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OBJETIVOS

Después de estudiar esta lectura, el estudiante será capaz de:

1. Explicar el papel de la ruta catabólica y anabólica en el intercambio de energía del metabolismo


celular.

2. Distinguir entre energía cinética y energía potencial.

3. Distinguir entre sistema abierto y cerrado.

4. Explicar, en sus propias palabras, la primera y segunda ley de termodinámica.

5. Explicar porqué organismos altamente ordenados no violan la segunda ley de termodinámica.

6. Distinguir entre entropía y entalpía.

7. Explicar como los cambios en entalpía, entropía y temperatura influyen la cantidad máxima de energía
utilizable que puede ser obtenidos de las reacciones.
8. Explicar la utilidad de la energía libre.

9. Enumerar dos factores capaces de guiar procesos espontáneos.

10. Distinguir entre reacciones endergónicas y exergónicas.

11. Describir la relación entre equilibrio y cambios en energía libre para la reacción.

12. Describir la función de ATP en la célula.

13. Enumerar los tres componentes del ATP e identificar las macromoléculas principales a la cual
pertenece.

14. Explicar como el ATP lleva a cabo trabajo celular.

15. Explicar porqué el desequilibrio químico es esencial para la vida.

16. Describir el perfil de la energía de las reacciones química incluyendo la energía de activación (EA),
cambios en energía libre (∆G) y estado de transición.

17. Describir las funciones de las enzimas para los sistemas biológicos.

18. Explicar la relación entre estructura de la enzima y la especificad de la enzima.

19. Explicar el modelo de acoplamiento inducido de las funciones de las enzimas y describir el ciclo
catalítico de una enzima.

20. Describir algunos mecanismos por el cual la enzima baja la energía d activación.

21. Explicar cómo la concentración de sustrato afecta la razón de la reacción controlada por las enzimas.

22. Explicar cómo la actividad de la enzima puede ser regulada o controlada por las condiciones
ambientales, cofactor, inhibición enzimática y regulación alosterica.

23. Distinguir entre activación alostérica y cooperativista.

24. Explicar como las rutas metabólicas son reguladas.

INTRODUCCIÓN

Divididas en compartimientos por las membranas, las células vivas procesan la energía por medio de
reacciones químicas controladas por enzimas. Todos los seres vivos requieren energía que se define como
la capacidad para realizar un trabajo. La energía cinética es la energía que en realidad efectúa el trabajo. La
energía potencial es la energía almacenada, aquella que posee la materia debido a su ubicación u
organización.
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De acuerdo con las leyes de termodinámica, la energía puede ser transformada de una forma en otra,
pero no puede ser creada ni destruida. Los cambios de energía no son 100 % eficiente, ellos incrementan el
desorden, o entropía y parte de la energía siempre se pierde en forma de calor. Las células llevan a cabo
miles de reacciones químicas, que en conjuntos constituyen el metabolismo celular. Existen dos tipos de
reacciones químicas. Una reacción endergónica que absorbe energía y rinde productos ricos en energía
potencial. La reacción exergónica libera energía; sus productos contienen menos energía potencial que los
reactivos. La combustión y la respiración celular son ambas exergónicas. En respiración celular, parte de la
energía es almacenada como moléculas de ATP. Cuando se rompe por hidrólisis el enlace que une un grupo
fosfato al resto de la molécula de ATP, la reacción aporta energía para el trabajo celular.

Para que se inicie una reacción química, los reactivos deben absorber un poco de energía o energía
de activación (EA). Esta energía representa una barrera que evita que las moléculas se descompongan
espontáneamente. Proteínas catalizadora llamada enzimas pueden disminuir la barrera de energía. Las
enzimas son selectivas y determinan cuáles son las reacciones químicas que ocurren en una célula. El
reactivo sobre el cual actúa una enzima (su sustrato) se une a un sitio activo específico moldeado sobre la
enzima. El sustrato se sostiene en una posición tal que facilita la reacción y es convertido en producto, el
cual se libera. La enzima no se modifica y puede repetir el proceso rápidamente. La temperatura,
concentración salina y el pH influyen sobre la actividad enzimática. Algunas enzimas necesitan cofactores
no proteicos. Los cofactores que son moléculas orgánicas se denominan coenzimas. Los inhibidores
interfieren con las enzimas. Un inhibidor competitivo toma el lugar del sustrato en el sitio activo. Un
inhibidor no competitivo altera la función de una enzima al modificar su forma. Ciertos pesticidas son
inhibidores enzimáticos.

I. Metabolismo, Energía y Vida

A. La química de la vida está organizada dentro de las rutas metabólicas.

Metabolismo = totalidad de los procesos químicos de un organismo.

• Propiedad emergente de interacciones moleculares específicas dentro de la célula.


• Concierne con el manejo de los recursos celulares: materiales y energía.

Las reacciones metabólicas son organizadas en rutas que son series ordenadas de
reacciones controladas enzimáticamente. Las Rutas metabólicas son generalmente
de dos tipos.

Rutas catabólicas = liberan energía por el rompimiento de moléculas complejas a


compuestos simples (ej. respiración celular la cual degrada glucosa a bióxido de
carbono y agua, proveyendo energía para el trabajo celular.

Ruta anabólica = consumen energía para construir moléculas complicadas de


unas simples (ej. fotosíntesis que sintetiza glucosa a partir de CO2 y H2O,

Las reacciones pueden ser acopladas, de manera que la energía liberada de una
reacción catabólica puede ser usada para guiar una anabólica.

B. Los organismos trasforman la energía

Energía = Capacidad de hacer trabajo.


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Energía cinética = Energía en el proceso de hacer trabajo (de movimiento).
Por ejemplo:
• En el campo gravitacional de la Tierra, un objeto en una cuesta o una montaña o el
agua detrás de una represa tiene energía potencial.
• La energía química es energía potencial almacenada en las moléculas debido al
arreglo del núcleo y electrones de un átomo.
La energía puede ser transformada de una forma a otra. Por ejemplo:
• La energía cinética de la luz puede ser transformada en energía potencial de los
enlaces químicos durante fotosíntesis.
• La energía potencial en los enlace químicos de la gasolina pueden ser transformadas
en energía cinética mecánica la cual empuja los pistones de una maquina.

C. Las transformaciones de la energía de la vida están sujetas a 2 leyes de termodinámica.

Termodinámica = Estudio de las transformaciones de energía.

Primera ley de Termodinámica = La energía puede ser transferida y transformada,


pero no puede ser creada ni destruida (la energía en el universo es constante).

Segunda ley de Termodinámica = Cada transferencia de energía o transformación


hace el universo más desordenado (aumenta la entropía del universo).

Entropía = medida cuantitativa de desorden, una forma de desorden es el calor, el


cual es movimiento molecular aleatorio.

Sistema cerrado = Colección de materia bajo estudio aislada del medioambiente.

Sistema abierto = Sistema donde la energía puede ser transformada entre el


sistema y el ambiente.

La entropía de un sistema puede disminuir, pero la entropía del sistema más la del
ambiente puede siempre aumentar. Los organismos vivos altamente ordenados no
violan la segunda ley ya que ellos son sistemas abiertos. Ejemplo, los animales:

• Mantienen estructuras altamente ordenadas a pesar del aumento de entropía del


medioambiente.
• Toman moléculas complejas ricas en energía de los alimentos y extraen energía
química para crear o mantener el orden.
• Retornan al ambiente las moléculas más simples con baja energía (CO2, H2O).
La energía puede ser transformada, pero una parte se disipa como calor la cual no
está disponible para hacer trabajo. La energía de calor puede llevar a cabo trabajo
si existe un gradiente de calor resultando en el flujo de calor de uno tibio a frío.

Combinando las dos leyes, la cantidad de energía en el universo es constante pero


la cualidad no.

D. Los organismos viven a expensas de la energía libre.

1. Energía libre: Un criterio de cambios espontáneos


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No toda la energía del sistema está disponible para hacer trabajo. La cantidad de
energía disponible para hacer trabajo es la energía libre. La energía libre (G)
está relacionada a la energía total del sistema (H) y la entropíaS) en el siguiente
camino:
G = H – TS

Donde:

G = Energía libre de Gibbs


H = Entalpía o energía total
T = Temperatura en º K
S = Entropía

La energía libre (G) = Región de la energía del sistema disponible para hacer
trabajo; es la diferencia entre la energía total (entalpía) y la energía no disponible para hacer
trabajo (TS).
∆G = ∆H - T∆S

Donde:

∆G = Cambio en energía libre


∆H = Cambio en energía total (entalpía)
∆S = Cambio en entropía
T = Temperatura absoluta en º K (la cual es º C + 273)

Significado de la energía libre:

a. Es la cantidad máxima de la energía del sistema disponible para hacer trabajo.

b. Indica si una reacción puede ocurrir espontáneamente o no.

• Proceso espontáneo, ∆G o la energía libre de un sistema disminuye (∆G <0).


• Una disminución en entalpía (-∆H) y un aumento en entropía (+∆S) en
enegía libre de un sistema contribuye a un proceso espontáneo.
• Altas temperaturas producen un aumento en el efecto de los cambios en
entropía. Mientras mayor es la energía cinética de la moléculas estas rompen
el orden de los cambios en el aumento de la colisiones al azar.
• Cuando la entropía y la entalpía cambian en un sistema tiene un efecto
opuesto en la energía libre, la temperatura puede determinar si la reacción
puede ser espontánea o no (ej. desnaturalización de las proteínas por el
aumento en temperatura).
• Alta energía en el sistema incluye una alta energía en los sistema químicos,
son inestables y tiene la tendencia a cambiar a un estado más estable con
menor energía libre.

2. La energía libre y el equilibrio

Relación entre equilibrio químico y cambios en energía libre (∆G) de la reacción.


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• Cuando una reacción llega al equilibrio, la energía libre del sistema disminuye
(reacciones espontáneas y exergónicas).
• Cuando una reacción no está en equilibrio, la energía libre del sistema aumenta
(reacciones no espontáneas y endergónicas).
• Cuando una reacción alcanza el equilibrio, ∆G = 0, ya no hay cambios en el
sistema.

3. Energía libre y metabolismo

a. Las reacciones se clasifican por sus cambios en energía libre.

Reacción exergónica = procede con una pérdida neta de energía libre.

Reacción endergónica = procede con una ganancia neta de energía libre;


una reacción absorbe energía libre del ambiente.

Reacciones Exergónicas Reacciones Endergónicas


Productos químicos tienen menos energía libre Productos almacenan más energía libre que
que los reactantes. los reactantes.

Reacciones son cuesta abajo energéticamente. Reacción es cuesta arriba energéticamente.

Reacciones espontánea. Reacciones no espontáneas requieren energía.

∆G es negativo. ∆G es positivo

-∆G cantidad máxima de trabajo que la reacción +∆G cantidad máxima de trabajo requerida
puede llevar a cabo. para llevar a cabo una reacción.
Si un proceso químico es exergónico, el proceso inverso puede ser endergónico
Ejemplo:

• Por cada mol de glucosa oxidado el proceso exergónico de respiración


celular libera 2870 kJ (∆G = -2870 kJ/mol o -686 kcal/mol).
• Para producir un mol de glucosa, el proceso endergónico de fotosíntesis
requiere energía equivalente a 2870 kJ (∆G = +2870 kJ/mol o +686
kcal/mol).

Joule (J) = 0.239 cal


Kilojoule (kJ) = 1000 J o 0.239 kcal
Calaría (cal) = 4.184 J

En el metabolismo celular, las reacciones endergónicas son guiadas


acoplando estas a las reacciones con mayor energía libre negativa
(exergónica). El ATP juega un papel crucial en el acoplamiento de energía.

b. Desequilibrio metabólico

Algunas reacciones metabólicas son reversibles, tienen el potencial


de alcanzar el equilibrio.
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• En equilibrio, ∆G = 0, de manera que el sistema no puede trabajar.
• El equilibrio metabólico es necesario para la vida, la célula en desequilibrio
está muerta.
• En la célula, las reacciones potencialmente reversibles tienden hacia el
equilibrio, ya que los productos de algunas reacciones son los reactantes de
las próximas reacciones en las rutas metabólicas.
• Ejemplo: durante respiración celular el reactante de alta energía como la
glucosa es removido a productos de baja energía como CO2 y H2O, para
mantener el equilibrio necesario para que la respiración celular se lleve
acabo.

E. ATP, trabajo celular por acoplamiento de reacciones exergónicas y endergónicas.

ATP = fuente inmediata de energía para guiar la mayoría del trabajo celular, incluye:

• Trabajo mecánico como batir los cilios, contracción muscular, flujo citoplásmico y
movimiento de cromosomas durante mitosis y meyosis.
• Transporte como bombas de sustancias a través de las membranas biológicas.
• Trabajo químico como proceso endergónico de polimerización.

1. Estructura e hidrólisis de ATP.

ATP (trifosfato de adenosina) = Nucleótidos con enlaces de fosfato inestable que la célula
hidroliza para que la energía lleve a cabo las reacciones endergónicas. Consiste de:

• Adenina = base nitrogenada.


• Ribosa = azúcar de cinco carbonos
• Una cadena de tres fosfatos.
Adenina

R
Fosfatos Ribosa

La energía es liberada
cuando se rompen los
enlaces.

Los enlaces inestables entre los grupos fosfatos son hidrolizados en reacciones exergónicas para liberar
energía.

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• Cuando el enlace del fosfato terminal es hidrolizado, un grupo fosfato es removido
produciendo ADP (difosfato de adenosina).

ATP + H2O ADP + Pi



• Bajo condiciones estándar en el laboratorio, esta reacción libera
- 31 kJ/mol (-7.3 kcal/mol).

• En la célula viva, esta reacción libera – 55kJ/mol (-13 kcal/mol) cerca del 77% más
que bajo condiciones estándar.

Los enlaces del fosfato terminal del ATP son inestables, de manera:
• Los productos de la reacción de hidrólisis son más estables que los reactantes.
• Hidrólisis de los enlaces de fosfato es exergeonico a medida que el sistema cambia a
un estado más estable.

2. Cómo el ATP puede hacer trabajo.

Hidrólisis exergónica de ATP es acoplado con procesos endergónicos por la transferencia de


un grupo fosfato de una molécula a otra.

• La transferencia del fosfato es enzimáticamente controlada.


• Las moléculas que adquieren fosfato son más reactivas (fosforilada).

Por ejemplo, la conversión del ácido glutámico a glutamina:

Glu + NH3 Gln ∆G = +14.2 kJ/mol (+3.4kcal/mol)


ácido glutámico amonia glutamina

Dos pasos en el proceso de energía acoplados con la hidrólisis del ATP.

1. Hidrólisis del ATP y fosforilación del acido glutámico.

Glu + ATP Glu-P + ADP


intermediario
fosforilado inestable

2. Reemplazo del grupo fosfato con el regente amonia.

Glu-P + NH3 Gln + P


Resumen total ∆G

Glu + NH3 Gln ∆G = + 14.2 kJ/mol


ATP ADP + P ∆G = - 31.0 kJ/mol
______________

∆G Neto = - 16.9 kJ/mol

3. Regeneración del ATP


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El ATP es continuamente regenerado por la célula.
 El proceso es rápido (107 moléculas usadas y regeneradas/seg/cel ).

 La reacción es endergónica.

ADP + Pi ATP ∆G = +31 kJ/mol (+ 7.3 kcal/mol)

 La energía para guiar la regeneración del ATP viene de los procesos exergónicos de
respiración celular.

II. Enzimas

A. Las enzimas aceleran las reacciones metabólicas bajando la barrera de energía.

Cambios en la energía libre indican si las reacciones pueden ocurrir espontáneamente, pero no da
información acerca de la velocidad de las reacciones.

 Una reacción química puede ocurrir espontáneamente si libera energía libre (-∆G),
pero puede ocurrir bastante lenta para la efectividad celular.

 Las reacciones bioquímicas requieren enzimas para aumenter la velocidad y


controlar la razón de la reacción.

Agente catalítico = agente químico que acelera la reacción sin cambiar permanentemente el
proceso y puede ser usado una y otra vez.

Enzimas = Catalíticos biológicos, la mayoría son proteínas


Antes que una reacción pueda ocurrir, los reactantes pueden absorber energía para romper
enlaces químicos. La energía inicial envuelta es la energía de activación.

Energía libre de activacion (Ea) = cantidad de energía de las moléculas de reactantes pueden
absorber y comenzar la reacción.

Estado de transición = Condición inestable de los reactantes que han absorbido suficiente
energía libre para reaccionar.
Un agente catalítico aumenta la velocidad de las reacciones químicas bajando la
energía de activación requeridas para que la reacción comience o se lleve a cabo.

Energía de activación
Activación sin enzima.
Sin enzima
Energía de activación
activación con con enzima
enzima

Energía
G

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Progreso de la reacción

El perfil de energía de una reacción exergónica.

1. Los reactantes pueden absorber bastante energía (Ea) para alcanzar el estado
de transición (la parte superior de la curva). Usualmente la absorpcion de energía termal del
ambiente es bastante para romper los enlaces químicos.

2. Las reacciones ocurren y la energía es liberada como nuevos enlaces son


formados (posición debajo de la curva).

3. El ∆G de la reacción total es la diferencia entre la energía libre entre los


productos y los reactantes. En una reacción exergónica la energía libre de los productos es
menor a los reactantes.

Se piensa que una reacción es energéticamente favorable si existe un gasto energético inicial que es la
energía de activación. El rompimiento de las macromoléculas biológicas es exergónico. No obstante, estas
moléculas reaccionan lentamente a la temperatura celular ya no pueden absorber suficiente energía termal
para alcanzar el estado de transición. Para hacer estas moléculas reactivas cuando sea necesario, la célula
usa catáliticos biológicos.
 La mayoría son enzimas
 Bajan la energía de activación, de manera que el estado de transición se alcanza a
temperatura celular.
 No cambia la naturaleza de la reacción (∆G), solo acelera la reacción que puede
ocurrir en cualquier sitio.
 Son bien selectivas para la reacción que pueden catalizar.

B. Las enzimas son específicas al sustrato

Las enzimas son específicas para el sustrato que catalizan, esta especificidad depende de su forma
tridimensional.

Sustrato = sustancia que la enzima puede actuar y la hace más reactiva.

 Una enzima se une a un sustrato y cataliza la conversión a los productos. La enzima


es liberada en la forma original.

Sustrato + Enzima Complejo Enzima Sustrato Enzima +Productos

 El sustrato se une a la enzima en el sitio activo.

Sitio activo = Región restringida de una enzima por donde se pega el sustrato.

 Usualmente un bolsillo o hueco en la superficie de la proteína.

 Formado por unos pocos de aminoácidos.

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 Determina la especififdad de la enzima basada en un acoplamiento compatible entre la
forma del sitio activo de la enzima y la forma del sustrato.

1. A medida que el sustrato se une al sitio activo induce a la enzima a cambiar de


forma.

2. Esto trae un grupo químico a la posición que realza sus habilidad para
interactuar con el sustrato y cataliza la reacción.

Acoplamiento inducido= Cambios en forma del sitio activo de la enzima inducido por el
sustrato.

Rotule el siguiente diagrama que representa la reacción catalizada por una enzima.

Una reacción catalizada por enzima

Enzima + Sustrato Estado de Enzima y


transición sustrato cambian
en forma

Orientación Estado de transición Enzima retorna Productos


a su estado
insaturado

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C. Ambiente físico y químico celular afecta la actividad enzimática
Cada enzima tiene sus condiciones ambientales óptimas que favorece la conformación del
sitio activo.

1. Efecto del pH y temperatura


Temperatura óptima permite un número mayor de colisiones moleculares sin desnaturalizar la
enzima.

 La razón de la reacción enzimática aumenta con el incremento en temperatura. La


energía cinética de las moléculas reactantes aumenta con el incremento en
temperatura.
 La enzima se desnaturaliza cuando el aumento termal agita las moléculas rompiendo
los enlaces débiles de la conformación del sitio activo.
 Temperatura óptima en las enzimas humana tiene promedio de 35º- 40º C.

El pH óptimo de la mayoría de las enzimas es de pH 6 – 8.

 Algunas enzimas operan mejor a un pH extremo.


 Ejemplo: enzimas digestivas como pepsina (éstomago tiene un pH óptimo de 2).

2. Cofactores
Cofactor = Molécula pequeña no proteica que se requiere para la catális de la enzima.

 Puede unirse fuertemente al sitio activo.


 Puede unirse débilmente a ambos al sitio activo o al sustrato.
 Algunos son inorgánicos (átomos de metales de zinc, hierro o cobre).
 Algunos son orgánicos, llamados coenzimas (la mayoría de las vitaminas).

3. Inhibidores de Enzimas
Ciertos químicos pueden selectivamente inhibir la actividad de la enzima.

 Puede ser irreversible si el inhibidor se une por enlaces covalentes.


 Reversible si el inhibidor se une por enlaces débiles.

Inhibición competitiva = Químicos que se parecen al sustrato normal y compiten


por el sitio activo de la enzima

 Bloquea el sitio activo del sustrato.


 Es reversible, el efecto de esta inhibición puede ser superado aumentando la
concentración del sustrato.

Inhibición no competitiva = no entran al sitio activo de a enzima, pero se unen en


otro sitio de la enzima.

 Causa que la enzima cambie en su forma de manera que el sitio activo no puede unirse
al sustrato.
 Puede actuar como venenos metabólicos ( Ej. DDT, algunos antibióticos).
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 Inhibidores selectivos de enzimas son mecanismos esenciales en la célula para
regulación de reacciones metabólicas

El espectrofotómetro

Transmitancia

1.

Absorbancia

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