Proteínas

• Proteína é uma macromolécula cujos

Proteínas monômeros são α-aminoácidos, As

proteínas são parte constituínte dos tecidos
biológicos.
• São substâncias sólidas, incolores,
coloidais, geralmente insolúveis em
solventes orgânicos.
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• Podem possuir alguma solubilidade em
Santos água, ou ainda em soluções aquosas
diluídas de ácidos, bases ou sais.
• As proteínas podem ser constituídas de uma
ou mais cadeias polipeptídicas.
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Composição de Algumas
Composição em aa de 2 proteínas
Proteínas Aminoácido Quimiotripsinogênio Lisozima
Proteína Nº de aa Nº de cadeias Glicina 23 12

polipeptídicas Alanina

Valina
22

23
12

Insulina (bovina) 51 2 Leucina 19 8

Isoleucina 10 6

Lisozima (clara do ovo) 129 1 Metionina 2 2

Prolina 9 2

Fenialalina 6 3
Mioglobina (equína) 153 1 Triptofano 8 6

Serina 28 10
Hemoglobina (humana) 574 4 Treonina 23 7

Asparagina 15 13
RNA polimerase 4.100 5 Glutamina 10 3

Tirosina 4 3

Cisteína 10 8

Lisina 14 6
•Sintetizadas no citossol das células pela tradução do mRNA
Arginina 4 11

Proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de Histidina 2 1

Aspartato 8 8
secreção - membrana do reticulo endoplasmático Glutamato 5 2
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Santos Total 245
Santos 129

Classificação das Proteínas Classificação das Proteínas

• Dependendo do grupo prostético, as proteínas
• Proteínas simples ou homoproteínas podem se classificadas em:
– Proteínas constituídas somente por – Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplos:
aminoácidos como, por exemplo, a queratina mucina ( saliva ) e osteomucóide ( ossos ).
( cabelo ). – Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos:
– A hidrólise completa dessas proteínas produz clorofila ( vegetais verdes ) e hemoglobina ( sangue ).
unicamente α-aminoácidos. – Fosfoproteinas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos:
• Proteínas complexas, conjugadas ou vitelina ( gema do ovo ) e caseína ( leite ).
heteroproteínas – Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico
complexo.
– Proteínas que apresentam a cadeia de
aminoácidos ligada a um radical diferente • A hidrólise completa dessas proteínas produz α-
( grupo prostético ). aminoácidos e grupos prostéticos.
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 Estruturas das Proteínas Estruturas das Proteínas
• Estrutura primária:
– Seqüência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
• Estrutura secundária:
– Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da
molécula.
– Constituída por uma cadeia de aminoácidos em
– É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva que se estabelecem ligações por pontes de
todo o arranjo espacial da molécula.
– A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de hidrogênio entre os aminoácidos distantes da
aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma
extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". cadeia.
– A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química
ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos – Pontes de hidrogênio C=O----H-N entre os
menores e aminoácidos livres.
átomos da ligação peptídica.
– Estas ligações conferem-lhe a forma em hélice
ou folha pregueada
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Estruturas Secundária Folha β-

Estruturas Secundária α-hélice
• Cadeias polipeptídicas em espiral.
• Grupos R perpendicular ao eixo da cadeia popeptídica.
• Espiral da hélice é no sentido horário (direita)
• Pontes de H (C=O----H-N) estão entre resíduos de aa
próximos (3,6 aa em cada volta).
pregueada
• Cadeias polipeptídicas adjacentes.
• Grupos R acima e abaixo do plano da folha.
• Pontes de H (C=O----H-N) estão entre as cadeias
adjacentes e são perpendiculares ao plano da cadeia.

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Estruturas α-hélice e Folha β-

pregueada
Estruturas das Proteínas
• Mioglobina – proteína do músculo • Estrutura terciária:
– Resulta do enrolamento da hélice ou da folha
– 80% α-hélice (8 segmentos) pregueada, sendo mantido por pontes de
• Concanavilina – proteína vegetal hidrogênio e dissulfeto. Esta estrutura confere a
atividade biológica às proteínas.
– Apenas β-pregueada

• Lisozima – proteínas da clara do ovo e das

lágrimas
– Ambas as estruturas
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 Estruturas das Proteínas Estruturas das Proteínas
• Ligações que estabilizam a estrutura • Estrutura quaternária:
terciária: – Resulta da associação de várias subunidades
– Pontes de H com estrutura terciária, estas permanecem
• Entre grupos de aa polares com ou sem carga unidas através de ligações não covalentes.
– Interações hidrofóbicas
• Entre os grupos R dos aa apolares
• São as mais importantes
– Ligações eletrostáticas
• Entre os grupos R de cargas opostas
– Ponte de dissulfeto (covalente) –S-S-
• Entre resíduosProf.ª
deDr.ª
cisteína
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Classificação em Função das Função das Proteínas

Estruturas Tridimensionais
• Estrutural ou plástica:
• Proteínas fibrosas:
– São aquelas que participam dos tecidos dando-
– São aquelas que apresentam moléculas distendidas e
lhes rigidez, consistência e elasticidade. São
filamentosas, semelhantes a longos fios. colágeno e
fibrina são exemplos de proteínas fibrosas. São raras. proteínas estruturais:
• colágeno (constituínte das cartilagens),
• Proteínas globulares:
• actina e miosina (presentes na formação das fibras
– Apresentam as moléculas enroladas como novelos ,e
musculares ),
são solúveis em água formando micelas. A maioria das
proteínas apresentam estrutura globular como, por • queratina (principal proteína do cabelo),
exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila • fibrinogênio (presente no sangue),
e proteínas estruturais • albumina (encontrada em ovos) e outras.
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Função das Proteínas Função das Proteínas

• Defesa:
• Hormonal: – Os Anticorpos são proteínas que realizam a
– Exercem alguma função específica sobre defesa do organismos contra substâncias
algum órgão ou estrutura de um organismo. estranhas.
• insulina (embora tecnicamente a insulina seja • Energética:
considerada apenas um polipeptídeo, devido a
– Obtenção de energia a partir dos aminoácidos
seu pequeno tamanho).
que compõem as proteínas.

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 Função das Proteínas Desnaturação das Proteínas
• Desnaturação:
• Enzimática: – As proteínas podem desnaturar. Isto acontece quando,
– Enzimas são substâncias capazes de acelerar por ação de substâncias químicas ou do calor as
as reações bioquímicas como, por exemplo, as proteínas sofrem alteração da estrutura terciária ou a
quebra das ligações não covalentes da estrutura
lípases. Todas as enzimas são consideradas
quaternária.
proteínas.Energética:
– As proteínas perdem a sua conformação e,
• Condutoras de gases: consequentemente, a sua funcionalidade. A
desnaturação pode ser: reversível ou irreversível.
– O transporte de gases (principalmente do
oxigênio e um pouco do gás carbônico) é • Renaturação:
realizado por proteinas como a hemoglobina e – Dependendo da forma pela qual a proteína foi
hemocianina. desnaturada, sua conformação nativa pode ser
recuperada (renaturação) retirando-se lentamente o
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Proteínas Homólogas
• São proteínas que desempenham a mesma
função em tecidos ou em espécies diferentes.
• Estas proteínas possuem pequenas diferenças
estruturais, reconhecíveis imunologicamente.
• Os segmentos com seqüências diferentes de
aminoácidos em proteínas homólogas são:
– segmentos variáveis", geralmente não participam
diretamente da atividade da proteína.
– "segmentos fixos“ são segmentos idênticos das
proteínas homólogas e fundamentais para o
funcionamento bioquímico da proteína.
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