reducciones considerables de dolores y

malestares. Este grupo también demostró un aumento evidente de sensación
de juventud y de nivel de energía. El grupo que tomó el colágeno líquido, un
colágeno tipo II en
forma líquida, demostró mejorías pero casi 30% menos que el grupo que tomó
Genacol.
El tercer grupo, al cual se le administró un colágeno que se puede comprar sin
receta médica, demostró solamente una mejoría simbólica. El cuarto grupo,
grupo placebo, recibió solamente una cápsula no bioactiva. Se vieron muy
pocas mejorías, probablemente debido al aspecto psicológico porque este
grupo esperaba resultados.
Este grupo no estaba consciente de que no estaba tomando ningún tipo de
colágeno. Al quinto grupo, grupo control, no se le administró ni colágeno tipo II
ni un placebo. Los cinco grupos eran similares en cuanto a su composición,
edad, género y estado de salud. Se realizó un historial médico al inicio y al final
del estudio.
Además de un incremento menor de peso y de grasa corporal, no se observó
ningún otro cambio.
El Dr. Ho concluyó que la matriz de colágeno de la marca Genacol, en su
estado puro y seco era muy superior al colágeno líquido y al colágeno común
en el mercado. También concluyó que si se toma Genacol regularmente, los
resultados son una apariencia más joven y una mayor sensación de juventud.
Los dolores fueron reducidos y también hubo una disminución
importante en el peso y en la grasa corporal. El Dr. Ho también informó que el
grupo que tomó Genacol obtuvo periodos de sueño más largos y reparadores y
más energía durante las horas de actividad.