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7. Explicar como los cambios en entalpía, entropía y temperatura influyen la cantidad máxima de energía
utilizable que puede ser obtenidos de las reacciones.
8. Explicar la utilidad de la energía libre.
11. Describir la relación entre equilibrio y cambios en energía libre para la reacción.
13. Enumerar los tres componentes del ATP e identificar las macromoléculas principales a la cual
pertenece.
16. Describir el perfil de la energía de las reacciones química incluyendo la energía de activación (EA),
cambios en energía libre (∆G) y estado de transición.
17. Describir las funciones de las enzimas para los sistemas biológicos.
19. Explicar el modelo de acoplamiento inducido de las funciones de las enzimas y describir el ciclo
catalítico de una enzima.
20. Describir algunos mecanismos por el cual la enzima baja la energía d activación.
21. Explicar cómo la concentración de sustrato afecta la razón de la reacción controlada por las enzimas.
22. Explicar cómo la actividad de la enzima puede ser regulada o controlada por las condiciones
ambientales, cofactor, inhibición enzimática y regulación alosterica.
INTRODUCCIÓN
Divididas en compartimientos por las membranas, las células vivas procesan la energía por medio de
reacciones químicas controladas por enzimas. Todos los seres vivos requieren energía que se define como
la capacidad para realizar un trabajo. La energía cinética es la energía que en realidad efectúa el trabajo. La
energía potencial es la energía almacenada, aquella que posee la materia debido a su ubicación u
organización.
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De acuerdo con las leyes de termodinámica, la energía puede ser transformada de una forma en otra,
pero no puede ser creada ni destruida. Los cambios de energía no son 100 % eficiente, ellos incrementan el
desorden, o entropía y parte de la energía siempre se pierde en forma de calor. Las células llevan a cabo
miles de reacciones químicas, que en conjuntos constituyen el metabolismo celular. Existen dos tipos de
reacciones químicas. Una reacción endergónica que absorbe energía y rinde productos ricos en energía
potencial. La reacción exergónica libera energía; sus productos contienen menos energía potencial que los
reactivos. La combustión y la respiración celular son ambas exergónicas. En respiración celular, parte de la
energía es almacenada como moléculas de ATP. Cuando se rompe por hidrólisis el enlace que une un grupo
fosfato al resto de la molécula de ATP, la reacción aporta energía para el trabajo celular.
Para que se inicie una reacción química, los reactivos deben absorber un poco de energía o energía
de activación (EA). Esta energía representa una barrera que evita que las moléculas se descompongan
espontáneamente. Proteínas catalizadora llamada enzimas pueden disminuir la barrera de energía. Las
enzimas son selectivas y determinan cuáles son las reacciones químicas que ocurren en una célula. El
reactivo sobre el cual actúa una enzima (su sustrato) se une a un sitio activo específico moldeado sobre la
enzima. El sustrato se sostiene en una posición tal que facilita la reacción y es convertido en producto, el
cual se libera. La enzima no se modifica y puede repetir el proceso rápidamente. La temperatura,
concentración salina y el pH influyen sobre la actividad enzimática. Algunas enzimas necesitan cofactores
no proteicos. Los cofactores que son moléculas orgánicas se denominan coenzimas. Los inhibidores
interfieren con las enzimas. Un inhibidor competitivo toma el lugar del sustrato en el sitio activo. Un
inhibidor no competitivo altera la función de una enzima al modificar su forma. Ciertos pesticidas son
inhibidores enzimáticos.
Las reacciones metabólicas son organizadas en rutas que son series ordenadas de
reacciones controladas enzimáticamente. Las Rutas metabólicas son generalmente
de dos tipos.
Las reacciones pueden ser acopladas, de manera que la energía liberada de una
reacción catabólica puede ser usada para guiar una anabólica.
La entropía de un sistema puede disminuir, pero la entropía del sistema más la del
ambiente puede siempre aumentar. Los organismos vivos altamente ordenados no
violan la segunda ley ya que ellos son sistemas abiertos. Ejemplo, los animales:
Donde:
La energía libre (G) = Región de la energía del sistema disponible para hacer
trabajo; es la diferencia entre la energía total (entalpía) y la energía no disponible para hacer
trabajo (TS).
∆G = ∆H - T∆S
Donde:
∆G es negativo. ∆G es positivo
-∆G cantidad máxima de trabajo que la reacción +∆G cantidad máxima de trabajo requerida
puede llevar a cabo. para llevar a cabo una reacción.
Si un proceso químico es exergónico, el proceso inverso puede ser endergónico
Ejemplo:
b. Desequilibrio metabólico
ATP = fuente inmediata de energía para guiar la mayoría del trabajo celular, incluye:
• Trabajo mecánico como batir los cilios, contracción muscular, flujo citoplásmico y
movimiento de cromosomas durante mitosis y meyosis.
• Transporte como bombas de sustancias a través de las membranas biológicas.
• Trabajo químico como proceso endergónico de polimerización.
ATP (trifosfato de adenosina) = Nucleótidos con enlaces de fosfato inestable que la célula
hidroliza para que la energía lleve a cabo las reacciones endergónicas. Consiste de:
R
Fosfatos Ribosa
La energía es liberada
cuando se rompen los
enlaces.
Los enlaces inestables entre los grupos fosfatos son hidrolizados en reacciones exergónicas para liberar
energía.
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• Cuando el enlace del fosfato terminal es hidrolizado, un grupo fosfato es removido
produciendo ADP (difosfato de adenosina).
• En la célula viva, esta reacción libera – 55kJ/mol (-13 kcal/mol) cerca del 77% más
que bajo condiciones estándar.
Los enlaces del fosfato terminal del ATP son inestables, de manera:
• Los productos de la reacción de hidrólisis son más estables que los reactantes.
• Hidrólisis de los enlaces de fosfato es exergeonico a medida que el sistema cambia a
un estado más estable.
La reacción es endergónica.
La energía para guiar la regeneración del ATP viene de los procesos exergónicos de
respiración celular.
II. Enzimas
Cambios en la energía libre indican si las reacciones pueden ocurrir espontáneamente, pero no da
información acerca de la velocidad de las reacciones.
Una reacción química puede ocurrir espontáneamente si libera energía libre (-∆G),
pero puede ocurrir bastante lenta para la efectividad celular.
Agente catalítico = agente químico que acelera la reacción sin cambiar permanentemente el
proceso y puede ser usado una y otra vez.
Energía libre de activacion (Ea) = cantidad de energía de las moléculas de reactantes pueden
absorber y comenzar la reacción.
Estado de transición = Condición inestable de los reactantes que han absorbido suficiente
energía libre para reaccionar.
Un agente catalítico aumenta la velocidad de las reacciones químicas bajando la
energía de activación requeridas para que la reacción comience o se lleve a cabo.
Energía de activación
Activación sin enzima.
Sin enzima
Energía de activación
activación con con enzima
enzima
Energía
G
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Progreso de la reacción
1. Los reactantes pueden absorber bastante energía (Ea) para alcanzar el estado
de transición (la parte superior de la curva). Usualmente la absorpcion de energía termal del
ambiente es bastante para romper los enlaces químicos.
Se piensa que una reacción es energéticamente favorable si existe un gasto energético inicial que es la
energía de activación. El rompimiento de las macromoléculas biológicas es exergónico. No obstante, estas
moléculas reaccionan lentamente a la temperatura celular ya no pueden absorber suficiente energía termal
para alcanzar el estado de transición. Para hacer estas moléculas reactivas cuando sea necesario, la célula
usa catáliticos biológicos.
La mayoría son enzimas
Bajan la energía de activación, de manera que el estado de transición se alcanza a
temperatura celular.
No cambia la naturaleza de la reacción (∆G), solo acelera la reacción que puede
ocurrir en cualquier sitio.
Son bien selectivas para la reacción que pueden catalizar.
Las enzimas son específicas para el sustrato que catalizan, esta especificidad depende de su forma
tridimensional.
Sitio activo = Región restringida de una enzima por donde se pega el sustrato.
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Determina la especififdad de la enzima basada en un acoplamiento compatible entre la
forma del sitio activo de la enzima y la forma del sustrato.
2. Esto trae un grupo químico a la posición que realza sus habilidad para
interactuar con el sustrato y cataliza la reacción.
Acoplamiento inducido= Cambios en forma del sitio activo de la enzima inducido por el
sustrato.
Rotule el siguiente diagrama que representa la reacción catalizada por una enzima.
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C. Ambiente físico y químico celular afecta la actividad enzimática
Cada enzima tiene sus condiciones ambientales óptimas que favorece la conformación del
sitio activo.
2. Cofactores
Cofactor = Molécula pequeña no proteica que se requiere para la catális de la enzima.
3. Inhibidores de Enzimas
Ciertos químicos pueden selectivamente inhibir la actividad de la enzima.
Causa que la enzima cambie en su forma de manera que el sitio activo no puede unirse
al sustrato.
Puede actuar como venenos metabólicos ( Ej. DDT, algunos antibióticos).
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Inhibidores selectivos de enzimas son mecanismos esenciales en la célula para
regulación de reacciones metabólicas
El espectrofotómetro
Transmitancia
1.
Absorbancia
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