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LE MACROMOLECOLE:

Le macromolecole sono polimeri, che si formano da legami a idrogeno tra monomeri, unità più piccole. Esse
sono: i carboidrati, i lipidi, le proteine e gli acidi nucleici.

CARBOIDRATI: I carboidrati comprendono gli zuccheri e i loro polimeri e hanno formula generale C n ¿ ¿. Le
unità più semplici sono dette monosaccaridi , di cui il più importante è il glucosio poiché esso racchiude
tutte le caratteristiche principali degli zuccheri. Gli zuccheri sono distinti in aldosi o chetosi, in base alla
posizione del gruppo carbonilico C=O, se esso si trova all’estremità della catena carboniosa lo zucchero è
aldoso, se si trova all’interno della catena, lo zucchero è chetoso. Il glucosio è un aldoso. Un altro criterio di
distinzione per gli zuccheri è il numero di carboni che vanno a costituire la catena carboniosa: gli zuccheri
esosi sono formati da sei atomi di carbonio, i pentosi da cinque e così via. Due pentosi importanti sono il
ribosio e il desossiribosio, rispettivamente gli zuccheri dell’ RNA e del DNA, questi differiscono
essenzialmente per un ossigeno che va a formare l’OH in posizione 2 della catena che, nel desossiribosio è
mancante (abbiamo solo l’H). Un’altra caratteristica che ci consente di distinguere gli zuccheri consiste nella
posizione degli atomi o dei gruppi atomici legati al carbonio asimmetrico ( un carbonio è definito
asimmetrico quando è legato ad un atomo o gruppi atomici). Ad esempio, il glucosio e il galattosio
differiscono per la posizione dell’H e del gruppo ossidrilico, gruppo OH, legati al carbonio centrale.

Un disaccaride si forma dall’unione di due monosaccaridi, uniti tra loro mediante un legame detto
glicosidico. E’ un legame covalente che si forma mediante una reazione di disidratazione ( si forma una
molecola di acqua). I legami glicosidici avvengono sempre con l’unione dell’estremità 1 del primo
monomero e l’estremità 4 del secondo, se il legame si trova sopra il piano dell’anello, è di tipo beta, se si
trova sotto il piano dell’anello, è di tipo alfa. Il disaccaride più importante in natura è il saccarosio , formato
da una molecola di glucosio e una di fruttosio e il lattosio formato da una molecola di galattosio e una di
glucosio. Piante e animali immagazzinano zuccheri mediante i polisaccaridi. Le piante depositano l’amido p
all’interno dei plastidi e cloroplasti, ovvero strutture cellulari delle piante. Attraverso la sintesi le piante
possono conservare glucosio mediante l’amido che è una vera e propria riserva energetica. L’uomo,
possiede degli enzimi in grado di idrolizzare l’amido delle piante, rendendo il glucosio immagazzinato
disponibile per le cellule. Questa è la classe dei polisaccaridi di deposito. In seguito abbiamo i polisaccaridi
strutturali. Il più noto di questi è la cellulosa: principale costituente della parete cellulare delle cellule
vegetali. Esso, differisce dall’amido, per il legame glicosidico. Nell’amido tutti i legami sono alfa mentre
nella cellulosa sono beta. Questo comporta delle differenze a livello strutturale, poiché l’amido è elicoidale
mentre la cellulosa lineare, essa non è mai ramificata e i gruppi ossidrilici alle sue estremità sono liberi di
legarsi a quelli di altri polimeri. Sono pochi gli organismi che possiedono gli enzimi per digerire la cellulosa.
La maggior parte degli animali, uomo compreso, non li possiedono. Però, venendo in contatto con le pareti
intestinali, stimola la secrezione del muco che facilita il passaggio del cibo. Animali come la mucca sono in
grado di digerire la cellulosa nel rumine, grazie alla presenza di alcuni protisti in grado di ridurla in
monomeri di glucosio. La chitina è un polisaccaride che costituisce l’esoscheletro degli artropodi, ovvero un
rivestimento duro che protegge le parti molli di questi animali. Essa è presente anche nei funghi, per la
costruzione della loro parete cellulare. E’ simile alla cellulosa, presenta legami 1,4-beta-glicosidici. (l’acido
ialuronico, contenuto nella matrice extracellulare delle nostre cellule è molto simile alla chitina).
Generalmente, possiamo dividere i polisaccaridi in omopolisaccaridi, ovvero costituiti dallo stesso
monosaccaride o eteropolissacaridi, cioè costituiti da diversi monosaccaridi. Svolgono svariate funzioni, tra
cui quella di fornire e trasportare energia, funzione strutturale e riconoscimento del segnale.
I LIPIDI: I lipidi sono una classe di molecole biologiche che non possono essere considerate dei veri e propri
polimeri e non sono abbastanza grandi da poter essere classificate come macromolecole. Tutti i lipidi
possiedono una caratteristica che li accomuna: non hanno alcuna affinità con l’acqua. Le molecole dei lipidi
sono costruite a partire da due più grandi: glicerolo e acidi grassi. Il glicerolo è un alcol con tre atomi di
carbonio a cui sono legati gruppi ossidrilici. Un acido grasso è formato da una lunga catena carboniosa.
All’estremità della catena vi è un gruppo carbossilico che le conferisce acidità ( motivo per cui sono
chiamati acidi grassi). Tre molecole di acidi grassi si legano ad una molecola di glicerolo mediante un
legame tra il gruppo ossidrilico e il carbossilico. La catena idrocarburica è apolare, quindi si disporrà
all’interno ( lontana dall’acqua) mentre la testa è definita polare e si disporrà all’esterno a contatto con
l’acqua. L’acido grasso risultante è definito trigliceride. Possiamo fare una distinzione tra acidi grassi saturi e
acidi grassi insaturi, in base alla struttura delle catene idrocarburiche. Gli acidi grassi saturi non contengono
doppi legami nella catena carboniosa mentre quelli insaturi sì, questi generalmente provocano un
ripiegamento della catena carboniosa. I doppi legami presentano configurazione cis. Negli acidi grassi saturi
la mancanza del doppio legame consente alla catena di essere molto flessibile. I grassi saturi sono solidi a
temperatura ambiente (es: il burro) mentre i grassi vegetali e dei pesci sono allo stato liquido e sono detti
oli ( es: omega 3 e 6, sono oli essenziali, ovvero il nostro corpo non li sintetizza in maniera autonoma). Gli
acidi grassi insaturi possono essere saturati mediante una serie di reazioni chimiche ( aggiunta di atomi di
idrogeno), però questo processo porta anche alla formazione di acidi grassi insaturi che invece di possedere
la loro conformazione cis hanno conformazione trans , che risulta essere la causa dell’insorgere di patologie
come l’aterosclerosi, essa porta alla formazione di placche che ostacolano il regolare decorrere del flusso
ematico. I lipidi svolgono diverse funzioni: sono un’importante fonte di energia, svolgono funzione
strutturale, sono isolanti termici e hanno funzione di segnale. Gli animali, in particolare, immagazzinano
grassi negli adipociti e vengono usati anche per formare cuscinetti di rivestimento per i reni. I fosfolipidi
sono molecole importanti, poiché sono i principali costituenti della membrana cellulare. La struttura dei
fosfolipidi è simile a quella delle molecole di grasso, però lega solo due acidi grassi. Un gruppo ossidrile del
glicerolo è legato ad un gruppo fosfato, che presenta carica negativa. Al gruppo fosfato è legata un’altra
molecola ( es: la colina). Quando si trovano in acqua, le molecole dei fosfolipidi si organizzano in strutture
bistratificate che impediscono il contatto delle code idrocarburiche idrofobiche con l’acqua. Anche
all’interno delle cellule si dispongono in questa maniera e ciò delimita il confine tra l’interno della cellula e
l’ambiente esterno. Lo scheletro carbonioso degli steroidi è costituito da anelli fusi, essi si differenziano per
i gruppi chimici ad essi legati. Il colesterolo, ad esempio, è un particolare tipo di steroide molto importante
per gli animali poiché va a costituire le membrane delle cellule e riguarda anche gli ormoni sessuali. Inoltre,
il colesterolo è sintetizzati nel fegato e un alto livello di esso nel sangue contribuisce all’insorgere
dell’aterosclerosi.

PROTEINE: Tra le macromolecole, ci sono anche le proteine che partecipano a tutte le attività
dell’organismo. Le loro funzioni principali sono di regolazione, struttura, trasporto, segnale e movimento.
Essi sono dei polimeri costituiti sulla base di 20 aminoacidi. Il legame che unisce gli aminoacidi è definito
legame peptidico e il polimero polipeptide. La struttura delle proteine è tridimensionale. Tutti gli aminoacidi
hanno la stessa struttura di base: sono costituite da un carbonio simmetrico centrale, un gruppo
carbossilico, un gruppo amminico, un atomo di idrogeno e un gruppo R, definito catena laterale, che
differisce da un aminoacido all’altro. Le proprietà chimico-fisiche della catena laterale determinano le
caratteristiche degli aminoacidi. Un gruppo di aminoacidi è costituito da catene laterali idrofobiche e altri
presentano catene laterali idrofile. Gli aminoacidi acidi hanno carica negativa, data dal gruppo carbossilico
e gli aminoacidi basici hanno carica positiva per la presenza di un gruppo amminico ( i termini acido-basico
fanno riferimento solo alla catena laterale). Quando gli aminoacidi sono disposti in maniera tale che il
gruppo carbossilico di uno sia vicino al gruppo amminico di un altro, legati mediante reazione di
disidratazione, il legame che ne risulta è detto legame peptidico. La ripetizione di questa sequenza di
aminoacidi legati tra loro è definita scheletro peptidico o catena principale da cui si distendono quelle
laterali. Una parte terminale della catena principale dove troveremo un gruppo amminico è detta N-
terminale , invece la parte opposta è detta C-terminale poiché sarà presente un gruppo carbossilico. Le
proteine possono assumere forma sferica (PROTEINE GLOBULARI) oppure possono essere costituite da fibre
(PROTEINE FIBROSE).

STRUTTURA DELLE PROTEINE:

La struttura delle proteine è indispensabile per la funzione che esse devono svolgere. Possono avere
quattro livelli strutturali:

-La struttura primaria: questa struttura corrisponde alla specifica sequenza amminoacidica di una proteina.
Essa determina la struttura secondaria e terziaria in base alla natura chimica della catena laterale.

-La struttura secondaria: queste strutture non sono altro che le risultanti dei legami a idrogeno che sono
disposti ad intervalli regolari lungo lo scheletro della catena polipeptidica. I legami a idrogeno si formano
poiché l’ossigeno presenta carica parziale negativa e l’idrogeno carica parziale positiva. Una struttura che si
forma è l’alfa-elica, che presenta forma elicoidale e i legami a idrogeno sono ripetuti ogni 4 aminoacidi. Un
esempio di proteina fibrosa ad alfa-elica è la cheratina, proteina strutturale dei capelli. Poi, abbiamo anche
il foglietto beta-ripiegato. Due o più segmenti della catena polipeptidica, paralleli tra loro, formano legami
a idrogeno fra le parti del primo e secondo segmento paralleli della catena polipeptidica.

-La struttura terziaria: si tratta di una struttura complessiva risultante delle interazioni tra catene laterali
degli aminoacidi. Ad aumentare la stabilità di questa struttura sono le varie interazioni idrofobe presenti,
poiché quando un polipeptide si ripiega nella sua forma funzionale originaria, gli aminoacidi con catene
idrofobiche (apolari) si dispongono verso il centro, lontano dall’acqua e questa interazione idrofoba
riguarda proprio il comportamento dell’ acqua di escludere sostanze apolari. A contribuire alla stabilità
della struttura terziaria vi sono anche i legami a idrogeno tra le catene laterali polari, i vari legami ionici che
hanno carica elettrica. Nonostante siano deboli in ambiente acquatico sono determinanti per la stabilità
della struttura terziare. Anche importanti sono i ponti disolfuro, che si formano dal contatto di un gruppo
sulfidrilico (-SH) viene in contatto con un ripiegamento della catena polipeptidica, legando un atomo di
zolfo di una proteina con quello di un’altra formando un ponte di solfuro ( un esempio di questa struttura
può essere la proteina cisteina).

-Struttura quaternaria: questa struttura è la risultante dell’associazione di più catene polipeptidiche,


aggregate a formare macromolecole. Per esempio abbiamo il collagene, una proteina fibrosa costituita da
parti elicoidali avvolte tra loro a formare una tripla elica . Questa proteina è la principale costituente delle
ossa, tendini. Un altro esempio è costituito dall’emoglobina, proteina costituente dei globuli rossi ,
incaricata del trasporto di ossigeno. La molecola dell’emoglobina è costituita da quattro catene
polipeptidiche due alfa e due beta, ognuna di esse contiene un eme costituito da un atomo di ferro.

Le condizioni chimico-fisiche dell’ambiente in cui la proteina si trova è determinante per la sua vita. Ci sono
proteine che a determinate alterazioni di pH, concentrazione salina e temperatura possono denaturare,
provocando lo svolgimento tridimensionale della forma della proteina e la sua forma originale.

Gli ENZIMI: Un particolare tipo di proteine è costituito dagli enzimi. Essi sono definiti biocatalizzatori,
ovvero innescano reazioni aumentandone la velocità e abbassandone l’energia di attivazione. Non
partecipano direttamente alle reazioni e non subiscono modifiche una volta terminato il loro lavoro. Le
sostanze che sono in grado di interagire con gli enzimi sono dette substrati e si legano ad essi in un punto
specifico chiamato sito attivo, formando così un complesso denominato complesso enzima-substrato. Gli
enzimi hanno la particolare caratteristica di essere altamente specifici, ovvero catalizzano sempre lo stesso
tipo di reazione. Essi attivano reazioni non spontanee, che necessitano di energia per essere attivate.
Questa energia viene ricavata dall’ATP o altri nucleotidi di fosfato. Le reazioni spontanee, in presenza di
enzimi, procedono più lentamente.

Funzionamento degli enzimi: A inizio reazione, enzima e sito attivo sono liberi e disponibili per ‘’ospitare’’
un substrato. In seguito il substrato si lega all’enzima mediante il sito attivo. Questo substrato viene
convertito in prodotti mediante una serie di reazioni e viene rilasciato in seguito.

Partners degli enzimi: Abbiamo anche altre molecole che sono in grado di interagire con gli enzimi:

-COFATTORI: si tratta di ioni organici come zinco, ferro e rame che si legano all’enzima mediante un legame
ionico e sono riciclabili.

-COENZIMI: i coenzimi sono rappresentati da composti come NAD, FAD e ATP. Essi trasferiscono energia,
elettroni o gruppi atomici e sono riciclabili.

-GRUPPI PROSTETICI: sono gruppi di molecole generalmente diverse dagli aminoacidi, che si legano
covalentemente all’enzima e non sono riciclabili.

Attivazione in presenza o assenza di un enzima:

- In presenza di un enzima, ad alte concentrazioni di substrato, si raggiunge una velocità massima


(vmax). Ciò avviene quando tutte le molecole del substrato sono legate a tutte le molecole
dell’enzima.
- In assenza di un enzima, la velocità di reazione aumenta, in maniera costante, all’aumentare della
concentrazione del substrato.

La temperatura a cui operano i nostri enzimi è poco più alta della nostra temperatura corporea.

Esempi di enzimi importanti: pepsina, che ha un pH=2 e si trova nello stomaco, la nucleasi, che degrada
gli acidi nucleici e l’arginasi, a pH basico e si trova nei reni.

Via metabolica: Una serie di reazioni enzimatiche portano alla via metabolica, se solo un enzima non
funzionasse non si otterrebbe il prodotto finale. Questo, però, può portare all’insorgere di patologie
come, ad esempio, il deficit congenito di saccarasi o aldolasi b che comportano l’impossibilità di poter
degradare saccarosio.

Altri fattori che possono influenzare l’attività enzimatica: Essi sono la temperatura e il pH, alcuni enzimi
sono in grado di operare anche ad elevati livelli di pH e temperatura e alcuni anche ai livelli del nostro
corpo, altri potrebbero denaturare in queste condizioni.

Inibizione: Alcune molecole, dette inibitori, sono in grado di legarsi agli enzimi e alterare l’attività
enzimatica.

-Inibizione reversibile: l’inibitore si lega all’enzima mediante legami non covalenti, l’inibitore può
dissociarsi dall’enzima, l’inibizione è temporanea.
-Inibizione irreversibile: l’inibitore si lega all’enzima mediante interazioni covalenti forti stabili e
l’inibitore non è in grado di dissociarsi dall’enzima.( es: i veleni sono inibitori irreversibili, come il
monossido di carbonio che si lega all’emoglobina )

-Inibizione competitiva: l’inibitore e il substrato competono per il sito attivo e solo uno di loro potrà
legarsi ad esso.

-Inibizione non competitiva o allosterica: l’inibitore si lega ad un sito dell’enzima diverso dal sito attivo,
provocando un cambiamento della forma dell’enzima, impedendo che il substrato possa legarsi al sito
attivo dell’enzima.

Esempi di attivazione allosterica:

-Attivazione per modifica covalente -Attivazione per modifica non covalente:

Il sito attivo non è esposto sulla superficie Il sito attivo non è esposto alla superficie e l’enzima

E l’enzima è inattivo. Un fosfato si unisce è inattivo. Un attivatore si lega in maniera non

Covalentemente, rendendo possibile l’attivazione covalente al sito di attivazione. Il substrato si lega

Il substrato si lega al sito attivo aperto. Al sito attivo aperto.

Feedback negativo: si tratta di un processo che serve a interrompere le prime fasi di una via metabolica,
quando i prodotti finali sono già disponibili e così può essere risparmiata dell’energia. Se il prodotto
finale è già presente in abbondanza nelle prime fasi, esso viene usato per inibire quelle successive.

ACIDI NUCLEICI: La sequenza amminoacidica di un polipeptide è determinata da un’unità di ereditarietà


detta gene. Un gene è costituito dal DNA, un polimero appartenente agli acidi nucleici, ovvero un’altra
classe delle macromolecole. I due tipi di acidi nucleici, l’acido desossiribonucleico DNA e acido
ribonucleico RNA sono importanti per gli organismi poiché li consentono di riprodurre i loro complessi
chimici da una generazione all’altra. Il DNA, in particolare, impartisce le direttive per le replicazioni e
dirige la sintesi dell’RNA e controlla la biosintesi delle proteine. Questo processo è chiamato
espressione genica. Il DNA è il materiale genetico che gli organismi ereditano dai loro genitori, ogni
cromosa contiene una molecola di DNA, costituita da più geni.

Gli acidi nucleici sono macromolecole i cui polimeri sono detti polinucleotidi. I polinucleotidi sono
costituiti da monomeri detti nucleotidi.

Un nucleotide è composto da 3 costituenti:

- Uno zucchero pentoso


- Una base azotata
- Uno o più gruppi fosfati

La parte di nucleotide priva di fosfato è detta nucleoside. Le basi azotate sono definite così poiché
formate da atomi di azoto che tendono a legare ioni H+ e si comportano dunque da basi. Esistono
due gruppi basi azotate: purine e pirimidine. Una pirimidina presenta sei anelli di cui due di azoto.
Sono pirimidine citosina, timina e uracile. La famiglia delle purine comprende anelli esatomici fusi
con anelli pentatomici. Le basi puriniche sono l’adenina e la guanina.
Adenina, citosina e guanina si trovano sia nell’DNA che nell’RNA, nel RNA al posto della timina c’è
l’uracile. Tra adenina e timina si formano due legami a idrogeno e tra citosina e guanina si formano
tre legami a idrogeno
Lo zucchero del DNA è il desossiribosio e dell’RNA è il ribosio. Per ottenere un nucleotide occorre
legare all’atomo di carbonio 5’ dello zucchero un gruppo fosfato , la molecola ottenuta è un
nucleoside monofosfato noto come nucleotide.
I legami che tengono insieme i nucleotidi sono i legami fosfodiesterici, in cui il gruppo fosfato si lega
agli zuccheri dei nucleotidi. Questa modalità di legame genera uno scheletro zucchero-fosfato. Le
due estremità libere del polimero presentano un gruppo fosfato legato all’atomo di carbonio 5’
mentre l’altra presenta un ossidrile libero sul carbonio 3’. Il polinucleotide presenta una
direzionalità lungo lo scheletro 5’-3’. Le molecole del DNA sono costituite da due polinucleotidi o
filamenti avvolti a spirale attorno ad un asse immaginario, a formare una doppia elica. Gli scheletri
zucchero-fosfato sono disposti in direzione 5’-3’, antiparallelamente. Nell’appaiamento delle basi
avremo complementarietà tra una citosina e una guanina e la timina e l’adenina. I due filamenti
sono complementari, cioè ognuno presenta basi azotate complementari a quelle dell’altro
filamento. Le molecole di RNA sono caratterizzate da filamenti singoli e l’appaiamento delle basi
avviene in due regioni dello stesso filamento dette loop, ciò fa assumere al filamento di RNA una
struttura tridimensionale adatta per svolgere una determinata funzione. Al posto della timina,
nell’RNA, abbiamo l’uracile.
La distinzione tra RNA e DNA sta proprio nella loro struttura poiché, mentre il DNA possiede sempre
la stessa struttura elicoidale l’RNA assume la struttura adatta a svolgere una specifica funzione.

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