Composizione

chimica
della cellula
 Il carbonio: stru6ura delle
molecole organiche

La stru6ura delle molecole organiche consiste sopra6u6o in atomi di
carbonio lega9 tra loro o da atomi di ossigeno, azoto, zolfo, fosforo o
idrogeno.
I componen9 organici sono rappresenta9 principalmente
da lipidi, glucidi, pro,di (o proteine) e acidi nucleici.

Le ul9me tre classi comprendono anche compos9
macromolecolari, da cui dipendono le proprietà stru6urali
delle cellule.


Le macromolecole sono formate da unità (monomeri) che
si ripetono e che sono legate fra loro da legami covalen9
(di condensazione), formando, quindi, un polimero
 Lipidi (grassi)

Sono compos9 defini9 non per la loro stru6ura ma per il fa6o che sono solubili in solven9
apolari (etere, cloroformio, etc)

I lipidi sono importan9 come carburan, biologici, come componen, stru6urali delle
membrane cellulari, altri ancora sono ormoni

I lipidi cos9tuiscono un gruppo eterogeneo all’interno della cellula, come tali
o combinandosi tra di loro o altri compos9, per formare molecole più
complesse.
Fra i più importan9 lipidi semplici si annoverano gli acidi grassi o acidi
carbossilici.

gruppo carbossilico
 Gli acidi grassi possono reagire con il polialcool glicerolo e formare ulteriori compos9,
che vengono chiama9 trigliceridi

Glicerolo acidi grassi trigliceride

(alcol)

Cos9tuiscono una riserva di energia estremamente economica in quanto, quando vengono

metabolizza9, forniscono più del doppio di energia per grammo rispe6o ai carboidra9
 Gruppo ossidrilico

Gruppo carbossilico

3 reazioni di condensazione: in ogni reazione si forma una molecola di acqua quando un

gruppo ossidrilico del glicerolo reagisce con il gruppo carbossilico di un acido grasso portando
alla formazione di un legame covalente noto come legame estere
 Acidi grassi saturi e insaturi

Gli acidi saturi: massimo numero di atomi di H, solidi a temperatura

Gli acidi grassi insaturi: presenza di una o più coppie di atomi di carbonio adiacen9 lega9 tra loro da
un doppio legame (monoinsaturi o polinsaturi). Liquidi a temperatura ambiente.

Ciascun doppio legame produce una “piega” che impedisce l’allineamento con la catena adiacente,
limitando le interazione di van der Waals
Idrogenazione catali9ca acidi grassi insaturi

Nei processi alimentari, gli oli vengono

idrogena9, convertendo gli acidi grassi
insaturi in acidi grassi saturi e rendendo i
grassi più solidi a temperatura ambiente.
I trigliceridi cos9tuiscono solo materiale di riserva per le cellule.
Altri deriva9 del glicerolo e degli acidi grassi sono invece cos9tuen9 essenziali delle
cellule. Essi sono i fosfolipidi (lipidi anfipa,ci).

(composto
organico)
Un altro lipide cos9tuente la cellula è il colesterolo.

Il colesterolo fa parte di una classe di lipidi deR steroidi. Sono forma9 da atomi di
carbonio dispos9 a formare 4 anelli carboniosi uni9 tra di loro.

Oltre ai fosfolipidi, il doppio strato lipidico con9ene anche colesterolo.

gruppo polare

molecola steroidea
rigida e planare

gruppo
apolare
Il colesterolo si inserisce fra i due stra9 di fosfolipidi orientandosi con il gruppo -OH
vicino alle teste polari dei fosfolipidi e diminuisce la fluidità della membrana e
aumenta la stabilità meccanica delle cellule, diminuendo la permeabilità a piccole
molecole idrosolubili.

 Funzioni dei lipidi nella cellula

Gli acidi grassi possono essere una fonte di energia o essere u9lizza9 per la sintesi
di fosfolipidi.
I trigliceridi hanno esclusivamente significato di forma di accumulo di acidi grassi
(per esempio, nelle cellule adipose).
I fosfolipidi sono un cos,tuente delle membrane cellulari.
Il colesterolo è un cos9tuente delle membrane cellulari, ma può essere anche la
base per la sintesi di molecole steroidee per la secrezione (per esempio, nelle
cellule che cos9tuiscono il tessuto epiteliale ghiandolare endocrino della corteccia
del surrene).
Carboidra9 (glucidi o zuccheri)

comprendono si gli zuccheri semplici (monosaccaridi) sia

gli zuccheri contenu9 nella pasta e nelle patate (polisaccaridi)

I carboidra,, o glucidi, o zuccheri, sono compos9 forma9 da C, H, O (CH2O)n.
I glucidi si dis9nguono in monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi.
Esempi di monosaccaridi:

Isomeri: molecole con lo stesso numero di atomi ma disposizione degli atomi diversa

I monosaccaridi che non vengono u9lizza9 immediatamente vengono incorpora9 in

molecole di carboidra9 più grandi.
I carboidra9 possono essere trasforma9 in grassi.
Due molecole di monosaccaridi (uguali o diverse) possono formare un legame e
dare origine a un disaccaride.
Per esempio, gala6osio + glucosio danno origine al la6osio.

Questo processo viene fa6o dalla cellula per perme6ere il trasferimento del
glucosio. InfaR gli enzimi che normalmente rompono le molecole di glucosio, non
riescono a rompere il legame tra due molecole.
I carboidra9 complessi, o polisaccaridi, sono cos9tui9 da lunghe catene
polisaccaridiche, cioè polimeri di monosaccaridi.
L’amilosio è un altro polimero formato da unità di glucosio ed è un componente
dell’amido
Gli animali depositano l’eccesso di
zucchero so6o forma di un polisaccaride
de6o glicogeno
Esistono anche polisaccaridi che servono come materiale da costruzione per
la sintesi di stru6ure che proteggono la cellula e supportano l’intero
organismo

L’unione di un numero via via crescente di unità monosaccaridiche porta alla

formazione degli oligosaccaridi e dei polisaccaridi.

I bovini riescono a demolire la cellulosa grazie alla presenza, nel canale

alimentare, di specifici ba6eri
Fibre di cellulosa di una
parete cellulare di un’alga.
Immagine al microscopio
ele6ronico
Glicosaminoglicani (GAG)


Lunghe catene polisaccaridiche non ramificate composte da unità disaccaridiche
ripetute, note come mucopolisaccaridi

Vengono deR glicosaminoglicani perché uno dei due zuccheri è un
aminozucchero (sos9tuzione di un gruppo ossidrile (-OH) con un gruppo aminico
(-NH2)

Hanno un ruolo fondamentale nella stru6ura e funzione di mol9 tessu9 (es. sono
i cos9tuen9 essenziali della sostanza intercellulare amorfa dei tessu9 conneRvi)
Proteoglicani















Grosse molecole di circa 1000-2000 kDa cos9tuite da GAG (95%) e proteine (5%)

Sono cos9tui9 da corte catene oligosaccaridiche ramificate

Le diverse proteine presen9 rendono questa categoria molto eterogenea
Glicoproteine


Componen9 essenziali delle membrane plasma9che e del glicocalice. Sono
proteine coniugate il cui gruppo proste9co è un oligosaccaride

Glicoproteine di superficie sono gli an9geni che cos9tuiscono i gruppi sanguigni e
gli an9geni di istocompa9bilità implica9 nel rige6o dei trapian9, i rece6ori
cellulari di superficie degli ormoni proteici e quelli per il riconoscimento cellulare
e nelle interazioni cellulari

Es. la fibronec,na è una glicoproteina della matrice extracellulare che promuove
l’adesione cellulare
 Funzioni dei glucidi nella cellula

I monosaccaridi cos9tuiscono una importante fonte
energe,ca per le cellule o servono come monomeri per la
formazione di oligosaccaridi.

Gli oligosaccaridi svolgono invece funzione rece6oriale e di
riconoscimento per altre molecole. Gli oligosaccaridi sono
quindi biologicamente aRvi se coniuga9 con proteine (a
formare le glicoproteine) e lipidi (a formare i glicolipidi)

I polisaccaridi come il glicogeno o l’amilosio, sono forme di
accumulo di monosaccaridi, mentre la cellulosa, che è un
componente della parete cellulare delle cellule vegetali, ha
principalmente funzione stru6urale.
 Proteine

Le proteine sono macromolecole cos9tuite da aminoacidi. Le proteine sono coinvolte

in tuR gli aspeR del metabolismo in quanto la maggior parte degli enzimi (molecole
che accelerano reazioni chimiche ) sono proteine.

Ogni 9po di cellula con9ene cara6eris9che forme, distribuzioni e concentrazioni di
proteine.
 Le proteine sono macromolecole cos9tuite da aminoacidi.

gruppo carbossilico

carbonio α

gruppo amminico gruppo R

In una soluzione a pH neutro gli aa sono ioni bipolari. Grazie alla capacità di acce6are e cedere protoni,
gli aa in soluzione si oppongono ai cambiamen9 di pH e possono essere considera9 dei tamponi
biologici

Nelle proteine, si trovano in genere 20 aa diversi, ciascuno cara6erizzato da un gruppo R legato al
carboni alfa (es. glicina ha un gruppo me9lico)

 Aminoacidi comuni: la classificazione viene fa6a sulla base delle loro catene laterali

a) non polari (idrofobici)

b) polari (non carichi)

c) acidi d) basici
 Aminoacidi essenziali per l’uomo:


- isoleucina
- leucina
- lisina
- me9onina
- fenilalanina
- treonina
- triptofano
- valina
- is9dina
- arginina (per i bambini)



Piante e ba6eri sono in grado di sinte9zzare tuR gli aa necessari
mentre le cellule animali devono assumere con la dieta gli
aminoacidi deR essenziali

Gli aminoacidi possono legarsi fra di loro. Dal legame di 2 aminoacidi si oRene un
dipep9de, che può legare un ulteriore aminoacido formando un tripep9de e così
via fino ad o6enere catene anche molto lunghe che vengono chiamate polipep,di
(una proteina è cos9tuita da una o più catene polipep9diche).
Le catene polipep9diche che formano una proteina sono
a6orcigliate o ripiegate per formare una macromolecola con
una specifica conformazione tridimensionale.

La forma di una proteina è stre6amente correlata con la sua
funzione

Nelle molecole proteiche si possono dis9ngue qua6ro livelli di
organizzazione:

ü  stru6ura primaria
ü  s. secondaria
ü  s. terziaria
ü  s. quaternaria


 Il polipep9de cos9tuisce la stru6ura primaria (stru6ura lineare “a filo di perle”)
della proteina.

aminoacido

Stru6ura primaria del glucagone

la stru6ura primaria che viene specificata dalle istruzioni contenute in un gene

 Le interazioni fra gli aminoacidi che compongono il polipep9de portano alla formazione
della stru6ura secondaria (ad α-elica o a foglie6o β-ripiegato ).
La α-elica è l’unità base stru6urale di proteine
fibrose (lana, capelli, pelle, unghie)

La foglie6o β-ripiegato è l’unità base stru6urale di

proteine della seta
elas9cità e flessibilità data da proteine ad α-elica e a foglie6o β-ripiegato
La molecola si può ulteriormente ripiegare, portando alla formazione della stru6ura
terziaria

di 2 unità di cisteina
Infine più polipep9di e/o altri compos9 o gruppi chimici concorrono alla
formazione della stru6ura quaternaria
Le proteine possono
assumere conformazioni
molto complesse. Le
interazioni fra gli aminoacidi
che compongono il
polipep9de portano alla
formazione della stru6ura
secondaria (ad α elica o a
foglie6o β). La molecola si
può ulteriormente ripiegare,
portando alla formazione
della stru6ura terziaria. Infine
più polipep9di e/o altri
compos9 o gruppi chimici
concorrono alla formazione
della stru6ura quaternaria.
 Il legame con qualunque molecola o ione comporta una modificazione
conformazionale delle stru6ura stessa.

Cambiamen9 della stru6ura tridimensionale e nella sequenza di aminoacidi possono

alterare la sua aRvità biologica (es. nell’anemia falciforme la sos9tuzione di un acido
glutammico con la valina in posizione 6 della catena beta rende l’emoglobina meno
solubile e più propensa a formare stru6ure cristalline agendo sui globuli rossi (forma a
falce)
Denaturazione: acquisizione di una conformazione più disordinata dovuta a ro6ura di
legami idrogeno
Gli enzimi

Ogni reazione chimica ha bisogno di energia per essere aRvata (energia
di aRvazione). Una molecola capace di diminuire l’energia di aRvazione
(e, quindi, di rendere la reazione quasi spontanea) è de6a catalizzatore.
Gli enzimi sono catalizzatori biologici.
Specificità degli enzimi


Ciascun enzima di lega in modo specifico ad una sola o poche specie
molecolari e catalizza un solo 9po di reazione biochimica:

-  Ossidoredu/asi (ossidazione, deidrogenazione e riduzione in
presenza di coenzimi o acce6ori di idrogeno)
-  Transferasi, trasferimento di radicali
-  Idrolasi, idrolisi di legami pep9dici, esterici e glucosidici
-  Sintetasi, reazioni di sintesi di due o più molecole con l’ausilio di
energia fornita da nucleo9di trifosfa9
-  Isomerasi, interconversione di isomeri
-  Liasi, ro6ura di un legame C-C, C-O, C-N e C-S con formazione di
doppio legame. Saturazione di un doppio legame per introduzione di
acqua, ac. Solfidrico e ammoniaca
 Meccanismo di azione di un enzima

Ogni enzima ha una temperatura, pH e una costante di Michaelis
(affinità per il substrato) specifici CINETICA ENZIMATICA

Processo di
scissione di una
molecola

Processo di fusione
di due molecole
Prione (PRoteinaceus Infec7ve ONly par7cle”) venne
considerato un "agente infeRvo non convenzionale“: in
realtà è un isomero conformazionale di una
glicoproteina normalmente espressa.


Sono proteine malripiegate che inducono altre proteine
ad assumere la stessa conformazione anomala. Queste
proteine sono in grado a loro volta di infe6are le proteine
adiacen9
 Funzioni degli aminoacidi e delle proteine

Gli aminoacidi possono essere fonte di energia o essere u9lizza9 per la sintesi di
proteine.

Funzioni principali delle proteine

Enzima,ca catalizzare (rendere possibili/molto più veloci) le reazioni
chimiche
Stru6urale sostenere, proteggere, rafforzare, contenere, dare forma
Trasporto perme6ere e controllare il passaggio di sostanze a6raverso le
membrane biologiche o da una parte all’altra del vivente
Movimento di par9 della cellula o dell’intero organismo
Difesa immunitaria riconoscere e distruggere agen9 patogeni
Ormonale portare “messaggi” chimici da una parte all’altra della cellula
Inibizione da conta6o impedire alle cellule e tessu9 di crescere oltre il necessario
facendo sì che si “accorga” della presenza l’una dell’altra
Trasmissione impulso mediare il passaggio d un segnale nelle cellule nervose
nervoso
Riserva riserva di aminoacidi