BIOQUIMICA CLINICA

a c
  
 es la ciencia que estudia la biología y la química humanas, con una
orientación médica y aplicada; sus investigaciones y conclusiones pueden ser aplicadas y
reutilizadas en la medicina hospitalaria y clínica.

Estudia campos como la genética de pacientes y diferentes ramas de la microbiología, que

colaboran con diagnósticos y estudios clínicos.

Es muy utilizada junto con la biotecnología y básicamente su colaboración médica en la ciudades.

Al igual que la bioquímica, estudia el comportamiento celular, sus generalidades y
especificaciones. Esta ciencia es, en cierto punto, una rama de ésta, pues es simplemente una
aplicación clínica para las especificaciones del mundo médico y científico, pues existen proyectos
que resumen teorías con la medicina aplicada humanitariamente, para sus conclusiones.

Perfil lipídico
Un     
también llamado lipidograma y perfil de riesgo coronario, es un grupo de pruebas de
laboratorio solicitadas generalmente de forma conjunta para determinar el estado del metabolismo de
los lípidos corporales, generalmente en suero sanguíneo.

[editar]Pruebas que se se incluyen en un perfil lipídico

G Colesterol total.
G HDL-lipoproteínas de alta densidad, (denominado a menudo ³colesterol bueno´).
G LDL-lipoproteínas de baja densidad, (denominado a menudo ³colesterol malo´).
G VLDL-lipoproteínas de muy baja densidad.
G Triglicéridos.

Algunas veces, el informe del laboratorio incluirá valores adicionales calculados como la relación
HDL/colesterol o cálculos basados en los resultados del perfil lipídico, edad, sexo y otros factores de
riesgo.

Igualmente algunos lipidogramas incluyen medición de lípidos totales, de lipoproteinas de densidad

intermedia (IDL), de las apoproteínas y de quilomicrónes.

[editar]Usos
El medico utiliza la información para evaluar, junto con otros signos y síntomas, el riesgo de
una dislipidemia y sus complicaciones como uninfarto cardíaco o una apoplejía provocados por
obstrucción de los vasos sanguíneos debido a ateromas o placas de colesterol, es decir para valorar el
riesgo cardiovascular de la persona e instituir así un régimen adecuado de prevención y tratamiento.

[editar]Referencias

G Correa Jiménez, Luz Marina. Ayudas diagnósticas: análisis e interpretación. Colección Ciencias
para la salud. Editorial Universidad de Caldas, 2002. ISBN 958-8041-41-4, 9789588041414.

G Díaz Portillo, Jacobo y Fernandez del Barrio, Maria. Aspectos básicos de bioquímica clínica.
Ediciones Díaz de Santos, 2005. ISBN 84-7978-282-X, 9788479782825.

Perfil lipídico
Isaac Túnez Fiñana
Aurora Galván Cejudo Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Avda.
Menéndez Pidal s/n, 14071-Córdoba, Campus de Rabanales, Edif. Severo Ochoa
14071-Córdoba
RESUMEN
La cuantificación de colesterol y triglicéridos en suero es un
procedimiento analítico básico en el diagnóstico y seguimiento de
enfermedades metabólicas, primarias o secundarias. Altos niveles de
colesterol se asocian a riesgo de padecer enfermedades
cardiovasculares. En esta práctica se realizará la determinación en suero
de colesterol total, colesterol-HDL y triglicéridos.
Palabras claves: colesterol, lipoproteínas, triglicéridos
Abreviaturas: 4-AP: 4-amino fenazona, CHE: colesterol estearasa, CHOD:
colesterol oxidasa, GK: Glicerol Kinasa, GPOD: Glicerolfosfato oxidasa, HDL:
lipoproteínas de alta densidad, LDL: lipoproteínas de baja densidad, POD:
peroxidasa, VLDL: liproproteínas de muy baja densidad

1. INTRODUCCIÓN Y OBJETIVOS
El perfil lipídico lo constituye la cuantificación analítica de una serie de lípidos que
son transportados en la sangre por los diferentes tipos de lipoproteínas lasmáticas.
La determinación de estos parámetros es un procedimiento analítico básico para
el diagnóstico y seguimiento de enfermedades metabólicas, primarias o
secundarias. Entre estos parámetros analíticos que se pueden determinar están:
el colesterol total, el colesterol transportado por las LDL, el colesterol transportado
por las HDL, los triglicéridos totales, ciertas apoproteínas particulares etc. Altos
niveles de colesterol se asocian a riesgo de padecer enfermedades
ardiovasculares, en especial aquel unido a las LDL (colesterol malo). El
colesterol de las HDL (colesterol bueno), puesto que representa aquella
fracción de colesterol que se transporta al hígado para su metabilización y
excreción por vía biliar, no se asocia con riesgo de enfermedad.
Los objetivos de la práctica son la determinación en suero de colesterol
total, HDL-Colesterol y triglicéridos, para lo que se utilizarán kits comerciales.
1.1. Determinación de colesterol total
1Para la determinación de colesterol total se utilizan reactivos comerciales
que incluyen las enzimas y sustratos necesarios para la cuantificación de todas
las formas de colesterol presentes en el suero (Kit comercial de
LinearChemicals). Las reacciones que tienen lugar son:
CHE
Esteres de colesterol + H2O ĺ Colesterol + Ac. Grasos
CHOD
Colesterol + O2 + H2O ĺ Colestenona + H2O2
POD
H2O2 + Fenol + 4-AP ĺ Quinona + H2O

1. Una colesterol estearasa (CHE) hidroliza los ésteres de colesterol a

colesterol mas ácidos grasos libre.
2. A continuación una colesterol oxidasa (CHOD) oxida todo el colesterol a
colestenona y peróxido de hidrógeno.
3. El peróxido de hidrógeno es sustrato de una peroxidasa (POD) que
junto con 4-amino fenazona (4-AP) da lugar a la formación de una
quinona roja.
La quinona formada es proporcional a la concentración de colesterol en
la muestra.
1.2. Determinación de HDL-colesterol
Para la determinación del colesterol presente en las principales lipoproteínas
que lo contienen como HDL (lipoproteínas de alta densidad) y LDL
(lipoproteínas de baja densidad), es necesario:
Primero, la separación selectiva de la lipoproteína correspondiente con
agentes precipitantes.
Segundo, la cuantificación del colesterol presente en dicha lipoproteína
como se indicó anteriormente.
Entre estos reactivos precipitantes están el ácido fosfotungstico y magnesio
que precipitan a las LDL y VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad) mientras
que las HDL permanecen en solución.
1.3. Determinación de triglicéridos
Para la determinación de triglicéridos en suero se utilizan reactivos
comerciales (Kit comercial de LinearChemicals) que incluyen las enzimas y
sustratos necesarios para la cuantificación por espectrofotometría visible.
Las reacciones que tienen lugar son:
 Lipasa
Triglicéridos + H2O ĺ Glicerol + Ac. Grasos
2 GK
Glicerol + ATP ĺ Glicerol-3-P + ADP
GPOD
Glicerol-3-P + O2 ĺ Dihidroxiacetona + H2O2
POD
H2O2 + p-clorofenol + 4-AP ĺ Quinona + H2O
1. Una lipasa hidroliza los triglicéridos dando glicerol mas ácidos grasos
libre.
2. El glicerol formado es sustrato de una glicerol quinasa que en presencia
de ATP lo fosforila a glicerol 3P.
3. El glicerol 3P es oxidado a dihidroxiacetona por una glicerol fosfato
oxidasa dando también peróxido de hidrógeno.
4. El peróxido de hidrógeno junto con los cromógenos p-clorofenol y 4-AP
son sustrato de una peroxidasa para formar una quinona roja
cuantificable a 505 nm. La quinona formada es proporcional a la
concentración de triglicéridos presente en la muestra.
4. RESULTADOS ESPERADOS
Los resultados esperados son aquellos que se indican a continuación y se
corresponden con los valores de referencia encontrados en la población sana y
que varían según sexo y edad
4.1. Colesterol total
Hasta 30 años: 120-215 mg/dl
30- 39 años: 135-240 mg/dl
40-49 años: 140-280 mg/dl
50- 59 años: 145-295 mg/dl
4.2. Colesterol-HDL Hombre > 55 mg/dl Mujer > 65 mg/dl
4.3. Triglicéridos 36-165 mg/dl

Colesterol
5(6)-Colesten-3ȕ-ol

Estructura 3D del colesterol; en rojo, el grupo hidroxilopolar

Síntesis del colesterol

El 

es un esterol (lípido) que se encuentra en los tejidos corporales y en el plasma

sanguíneo de los vertebrados. Se presenta en altas concentraciones en elhígado, médula
espinal, páncreas y cerebro. El nombre de «colesterol» procede del griego kole (bilis) y stereos (sólido),
por haberse identificado por primera vez en los cálculos de la vesícula biliar por Michel Eugène
Chevreul quien le dio el nombre de «colesterina», término que solamente se conservó en el alemán
(Cholesterin). Abundan en las grasas de origen animal.

[editar]Estructura química
La fórmula química del colesterol se representa de dos formas: C27H46O / C27H45OH.

Es un lípido esteroide, molécula de ciclopentanoperhidrofenantreno (o esterano), constituida por cuatro

carbociclos condensados o fundidos, denominados A, B, C y D, que presentan varias sustituciones:

1. Dos radicales metilo en las posiciones C-10 y C-13.

2. Una cadena alifática ramificada de 8 carbonos en la posición C-17.

3. Un grupo hidroxilo en la posición C-3.

4. Una insaturación entre los carbonos C-5 y C-6.

En la molécula de colesterol se puede distinguir una cabeza polar constituida por elgrupo hidroxilo y una
cola o porción apolar formada por el carbociclo de núcleos condensados y los sustituyentes alifáticos.
Así, el colesterol es una molécula tan hidrófoba que la solubilidad de colesterol libre en agua es de 10-
8
M y, al igual que los otros lípidos, es bastante soluble en disolventes apolares como
el cloroformo(CHCl3).

[editar]Metabolismo del colesterol

[editar]c

 


La biosíntesis del colesterol tiene lugar en el retículo endoplasmático liso de virtualmente todas las
células de los animales vertebrados. Mediante estudios de marcaje isotópico, u
ittenberg



loch demostraron que todos los átomos decarbono del colesterol proceden, en última instancia,
del acetato, en forma de acetil coenzima A. Se requirieron aproximadamente otros 30 años
de investigación para describir las líneas generales de la biosíntesis del colesterol, desconociéndose, sin
embargo, muchos detalles enzimáticos y mecanísticos a la fecha. Los pasos principales de la síntesis de
colesterol son:


     
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Resumidamente, estas reacciones pueden agruparse de la siguiente manera:1 2

1. Tres moléculas de acetil-CoA se combinan entre sí formando mevalonato, el cual

es fosforilado a 3-fosfomevalonato 5-pirofosfato.

2. El 3-fosfomevalonato 5-pirofosfato es descarboxilado y desfosforilado a 3-isopentil pirofosfato.

3. Ensamblaje sucesivo de seis moléculas de isopentil pirofosfato para originar escualeno,

vía geranil pirofosfato y farnesil pirofosfato.
4. Ciclación del escualeno a lanosterol.

5. El lanosterol se convierte en colesterol después de numerosas reacciones

sucesivas, enzimáticamente catalizadas, que implican la eliminación de tres grupos metilo (±
CH3), el desplazamiento de un doble enlace y reducción del doble enlace de la cadena lateral.
[editar]u  
 


En el ser humano no puede metabolizar la estructura del colesterol hasta CO2 y H2O. El núcleo intacto
de esterol se elimina del cuerpo convirtiéndose en ácidos y sales biliares las cuales son secretadas en
la bilis hacia el intestino para desecharse por heces fecales. Parte de colesterol intacto es secretado en
la bilis hacia el intestino el cual es convertido por las bacterias en esteroides neutros
como coprostanol ycolestanol.[cita
requerida]

En ciertas bacterias si se produce la degradación total del colesterol y sus derivados, sin embargo la
ruta metabólica es aún desconocida

[editar]D  
 


La producción de colesterol es regulada directamente por la concentración del colesterol presente en
el retículo endoplásmico de las células, habiendo una relación indirecta con los niveles plasmáticos de
colesterol presente en las lipoproteínas de baja densidad (LDL por su acrónimo inglés). Una alta ingesta
de colesterol en los alimentos conduce a una disminución neta de la producción endógena y viceversa.
El principal mecanismo regulador de la homeostasis de colesterol celular aparentemente reside en un
complejo sistema molecular centrado en las proteínas D c (·terol
egulator
lement
inding

roteins


: proteínas que se unen a elementos reguladores de esteroles). En presencia de una
concentración crítica de colesterol en la membrana del retículo endoplásmico, las SREBPs establecen
complejos con otras dos importantes proteínas reguladoras:  (·
cleavage
activating
rotein:
proteína activadora a través del clivaje de SREBP) eInsig (insulin induced gene) 1 y 2. Cuando
disminuye la concentración del colesterol en el retículo endoplásmico, las Insigs se disocian del
complejo SREBP-SCAP, permitiendo que el complejo migre al aparato de Golgi, donde SREBP es
escindido secuencialmente por S1P yS2P (site 1 and 2 proteases: proteasas del sitio 1 y 2
respectivamente). El SREBP escindido migra al núcleo celular donde actúa comofactor de
transcripción uniéndose al SRE (·terol
egulator
lement: elemento regulador de esteroles) de una
serie de genes relevantes en la homeostasis celular y corporal de esteroles, regulando su transcripción.
Entre los genes regulados por el sistema Insig-SCAP-SREBP destacan los del receptor de lipoproteínas
de baja densidad (LDLR) y la hidroxi-metil-glutaril CoA-reductasa (HMG-CoA-reductasa), la enzima
limitante en la vía biosintética del colesterol. El siguiente diagrama muestra de forma gráfica los
conceptos anteriores:
Tras dilucidar los mecanismos celulares de captación endocítica de colesterol lipoproteico, trabajo por el
cual fueron galardonados con elPremio Nobel en Fisiología o Medicina en el año 1985, Michael S.
Brown y Joseph L. Goldstein han participado directamente en el descubrimiento y caracterización de la
vía de los SREBPs de regulación del colesterol corporal. Estos avances han sido la base del mejor
entendimiento de la fisiopatología de diversas enfermedades humanas, fundamentalmente la
enfermedad vascular aterosclerótica, principal causa de muerte en el mundo occidental a través del
infarto agudo al miocardio y los accidentes cerebrovasculares y el fundamento de la farmacología de las
drogas hipocolesteromiantes más potentes: las estatinas.

[editar]Funciones del colesterol

El colesterol es imprescindible para la vida animal por sus numerosas funciones:

1.     el colesterol es un componente muy importante de las membranas plasmáticas de

los animales (en general, no existe en los vegetales). Aunque el colesterol se encuentra en
pequeña cantidad en las membranas celulares, en la membrana citoplasmática lo hallamos en
una proporción molar 1:1 con relación a los fosfolípidos, regulando sus propiedades físico-
químicas, en particular la fluidez. Sin embargo, el colesterol se encuentra en muy baja
proporción o está prácticamente ausente en las membranas subcelulares.
2.   
  
u esencial en el metabolismo del calcio.
3.   
 


  progesterona, estrógenos y testosterona.
4.   
 



 

  cortisol y aldosterona.

5.   
     esenciales en la absorción de algunos nutrientes lipídicos y

vía principal para la excreción de colesterol corporal.
6.   
    

[editar]Transporte del colesterol e hipercolesterolemia
prtículo
rincial:
ioroteínas

La concentración actualmente aceptada como normal de colesterol en el plasma

sanguíneo (colesterolemia) de individuos sanos es de 150 a 200 mg/dL. Sin embargo, debe tenerse
presente que la concentración total de colesterol plasmático tiene un valor predictivo muy limitado
respecto del riesgo cardiovascular global (ver más abajo). Cuando esta concentración aumenta se habla
de hipercolesterolemia.

Dado que el colesterol es insoluble en agua, el colesterol plasmático sólo existe en la forma de
complejos macromoleculares llamadoslipoproteínas, principalmente LDL y VLDL, que tienen la
capacidad de fijar y transportar grandes cantidades de colesterol. La mayor parte de dicho colesterol se
encuentra en forma de ésteres de colesterol, en los que algún ácido graso, especialmente el ácido
linoleico (un ácido graso de la serie omega-6), esterifica al grupo hidroxilo del colesterol.

Actualmente se reconoce ampliamente el papel causal del colesterol presente en las lipoproteínas de
baja densidad (LDL) en la patogenia de la arteriosclerosis. De esta manera, la existencia sostenida de
niveles elevados de colesterol LDL (popularmente conocido como "colesterol malo") por encima de los
valores recomendados, incrementa el riesgo de sufrir eventos cardiovasculares (principalmente infarto
de miocardioagudo) hasta diez años después de su determinación, tal como lo demostró el estudio de
Framingham iniciado en 1948. De manera interesante, el colesterol presente en las lipoproteínas de alta
densidad (HDL) ejercería un rol protector del sistema cardiovascular, que por ello se conoce como
"colesterol bueno". Así, el colesterol tiene un impacto dual y complejo sobre la fisiopatología de
la arteriosclerosis, por lo que la estimación del riesgo cardiovascular basado sólo en los niveles totales
de colesterol plasmático es claramente insuficiente.

Sin embargo, y considerando lo anterior, se ha definido clínicamente que los niveles de colesterol
plasmático total (la suma del colesterol presente en todas las clases de lipoproteínas) recomendados
por la Sociedad Norteamericana de Cardiología (AHA) son:

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deseable para la población general, pues por lo general correlaciona con un bajo riesgo de
enfermedad cardiovascular.

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  %&'!" existe un riesgo intermedio en la población general, pero
es elevado en personas con otrosfactores de riesgo como la diabetes mellitus.

G 

 %
( !" puede determinar un alto riesgo cardiovascular y se

recomienda iniciar un cambio en el estilo de vida, sobre todo en lo concerniente a la dieta y
al ejercicio físico.

En sentido estricto, el nivel deseable de colesterol LDL debe definirse clínicamente para cada sujeto en
función de su riesgo cardiovascular individual, el cual está determinado por la presencia de diversos
factores de riesgo, entre los que destacan:

G Edad y sexo.
G Antecedentes familiares.

G Tabaquismo.

G Presencia de hipertensión arterial.

G Nivel de colesterol HDL.

En personas con riesgo cardiovascular alto, es decir, aquellas con una probabilidad de más de un 20%
de sufrir un evento cardiovascular mayor o letal en un periodo de 10 años, tales como pacientes
diabéticos o que previamente hayan tenido uno de estos eventos, la recomendación actual es mantener
un nivel de colesterol LDL menor a 100 mg/dL. Incluso en los pacientes que se catalogan de muy alto
riesgo se recomienda un colesterol LDL igual o menor a 70 mg/dL.

En España la máxima concentración recomendada de colesterol en sangre es más elevada que la

aceptada internacionalmente y basada en la evidencia científica, como lo indica la Sociedad Española
de Arteriosclerosis, quizá debido a que el riesgo cardiovascular global en España es más bajo:[cita
requerida]

G Colesterol por debajo de 200 mg/dL: bajo riesgo.

G Colesterol entre 200 y 300 mg/dL: riesgo intermedio.

G Colesterol mayor de 300 mg/dL: alto riesgo.
[editar]Referencias

1. Ĺ Lehninger, A. L. 1976. Curso
breve
de
bioquímica. Omega, Barcelona. ISBN84-282-

0445-4
2. Ĺ Devlin, T. M. 2004. ioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4
[editar]Véase también

G Quilomicrón.
G VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad).

G LDL (Lipoproteínas de baja densidad, frecuentemente nocivo cuando las dietas no son
equilibradas).

G IDL (Lipoproteínas de densidad intermedia).

G HDL (Lipoproteínas de alta densidad, tiende a equilibrar al LDL).

G Dislipidemia.

Tipos de colesterol HDL y LDL

L.D.L
Lípidos de baja densidad: Podríamos llamarle "colesterol malo", puesto que al
perder la densidad, queda como si fuera "sangre sucia" con muchas partículas de
deshecho en suspensión, las cuales pueden irse pegando a las paredes arteriales.
Reducir sus niveles disminuye el riesgo de enfermedades cardiacas.

Las partículas LDL cogen la grasa del hígado y la deposita en las paredes de los
vasos sanguíneos en depósitos denominados placas. Las placas que
contienen gran cantidad de grasa, pueden volverse despegarse y provocar una
obstrucción sanguínea (trombosis) que según donde se localice puede dar lugar a
infarto de miocardio o infartos cerebrales.
 V V


 
 
 

|enos de 100 mg/dL Óptimo
100-129 mg/dL Casi optimo / por arriba del optimo
130-159 mg/dL Cercano a los limites elevados
160-189 mg/dL Elevado
190 mg/dL y por arriba |uy elevado

H.D.L.=Lípidos de alta densidad: Este colesterol es el "colesterol bueno". Sel e llama
"bueno" porque nos protege contra las enfermedades cardiovasculares. Los
expertos piensan que tener cifras elevadas de colesterol HDL es beneficioso pues
trabajan como si fueran unos recolectores de basura, viajando por la sangre
recogen colesterol "malo" de las placas de los vasos sanguíneos y lo transporta al
hígado para ser destruido por los enzimas.
Por tanto, cuanto más HDL se tenga, mejor. Se han relacionado niveles reducidos de
HDL (en especial los inferiores a 40) con un mayor riesgo de tener enfermedades
cardiacas, mientras que los superiores a 60 protegen contra estas enfermedades.

El Colesterol Total es la suma de los dos.



 
 
 
 

|enos de 200 mg/dL Recomendable
200 - 239 mg/dL Cercano a los limites elevados
240 mg/dL y por arriba Elevado

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colesterol reducir el colesterol malo

articulos relacionados

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 cumple la función de barrer el exceso de colesterol
de los tejidos, arterias, vasos, etc, para ser primero metabolizado en el hígado y luego eliminado por el
organismo.
Tener un 




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posibles depósitos de colesterol y de esta forma evita una posible   o
 

 
.
Para poder mantener el 

*u" dentro de los valores normales es necesario tener en cuenta una
serie de factores:

La alimentación baja en grasas saturadas y rica en fibra.

Actividad física en forma periódica y constante, es importante combinar ejercicios aeróbicos con
ejercicios localizados.

No fumar.

No beber en exceso.

El nivel de estrés.
En definitiva, lo importante es llevar adelante una serie de hábitos, que te permitan mejorar tu  
  y de esta forma evitar futuras complicaciones.



"u" También se lo conoce con el nombre de 


 




. Esta 


 transporta 

desde el hígado a los distintos órganos del
cuerpo, por lo que si este colesterol se encuentra en exceso, existe 
de producirse  



en algún órgano, por ejemplo en el  
  (arterias, venas, etc.) elevando
la posibilidades de 
 
  e
 

 
.
Estos datos son muy útiles para entender que el 



%
, es necesario y puede
perjudicar la salud. Por eso es importante controlar los
 



 , a través de un
simple 
.  , en el cual el médico evalúe no solamente los valores de los distintos tipos de colesterol, sino
también el riesgo aterogénico que pueda existir, teniendo en cuenta la relación entre el 

*u"%
"u".

Triglicérido

Tripalmitina, un triglicérido formado por tres moléculas de ácido palmítico y glicerol.

Modelo tridimensional de trimiristina, un triglicérido formado por tres moléculas deácido mirístico y glicerol.

Los   ) 
,    ) 
 o    
 son acilgliceroles, un tipo de lípidos, formados por

una molécula de glicerol, que tiene esterificados sus tres grupos hidroxilo por tres ácidos
grasos, saturados o insaturados.

Los triglicéridos forman parte de las grasas, sobre todo de origen animal. Los aceites son triglicéridos en
estado líquido de origen vegetal o que provienen del pescado.
Los ácidos grasos están unidos al glicerol por el enlace éster:

*COOR-*COOR'-*2-COOR"

donde R, R', y R" son ácidos grasos; los tres ácidos grasos pueden ser diferentes, todos iguales, o sólo
dos iguales y el otro distinto.

R1-COO* + R2-/* <----> R-COO-R2 + */

ácido carboxílico (= ácido graso) + alcohol (= glicerol) <-----> triglicérido + agua.

La longitud de las cadenas de los triglicéridos oscila entre 16 y 22 átomos de carbono.

[editar]Biosíntesis de triglicéridos

La síntesis de triglicéridos tiene lugar en el retículo endoplásmico de casi todas las células del
organismo, pero es en el hígado, en particular en sus células parenquimatosas, los hepatocitos y en
el tejido adiposo (adipocitos) donde este proceso es más activo y de mayor relevancia metabólica. En el
hígado, la síntesis de triglicéridos está normalmente conectada a la secreción de lipoproteínas de muy
baja densidad(VLDL, su acrónimo en inglés) y no se considera un sitio de almacenamiento fisiológico de
lípidos. Por tanto, toda acumulación de triglicéridos en este órgano es patológica, y se denomina
indistintamente esteatosis hepática o hígado graso. Por el contrario, el tejido adiposo tiene por principal
función la acumulación de energía en forma de triglicéridos. Sin embargo, la acumulación patológica de
triglicéridos en el tejido adiposo (obesidad) se asocia, aparentemente de forma causal, con una serie de
anormalidades endocrino-metabólicas, cuyas causas son actualmente motivo de intensa investigación,
dado el impacto de ellas en la mortalidad global de la población contemporánea. Una mínima cantidad
de triglicéridos son normalmente almacenados en el músculo esquelético y cardíaco, aunque solamente
para consumo local.1

La biosíntesis de triglicéridos comprende varias reacciones:

G   

. 
 
. Los ácidos grasos son "activados" (convertidos en acil-
CoA grasos) por conversión en sus ésterescon el coenzima A según la reacción:

D
/
/*0
*012acil-CoA sintetasa2D
/

030 0*/

G
   ) 
. La síntesis de triglicéridos propiamente tal, consiste en la acilación
sucesiva del esqueleto de glicerol-3-fosfato en sus tres átomos de carbono. La primera acilación, en
 el carbono 1 (sn1), es catalizada por la enzima glicerol-fosfato-acil-transferasa (GPAT, por su
acrónimo inglés) y resulta en la formación de ácido lisofosfatídico. La segunda acilación (sn2) es
catalizada por la enzima acil-glicerol-fosfato-acil transferasa (AGPAT), generándose ácido
fosfatídico. Una etapa previa a la formación dediacilglicerol, el precursor directo de los triglicéridos,
es la defosforilación del ácido fosfatídico. Esta reacción es catalizada por una familia de enzimas
parcialmente caracterizadas, las fosfatasas del ácido fosfatídico (PPAPs, su acrónimo inglés), de las
cuales las más estudiadas es la familia de las lipinas. Finalmente, la acilación en posición sn3 del
diacilglicerol es catalizada por la enzima diacilglicerol-acil-transferasa (DGAT). Tanto el ácido
fosfatídico como el diacilglicerol son, además, precursores de otros
importantes glicerolípidos:fosfatdilinositol, fosfatidilglicerol y cardiolipina, en el caso del ácido
fosfatídico; y fosfatidilcolina, fosfatidilserina y fosfatidiletanolamina, en el caso del diacilglicerol.

De manera muy relevante, mutaciones en el gen codificante para la enzima AGPAT isoforma 2
(AGPAT2), la principal isoforma de AGPAT expresada en el tejido adiposo e hígado, causan formas
congénitas de lipodistrofia (ausencia de tejido adiposo) generalizada en seres humanos. Esto, más
evidencia derivada de cultivos celulares y animales de experimentación, indica que existe una relación
estrecha entre la biogénesis del tejido adiposo y la síntesis de triglicéridos. Los mecanismos causales de
la lipodistrofia asociada a mutaciones de AGPAT2 están aún en investigación.

[editar]Transporte de los triglicéridos

Las grasas se hidrolizan en el intestino delgado en sus ácidos grasos y glicerina para atravesar la pared
intestinal, aislados o en forma de jabones al combinarse con los jugos pancreáticos e intestinales. Luego
son reconstruidos de nuevo al otro lado de la pared intestinal; pero dado que los lípidos
son insolubles en agua, deben combinarse con proteínas, sintetizadas por el intestino, para ser
transportadas y distribuidas a través de la sangre a todo el organismo; el transporte de triglícéridos está
estrechamente integrado con el transporte de otros lípidos, como el colesterol, y está directamente
relacionado con enfermedades como la arteriosclerosis.

El cuerpo humano utiliza tres tipos de vehículos transportadores de lípidos:

 1. Lipoproteínas, como los quilomicrones, que los transportan al hígado tras su absorción por el
intestino, desde donde se distribuyen al resto de células del cuerpo, sobre todo las adiposas y
musculares en forma de lipoproteínas VLDL, IDL, LDL y HDL. Las células deltejido adiposo son
las principales células de reserva de grasas.

2. Albúmina sérica. Transporta ácidos grasos libres.

3. Cuerpos cetónicos. Pequeñas moléculas hidrosolubles (acetoacetato y ȕ-hidroxibutirato)

producidas en el hígado por oxidación de los ácidos grasos. Dado que son solubles en agua (y
por tanto en la sangre), pueden viajar en ella sin problemas.
[editar]Función biológica de los triglicéridos

G Constituyen la principal reserva energética del organismo animal (como grasas) y en los vegetales
(aceites). El exceso de lípidos se almacena en grandes depósitos en los animales, en tejidos
adiposos.

G Son buenos aislantes térmicos que se almacenan en los tejidos adiposos subcutáneos de los
animales de climas fríos como, por ejemplo, las ballenas, el oso polar, etc.

G Son productores de calor metabólico, durante su degradación. Un gramo de grasa produce 9,4
kilocalorías. En las reacciones metabólicas de oxidación, los prótidos y glúcidos producen 4.1 Kcal.

G Dan protección mecánica, como los constituyentes de los tejidos adiposos que están situados en la
planta del pie, en la palma de la mano y rodeando el riñón (acolchándolo y evitando su
desprendimiento).
[editar]Salud y triglicéridos

El aumento de triglicéridos en la sangre se llama hipertrigliceridemia y es un factor de

riesgo cardiovascular.

[editar]Referencias

1. Ĺ Devlin, T. M. 2004. ioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

$ )


  ) 
+

Los triglicéridos son el principal tipo de grasa transportado por el organismo.

Recibe el nombre de su estructura química. Luego de comer, el organismo digiere
las grasas de los alimentos y libera triglicéridos a la sangre. Estos son
transportados a todo el organismo para dar energía o para ser almacenados como
grasa.
El hígado también produce triglicéridos y cambia algunos a colesterol. El hígado
puede cambiar cualquier fuente de exceso de calorías en triglicéridos.

$.  
 

   ) 
+

Los niveles de triglicéridos varían con la edad, y también dependen de qué tan
reciente ingirió alimentos antes del examen. La medición es más precisa si no se
ha comido en las 12 horas previas al examen. El valor normal es de 150 mg/dL.
Para quienes sufren problemas cardiacos, los niveles de esta sustancia deben ser
inferiores a los 100 mg./dl.

Si el colesterol tiene un valor normal, un nivel elevado de triglicéridos no parece

ser un factor de riesgo de enfermedad cardiaca, pero sí puede ser riesgoso al
asociarse con diabetes y pancreatitis.

$
.

 

  ) 
 

+

Cuando la persona come, los triglicéridos se combinan con una proteína en su

sangre para formar lo que se llama lipoproteínas de alta y baja densidad. Estas
partículas de lipoproteínas contienen colesterol. Para formar triglicéridos en el
hígado el proceso es similar; el hígado toma los carbohidratos y proteínas
sobrantes de la comida y los cambia a grasa. Esta grasa entonces se combina con
proteína y colesterol para formar lipoproteínas de muy baja densidad, que son
liberadas al torrente circulatorio.

$ ) 

 1  ) 
+

Puede tener varias causas:

· Exceso de peso: los triglicéridos aumentan generalmente a medida que aumenta

el peso

· Consumo excesivo de calorías: Los triglicéridos se elevan a medida que se

aumenta de peso o se ingieren demasiadas calorías, especialmente provenientes
de azúcar y del alcohol. El alcohol aumenta la producción de triglicéridos en el
hígado.

· Edad: los niveles de triglicéridos aumentan regularmente con la edad

· Medicamentos: Algunas drogas como los anticonceptivos, esteroides, diuréticos

causan aumento en los niveles de los triglicéridos.

· Enfermedades: La diabetes, el hipotiroidismo, las enfermedades renales y

hepáticas están asociadas con niveles altos de triglicéridos. Entre los grupos que
deben vigilar con mayor cuidado su nivel de triglicéridos se encuentran los
diabéticos y las mujeres después de la menopausia. Más de un 75% de los
diabéticos tienen los niveles de triglicéridos altos y el 30% de las mujeres que han
pasado por la menopausia sufren de este mismo problema.

· Herencia: algunas formas de altos niveles de triglicéridos ocurren entre miembros

de una misma familia.

$.    

 


+

El tratamiento incluye:

  
. Generalmente, cuando se pierde peso, se logran bajar los niveles

de triglicéridos.





 
  
%4, . Es importante disminuir la
cantidad de carbohidratos consumidos (pan, arroz, frijoles, papa y verduras
harinosas, pastas, cereales); preferiblemente optar por las opciones integrales.
Además, ingiera menos cantidad de azúcar y de alimentos que contengan azúcar.
Se recomienda reemplazar azúcar con edulcorante artificial. Es esencial consumir
una cantidad adecuada de frutas y vegetales para proteger las arterias y el
corazón

u 
  


 

 Algunas personas son mas propensas a que
el alcohol aumente la producción de triglicéridos por el hígado.

u 
  


 
 %  Elija sus calorías provenientes
de la grasa sabiamente: primero, es importante mantener la cantidad de grasa
consumida al mínimo, y luego, es importante evitar el tipo de grasa de origen
animal (mantequilla, natilla, helados de crema, lácteos enteros, carnes muy
grasosas, piel del pollo) y el tipo de grasa llamado trans (este se encuentran en
productos parcialmente hidrogenados). El comer pescado 2-3 veces a la semana,
ya que el aceite de pescado (Ej. Salmón) reducen los niveles de triglicéridos.

Si con estas medidas y cambios en hábitos alimenticios no disminuyen los niveles,

se inicia tratamiento con medicamentos tipo ácido nicotínico y Gemfibrozil. Se
debe advertir si sufre de enfermedades hepáticas, diabetes, gota, úlceras,
arritmias cardiacas en caso de tomar ácido nicotínico.

GeoSalud, Febrero 2003

p

 ?

Recomendaciones Nutricionales para Disminuir los Triglicéridos?

Estrategias Prácticas para Reducir los Triglicéridos?

Niveles Altos de Triglicéridos?
Glucosa
´


Moléculas de D- y L-glucosa

* 6-(hidroximetil) hexano
-2,3,4,5-tetrol
Nombre IUPAC * (2R,3R,4S,5R,6R)-6
-(hidroximetil) tetrahidro
-2H-pirano-2,3,4,5-tetraol

Otros nombres Dextrosa

Fórmula empírica C6H12O6

50-99-7 (D-glucosa)
Masa molecular
921-60-8 (L-glucosa)

h 

Densidad 1.54 g cm3

Ü-D-glucose: 146 °C
Punto de fusión
-D-glucose: 150 °C

Punto de ebullición

Solubilidad en agua

La  
 es un monosacárido con fórmula empírica C6H12O6, la misma que lafructosa pero con
diferente posición relativa de los grupos -OH y O=. Es una hexosa, es decir, que contiene 6 átomos de
carbono, y es una aldosa, esto es, el grupo carboniloestá en el extremo de la molécula. Es una forma
de azúcar que se encuentra libre en las frutas y en la miel.

La aldohexosa glucosa posee dos enantiómeros, si bien la D-glucosa es predominante en la naturaleza.

En terminología de la industria alimentaria suele denominarse
 (término procedente de «glucosa
dextrorrotatoria»1 ) a este compuesto.

[editar]Etimología
El término «glucosa» procede del griego ë
 (gleûkos; "mosto", "vino dulce"), y el sufijo «-osa»
indica que se trata de un azúcar. La palabra fue acuñada en francés como "glucose" (con
anomalía fonética) por Dumas en 1838; debería ser fonéticamente "gleucosa" (o "glicosa" si partimos de
glykos, otro lexema de la misma raíz.2 .ip

[editar]Características

Ciclación de la glucosa.

Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa (a menudo con fructosa), que puede ser
extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. Pero a nivel industrial, tanto la glucosa líquida
(jarabe de glucosa) como la dextrosa (glucosa en polvo) se obtienen a partir de
la hidrólisis enzimática de almidón de cereales (generalmente trigo omaíz).

La glucosa, libre o combinada, es el compuesto orgánico más abundante de la naturaleza. Es la fuente

primaria de síntesis de energía de las células, mediante sus oxidacióncatabólica, y es el componente
principal de polímeros de importancia estructural como lacelulosa y de polímeros de almacenamiento
energético como el almidón y el glucógeno.

En su forma D-Glucosa, sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para dar sus
formas furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentananómeros alfa y
beta. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural, pero si diferentes
características físicas y químicas. La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes para los
seres vivos, incluyendo a los seres humanos.

En su forma ß-D-glucopiranosa, una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus
carbonos 1-4 para formar celobiosa a través de un enlace ß, y al unirse varias de estas moléculas,
forman celulosa.
]Biosíntesis

Los organismos fotoautótrofos, como las plantas, sintetizan la glucosa en la fotosíntesis a partir
de compuestos inorgánicos comoagua y dióxido de carbono, según la reacción:

Los seres heterótrofos, como los animales, son incapaces de realizar este proceso y toman la glucosa
de otros seres vivos o la sintetizan a partir de otros compuestos orgánicos. La glucosa puede
sintetizarse a partir de otros azúcares, como fructosa ogalactosa. Otra posibilidad es la síntesis de
glucosa a partir de moléculas no glucídicas, proceso conocido como gluconeogénesis. Hay diversas
moléculas precursoras, como el lactato, el oxalacetato y el glicerol.3

También existen ciertas bacterias anaerobias que utilizan la glucosa para generar dióxido de
carbono y metano según esta reacción:

1 
 
La glucosa se determina habitualmente en un análisis de sangre (glucemia) o en un análisis de orina (glucosuria).

$ )+$ ) +
La glucosa es la principal fuente de energía para el metabolismo celular. Se obtiene
fundamentalmente a través de la alimentación, y se almacena principalmente en el hígado, el cual
tiene un papel primordial en el mantenimiento de los niveles de glucosa en sangre (glucemia). Para
que esos niveles se mantengan y el almacenamiento en el hígado sea adecuado, se precisa la ayuda
de la insulina, sustancia producida por el páncreas. Cuando la insulina es insuficiente, la glucosa se
acumula en sangre, y si esta situación se mantiene, da lugar a una serie de complicaciones en
distintos órganos. Esta es la razón principal por la que se produce aumento de glucosa en sangre,
pero hay otras enfermedades y alteraciones que también la provocan.

Por tanto, la determinación de glucosa en sangre (glucemia) es útil para el diagnóstico de numerosas
enfermedades metabólicas, fundamentalmente de la diabetes mellitus. También es necesaria esta
Ver imagen

prueba, una vez diagnosticada la diabetes, para controlar la dosis de insulina que se debe
administrar para tratarla.

La determinación de glucosa en orina (glucosuria), suele formar parte del análisis de orina rutinario. En condiciones normales, no
debería haber glucosa en la orina, pero cuando la cantidad en sangre supera un determinado límite, empieza a ser eliminada a
través del riñón con la orina.

Cuanta más cantidad de glucosa haya en la sangre, más se eliminará por la orina. La determinación en orina es menos exacta y
menos útil que la determinación en sangre.

$
  4+
Œ
´lucemia en condiciones basales:

Esta prueba precisa un periodo previo de ayuno de no menos de 8 horas y no más de 16 h.; se puede beber agua. Si la persona que
se va a realizar la prueba se inyecta insulina o toma antidiabéticos orales, no deberá usarlos hasta después de obtener la muestra
de sangre. Dicha muestra puede obtenerse de una vena del brazo (cuando se van a cuantificar más parámetros además de la
glucemia) o por punción digital (en la yema de uno de los dedos de la mano) para medir solamente la glucemia poniendo en
contacto la muestra con una tira reactiva.
En cualquiera de los dos casos se aplicará presión unos minutos en el punto de punción tras la extracción de la muestra, y después
se comprobará que no haya hemorragia. Es aconsejable que el paciente coma algo después de la prueba.

Œ
´lucosuria:

El paciente debe orinar 30 - 60 minutos antes de una comida, despreciar esa muestra, beber dos vasos de agua y volver a orinar
unos minutos después. Esta segunda muestra es la que se utilizará para cuantificar la glucosa en orina.

$. 




   


  
+
Œ
Muchas formas de estrés (traumatismos, infartos, anestesia general,..) pueden aumentar los niveles de glucosa en sangre de
forma pasajera.
Œ
La cafeína también puede aumentarlos.
Œ
Fármacos: algunos pueden aumentar los niveles de glucosa en sangre u orina, otros pueden disminuir los niveles en sangre y
otros pueden interferir en los resultados obtenidos con las tiras reactivas para medir la glucosuria.

Glucosa
[editar]Definicion

La Glucosa es un azúcar que es utilizado por los tejidos como forma de energía al combinarlo con
el oxígeno de la respiración. Cuando comemos el azúcar en la sangre se eleva, lo que se consume
desaparece de la sangre, para ello hay una hormona reguladora que es la insulina producida por el
páncreas (islotes pancreáticos). Esta hormona hace que la glucosa de la sangre entre en los
tejidos y sea utilizada en forma de glucógeno, aminoácidos, y ácidos grasos. Cuando la glucosa en
sangre está muy baja, en condiciones normales por el ayuno, se secreta otra hormona llamada
glucagón que hace lo contrario y mantiene los niveles de glucosa en sangre.

El tejido más sensible a los cambios de la glucemia es el cerebro, en concentraciones muy bajas o
muy altas aparecen síntomas de confusión mental e inconsciencia.

[editar]Estructura Química

Glucosa o dextrosa, es una forma de azúcar encontrada en las frutas y en la miel. Es un

monosacárido con la misma fórmula empírica que la fructosa pero con diferente estructura. Es una
hexosa, es decir, que contiene 6 átomos de carbono.

Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa (a menudo con fructosa), que puede
ser extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. Pero a nivel industrial tanto la glucosa
líquida (jarabe de glucosa) como la dextrosa (glucosa en polvo) se obtienen a partir de la hidrólisis
enzimática de almidón de cereales (generalmente trigo o maíz).

Molécula , (C6H12O6) es una Aldohexosa (Aldehído pentahidroxilado) y un monosacárido. La

glucosa es el 2"compuesto orgánico más abundante de la naturaleza,despuès de la celulosa. Es la
fuente principal de energía de las células, mediante la degradación catabólica, y es el componente
principal de polímeros de importancia estructural como la celulosa y de polímeros de
almacenamiento energético como el almidón.
En su forma (D-Glucosa) sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para lograr sus formas
furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentan anómeros Alpha y
Beta. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural, pero si difieren de
características físicas y químicas. La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes
para los seres vivos, incluyendo a seres humanos.

En su forma ß -D-glucopiranosa, una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus
carbonos 1-4 para formar Celobiosa[1-4] a través de un enlace ß , y al unirse varias de estas
moléculas, formar Celulosa.

[editar]Valores Normales de Azúcar en la Sangre

El nivel de glucosa en la sangre es la cantidad de glucosa (azúcar) que contiene la sangre, también
se denomina glucosa en suero y glucemia. La cantidad de glucosa que contiene la sangre se mide
en milimoles por litro (mmol/l) o en miligramos por decilitro (mg/dl)

Normalmente, el nivel de glucosa en sangre se mantienen dentro de límites estrechos a lo largo del
día ( 72-145 mg/dl; 4-8 mmol/l). Sin embargo, sube después de las comidas y es más bajo por la
mañana antes del desayuno.

Las personas con diabetes se caracterizan por tener niveles de glucosa más altos de lo normal.

Pueden modificar los valores de glucemia y no ser por una diabetes ciertas situaciones:

G Estrés por enfermedades agudas (infarto cerebral, cardiaco, anestesia general)

G Los tratamientos con sueros en vena, ya que contienen dextrosa (azúcar)
G Embarazo
G Medicamentos(antidepresivos, antihipertensivos, hormonas femeninas, etc...)
G El alcohol y analgésicos pueden disminuirla.
[editar]$.  
  

+
Los valores óptimos son:

G 72-110 mg/dl (4 -7 mmol/l) en ayunas

G Inferior a 180 mg/dl (10 mmol/l) si se mide una hora y media después de las comidas.
[editar]¿Con qué frecuencia se debe medir el nivel de glucosa de la
sangre?
[editar]u  
5
Las personas que padecen diabetes de tipo 1, o las que padecen diabetes tipo II y están recibiendo
tratamiento con insulina, deben medir su nivel de glucosa en sangre al menos una vez al día: por la
mañana antes de desayunar, o a la hora de acostarse. Medir los niveles de glucosa en sangre
antes del desayuno permite ajustar la cantidad adecuada de insulina en función de los valores de
glucosa que pueden fluctuar de unos días a otros.

También deben efectuar un perfil de los niveles de glucosa durante 24 horas dos veces por
semana. Esto implica medir los niveles de glucosa en sangre antes de cada comida y antes de
acostarse.
[editar]u  

Los pacientes que sufren diabetes de tipo 2 en tratamiento con dieta solamente, o con dieta y
comprimidos orales, deben medir su nivel de glucosa en sangre una o dos veces por semana,
antes de las comidas ó 1½ horas después de las mismas.

Asimismo, deben efectuar un perfil de 24 horas una o dos veces al mes. En cualquier caso, deben
consultar con su médico. De esta forma, se reduce el riesgo de desarrollar complicaciones tardías
de la diabetes.

[editar]6   



  

 
El nivel de glucosa en sangre a la hora de acostarse debe estar entre 126-180 mg/dl (7 y 10
mmol/l) .

Si a dicha hora la glucosa en sangre es muy baja o muy alta de forma repetida, es posible que
necesite modificar la dieta que realiza o la dosis de insulina. No olvide consultarlo con su médico.

[editar]¿Cuándo debe medirse la glucosa en sangre?

La glucosa en sangre debe medirse siempre que no se sienta bien o cuando crea que puede ser
excesivamente alta o baja. También durante las enfermedades que conlleven fiebre de más de
37,8º C.

Los enfermos diabéticos cuyo nivel de glucosa en sangre sea alto (superior a 360 mg/dl; 20 mmol/l)
y que presenten indicios de azúcar en la orina deben comprobar que ésta no tenga acetona. Para
ello pueden utilizar una tira para determinación de acetona en orina.
Si aparece acetona en la orina, es una señal de advertencia de que está iniciándose una acidosis
diabética. En ese caso deben consultar sin demora al médico.

[editar]¿Qué es la hemoglobina glicosilada?

El análisis de hemoglobina glicosilada en sangre (HbA1c) indica la cantidad de hemoglobina de la

sangre que está unida a la glucosa. Esto significa que una molécula de hemoglobina del organismo
se ha unido a una molécula de glucosa.

Es un indicador del tiempo que ha permanecido excesivamente elevada la glucemia y refleja el

efecto de los niveles de glucosa presentes durante las últimas 6-8 semanas.

Este análisis se debe realizar con sangre obtenida del brazo del paciente.

El porcentaje normal está comprendido entre el 6% y el 7%. No hay unas cifras idénticas sobre los
valores normales de hemoglobina glicosilada en diversos hospitales, pero en términos generales,
se puede afirmar que para un diabético, un nivel de:

G 7%-8% suele ser adecuado.

G 8%-10% esta algo elevado.
G Un valor superior al 10% es demasiado alto
?

Urea

Urea
 
h 




Diaminocetona

´

Fórmula semidesarrollada CO(NH2)2
Fórmula estructural Ver imagen.
Fórmula molecular CON2H4
 


Número CAS [57-13-6 [57-13-6]]
 h 





Densidad 1340 kg/m3; 1,34 g/cm3
Masa molar 60,06 g/mol
Punto de fusión 405.8 K (132.7 °C)
h 




Acidez (pKa) 0.18
Solubilidad en agua En agua:
108 g/100 ml (20 °C)

167 g/100 ml (40 °C)

251 g/100 ml (60 °C)
400 g/100 ml (80 °C)
733 g/100 ml (100 °C)

Valores en el SI y en condiciones normales

(0 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
Exenciones y referencias

La   es un compuesto químico cristalino e incoloro, de fórmula CO(NH2)2. Se encuentra

abundantemente en los riñones y en la materia fecal. Es el principal producto terminal del metabolismo
de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos. La orina humana contiene unos 20g por litro, y un
adulto elimina de 25 a 39g diariamente.

En cantidades menores, está presente en la sangre, en el hígado, en la linfay en los fluidos serosos, y
también en los excrementos de los peces y muchos otros animales. También se encuentra en el
corazón, en los pulmones, en los huesos y en los órganos reproductivos así como el semen. La urea se
forma principalmente en el hígado como un producto final delmetabolismo. El nitrógeno de la urea, que
constituye el 80% del nitrógeno en la orina, procede de la descomposición de las células del cuerpo
pero, sobre todo, de las proteínas de los alimentos. La urea está presente también en los hongos así
como en las hojas y semillas de numerosas legumbres ycereales.

Es soluble en agua y en alcohol, y ligeramente soluble en éter. Se obtiene mediante la síntesis de

Wöhler, que fue diseñada en 1828 por el químico alemán Friedrich Wöhler, y fue la
segunda sustancia orgánica obtenida artificialmente, luego del oxalato de amonio.
 ?

Los organismos vivientes excretan el exceso de nitrógeno que resulta del

metabolismo de aminoácidos en una de tres formas. Muchos organismos acuáticos
simplemente excretan amonio. Donde el agua es menos abundante, el amonio se
transforma en una molécula menos tóxica, además de que su excreción necesita de
menos agua. Uno de estos productos es la urea, la cual es excretada por la mayoría de
los vertebrados terrestres, el otro producto posible de excreción es el ácido úrico, que es
excretado por aves y reptiles terrestres.?

De acuerdo a lo anterior,
los organismos vivientes, se clasifican en amonotélicos (excretan
amonio), urotélicos (excretan urea) yuricotélicos (excretan ácido úrico). Algunos
organismos pueden cambiar su metabolismo de amonotélicos a urotélicos o uricotélicos,
según las restricciones de agua a las que sean expuestos.?

?
 X    
 
 
) 


7 %. 
, 


La urea, se sintetiza en el hígado por las enzimas del ciclo de la urea, que es
secretada al torrente sanguíneo y filtrada en los riñones para excretarse en la orina. El
ciclo fue encontrado en 1932 por Hans Krebs y Kurt Henseleit, fue el primer ciclo
metabólico elucidado, el ciclo de los ácidos tricarboxílicos fue descrito en 1937. Sus
reacciones individuales fueron descritas después por SarahRatney y Philip Cohen.?

Los dos átomos de nitrógeno de la urea son aportados por el aspartato y el

amonio, los átomos de carbono, provienen del ácido carbónico. En el ciclo intervienen 5
reacciones, dos son mitocondriales y tres citosólicas.?

A.- Carbamoil fosfato sintasa (CPS) ?

B.- Ornitina transcarbamilasa ?

C.- Arginosuccinato sintasa ?

D.- Arginosuccinasa ?

E.- Arginasa

V



 






 


  





 





 
 
 

 





 



  


  


   






 



  




 

 


  




 


 





   

  



 


 

 


 
 

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"  

Representación del ciclo de la urea

?
?

Creatinina
Estructura química de la creatinina.

La  

 es un compuesto orgánico generado a partir de la degradación de la creatina(que es un
nutriente útil para los músculos). Es un producto de desecho del metabolismo normal de los músculos
que usualmente es producida por el cuerpo en una tasa muy constante (dependiendo de la masa de los
músculos), y normalmente filtrada por losriñones y excretada en la orina. La medición de la creatinina es
la manera más simple de monitorizar la correcta función de los riñones.

[editar]Uso en diagnóstico

Medir la creatinina del suero es una prueba simple y es el indicador más común de la función renal. Una
subida en los niveles de creatinina de la sangre solamente es observada cuando hay un marcado daño
en los nefrones(RC). Por lo tanto esta prueba no es conveniente para detectar estados tempranos
de enfermedad del riñón. Una mejor valoración de la función del riñón es dada por la prueba
de aclaramiento de creatinina. La separación de creatinina puede ser calculada con precisión usando la
concentración de la creatinina del suero y alguna o todas las variables siguientes: sexo, edad, peso, y
raza según lo sugerido por la National Diabetes Association con una recolección de orina de menos de
24 horas. Algunos laboratorios calcularán el ClCr si está escrito en la forma de solicitud de la patología;
y, la edad, el sexo, y el peso necesarios son incluidas en la información del paciente.

[editar]Interpretación

En los Estados Unidos, los niveles de creatinina son típicamente expresados en mg/dL, mientras que
en Canadá y Europa puede ser usado ȝmol/litro [ȝM]. 1 mg/dL de creatinina son 88.4 ȝmol/l.

El típico rango de referencia para las mujeres es estimado de 0.5 a 1.0 mg/dL (cerca de 45 a 90 ȝmol/l),
para los hombres es de 0.7 a 1.4 mg/dL (60 a 110 ȝmol/l). Mientras que una línea base de 2.0 mg/dL
(150 ȝmol/l) de creatinina en el suero puede indicar una función normal del riñón en un fisioculturista
masculino, una creatinina del suero de 0.7 mg/dL (60 ȝmol/l) puede indicar una enfermedad renal
significativa en una frágil mujer anciana. Más importante que un nivel absoluto de creatinina es la
tendencia de los niveles de la creatinina en un cierto plazo. Un nivel creciente de creatinina indica daño
del riñón, mientras que un nivel de creatinina que declina indica una mejora de la función del riñón

CREATININA

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Creatina


La  
 (también denominada 89
 

9) 
y
frecuentemente abreviado en la
literatura como  ) es un ácido

orgániconitrogenado que se encuentra NomenclaturaIUPAC ácido 2-(carbamimidoil-metil-amino)acético

ácido (Į-metilguanido)acético
en los músculos y células nerviosas de creatina
Otros nombres
algunos organismos vivos. Es un ácido metilguanidinoacético
N-amidinosarcosina
derivado de los aminoácidos muy Fórmula molecular C4H9N3O2
parecido a ellos en cuanto a Masa molecular 131,13 g/mol
Número CAS 57-00-1
su estructura molecular. Se sintetiza de
Número EINECS 200-306-6
forma natural en el hígado, Punto de fusión se descompone a 303 °C
el páncreas y en los riñones a partir de
SMILES CN(CC(=O)O)C(=N)N
aminoácidos como la arginina, laglicina y la metionina a razón de un gramo de creatina por
día.1 Constituye la fuente inmediata y directa para regenerar ATP y proveer de energía a las células
musculares.

Función

Gran parte de la creatina se almacena en todos los músculos del cuerpo (alrededor del 90%), se
sabe que un adulto que tenga 70 kg de peso corporal posee cerca de 120 g de creatina.4 La
finalidad del almacenamiento es la creación junto con el fósforo de lafosfocreatina (PCr) presente
en las células musculares de los vertebrados así como algunos invertebrados, se encuentra
presente con la enzima creatina quinasa.5 Los músculos no son capaces de sintetizar la creatina y
es por esta razón por la que la toman del torrente sanguíneo. La creatina constituye la fuente
inmediata y directa para regenerar ATP (Adenosín trifosfato) un constituyente energético de las
células musculares. Un sistema energético similar basado en la arginina/fosfoarginina opera en
muchos animalesinvertebrados por similitud vía la acción de la arginina quinasa. Una de las
funciones de la creatina es la de regular el pH mediantedisoluciones tampón en las células.

Bilirrubina

Estructura de la bilirrubina.

La  
 es un pigmento biliar de color amarillo anaranjado que resulta de la degradación de
la hemoglobina.

Esta biomolécula se forma cuando el eritrocito desaparece del aparato circulatorio, por su extrema
fragilidad, aproximadamente cuando ha alcanzado la plenitud de su vida (de unos 100 a 120 días).
Su membrana celular se rompe y la hemoglobina liberada es fagocitada por losmacrófagos tisulares del
organismo, sobre todo los macrófagos del bazo, hígado y médula ósea. En esta degradación de la
hemoglobina, se separan, por un lado, la molécula de globinay, por otro, el grupo hemo.
La hemo-oxigenasa degrada el grupo hemo en los macrófagos, abriendo el anillo tetrapirrólicopara dar
origen a una molécula lineal de 4 anillos pirrólicos llamada biliverdina, además dehierro libre (se oxida el
Fe2+ a Fe3+) y CO (monóxido de carbono). La biliverdina es luego reducida por la enzima biliverdin
reductasa para dar bilirrubina. Durante las horas o los días siguientes los macrófagos liberan el hierrode
la hemoglobina que será transportado por la transferrina hasta la médula ósea (para formar nuevos
hematíes), o almacenado en el hígado y otros tejidos en forma de ferritina para situaciones de
necesidad.

Los macrófagos de los tejidos transforman la porfirina de la hemoglobina en bilirrubina que viaja unida a
la albúmina sérica (proteínatransportadora) por el torrente sanguíneo al hígado, donde se separan, y la
bilirrubina se secreta por la bilis (por eso el color amarillo-verdoso de la bilis) y se degrada.

Cuando el nivel de bilirrubina en la sangre aumenta (valores normales de 0,3 a 1 mg/dl), se acumula en
los tejidos, sobre todo aquellos con mayor número de fibras elásticas (paladar, conjuntiva). Si es mayor
de 2 a 2,5 mg/dl, se observa una coloración amarillenta de lapiel y mucosa, un fenómeno conocido
como   .

[editar]Síndromes asociados a hiperbilirrubinemia1

G Hiperbilirrubinemia no conjugada o indirecta:

G Síndrome de Gilbert
G Síndrome de Crigler-Najjar

G Hiperbilirrubinemia conjugada o directa:

G Síndrome de Dubin-Johnson
G Síndrome de Rotor
cilirrubina
¿QUÉ ES?
La bilirrubina es un pigmento biliar de color amarillo rojizo que resulta del
metabolismo de la hemoglobina. Dicho metabolismo inicia con la descomposición de
los glóbulos rojos y luego es transportada por la albúmina en la sangre hasta el
hígado.

La bilirrubina es poco soluble en agua. Es sensible a la luz y se descompone en

presencia de ésta. Cuando la bilirrubina se conjuga en el hígado con ácido glucurónico,
da origen a la llamada ³bilirrubina conjugada o directa´, la cual es excretada en la bilis
por el hígado y almacenada en la vesícula biliar o transferida directamente al intestino
delgado.

La bilirrubina es decompuesta posteriormente por bacterias en los intestinos,

contribuyendo al color característico de las heces. Un pequeño porcentaje de estos
compuestos es reabsorbido por el cuerpo y finalmente excretado a través de la orina.
La bilirrubina no conjugada recibe también el nombre de bilirrubina indirecta. Cuando
se eleva la
bilirrubina, la piel y los tejidos adquieren un color amarillo denominado
ictericia.

Los exámenes de bilirrubina total (directa más indirecta), sirven para determinar si
una persona padece alguna enfermedad hepática (elevación de la bilirrubina no
conjugada) o un problema de la vesícula biliar (elevación de la bilirrubina conjugada).

Este examen se realiza en el contexto de otras pruebas hepáticas como: GOT, GPT,
GGT, fosfatasa alcalina y el paciente no debe consumir alimentos en las 4 horas
anteriores al examen.

Los valores normales de bilirrubina son los siguientes: cilirrubina directa (0,1 a 0,3
mg/100 ml); cilirrubina indirecta (menor de 1,0 mg/ml); cilirrubina total (0,3 a 1,0
mg/100 ml).

Los resultados del examen pueden verse afectados por el uso de algunos antibióticos,
diuréticos, anticonceptivos orales, esteroides anabólicos, entre otros. Los barbitúricos,
cafeína y penicilina también disminuyen las mediciones de bilirrubina.

Ácido úrico
El . 
, 
es un compuesto orgánico de carbono, nitrógeno, oxígeno e hidrógeno. Su fórmula
química es C5H4N4O3.

La estructura del ácido úrico es:

Esquema en 3D del ácido úrico.

El ácido úrico es un producto de desecho del metabolismo de nitrógeno en el cuerpo humano (el
producto de desecho principal es la urea), y se encuentra en la orina en pequeñas cantidades. En
algunos animales, como aves, reptiles y muchos artrópodos, es el principal producto de desecho, y se
expulsa con las heces; los animales que excretan mayoritariamente ácido úrico se
denominan uricotélicos. El alto contenido de nitrógeno del ácido úrico es la razón por la que el guano es
tan valioso como fertilizante en la agricultura.

En la sangre humana, la concentración de ácido úrico comprendida entre 2,5 a 6 para la mujer y hasta
7,2 para el hombre mg/dl es considerada normal por la Asociación Médica Americana, aunque se
pueden encontrar niveles más bajos en los vegetarianos.

La gota en el ser humano está asociada con niveles anormales de ácido úrico en el sistema. La
saturación de ácido úrico en la sangre humana puede dar lugar a un tipo decálculos renales (litiasis)
cuando el ácido cristaliza en el riñón. Un porcentaje considerable de enfermos de gota llegan a tener
cálculos renales de tipo úrico.

El aumento de los niveles de ácido úrico en la sangre no sólo puede estar relacionado con la gota, sino
que puede ser simplemente una hiperuricemia, que presenta algunos de los síntomas anteriores o
puede ser asintomática. Sin embargo cuanto mayor es el aumento de ácido úrico en sangre mayores
son las posibilidades de padecer afecciones renales, artríticas, etc.

[editar]Degradación de purinas

Los ácidos nucleicos ya existentes en el organismo son hidrolizados por endo y exonucleasas que dan
mononucleótidos que a su vez son degradados a nucleósidos por la fosfomonoesterasa,
esta enzima libera guanosina y adenosina. Estos 2 nucleósidos no pueden seguir exactamente la misma
vía.

La adenosina debe ser desaminada por la *adenosina desaminasa previamente para formar inosina.
Sobre la inosina actúa la *nucleósido fosforilasa que la despoja de su ribosa y da hipoxantina. Esta
enzima actúa directamente sobre la guanosina liberando guanina.

Desde la hipoxantina y la guanina se forma un compuesto llamado xantina, que da origen al ácido úrico.
Estos últimos 2 pasos son catalizados por la xantina oxidasa. (esta contiene FAD, molibdeno y hierro no
hemo) dando lugar al ácido úrico y luego al urato monosódico.

[editar]Véase también

G Artritis por microcristales

G Uricosúrico

G Probenecid
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Lo que ocurre es que si su producción es muy abundante, por ejemplo en un consumo excesivo
de carne, entonces no se elimina completamente, acumulándose sobre todo en la inmediación del
cartílago, y por lo tanto produciendo enfermedades tan molestas y dolorosas como es la propia
gota

Cuando hablamos de ácido úrico hablamos muchas veces de artritis y gota.La artritis es curable
perfectamente siempre y cuando se siga un régimen especial de alimentación complementándolo
con plantas medicinales que purifiquen la sangre, eliminen ácido úrico y activen las funciones de
los órganos de nuestro cuerpo.

Las personas que padecen de artritis manifiestan por lo general síntomas como jaquecas,
eczemas, urticaria, reumatismos gotosos, gota, dolores de articulaciones, lumbago, dolor de
cabeza, ciática, dolores nerviosos en diversos lugares del cuerpo, piedras en los riñones,
erupciones en la piel, etc.

Lo más importante es la alimentación. Contra las artritis deformantes de la gota crónica ayudan
los baños saladoyódicos, los fangos, las curas físicas artificiales (rayos ultravioletas, ondas cortas,
baño de luz, etc.)

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Es necesaria una dieta estricta, a base de zumos, fruta y un severo tratamiento de alimentos
vegetales crudos, entre los cuales debe ocupar el primer lugar el ajo, la cebolla, el puerro, el apio,
perejil, zanahoria, levadura de cerveza, miel y limón.

Si queremos erradicar de forma duradera la gota, es imprescindible adoptar una dieta

eminentemente vegetariana.

- hortalizas, en especial: zanahoria,zapallo, calabaza, zapallito de tronco, remolacha, apio,cebolla,

ajo, papa, batata, nabo,berro, pepino, achicoria;especialmente el apio crudo en forma de
ensalada.

- frutas, en especial: durazno, banana, uvas, pasa de uva, caqui, damasco, higo, higo seco,
naranja, pomelo, mandarina, limón, ananas, sandia, melón;

- ingerir bastante agua/líquidos - cerca de 3 litros al día -Es aconsejable el uso de aguas
minerales diuréticas, alcalinizantes y sulfatosódicas. Objetivo: diluir la orina, reducir infecciones y
tratar lesiones obstructivas;
‘nfusiones
recomendadas: alcachofa, carqueja, cola de caballo, diente de leon, bardana, raíces de
zarzaparrilla, raíces de saponaria, corteza de agracejo, raíces de betónica, raíces de hinojo y
raíces de brusco.
Endulzar con miel, tomar una taza por la mañana en ayunas y el resto lejos de las comidas, ortiga
verde, agracejo, hojas de abedul, estigma de maíz y ginkgo biloba. Beber abundantemente
durante la crisis de gota.

 " 

Además de someterse a una dieta vegetariana estricta, hasta que desaparezca la dolencia, será
necesario tomar abundantes zumos de frutas y verduras durante el día.

El zumo de limón ayuda notablemente a la eliminación del ácido úrico.

Para ello debemos de exprimir un limón cada mañana y beberlo en ayunas durante 21 días
seguidos.6
 
como el que se toma un vaso de agua, si no que debe
de beberse poco a poco a sorbitos y ensalivándolo bien antes de tragar, de esta manera
conseguimos que llegue al estómago envuelto en saliva y siendo más fácil su asimilación.

: 

3
  

asados: pescados, aves, conejo

esparragos, mani,legumbres, hongos, espinaca



 ‘
 


evitar el consumo de café, té, bebidas alcohólicas, principalmente : cerveza y chopp;bebidas a

base de colas y bebidas carbónicas. -

- alimentos embutidos: salchichas, mortadela, salame, jamón, chorizo;

- frutos de mar: lenguado, sardina, mariscos,anchoas, arenque, caballa,

- menudos: mollejas, chinchulines,hígado, corazón, riñones,etc;

- carnes: carne bovina y porcina, cabrito, carnero, panceta, extractos o salsas a base de carne,
caldo de carne en cubitos.

- otros: mayonesa, sopas industrializadas;

/ 



- evitar la ingestión de gorduras y el exceso de proteínas. Los carbohidratos (almidón) pueden ser
usados para la contribución en la excreción de ácido úrico;

- la recomendación dietética es para la reducción de los niveles de ácido úrico en sangre,

alcalinización de la orina, e incremento de la ingesta hídrica;

- es importante mantener la continuidad de la dieta aún en las fases asintomáticas;

- Los ejercicios mejoran la circulación sanguínea, contribuyen para el control de la presión arterial
y peso, promueven bien estar, pero deben ser practicados sin eccesos. Busque orientación
médica. Además de este tratamiento dietético, se recomendará al paciente llevar una vida
higiénica: evitar la excesiva fatiga intelectual y material y la vida demasiado sedentaria, vivir al aire
libre o por lo menos efectuar frecuentes paseos y realizar actividades deportivas.

1  

 ;

3 
6 

´ p‘p - Durante la crisis, tomar baños de pies de agua arcillosa incorporándole una
decocción de 200 gr. de flores de heno en un litro de agua y otra decocción de 200 gr. de paja de
avena igualmente en un litro de agua. Baño de pies muy caliente a 42 º C. durante 15 o 30
minutos.

Aplicaciones diarias, o días alternos de cataplasmas frías y espesas de arcilla verde sobre las
partes afectadas. Para aumentar la eficacia del tratamiento, se podrá aplicar una cataplasma
caliente de flores de heno seguida inmediatamente de la cataplasma fría de arcilla verde. Dos
veces por semana medio baño o baño completo con agua de arcilla y flores de heno. Incorporar 2
Kg. de arcilla, a una temperatura de 38 º C., durante 10 minutos. Los días sin baño, chorro de
agua fría en las piernas y en los brazos.
Las transaminasas son unas
enzimas, principalmente
localizadas en el hígado.Para
determinar las transaminasas es
necesario un análisis de sangre.
Es una prueba sencilla que lo
único que requiere es una
extracción de sangre del paciente
en ayunas y que generalmente se
extrae de una vena del antebrazo.
Previamente a la extracción es
necesario que el paciente, unos
días antes, haga una dieta en la
que no sobrecargue el hígado, no
tomando alcohol, escasas
proteínas y grasas, y también es
importante no realizar esfuerzos
físicos importantes.

Aminotransferasa
Aspartato aminotransferasa de 
coli con el cofactor Piridoxal 5'- Fosfato

Las aminotransferasas (o transaminasas) son un conjunto de enzimas del grupo de las transferasas, pues

transfieren grupos amino desde un metabolitoa otro, generalmente aminoácidos. Estas enzimas son inducibles, porque su

actividad puede aumentarse por la acción de diversas hormonas como latiroxina o los glucocorticoides, su reacción es

libremente reversible y suconstante de equilibrio está cerca a la unidad.

Su nomenclatura se establece a partir del aminoácido des del cual transfieren el grupo amino. Los números EC 2.6

representan a las enzimas transferasas que transfieren grupos que contienen nitrógeno. Ver: Anexo:Números EC (EC 2.6)

[editar]Mecanismos de la transaminación

Las transaminasas necesitan de una coenzima llamada piridoxal fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina B6) para

ejercer su función; actúa como transportador del grupo amino entre los sustratos, alternando su estructura entre la forma

aldehídica (piridoxal fosfato, PLP) y la forma aminada (piridoxamina-5-fosfato, PMP). El PLP contiene un anillo

de piridina ligeramente básico y un hidroxiloque es ligeramente ácido, hecho que permite que sea muy estable porque es

muy flexible. El grupo más importante del PLP es elaldehído. El piridoxal fosfato se une covalentemente al centro activo de

las transaminasas a través del aminorante amino èpsilon de un residuo de lisina, y durante la reacción es transferido al

aminoácido con formación de una base de Schiff, a partir de cuyo compuesto se producen las modificaciones químicas que

conducen a la transaminación. Algunas aminotransferasas, sin embargo, utilizan elpiruvato como cofactor.
Unión de la coenzima PLP, que se modifica a Piridoxamina fosfato, al amino épsilon de un residuo de lisina de la
enzima transaminasa

(Ver la imagen: Unión de la coenzima PLP, que se modifica a Piridoxamina fosfato, al amino épsilon de un residuo de lisina
1
de la enzima transaminasa )

Las transaminasas catalizan las reacciones de transaminación, importante sobre todo para la síntesis de aminoácidos no

esenciales y la degradación de la mayoría de aminoácidos, que pierden su grupo amino por transaminación, excepto los

aminoácidos lisina y treonina, donde esta reacción no es posible. Hay una aminotransferasa para cada aminoácido excepto

para estos dos aminoácidos. Las principales aminotransferasas son las hepáticascomo:

G La alanina aminotransferasa (ALT) o Glutamato-piruvato transaminasa (GPT), se localiza fundamentalmente a nivel

2
citosólico en el hepatocito, por la que se la denomina unilocular.

G La aspartato aminotransferasa (AST) o Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT), localizada sobretodo en

2
la mitocondria y a nivel citoplasmático, por lo que se le llama enzima bilocular. Ésta está presente, además del hígado,

en otros órganos, como son, en orden de abundancia: el miocardio, el músculo esquelético, los riñones, el cerebro,
3
elpáncreas, el pulmón, los leucocitos y los eritrocitos.

Estas aumentan en asociación a diversas enfermedades. En ocasiones, el tipo específico de aminotransferasa elevada

sugiere el órgano afectado por su relativa abundancia en él.

En la transaminación participan normalmente, como donante y receptor, el glutamato y el Į-cetoglutarato (Į-KG), que

participan en las diferentes reacciones catalizadas por las diferentes aminotransferasas. La transaminación consiste en
4
transportar un grupo Į-amino desde un Į-aminoácido donador, al carbono ceto de un Į-cetoácido receptor. Este proceso
5
ocurre en dos etapas y es catalizado por las distintas aminotransferasas específicas de cada sustrato.

a)
    un Į-aminoácido que actuará como donador, transfiere el grupo Į -amino a la enzima transaminasa,

produciendo el correspondiente Į-cetoácido y la enzima quedará aminada. (Ver imagen: Primera etapa de la

transaminación)

b)


, el grupo amino se transfiere al Į-cetoácido aceptor (Į-cetoglutarato, piruvato o oxalocetato)

formando un nuevo aminoácido y regenerando la enzima. (Ver imagen: Segunda etapa de la transaminación)
 5
La reacción de la aminotransferasa ocurre vía mecanismo Ping Pong.

[editar]Papel de las aminotransferasas en el metabolismo

Los humanos ingerimos nitrógeno a partir de aminoácidos de la dieta, proteínas y amoníaco que es fijado por
4
las nitrogenasasbacterianas de las bacterias del intestino, el glutamato deshidrogenasa. La glutamina sintasa convierten el

amoníaco a glutamato yglutamina respectivamente, de los cuales las transaminasas transfieren sus grupos amino y amido a

otros esqueletos de carbono por reacciones de transaminación y transamidación.

6
La reacción de transaminación tiene lugar en el citosol y las mitocondrias. Las reacciones de transaminación son

reversibles, así se podrán utilizar los Į-cetoácidos para la síntesis de aminoácidos. Incluso si los Į-cetoácidos que

corresponden a los esqueletos de carbono de los aminoácidos esenciales son administrados por la dieta, podrán
4
sintetizarse estos aminoácidos con una simple transaminación, catalizada por la aminotransferasa correspondiente. El
sentido de la reacción viene determinado por la concentraciones de productos y reactivos en el hígado porque, en éste, los

metabólitos están próximos al equilibrio.

G La GOT cataliza la reacción hacia la formación de oxaloacetato.

Aspartato + Į-Cetoglutarato 5 Oxalacetato + Glutamato

G La GTP cataliza otra reacción, hacia la formación de piruvato.

Alanina + Į-Cetoglutarato 5 Piruvato + Glutamato

La GTP tiene una gran importancia en la catalización de reacciones que transfieren carbono y

nitrógeno del músculo esquelético al hígado en forma de alanina. Primero, en el músculo

esquelético, el piruvato actúa como receptor de un grupo amino y se transforma en alanina, esta

será transportada a través del corriente sanguíneo hasta el hígado donde la alanina transferasa

(ALT) transfiere el grupo amino al Į-KG, regenerando así el piruvato que puede incorporarse en

la gluconeogénesis como fuente de carbonos y la glucosaresultante podrá pasar de nuevo

al músculo. Este proceso se conoce como el ciclo de la glucosa-alanina y permite la eliminación

del nitrógeno del músculo esquelético en forma de urea, transformación que se dará gracias

al Ciclo de la urea.

[editar]
 

. 



  
Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados por el cuerpo sin

necesidad de ingerirlos y poder tener un correcto funcionamiento de todos los órganos, estos

son: alanina, asparagina, aspartato, cisteina, glutamato, glutamina, glicina,prolina, serina y tirosin

a. La transaminación tendrá un papel importante en la síntesis de los aminoácidos no esenciales.

La arginina,metionina y fenilalanina se pueden sintetizar en el cuerpo, pero a causa de que no

podemos sintetizar la suficiente cantidad de estos aminoácidos para cubrir las funciones de

nuestro metabolismo se consideran esenciales.

El  
se forma a partir de amoníaco y el Į-cetoglutarato por una transaminación

catalizada por la glutamato deshidrogenasa. El  
puede sintetizarse a partir de la

asparagina o también se sintetiza con una transaminación catalizada por la aspartato

7
aminotransferasa.
La  
 y la  
 son sintetizadas por la asparagina sintetasa y glutamina sintetasa,

respectivamente. La glutamina es producida por la fijación de nitrógeno a partir del glutamato y la

7
asparagina se produce por una simple transaminación.

Una unión de ATP y metionina forma S-adenosilmetionina, a la que se le añade un grupo

SH para formar homcisteína, quién a su vez reaccionará con serina, y dará  


, que
7
liberará un ión amonio y formará cisteína más Į-cetobutirato.

La 

 se sintetiza a partir de fenilalanina mediante una reducción dependiente de NADH y

es catalizada por la fenilalanina hidroxilasa que tiene como cofactor a la biopterina. La

transaminación de fenilalanina da como producto el ácido fenilpirúvico, que se reduce

7
a fenilacetato y fenilactato.

La ornitina y la 

 derivan del glutamato. La ornitina se sintetiza a partir del glutamato
7
cuando hay escasez de arginina en la dieta, la principal fuente de ornitina.

La 
 se sintetiza a partir del 3-fosfoglicerato, que se convierte en un cetoácido mediante

una deshidrogenasa ligada a NADH. La serina puede ser precursor de  

, mediante una

transaminación catalizada por la serina hidroximetiltransferasa (SHMT1 si se trata de la enzima

citosólica o SHMT2 si se trata de la enzima mitocondrial) en la que se transfiere el grupo

hidroximetil de la serina altetrahidrofolato (THF) obteniendo como productos glicina y N5,N10-

7
metileno-THF. La glicina puede ser también precursora de la serina. (vean imagen G) La glicina

juega un papel importante en el anabolismo de nucleótidos de porina, glutatión, creatina, etc.

Las reacciones de transaminación son reversibles, en cambio las de transamidación necesitan

7
ATP y son consideradas irreversibles. El grupo Į-amino es imprescindible para la síntesis de

aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L-glutamato. De estos se sintetizan

glutamina, prolina y arginina. El ácido glutámico es la principal fuente de los grupos amino para

la transaminación.

[editar]u  


. 

El exceso de nitrógeno potencialmente tóxico de los aminoácidos se elimina de la celula via

transaminación, desaminación y formación de urea y los esqueletos de carbono pueden

transformarse en carbohidratos con la incorporación a la gluconeogénesis o pueden conservarse

7
como ácidos grasos con la incorporación a la vía de síntesis de ácidos grasos.

Según los productos obtenidos en este proceso de degradación para eliminar el exceso de
nitrógeno, los aminoácidos pueden clasificarse en glucogénicos, cetogénicos o glucogénicos y
7
cetogénicos. Los aminoácidos  
)

 dan como producto de piruvato o intermediarios

del ciclo del TCA o ciclo de Krebs, como son el Į-cetoglutarato o el oxalocetato, precursores de

la glucosa si se incorporan a la gluconeogénesis. Los aminoácidos únicamente 
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 son

solos dos; la lisina y la leucina que dan como producto acetil-CoA o acetoacetil-CoA, de los

quales no se puede producir glucosa. Los

aminoácidos isoleucina, fenilalanina, treonina,triptófano y tirosina pueden dar productos

precursores tanto de la glucosa como de los ácidos grasos, por eso se les clasifica

como 
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 y 
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.

Los aminoácidos no son utilizados como principal fuente de energía, aunque si no se necesitan

para el recambio proteico, puesto que no se pueden almacenar, pueden utilizarse como tales.

La desaminación es el primer paso de todas las vías de degradación de aminoácidos que tiene
6
lugar en la matriz mitocondrial. Muchos aminoácidos son desaminados por transaminación. Las

aminotransferasa remueven el grupo Į-amino des del Į-aminoácido donador hasta el carbono

ceto de un Į-cetoácido receptor (piruvato, oxalocetato o Į-cetoglutarato). Si el aceptor del grupo

amino es el cetoglutarato se producirá como nuevo aminoácido el glutamato.

Posteriormente se lleva a cabo una desaminación oxidativa, en la que la enzima ácido glutámico-

deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico o glutamato. Esta reaccion

requiere NAD+ i NADP+, regenera el cetoglutarato y se forma amoníaco que es tóxico para el
8
cerebro. El amoníaco se transportará hasta el hígado, donde tendrá lugar el Ciclo de la Urea

que trasformará este compuesto en urea gracias a su unión con COL para poder ser excretado.

El cetoácido puede degradarse desaminandose por la vía del ácido cítrico o transformarse en

glucosa por la vía de la gluconeogénesis, o en lípidos por la vía de la lipogénesis.

[editar]Nivel de Transaminasas en sangre

Los niveles de Transaminasas en sangre se utilizan como indicador para detectar

posibles patologías en las funciones del hígado.

9
Tanto la AST y ALT están presentes en el suero en concentraciones inferiores a 30-40 Ul/l, pero

si el hígado está dañado, la permeabilidad de la membrana celular aumenta y estas enzimas son

liberadas a la sangre en grandes cantidades, hecho que no siempre requiere la necrosis de los
hepatocitos. De hecho, hay escasa correlación entre el daño celular hepático y el grado de

elevación de las transaminasas. Prácticamente cualquier enfermedad hepática que comporte un

3
daño necroinflamatorio puede ser la causa.

Las enfermedades hepáticas -hepatitis viral, cirrosis-, el hígado graso, el consumo excesivo de

alcohol, quistes o tumores en el hígado u obstrucción graves de la vía biliar pueden provocar un

aumento notable de la transaminasa en sangre.

La elevación de transaminasas es un proceso muy inespecífico que puede ocurrir en casi todas
3
las enfermedades hepáticas y en numerosas extrahepáticas.

Las enfermedades hepáticas (hepatitis viral, cirrosis ) provocan un aumento notable de

9
la transaminasa glutámico-pirúvico (ALT) en elplasma sanguíneo , debido a su única
9
localización en el hígado. Otras enfermedades no hepáticas, como pueden ser aquellas

relacionadas con procesos musculares (distrofias, polimiositis o traumatismos e un infarto agudo

de miocardio) pueden ser la causa de un incremento más marcado de la transaminasa

9
glutámico-oxalacético (AST), debido a su presencia, además del hígado, en otros órganos.

Así pues, en la mayoría de tipos de enfermedad hepática, la actividad de la ALT es mayor que la
9
de la AST. La hepatitis alcohólica es una excepción a esta regla ya que el alcohol incrementa la

actividad de la AST en el plasma, al contrario que otras formas de hepatitis; la mayoría de formas

de daño hepático hacen disminuir la actividad hepatocitaria de ambas formas de la AST mientras

que el alcohol sólo reduce la actividad citosólica. En los alcohólicos es común la deficiencia en

piridoxina, que reduce la actividad de la AST y, finalmente, el alcohol induce la liberación de la

9
AST mitocondrial a partir de células sin daño celular visible.

Aún así, es prácticamente imposible que haya escasez de vitamina B6, ya que es una substancia

que se encuentra en muchos alimentos: en carnes, yema de los huevos, grano integral, pescado,
10
lácteos, frutas secas, etc. Tampoco es común la ausencia de sustratos, ya que los aminoácidos

no esenciales también se pueden ingerir por la dieta y prescindir de ser sintetizados a partir de

los esenciales.

[editar]Pruebas de la función hepática

En medicina, el hecho de tener niveles más altos de lo normal de estas enzimas no indica,
9
necesariamente, una enfermedad hepática establecida y aún dándose el caso, existen varios
9
tipos de daño hepático que puedan producir este efecto. Así pues, la interpretación de los
3
niveles altos de ALT y AST depende del cuadro clínico en general (si el paciente presenta

enfermedades sistemáticas asociadas, consumo de alcohol u otros fármacos, gravedad de


3
los síntomas, si se acompaña de ictericia hepática ). Por este motivo se realizan las llamadas

pruebas de función hepática, que incluyen fosfatasa alcalina (FA), gamma glutamil

transpeptidasa (GGT), albúmina, bilirrubina (total y directa) y estudio de coagulación. (Ver

pruebas en la tabla)

Pruebas de laboratorio que pueden identificar la causa de la hipertransaminemia

[editar]*   

 

Hipertransaminasemia aguda

Un caso de hipertransaminasemia por encima de diez veces su valor normal y de poca durada
9
(inferior a 3-6 meses), conllevará a una necrosis hepática aguda o hepatitis aguda. Cuando la

ALT es superior a 1000 Ul/l la causa vendrá dada casi con toda seguridad por una hepatitis

aguda viral (virus A, B y C) una hepatitis por fármacos o tóxicos o una hepatitis isquémica (fallo
3
cardíaco agudo). Las hepatitis víricas suponen la causa más frecuente de elevación de

aminotransferasas, constituyendo más del 90% de los casos de hepatitis aguda, aunque deben
9
investigarse otras causas.

Con valores inferiores a 1000 Ul/l la hipertransaminasemia aguda puede ser debida al consumo

de alcohol o ciertos fármacos, colangitis,Enfermedad de Wilson, hepatitis autoinmune, hepatitis

por CMV, VEB y VHS, como también hepatitis por gérmenes infrecuentes (Brucella, fiebre

Q, Leptospira, etc).

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Si un paciente presenta hepatits aguda, se considera primeramente que esta sea debida a un

consumo de alcohol, una ingesta de medicamentoso un origen vírico, por lo que se utilizan los

marcadores serológicos de infección viral por virus hepatotrópicos clásicos (anticuerpo anti-HA

IgM, HBs Ag, anticuerpo anti-HBc IgM y anticuerpo anti-VHC). Si estas pruebas son negativas,

se pasa a realizar otras para descartar causas más inusuales de hepatitis aguda, enfermedades

hepáticas crónicas (sobre todo enfermedad de Wilson y hepatitis autoinmune) o patología biliar,

por lo que se realiza una ecografía abdominal. (Ver pruebas en la tabla)

Se considerará preciso derivar al especialista del paciente cuando se detecte un fallo hepático

agudo, en la presencia de un diagnóstico de hepatopatía de etiología poco frecuente, cuando

haya la posibilidad de instaurar un tratamiento específico (por ejemplo:antivirales) o si la

hepatopatía crónica se considera de gravedad y se ve necesario realizar un transplante. (Ver

esquema: Hipertransaminasemia aguda)

Cuando se produce una curación de estas enfermedades se vuelve gradualmente a los valores
11
normales de transaminasas en sangre. Pero cuando el daño hepático se ha establecido de

modo crónico o se ha producido una rotura notable de células hepáticas, con transformación

cirrótica, la bajada de las transaminasas no indica curación sino que es señal de que ya no hay
11
más células hepáticas que viertan estas enzimas en la sangre.

[editar]*   

 




Hipertransaminasemia prolongada

La elevación de las transaminasas inferior a diez veces el valor normal con una duración superior
9
a seis meses, es la situación más frecuente en la práctica clínica. Se detectan muchos casos de

manera accidental en pacientes asintomáticos (sin síndromes de enfermedad hepática o biliar)

9
mediante analíticas rutinarias, donaciones sanguíneas, estudios preoperatorios, etc. Entre el 1-
3
4% de la población asintomática puede presentar elevación sérica de transaminasas.

Las causas hepáticas pueden ser un abuso de fármacos, hepatitis crónica B, esteatosis

hepática y esteatohepatitis no alcohólica, hepatitis autoinmune, hemocromatosis,Enfermedad de

Wilson, déficit de Alfa 1-antitripsina, aunque las más frecuentes son el abuso de
9
alcohol, esteatosis y la hepatitis por el virus C. Las causas no hepáticas son laenfermedad
celíaca, enfermedades hereditarias del músculo, enfermedades musculares adquiridas, ejercicio
3
extenuante, patología tiroidea y suprarrenal y enfermedad inflamatoria intestinal crónica.

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En la clínica, el primer paso es confirmar la persistencia pasadas 6-8 semanas de la elevación de

las aminotransferasas del paciente (con el fin de confirmar una hipertransaminasemia

prolongada), ya que muchos episodios de aumento de transaminasas se normalizan en un

9
segundo control. Si el paciente consume alcohol de manera habitual o es obeso será necesario

que cambie sus hábitos durante este período y si éste consume algún tratamiento farmacológico

deberá retirarlo siempre que sea posible.

Si las alteraciones analíticas persisten en el nuevo control analítico, es necesario iniciar una

investigación sistematizada de las distintas causas hepáticas. Se realizan pruebas varias que

incluyen la bilirrubina, GGT, FA (enzimas hepáticas que pueden ser útiles a la hora de orientar la

etiología del proceso, por ejemplo hacia una patología

9
colostática) , glucemia, colesterol y triglicéridos,hemograma, tiempo de protrombina,

proteinograma y determinación de inmunoglobulinas, marcadores de infección viral

crónica, hierroy ferritina y transferrina plasmáticos, como también la realización de una ecografía

abdominal. (Ver esquema: Hipertransaminasemia prolongada)

Si aún así todavía no se dispone de un diagnóstico se tendrá en cuenta que enfermedades no

hepáticas puedan ser la causa. Si tampoco se detecta la causa, será necesario un seguimiento

clínico y analítico.

Cuando se considere la posibilidad de un tratamiento específico (por ejemplo: antivirales), o si la

hepatopatía crónica se considera de gravedad y se ve necesario realizar un trasplante se

considerará derivar el paciente al especialista.

[editar]Notas y referencias

1. Ĺ Tejedor, Cristina (2010). «Reacciones generales del metabolismo de los

aminoácidos» (en español). Consultado el 29 de noviembre de 2010.

2. Ĺ   Brandan, Nora (2008). «Enzimas» (en español) (pdf ubicación=

Universidad Nacional del Nordeste Facultad de Medicina Càtedra de
Boquímica). Consultado el 1 de diciembre de 2010.
   
  
3. Ĺ Díaz Otero, Arantxa. «Hipertransaminasemia» (en español).
   
4. Ĺ King, Michael (28 de noviembre de 2010). «Metabolismo del
Nitrógeno» (en español). Consultado el 1 de diciembre de 2010.

5. Ĺ   Vázquez Contreras, Edgar (10 de octubre de 2003). «Transaminación

de los aminoácidos» (en español). Consultado el 24 de noviembre de 2010.

6. Ĺ   «Metabolismo Interno. Metabolismo de las proteinas» (en

español) (2005). Consultado el 1 de diciembre de 2010.

7. Ĺ    
    W. King, Ph.D, Michael (12 de noviembre de 2010).
«Metabolismo de los aminoácidos» (en español). Consultado el 17 de
noviembre de 2010.

8. Ĺ Vázquez Contreras, Edgar (10 de octubre de 2003). «Desaminación» (en

español). Consultado el 24 de noviembrede 2010.

9. Ĺ    
         Cuadrado, A.; Crespo, J. (2004).
«Hipertransaminasemia en pacientes con negatividad de marcadores
virales». evista
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0108.

10. Ĺ Licata, Marcela. «Vitamina B6 - Piridoxina» (en español). Consultado el 1

de noviembre de 2010.

11. Ĺ   «Transaminasas» (en español). Consultado el 10 de noviembre de

2010.

[editar]Bibliografía

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Español). ioquímica (quinta edición). Barcelona: Reverté.

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Clínica. México:

Interamericana.

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Amilasa
Amilasa salival humana. Un ión Calcio es visible en color amarillo.

La  , denominada también  

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, es un enzima hidrolasa que tiene la función de
digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en
las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en elpáncreas. Tiene un pH de 7.
Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su
nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien
la bautizó en un principio con el nombre de  .

En pocas palabras, en biología es una enzima presente en la saliva, que hidroliza el almidon de todo
alimento.

[editar]Clasificación

[editar]89 
(Nombre alternativos: 1,4-Į-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)

Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente afuncionales en ausencia de iones
de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos
en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más
rápida que la ȕ-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y
7.2
[editar]š9 
(Nombres alternativos: 1,4-Į-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica)

Otra forma de amilasa, la ȕ-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde
el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace Į-1,4, rompiendo dos
unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la ȕ-amilasa
rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano
de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen
amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen ȕ-amilasa, aunque
puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de
12.

[editar]=9 
(Nombres alternativos: Glucano 1,4-Į-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-Į-glucosidasa;
glucoamilasa; Į-glucosidasa lisosómica; 1,4-Į-D-glucano glucohidrolasa)

Además de romper el último enlace Į(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa

y amilopectina, liberando glucosa, la Ȗ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos Į(1-6). A
diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.
También colabora en el momento de la excitación.

[editar]Usos

Sirve en el diagnóstico de enfermedades determinando sus niveles en plasma para saber si se puede
producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la
enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas.1

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el
almidón (presente en laharina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos
azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y
hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar
la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de
fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de
masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.2

Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados
procesos industriales.

En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración, degradando el almidón de las

frutas en azúcar, y volviéndolas más dulces.
[editar]Bibliografía

G Glosario de términos médicos

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