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BIOCHIMICA LEZIONE 2

La cellula per riconoscere una molecola e capire se la molecola è un carboidrato piuttosto che una proteina
si basa sui gruppi funzionali, la molecola di un aminoacido dovrebbe avere per forza due gruppi funzionali,
se non ci sono non è più un aminoacido ma un'altra cosa.

Dobbiamo sapere i 5 gruppi funzionali:

 Il gruppo carbossilico
 Il gruppo idrossilico
 Il gruppo amminico
 Il gruppo aldeidico
 Il gruppo chetonico

L’amminoacido non è che un carbonio alpha (carbonio α) centrale che ha due gruppi funzionali, gruppo
amminico e gruppo carbossilico, essendo che il carbonio ha 4 legami è ovvio che abbiamo bisogno di saturare
tutti i legami del carbonio e abbiamo bisogno di un gruppo R, il gruppo R è quello che varia tra un
amminoacido e l’altro.

Se noi andiamo a vedere gli amminoacidi che sono contenuti nelle nostre proteine essi sono 20 (anche se in
realtà sono 22), sono detti amminoacidi proteici, esistono anche amminoacidi non proteici, li troviamo nel
nostro organismo, sono importanti per il metabolisbo cellulare.

I 20 amminoacidi possiamo classificarli in funzione del gruppo R, possiamo avere gruppi non polari, cioè che
non hanno una carica elettrica.

Ci sono quelli che sono polari, se li mettiamo dentro l’acqua possono perdere il protone che va a modificare
il pH. Abbiamo quelli che hanno catena laterale acida, quali gli amminoacidi aspartico e glutammico, poi
abbiamo amminoacidi con catena laterale basica, ovvero che possono rendere il pH alcalino, sono lisina,
arginina e istidina.

Gli amminoacidi non polari li troviamo ficcati nelle membrane, perché reagiscono con i lipidi della
membrana. I segmenti proteici che attraversano il doppio strato lipidico sono composti principalmente da
aminoacidi non polari (idrofobici), soprattutto glicina, leucina, isoleucina, alanina e valina.
Gli amminoacidi polari sono quelli che possono reagire con l’acqua, possono perdere protoni, non polari vuol
dire che non hanno una carica.

Nell’immagine seguente classificazione amminoacidi in base alla struttura.

La nomenclatura, a volte si trova il nome completo, a volte solo la sigla (vedi prima immagine in alto).
Tuttavia esistono questi amminoacidi che non sono coinvolti nelle proteine, non li troviamo nel codice
genetico. Però il nostro organismo ne ha bisogno, come l’ornitina e la citrullina, sono amminoacidi molto
importanti per organicare (convertire elementi o composti chimici semplici dallo stato inorganico allo stato
organico, mediante il processo dell’organicazione) l’urea.

Noi tutto quello che mangiamo lo trasformiamo in pipì o CO2, il carbonio lo espello in forma di CO2, l’acqua
che produco sotto forma di urina o di sudore per mantenere la temperatura. L’azoto viene espulso anch’esso
con la pipì, l’azoto ci danneggia i neuroni, quindi dobbiamo espellere quello in eccesso.

L’omocisteina è un amminoacido molto importante, ma il problema è che il suo metabolismo genera la


cistationina che ha a che fare con la rigidità delle pareti coronarie. Molte volte gli sportivi non si rendono
conto se hanno una mutazione silente nell’enzima che codifica per la beta cistationina, questo enzima si
accumula col tempo (non c’è un fenotipo clinico, la persona sta bene), quando va sotto sforzo l’irrigazione
del cuore non è più normale e va in infarto. Quindi è importante avere il giusto valore di omocisteina.

L’amminoacido γ-amminobutirrico (Gama-Aminobutirico) principale neurotrasmettitore inibitorio nei


mammiferi, del sistema nervoso centrale. Responsabile nella regolazione dell'eccitabilità neuronale in tutto il
sistema nervoso. Negli esseri umani GABA è anche direttamente responsabile per la regolazione del tono
muscolare.

La Beta Alanina (β-alanina) è un amminoacido molto importante, esso è componente di peptidi come la
carnosina (molto presente nel muscolo rosso), anserina e balenine, presenti nelle carni e nel pesce.
La carnosina che è formata da due amminoacidi, la β-alanina (amminoacido non proteico) e L-istidina. Questi
due amminoacidi hanno una funzione importante sia per gli sportivi che per i soggetti sedentari, perché la β-
alanina con la L-istidina formando la carnosina, giocano sulla capacità di metabolizzare l’acido lattico.

Queste molecole hanno una caratteristica speciale che si chiama la chirialità, in chimica è detta chirale una
molecola non sovrapponibile alla propria immagine speculare nelle tre dimensioni, Al contrario, una molecola
sovrapponibile alla propria immagine speculare nelle tre dimensioni (tramite rotazioni e traslazioni) è detta
achirale. Nella natura per ogni molecola di amminoacido abbiamo due tipi, hanno le forme chirali, la forma L
e la forma D. Se noi mettiamo questa molecola nella luce polarizzata, la luce polarizzata gira a sinistra, ???
(non si capisce cosa ha detto), il mio organismo cosa riconosce, la L o la D? Noi riconosciamo la L, non si sa il
perché.

La classificazione degli amminoacidi dal punto di vista energetico, perché uno sportivo deve sapere la
propria energia da dove viene, non abbiamo un serbatoio come le macchine, abbiamo una energia intrinseca,
usiamo molecole per la nostra attività motoria.

Se andiamo a classificare i nostri 20 amminoacidi, le nostre proteine sono composte da questi 20


amminoacidi, soprattutto la massa muscolare. Se noi apriamo la fibra muscolare, troviamo i miofilamenti, al
suo interno troviamo molte proteine tra le quali l’actina e la miosina.

Immaginiamo di fare una dieta tipo la Ducan, si perde massa, non grasso, perché perdo proteine. Degrado le
mie proteine e di conseguenza degrado la mia massa se non uso gli amminoacidi glucogenici (GAA,
dall'inglese Glucogenic Ammino Acids, si intendono quella serie di amminoacidi che possono essere impiegati
per essere convertiti a glucosio tramite il processo di gluconeogenesi, principalmente da parte del fegato, e
secondariamente da parte del rene) e chetogenici (KAA, dall'inglese Ketogenic Ammino Acids, sono quegli
amminoacidi che possono essere convertiti ad acetil-CoA o acetoacetato, e quindi contribuire alla formazione
di corpi chetonici).
Con la dieta possiamo modificare il nostro metabolismo, è una nostra capacità, spingendo il metabolismo
verso la chetogenesi favoriamo la degradazione degli amminoacidi.

Possiamo classificare gli amminoacidi in due rami: glucogenici e chetogenici, glucogenici significa che un
amminoacido ha un certo metabolismo suo che può sintetizzare glucosio, mentre il chetogenico è quello che
sintetizzerà i corpi chetonici.

Se il professore chiede “Dammi un esempio di un amminoacido chetogenico” noi dobbiamo saperne almeno
uno di quelli che hanno una funzione mista, ovvero che fanno sia la chetogenica che la glucogenica, sono:
Isoleucina, Fenilalanina, Tirosina e Triptofano.

In realtà su 20 abbiamo 18 amminoacidi glucogenici, il prof non pretende di saperli tutti e 18 ma almeno 2-3
dobbbiamo conoscerli. Puramente quelli che sono chetogenici sono Leucina e Lisina.
Un'altra classificazione molto importante è quella di amminoacidi essenziali e non essenziali. Gli
amminoacidi non essenziali sono quelli che noi siamo in grado di sintetizzarci da soli, quelli essenziali invece
non siamo in grado di sintetizzarli e quindi dobbiamo apportarli giornalmente con la dieta, questi ultimi si
devono sapere a memoria.

La maggior parte delle malattie metaboliche per i bambini dipendono da una carenza di amminoacidi
essenziali.

Il metabolismo degli amminoacidi ramificati: Isoleucina, Leucina e Valina.

Gli amminoacidi aromatici: Felinalina e Triptofano.

Amminoacidi glucogenici significa che sono amminoacidi grazie al loro metabolismo e possono sintetizzare
il precursore che può diventare glucosio.

Quando si perde la massa, la si perde perché il tuo metabolismo deve ricavare glucosio da quegli
amminoacidi.

Il glucosio è una molecola molto importante, la nostra glicemia oscilla tra 80 e 110 mg/dl (milligrammi), se si
scende al di sotto di 70 si entra in coma e si muore. Se si va oltre 110 viene il diabete. La Glicemia deve essere
costante. Per esempio se vado a calcolare la glicemia di chi fa digiuni prolungati scoprirò che è sempre
costante, perché il fegato fa di tutto per mantenerci in vita, viene stimolato dall’ippotalamo. Gli amminoacidi
sono i preferiti del fegato da metabolizzare e trasformare in glucosio.

Esempio di un amminoacido glucogenico, l’alanina, per entrare in una via metabolica che mi porta alla sitensi
del glucosio ho bisogno del piruvato. Vado a trasferire NH3 su questa molecola che diventerà glutammato, è
un amminoacido. Basta trasferire il gruppo amminico su un acido alpha cheto e ho l’amminoacido
corrispondente.
Gli amminoacidi sono precursori ormonali, senza amminoacidi non posso sintetizzare ormoni, per esempio
gli ormoni tiroidei. Se non abbiamo la tirosina la tiroide non può sintetizzare gli ormoni T3 e T4. Se la tirosina
non si trova a livello cerebrale non potete sintetizzare le catecolamine, hanno una funzione straordinaria, ci
salvano la vita da momenti di stress e pericolo. La famiglia delle catecolamine è formata da tre molecole:
dopamina, noradrenalina e l’adrenalina. Sono sintetizzate sia a livello surrenale sia a livello cerebrale.

Se volessi calcolare le capacità reattive del soggetto dipendono dalla capacità reattiva della reazione
biochimica, il tempo di reazione più rapido è di 36 millisecondi (non esiste un vivente che va sotto questo
tempo) in questo brevissimo lasso di tempo il mio corpo ha percepito il pericolo e reagito, questo grazie alle
catecolamine, noi le sintetizziamo e le teniamo pronte, appena arriva un impulso nervoso che avverte del
pericolo vengono versate nel sangue e fanno il loro effetto, che dura 4-5 minuti, poi il nostro organismo si
depura poiché non possiamo reggere quell’effetto troppo a lungo.
Le catecolamine posso sintetizzarle solo se ho a disposizione la tirosina, se non ce l’ho non posso sintetizzare
la dopamina.

La dopamina (è un neurotrasmettitore endogeno) è importante a livello cerebrale (parla del film intitolato
“Risvegli”), è usata come farmaco per alcuni tipi di parkinson.

Un'altra molecola molto importante per noi sportivi è la creatina, siamo capaci di sintetizzarla, solo che ne
sintetizziamo poca, per un agonista la creatina va coniugata alla carnosina, per aumentare le performance.

Per sintetizzare la creatina ho bisogno dell’arginina e della glicina.

La Creatina (acido metil-guanidin-acetico) viene sintetizzata nell’organismo a livello epatico e renale


utilizzando 3 aminoacidi (in blu nello schema in alto): la metionina fornisce il gruppo metilico (reazione
di transmetilazione); la glicina fornisce il gruppo acetico (e l’azoto) e l’arginina il gruppo amidinico. Il prof
non ci chiederà la reazione, questo è solo un approfondinmento, nella spiegazione non cita la metionina.

Questi 2 amminoacidi sono tutti non essenziali, serve a ristabile l’energia dentro il muscolo, quel poco di ATP
che abbiamo dentro le cellule, tra le quali anche la fibra muscolare, serve per mantenere l’osmosi, quindi la
pompa sodio-potassio. Immaginiamo di essere seduti, siamo rilassati, quindi la quantità energetica che
abbiamo a disposizione nel muscolo è solo quella che gira per la pompa sodio-potassio. Se scattiamo
improvvisamente (il prof fa l’esempio del ladro che ruba la bici) grazie alle catecolamine, da dove viene la
nostra energia? Da dove viene quell’ATP che consente al muscolo di contrarsi, grazie alla fosfocreatina? In
quei 36 millisecondi le mie cellule si adattano a produrre ATP, trasformo la fosfocreatina in creatina e il
fosfato lo do all’ADP formando l’ATP, l’ATP va alla testa della miosina e all’actina per consentire la
contrazione.

Il muscolo scheletrico può essere paragonato ad un motore, in grado di convertire l'energia chimica, fornita
dall'ATP, in energia meccanica, agendo sul sistema di leve scheletriche con un buon rendimento (non più del
30-50% di questa energia viene dissipata come calore). Il risultato di questa reazione endoergonica è la
contrazione muscolare.

Ogni molecola della miosina presenta due siti di legame, uno per una molecola di ATP ed uno per l'actina. La
sua attività ATPasica le consente di idrolizzare l'ATP ad ADP + fosfato inorganico e di utilizzare l'energia così
sviluppata per generare il movimento. Il tutto avviene con un ciclo di eventi molecolari:

L'ancoraggio dell'ATP nella specifica sede di legame sulla testa della miosina porta al distacco di quest'ultima
dalla molecola di G-Actina

L'ATP, legata alla testa miosinica, viene idrolizzata ad ADP e fosfato inorganico (Pi); entrambi i prodotti
rimangono ancorati in questa sede; per consentire tale reazione sembra necessaria la presenza di magnesio.

L'energia liberata dall'idrolisi dell'ATP induce una rotazione della testa della miosina che, caricandosi di
energia potenziale, si lega debolmente ad una molecola di G-actina con un angolo di 90°.

Il rilascio del fosfato inorganico provoca un cambiamento conformazionale nella testa della miosina,
generando il cosiddetto colpo di frusta. La fune (il filamento di actina) viene così tirata verso il centro del
sarcomero, vale a dire verso la linea M.

La testa della miosina rilascia anche la molecola di ADP e rimane strettamente ancorata all'actina, in uno
stato di rigor che dura soltanto pochi istanti, prima che il ciclo ricominci con l'ennesimo legame miosina-ATP.

Quando effettuo lo scatto di cui sopra, le catecolamine che grazie all’adrenalina hanno dei recettori
particolari, vanno ad attivare la glicolisi anaerobica, quindi posso continuare a produrre ATP in condizione di
mancanza di ossigeno. Ritornando all’esempio del ladro, se lo inseguiamo man mano che si corre il sangue
gira, grazie anche all’adrenalina che ha aiutato il cuore a battere più forte, fornendo ossigeno ai muscoli e
quindi facendo scattare la glicolisi aerobica, sul lungo periodo subentra l’altro metabolismo, degli acidi grassi.
Se sto facendo un peso, più il movimento è potente più richiede ATP, il concetto di consumazione dell’energia
è molto complesso. Al contrario di una macchina, dove se non c’è benzina si ferma, il tuo organismo ha un
sistema adattativo.

L’importanza degli amminoacidi, riassumendo ecco a cosa servono:

1. Sintetizzare le proteine.
2. Sintetizzare il glucosio.
3. Sintetizzare i corpi chetonici.
4. Sintetizzare neurotrasmettitori come le catecolamine.
5. Sintetizzare la creatina.

Posso sintetizzare anche le ammine biogene, gli amminoacidi hanno due gruppi funzionali, gruppo
ammininico e carbossilico, se volessi inserire un amminoacido nel metabolismo dei carboidrati per
sintetizzare il glucosio vado a togliere il gruppo amminico, se invece voglio creare una base, delle ammine
biogene, vado a togliere il gruppo –COOH ovvero il gruppo carbossilico. In questo caso mi serve l’istidina, se
vado a decarbossilare vado a formare l’istamina, è una base, fa parte delle ammine biogene, ci serve per la
stimolazione del sistema immunitario, un soggetto normale ha una quantità normale di essa, un soggetto
allergico ne ha una quantità abnorme.
Generalmente il pool quotidiano che mi serve per mantenere la funzionalità del mio corpo, mi servono 100
grammi di amminoacidi, intendendo sia essenziali che non. 30 grammi di 100 grammi servono a sintetizzare
le porfirine (gruppo eme che troviamo nell’emoglobina, la corretta ossigenazione dei vari tessuti negli
organismi animali fungendo da trasportatore di ossigeno), la creatina, le catecolamine, le basi puriniche e
pirimidiche ecc…

Abbiamo una quantità intrinseca di amminoacidi, che ricicliamo, la cellula ogni giorno degrada un centinaio
di proteine, per esempio, se la cellula vede un mitocondrio che non va bene lo elimina per sostituirlo con uno
buono, abbiamo un sistema chiamato autofagia, è un meccanismo cellulare di rimozione selettiva di
componenti citoplasmatici danneggiati, ci consente di digradare i singoli organelli. Tornando all’esempio di
prima, se un mitocondrio non funziona la cellula lo digrada riciclando le molecole, in particolare gli
amminoacidi, un mitocondrio che è formato da migliaia di proteine non lo elimina e basta, estrae le proteine
e gli amminoacidi. Se gli serve l’amminoacido se lo tiene sennò lo riversa nel sangue per farlo usare ad altre
cellule.

La restante parte dei 100 grammi visti prima va a sintetizzare glucosio (amminoacidi glucogenici), un’altra
parte va a sintetizzare i corpi chetonici, ci sono amminoacidi che possono sintetizzare acidi grassi.

Gli amminoacidi possono sintetizzare proteine, ma possono sintetizzare anche i peptidi, per definizione un
peptide ha circa 10 amminoacidi, i peptidi sono funzionali (La catena primaria di un polipeptide “escludendo
quindi gli eventuali gruppi prostetici” costituisce la struttura primaria di una proteina).

Importanza della sintesi lipidica, per esempio il favismo, chi ha questa malattia genetica ha i globuli rossi che
si spaccano, il globulo rosso non ha il nucleo e non ha mitocondri (che sintetizzano l’ATP), allora come fa a
vivere 3 mesi? Il globulo rosso è rosso perché c’è l’emoglobina, contenente l’eme che conferisce questa
colorazione. Per mantenere la sua forma il globulo rosso ha bisogno di ATP, forma che è mantenuta grazie
alla omeostasi mantenuta a sua volta dalla pompa sodio-potassio che a sua volta per lavorare ha bisogno di
ATP. L’ATP viene dalla glicolisi, quindi dovrebbe lavorare in condizione anaerobica, se lavora in condizione
anaerobica va a produrre acido lattico, e l’acido lattico se si accumula è dannoso, è fatale. Va a formare (non
si capisce bene, se è formata dall’acido lattico o no) l’acqua ossigenata altamente concentrata è tossica, a
differenza di quella che usiamo per le ferite che non è molto concentrata. Quando corri produci acqua
ossigenata, anche quando sei concentrato nello studio, il nostro corpo deve depurarci da essa, il sistema di
depurarione è la glutatione perossidasi, dovremmo trasformare questa acqua ossigenata in acqua normale,
però per trasformare questa molecola in due molecole normali ho bisogno di idrogeno, ??? (non si capisce
cosa dice), per avere questo ho bisogno di un enzima chiamato glucosio sei fosfato deidrogenasi (abbreviato
in G6PD o G6PDH) questo enzima mi fa deidrogenare il glucosio, producendo NADPH. Le persone che hanno
il favismo non hanno questo, questo enzima non gli funziona per cause genetiche.

Abbiamo bisogno sia del peptide NADPH e sia del Glutatione, il Glutatione siamo capaci di sintetizzarlo noi
stessi, basta avere cisteina, glicina e glutammato, sono tutti amminoacidi non essenziali. Tanto è vero che
quelli che fanno agonismo ne hanno bisogno, è un forte antiossidante.

PROTEINE

Se noi cremiamo un uomo di 70kg troviamo che il 60% è costituito di acqua, dopo l’acqua troviamo subito
che il 17% è proteine, 1% solo di carboidrati. Questo significa che le proteine sono davvero molto importanti,
per il lavoro che svolgono, se per esempio si guarda la struttura dell’osso al microscopio troveremo il
collagene (la principale proteina del tessuto connettivo negli animali), che viene sintetizzato dagli osteoclasti,
una cellula specializzata a sintetizzare l’osso. Se andiamo ad analizzare il neurone ognuno di essi ha un
assone, che può arrivare a misurare anche 70cm, in esso troviamo i neurofilamenti che fanno anche da
sostegno, grazie alle proteine. Nel muscolo troviamo la fibra muscolare, è un'unica struttura, sono tante
cellule una accanto all’altra per formare le fasce muscolari, questa forma allungata della fibra muscolare è
mantenuta grazie alle proteine, i miofilamenti che sono all’interno, tra i quali troviamo l’actina e la miosina.
La struttura è quindi molto legata alle proteine.

Gli anticorpi che fanno parte del nostro sistema di difesa non sono altro che proteine globulari. La
trasformazione delle molecole, quando si mangia il pane, il pane viene digradato grazie alla saliva, alla fine
del masticare si ha una sensazione dolciastra, quelli sono carboidrati, glucosio, l’enzima alfa-amilasi che
idrolizza l’amido a zucchero ci restituisce quella sensazione dolciastra, gli enzimi sono proteine.

Il trasporto, dentro il sangue possiamo trasportare delle sostanze tossiche e non, abbiamo delle proteine
specializzate, ci sono delle proteine di trasporto che se vengono a mancare abbiamo problemi seri, c’è una
proteina che trasporta il testoterone (il professore la chiama TRA in realtà online è la SHBG la TRA non viene
citata da nessuna parte), se è assente si perde la virilità.

Le proteine sono formate da amminoacidi che creano tra di loro un legame peptidico, le proteine dentro il
nostro organismo assumono varie forme, sono quattro strutture: la struttura primaria, la secondaria,
terziaria e quaternaria.

La struttura primaria non è che la squenza degli amminoacidi, le proteine sono formate da amminoacidi, la
sequenza è codificata dal DNA. Tra di noi siamo diversi l’uno dall’altro, ma la diversità sta nel nostro fenotipo,
ed è dell’1%. La struttura delle nostre proteine può cambiare, c’è una selezione naturale che cerca di
migliorare l’espressione genica delle proteine.

La struttura secondaria, per esempio i capelli non sono altro che proteine (cheratina), le unghie sono
proteine, qual è la differenza tra capello ed unghia, la cheratina dei capelli e quella dell’unghia sono quasi la
stessa proteina, la cheratina del capello è lunga mentre quella dell’unghia è piatta, la prima è perché abbiamo
l’alfa elica (α elica), rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere,
mentre nel secondo caso vanno a formare il foglietto beta (β-foglietto) è la seconda forma più diffusa di
struttura secondaria delle proteine (la prima è l'alfa elica), che consiste di più filamenti β disposti uno accanto
all'altro e collegati tra loro da tre o più legami idrogeno che formano una struttura planare molto compatta.

La struttura terziaria, è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina, durante la sintesi delle
proteine più si comprimono “appallottolandole” più si restringe lo spazio tridimensionale da esse occupate,
sennò occuperebbero troppo spazio dentro il citoplasma, assumono una forma globulare o sferica. Per
questo vengono in aiuto gli amminoacidi, se sono amminoacidi che possono reagire tra di loro tramite il
gruppo R posso farli avvicinare e fargli assumere la forma terziaria. L’albumina è una forma terziaria ad
esempio.

Per esempio l'emoglobina è una proteina formata da quattro sub unità, quindi da quattro palline, questa
forma è formata da più di due proteine, la andiamo a chiamare struttura quaternaria (Le proteine, uguali o
diverse tra loro, assumono ciascuna la propria struttura terziaria, ma possono organizzarsi in strutture ancora
più complesse interagendo tra loro). La struttura quaternaria in definitiva è formata da più proteine.
Le sciapromine (termine che online non esiste, non sono riuscito a capire a cosa si riferisca) quelle che fanno
accartocciare le proteine, l’Alzheimer avviene quando il cervello comincia a morire, perché andiamo a
depositare nel cervello della “sporcizia”, la malattia è dovuta a una diffusa distruzione di neuroni,
principalmente attribuita alla beta-amiloide, una proteina che, depositandosi tra i neuroni, agisce come una
sorta di collante, inglobando placche e grovigli "neurofibrillari". La differenza tra un soggetto normale e uno
malato è che nel primo la beta-amiloide rimane disciolta nel citoplasma, mentre nel soggetto malato si
deposita. Siccome il neurone non riesce a pulirsi va in apoptosi, la morte programmata, il neurone dopo che
muore viene sostituito dalla glia, quindi da materiale che non mi serve e quindi il cervello perde le sue
funzioni. Uno dei problemi dell’amiloide è che esitono mutazione delle sciapromine, sono quelle più colpite.

Se noi prendiamo una proteina che è formata da tantissime sub unità quella è la struttura quaternaria.

Se il prof chiede come sono fatte le proteine noi gli dovremo dire tutte e quattro le strutture appena
analizzate.

LE PROTEINE GLOBULARI

le proteine globulari – emoproteine globulari. Le emoproteine sono un gruppo di proteine specializzate che
legano strettamente a sè un gruppo prosterico chiamato eme. Il gruppo eme assume un ruolo diverso a
seconda dell'ambiente generato dalla struttura tridimensionale della proteina.

Le emoproteine, dal nome “emo” si capisce che in qualche modo c’entra il sangue, sono delle proteine che
hanno un gruppo prostetico chiamato “eme” (cioè la parte non proteica). Nelle emoproteine troviamo
l’emoglobina e la mioglobina. Ne parla perché in quanto sportivi dobbiamo capire perché il muscolo è rosso,
ovvero per la presenza della mioglobina, il sangue è rosso per la presenza dell’emoglobina, il colore rosso
è dovuta all’eme, perché la parte proteica non si colora, mentre la parte non proteica “eme” può dare il
colore rosso nelle parti in cui si trova.

L’emoglobina e la mioglobina fanno parte delle cromoproteine (biomolecola formata dall'unione di una
proteina con un pigmento). Le cromoproteine sono quelle proteine che contengono nel gruppo prospetico
“eme” i pigmenti che danno il colore a quella proteina. L’eme è una protoporfirina, al suo centro troviamo il
ferro Fe2+. Se fosse Fe3+ non potrebbe trasportare l’ossigeno perché l’ossigeno ha due cariche negative,
esistono delle patologie, come la metaemoglobina (il professore la chiama metalloglobina ma non trova
riscontro sul web), in cui il ferro nel gruppo dell'eme è nello stato Fe3+ (ferrico), non Fe2+ (ferroso)
dell'emoglobina normale. Il cambiamento dello stato di ossidazione priva la molecola della sua capacità di
legare reversibilmente l'ossigeno, e quindi perde anche la sua funzione fisiologica di trasporto dello stesso.
L’emoglobina è formata dall’eme (Fe-protoporfirina IX), la parte non proteica, al centro troviamo il ferro che
è legato con 4 atomi di azoto. Questa è la formula di cristallizazione dell’emoglobina per capire com’è fatta.

Gli anelli hanno 4 atomi di azoto, all’esterno rimangono due legami, uno da sotto e uno da sopra (non si sente
bene ma sembra dica proprio così). Questo eme come è legato alla parte proteica della emoglobina? Grazie
alle due istidine, una istidina distale e una istidina prossimale, il ruolo della prossimale è quella di legare il
ferro, mentre quella distale deve stabilizzare l’ossigeno. Il gioco lo fanno le istidine, e tutto ciò avviene da
parte idrofobica, l’acqua non dovrebbe entrare, sennò il trasporto di ossigeno non avviene.

Esistono delle mutazioni genetiche a livello della parte proteica dell’emoglobina, come la famosa Talassemia
(Anemia Mediterranea), le malattie di porfiria (insieme di malattie rare, per la maggior parte ereditarie,
dovute a un'alterazione dell'attività di uno degli enzimi che sintetizzano il gruppo eme nel sangue), ciò vuol
dire che ci sono dei problemi nella sintesi proteica.

Per esempio le radiazioni possono modificare la sintesi proteica, coloro che hanno assorbito radiazioni
possono avere problemi col midollo, quando i posti sono inquianti per esempio da metalli pesanti, il piombo
va a bloccare la sintesi dell’eme.

È molto importante avere una proteina completa sennò non potrebbe trasportare l’ossigeno, e senza
ossigeno non si può vivere.
La struttura della mioglobina, si trova nei muscoli e dà il colore rosso alla fibra muscolare. Ha anche un’altra
funzione, è una riserva di ossigeno, la sua struttura è formata da una catena al contrario dell’emoglobina, la
quale è formata da 4 catene, siccome ogni catena ha il suo eme significa che l’emoglobina è formata da 4
eme, quindi ci sono 4 catene, 4 eme e 4 molecole di ossigeno, al contrario la molecola della mioglobina può
trasportare solo una molecola di ossigeno. La differenza prima di tutto è strutturale, l’emoglobina ha 4 sub
unità, 4 eme, può trasportare 4 molecole di ossigeno, la mioglobina che si trova nel muscolo è costituita da
un'unica proteina, un solo eme e quindi trasporta una sola molecola di ossigeno.