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Insegnamento BASI BIOLOGICHE E MOLECOLARI DEL BENESSERE DELLA

PERSONA
Professore SARA BALDELLI
Argomento PROTEINE (1)
SARA BALDELLI

Dal punto di vista biochimico gli


amminoacidi si possono classificare in:
• Essenziali: quegli AA che una determinata specie
non è in grado di sintetizzare (o li sintetizza in
quantità non sufficienti *);
- devono essere introdotti con la dieta
- Phe, Val, Thr, Try, Ile, Met, Leu, Lys, His*, Arg*
(* sono necessari nella dieta solo durante lo stadio
giovanile di crescita)

• Non essenziali: quegli AA che una determinata


specie è in grado di sintetizzare.
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PROTEINE
Esse assolvono diverse funzioni:
• funzione plastica (costruzione e riparazione di cellule, organi e tessuti);
• funzione di regolazione e controllo di attività chimiche (enzimi, ormoni,
recettori di membrana, ecc…);
• funzione di difesa dell’organismo (anticorpi);
• funzione meccanica, cioè di sostegno, di rivestimento e di motilità
(cheratina, collageno, miosina ed actina);
• funzione energetica (gluconeogenesi).

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PROTEINE
• Le proteine rappresentano gli elementi
strutturali e funzionali più importanti nei
sistemi viventi.
• Qualsiasi processo vitale dipende da questa
classe di molecole: p. es. la catalisi delle
reazioni metaboliche (enzimi), le difese
immunitarie (immunoglobuline), il trasporto di
ossigeno (emoglobina), il trasporto di
nutrienti (albumina), il movimento (actina,
miosina).

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PROTEINE
• Le proteine sono macromolecole costituite
dall’unione di un grande numero di unità elementari:
gli amminoacidi (AA)
• Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi,
soltanto 20 sono incorporati nelle proteine dei
mammiferi poiché sono gli unici codificati dal DNA
• La caratteristica strutturale comune a tutte le
proteine è di essere dei polimeri lineari di
amminoacidi
• Ciascuna proteina ha però una propria struttura
tridimensionale che la rende capace di svolgere
specifiche funzioni biologiche

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STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI


• Ogni amminoacido possiede un carbonio
centrale, chiamato carbonio a, al quale
sono legati quattro differenti gruppi:
• un gruppo amminico basico (-NH2)
• un gruppo carbossilico acido (-COOH)
• un atomo di idrogeno (-H)
• una catena laterale, diversa per ciascun
amminoacido (-R)

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STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI


• La catena laterale R determina la natura
elettrica, polare o meno dell’amminoacido.
Es. a.a. polare: serina (R=CH2OH), cisteina
(R=CH2SH), tirosina (anello benzenico-OH). Es.
a.a. non polare: alanina (R=CH3),
valina(R=CHCH3CH3), leucina
(R=CH2CHCH3CH3).

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STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI

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STRUTTURA AMMINOACIDI

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STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI


• Tutti gli amminoacidi hanno l’atomo di carbonio a
legato a quattro gruppi diversi: il carbonio a
(asimmetrico) è quindi un centro chiralico o
otticamente attivo

• Gli amminoacidi che hanno un centro asimmetrico nel


carbonio a possono esistere in due forme speculari (D
ed L) dette stereoisomeri, isomeri ottici o
enantiomeri

• Le proteine contengono solo L- amminoacidi

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STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI


• Nelle proteine quasi tutti i gruppi carbossilici e
amminici degli amminoacidi sono uniti in legami peptidici

• Le proprietà di ciascun amminoacido dipendono dalle


catene laterali (-R) che sono i gruppi funzionali
responsabili della struttura, delle funzioni e della carica
elettrica delle proteine

• Ciò che sostanzialmente determina il ruolo di un


amminoacido in una proteina è la natura della catena
laterale (-R)

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LEGAME PEPTIDICO
• La formazione di un legame peptidico prevede la
condensazione di due AA con produzione di una
molecola d'acqua e formazione di un legame
amminico. Questo legame covalente (molto stabile)
si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA
ed il gruppo amminico (-NH2) dell’AA adiacente nella
catena peptidica in crescita. La catena peptidica
presenta sempre ai due estremi i gruppi NH2 e COOH
definiti N- e carbossi-terminale.

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STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI


• I 20 amminoacidi che si trovano comunemente
nelle proteine sono uniti l’uno all’altro da legami
peptidici.
• La sequenza lineare degli amminoacidi legati
contiene l’informazione necessaria a generare
una proteina con una forma tridimensionale
esclusiva.
• La struttura di una proteina è complessa:
organizzazione in 4 livelli gerarchici (struttura
primaria, secondaria, terziaria, quaternaria).

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STRUTTURA PRIMARIA
• riguarda la sequenza “lineare” degli aminoacidi
• struttura covalente (legami peptidici)
• Nelle proteine, gli amminoacidi sono uniti
covalentemente con legami peptidici.
• I legami peptidici sono legami ammidici tra il
gruppo a- carbossilico (-COOH) di un
amminoacido ed il gruppo a-amminico (-NH2)
dell’amminoacido successivo.
• Durante la formazione del legame peptidico
viene eliminata una molecola di acqua (reazione
di condensazione).
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STRUTTURA PRIMARIA

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La Struttura Primaria
• Dalla proteina possiamo
risalire alla struttura a
seconda:
• del tipo di amminoacidi
presenti,
• dalla quantità di
amminoacidi presenti,
• della sequenza
amminoacidica (ossia
da come gli
amminoacidi si
Sequenza primaria di dispongono).
amminoacidi differenti.
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STRUTTURA PRIMARIA
• La struttura primaria di una proteina è
costituita dalla sequenza degli L-amminoacidi
che la compongono
• La sequenza amminoacidica di una proteina è
definita dal DNA e determina in maniera
univoca la sua natura e la sua funzione
biologica

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STRUTTURA SECONDARIA
• Si riferisce alla conformazione locale della
catena polipeptidica.
• E’ determinata da interazioni di tipo legame a
idrogeno fra l’ossigeno di un gruppo carbonilico
del legame peptidico e l’idrogeno del gruppo
ammidico di un altro legame peptidico.
• Esistono due tipi di strutture secondarie:
l’ a-elica ed il foglietto b.

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STRUTTURA SECONDARIA
• È molto facile formare
dei legami idrogeno

• La catena si avvolge in
modo che l’idrogeno di
un ammino gruppo si
leghi con legame ad
Essenziale per idrogeno col carbonile
la di un altro residuo aa.
determinazione
della struttura.
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Alfa elica
• Alfa elica
• Nell’alfa elica il gruppo CO di un amminoacido forma un ponte
ad idrogeno col gruppo NH del quarto amminoacido
successivo. Questo è possibile quando i due gruppi interessati
si vengono a trovare in linea uno sull’altro per mezzo di un
ripiegamento ad elica
• La lunghezza media di un’alfa-elica è di 10 amminoacidi ma
può variare dai 5 ai 40 amminoacidi.
• L’elica è di norma destrorsa. Raramente possono trovarsi corte
eliche di 3-5 amino acidi sinistrorse.

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Alfa elica

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La Struttura Secondaria
• Perché è destrogira?
• È dovuto al fatto che gli
amminoacidi proteici
sono tutti nella
configurazione "L" e in
un'elica sinistrorsa i
gruppi laterali R
risulterebbero troppo
vicini ai gruppi C=O,
destabilizzando l'elica.

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Alfa elica
• Alfa elica
• I residui R degli amminoacidi si trovano esposti al di
fuori di un cilindro immaginario. La composizione
amminoacidica influenza la formazione dell’alfa-elica.
• La prolina destabilizza o rompe le alfa-eliche, ma può
essere presente in eliche lunghe, dove crea una
curvatura.

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Foglietto beta
• Foglietto-beta
• Sono formati da legami idrogeno fra gruppi NH e CO di 5-10
aminoacidi consecutivi di una porzione della catena
polipeptidica con altri 5-10 aminoacidi presenti in un’altra
regione della proteina
• Hanno una caratteristica conformazione a “zig-zag”. Le
porzioni di sequenza legate possono avere:
– la stessa direzione: si definiscono foglietti-beta paralleli
– la direzione opposta: si definiscono foglietti-beta
antiparalleli

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Foglietto beta

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Foglietto beta
• E’ formato da un legame idrogeno tra un
gruppo CO del residuo n ed il gruppo NH del
residuo n+3.
• Il ripiegamento, simile ad una “forcina per
capelli”, è responsabile dei cambiamenti di
direzione delle catene polipeptidiche tipici
delle proteine che assumono forma globulare

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STRUTTURA TERZIARIA
• La struttura terziaria è la conformazione
tridimensionale, avvolta, di una proteina.

• La struttura primaria di una catena polipeptidica


determina la sua struttura terziaria.

• Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli AA che


si trovano in regioni lontane della sequenza polipeptidica
possono ugualmente interagire tra loro.

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STRUTTURA QUATERNARIA
• Molte proteine sono costituite da una sola
catena polipeptidica (proteine monomeriche).
• Alcune proteine sono costituite da 2 o più
catene polipeptidiche (subunità)
strutturalmente identiche o diverse (proteine
multimeriche).
• L’associazione di queste subunità costituisce la
struttura quaternaria.
• Le subunità sono tenute insieme da interazioni
non covalenti.

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RIASSUNTO
• In questa lezione abbiamo trattato:
• La struttura e la funzione delle proteine
• Legame peptidico
• Gli amminoacidi
• Struttura primaria, secondaria, terziaria,
quaternaria

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