Proteine → grandi polimeri costituiti da monomeri→ catene polipeptidiche

aminoacidi → 20 →

gruppo carbossilico
gruppo amminico

o carbonio a

catena laterale

Amminoacidi carichi → 5 → catene laterali ↳ idro le→ legano sostanze polari

amminoacidi polari →5→ idro li → legami ad idrogeno → molecole polari

Amminoacidi idrofobici → 7 → catene laterali apolari

Amminoacidi speciali → 3 glicina, cisteina prolina→ caratteristiche uniche

Legame peptitico → amminoacidi → condensazione

Struttura primaria.> successione regolare N-C- C

→ se errore.> ine cace o dannoso

Struttura secondaria-> catena polipeptitica → intenzione NH e CO→ ripiega su sestessa

>a→ A elica → stabilizzata con legami Ad idrogeno → come nastro

→ ferrina
→ foglietto B → tratti catene polipeptidiche disposti a zigzag

→ legati legami ad idrogeno tra CO e gruppi NH2

struttura terziaria → interazione gruppi R amminoacidi e molecole dell'ambiente circostante

Proteine brose → struttura allungata → sostegno e protezione cellula

→ super elica

→ collegine e cheratina

Proteine globulari → forma raggomitolata

→ mioglobina → trasporto → lega l'ossigeno nelle bre del muscolo

Enzimi →catalizzari
 Struttura quaternaria → catene → chiamate → subunità → legami intermolecolari e ionici

Denaturazione → alterazione struttura → irreversibile