BIOCHIMICA

AMMINOACIDI
Gli amminoacidi sono i costituenti delle proteine. Sono caratterizzati dalla presenza di due gruppi funzionali (specifici
elementi che conferiscono al composto una reattività tipica), un gruppo carbossilico —COOH e un gruppo amminico
—NH3, un radicale R, che determina le caratteristiche chimico-fisiche dell’amminoacido e di conseguenza le proprietà
delle proteine. Sono tutti legati ad un carbonio α, che è un carbonio chirale o otticamente attivo poiché tiene legati 4
gruppi chimici diversi. In natura è possibile trovare due forme di un composto, una destrogira e l’altra levogira, in base
alla rotazione sul piano di luce polarizzata. Tutti gli amminoacidi che formano le proteine si trovano nella forma L,
unica forma riconosciuta dagli enzimi (la forma D è possibile ritrovarla negli antibiotici o nelle pareti cellulari di alcuni
batteri).
Sebbene si conoscano più di 200 amminoacidi, solo 20 di essi sono i costituenti delle proteine. Possono essere
classificati in polari, se contengono gruppi che partecipano a legami a idrogeno; e non polari, se le loro catene laterali
sono principalmente costituite da atomi di carbonio e non partecipano alla formazione di legami a idrogeno.
E possibile suddividere gli amminoacidi in:
- essenziali: non sono sintetizzati dall’organismo, è pertanto necessario introdurli con la dieta; hanno una costituzione
ramificata.
- non essenziali: l’organismo è in grado di sintetizzarli.
- glucogenetici: sono 18 e nel loro metabolismo avranno dei precursori per sintetizzare glucosio.
- chetogenetici: nel loro metabolismo hanno dei precursori per sintetizzare corpi chetonici.

Tra gli amminoacidi non proteici, ovvero quelli non dettati dal codice genetico, ritroviamo, ad esempio, l’ornitina, la
citrullina (impegnate nel processo di organicazione dell’urea); l’acido gamma-ammino-butirrico GABA
(neurostrasmettitore inibitorio); l’omocisteina (che viene formata in presenza di vitamina B6 e di cobalto, ha un
corredo enzimatico formato dalla famiglia delle cistationina-sintasi. Un mal funzionamento di questi enzimi può
provocare gravi patologie, tra cui l’infarto nei giovani).

Gli amminoacidi sono in grado di sintetizzare gli ormoni attraverso il processo di sintesi delle catecolamine. Dopamina,
adrenalina e noradrenalina sono ammine biologicamente attive, regolatori del metabolismo di lipidi e carboidrati.
Partecipano alla risposta coordinata nella preparazione dell’individuo alle emergenze (reazione “combatti o fuggi”).

Alcuni derivati degli amminoacidi hanno dei ruoli biologici: la creatina (fosfocreatina) si trova nel muscolo. E’ un
composto altamente energetico che sostiene la contrazione muscolare nei primi secondi dell’evento. Deriva dalla
sintesi di arginina e glicina; l’istamina, messaggero che media le risposte infiammatorie viene invece sintetizzata
dall’istidina.

PROTEINE
Le proteine sono formate da amminoacidi che si legano tra loro attraverso la formazione di legami peptidici che
avvengono tra il gruppo carbossilico del primo amminoacido con il gruppo amminico del secondo.
Esistono quattro livelli di organizzazione delle proteine:
- struttura primaria: riguarda la disposizione lineare degli amminoacidi nella catena polipeptidi;
- struttura secondaria: prevede due forme, alfa-elica e beta-foglietto. La conformazione alfa-elica prevede uno
scheletro polipeptidico con uno stretto avvitamento dal quale si protendono verso l’esterno le catene laterali affinché
non interferiscano le une con le altre. Sono stabilizzate da legami a idrogeno che si instaurano tra l’ossigeno
carbonilico e l’idrogeno amminico. La conformazione beta viene anche definita foglietto-beta in quanto la superficie
risulta pieghettata; tutti i componenti del legame peptidi partecipano alla formazione dei legami a idrogeno.
- struttura terziaria: la struttura primaria determina quella terziaria; vi sono più di 200 amminoacidi organizzati in due
o più domini (unità fondamentali della struttura dei polipeptidi). E’ caratterizzata da un ulteriore ripiegamento delle
strutture polipeptidiche.
- struttura quaternaria: contengono due o più catene polipeptidiche che possono essere identiche o diverse, la cui
associazione si chiama struttura quaternaria.

PROTEINE GLOBULARI
Le emoproteine sono un gruppo di proteine specializzate che legano strettamente a sé un gruppo prostetico chiamato
eme. Quest’ultimo è un complesso formato da protoporfirina IX e ione ferroso. Il ferro è tenuto al centro della
molecola dell’eme dai legami che stabilisce con i quattro atomi di azoto dell’anello porfirinico. Lo ione ferroso
dell’eme può inoltre formare altri due legami, nell’emoglobina e nella mioglobina, uno con la catena laterale
dell’istidina (istidina prossimale) e l’altro insieme con istidina distale e ossigeno.

La mioglobina è una proteina globulare presente nel muscolo scheletrico e nel muscolo cardiaco, funge da riserva di
ossigeno e da trasportatore facendo aumentare la velocità di spostamento dell’ossigeno nelle cellule muscolari.
Consiste in un’unica catena polipeptidica che lega una sola molecola di ossigeno.
L’emoglobina si trova esclusivamente nei globuli rossi del sangue, in cui la sua funzione principale è il trasporto di
ossigeno dai polmoni ai capillari tissutali; può trasportare inoltre CO2 dai tessuti ai polmoni. È composta da quattro
catene polipeptidiche, due alfa e due beta, legate da interazioni idrofobiche. Ogni subunità lega una molecola di O2, di
conseguenza l’emoglobina può trasportare 4 molecole di ossigeno. Le sue proprietà relative al legame dell’ossigeno
sono regolate dall’interazione con alcuni effettori allosterici. Esiste in una forma a T (d0ve T sta per tesa), in cui i due
dimessi alfa e beta grazie a legami ionici e ad idrogeno ostacolano lo spostamento delle catene polipeptidiche e si avrà
una bassa affinità per l’ossigeno; oppure una forma a R (dove R sta per rilassata) in cui il legame dell’ossigeno
all’emoglobina provoca la rottura dei legami ionici e ad idrogeno e di conseguenza le catene polipeptidiche hanno
maggiore libertà di movimento e si avrà una maggiore affinità per l’ossigeno.

Il grado di saturazione dei siti di legame dell’ossigeno nelle molecole di mioglobina ed emoglobina può variare da zero
a 100%. La mioglobina ha un’affinità maggiore per l’O2 rispetto all’emoglobina. La pressione parziale di O2 necessaria
a raggiungere l’emisaturazione dei siti di legame (50%) è di circa 1 mmHg per la mioglobina e circa 26 mmHg per
l’emoglobina. La capacità dell’emoglobina di legare l’ossigeno in modo reversibile è influenzata dalla pO2, dal pH del
mezzo, dalla CO2 e dalla disponibilità del 2,3 bifosfoglicerato (regolatore importante del legame di O2, fa diminuire
l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno). La cessione dell’ossigeno dall’emoglobina aumenta all’abbassarsi del pH o
nelle condizioni in cui la pressione parziale della CO2 è bassa.

PROTEINE FIBROSE
Sono proteine strutturali che hanno proprietà meccaniche derivanti dalla struttura primaria. Collagene ed elastica
sono esempi di proteine fibrose, sono quelle più diffuse nel nostro organismo.
Il collagene è la proteina più abbondante del corpo umano. Ha una struttura rigida formata da tre polipeptidi (catene
alfa) avvolti l’uno attorno all’altro in una tripla elica. Il loro tipo e la loro organizzazione dipendono dal ruolo
strutturale che hanno in un determinato organo. In alcuni casi il collagene si trova a formare un gel che sostiene la
struttura del tessuto stesso (matrice extracellulare); in altri casi è organizzato in fibre parallele (tendini). La famiglia
delle molecole di collageni ne comprende più di 20 tipi diversi. Le tre catene polipeptidiche sono tenute assieme da
legami a idrogeno; esse si combinano tra loro formando i vari tipi di collagene che si trovano nei tessuti.
- TIPO I: pelle, ossa, tendini, vasi, cornea (formano fibrille)
- TIPO II: cartilagine, dischi intervertevertebrali, corpo vitreo (formano fibrille)
- TIPO III: vasi, pelle fetale (formano fibrille)
- TIPO IV: membrane basali (formano reticolati)
- TIPO VII: al di sotto di epiteli pavimentosi stratificati (formano reticolati)
- TIPO IX: cartilagini (associati alle fibrille)
- TIPO XII: tendini, legamenti (associati alle fibrille)
Il collagene è ricco di propina e glicina. La parolina facilita il conseguimento della conformazione elicoidale da parte di
ciascuna delle catene alfa (a causa della sua struttura ad anello); la glicina si trova ogni tre residui nella catena
polipeptidica.
Il collagene contiene inoltre residui di idrossiprolina e idrossiglicina, che derivano dai corrispettivi amminoacidi
successivamente alla loro incorporazione nelle catene polipeptidiche (esempio di modificazione post-traduzionale). Il
gruppo ossidrili dei residui di idrossilisina del collageno può essere glicosilato enzimaticamente. Le reazioni di
idrossilazione richiedono l’O2 e l’agente riducente vitamina C (acido ascorbico); nel caso di una sua carenza non è
possibile formare i legami crociati che tengono unite le fibre di collagene. Generalmente si verifica l’addizione di
glucosio e galattosio prima che si formi la tripla elica.
Tra le malattie derivanti da una difettosa sintesi di collageni ricordiamo la sindrome di Ehlers-Danlos (disfunzione dei
tessuti connettivi - ipersensibilità cutanea e lassità articolare); l’osteogenesi imperfetta (ossa che si fratturano e si
incurvano facilmente, aspetto gobbo); sindrome di Marfan (prolasso della valvola mitrale e lassità aortica); miopatia di
Betlahm (distrofia muscolare a progressione lenta).
L’elastina è un polimero proteico sintetizzato a partire dalla tropoelastina, polipeptide composto circa da 700
amminoacidi. È ricca di propina e lisina e contiene piccole quantità di idrossiprolina (NON contiene idrossilisina).

ENZIMI
Gli enzimi sono dei catalizzatori biologici che attivano le reazioni favorendo una diminuzione dell’energia di attivazione
(DeltaG; energia minima del sistema per innescare la reazione). Controllano quindi tutti gli eventi metabolici. Nelle
molecole enzimatiche è presente una tasca o solco chiamato sito attivo che contiene catene laterali di amminoacidi
che creano una superficie complementare al substrato. Il sito attivo si lega al substrato formando un enzima-
substrato, si converte in enzima-prodotto, si dissocia poi in enzima e prodotto. Gli enzimi sono altamente specifici e
catalizzano saltato un tipo di reazione chimica. Sono delle proteine che possono apparire in forma semplice, o
composta (in questo caso sono associati a sostanze non proteiche, i cofattori).
I colatori sono fattori non proteici necessari affinché determinati enzimi possano svolgere la loro attività. I più comuni
comprendono ioni metallici e molecole organiche, note come coenzimi, derivanti spesso da vitamine. L’enzima
completo del suo colatore si chiama oloenzima; la parte proteica di un oloenzima si chiama apoenzima. Un coenzima
legato saldamente a un enzima dal quale non si dissocia si chiama gruppo prostetico. L’attività degli enzimi può essere
regolata, l’enzima può quindi essere attivato o inibito in modo che la velocità alla quale si forma il prodotto risponda
alle necessità della cellula.
Un particolare tipo di enzimi sono gli isoenzimi, proteine che catalizzano la stessa reazione nonostante abbiano una
diversa struttura chimica e differenti proprietà chimico-fisiche.
I fattori allosterici sono in grado di modificare l’andamento delle reazioni chimiche.
- Quantità di substrato: la velocità di una reazione è il numero di molecole di substrato che si trasformano in un
prodotto nell’unità di tempo; aumenta all’aumentare del substrato fino a raggiungere la velocità massima.
- Temperatura: la velocità della reazione aumenta all’aumentare della temperatura fino a raggiungere un picco.
Superato questo picco si produce una diminuzione della velocità di reazione (enzima soggetto a denaturazione).
- pH: influenza la velocità di reazione
Possiamo classificare gli enzimi in:
- Ossidoreduttasi: catalizzano reazioni redox, quindi trasporto di elettroni
- Transferasi: deputati ai trasferimenti di gruppi contenenti carbonio
- Idrolasi: deputati al trasferimento di H2O all’interno delle molecole
- Isomerasi: catalizzano le reazioni tra due isomeri
- Ligasi: uniscono due molecole attraverso la formazione di legami
- Liasi: catalizzano la rottura di diversi legami chimici

FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
La bioenergetica riguarda il trasferimento e l’utilizzazione dell’energia nei sistemi biologici; si basa su alcuni
fondamentali concetti della termodinamica. (Le variazioni di energia libera fanno sì che si possa prevedere la
possibilità che avvenga una reazione, l’energia libera indica il verso nella quale una reazione procede
spontaneamente; l’entalpia è una misura del cambiamento termico di reagenti e prodotti; l’entropia misura lo stato di
disordine dei reagenti rispetto ai prodotti).
L’ATP consiste in una molecola di adenosina (adenina + ribosio) alla quale sono legati tre gruppi fosfato; i processi di
sintesi di ATP sono due: la fosforilazione ossidativa e la fosforilazione a livello del substrato (si verifica nel ciclo di
Krebs e nella glicolisi).
Le reazioni e i processi che hanno un deltaG positivo sono rese possibili dall’accoppiamento di un processo
endoergonico con un processo spontaneo che abbia deltaG negativo. L’esempio più semplice di accoppiamento
energetico si ha tra due reazioni, una che assorbe energia e l’altra che la sprigiona (le due reazioni condivideranno un
prodotto intermedio).
Il glucosio, molecola ricca di energia, viene metabolizzato attraverso una serie di reazioni che portano alla formazione
di CO2 e H2O. Gli intermedi metabolici donano elettroni a specifici coenzimi, il NAD (nicotinammide-adenin-
dinucleotide) e il FAD (flavinadenin-dinucleotide), determinando la formazione dei corrispondenti coenzimi ridotti che
però sono ricchi di energia, NADH e FADH2. Essi a loro volta possono donare una coppia di elettroni alla catena di
trasporto, in cui perdono gran parte della loro energia libera. Parte di questa energia può essere captata e trattenuta
mediante la produzione di ATP a partire da ADP e fosfato inorganico. Tale processo prende il nome di fosforilazione
ossidativa.
La catena di trasporto degli elettroni è collocata nella membrana mitocondriale interna dalla quale si possono
distinguere cinque complessi enzimatici; tale catena di trasporto è costituita da una serie di trasportatori di elettroni,
gran parte dei quali sono proteine di membrana contenenti gruppi prostetici. capaci di accettare o donare elettroni a
trasportatori intermedi (coenzima Q e citocromoc). Dal primo al quarto complesso si ha la catena di trasporto, il
quinto sintetizza invece ATP. Durante il trasferimento degli elettroni lungo la catena di trasporto da un donatore a un
accettore, si sprigiona energia libera. Il trasporto di protoni è accoppiato alla fosforilazione di ADP grazie al trasporto
di protoni dalla matrice mitocondriale interna allo spazio intermembrana. Questo processo crea un gradiente elettrico;
gli elettroni si combinano con O2 (accettore finale) e protoni formando H2O. Il complesso V infine sintetizza ATP.

CARBOIDRATI
I carboidrati sono le molecole organiche più abbondanti in natura e svolgono diverse funzioni: forniscono una quota
significativa di energia, fanno parte della struttura delle membrane biologiche. Sono formati da carbonio, idrogeno e
ossigeno e vengono definiti come polialcol costituiti da un gruppo aldeidico o chetonico.
I monosaccaridi, zuccheri semplici, vengono suddivisi in base al numero di atomi di C (triosi, tetrosi, pentosi ed esosi).
Tra essi riconosciamo la gliceraldeide (aldoso) e il diidrossiacetone (chetoso). I monosaccaridi sono legami insieme
mediante legami glicosidici.
Due monosaccaridi formano un disaccaride (saccarosio, maltosio, lattosio); gli oligosaccaridi contengono invece da tre
a dodici unità monosaccaridiche; i polisaccaridi ne contengono più di dodici, fino ad arrivare a centinaia (amido,
cellulosa, glicogeno).
I composti che hanno la stessa formula bruta ma diversa formula di struttura si definiscono isomeri, come glucosio,
gruttosio, lattosio e galattosio. Se due monosaccaridi differiscono invece per la configurazione attorno un atomo di C
vengono definiti epimeri (in posizione C4 glucosio e galattosio; in posizione C2 glucosio e mannosio). Nel nostro
organismo troviamo unicamente carboidrati in forma D.

I principali siti di digestione dei carboidrati alimentari sono la cavità orale e il lume intestinale, a livello dell’intestino
tenue. La digestione della maggioranza dei carboidrati richiede principalmente l’intervento di due tipi di enzimi quali le
disaccaridasi e le endoglicosilasi.
Il duodeno e il digiuno assorbono gran parte degli zuccheri alimentari. Il glucosio e il glicogeno sono trasportati
all’interno delle cellule della mucosa da una specifica proteina di trasporto la quale utilizza un trasporto attivo
indiretto attraverso il quale viene consumata energia e comporta l’assunzione di ioni sodio.
Le carenze di enzimi digestivi portano a intolleranze alimentari.

GLICOLISI
Le vie metaboliche possono essere classificate come cataboliche (demolitive) e anaboliche (sintetiche). Le reazioni
cataboliche disgregano le molecole complesse in molecole più semplici, le reazioni anaboliche formano invece
prodotti terminali complessi a partire da precursori semplici.
La via glicolitica è utilizzata da tutti i tessuti per demolire il glucosio e ottenere energia sotto forma di ATP. È un punto
focale del metabolismo dei carboidrati, in quanto potenzialmente tutti gli zuccheri possono essere convertiti in
glucosio.
Il prodotto finale della glicolisi è il piruvato. In condizioni di anaerobiosi, il piruvato viene trasformato in lattato
dall’enzima lattato-deidrogenasi.

La conversione del glucosio in piruvato avviene in due stadi: nel primo avvengono una serie di reazioni che
comportano un investimento energetico, nel secondo stadio si ha invece una rigenerazione dell’energia.
Il glucosio, inizialmente trasformato in glucosio-6-fosfato a spese di ATP, viene trasformato in fruttosio-6-fosfato che,
reagendo con una seconda molecola di ATP, dà origine a fruttosio-1,6-bifosfato. (Consumo di due molecole di ATP). Il
fruttosio-1,6-bifosfato è scisso in due composti a tre atomi di carbonio, diidrossiaceton-fosfato e gliceraldeide-3-
fosfato. Tuttavia, poiché l’equilibrio della reazione è spostato verso la gliceraldeide-3-fosfato, la cui concentrazione è
molto bassa, il diidrossiaceton-fosfato si convertirà in gliceraldeide-3-fosfato, di cui ne avremo 2 molecole. Le reazioni
della seconda fase permettono di ricavare energia dalla degradazione di quest’ultima. Rimaneggiando tale molecola si
otterranno due molecole di piruvato (uno per ogni gliceraldeide), quattro molecole di ATP (due per ogni gliceraldeide)
e due NADH (uno per ogni gliceraldeide). Per cui, il bilancio energetico finale in condizioni di aerobiosi prevede la
formazione di 2 molecole di piruvato, 2 ATP, 2 NADH.
In anaerobiosi, il bilancio energetico è di 2 molecole di lattato e due di ATP.

CICLO DEGLI ACIDI TRICARBOSSILICI o CICLO DI KREBS

E’ la via metabolica finale sulla quale convergono il metabolismo ossidato di carboidrati, amminoacidi e acidi grassi. In
questo processo gli scheletri carbonio di tali sostanze sono convertiti in CO2 e H2O.
Questa ossidazione fornisce l’energia necessaria alla produzione di gran parte dell’ATP. Il ciclo si svolge interamente
nei mitocondri e rappresenta una via aerobica; può inoltre fornire precursori a numerose vie di sintesi, tra cui quelle di
alcuni amminoacidi e del gruppo eme.
Il piruvato prodotto dalla glicolisi viene convertito in acetil-CoA tramite il processo di decarbossilazione ossidativa. In
questa forma si inserisce nel ciclo condensandosi con l’ossalacetato per formare il citrato. Successivamente il citrato
viene isomerizzato in isocitrato che perderà una molecola di CO2 e ridurre il NAD+ a NADH trasformandosi in alfa-
chetoglutarato. Quest’ultimo sarà convertito in succinil-CoA grazie alla perdita di un’altra molecola di CO2 e
all’ottenimento di un nuovo NADH. Successivamente si formerà una molecola di GTP nella reazione che porta alla
formazione del succinato; il succitato sarà convertito in fumarato con ottenimento di un FADH2. Infine il fumarato sarà
convertito a malato; si avrà infine la formazione di ossalacetato e il ripristino del ciclo.
Il bilancio energetico del ciclo di Krebs consta in totale di 38 molecole di ATP; di queste, tramite l’inserimento di una
molecola di Acetil-CoA, da un giro del ciclo se ne ottengono 12 (3 NADH x3; 1 GTP; 1 FADH2 x2). Tuttavia, poiché le
molecole di Acetil-CoA sono due, la resa sarà di 24. A queste vanno aggiunte le 8 molecole di ATP che si ricavano dalla
glicolisi (2 ATP + 2 NADH x3) e le 6 che si ottengono dalla decarbossilazione ossidativi del piruvato (2 NADH x3).

VIA DEI PENTOSO FOSFATI

E’ la via che utilizza la cellula per sintetizzare zuccheri pentosi e NADPH; avviene nel citoplasma.
Il NADPH è l’agente riducente richiesto in molte reazioni anaboliche; differisce dal NADH per il fatto di possedere un
gruppo fosfato extra. È il donatore di equivalenti riducenti nelle biosintesi riduttive, come quella di acidi grassi e
colesterolo nel fegato.

Il glucosio-6-fosfato è in comune tra la glicolisi e la via dei pentoso fosfati e l’ingresso nell’una o nell’altra via dipende
dalle esigenze della cellula e dalle concentrazioni di NADP e NADPH.

VITAMINE
Sono composti eterogenei che l’organismo non è in grado di sintetizzare e che, di conseguenza, devono essere
introdotte con gli alimenti. Si suddividono in vitamine idrosolubili e liposolubili.
Tra quelle idrosolubili ricordiamo:
- Cobalamina (vitamina B12): necessaria in alcune reazioni enzimatiche; la presenza di Co nella struttura la porta ad
avere affinità con il cianuro. Il suo assorbimento avviene nelle cellule della mucosa ideale il legame di essa con il
fattore intrinseco gastrico (glicoproteina). Deficit di vitamina B12 possono portare infarti insperati, soprattutto negli
sportivi.
- Acido ascorbico (vitamina C): riduce i citocromi della catena respiratoria. Una mancanza di vitamina C può
determinare lo scorbuto che comporta un’insufficiente produzione di collagene; porta alterazioni a livello dei vasi
sanguigni, emorragie, rallentamento della cicatrizzazione delle ferite. Nei bambini si può avere anche un
rallentamento della crescita.
- Piridossina (vitamina B6): partecipa alla glicogenolisi. E’ presente negli alimenti e si deposita soprattutto nel fegato.
- Tiamina (vitamina B1): si trova negli elementi di origine animale e vegetale. E’ impiegata nella sintesi dei carboidrati
e nella fosforilazione ossidativi degli alfachetoacidi. E’ poco immagazzinata nell’organismo, di conseguenza la sua
mancanza nella dieta causa problemi cardiovascolari e gastrointestinali (Beri-beri) oppure, nelle regioni dove il riso
brillato è il componente principale della dieta causa la sindrome di Wernicke-Korsakoff (apatia, perdita di memoria).
- Acido nicotinismo o aniacina (vitamina B3): è presente nei cereali, nel latte. ha forme biologicamente attive come
NAD e NADPH che partecipano come coenzimi nelle reazioni REDOX.
- Riboflavina (vitamina B2): partecipa alle reazioni REDOX, si trova nelle verdure, nel lievito e soprattutto nel latte.
Una sua deficienza provoca una diminuita capacità di produrre energia. Per essere assorbita deve essere defosforilata
da specifiche fosfatasi.
- Biotina: è un colatore nelle reazioni di carbossilazione. Si trova nel latte, nei latticini, nel tuorlo dell’uovo e nei frutti
di mare. Carenza di tale vitamina nell’adulto può causare manifestazioni cutanee come desquamazioni.
- Acido pantotenico (vitamina B5): interviene nel trasferimento di gruppi acetilici. Fornisce la struttura del CoA,
importante nei processi metabolici.

Tra quelle liposolubili abbiamo:

- Vitamina A: coinvolta nella visione notturna e diurna; nella riproduzione; nell’accrescimento delle ossa e nel
mantenimento dei tessuti epiteliali. Una sua carenza provoca acne e psoriasi, cecità notturna.
- Vitamina D: comprende un gruppo di sterili con funzioni simile a quelle degli ormoni. Un suo deficit può provocare
rachitismo, ipervitaminosi, ipoparatiroidismo.
- Vitamina K: impiegata nei fattori di coagulazione; è un coenzima della carbossilazione di acido glutammico.
- Vitamina E: azione antiossidante.

LIPIDI
Sono un gruppo eterogeneo di molecole organiche insolubili in acqua. Nel plasma sono trasportati da altre proteine;
possono essere conservati nelle cellule adipose. Hanno una funzione strutturale, costituiscono una forma di energia,
sono precursori della sintesi di ormoni steroidei.

Gli acidi grassi sono catene idrocarburiche alifatiche con la presenza al carbonio 1 di un gruppo carbossilico —COOH.
Quelli a catena lunga hanno una porzione idrofobica e sono ramificati con la presenza di doppi legami, quindi insaturi.
Quelli a catena lineare sono invece saturi. Gli acidi grassi saturi abbassano la temperatura di transizione, quelli insaturi
la innalzano.
Tra gli acidi grassi essenziali ricordiamo gli acidi linoleico (omega 6) e linoleico (omega 3); sono essenziali perchè
hanno un doppio legame al carbonio 9, 12 e 15, mentre l’organismo può sintetizzare fino al carbonio 9. L’acido
linoleico è il precursore dell’acido arachidonico, a sua volta precursore delle prostaglandine.

Il colesterolo è una molecola complessa formata da 30C. A causa della loro idrofobicità il colesterolo e i suoi esteri
sono trasportati da proteine. Tra le sue funzioni è importante affermare che permette la stabilità della membrana
plasmatica; è il precursore di sali biliari (sintetizzati nel fegato in più tappe; sono acido colico e acido
chenodeossicolico) e ormoni steroidei (corticosteroidi e ormoni sessuali).

Il metabolismo degli acidi grassi

Gli enzimi che digeriscono gli acidi grassi sono le lipasi, che tagliano il trigliceride a livello del glicerolo. Il metabolismo
prende il nome di beta-ossidazione e avviene nei mitocondri. Gli acidi grassi vengono rilasciati poi nel circolo
sanguigno in cui intervengono le albumine che li trasportano nel muscolo scheletrico in cui diventeranno acilCoA, a
sua volta attivato per essere degradato.
Il trasportatore di acidi grassi all’interno del mitocondrio è la carnitina, sintetizzata dal fegato e rilasciata dal rene.
Grazie ad una transferasi la carnitina si legherà all’acido grasso; più carnicina è presente, più si avrà la degradazione di
acidi grassi.
La prima reazione è una deidrogenazione FAD dipendente; la seconda reazione è un’dratazione; la terza reazione è
invece NAD dipendente e l’ultima, la quarta reazione, prevede, ad opera della chetolasi, un taglio della molecola di
due C. Il ciclo si ripete fino a quando si ha uno smaltimento della catena. Ogni acetil-CoA viene mandato ad attivare il
ciclo di Krebs.
Il bilancio energetico prevede: 7ATP + 12 ATP (provenienti dal ciclo di Krebs)= 17 ATP in un giro.

La sintesi dei corpi chetonici

Si attiva in presenza di elevate quantità di AcetilCoA oppure in condizioni di digiuno. I corpi chetonici sono
l’acetoacetato, l’acetone e il beta-idrossibutirrato.
Vengono utilizzati dal muscolo scheletrico, dal miocardio e in piccola quantità anche dal cervello; tuttavia, poiché
tendono a danneggiare l’organismo perchè inacidiscono il sangue aumentando il pH, non possono essere utilizzati a
lungo.

ORMONI
Sono delle sostanze che circolano nel sangue in piccolissime quantità che generano però profonde alterazioni
intracelllulari. Agiscono secondo recettori e secondi messaggeri. Hanno alta specificità ma non assoluta; sono inibibili.