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Le macromolecole biologiche

L’esperimento di Miller
L'esperimento di Miller-Urey rappresenta la prima dimostrazione che
nelle giuste condizioni ambientali le molecole organiche si possono
formare spontaneamente a partire da sostanze inorganiche più semplici.

L'esperimento fu condotto negli anni cinquanta dal chimico Stanley


Miller e dal suo docente, il premio Nobel Harold Urey, per dimostrare
la teoria di Oparin e Haldane che ipotizzavano che le condizioni della
Terra primordiale avessero favorito reazioni chimiche conducenti alla
formazione di composti organici a partire da componenti inorganiche.

Per compiere questo esperimento Miller riprodusse un ambiente simile a quello primordiale contenente
metano, ammoniaca, anidride carbonica e altri gas, ma senza ossigeno.

Da queste condizioni e in presenza di una fonte d'energia come il fulmine o come il sole, si sarebbero potute
originare molecole più complesse
Dal brodo primordiale alla nascita della vita
I componenti chimici di una cellula
La sostanza più abbondante delle cellule viventi è l’ACQUA; essa rappresenta il 70% del peso di una cellula
e la maggior parte delle reazioni intracellulari avvengono in un ambiente acquoso

Una cellula vivente è composta da una serie ristretta di elementi, quattro dei quali (C, H, N e O)
corrispondono al 99% del suo peso

Se lasciamo da parte l’H2O, quasi tutte le molecole di una cellula sono composti del carbonio, che
costituiscono la materia della chimica organica.
Gli Elementi della Vita
Gli elementi indicati in rosa costituiscono il 98% degli organismi viventi, quelli
indicati giallo sono presenti in piccole quantità in alcuni organismi

Gli ioni metallici (K+, Na+, Ca++, Mg++, Zn++, Fe++) svolgono un ruolo cruciale in numerose reazioni
metaboliche.
Lo studio della chimica della vita

❑ Le molecole biologiche sono costruite da un numero limitato di elementi


❑ I diversi tipi di biomolecole sono caratterizzati da determinati gruppi funzionali o legami
❑ Durante l’evoluzione chimica, i composti semplici si sono a formare molecole più complesse e polimeri
❑ Le molecole capaci di replicarsi sono state sottoposte a selezione naturale
Gli Esseri Viventi sono Costituiti da Componenti
Molecolari Comuni
Le quattro principali classi di molecole su cui si basano gli organismi viventi sono:

Acidi Nucleici: Molecole attraverso le quali avviene la trasmissione dell’informazione genetica


Proteine: Catene polipeptidiche con ruoli fondamentali per la struttura e la funzione cellulare
Lipidi: Sostanze con la caratteristica di essere insolubili in acqua e solubili nei solventi organici
Carboidrati (o glucidi): Sostanze composte di carbonio, idrogeno e ossigeno
Carboidrati o Glucidi

Polisaccaridi rappresentativi: Cellulosa amido e glicogeno possono avere diversi livelli di ramificazione e
compattamento
Lipidi o Grassi
Sono i nutrienti con il più alto potere calorico (9 Kcal/g)

CLASSI: Acidi grassi; Trigliceridi; Fosfolipidi; Cerebrosidi o Glicolipidi Cere; Prostaglandine; Terpeni;
Steroidi.

UTILIZZO: 1) sono prevalentemente immagazzinati nel tessuto adiposo; 2) vengono mobilizzati quando
necessario per essere portati alle cellule che li utilizzano per produrre energia; 3) la quota di grasso corporeo
strutturale che garantisce il buono stato di salute dell’organismo oscilla tra il 3 ed il 12% del peso corporeo totale

FUNZIONE: 1) funzione energetica; 2) funzione di termoregolazione; 3) veicolano sostanze essenziali come le


vitamine liposolubili; 3) rappresentano sostanze di partenza per la sintesi di membrane cellulari, ormoni, etc.; 5)
funzione di supporto e protezione per gli organi interni come reni, cuore, fegato, etc.
Acidi Grassi
Il Dogma Centrale della BIOLOGIA
Citosina
GLI ACIDI NUCLEICI – STRUTTURA DELDNA

ossatura di zuccheri
LA DOPPIAELICA fosfati
DEL DNA
In una molecola di DNA
due filamenti
antiparalleli con
sequenza nucleotidica base legami
complementare sono idrogeno
accoppiati in una doppia un giro dell’elica = 3,4 nm
elica destrogira con circa
10 nucleotidi per giro.

Modello a spazio
pieno del DNA.

fessura principale fessura secondaria


GLI ACIDI NUCLEICI - STRUTTURE DEL DNA EDELL’RNA

DNA e RNA OSSATURA DI ZUCCHERI FOSAFATI DELL’RNA


Entrambi sono polimeri base
lineari di nucleotidi.
L’RNA differisce dal
DNA in tre modi: ribosio
1.contiene ribosio
estremità 5’
invece di desossiribosio
2.contiene la base
uracile (U) al posto
della timidina (T)
3.esiste come filamento attacco al 3’ attacco al 5’
singolo e non doppio.
legame fosfodiestere estremità 3’

LE QUATTRO BASI DELL’RNA


guanina citosina uracile adenina

zucchero fosfato
GLI ACIDI NUCLEICI – STRUTTURA DELL’RNA

SINGOLO FILAMENTO DI RNA


L’RNA è a singolo filamento, ma contiene piccole regioni locali
in cui le basi si accoppiano in modo complementare per un
legame idrogeno processo di ripiegamento casuale. Le regioni in cui le basi sono
accoppiate si possono vedere al microscopio elettronico come
ramificazioni della catena.

FOTOGRAFIA ALMICROSCOPIO
ELETTRONICO DELL’RNA

basi
ossatura di zuccheri fosfati
LE PROTEINE (proteios = di primaria importanza)

Le proteine costituiscono l' hardware delle cellule.

1. Enzimi: catalizzatori che accelerano la velocità delle reazioni chimiche


2. Proteine strutturali: proteine del citoscheletro, collagene, elastina, cheratina ecc.
3. Proteine canale: proteine inserite nella membrana citoplasmatica che consentono il
passaggio di molecole e ioni.
4. Proteine contrattili: assicurano la motilità delle cellule e degliorganismi.
5. Ormoni proteici.
6. Proteine di trasporto: es emoglobina del sangue.
7. Anticorpi: principale sistema di difesa degli orgnisma.
8. Proteine di deposito: deposito di materia o di energia (es., ovalbumina, caseina del latte) o
di particolari sostanze (la ferritina, deposito di ferro).
9. Tossine.
Gli Enzimi
Catalizzatori Biologici

Gli ENZIMI sono PROTEINE altamente specializzate


ed importanti da un punto di vista funzionale che
presentano la peculiare caratteristica di possedere
un’attività catalitica (BIOCATALIZZATORI). Possono
accelerare la velocità delle reazioni chimiche da 106 a
1015 volte rispetto a una reazione non catalizzata
Le proteine
• Sono polimeri che assumono specifiche strutture tridimensionali. Sono costituite da amminoacidi legati da
legami peptidici.

• Principali Funzioni delle Proteine: 1) Sostegno strutturale [cellule] 2) Trasporto [canali] 3) Catalisi
[enzimi] 4) Regolazione [ormoni] 5) Difesa [anticorpi] 6) Riserva [calcio, fosforo] 7) Energetica (1g = 4
kcal)
I quattro livelli della struttura proteica
Dal punto di vista chimico, le proteine sono poliammidi composte da
unità monomeriche rappresentate da 20 diversi a-aminoacidi, fatta
eccezione della prolina che è un a-iminoacido, legati tra di loro da legami
ammidici che, nella fattispecie, vengono chiamati LEGAMI PEPTIDICI.

Struttura base degli aminoacidi gruppo carbossilico

▪ a-carbonio è chirale (fa


eccezione la glicina)
gruppo aminico
atomo di idrogeno
▪ a pH 7.0 sono zwitterioni
(ioni dipolari)

catena laterale carbonio-a

La chiralità (dal greco χείρ, "mano") è la proprietà di un oggetto rigido (o di una disposizione spaziale di
punti o atomi) di essere non sovrapponibile alla sua immagine speculare.

In chimica è detta chirale una molecola non sovrapponibile alla propria immagine speculare nelle tre
dimensioni. Al contrario, una molecola sovrapponibile alla propria immagine speculare nelle tre
dimensioni (tramite rotazioni e traslazioni) è detta achirale.
Struttura degli amminoacidi
Catena laterale

A pH fisiologico, sia il
gruppo carbossilico che
Gruppo Gruppo
amminico carbossilico quello amminico sono
ionizzati

Il gruppo carbossilico di un
amminoacido si lega al
gruppo amminico di un
secondo aminoacido

Legame peptidico
Ponte disolfuro
Chaperon molecolari
Amminoacidi Essenziali
20 sono gli amminoacidi ordinari

Tutti gli AA sono indispensabili perché rappresentano l’unica fonte di azoto utilizzabile metabolicamente
dall’organismo umano
Classificazione degli aminoacidi

Le proprietà di ciascun aminoacido dipendono dalla


catena laterale (-R)

Le catene laterali rappresentano i gruppi funzionali


maggiormente responsabili della struttura e funzione
delle proteine, come pure della loro carica elettrica
Interazioni tra proteine e
altre molecole
LA FORMA DI UNA PROTEINA E’ DETERMINATA DALLA SEQUENZA DEGLI AMMINOACIDI

Proteine fibrose:
di forma
generalmente
allungata,
insolubili o poco
solubili. Proteine globulari:
di forma grosso modo
rotondeggiante,
facilmente solubili.

Uno dei fattori più importanti che governa il ripiegamento di una


proteina è la distribuzione delle catene laterali polari e non polari
le catene laterali polari
catene laterali presenti sull’esterno della
non polari molecola possono formare
legami idrogeno

catene il nucleo idrofobico


laterali contiene catene
polari laterali non polari
• Le proteine di sostegno e alcune di
quelle contrattili hanno una forma
fibrosa

Sono costituite da catene polipeptidiche


allungate, disposte in fasci lungo uno stesso
asse a costituire le fibre
Sono insolubili in acqua

• Gli enzimi, gli anticorpi e le proteine di


trasporto hanno invece una forma
globulare

Le catene sono strettamente avvolte in forma


compatta, sferica o globulare, come un
gomitolo
Sono solubili in acqua
La struttura primaria delle proteine

è data dalla successione degli amminoacidi


che compongono la proteina
Legame disolfuro

Sequenza degli amminoacidi dell’insulina


La struttura secondaria delle proteine
Struttura a elica
interazioni regolari a idrogeno fra tratti contigui della catena
polipeptidica danno origine ad a eliche e a foglietti  che
costituiscono la struttura secondaria della proteina

Legami
idrogeno

(A) La molecola trasportatrice di (B) Un’a elica perfetta (C) ogni legame peptidico di
ossigeno mioglobina (153 a.a.), con un’a elica forma legami H con
una regione ad a elica colorata. un legame peptidico adiacente.
La struttura secondaria delle proteine
Struttura foglietto 
interazioni regolari a idrogeno fra tratti contigui della catena polipeptidica
danno origine ad a eliche e a foglietti  che costituiscono la struttura
secondaria della proteina

catena amminoacidica
laterale N C

legame idrogeno

legame H O
peptidico
La struttura delle proteine
I TRE LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE DI UNA PROTEINA
DOMINIO PROTEICO: proteina CAP
è l’unità strutturale base di una proteina.
Il nucleo di ciascun dominio è composto
in gran parte da una serie di foglietti  o
a eliche o da un misto delle due a
strutture.

a-elica

dominio

foglietto 

subunità proteica (monomero) molecola proteica (dimero)


struttura secondaria struttura terziaria struttura quaternaria

MOTIVI
COMUNI motivo a forcina beta motivo beta-alfa-beta
NELLE PROTEINE
Struttura quaternaria

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