2.

BIOMOLECOLE NELLA CELLULA

La principale componente di un organismo è l’acqua. Se questa viene fatta evaporare, la maggior
parte del rimanente peso secco è rappresentato da molecole contenenti carbonio, tanto da poter
dire che
la chimica della vita ruota attorno alla chimica del carbonio

IL CARBONIO
Il C ha la possibilità di formare un incredibile numero di molecole quasi senza eccezioni. Le molecole
fondamentali hanno uno scheletro di atomi di carbonio legati tra loro in modo covalente. La proprietà
più esclusiva e fondamentale è di possedere una valenza quattro, il che significa che l’orbitale
elettronico più esterno manca di quattro degli otto elettroni necessari per una condizione di completo
riempimento. Dati che il completo riempimento permette alle molecole di essere stabili, gli atomi di C
tendono a legarsi tra di loro o con atomi che mancano di e-, permettendo la condivisione di un
doppietto di e- tra gli atomi adiacenti. Questi legami avvengono con legami covalenti, cioè forti.

Gli atomi di C sono portati in genere a formare legami con altri atomi di C, O, N, H. Essi sono elementi
tra i più leggeri in grado di fare legami covalenti condividendo coppie di e-. Il loro basso peso atomico
rende i composti che ne risultano stabili.
Il C può formare lunghe catene carboniose, lineari, ramificate o cicliche,
e può dare origine a molte molecole. Queste molecole possono
contenere legami singoli (etanolo, metano, propano), legami doppi
(etilene, co2) o tripli legami (acido cianidrico).

Le molecole che contengono il carbonio sono stabili.

La stabilità delle molecole organiche è una proprietà data dalla configurazione elettronica più probabile
di ciascun atomo di C nella molecola. La stabilità è espressa in termini di energia di legame (quantità di
energia necessaria per rompere 1 mole di legami) ed è esplicitata in calorie.
La rottura di un legame covalente richiede una grande quantità di energia.
Energia di legame le di vari legami:

Il vantaggio del legame singolo C-C è evidente se confrontiamo la

sua energia con quella della radiazione solare. Dal grafico di vede
una relazione inversa tra la lunghezza d’onda della radiazione e il
suo contenuto di energia.
Le molecole che contengono il carbonio sono diverse

Quando sono coinvolti solo atomi di H, i

composti sono definiti idrocarburi, che sono
insolubili.

Le biomolecole sono derivate da idrocarburi in cui gli atomi di idrogeno sono sostituiti da gruppi più
reattivi (gruppi funzionali):

Gruppi carichi negativamente

:/ Gruppo carico positivamente

Gruppi neutri ma polari

Le molecole contenti C possono formare degli stereoisomeri

Perché l’atomo di C possiede una struttura tetraedrica con simmetria geometrica. Quando 4 differenti
atomi o gruppi di atomi sono legati ai 4 vertici della struttura tetraedrica sono possibili 2 diverse
configurazioni spaziale, che hanno stessa formula di struttura, ma non sono sovrapponili, sono
speculari e sono chiamate stereoisomeri. Hanno anche stessa reattività. Dato che sono possibili 2
stereoisomeri per ogni atomo di carbonio asimmetrico, un composti con n atomi di C, potrà avere 2^n
possibili stereoisomeri.

Hanno la stessa formula di struttura

Non sono sovrapponibili
Sono speculari
Hanno la stessa reattività

n
2 stereoisomeri

4 molecole di glucosio
= 16 stereoisomeri
COMPONENTI ORGANICI E INORGANICI DELLA CELLULA

I componenti inorganici sono: I componenti organici sono:

- Acqua (75-85%) - proteine (10-20%)
- Ioni (1-1,5%) - acidi nucleici (1-1,5%)
- glucidi (1%)
- lipidi (2-3%)

L’importanza dell’acqua
È presente in due forme: libera 95% e coniugata 5%.

Per capire come mai l’acqua è così importante

dobbiamo soffermarci sulla polarità, che è responsabile
della sua coesività e di stabilizzare la T, ed è il
solvente universale.
L’acqua ha una molecola con una struttura triangolare,
dove i due atomi di H legati all’O hanno un angolo di
104°. Gli e- tendono a distribuirsi in modo ineguale, O ha
parziale carica negativa, l’H ha una parziale carica
positiva. Questa separazione di cariche conferisce alla
molecola d’acqua la sua polarità, che è responsabile
delle sue proprietà.

Coesività

Grazie alla polarità le molecole di acqua sono affini l’una con l’altra e tendono ad orientarsi
spontaneamente in modo che l’atomo elettronegativo di ossigeno di una molecola sia associato con un
atomo elettropositivo di idrogeno di una molecola adiacente. I legami di questo tipo vengono detti a H.
Dato che ogni atomo di O può legarsi a due di H, ed entrambi gli atomi di H possono legarsi agli atomi
di O delle molecole adiacenti, l’acqua come liquido è caratterizzata da estesa rete tridimensionale di
molecole unite com legami a H. I legami sono continuamente rotti e ricostruiti, con una vita media di
pochi microsecondi. È la tendenza a formare legami a H tra le molecole adiacenti che rende l’aa qua
cosi coesiva. Questa coesività spiega l’elevata tensione superficiale dell’acqua oltre al suo elevato
punto di ebollizione.

Capacità di stabilizzare la T
Dai legami a idrogeno tra le molecole adiacenti deriva l’elevato calore specifico che conferisce
all’acqua la sua capacità di stabilizzare la temperatura. Per via della grande estensione dei suoi
legami ad idrogeno, il calore specifico dell’acqua è di gran lunga superiore a quello di molti altri liquidi.
Molta dell’energia che in altri liquidi contribuirebbe all’aumento dell’agitazione molecolare e di
conseguenza l’innalzamento della temperatura, nell’acqua è impegnata per rompere i legami a
idrogeno, stabilizzando la soluzione acquosa a discapito di ampie variazioni di temperatura. Le cellule
liberano una significativa quantità di energia durante le reazioni metaboliche e questo potrebbe
rappresentare un problema di surriscaldamento per le cellule, se non fosse tamponato dall’estesa
quantità di legami idrogeno che continuamente vengono rotti e dal conseguente elevato calore
specifico delle molecole di acqua. La sua polarità è responsabile anche della sua capacità di essere
un ottimo solvente. Molte delle molecole che ci sono nelle cellule sono polari ed interagiscono con le
molecole d’acqua, queste molecole sono dette idrofiliche.
L’importanza degli ioni
I più importanti sono: Na+, K+, Ca++, Mg+ tra i cationi; Cl-, HCO3-, SO4-, PO4- tra gli anioni
Calcio: importante nella contrazione muscolare e nel rilascio dei neurotrasmettitori
Magnesio: assemblaggio organuli come ribosomi, e nella formazione di catene polinucleotidiche
Sodio, potassio, cloro: mantenimento potenziale membrana
Ione carbonato: scambio O-CO2
Solfato fosfato: reazioni metaboliche
Il ferro è il veicolo elettivo per il trasporto dell’ossigeno nell’emoglobina.
Lo iodio è uno costituente degli ormoni tiroidei.

COMPONENTI ORGANICI NELLA CELLULA

Le biomolecole appartengono a quattro famiglie:
1. Carboidrati
2. Lipidi
3. Proteine
4. Acidi nucleici

I CARBOIDRATI
I carboidrati sono la classe più abbondante e più grande fonte di combustibile. Sono composti da C, O e
H seconda la formula generale (CH2O)n. I carboidrati sono depositi di energia chimica e materiale da
costruzione di lunga durata delle strutture biologiche.

Monosaccaridi

I monosaccaridi sono di piccole

dimensioni e sono facilmente solubili in
acqua.
Uno zucchero formato da 3 a 7 atomi
di C.

Tutti i monosaccaridi possono trovarsi nella forma lineare, in cui tutti

gli atomi di C tranne uno, formano un legame sia con l’H sia con OH
(gruppo ossidrile); il C rimanente fa parte di un gruppo carbonilico,
che può trovarsi al termine della catena carboniosa nel caso
dell’aldeide (aldozuccheri), o all’interno nel caso dei chetoni
(chetozuccheri). Possono trovarsi anche in una struttura ciclica ad
anello, permessa perché due gruppi funzionali all’interno della stessa
molecola possono reagire insieme. La forma più comune è a 5 o 6
atomi di C.

Disaccaridi
Due monosaccaridi creano un disaccaride, unendosi per condensazione.
I disaccaridi hanno un ruolo di riserva di energia pronta e disponibile. Il saccarosio distribuisce energia
chimica alle varie parti delle piante. Il lattosio fornisce energia ai neonati.

Maltosio (glu+glu) si trova nei semi in fase

di generazione
Oligosaccaridi
I disaccaridi possono unirsi a formare gli oligosaccaridi.

Gli oligosaccaridi formano glicolipidi e glicoproteine, componenti

della membrana plasmatica. Hanno un ruolo informazionale.

Polisaccaridi
I polisaccaridi sono lunghe catene polimeriche di monosaccaridi.
Ci sono polisaccaridi nutritivi e di struttura.
Nutritivi:
- glicogeno: polimero ramificato con un tipo di monomero, il glucosio (omopolimero). È un
deposito di energia chimica negli animali, nel fegato (riserva) e nel tessuto muscolare (funzione
fonte combustibile per produrre atp).
- amido: miscela di due polimeri amilosio (10%) non ramificato ed amilopectina (90%)
ramificata, immagazzinato in granuli nei plastidi. È idrolizzato dall’amilasi delle cellule animali.

Di struttura:
- cellulosa: polimero di glucosio non ramificato componente principale delle pareti delle cellule
vegetali (cotone, lino).
Fibre molto resistenti che garantiscono
alle pareti cellulari di sopportare grosse
sollecitazioni (lino e cotone sono
composti da fibre cellulosa)

Alcuni animali hanno degli enzimi in grado di idrolizzare la cellulosa per nutrirsi. Tra i mammiferi
succede solo nei ruminanti.
- chitina: polimero non ramificato dell’N-acetilglucosammina (resistente, elastico e flessibile)
Si trova nell’esoscheletro e parti rigide del corpo di animali come i granchi.

- glicosamminoglicani (GAG): eteropolimero

 I LIPIDI

Non sono formati da processi di polimerizzazione.

I lipidi sono un gruppo eterogeneo di composti:
- sono spiccatamente idrofobici
- sono non polari
- sono insolubili in acqua
- sono solubili in solventi organici (benzolo, etere, cloroformio)
Dal punto di vista funzionale ci sono:
- lipidi di riserva
- lipidi con attività biologiche
- lipidi strutturali
I lipidi importanti per la cellula sono:
- lipidi neutri o semplici
- lipidi complessi o polari (fosfolipidi)
- steroidi

Lipidi di riserva
I lipidi neutri che sono usati comunemente nelle cellule come molecole di riserva energetica, sono
definiti neutri perché a pH cellula non presentano cariche.
Ci sono due tipi di lipidi neutri: oli e grassi. A Temperature cellulari gli oli sono liquidi, i grassi sono
semisolidi.
I lipidi neutri sono insolubili in acqua e quasi tutti sintetizzati a partire dal glicerolo. Da ogni ossidrile si
dirama una catena laterale formata da un acido grasso. La catena idrocarburica è formata da almeno
4 atomi di C. Le catene di acidi grassi più corti sono idrosolubili, quindi man mano che la lunghezza
della catena idrocarburica aumenta, diminuisce la solubilità in acqua degli acidi grassi che diventano
sempre più oleosi.

Se la catena idrocarburica di un acido grasso è in grado di legare il numero massimo di atomi di C

possibili, si dice che l’acido grasso è saturo. Se si trovano uno o più doppi legami tra gli atomi di C
della catena, si ha una riduzione del numero di H legati, l’acido grasso è insaturo. Gli acidi grassi con
un solo doppio legame sono mono insaturi, quelli con più doppi legami sono poli insaturi.
Le catene degli acidi grassi insaturi, hanno la caratteristica di piegarsi in corrispondenza del doppio
legame. La curvatura rende le catene più disordinate, l’acido grasso è più fluido a T biologiche. Negli
alimenti gli acidi grassi saturi si trovano nei grassi animali come il burro, quelli insaturi sono più
abbondanti negli oli vegetali come l’olio di oliva. Entrambi contengono parte di acidi grassi saturi e
parte di acidi grassi insaturi.

Il glicerolo porta tre gruppi OH a cui gli acidi grassi possono legarsi. Il glicerolo libero è una sostanza
polare, solubile, ha un gruppo dolce e ha proprietà chimiche simili a quelle di un alcol. Se ognuno dei
gruppi oh si lega un acido grasso , tutti i gruppi polari vengono eliminate e si genera una molecola
apolare che è il triglicerude.
Sia i carboidrati che i grassi sono fonti energetiche.
Un maggior numero di doppi legami abbassa la T di fusione dei
lipidi; a T ambiente i grassi vegetali sono liquidi (olii).
Carboidrati—> energia subito disponibile di breve durata
Grassi —> riserve energetiche di lunga durats
 Nelle cellule si accumulano come goccioline lipidiche anidre (nel
citoplasma) o in cellule speciali (adipociti).

Possono essere molto concentrati, occupando tutto il citoplasma

schiacciando il nucleo verso la periferia. Gli adipociti formano dei tessuti
che sono il tessuto adiposo bianco e bruno.

Gli acidi grassi possono legarsi a strutture idrocarburiche o alcooli a lunga catena e dare cere.

Le cere sono consistenti e

sono insolubili in acqua. In
molti animali sottili strati
cerosi ricoprono pelle, pelo
o piume.

I lipidi neutri oltre alla principale funzione di immagazzinare energia: possono essere utilizzati dagli
animali come isolanti termici sotto forma di depositi sottocutanei di grasso o dagli animali acquatici
com agenti impermeabilizzanti.

Lipidi di struttura
I lipidi che contengono un gruppo fosfato sono i fosfolipidi, e costituiscono la classe di lipidi più
abbondante a livello delle membrane cellulari. Il glicerolo forma la struttura portante, ma solo due dei
tre siti di legame sono legati a acidi grassi, il terzo sito è legato a un gruppo fosfato polare che si unisce
a un’altra unità polare; quindi l’estremità della molecola che contiene acidi grassi è apolare e
idrofobica, la porzione con il gruppo fosfato è polare e idrofilica. La molecola è quindi anfipatica. In
ambienti polari come una soluzione acquosa, i fosfolipidi si organizzano in modo tale che solo le teste
polari sono esposte all’acqua. Una di queste disposizioni fosfolipidiche, il doppio strato lipidico, è alla
base della struttura delle membrane biologiche. In un doppio strato i gruppi polari si presentino alle
molecole di acqua circostanti a livello della superficie del doppio strato. Le catene idrocarburiche sono
raccolte insieme all’interno del doppio strato dove formano un ambiente apolare e idrofobico che
esclude l’acqua. Il doppio strato è stabile, perché anche se viene danneggiata, le molecole ritornano
alla loro disposizione normale.

Alcune membrane contengono gli sfingolipidi, basati sulla sfingosina, che ha una lunga catena
idrocarburica con un singolo sito di instaurazione vicino all’estremità polare.
I glicolipidi sono derivati della sfingosina e hanno un gruppo carboidratico al posto del fosfato. Esso
attaccato a un glicolipidi può ottenere da 1 a 6 unità di zucchero (di glucosio, digalattosio, N-ac.). I
gruppi carboidratici sono idrofilici e conferiscono natura anfipatica. I glicolipidi sono componenti
specializzate di alcune membrane, soprattutto di quelle presenti in certe cellule vegetali e del sistema
nervoso. In queste cellule i glicolipidi si trovano sulla superficie esterna della membrana plasmatica
dove svolgono funzioni di siti di riconoscimento biologico.

Glicolipidi
Terpeni sintetizzati dall’isoprene: da esso derivano vitamina A, pigmenti
carotenidi (nelle piante, nella fotosintesi, assorbono lunghezze d’onda
diverse dalla clorofilla), rodopsina (permette la vista in bianco e nero).

Gli steroidi hanno una struttura con 4 anelli carboniosi (solo nelle cellule eucariotiche)

Quello più comune è il colesterolo, molecola

anfipatica, testa polare e corpo e coda apolare. Si trova
nelle membrane plasmatica delle cellule animali e nelle
membrane degli organelli (tranne membrane interne
mitocondri e cloroplasti). Il colesterolo è il punto di
partenza per la sintesi di tutti gli ormoni steroidei, della
vitamina C e di tutti gli acidi biliari.

LE PROTEINE

Le proteine sono le macromolecole più abbondanti, più ubiquitarie e più versatili.

Classificazione in base alla funzione biologica che svolgono:

Antigelo: Negli insetti che vivono ai poli. Si legano si cristalli di

ghiaccio che si formano nel citoplasma e ne inibiscono la
crescita.
Come può un unico tipo di molecola svolgere tante funzioni?
1. Un numero illimitato di forme
2. Ogni proteina ha una struttura ordinata ed unica che le consente di svolgere una particolare
funzione e di interagire selettivamente con altre molecole, conferendole un alto grado di specificità.

Le proteine sono polimeri lineari di aa. In una cellula sono presenti più di 60 tipi di aa, ma solo 20 sono
usati nella sintesi di proteine.

Monomeri
I monomeri sono aa, ognuno con la propria sequenza che conferisce proprietà peculiari. Ogni aa ha
un atomo di carbonio con 4 valenze saturate da un radicale amminico (NH2), un radicale
carbossilico (-COOH), un atomo di H e un radicale R variabile. Ogni atomo di carbonio si lega ai 4
gruppi in due configurazioni (stereoisomeri) non sovrapponibili. Le proprietà specifiche degli aa
dipendono dalla natura chimica dei gruppi R, che può variare da un singolo atomo di H, a gruppi
aromatici complessi.

Nelle proteine c’è solo L-aa.

H
H O Gruppo
Gruppo amminico N C d C carbossilico
basico H OH acido
R
Cambia

Gli aa presenti nelle proteine sono 20, classificati in base alle caratteristiche delle catene laterali.
Sono raccolti in 4 categorie: polari con carica elettrica, polari senza carica, non polari, particolari
proprietà.

Polari con carica

Hanno catene laterali che possono essere ionizzate perché contengono acidi o basi forti. A pH
fisiologico le catene laterali di questi aa sono sempre completamente ionizzate e possono formare
legami ionici con altre specie chimiche dotate di cariche.
 Polari privi di carica

Hanno come catene laterali acidi e basi deboli. Contengono atomi che hanno parziale carica + o -,
formano legami a H con altre molecole (acqua inclusa).

Non polari

Hanno catene laterali idrofobiche e incapaci di formare legami elettrostatici o di interagire con l’acqua.
Non hanno né O ne N. Variano per forma e dimensioni, questo permette loro di associarsi l’un l’altro
con forze deboli di Van der Waals.

Catene laterali con proprietà particolari

Sebbene la catena laterale Sebbene la catena

La glicina è flessibile. La catena
laterale è formata solo da un atomo
di H e può adattarsi sia ad un
ambiente idrofilico che idrofobico. La
glicina spesso si trova in siti dove
due polipeptidi vengono in stretto
contatto.
abbia carattere polare non
carico, essa ha la particolarità
di costituire un legame
covalente con un’altra cisteina,
per formare un ponte disolfuro
(stabilizzano le forme delle
proteine).
laterale abbia carattere
idrofobico, essa ha la
proprietà particolare di
creare snodi nelle catene
polipeptidiche e
interrompere la struttura
secondaria ordinata.

Polimerizzazione
Il processo di unione dei singoli aa in un polimero lineare richiede l’aggiunta di singoli aa alla catena
che si sta formando, mediante condensazione, con la perdita di una molecola di acqua.
Il legame covalente che si forma tra un gruppo carbossilico e un gruppo amminico, nel caso in cui
siano presenti come reagenti degli aa, è chiamato legame peptidico. La catena di aa che si forma in
questo modo ha una direzionalità intrinseca, perchè termina con un gruppo amminico (estremità
ammino terminale o N-terminale) e carbossilico (C-terminale o carbossiterminale).
La formazione del legame peptidico necessita di energia (per attivare aa entrante e per legarlo al
dna transfert) e informazione (perché l’ordine degli aa non è causale ma determinato
geneticamente).
Il prodotto della polimerizzazione degli aa non è una proteina, è un polipeptide. Una proteina è una
catena polipeptidica che ha raggiunto una struttura tridimensionale unica e stabile, ed è
biologicamente attiva.
Le proteine sono molecole composte da una o più catene polipeptidiche. Se sono composte da una
catena, si chiamano proteine monomeriche, se sono formate da più catene si chiamano catene
multimeriche, e queste ultime possono essere formate dallo stesso tipo di polipeptide
(omomultimeriche) o da diversi tipi di polipeptidi (eteromultimeriche).

Una proteina deve la sua struttura e le sue proprietà biologiche a:

- numero degli aa che contiene nella sua molecola
- ai particolari aa inseriti nella sua catena
- alla sequenza che gli aa costitutivi presentano lungo la catena

Le proteine hanno strutture complesse ma definite e prevedibili. La loro struttura può essere
descritta in quattro livelli di organizzazione diversi per aspetto e dipendenti da diversi tipi di
interazione:

1. Primaria 2. Secondaria 3. Terziaria 4. Quaternaria

1. Struttura primaria
La struttura primaria è una sequenza di amminoacidi, cioè l’ordine in cui compaiono. Questa struttura
è resa stabile da legami covalenti, ha importanza genetica (deriva dall’ordine dei nucleotidi nel dna) e
importanza strutturale.

Le sequenze sono scritte da N-terminale a C-terminale, 3’

- 5’.

[ PONTI DI solfuro
Struttura primaria della
ribonucleasi pancreatica.

Globuli rossi. L’emoglobina è una proteina

multimerica responsabile del trasporto dell’O.
È formata da due catene alfa e due beta.

2. Struttura secondaria
La struttura secondaria è la configurazione µ
tridimensionale degli atomi. Sono schemi ripetitivi
di strutture locali. Ci sono due conformazioni: alfa
elica e foglietto beta o sheet. La struttura
secondaria è resa stabile da legami idrogeno che
si formano tra un gruppo imminico e un gruppo
carbonilico.
Alfa-elica:
Nel giro dell’alfa elica i legami
peptidici di ogni 4º aa sono vicini e si
stabilisce un legame H tra il gruppo
NH (imminico) e CO (caebonilico) di
due legami peptidici diversi.
Una regione ad alfa elica è una spirale
Beta-foglietto:
Si stabiliscono legami H tra gruppi CO
ed NH di residui amminoacidici lontani
che possono essere intra o
intermolecolari (cheratina).
I gruppi R sporgono
alternativamente dai
due lati del foglietto.
È un nastro o una freccia.
Motivi strutturali comuni
I segmenti ad ansa che uniscono le regioni ad alfa elica e beta foglietto sono gomitoli statistici o
random coil. Le parte di una catena polipeptidica non organizzate in una alfa elica o beta possono
formare delle cerniere, che sono le parti più flessibili della proteine e sede della maggiore attività
biologica.

Ci sono dei motivi presenti più frequentemente: a forcina o elica-giroelica.

Quando uno stesso motivo è presente in diverse proteine, serve per lo stesso scopo.
Il motivo elica giro elica è una caratteristica delle proteina che legano il dna, che regolano la
sua espressione genica.

3. Struttura terziaria
La struttura terziaria è un avvolgimento spaziale di tutte le eliche e le forme, è una vera struttura
tridimensionale. La struttura terziaria dipende dalle interazioni dei gruppi laterali mediante legami
deboli, non è ripetitiva, nè prevedibile. Ha una conformazione nativa, è un ripiegamento spontaneo o
guidato da altre proteine dette chaperoni molecolari.

Catena polipeptidica che verrà ripiegata nella sua

conformazione nativa, che è la condizione più stabile per
quella particolare sequenza di aa. Non tutte le proteine
sono in grado di assumere la propria struttura terziaria
finale da un semplice processo di autoassemblaggio; non
interagiscono selettivamente con altre molecole, quindi ci
sono altre proteine che aiutano proteine non ripiegate o
piegate male a raggiungere la loro conformazione corretta,
che sono i chaperoni molecolari. Essi si legano a brevi
segmenti di aa idrofobici che tendono ad essere esposti
superficialmente nelle proteine non native, e all’interno
nelle proteine native.
 -

1. Le catene polipeptidiche sintetizzate sui ribosomi con aggiunta di aa.

2. I chaperoni si legano alle catene polipeptidiche nella fase di allungamento, mentre emergono da un
canale di uscita del ribosoma.
I chaperoni impediscono ai polipeptidi di legarsi ad altre proteine presenti nel citosol, perché ne
determinerebbe un ripiegamento non corretto.
3. Quando la sintesi è completa, molte d i queste proteine vengono rilasciate nel citosol dove si
ripiegano spontaneamente nella loro forma nativa (4)
5. In caso di polipeptidi più grandi vengono trasferiti in un tipi diversi di chaperoni (chaperonina) che
contengono camere in cui i polipeptidic si ripiegano nelle sue camere senza interferenza di altre
molecole che sono presenti nella cellula.

In base alla loro conformazione globale (struttura secondaria e terziaria) le proteine possono essere
classificate in due grandi classi:

1. Proteine fibrose: strutture ordinate e ripetitive con forma estremamente allungata,

sono insolubili in acqua o in soluzioni saline diluite.

Es. collagene: proteina fibrosa presente

nei tendini presente nei tendini e nella
pelle.

2. Proteine globulari: forma approssimativamente sferica e

compatta, è molto solubile in acqua.

Es. mioglobina: proteina

globulare nelle cellule
muscolari
La maggior parte delle proteine globulari è costituita da uno o poi moduli distinti chiamati domini.
Dominio: unità discreta ripiegata
localmente con regioni ad alfa elica
e beta foglietto impaccate assieme
ed hanno funzione specifica semi
indipendente.

Due domini funzionali, proteina con funzione multipla: dominio diverso

per ogni funzione.
Es. primo dominio lega sostanza da metabolizzare, secondo dominio
lega enzima

Proteina regolatrice in grado di Le fosfolipasi

legare il Ca e l’actina idrolizzano i
fosfolipidi

4. Struttura quaternaria
La struttura quaternaria è un insieme di più strutture terziarie che collaborano per formare un
unico complesso macromolecolare. È resa stabile da legami deboli e legami covalenti disolfuro.
Si formano o all’interno di una singola catena polipeptidica o fra catene. Quando si formano
all’interno di un polipeptide stabilizzano la struttura terziaria, quando si formano tra più diversi
stabilizzano la struttura quaternaria.
Il processo di assemblaggio delle subunità è spesso spontaneo, e l’info richiesta la troviamo nella
struttura primaria degli aa.

Si vede solo nelle proteine multimeriche. Es. emoglobina

In alcuni casi può esistere un livello più elevato di assemblaggio: due o più proteine sono organizzate
in un complesso multimerico (economia di funzione).
In cui ogni proteina è coinvolta in modo sequenziale nello stesso processo a più tappe.

Esempio: enzima complesso piruvato diedrogenasi formata

da 3 enzimi e 5 coenzimi.
 Le proteine possono subire alterazione (denaturazione)
a causa della T, del pH, di sostanze chimiche e di
radiazioni. Perde la sua attività biologica.

Togliendo urea e
mercaptoetanolo torna nella
sua forma nativa, riacquistando
le sue funzioni biologiche.

GLI ACIDI NUCLEICI

Gli acidi nucleici sono presenti in tutti gli organismi viventi, sono responsabili dell’immagazzinamento,
trasmissione ed espressione dell’informazione genetica. Sono i depositari dei caratteri ereditari (DNA)
e dirigono la sintesi proteica della cellula (DNA ed RNA).

Ci sono due tipi di acidi nucleici:

1. Acido desossiribonucleico (DNA)
2. Acido ribonucleico (RNA)

Il dna è localizzato maggiormente nel nucleo, ma piccole parte le

troviamo anche nei mitocondri e nei cloroplasti. Il dna nucleare
programma la sintesi proteica nel citoplasma, dirigendo la sintesi
delle molecole di rna messaggero, che lasciano il nucleo
attraverso i pori nucleari e si legano ai ribosomi nel citoplasma.
Mano a mano che un ribosoma si muove lungo uno specifico rna
messaggero, il messaggio viene tradotto nella specifica
sequenza amminoacidica di un polipeptide. Il dna dirige anche la
sintesi delle molecole di rna ribosomiali, delle molecole di rna
transfert (portano gli aa corretti ai ribosomi durante la sintesi
proteica).

Gli acidi nucleici sono formati da monomeri in sequenze specifiche.

I monomeri sono i nucleotidi, macromolecole informazionali che contengono unità monomeriche non
identiche in una sequenza specifica.

Zucchero (diribosio per rna, di-desossiribosio per il dna) a 5 atomi di

C, a cui sono legati un gruppo fosfato e una base azotata.
Il fosfato è unito mediante un legame fosfoestere al C in posizione
5’ e la base èattacata al C in posizione 1’.
Le basi possono essere purine (A, G) o pirimidine (C,T).
L’rna ha U invece che T. Se da un nucleotide viene rimosso un
fosfato, L’Unità base zucchero è detta nucleoside.
Catena polinucleotidica: struttura primaria del dna ed rna
I nucleotidi sono legati da legami covalenti. Un gruppo fosfato già unito da un fosforodiestereo al C5’
di un nucleotide si lega con un secondo legame fosfodiesterico al C3’ del nucleotide della catena in
formazione. Si forma una catena polinucleotidica con direzione intrinseca, per convenzione
dall’estremità 5’ (testa del dna) all’estremità 3’ (cosa del dna). Come per le proteine serve energia.

DNA
I gruppi zucchero-fosfato sono carichi e quindi si trovano
all’esterno dell’elica, le basi azotate, composti aromatici
con minore affinità con l’acqua, sono all’interno.

Le catene sono orientate in direzioni opposte. Le catene

sono antiparallele, le basi azotate di appaiano secondo la
legge di Watson e Crick. 2
legami
a te

3
legami
a te
Come per le proteine serve informazione. I nucleotidi sono aggiunti in una sequenza specifica
determinata geneticamente attraverso una molecola di dna preesistente che serve da stampo. Lo
stampo è il dna sia per il dna che per l’rna.

Si originano 2 filamenti polinucleotidici che si avvolgono ad alfa elica e

che sono orientati in direzioni opposte (antiparalleli). I filamenti sono
tenuti a regolare distanza tra loro da basi azotate. L’elica ha andamento
destrorso con un passo regolare di 3,4nm.

La struttura a doppia elica

costituisce la struttura secondaria
del dna.

Le basi azotate dei nucleotidi che costituiscono il dna e cioè A, T, C e G, costituiscono le lettere di un
codice, il codice genetico che viene decodificato è tradotto in proteine.
Per svolgere questa funzione, ci sono l’rna insieme al dna.
RNA
A differenza del dna è un singolo filamento polinucleotidico (struttura primaria), distesa in più punti,
in altri avvolto su se stesso in giri elicoidali (struttura secondaria).
Ci sono tre tipi di rna:
mRNA tRNA RNA ribosomiale

RNA messaggero: porta l’info dal nucleo al
citoplasma. Rappresenta il 2,5% dell’RNA
totale ed è la copia della sequenza di
nucleotidi che, nel dna, racchiude l’info per
la sintesi di una determinata proteina.
RNA di trasporto o solubile: riconosce le triplette
(codoni) dell’mRNA attraverso un anticodon e
trasferisce sui ribosomi i vari aa che formano le
proteine. È una piccola molecola (70-90 nucleotidi)
ed ha una caratteristica forma a trifoglio.

RNA ribosomiale: che si associa a proteine e forma i ribosomi