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Insegnamento

  BASI  BIOLOGICHE  E  MOLECOLARI  DEL  BENESSERE  DELLA  


PERSONA  
Professore   SARA  BALDELLI  
Argomento   PROTEINE  
SARA  BALDELLI  

Dal  punto  di  vista  biochimico  gli  AA  


si  possono  classificare  in:  
•  Essenziali:  quegli  AA  che  una  determinata  
specie  non  è  in  grado  di  sinteIzzare.  Devono  
essere  introdoK  con  la  dieta  (es.  Phe,  Val,  Thr  
•  Non  essenziali:  quegli  AA  che  una  specie  è  in  
grado  di  sinteIzzare  .  

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PROTEINE  
•  Le  proteine  sono  cosItuenI  fondamentali  degli  organismi  vivenI  
rappresentando  oltre  il  50%  dei  componenA  organici  dell’organismo  
umano  e  circa  il  14-­‐18%  del  peso  corporeo  totale.  Esse  assolvono  diverse  
funzioni:  
•  funzione  plasIca  (costruzione  e  riparazione  di  cellule,  organi  e  tessuI);  
•  funzione  di  regolazione  e  controllo  di  aKvità  chimiche  (enzimi,  ormoni,  
receSori  di  membrana,  ecc…);  
•  funzione  di  difesa  dell’organismo  (anIcorpi);  
•  funzione  meccanica,  cioè  di  sostegno,  di  rivesImento  e  di  moIlità  
(cheraIna,  collageno,  miosina  ed  acIna);  
•  funzione  energeIca  (gluconeogenesi).  

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PROTEINE  

•  Le proteine rappresentano gli elementi


strutturali e funzionali più importanti nei
sistemi viventi.
•  Qualsiasi processo vitale dipende da questa
classe di molecole: p. es. la catalisi delle
reazioni metaboliche (enzimi), le difese
immunitarie (immunoglobuline), il trasporto di
ossigeno (emoglobina), il trasporto di
nutrienti (albumina), il movimento (actina,
miosina).

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PROTEINE  
•  Le proteine sono macromolecole costituite
dall’unione di un grande numero di unità elementari:
gli amminoacidi (AA)
•  Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi,
soltanto 20 sono incorporati nelle proteine dei
mammiferi poiché sono gli unici codificati dal DNA
•  La caratteristica strutturale comune a tutte le
proteine è di essere dei polimeri lineari di
amminoacidi
•  Ciascuna proteina ha però una propria struttura
tridimensionale che la rende capace di svolgere
specifiche funzioni biologiche

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STRUTTURA  DEGLI  AMMINOACIDI  


•  Ogni amminoacido (eccetto la prolina)
possiede un carbonio centrale, chiamato
carbonio α, al quale sono legati quattro
differenti gruppi:
•  un gruppo amminico basico (-NH2)
•  un gruppo carbossilico acido (-COOH)
•  un atomo di idrogeno (-H)
•  una catena laterale, diversa per ciascun
amminoacido (-R)

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STRUTTURA  DEGLI  AMMINOACIDI  


•  La  catena  laterale  R  determina  la  natura  
eleMrica,  polare  o  meno  dell’amminoacido.  
Es.  a.a.  polare:  serina  (R=CH2OH),  cisteina  
(R=CH2SH),  Irosina  (anello  benzenico-­‐OH).  Es.  
a.a.  non  polare:  alanina  (R=CH3),  
valina(R=CHCH3CH3),  leucina  
(R=CH2CHCH3CH3).    

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STRUTTURA  DEGLI  AMMINOACIDI  

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STRUTTURA  AMMINOACIDI  

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STRUTTURA  DEGLI  AMMINOACIDI  


•  Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) hanno l’atomo
di carbonio α legato a quattro gruppi diversi: il
carbonio α (asimmetrico) è quindi un centro chiralico
o otticamente attivo

•  Gli amminoacidi che hanno un centro asimmetrico nel


carbonio α possono esistere in due forme speculari (D
ed L) dette stereoisomeri, isomeri ottici o
enantiomeri

•  Le proteine contengono solo L- amminoacidi

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STRUTTURA  DEGLI  AMMINOACIDI  


•  Nelle proteine quasi tutti i gruppi carbossilici e
amminici degli amminoacidi sono uniti in legami peptidici

•  Le proprietà di ciascun amminoacido dipendono dalle


catene laterali (-R) che sono i gruppi funzionali
responsabili della struttura, delle funzioni e della carica
elettrica delle proteine

•  Ciò che sostanzialmente determina il ruolo di un


amminoacido in una proteina è la natura della catena
laterale (-R)

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LEGAME  PEPTIDICO  
•  La  formazione  di  un  legame  pepIdico  prevede  la  
condensazione  di  due  AA  con  produzione  di  una  
molecola  d'acqua  e  formazione  di  un  legame  
amminico.  Questo  legame  covalente  (molto  stabile)  
si  forma  tra  il  gruppo  carbossilico  (-­‐COOH)  di  un  AA  
ed  il  gruppo  amminico  (-­‐NH2)  dell’AA  adiacente  nella  
catena  pepIdica  in  crescita.  La  catena  pepIdica  
presenta  sempre  ai  due  estremi  i  gruppi  NH2  e  COOH  
definiI  N-­‐  e  carbossi-­‐terminale.  

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STRUTTURA  DEGLI  AMMINOACIDI  


•  I 20 amminoacidi che si trovano comunemente
nelle proteine sono uniti l’uno all’altro da legami
peptidici.
•  La sequenza lineare degli amminoacidi legati
contiene l’informazione necessaria a generare
una proteina con una forma tridimensionale
esclusiva.
•  La struttura di una proteina è complessa:
organizzazione in 4 livelli gerarchici (struttura
primaria, secondaria, terziaria, quaternaria).

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STRUTTURA  PRIMARIA  
•  riguarda la sequenza “lineare” degli aminoacidi
•  struttura covalente (legami peptidici)
•  Nelle proteine, gli amminoacidi sono uniti
covalentemente con legami peptidici.
•  I legami peptidici sono legami ammidici tra il
gruppo α- carbossilico (-COOH) di un
amminoacido ed il gruppo α-amminico (-NH2)
dell’amminoacido successivo.
•  Durante la formazione del legame peptidico
viene eliminata una molecola di acqua (reazione
di condensazione).
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STRUTTURA  PRIMARIA  

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La  StruSura  Primaria  
•  Dalla proteina possiamo
risalire alla struttura a
seconda:
•  del tipo di amminoacidi
presenti,
•  dalla quantità di
amminoacidi presenti,
•  della sequenza
amminoacidica (ossia
da come gli
amminoacidi si
Sequenza primaria di dispongono).
amminoacidi differenti.
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STRUTTURA  PRIMARIA  
•  La  struSura  primaria  di  una  proteina  è  
cosItuita  dalla  sequenza  degli  L-­‐amminoacidi  
che  la  compongono  
•  La  sequenza  amminoacidica  di  una  proteina  è  
definita  dal  DNA  e  determina  in  maniera  
univoca  la  sua  natura  e  la  sua  funzione  
biologica  

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STRUTTURA  SECONDARIA  
•  Si riferisce alla conformazione locale della
catena polipeptidica.
•  E’ determinata da interazioni di tipo legame a
idrogeno fra l’ossigeno di un gruppo carbonilico
del legame peptidico e l’idrogeno del gruppo
ammidico di un altro legame peptidico.
•  Esistono due tipi di strutture secondarie:
l’ α-elica ed il foglietto β.

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STRUTTURA  SECONDARIA  
•  È molto facile formare
dei legami idrogeno

•  La catena si avvolge in
modo che l’idrogeno di
un ammino gruppo si
leghi con legame ad
Essenziale per idrogeno col carbonile
la di un altro residuo aa.
determinazione
della struttura.
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Alfa  elica  
•  Alfa  elica  
•  Nell’alfa  elica  il  gruppo  CO  di  un  amminoacido  forma  un  
ponte  ad  idrogeno  col  gruppo  NH  del  quarto  amminoacido  
successivo.  Questo  è  possibile  quando  i  due  gruppi  interessaI  
si  vengono  a  trovare  in  linea  uno  sull’altro  per  mezzo  di  un  
ripiegamento  ad  elica  
•  La  lunghezza  media  di  un’alfa-­‐elica  è  di  10  amminoacidi  ma  
può  variare  dai  5  ai  40  amminoacidi.  
•  L’elica  è  di  norma  destrorsa.  Raramente  possono  trovarsi  
corte  eliche  di  3-­‐5  amino  acidi  sinistrorse.  

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Alfa  elica  

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La Struttura Secondaria
•  Perché è destrogira?
•  È dovuto al fatto che gli
amminoacidi proteici
sono tutti nella
configurazione "L" e in
un'elica sinistrorsa i
gruppi laterali R
risulterebbero troppo
vicini ai gruppi C=O,
destabilizzando l'elica.

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Alfa  elica  
•  Alfa  elica  
•  I  residui  R  degli  amminoacidi  si  trovano  esposI  al  di  
fuori  di  un  cilindro  immaginario.  La  composizione  
amminoacidica  influenza  la  formazione  dell’alfa-­‐
elica.  
•  La  prolina  destabilizza  o  rompe  le  alfa-­‐eliche,  ma  può  
essere  presente  in  eliche  lunghe,  dove  crea  una  
curvatura.  

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FoglieSo  beta  
•  FoglieMo-­‐beta  
•  Sono  formaI  da  legami  idrogeno  fra  gruppi  NH  e  CO  di  5-­‐10  
aminoacidi  consecuIvi  di  una  porzione  della  catena  
polipepIdica  con  altri  5-­‐10  aminoacidi  presenI  in  un’altra  
regione  della  proteina  
•  Hanno  una  caraSerisIca  conformazione  a  “zig-­‐zag”.  Le  
porzioni  di  sequenza  legate  possono  avere:    
–  la  stessa  direzione:  si  definiscono  foglieK-­‐beta  paralleli  
–  la  direzione  opposta:  si  definiscono  foglieK-­‐beta  
anIparalleli  

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FoglieSo  beta  

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FoglieSo  beta  
•  Ripiegamento-­‐beta  
•  E’  formato  da  un  legame  idrogeno  tra  un  
gruppo  CO  del  residuo  n  ed  il  gruppo  NH  del  
residuo  n+3.  
•  Il  ripiegamento,  simile  ad  una  “forcina  per  
capelli”,  è  responsabile  dei  cambiamenI  di  
direzione  delle  catene  polipepIdiche  Ipici  
delle  proteine  che  assumono  forma  globulare  

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STRUTTURA  TERZIARIA  
•  La struttura terziaria è la conformazione
tridimensionale, avvolta, di una proteina.

•  La struttura primaria di una catena polipeptidica


determina la sua struttura terziaria.

•  Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli AA che


si trovano in regioni lontane della sequenza polipeptidica
possono ugualmente interagire tra loro.

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STRUTTURA  QUATERNARIA  
•  Molte proteine sono costituite da una sola
catena polipeptidica (proteine monomeriche).
•  Alcune proteine sono costituite da 2 o più
catene polipeptidiche (subunità)
strutturalmente identiche o diverse (proteine
multimeriche).
•  L’associazione di queste subunità costituisce la
struttura quaternaria.
•  Le subunità sono tenute insieme da interazioni
non covalenti.

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Proteine  fibrose  e  globulari  


•  Proteine  fibrose  e  globulari  
•  Le  proteine  di  dividono  in  due  grandi  classi:  
•  Proteine  fibrose  insolubili  in  acqua:    
–  cheraIne  che  formano  i  tessuI  proteKvi-­‐pelle,  capelli,  piume,unghie-­‐
arIgli;  
–  collageni  che  formano  i  tessuI  conneKvi  –  carIlagini,  tendini,  vasi  
sanguigni;  
–  sete  come  la  fibroina  delle  ragnatele  e  dei  bozzoli  dei  bachi  da  seta.  
•  Proteine  globulari  solubili  in  acqua:    
–  enzimi;  
–  ormoni;  
–  proteine  di  trasporto  e  deposito.  

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SARA  BALDELLI  

RIASSUNTO  
•  In  questa  lezione  abbiamo  traSato:  
•  La  struSura  e  la  funzione  delle  proteine  
•  Legame  pepIdico  
•  Gli  amminoacidi  
•  StruSura  primaria,  secondaria,  terziaria,  
quaternaria  
•  Proteine  globulari  e  fibrose  

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