PROGRAMA - 2011. (Primer Lapso)

I
CONTENIDO PROGRAMÁTICO
UNIDAD TEMAS
1. Agua
2. Proteínas
I. Estructura, función y análisis de los 3. Técnicas
constituyentes celulares. 4. Carbohidratos.
5. Lípidos
6. Nucleótidos
7. Bioenergética
8. Enzimas
II. Introducción al metabolismo 9. Coenzimas
10. Visión Panorámica del metabolismo
11. Regulación del metabolismo.
III. Producción aeróbica de ATP. 12. Producción Aeróbica de ATP

Metabolismo de carbohidratos, 13. Metabolismo de carbohidratos
triacilglicéridos y colesterol 14. Metabolismo de triacilglicéridos
15. Metabolismo del Colesterol.
16. Metabolismo de aminoácidos
IV. Metabolismo de compuestos
17. Metabolismo del Hemo y del hierro
nitrogenados e interrelaciones
18. Metabolismo de nucleótidos
metabólicas.
19. Integración metabólica.
20. Estructura de los ácidos nucleicos
21. Replicación del ADN
V. Estructura y Expresión del material 22. Transcripción
genético. 23. Síntesis de proteínas
24. Regulación de la expresión génica
25. Tecnología del ADN recombinante
UNIDAD Nº I: ESTRUCTURA, FUNCIÓN y ANÁLISIS DE LOS CONSTITUYENTES
CELULARES
OBJETIVO TERMINAL:
1. Analizar las propiedades físico químicas de los distintos constituyentes celulares
y relacionarlas con sus funciones biológicas.
Número de Temas: 6
o
TEMA N . 1: EL AGUA COMO SOLVENTE EN LOS SERES VIVOS.
OBJETIVOS TERMINALES:
1. Analizar las propiedades físicoquímicas que le confieren al agua el ser el
solvente ideal para los seres vivos
2. Analizar cómo los principales sistemas amortiguadores del organismo controlan el
pH de los fluidos corporales
Total de horas: 8
Horas Teóricas: 6 Horas Teóricoprácticas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión

grupal de problemas.
Evaluación: Examen escrito, examen corto después de la actividad teórico práctica.
Bibliografía:
– Lehninger, A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4ªedición. Editorial
Omega. 2006.
– Murray, R., Granner, D. y Rodwell, V. Bioquímica Ilustrada de Harper. 17ª
edición. Editorial El Manual Moderno. 2007.
– Lozano, J.A., Galindo J.D., GarciaBorron, J.C., GarciaLiarte, Penafiel, R. y
Solano, F. Bioquímica y Biología Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw –
HillInteramericana. 2005.
TEMA 1: El agua como solvente en los seres vivos
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS:
1. Explicar los siguientes conceptos enlaces - Enlaces químicos. Tipos.
químicos covalentes, y no covalentes en sus Electronegatividad. Polaridad
diferentes formas, electronegatividad,
polaridad.
- Propiedades físico químicas del agua:
2. Explicar por qué el agua puede mantener la Punto de fusión, Punto de ebullición,
temperatura del cuerpo relativamente constante. calor de vaporización, calor de fusión,
capacidad calórica, constante
dieléctrica, tensión superficial.
- Distribución específica de los

3. Explicar por qué la molécula de agua es un electrones en la molécula de agua
dipolo eléctrico.
- Propiedades disolventes del agua:
4. Explicar por qué el agua es un buen solvente.
a)Atracciones electrostáticas entre
dipolos del agua y los iones.
5. Establecer la influencia del enlace de Hidrógeno
b)Establecimiento de puentes de
en el mantenimiento de las estructuras de macro
Hidrógeno.
moléculas.
- Interacciones hidrofóbicas.
6. Explicar la importancia de las interacciones
- Formación de micelas.
hidrofóbicas, en la formación de micelas y la
importancia de éstas en las estructuras de
membrana
7. Interpretar los conceptos de: Acidos y Bases - Teoría de Bronsted y Lowry para ácidos y

según Bronsted y Lowry.Constante de disociación. bases.
8. Explicar el significado de pH. - Ionización del agua.

- Producto iónico del agua como base para
la escala de pH. Definición de pH.
OBJETIVOS ESPECIFICOS CONTENIDOS
- Importancia del mantenimiento del pH
9. Explicar la importancia del mantenimiento del para los procesos vitales. Valores de
pH para la existencia de procesos vitales. pH en: sangre jugos gástricos y
pancreáticos, líquido cefalorraquídeo,
humor acuoso, orina normal, orina en
10. Diferenciar entre una curva de valoración de algunos estados patológicos.
Acido fuerte base fuerte
Acido débil base fuerte - Curvas de valoración:
Acido fuertebase fuerte
Acido débilbase fuerte
11. En una curva de valoración para un ácido
débil base fuerte, relacionar los cambios de
pH, con las especies iónicas existentes al
- Análisis de la curva de valoración de
comienzo, en el punto medio y al final de la
ácido acético con una base fuerte.
valoración.
12. En una curva de valoración para un ácido débil
base fuerte, analizar la zona de la curva en
la cual el pH del sistema se mantiene - Significado de pKa
relativamente constante
13. Interpretar el significado de pKa - Ecuación de HendersonHasselbalch.

Aplicaciones fisiológicas.
14. Utilizar la ecuación de HendersonHasselbalch,
para la resolución de problemas.
- Amortiguadores: Mecanismos de acción.
15. Aplicar el concepto de amortiguador para - Sistema amortiguador: Bicarbonatoácido
explicar cómo se mantiene el pH en los carbónico, sistema amortiguador fosfato,
principales fluidos del organismo. hemoglobina, proteínas del plasma.
TEMA Nº 2: PROTEINAS
OBJETIVO TERMINAL:
Analizar las propiedades físicoquímicas de las proteínas y relacionarlas con sus
funciones biológicas.
Total de horas: 10

Evaluación: Examen escrito, examen corto después de la actividad teóricopráctica.
Bibliografía:
t
– Lehninger,A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica. 4 ª.Edición.Editorial
Omega. 2006.
– Thomas M. Devlin. Bioquímica: Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª Ed.
Editorial Reverté, S.A. 2004.
Tema 2: Proteínas
1. Enumerar las funciones de las proteínas en - Diversidad funcional de las proteínas:

el organismo. Catálisis Enzimática, Transporte, Reserva,
Movimiento, Protección Inmune, Soporte mecánico,
Receptores, Toxinas.
- Características generales de las proteínas
2. Relacionar la diversidad funcional de las
- Cálculo del número de secuencias proteicas que
proteínas con el número de secuencias
pueden formarse con la participación de 20
proteicas diferentes que pueden formarse
aminoácidos. Diversidad funcional de las
con la participación de 20 aminoácidos.
proteínas de acuerdo a su composición química.
3. Identificar los grupos constituyentes de - Fórmula general de un aminoácido.

los aminoácidos que forman parte de las - Estereoisomería de los aminoácidos.
proteínas.
4. Establecer la influencia de los grupos R - Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a
en la polaridad de los aminoácidos. la polaridad de sus grupos R.
5. Analizar la influencia del pH del medio - Variación de la fórmula general de un aminoácido
sobre la carga eléctrica de los proteico en relación a los cambios de pH :
aminoácidos, su comportamiento ácido base fisiológico, ácido y básico.
y su movilidad en un campo eléctrico. - Curvas de valoración, concepto de pK.
- Concepto de punto isoeléctrico
6. Explicar las características del enlace - Enlace peptídico. Características

peptídico.
7. Establecer la influencia del número de - Influencia de los grupos R en la determinación
aminoácidos y la naturaleza de sus grupos de las características de una proteína
R en el peso molecular, solubilidad y
carga eléctrica de una proteína.
- Clasificación de las proteínas de acuerdo a su

8. Explicar cómo se pueden clasificar a las composición, conformación, localización, función
proteínas en base a diferentes criterios. etc.
9. Explicar cuáles son los diferentes niveles
de organización estructural de una - Niveles estructurales de las proteínas:
proteína y señalar cómo se estabiliza Primario, secundario, terciario y cuaternario.
cada nivel. - Fuerzas estabilizadoras: Enlaces covalentes,
enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas e
hidrofóbicas.
10. Analizar cómo cambios a nivel de la
estructura primaria afectan los otros
niveles estructurales y la actividad Consecuencia de cambios mutacionales en la
biológica de la proteína. secuencia de aminoácidos: Ejemplo: anemia
falciforme.
11. Ilustrar la estructura secundaria de una - Estructura secundaria.

proteína usando como ejemplos a la 1. Estructuras periódicas:
aqueratina, la fibroína de la seda y el a)Alfa hélice: Aminoácidos formadores y
colágeno. desestabilizadores de la alfa hélice.
b)Lámina Beta plegada
c)Hélice de colágeno
2. Ordenamiento al azar.
3. Fuerzas que estabilizan la estructura
secundaria.
12. Comparar la estructura de la mioglobina y - Estructuras terciaria y cuaternaria (proteínas
la hemoglobina como ejemplos de niveles oligoméricas).
terciario y cuaternario respectivamente y - Influencia de la naturaleza de los aminoácidos
relacionarlo con su función biológica. en el establecimiento de la estructura terciaria
y cuaternaria.
- Interacciones que participan en la
estabilización de estos niveles estructurales:
Puentes de Hidrógeno, interacciones hidrofóbicas,
enlaces iónicos, uniones disulfuro.
- Estructura, localización y función de la
hemoglobina y de la mioglobina
- Formas de la hemoglobina
- Variaciones en la afinidad por el oxígeno
13. Relacionar las fluctuaciones de pH y - Papel del 2,3difosfoglicerato
temperatura con cambios en la
conformación nativa de una proteína, y
consecuentemente en su actividad - Desnaturalización y Renaturalización de las
biológica. proteínas.
14. Explicar la participación de las - Proteínas del Plasma. Importancia de las
proteínas plasmáticas en las diversas proteínas plasmáticas:
funciones biológicas. Albúmina, a1 quimiotripsina, haptoglobina,
ceruloplasmina, transferrina, inmunoglobulinas,
proteínas de coagulación.
15. Interpretar el patrón electroforético de - Patrones electroforéticos de sueros normales.

un suero normal.
TEMA Nº 3: TECNICAS EN BIOQUIMICA
OBJETIVOS TERMINALES:
1. Analizar los fundamentos teóricos en los que se basan las técnicas de uso
rutinario en Bioquímica.
2. Interpretar resultados obtenidos por la aplicación de esas técnicas
Total de horas: 6
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes. Discusión

Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la discusión de problemas
Bibliografía:
t
Omega. 2006.
– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.José Luque y
Angel Herráez. Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética. Harcourt.
2006.
TEMA 3: Técnicas en Bioquímica
1. Explicar en que consiste la - Homogeneización y el fraccionamiento
homogeneización y el fraccionamiento subcelular.
subcelular.
- Fuerza centrífuga relativa. Centrífugas

2. Analizar los fundamentos teóricos de la Clínicas, Centrífugas de alta velocidad.
centrifugación y su utilidad. Coeficiente de sedimentación.
- Centrifugación diferencial. Centrifugación

por velocidad de sedimentación (zonal),
Centrifugación por equilibrio de sedimentación
(isopícnica). Fraccionamiento en gradiente.
Utilidad
3. Analizar los fundamentos teóricos de los - Cromatografía de intercambio iónico,
diferentes tipos de cromatografía y su cromatografía de exclusión molecular,
utilidad. Cromatografía de afinidad.
4. Analizar los fundamentos teóricos de la - Movimiento iónico en un campo eléctrico,
electroforesis y su utilidad. Proceso electroforético, Cámara
electroforética. Materiales de soporte.
Utilidad de cada una de ellas.
Electroforesis en geles de acrilamida.
Electroforesis en geles de acrilamida SDS.
Electroforesis bidimensionales.
Electroforesis en geles de agarosa
5. Aplicar la Ley de Lambert y Beer para
determinar la concentración de un soluto - Fundamentos teóricos de la espectrofotometría
en solución mediante espectrofotometría. - Espectro de absorción. Utilidad
- Ley de Lambert y Beer. Curvas de Calibración. Problemas.
TEMA Nº 4: CARBOHIDRATOS
OBJETIVO TERMINAL:
Relacionar las propiedades físicoquímicas de los carbohidratos con sus funciones
biológicas.
Total de horas: 7

Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la actividad teóricopráctica
Bibliografía:
t
Omega. 2006.
TEMA 4: Carbohidratos
1. Identificar la estructura química de los - Características generales de los
carbohidratos. carbohidratos
Polihidroxialdehidos.
Polihidroxiacetonas.
2. Clasificar a los carbohidratos en base al - Clasificación en base al número de productos,

número y tipo de productos por hidrólisis. por hidrólisis: Monsacáridos, Disacáridos,
Polisacáridos (homopolisacáridos y
heteropolisacáridos).
- Distribución de los carbohidratos en los
seres vivos.
3. Enumerar las distintas funciones que - Funciones: Combustible, Almacenamiento de

cumplen los carbohidratos en el organismo. energía. Constituyente de Biomoléculas
importantes: Acidos Nucleicos, Glicoproteínas,
proteoglicanos, lípidos complejos. Funciones.
4. Diferenciar los distintos tipos de - Clasificación de los monosacáridos de acuerdo

monosacáridos. al número de carbonos y la ubicación del
grupo carbonilo. Ejemplos de interés
biológico para cada tipo.
5. Interpretar el simbolismo usado en la - Concepto de Estereoisomería.

nomenclatura de los monosacáridos. - Enantiómeros
- Identificación de los átomos de carbono
asimétricos en los monosacáridos.
- Estereoisomería del gliceraldehido como
sistema de referencia para designar la
configuración absoluta de todos los
estereoisómeros.
- Mutarrotación, generación de nuevos centros
de asimetría como consecuencia de la
formación de hemiacetales y hemicetales
intramoleculares. Formas anoméricas.
6. Dada una fórmula de proyección Fischer

o de Haworth, para un carbohidrato, - Fórmulas de proyección de Fischer y las de
identificarlo por su tipo, y en caso de Haworth
ser glucosa, fructosa, ribosa o
desoxirribosa también por su nombre.
7. Diferenciar estructuralmente entre:
Dgliceraldehido y Ddehidroxiacetona - Isomería de triosas, pentosas y hexosas de
Dribosa y Dribulosa. gran participación en el metabolismo de
Dglucosa, Dmanosa, Dgalactosa y carbohidratos.
Dfrutosa. - Concepto de epímeros.
8. Explicar las propiedades químicas de los - Reacciones de isomerización.

carbohidratos. - Reducción del Grupo carbonilo de los
monosacáridos para formar alcoholes.
9. Enumerar las principales funciones de los Importancia biológica del Glicerol, Ribitol,
derivados de carbohidratos. Sorbitol y Galactitol.
- Reacciones de Oxidación de las aldosas para
formar:
Acidos aldáricos Acidos aldónicos Acidos
urónicos. Importancia biológica.
- Reducción del grupo hidroxilo:
Desoxiazúcares,
Importancia de la 2desoxiDribosa.
- Aminación: Los aminoazúcares. Importancia
biológica de glucosamina y galactosamina.
Derivados de aminoazucares:
Acido Nacetilneuramínico. Acido siálico.
Importancia biológica.
- Fosforilación: Esteres fosfóricos,
importancia biológica de los fosfatos de
azúcares
10. Analizar las diferentes posibilidades de - Glicosilación. Importancia biológica.

formación del enlace glicosídico entre los - Disacáridos.
monosacáridos y explicar sus consecuencias
fisiológicas El enlace glicosídico en la formación de
disacáridos. Representación del enlace
glicosídico. Disacáridos de mayor importancia
biológica: Lactosa, sacarosa, maltosa,
celobiosa.
11. Comparar estructuralmente y funcionalmente - Homopolisacáridos Ejemplos: glucógeno,

al glucógeno, almidón y celulosa como almidón, celulosa. Importancia Biológica.
ejemplos de homopolisacáridos. - Diferencias estructurales del almidón,
glucógeno y celulosa.
12. Analizar la estructura del ácido - Heteropolisacáridos. Estructura y función del

hialurónico como ejemplo de un ácido hialurónico
heteropolisacárido y relacionar su
estructura con su función biológica
- Definición de Glicoproteínas, proteoglicanos
13. Enumerar los tipos de carbohidratos que se y glicosaminoglicanos.
encuentran en la superficie celular.
14.Diferenciar estructural y funcionalmente - Estructura de proteoglicanos. Funciones.

proteoglicanos de glicoproteínas. - Estructura de glicoproteínas. Funciones
TEMA Nº 5: LIPIDOS
OBJETIVO TERMINAL:
Relacionar las propiedades físicoquímicas de los lípidos con las funciones
biológicas que estas sustancias desempeñan.
Total de horas: 8

Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la actividad teóricopráctica.
Bibliografía:
t
Omega. 2006.
– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.
TEMA 5: Lípidos.
1. Explicar el concepto de lípidos. - Concepto de lípidos. Características generales de
los lípidos.
2. Enumerar las principales funciones - Funciones biológicas de los lípidos. Relación
que cumplen los lípidos en el estructura función
organismo.
3. Clasificar a los lípidos en base a la - Clasificación de los lípidos en base a la

estructura de su esqueleto. estructura de su esqueleto:
Lípidos simples, lípidos complejos.
4. Representar la estructura química de - Estructura química. Diferencias entre los ácidos
los ácidos grasos, dado el número de grasos: número de átomos de carbono, presencia de
átomos de carbono y la indicación de insaturaciones (ácidos grasos saturados, ácidos
la presencia o no de insaturaciones, grasos insaturados). Serie w3, w6, w9.
tanto en la forma a como w. - Configuración de los dobles enlaces: CisTrans.
- Propiedades FísicoQuímicas: Punto de fusión.

5. Analizar las propiedades físico Diferencias en el punto de fusión dependiendo del
quími cas en función de la número de carbonos y la presencia de
estructura de los ácidos grasos. insaturaciones entre los diferentes ácidos grasos.
Solubilidad en agua. Formación de micelas.
Saponificación. Autoxidación de ácidos grasos
insaturados. Ionización del grupo carboxilo a pH
fisiológico. Esterificación.
6. Diferenciar estructuralmente a los
principales ácidos grasos presentes - Acidos: láurico, mirístico, palmítico, esteárico,
en los seres vivos araquidónico, palmitoleico, oleico, linoleico,
linolénico.
7. Explicar en base a la estructura química de - Estructura, propiedades y funciones de
los triacilglicéridos, su capacidad para los triacilglicéridos.
constituirse en la principal forma de
almacenamiento de energía intracelular.
8. Relacionar la estructura de los - Estructura propiedades y funciones de los
fosfoglicéridos y esfingolípidos con la fosfoglicéridos. Variaciones de la cabeza
participación de dichos compuestos en la polar en cuanto a: tamaño, forma y
constitución de membranas biológicas. polaridad.
- Estructura de los esfingolípidos.
Importancia de esfingomielinas,
glucoesfingolípidos neutros y
gangliósidos.
9. Explicar la importancia biológica de los - Terpenos: Estructura general. Importancia

principales isoprenoides. biológica de los principales terpenos:
carotenoides y esteroides: Estructura
general. Importancia biológica de los
principales esteroides. Acidos biliares,
hormonas esteroides y colesterol.
- Vitaminas lipososolubles: estructura y
función
- Eicosanoides: Estructura. Nomenclatura.

10. Identificar la estructura de los Diversidad de funciones biológicas. Uso
eicosanoides. clínico.
11. Explicar la importancia biológica de los
eicosanoides.
- Constituyentes de las membranas

12. Analizar la influencia de las diversas
biológicas:
moléculas constituyentes de las membranas
Lípidos
biológicas en la determinación de sus
Proteínas:Integrales y periféricas.
características.
Carbohidratos.
- Características de las membranas:
Asimetría.
Baja tensión superficial.
Presencia de interacciones no
covalentes entre sus constituyentes.
Permeabilidad selectiva.
Fluidez.
13. Analizar la importancia de las lipoproteínas - Lipoproteínas.Constituyentes:

en función del transporte de lípidos en el triglicéridos, fosfolípidos, colesterol,
organismo. proteínas.
- Participación de las liproteínas en el
transporte de lípidos.
Clasificación de las lipoproteínas de

14. Clasificar los diferentes tipos de acuerdo a la densidad (relacionarlo con el
lipoproteínas de acuerdo con su densidad. contenido de triacilglicéridos/
colesterol/apoproteínas):Quilomicrones,
VLDL, LDL, HDL.
TEMA Nº 6: NUCLEOTIDOS.
OBJETIVO TERMINAL:
Analizar las características estructurales y funcionales de los diferentes
nucleótidos.
Total de horas: 2
Horas Teóricas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes.
Evaluación: Exámen escrito.
Bibliografía:
t
Omega. 2006.
– Thomas M. Devlin. Bioquímica: Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª Ed .
Solano, F. Bioquímica y Biologia Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw –
TEMA 6: Nucleótidos
- Bases nitrogenadas: Purinas (adenina,
guanina, hipoxantina) y pirimidinas
1. Identificar a las bases nitrogenadas. (timina, citosina, uracilo).
2. Identificar la estructura general de un

- Estructura de los nucleótidos y
nucleótido. nucleósidos. Tipos de nucleótidos.
3. Explicar las diferencias entre los

desoxirribunocleótidos y ribonucleótidos. - Diferencias estructurales entre
nucleótidos y desoxirribonucleótidos.
4. Analizar los diferentes tipos de nucleótidos - Nucleótidos mono, di y trifosfatados

de acuerdo al número de enlaces fosfodiéster
presente en su estructura.
- Principales funciones de los nucleótidos.
5. Enumerar las principales funciones de los Estructura del ATP.
nucleótidos y dar ejemplos
UNIDAD Nº II: INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO.
OBJETIVO TERMINAL:
Interpretar el diseño del metabolismo central.
Numero de Temas: 5
TEMA Nº 7: BIOENERGÉTICA.
OBJETIVO TERMINAL:
Aplicar las leyes de la termodinámica en la resolución de problemas bioquímicos.
Total de horas: 7

Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la discusión de problemas.
Bibliografía:
t
Omega. 2006.
TEMA 7: Bioenergética.
1. Explicar cómo se cumple la primera - Enunciado de la primera Ley de Termodinámica.
Ley de la Termodinámica en la Conservación de la energía.
transferencia de energía entre y
dentro de los seres vivos Ejemplos biológicos y no biológicos.
2. Aplicar el concepto de energía libre - Enunciado de la Segunda Ley de Termdinámica.

para establecer la espontaneidad y Nociones del concepto de Entropía. Criterios de
reversibilidad de los procesos espontaneidad y reversibilidad para una reacción
bioquímicos. química. Concepto de energía libre. Energía libre
estándar.
3. Aplicar las expresiones Matemáticas - Relación Matemática entre la variación de energía
de la variación de energía libre libre estándar y la constante de equilibrio.
estándar y energía libre para la Cálculo de la variación de energía libre para una
resolución de problemas bioquímicos. reacción química. Propiedad aditiva de la
variación de energía libre estándar.
TEMA Nº 8: ENZIMAS
OBJETIVO TERMINAL:
Explicar cómo cumplen las enzimas su actividad catalítica y juzgar la importancia de
ellas para los seres vivos.
Total de horas: 9

Evaluación: Exámen escrito, Examen corto después de la actividad teóricopráctica
Bibliografía
t
Omega. 2006.
– Thomas M. Devlin. Bioquímica: Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª Ed .
Solano, F. Bioquímica y Biologia Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw –
TEMA 8: Enzimas
1. Explicar cómo una enzima puede aumentar - Estado de transición en una reacción química.
la velocidad con la cual se lleva a
- Energía libre de activación. Métodos para
cabo una reacción.
acelerar la velocidad de una reacción química:
a. Temperatura b. Catalizadores
- Características generales de las enzimas:
- Poder catalítico
- Diagrama de energía para una reacción química no
catalizada y una catalizada.
2. Explicar por qué la temperatura y el pH - Naturaleza proteica de las enzimas:

afectan la actividad de las enzimas (Hacer mención a las ribozimas)
Efectos del pH y la temperatura.
3. Relacionar las características del - Especificidad enzimática. Características del

centro activo con la especificidad centro activo:
enzimática. - Formación de complejos Enzima sustrato y fuerzas
que lo mantienen. Hipótesis del acoplamiento
llave cerradura. Hipótesis del acoplamiento
inducido.
4. Analizar el efecto de la concentración - Relación matemática entre la velocidad de una
de sustrato sobre la velocidad de una reacción química y la concentración de sustrato,
reacción catalizada enzimáticamente y en reacciones catalizadas y no catalizadas
compararla con una no catalizada. enzimáticamente.
- Ordenes de reacción. Representación gráfica de la
Velocidad (inicial) vs concentración de sustrato
- Postulados de la teoría de Michaelis y Menten
Reacciones de pseudo primer orden
5. Interpretar el significado de KM, y - Representación gráfica de la ecuación de
Vmax Michaelis y Menten.
- Identificación de KM y Vmax en un gráfico de Vo vs
[S]
- Relación entre el valor de KM y la afinidad
enzimasustrato.
- Ejemplos de aplicación de los conceptos de KM y

6. Aplicar el concepto de KM y velocidad Vmax.
máxima en la resolución de problemas.
- Representación gráfica de Lineweaver y Burk:
Utilidad de dicha gráfica.
7. Interpretar la representación gráfica - Inhibición enzimática

de Lineweaver y Burk. a.Reversible:Características, ejemplos de
compuestos que actuen como fármacos y
representación gráfica de acuerdo a Linewever y
Burk de las inhibiciones:
8. Explicar cómo la actividad enzimática i. Competitiva
puede ser afectada por ciertos ii. Acompetitiva
compuestos, considerando los aspectos iii. Mixta
generales y la representación gráfica
de la actividad enzimática de acuerdo a
Lineaweaver y Burk. b. Irreversible: Características generales
Ej. Acción de compuestos órganos fosforados
tóxicos sobre acetilcolinesterasa.
9. Interpretar los siguientes términos: - Grupos prostéticos.

Grupo Prostético, Cofactores - Cofactores enzimáticos: Iones metálicos.
enzimáticos, apoenzimas, coenzimas, Coenzimas.
holoenzimas. - Apoenzima. Holoenzima.
10. Interpretar la nomenclatura - Nomemclatura y clasificación de enzimas:

establecida por la Comisión 1.Oxidoreductasas, 2.Transferasas, 3.Hidrolasas
Internacional de Enzimas. 4.Liasas, 5.Isomerasas, 6.Ligasas.
11. Explicar cómo se lleva a cabo la - Regulación de la actividad enzimática.

regulación de la actividad a.Disponibilidad de sustrato.
enzimática, considerando según el caso b.Modulación de su actividad por:
las cinéticas respectivas. Alosterismo
Cooperativismo
Tipos. Tomar en cuenta la cinética enzimática
(sigmoidal e hiperbólica) ejemplos.
c.Modulación de la actividad por modificación
covalente:
c.1.Fosforilación, ejs.
c.2.Ruptura de enlaces,ejs.
12. Interpretar el concepto de - Concepto de isoenzimas. Tomar como ejemplo la
isoenzima. deshidrogenasa láctica, distribución en los
tejidos.
13. Describir las ventajas de que en el
- Ventajas para la regulación metabólica.
organismo existan varias proteínas
Importancia en el diagnóstico clínico.
asociadas a una misma actividad
catalítica.
o
TEMA N . 9: COENZIMAS
OBJETIVO TERMINAL:
Analizar la importancia de las coenzimas dentro de la actividad catalítica de las
enzimas y su papel en el metabolismo.
Total de horas:2
Horas Teóricas: 2
Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes.
Evaluación: Exámen escrito.
Bibliografía
t
Omega. 2006.

Solano, F.Bioquímica y Biologia Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw–Hill
Interamericana. 2005.
TEMA 9: Coenzimas
1. Reconocer la estructura y la parte activa de - Coenzimas que participan en la

las principales coenzimas que participan en transferencia de equivalentes reductores:
reacciones de transferencia de NAD, NADP, FAD, FMN. Estructura química y
electrones. Función. Deshidrogenasas: Niacin y Flavin
dependientes. Ejemplos de reacciones.
2. Reconocer la estructura y la parte activa de
- Coenzimas que participan en la
las principales coenzimas que participan en
transferencia de grupos carbonados:
reacciones de transferencia grupos
biotina, pirofosfato de tiamina, ácido
carbonados.
tetrahidrofólico, coenzima A, ácido
lipoico, Sadenosil metionina. Estructura
química. Función. Ejemplos de reacciones,
especificando la enzima que participa y el
papel que juega en el metabolismo.
3. Reconocer la estructura y la parte activa de
las principales coenzimas que participan en - Fosfato de piridoxal. Estructura química y
reacciones de transferencia de grupos función. Ej. de reacciones, especificando
la enzima que participa y el papel que
aminados.
juega en el metabolismo.
4. Citar una reacción en la cual participen cada
una de estas coenzimas y señalar su
importancia en el metabolismo.
- Vitaminas hidrosolubles. Estructura
Reconocer que la mayoría de las coenzimas
provienen de las vitaminas hidrosolubles

PROGRAMA - 2011. (Primer Lapso)

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I

III. Producción aeróbica de ATP. 12. Producción Aeróbica de ATP

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión

- Distribución específica de los

7. Interpretar los conceptos de: Acidos y Bases - Teoría de Bronsted y Lowry para ácidos y

8. Explicar el significado de pH. - Ionización del agua.

13. Interpretar el significado de pKa - Ecuación de Henderson­Hasselbalch.

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión

1. Enumerar las funciones de las proteínas en - Diversidad funcional de las proteínas:

3. Identificar los grupos constituyentes de - Fórmula general de un aminoácido.

6. Explicar las características del enlace - Enlace peptídico. Características

- Clasificación de las proteínas de acuerdo a su

11. Ilustrar la estructura secundaria de una - Estructura secundaria.

15. Interpretar el patrón electroforético de - Patrones electroforéticos de sueros normales.

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes. Discusión

- Fuerza centrífuga relativa. Centrífugas

- Centrifugación diferencial. Centrifugación

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión

2. Clasificar a los carbohidratos en base al - Clasificación en base al número de productos,

3. Enumerar las distintas funciones que - Funciones: Combustible, Almacenamiento de

4. Diferenciar los distintos tipos de - Clasificación de los monosacáridos de acuerdo

5. Interpretar el simbolismo usado en la - Concepto de Estereoisomería.

6. Dada una fórmula de proyección Fischer

8. Explicar las propiedades químicas de los - Reacciones de isomerización.

10. Analizar las diferentes posibilidades de - Glicosilación. Importancia biológica.

11. Comparar estructuralmente y funcionalmente - Homopolisacáridos Ejemplos: glucógeno,

12. Analizar la estructura del ácido - Heteropolisacáridos. Estructura y función del

14.Diferenciar estructural y funcionalmente - Estructura de proteoglicanos. Funciones.

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión

3. Clasificar a los lípidos en base a la - Clasificación de los lípidos en base a la

- Propiedades Físico­Químicas: Punto de fusión.

9. Explicar la importancia biológica de los - Terpenos: Estructura general. Importancia

- Eicosanoides: Estructura. Nomenclatura.

- Constituyentes de las membranas

13. Analizar la importancia de las lipoproteínas - Lipoproteínas.Constituyentes:

Clasificación de las lipoproteínas de

2. Identificar la estructura general de un

3. Explicar las diferencias entre los

4. Analizar los diferentes tipos de nucleótidos - Nucleótidos mono, di y trifosfatados

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión

2. Aplicar el concepto de energía libre - Enunciado de la Segunda Ley de Termdinámica.

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes Discusión

2. Explicar por qué la temperatura y el pH - Naturaleza proteica de las enzimas:

3. Relacionar las características del - Especificidad enzimática. Características del

- Ejemplos de aplicación de los conceptos de KM y

7. Interpretar la representación gráfica - Inhibición enzimática

9. Interpretar los siguientes términos: - Grupos prostéticos.

10. Interpretar la nomenclatura - Nomemclatura y clasificación de enzimas:

11. Explicar cómo se lleva a cabo la - Regulación de la actividad enzimática.

– Lozano, J.A., Galindo J.D., Garcia­Borron, J.C., Garcia­Liarte, Penafiel, R. y

1. Reconocer la estructura y la parte activa de - Coenzimas que participan en la

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13. Interpretar el significado de pKa - Ecuación de HendersonHasselbalch.

- Propiedades FísicoQuímicas: Punto de fusión.

– Lozano, J.A., Galindo J.D., GarciaBorron, J.C., GarciaLiarte, Penafiel, R. y