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PROTEINE

Le proteine sono sempre che delle molecole biologiche - anche molecole biochimiche perché sono
presenti nel nostro corpo.
Esse sono delle molecole polimeriche, ovvero formate da tanti monomeri, che sono chiamati
amminoacidi (UNITA’ BASE)
La parola AMMINOACIDO viene dall’unione di AMMINICO e BASICO che sono i gruppi degli
amminoacidi.
I gruppi funzionali presenti a livello di aminoacidi sono: il gruppo AMMINICO NH2 ed il gruppo
CARBOSSILLICO COOH.
Struttura chimica: C (legato) al COOH legato al NH2 poi R (residuo) e H
Quindi un amminoacido presenta una struttura di questo genere.
R: Il residuo è quello che caratterizza un amminoacido e che gli conferisce le sue proprietà
chimico-fisiche. Se R è idrogeno e abbiamo la piscina se è CH3 abbiamo la Larina.
Tanto è vero che gli amminoacidi possono essere neutri, acidi o basici.

STRUTTURA BASE AMMINOACIDI: gruppo CARBOSSILLICO (COOH) ed il gruppo AMMINICO (NH2)


Entrambi i gruppi sono legati da un atomo di carbonio mediante la formazione di un solo legame
covalente. All’atomo di carbonio è legato anche un idrogeno e un residuo:
C legato a COH NH2 H (idrogeno) R (residuo)
vi renderete conto che gli aminoacidi sono degli ENANTIOMERI, cioè sono caratterizzati dal
presentare UN’ATTIVITÀ OTTICA – ISOMERIA OTTICA.
Ecco perché si parla di D aminoacidi e L Aminoacidi, detti anche amminoacido in forma destrogira
ed in forma levogira.
Tutti gli aminoacidi presentano attività ottica fatta eccezione per la Glicina. Perché la glicina
presenta legato all'atomo di carbonio (atomo di carbonio alfa – COHNH2) un idrogeno ed il residuo
è rappresentato da un altro idrogeno: C COOH NH2 H H (è assente il carbonio chirale che è quello
che è legatoa 4 gruppi diversi
FORMA AMINOACIDI: Gli aminoacidi possono esistere sotto due forme: una forma detta ACIDO
BASE ed una forma IONICA DIPOLARE.
- La forma acido base è quella in cui l'amminoacido presenta sia funzione (Basica) carbossilica
(COOH) sia la funzione (acida) Amminica (NH2) Sì ora funziona di H2O Ok (ha sia forma acida
che basica) COOH C H NH2 R

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- La forma ionica dipolare è chiamata anche SWITTERIONE (SWITTER deriva dal tedesco e
significa ermafrodita) perché questa forma presenta entrambe le cariche quella positiva (NH3+)
e quella negativa (COO-). COO- C H NH3+ h R
Quindi avremmo l'amminoacido in questa forma COO- legato all’ATOMO DI CARBONIO ALFA, il
quale è legato a sua volta all’NH3+ quindi all’altro idrogeno (H) ed al radicale.

IL PUNTO ISOELETTRICO
Ogni amminoacido si presenta nella sua forma DIPOLARE – ossia nella sua caratteristica – in un
determinato punto, chiamato punto isoelettrico. Che corrisponde ad un determinato valore di PH.
(Iso deriva dal greco Isos e vuol dire uguale) – In questo punto la somma totale delle cariche è
uguale a ZERO.
Infatti, quando in questo punto (isoelettrico) un valore PH particolare l’amminoacido si presenta
sotto forma dibolare cioè con un COO– e con un NH3+.
Se questo amminoacido in forma dipolare lo metto in una soluzione acido ovvero in un ambiente
dove sono presenti IONI H+, si ottiene forma PROTONATA DELL’AMMINOACIDO.
L’H+ si va a legare al COO- e quindi l’amminoacido presenterà questa forma: COOH NH3+ C R H.

Se invece pongo l’amminoacido in un ambiente basico (in presenza OH-) partendo sempre dalla
forma dipolare COO – NH3+. In presenza di ione OH- (ambiente basico), questo attira l’H+
presente a livello dell’Azoto del gruppo NH3+ (si forma l’acqua) ed avrò la forma detta
deprotonata: C CO- NH2 H ed R. (rispetto a prima manca H2O acqua)

LEGAME PEPTIDICO
Le proteine sono dei polimeri. Le unità monomiriche sono rappresentate dagli aminoacidi.
Quindi gli aminoacidi si devono legare tra di loro e si legano tra di loro attraverso un legame
covalente (ovvero una reazione di condensazione in quanto si elimina una molecola di acqua).
È un legame che si stabilisce tra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico di
un amminoacido seguente: OH- (del gruppo carbossilico) si lega con H+ (gruppo amminico) del
2°amminoacido – si ottiene così la formazione del legame peptidico e l’eliminazione di una
molecola di acqua.

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GLI ENZIMI COME AGISCONO
Gli enzimi che catalizzano una reazione biochimica in cui ho una proteina che deve essere rescissa.
Es. Il nostro corpo ha una regolazione della longevità delle proteine. Cioè una proteina quando ha
svolto la sua funzione non necessariamente deve essere ancora presente nella cellula, ma può
essere degradata, ad opera di un complesso che prende il nome di proteasoma (una grossa
proteina cava) che determina la scissione del peptide, del polipeptide o della proteina in strutture
molto semplici e quindi poi in aminoacidi.
Per rompere un legame peptidico devo idronizzare aggiungere Acqua – in presenza di enzimi – ed
ho la scissione del peptide negli amminoacidi costituenti.

CLASSIFICAZIONE FUNZIONALE E FISIOLOGICO DELLE PROTEINE


SEMPLICI e CONIUGATE
- PROTEINE SEMPLICI: Se sono costituite solo dalla porzione proteica (sequenza minoacidica)
- PROTEINE CONIUGATE: oltre alla porzione proteica presentano anche un gruppo prosteico (NON
PROTEICO) Es. un lipide, acido nucleico
A SECONDA DELLA FUNZIONE SVOLTA
 STRUTTURALI: collagene - la cheratina (unghie, capelli, membrana cellulare)
 CONTRATTILE: MIOSINA Albumina
 CATALITTICA: enzimi
 DIFESA: anticorpi
 REGOLATRICE: Ormoni (gli ormoni costituiscono il sistema endocrino. Possono essere lipidici e
proteici (es. Insulina)
 TRASPORTO: sieralbumina
 DEPOSITO: ovalbumina
A SECONDA DELLA FORMA
 FIBROSE: Sono insolubili in acqua - CHERATINA
 GLOCULARI: Sono solubili in acqua –ENZIMI

STRUTTURE DELLE PROTEINE


 PRIMARIA: è la semplice sequenza amminoacidica – ES. glicina - semplici amminoacidi legati dal
legame peptidico
 SECONDARIA: due tipi
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ALFAE (assume configurazione ad Elica) tenuta in fase di equilibrio grazie a dei legami ad
idrogeno, proteina elastica – cheratina – SECONDARIA
BETA FOGLIETTO in cui le sequenze aminocidiche si dispongono a foglietti paralleli
 TERZIARIA: ENZIMI le proteine rendono ad assumere ad una forma simile alla sfera e si
formano dei legami INTERMOLECOLARI
 QUATERNARIA: i legami intermolecolari sono ancora più evidenti. (EMOGLOBINA –trasporta
ossigeno sangue)

DENATURAZIONE DELLE PROTEINE


La DENATURAZIONE delle proteine è un processo irreversibile fondamentale che avviene quando
poniamo una proteina ad un PH - ad una temperatura che non è consona per la sua funzionalità.
Accade che il legame intermolecolare si rompe in modo irreversibile.
Es. Albumina (proteina dell’albume dell’uovo)
Prendiamo un uovo e lo rendiamo SODO l’albumina si condensa ed è un fenomeno irreversibile.
Non può tornare più indietro.

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