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GLI ATOMI DI CARBONIO E LE MOLECOLE

BIOLOGICHE
Il carbonio possiede particolari caratteristiche che gli permettono di formare grandi molecole
necessarie per la vita. Un atomo di carbonio possiede 4 elettroni di valenza, ciò vuol dire
che è in grado di formare 4 legami covalenti. Ciascun legame può unire due atomi di
carbonio oppure un atomo di carbonio con un altro atomo di un altro elemento da ciò deriva il
fatto che il carbonio è una molecola particolarmente adatta per fare da scheletro per molecole
di grandi dimensioni, in quanto i legami carbonio-carbonio sono legami forti e non vengono
rotti facilmente. Tali legami possono essere singoli, doppi o tripli in base al numero di
elettroni condivisi, si sa per certo che il legame singolo C-C conferisce una certa flessibilità
alla molecola permettendo a questa di assumere forme diverse a seconda del grado di
rotazione di ciascun legame. Le molecole forse più conosciute del carbonio sono gli
idrocarburi composti organici esclusivamente composti da carbonio e idrogeno e possono
formare catene ramificate e non oppure anelli. La forma della molecola risulta essenziale in
quanto ne determina le proprietà biologiche e le funzioni. Inoltre gli atomi di carbonio
possono legarsi tra di loro e ad altri atomi per formare strutture tridimensionali, questo perché
i quattro legami covalenti del carbonio non sono complanari ma i vertici dell’orbitale si
allungano fino a formare la struttura di un tetraedro con angoli di circa 109,5°.
1.1 GLI ISOMERI
I composti che hanno stessa formula molecolare ma strutture differenti vengono definiti
isomeri, essi non hanno proprietà chimico fisiche uguali e possono avere nomi diversi. In
generale le cellule distinguono tre tipi di isomeri:

• Isomeri strutturali: differiscono per la loro disposizione covalente degli atomi

• Isomeri geometrici: differiscono per la disposizione spaziale dei gruppi; sono tipici dei
composti contenenti doppi legami carbonio. Vengono anche chiamati isomeri cis-trans,
dove cis sta a significare che i due gruppi si trovano dalla stessa parte del doppio legame;
trans invece quando i gruppi si trovano su lati opposti

• Enantiomeri: sono due isomeri che sono l’uno l’immagine speculare dell’altro
1.2 I GRUPPI FUNZIONALI
Determinano le caratteristiche biologiche di una molecola e si trovano in sostituzione
di uno o più atomi di idrogeno, aiutano anche a determinare a quali tipi di reazioni
chimiche i composti organici possono partecipare.

• Gruppo metilico: è un gruppo polare, quindi non ha carica, e viene abbreviato

con R-CH3

• Gruppo ossidrilico: è un gruppo polare in quanto prende la carica negativa

dell’ossigeno e può essere abbreviato come R-OH

• Gruppo carbonilico: è costituito da un atomo di carbonio che lega con un doppio

legame covalente un atomo di ossigeno. Questo doppio legame è polare a causa
dell’elettronegatività dell’ossigeno. La posizione del gruppo carbonilico determina
la classe alla quale questa appartiene:

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1. Aldeidi: ha il gruppo carbonilico posizionato alla fine dello scheletro carbonioso
quindi R-CHO
2. Chetone: ha il gruppo carbonilico interno quindi R-CO-R

• Gruppo carbossilico: è costituito da un atomo di carbonio legato mediante

doppio legame covalente ad un atomo di ossigeno e di un legame covalente
singolo ad un altro atomo di ossigeno, che a sua volta lega un atomo di idrogeno.
La vicinanza di due atomi di ossigeno ionizza il gruppo carbossilico rendendolo
R-COOH a R-COO-. Tali gruppi sono debolmente acidi e sono i principali
costituenti degli amminoacidi.

• Gruppo amminico: è costituito da un atomo di azoto legato covalentemente a

due atomi di idrogeno R-NH2. Tali gruppi sono debolmente basici e possono
acquistare un protone (ione idrogeno) ; sono costituenti degli amminoacidi e degli
acidi nucleici

• Gruppo fosfato: R-PO4H2 è debolmente acido ed è costituente degli acidi

nucleici e di alcuni lipidi

• Gruppo sulfidrico: è costituito da un atomo di zolfo legato covalentemente ad un

atomo di idrogeno R-SH
2.1 LE PROTEINE
Sono macromolecole costituite da amminoacidi e sono i componenti cellulari più versatili,
svolgono infatti molte funzioni, sono coinvolte nel metabolismo in quanto lo maggior parte
degli enzimi sono proteine. Possono essere assembrate in molte forme ed è per questo che
funzionano come maggiori componenti strutturali delle cellule e dei tessuti; svolgono infatti
funzioni
• Enzimatiche: catalizzando reazioni chimiche;
• Strutturali: rafforzano e proteggono le cellule e i tessuti;
• Di riserva:
• Di trasporto
• Di regolazione
• Di movimento
• Di difesa
2.1.1 GLI AMMINOACIDI
I costituenti delle proteine sono gli amminoacidi che hanno un gruppo amminico (R-NH2) e
un gruppo carbossilico (R-COOH) che si legano allo stesso atomo di carbonio detto carbonio
alfa. Gli amminoacidi sono ioni bipolari in quanto a ph neutro, quindi quello cellulare, il
gruppo amminico accetta un protone e diventa -NH3 mentre il gruppo carbossilico lo perde
diventando -COO. Possono essere classificati in diversi modi, in base alle loro caratteristiche
chimico-fisiche possono essere
• Non Polari: tendono ad avere caratteristiche idrofobiche;

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• Polari: hanno caratteristiche idrofile e possono essere privi di carica oppure elettricamente
carichi. Si presentano acidi quando le catene laterali contengono un gruppo carbossilico
dissociato; basici quando hanno il gruppo amminico carico positivamente;
Alcune proteine contengono anche amminoacidi diversi dai 20 comuni amminoacidi; questi
amminoacidi rari sono prodotti per modificazioni delle proteine comuni dopo che questi sono
entrati a far parte della proteina e sono idrossiprolina, idrossilisina, desmosina. Esistono
puoi degli amminoacidi non proteici che si trovano liberi e sono precursori del metabolismo.
Dal punto di vista nutrizionale per gli animali, gli amminoacidi possono anche essere
classificati in:
• Essenziali: quelli che devono essere introdotti con la dieta poiché non sono sintetizzabili
dall’organismo umano e sono isoleucina, lucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptofano, valina, istidina e arginina per i bambini
• Non essenziali: tali amminoacidi sono sintetizzabili dall’organismo.
Gli amminoacidi si combinano tra di loro legando il carbonio del gruppo carbossilico,
all’azoto del gruppo amminico di un’ altra mediante condensazione. Il legame covalente
carbonio azoto è chiamato peptidico, quando si legano due amminoacidi si forma un
dipeptide, una catena più lunga è un polipeptide.
Le proteine si distinguono in quattro livelli di organizzazione
Struttura primaria
È la successione degli amminoacidi che formano la catena polipeptidica, tale informazione è
contenuta nei geni; la struttura primaria è sempre rappresentata da una semplice forma lineare
a “filo di perle”. Comunque la struttura di una proteina è assai più complessa ed è
strettamente correlata alle funzioni che essa stessa svolge, coinvolgendo le interazioni tra i
vari amminoacidi.
Struttura secondaria
In alcune regioni della catena polipeptidica se trovano delle strutture regolari perchè
mantenute da legami ad idrogeno tra alcuni atomi della catena dello scheletro. I tipi più
comuni di struttura secondaria sono
• Alfa-elica: è una regione in cui la catena polipeptidica forma un avvolgimento a spirale,
qui il legame ad idrogeno si froma tra un ossigeno con parziale carica negativa del gruppo
carbossilico di un amminoacido, e un idrogeno, con parziale carica positiva, proveniente
dal gruppo amminico che si trova in quarta posizione rispetto al precedente; quindi in
ciascuna siprale dell’elica si trovano 3,6 amminocidi. Tale struttura è tipica delle proteine
fibrose
• Beta-foglietto: qui i legami ad idrogeno si formano tra catene polipeptidiche differenti o
anche tra regioni differenti di una stessa catena peptidica ripiegata su se stessa. Il foglietto
che ne deriva ha una conformazione generale pieghettata. Tale struttura è tipica delle
proteine flessibili, come la fibroina, perchè la distanza tra le ripiegature è fissata.
Struttura terziaria
È la forma complessiva assunta dalla catena polipeptidica. Tale struttura tridimensionale è
determinata da 4 fattori che implicano interazioni tra i gruppi R lungo la stessa catena. Questi
includono

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• Legami ad idrogeno
• Legami ionici
• Interazioni idrofobiche, dovute alla tendenza dei gruppi apolari a disporsi all’interno della
struttura
• Legami covalenti, noti come ponti disolfuro
Struttura quaternaria
È presente solamente nelle proteine più complesse fromate da più catene polipeptidiche.
Deriva dalla struttura terziaria delle singole catene e rappresenta la disposizione di una catena
rispetto all’altra, esempio è l’emoglobina
Si può quindi dedurre che la struttura di una proteina contribuisca a determinarne la sua
attività biologica. Ogni proteina infatti può avere varie regioni strutturali ognuna con una
funzione, tali proteine sono chiamate proteine modulari costituite cioè da una o più regioni
globulari dette domini, collegate da regioni meno compatte della catena polipeptidica.
L'attività biologica di una proteina può essere modificata da cambiamenti nella sequenza
aminoacidica che portano a cambiamenti della sua conformazione, per esempio la malattia
genetica nota come anemia falciforme, porta la sostituzione dell'amminoacido acido
glutammico con la vallina. Cambiamenti della struttura tridimensionale di una proteina
possono alterare la sua attività biologica, quando una proteina viene scaldata, sottoposta
significativi cambiamenti di ph o trattata con prodotti chimici la sua struttura terziaria diventa
disordinata e le catene polipeptidiche si aprono producendo una conformazione meno
ordinata. Questo srotolamento dovuto alla rottura di legami idrogeno e legami ionici è
associato alla perdita dell'attività biologica della proteina. Tale cambiamento di
conformazione e la conseguente perdita di attività biologica vengono definiti denaturazione
della proteina.
2.2 ACIDI NUCLEICI
Sono polimeri formati dalla ripetizione di monomeri detti nucleotidi formati a loro volta da
una parte organica detta nucleoside ed acido fosforico legati con legame estero. Gli acidi
nuclei ci trasmettono l'informazione ereditaria e determinano quali proteine devono essere
sintetizzate dalla cellula. Nella cellula ci sono due tipi di acidi nuclei: l'acido ribonucleico
( RNA) e l'acido desossiribonucleico (DNA).il DNA costituisce geni, il materiale tre della
cellula e contiene le istruzioni per sintetizzare tutte le proteine e tutto l'RNA. L'RNA invece
interviene nel complesso processo in cui gli aminoacidi vengono legati tra di loro. Alcuni tipi
di RNA, noti come Ribo dhimmi, possono addirittura funzionale come catalizzatori specifici.
Gli acidi nuclei sono formati da nucleotidi, unità molecolari costituiti da uno zucchero a 5
atomi di carbonio, il ribosio o il desossiribosio, legati attraverso un legame glicosidico ad
una base azotata (tutto questo forma il nucleoside) e una molecola di acido fosforico, che da
acidità alla molecola. I nucleotidi sono uniti tra loro da un legame fosfodiesterico ,costituito
da un gruppo fosfato attaccato allo zucchero che si rifà con covalentemente allo zucchero del
nucleotide adiacente.
2.2.1 Nucleoditi
Oltre ad essere importanti come subunità del DNA e dell'RNA, i nucleotidi nucleotidi sono
fondamentali per altre funzioni cellulari vitali. L’adenosina trifosfato (ATP), costituita da
Adenina, tre gruppi fosfato e ribosio, è la più importante molecola energetica della cellula.
Analogamente all’ATP, la guanosina trifosfato (GTP), un nucleotide che contiene la base

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guanina, può trasferire energia cedendo un gruppo fosfato e anche un ruolo importante nella
segnalazione cellulare. Un nucleotide può essere trasformato in una forma alternativa con
specifiche funzioni cellulari. La TP, ad esempio, è convertito in adenosina monofosfato
ciclico (cAMP) grazie all'enzima adenilato ciclasi, una molecola analoga è la guanosina
monofosfato ciclico (cGMP). Le cellule contengono diversi nucleotidi che rivestono una
certa importanza nei processi metabolici, ad esempio il NAD, nicotinammide adenin-
dinucleotide.