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Biomolecole

Sono composti organici polifunzionali che formano la struttura delle cellule e svolgono un ruolo
fondamentale nel metabolismo cellulare

• I carboidrati assolvono funzioni energetiche, di riserva energetica e strutturali

• I lipidi costituiscono una riserva energetica, ma svolgono anche una funzione strutturale

• Le proteine svolgono nel metabolismo cellulare ruoli biologici fondamentali (strutturale, di regolazione)

• Gli acidi nucleici rappresentano le biomolecole che contengono le informazioni genetiche e sono
quindi responsabili della conservazione, trasmissione ed espressione dei caratteri ereditari

CARBOIDRATI

Sono composti organici costituiti da atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno (idrati di carbonio), e sono
importanti per il loro ruolo energetico (glucosio)

• Monosaccaridi —> sono i monomeri dei carboidrati e si dividono in aldosi e chetosi


• Disaccaridi —> sono formati da due o pochi monosaccaridi
• Polisaccaridi —> sono formati da tanti monosaccaridi

Monosaccaridi
Glucosio ghiro
• Si dividono in aldosi (CHO) e chetosi (CO)
È il prodotto della fotosintesiclorofiliana
• Si dividono in base agli atomi di carbonio
È laprincipalefonte dienergia
◦Triosi
Èunaldoso
◦Tetrosi
H
◦Pentosi —> ribosio e desossiribosio

H C_ON
◦Esosi —> glucosio, fruttosio e galattosio

aldeidico
o
• Reazioni

◦Le aldeidi si ossidano e si riducono


H L HO H OH H
◦I chetoni non si ossidano HO LII H
• Sono isomeri ottici
ON H OH
on µ

H L Ho µ Oh

n
I

µ c on chirale µ a D Glucosio

H I on sasvereocentriche B D GlucosioDigeribi

gang
Fruttosio Galattosio

Sitrovanellafrutta trovarle

È un chetoso Eunaldoso

i
È

H L Ho

OH C 1 OH OHOH HO L H HO OH
H
HO L H
I

H IC OH OH H
H L Ho OH H

H
G OH H L HO H ON

H C OH

Disaccaridi

Saccarosio Maltosio

Glucosio Fruttosio Glucosio Glucosio

legameagucossidicola

Ca

Tracelgencosidecalfruttosio
legame

Moèstatacuminata
c cui

Lattosio Cellobiosio

Glucosio Galattosio glucosio Glucosio

legameB glicossime

quagga

CaCa
c

cui
digeribile

Polisaccaridi

• AMIDO è sia la riserva della pianta, nel seme si trova l’amido

◦È una RISERVA di glucosio

◦Catena lineare —> catena Amilosio con legame alfa tra C1-C4

◦Catena rami cata —> catena Amilopeptina con legame alfa tra C1-C4

• GLICOGENO (stessa cosa della amido, ma è più rami cato)

◦Viene prodotto nel fegato, ha catene lineari e catene rami cate di glucosio

◦È contenuto nei Muscoli e serve come riserva energetica di glucosio

• CELLULOSA

◦Formata da glucosio con catene lineari e non ci sono rami cazioni, ci sono legami Beta (C1-C4)
quindi che non si può digerire

◦ Nella pianta forma la parete cellulare (nella cellula animale)

◦Funzione strutturale —> Monemero della cellulosa è il Glicogeno

LIPIDI

Sono sostanze biologiche formati da carbonio, idrogeno e ossigeno

Hanno varie funzioni

• Funzione energetica

• Funzione di riserva

• Funzione di isolamento dalle temperature esterne per gli animali

Lipidi saponi cabili

Sono i trigliceridi, i fosfolipidi e i glicolipidi

Se trattati con soda caustica o idrossido di potassio, spezzano il legame estere formando sali degli acidi
grassi ovvero i saponi

Trigliceride
saponificazione
sirompe illegameessere Glicerolo Auditsoda
che o o

che o CIO che ofè o

Saturi Solidepoichélineari 2 semplice


CHE O
em
È
o e
O

o
paga a ga ga magna ga
Glicerolo sapone
C OH
L on R É Nat
L O y Parteapolaresilegaal
grassoeparte
polareinac

Fosfolipide
I
Glicerolo romlegateadunacidononlegatoaP eB H C O ÈR
Codaidrofobica silegaalgrasso apolare 1 I
Testaidrofoba ossigenoèpolare C O C R
Formano lemembranecellulari

doÈ O B Baseazotata
polare
è
Lipidi non saponi cabili

Sono le cere, gli steroidi e le vitamine

Hanno in comune gli anelli aromatici

Steroidi
Colesterolo Testosterone Progesterone
3anelleconcoccianellocon5C Prodottonelle
ovaie

Cere

Sono esteri di acidi grassi saturi e di alcoli a lunga


catena con un ossidrile

Cera di camauba

Vitamine

Vitamine liposolubili

• Vitamina A
A
◦Si ottiene dal beta carotene

• Vitamina E

• Vitamina D

◦Si forma nella pelle per azione dei raggi


solari
E
◦Serve ad assorbire il calcio

◦Olio di fegato di merluzzo

D
AMMINOACIDI

Sono sostanze organiche le cui molecole contengono un gruppo amminico primario (NH2) e un gruppo
carbossilico (COOH)

Gruppo MolecolachiraleTrannelagliana
Gruppo
variabile
R è amminico
basico
cèunostereocentro
0
4o
a Sonolevogiri
immondo Gruppo 20hpideversider
carbossilico
anno

Amminoacidi essenziali

Sono amminoacidi che non vengono sintetizzati dall’organismo umano e devono essere assunti con gli
alimenti

Amminoacidi non essenziali

Possono essere creati dal nostro organismo

Zwitterione

Consiste nella forma dissociata degli amminoacidi , ogni amminoacido ha un punto isoelettrico in cui il
pH è neutro e quindi si forma lo Zwitterione

i
R Èè 0
R c Et
h
sicomporta sia da acido
chedabase

4OH
Ambienteacido
silegaadn
formanoun lo Ambientebasico s

gna ma

Legami peptidici

Gli amminoacidi si legano tra loro per condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il
gruppo amminico di un altro amminoacido, formando il gruppo CONH detto legame peptidico, che
andrà a formare i peptidi
Legame peptidicoAmminico
H

iste cifra
OH H
i i
f g.ciOH
HO
Amminoacidoe Amminoacido2 Proteina

Legametraramminoacide Dipeptide
PROTEINE

Sono polimeri biologici derivanti dalla policindensazione degli amminoacidi, e sono tutte costituite da
carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto

4 strutture diverse

• Struttura primaria
◦Consiste nella sequenza degli amminoacidi nella catena proteica (polipeptide)

• Struttura secondaria

◦Riguarda la forma della catena proteica

‣ Alfa elica —> a forma di spirale

‣ Beta foglietto

◦Tra una catena e l’altra ci sono legami a idrogeno

◦Caratteristico delle proteine strutturali

• Struttura terziaria
◦Dipende dal modo in cui la proteina,
avente già struttura secondaria, si
piega su se stessa formando una
proteina globulare

• Struttura quaternaria
◦Riguarda il modo in cui le catene si
associano le une con le altre

◦Emoglobina —> 4 catene (due alfa e


due beta), disposte intorno al gruppo
eme (molecola organica contenente lo
ione ferroso)

Denaturazione

Le proteine possono perdere la loro organizzazione tridimensionale, dipendente dalla struttura primaria,
secondaria e terziaria e assumere una struttura casuale priva di attività biologica

Può avvenire per a causa di:

• Calore —> la lana che è formata da proteine brose, se viene trattata con temperature alte, si denatura
e il maglione si infeltrisce

• Acidi forti —> le proteine vengono digerite per prime nello stomaco, dove si trova l’acido cloridrico
poiché per essere digerite devono essere denaturate

• Basi forti —> la candeggina è basica e denaturando fa cambiare colore ai vestiti

—> denaturazione forte è irreversibile


ENZIMI

Sono proteine che svolgono la funzione di catalizzatori biologici nei sistemi viventi —> abbassano
l’energia di attivazione di una reazione chimica

Gli enzimi sono in genere proteine globulari con più catene peptidiche, e per funzionare hanno bisogno
dei cofattori, ovvero ioni metallici o molecole organiche complesse. Se costituito da quest’ultima,
prende il nome di coenzima

B A
complessoenzima
substrato

Iefte
Le nicchie della molecola formano il sito attivo e si forma il complesso enzima substrato. Il reagente si
inserisce nelle nicchie e permette alla molecola di reagire più velocemente —> il complesso favorisce
l’incontro facendo si che la reazione avvenga più velocemente e abbassi l’energia di attivazione

• La radice dice cosa fa quel determinato enzima + asi

◦Amilasi, lipasi, proteasi, alcol deidrogenasi

• Gli enzimi sono altamente speci ci —> ogni enzima catalizza quella reazione perché entra nel sito
attivo alla perfezione

• Due metodi di formazione del complesso enzima-substrato

◦Chiave serratura —> un sito attivo per un solo substrato

◦Adattamento indotto —> sito attivo essibile e la molecola si modi ca in modo da accogliere il
substrato

Varie categorie

• Trasferasi —> trasferisce una porzione della molecola

• Idrolasi—> aggiunta H2O

• Isomerasi —> trasformazione in un isomero

• Ligasi —> formano un solo prodotto

Denaturazione

Se il pH è molto alto o molto basso, l’enzima viene denaturato

Regolazione enzimi

Due tipi di e ettori

• E ettori positivi —> favoriscono l’attività enzimatica rendendo attivo l’enzima

◦Pepsinogeno (prodotto dalle ghiandole gastriche), per diventare attivo ha bisogno dell’acido
cloridrico e diventa pepsina

• E ettori negativi —> impediscono l’attività enzimatica

◦Inibitori irreversibili —> sostanze in cui l’enzima non può più lavorare una volta cambiato

◦Inibitori reversibili —> agiscono per un periodo di tempo

‣ Competitivi —> sostanze simili ma che vanno a sostituirsi ai reagenti

‣ Non competitivi —> si possono legare ad un’altra porzione della molecola, modi cando il
sito attivo, e perciò le molecole dei reagenti non trovano quello giusto e la reazione non
avviene o viene ritardata

ACIDI NUCLEICI

Struttura del DNA


E E
I I
Polimero costituito da nucleotidi, composti da
I I
• Desossiribosio
E E
• Base azotata
E I
◦Purine —> 2 anelli —> A,G

◦Pirimidine —> 1 anello —>T,C

• Fosfato

—> un nucleotide può unirsi ad un altro nucleotide formando un dinucleotide. Se questa reazione
procede, si forma una macromolecola nella quale i nucleotidi assumono un porcine preciso. Questa
catena, mediante legami a idrogeno che si instaurano tra le basi azotate (adenina-timina, guanina-
citosina), si va a legare ad un’altra catena, formando la doppia elica del DNA

Struttura RNA

Polimero, costituito da un singolo lamento, costituito da nucleotidi, composti da

• Ribosio

• Base azotata

◦Uracile al posto della timina

• Fosfato

Vari tipi di RNA

• RNA ribosomiale —> con le proteine forma in ribosomi

• RNA trasporto —> trasporta gli amminoacidi ai ribosomi

• RNA messaggero —>trasporta l’informazione genetica dal DNA ai ribosomi


RNA OH

DNA IN

ma

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