Bioquímica PDF

Módulo de Bioquímica
Curso de Licenciatura em Ensino de Biologia
Faculdade de Ciências Naturais e Matemática
Departamento de Biologia
Universidade Pedagógica
Rua João Carlos Raposo Beirão nº 135, Maputo
Telefone: (+258) 21-320860/2 ou 21 – 306720
Fax: (+258) 21-322113
Centro de Educação Aberta e à Distancia

Programa de Formação à Distância
Av. de Moçambique, Condomínio Vila Olímpica, bloco 22 edifício 4, R/C, Zimpeto
Telefone: (+258) 84 20 26 759 / 84 900 18 04
e-mail: cead@up.ac.mz / up.cead@gmail.com
Ficha técnica
Autoria: Alegre de Nascimento Santana Cadeado
Revisão Científica: Daniel Agostinho
Revisão da Engenharia de EAD e Desenho Instrucional: Cristina Loforte
Edição Linguistica: Salomão Massingue
Edição técnica/Maquetização: Valdinácio F. Paulo
Ilustrador: Alegre de Nascimento Santana Cadeado
Layout da Capa: Valdinácio F. Paulo

Imagem base da Capa: Gaël Epiney
© 2018 Universidade Pedagógica
Primeira Edição
Impresso e Encadernado por
© Todos os direitos reservados. Não pode ser publicado ou reproduzido em nenhuma forma ou meio – mecânico ou
eletrónico- sem a permissão da Universidade Pedagógica.
Agradecimentos
Em primeiríssimo lugar, quero agradecer a Deus vivo, Criador e Redentor, aquele que Era, É e
sempre Será o dono de tudo que sou e tudo que tenho. Obrigado, Pai celestial, pela força,
orientação e sabedoria que tem derramado na minha vida.
Um agradecimento super especial para o Prof. Dr. Daniel Agostinho que contribuiu
profundamente com o seu saber científico e para a Prof. Dra Cristina Loforte que, desde o início,
deu o grande contributo nos aspectos técnico-científicos de EaD/DI. Obrigado, acima de tudo,
por me ensinar a ser um profissional que hoje sou, que Deus continue abençoando vocês.
Um agradecimento especial vai para minha esposa (Ivete Cadeado) e meus filhos (Hadassah
Esperança e Yosef de Nascimento) por suportar com amor o tempo de elaboração deste módulo.
A TODOS, MEUS SINCEROS AGRADECIMENTOS!

Índice
Visão Geral do Módulo de Bioquímica 1
Ícones de Actividades 6
Unidade 1: Introdução à Bioquímica 11
Lição n° 1 14
Introdução à Bioquímica ................................................................................................. 14
Lição n° 2 21
Composição da Matéria Viva ......................................................................................... 21
Lição n° 3 29
Sessão Laboratorial: ........................................................................................................ 29
Identificação da Presença de Biomoléculas (glícidos, lípidos e proteínas) em alimentos
do quotidiano (leite, banana e azeite). ............................................................................ 29
Lição n° 4 34
Lógica Molecular da Vida .............................................................................................. 34
Unidade 2: Enzimas 43
Lição n° 1 46
Enzimas (Definição, Funções e Classificação) ............................................................... 46
Lição n° 2 53
Acção Enzimática em Nossa Alimentação ..................................................................... 53
Lição n° 3 57
Acção Enzimática (Estrutura, modelos e factores que afectam a acção enzimática) ..... 57
Lição n° 4 67
Verificação da Influência de Factores na Acção Enzimática ......................................... 67
Lição n° 5 73
Inibição enzimática (Definição, tipos e importância) ..................................................... 73
Unidade 3: Glícidos 89
Lição n° 1 92
Introdução aos Glícidos .................................................................................................. 92
Lição n° 2 105
Oligossacarídeos (Definição, Classificação e Estruturas Químicas) ............................ 105
Lição n° 3 114
Polissacarídeos (Definição, Classificação e Estruturas Químicas) ............................... 114
Lição n° 4 121
Biossíntese dos Glíicidos (Fotossíntese nas plantas C3, C4 e CAM) ........................... 121
Lição n° 5 130
Digestão e absorção dos glícidos .................................................................................. 130
Lição n° 6 136
Glicólise (características, transformações e rendimento energético)............................ 136
Lição n° 7 142
Ciclo de Ácido Cítrico e Cadeia Respiratória ............................................................... 142
(características, transformações e rendimento energético) ........................................... 142
Lição n° 8 150
Fermentação (características, tipos, transformações e rendimento energético) ............ 150
Lição n° 9 157
Glicogénese, Glicogenolise e Gliconegenese (características, locais e condições de
ocorrência). ................................................................................................................... 157
Unidade 4: Aminoácidos 175
Lição n° 1 177
Aminoácidos (Definição, fórmula geral, funções e identificação) ............................... 177
Lição n° 2 184
Aminoácidos (classificação e propriedades dos aminoácidos) ..................................... 184
Lição n° 3 194
Biossíntese geral dos aminoácidos (condições de ocorrência, origem das substâncias
iniciais e famílias anabólicas) ....................................................................................... 194
Lição n° 4 203
Catabolismo geral dos aminoácidos (condições de ocorrência, destino das substâncias
finais e famílias catabólicas) ......................................................................................... 203
Unidade 5: Proteinas 223
Lição n° 1 225
Proteínas (Definição, funções, classificação e identificação) ....................................... 225
Lição n° 2 235
Proteínas (Níveis estruturais e propriedades) ............................................................... 235
Lição n° 3 246
Biossíntese das proteínas .............................................................................................. 246
Lição n° 4 253
Catabolismo geral dos aminoácidos (condições de ocorrência, destino das substâncias
finais e famílias catabólicas) ......................................................................................... 253
Unidade 6: Lípidos 265
Lição n° 1 267
Lípidos: Definição, funções e classificação .................................................................. 267
Lição n° 2 277
Sessão laboratorial ........................................................................................................ 277
Identificação de Algumas Propriedades dos Lípidos .................................................... 277
Lição n° 3 283
Triglicerídeos (características, classificação e biossíntese) .......................................... 283
Lição n° 4 294
Catabolismo dos triglicéridos ....................................................................................... 294
Unidade 7: Bioenergética 309
Lição n° 1 311
Bioenergética (Definição e conceito de energia e acção termodinâmica dos seres
vivos) ............................................................................................................................ 311
Lição n° 2 318
Mecanismo das reacções bioquímicas e moléculas energéticas ................................... 318
Lição n° 3 324
Metabolismo (Definição, importância e estágios) ........................................................ 324
Referências bibliográficas 336

Visão Geral do Módulo de Bioquímica
Introdução ao Módulo de Bioquímica
Caro(a) estudante, seja bem-vindo(a) ao módulo de Bioquímica.
Este módulo é fundamental na sua formação como professor(a) de

Biologia e Química e, dependendo das suas escolhas, como
pesquisador(a) também.
Aprender a Bioquímica será fácil e agradável, desde que você

entenda o quanto o conteúdo desta disciplina está presente no seu
dia-a-dia, isto porque o que aqui vai aprender é fundamental para a
compreensão de diversos aspectos que fazem parte das nossas vidas,
como por exemplo, o mecanismo de obtenção e utilização das
substâncias e energia nos seres vivos.
O campo de estudo da Bioquímica é extremamente vasto, você

poderá perceber isso ao se abordarem vários fenómenos ligados à
vida, tais como a respiração celular, fermentação, fotossíntese,
doenças metabólicas, nutrição, síntese proteíca, produção de
hormonas, etc. A abordagem da Bioquimica vai promover em si não
só o conhecimento sobre a caracterização e compreensão das bases
atómicas e moleculares da vida, mas também a aplicação deste
conhecimento da bioquímica em áreas com interesse para o homem,
como o tratamento de doenças metabólicas, desenvolvimento de
medicamentos, ajustamento de solos agrícolas de acordo com as
necessidades específicas de culturas, desenvolvimento de produtos
alimentares e de suplementos nutritivos para animais e plantas.
1
Os aspectos acima referenciados mostram exactamente a
importância do conhecimento bioquímico para si, por isso, este
módulo é fundamental na sua formação docente e como pesquisador.
Objectivos do Módulo
O módulo visa ajudá-lo a ser capaz de:
 Identificar o objecto e método de estudo da Bioquímica;
 Explicar o método de estudo da Bioquímica;
 Descrever a importância das transformações químicas
para a vida do organismo vivo;
 Indicar os componentes químicos da matéria viva;
 Relacionar as estruturas dos compostos macro-
moleculares com as propriedades físicas e químicas e as
suas aplicações na vida prática;
 Indicar as funções das enzimas nos organismos vivos;
 Indicar as características das enzimas nos organismos
vivos;
 Explicar os mecanismos de acção das enzimas;
 Explicar a acção de alguns factores na acção enzimática;
 Distinguir os tipos de inibição enzimática;
 Mencionar as funções das biomoléculas (glícidos,
aminoácidos, proteinas e lípidos) para os organismos;
 Representar as estruturas químicas das biomoléculas
(glícidos, aminoácidos, proteinas e lípidos);
 Descrever os mecanismos de síntese (anabolismo) e
degradação (catabolismo) das biomoléculas (glícidos,
aminoácidos, proteinas e lípidos) nos organismos vivos;
 Descrever e esquematizar a inter-relação metabólica entre
glícidos, proteínas e lípidos;
 Explicar a essência do mecanismo das reacções acopladas;
2
 Determinar o rendimento energético do metabolismo
aeróbico e anaeróbico;
 Identificar, comparar e diferenciar os processos
metabólicos, energéticos e reguladores da actividade
celular;
 Descrever os processos bioquímicos extra-celulares que
permitem a troca de nutrientes e energia do organismo
animal;
 Escrever os principais processos das alterações
bioquímicas consequentes às variações de factores
externos e internos (ToC, pH, doenças, tóxicos,
perturbações metabólicas e de produtos fisiológicos).
Estrutura do Módulo
O módulo está organizado em unidades de aprendizagem. Cada
unidade tem uma introdução, objectivos de aprendizagem, auto-
avaliação da unidade e resumo. Por outro lado, a mesma unidade está
organizada em lições. Cada lição tem uma Introdução, a indicação
do que deverá aprender (objectivos), o conteúdo a ser estudado, as
actividades de aprendizagem, exercícios, questões de debate,
orientações para a tomada de notas e outros elementos que variam
em cada módulo. No fim de cada lição, encontrará uma proposta de
auto-avaliação e comentários, tanto para a auto-avaliação, como para
as actividades e exercícios que lhe ajudam a verificar e orientar a sua
aprendizagem. No fim de cada Unidade, existem questões de auto-
avaliação, cujos comentários se encontram no fim do módulo.
Também são apresentadas, no fim de cada lição, listas de recursos

adicionais. Explore-os!
3
O módulo de Bioquímica é constituído por sete (7) unidades de
aprendizagem que perfazem um total de 33 lições. Dezanove destas
lições são sessões laboratoriais a serem realizadas no laboratório
com orientação do seu tutor de especialidade.
 A introdução à Bioquímica é a primeira unidade de

aprendizagem, aqui trataremos de assuntos referentes ao objecto
e método de estudo da Bioquímica, a relação da Bioquímica com
outras Ciências, níveis organizacionais dos organismos vivos e
a composição da matéria viva. Nesta unidade, estão previstas
duas experiências laboratoriais de identificação da presença de
água e de biomoléculas (glícidos, lípidos e proteínas) em
alimentos do quotidiano.
 A segunda unidade consistirá no estudo das enzimas, em que

iremos destacar as características e funções das enzimas,
estrutura e modelo de actuação das enzimas, factores que
afectam a acção de uma enzima, inibição enzimática e sua
importância para o organismo. Nesta unidade, estão previstas
cinco experiências laboratoriais de acção de enzimas, factores
que afectam a acção enzimática e acção de activadores e
inibidores da actividade enzimática.
 A terceira unidade trata dos glícidos, na qual abordar-se-ão as

funções, classificação e estruturas químicas dos glícidos.
Abordaremos, igualmente, as transformações químicas de
síntese (anabolismo) e degradação (catabolismo) dos glícidos
nos organismos vivos. Nesta unidade, estão previstas cinco
experiências laboratoriais de identificação de glícidos, hidrólise
de amido e fermentação.
 Na quarta unidade vamos tratar dos aminoácidos, em que iremos

destacar as funções, classificação e estruturas químicas dos
aminoácidos, assim como os mecanismos gerais de síntese
(anabolismo) e degradação (catabolismo) dos aminoácidos nos
4
seres vivos. Nesta unidade, está prevista uma experiência
laboratorial de identificação de aminoácidos.
 A quinta unidade de aprendizagem é referente às proteínas.

Nesta, procuraremos tratar das funções, classificação e
propriedades gerais das proteínas, assim como os mecanismos
gerais de síntese (anabolismo) e degradação (catabolismo) das
proteínas nos seres vivos. Nesta unidade estão previstas quatro
experiências laboratoriais de identificação, desnaturação e
digestão das proteínas.
 A sexta unidade trata dos lípidos, na qual vamos tratar das

funções, classificação e estruturas químicas dos lípidos do tipo
triglicerídeos, assim como os mecanismos gerais de síntese
(anabolismo) e degradação (catabolismo) deste tipo de lípidos
nos organismos. Nesta unidade estão previstas duas
experiências laboratoriais de caracterização dos lipídios.
 Na sétima e última unidade de aprendizagem deste módulo,

vamos abordar a bioenergética, em que destacaremos a
caracterização de conceitos básicos, como energia e trabalho,
assim como o mecanismo das reacções acopladas e o
rendimento energético de alguns processos metabólicos.
A quem se destina o Módulo

Este módulo destina-se a todos (as) aqueles (as) que estão a
frequentar os cursos de Licenciatura em Ensino de Biologia e Ensino
de Química a estudar a Distância na Universidade Pedagógica,
estudantes que já tenham concluído o nível médio. Pode ser usado
também pelos estudantes da modalidade presencial e todos a quem o
estudo do módulo possa interessar.
5
Avaliação
Nesta disciplina serão privilegiadas todas as formas de avaliação,
com vista a permitir maior flexibilidade e aprofundamento
científico, mas com maior peso nas principais formas (trabalhos
escritos, relatórios de trabalhos práticos e pesquisas científicas),
segundo os elementos e parâmetros – definidos. Assim, realizar-se-
ão avaliações presenciais (testes escritos no mínimo de dois) e
avaliações a distância, que podem incluir a participação em chats,
fóruns, trabalhos escritos individuais ou em grupos, entre outros.
Ícones de Actividades
Caro estudante, para lhe ajudar a orientar-se no estudo deste módulo e

facilmente foram usados marcadores de texto do tipo ícones. Os ícones
foram escolhidos pelo CEMEC (Centro de Estudos Moçambicanos e
Etnociência) da Universidade Pedagógica. Tomou-se em consideração a
diversidade cultural Moçambicana. Encontre, a seguir, a lista de ícones, o
que a figura representa e a descrição do que cada um deles indica no
módulo:
1. Exercício 2. Actividade 3. Auto-Avaliação
[peneira]
[colher de pau com
[enxada em actividade] alimento para provar]
6
4. Exemplo/estudo de 5. Debate 6. Trabalho em grupo
caso
[Jogo Ntxuva]
[fogueira] [mãos unidas]
7. Tome nota/Atenção 8. Objectivos 9. Leitura
[estrela cintilante] [livro aberto]

[batuque soando]
10. Reflexão 11. Tempo 12. Resumo
[sentados à volta da fogueira]
[sol]
[embondeiro]
13. Terminologia 14. Video/Plataforma 15. Comentários
Glossário
[Dicionário] [computador]
[Balão de fala]
7
1. Exercício (trabalho, exercitação) – A enxada relaciona-se com um
tipo de trabalho, indica que é preciso trabalhar e pôr em prática ou
aplicar o aprendido.
2. Actividade - A colher com o alimento para provar indica que é
momento de realizar uma actividade diferente da simples leitura, e
verificar como está a ocorrer a aprendizagem.
3. Auto-Avaliação – A peneira permite separar elementos, por isso
indica que existe uma proposta para verificação do que foi ou não
aprendido.
4. Exemplo/Estudo de caso – Indica que há um caso a ser resolvido
comparativamente ao jogo de Ntxuva em que cada jogo é um caso
diferente.
5. Debate – Indica a sugestão de se juntar a outros (presencialmente ou
usando a plataforma digital) para troca de experiências, para novas
aprendizagens, como é costume fazer-se à volta da fogueira.
6. Trabalho em grupo – Para a sua realização há necessidade de
entreajuda, que se apoiem uns aos outros
7. Tome nota/Atenção – Chamada de atenção
8. Objectivos – orientação para organização do seu estudo e daquilo
que deverá aprender a fazer ou a fazer melhor
9. Leitura adicional – O livro indica que é necessário obter
informações adicionais através de livros ou outras fontes.
10. Reflexão – O embondeiro é robusto e forte. Indica um momento para
fortalecer as suas ideias, para construir o seu saber.
11. Tempo – O sol indica o tempo aproximado que deve dedicar á
realização de uma tarefa ou actividade, estudo de uma unidade ou
lição.
12. Resumo – Representado por pessoas sentadas à volta da fogueira
como é costume fazer-se para se contar histórias. É o momento de
sumarizar ou resumir aquilo que foi tratado na lição ou na unidade.
13. Terminologia/Glossário – Representado por um livro de consulta,
indica que se apresenta a terminologia importante nessa lição ou
8
então que se apresenta um Glossário com os termos mais
importantes.
14. Vídeo/Plataforma – O computador indica que existe um vídeo para
ser visto ou que existe uma actividade a ser realizada na plataforma
digital de ensino e aprendizagem.
15. Balão com texto – Indica que existem comentários para lhe ajudar a
verificar as suas respostas às actividades, exercícios e questões de
auto-avaliação.
9
Conteúdos
Introdução à Bioquímica
UNIDADE
Lição n° 1 14
1
Introdução à Bioquímica ..............................................14
Lição n° 2 21
Composição da Matéria Viva ......................................21
Lição n° 3 29
Sessão Laboratorial: ................................................... 29
Identificação da Presença de Biomoléculas
(glícidos, lípidos e proteínas) em alimentos do
quotidiano (leite, banana e azeite). ........................ 29
Lição n° 4 34
Lógica Molecular da Vida ........................................... 34
Pág. 11 - 41
Unidade 1: Introdução à Bioquímica
11
Introdução
A Bioquímica é uma ciência que mostra a união entre a Química e a
Biologia. Como é do seu conhecimento, a Química estuda as substâncias
químicas e suas transformações e, a Biologia estuda os seres vivos. Com
isto, pode constatar que a Bioquímica está preocupada em estudar as
transformações das substâncias que ocorrem ao nível dos seres vivos.
Como exemplo destas transformações que ocorrem nos seres vivos, temos
a respiração celular, fermentação, fotossíntese e a lipólise.
Nesta unidade introdutória vamos abordar assuntos referentes ao objecto e

método de estudo da Bioquímica e sua relação com outras Ciências. Esta
unidade é muito importante para si, como futuro professor, porque mostrar-
lhe-á e criará bases sobre as particularidades da Bioquímica, assim como a
composição química e organização dos sere vivos. Também permitir-lhe-á
explicar aos seus alunos as transformações que os seres vivos usam para a
obtenção e utilização de energia, como garante da sua vida.
Ainda nesta unidade, vamos tratar dos aspectos organizacionais dos

organismos vivos, numa descrição, em termos moleculares, estruturais e
dos processos metabólicos compartilhados por todos os organismos,
fornecendo princípios organizacionais que fundamentam a vida.
Esta unidade é constituída por quatro (4) lições, das quais uma é de
experiência laboratorial de identificação da presença de água e de
biomoléculas (glícidos, lípidos e proteínas) em alimentos do quotidiano.
12
Objectivos da unidade
Ao fim desta unidade, você deverá ser capaz de:
 Explicar o objecto e método de estudo da Bioquímica;
 Indicar a importância das transformações químicas nos
organismos vivos;
 Mencionar os componentes químicos da matéria viva;
 Verificar a presença de água e de biomoléculas (glícidos, lípidos
e proteínas) em alimentos do quotidiano;
 Explicar os princípios da lógica molecular da vida dos
organismos vivos.
Tempo de estudo da Unidade

 Para estudar esta unidade deve programar 11h, que poderão ser
divididas da seguinte forma: 6h para as lições teóricas, e 5 horas
para a sessão laboratorial.
Tempo
13
Lição n° 1
Introdução à Bioquímica
Introdução
Nesta primeira lição, você irá estudar conteúdos relacionados com a
introdução à Bioquímica, assim como a importância das transformações
químicas no organismo vivo. Assim, a liçao é composta pelos seguintes
sub-temas:
 Definição, objecto e método de estudo;
 Relação da Bioquímica com outras ciências;
 Importância das transformações químicas no organismo vivo.
Esta lição é muito fundamental para perceber o conteúdo que será tratado a
seguir, assim como de todo o módulo, principalmente sobre o objecto de
estudo e relação com outras ciências.
Ao completar esta lição, você deve ser capaz de:
 Explicar o objecto e método de estudo da Bioquímica;

 Descrever a relação da Bioquímica com outras ciências;
 Indicar a importância das transformações químicas nos
organismos vivos.
Objectivos
14
Definição, objecto e método de estudo da Bioqímica
Para começarmos a nossa lição sobre a introdução à Bioquímica,

recorde-se do objecto de estudo da Química e da Biologia como ciência,
e depois discuta com os seus colegas.
Actividade 1
Após a discussão com os seus colegas, se conceberam a Química como

ciência que estuda as substâncias químicas e suas transformações, e a
Biologia como ciência que estuda os seres vivos, então estão de parabéns e
prontos para prosseguir com o estudo.
Comentário da actividade 1 Caso não, volte a ler o assunto e depois de ter a certeza do que se trata em
cada uma das ciências avance no estudo do objecto da Bioquímica.
Estas duas ciências, que são a Química e a Biologia, dão origem à

Bioquímica. Sendo assim, qual será o objecto de estudo Bioquímica?
Recordando o objecto de estudo de Química e Biologia, pode perceber que
para compreender a essência da Bioquímica deve-se colocar em
consideração os dois objectos de estudo, que discutiu anteriormente com
o(a) seu(sua) colega. Sendo assim, podemos verificar que:
Bioquímica é a ciência que se dedica ao estudo da composição/constituição

química dos seres vivos e as respectivas transformações metabólicas.
(SEQUEIRA;2001)
Muitas vezes a pergunta que nos aparece sempre no início de um módulo

é, por que estudar esta disciplina/módulo? Sendo assim, vamos destacar, a
seguir, as respostas que vamos ter ao aprender a Bioquímica como ciência.
Ao estudar esta disciplina vamos ter respostas de perguntas como:
1. Quais são as estruturas químicas que compõem os organismos
vivos? Com a resposta à esta pergunta vai saber quais as substâncias
orgânicas que constituem os organismos vivos em termos de
estrutura química e suas funções nestes organismos.
15
2. Como os organismos extraem energia do seu ambiente para
permanecerem vivos? A partir da resposta a esta pergunta vai
aprender as transformações químicas que ocorrem nos seres vivos
para obtenção e utilização da energia em forma de ATP.
Das respostas às questões acima colocadas, chegaremos exactamente ao

objecto de estudo da Bioquímica, que é descrita em termos de estrutura e
funções das biomoléculas, assim como as transformações de síntese e de
degradação que estas biomoléculas sofrem no organismo vivo. Sendo
assim, podemos agrupar este objecto de estudo em dois grandes grupos, que
são estrutura, que está relacionada com a natureza química das
biomoléculas e o metabolismo que é o conjunto de todas transformações
químicas das biomoléculas no organismo vivo.
A bioquímica assim como qualquer ciência tem um método de estudo.

Neste caso, o método de estudo é do tipo Experimental, em que se faz uma
aproximação reducionista. Como é do seu conhecimento, a designação
experimental significa testar e submeter à prova alguma amostra. O
trabalho é feito com uma amostra na impossibilidade de usar um organismo
como um todo para fazer a análise ou a experiência. Porque se usa uma
amostra como parte reduzida do organismo, esta abordagem é designada de
reducionista. Apesar de analisar a amostra, isto é, uma parte do organismo,
os resultados são generalizados e aproximados para todo o organismo, por
isso o processo é designado de aproximação.
Relação da Bioquímica com outras Ciências
Sendo a Bioquímica uma ciência que surge da fusão da Biologia e da

Química, poderemos considerá-la como sendo uma ciência
independente? Pense e discuta esta questão com o seu colega.
Actividade 2
16
Depois da discussão com o seu colega, se chegaram à conclusão de
que a Bioquímica não é uma ciência independente, está correcto
porque pela essência da Bioquímica podemos afirmar que ela depende
e tem relação com as disciplinas de Biologia e Química.
Comentário da actividade 2
A seguir, passaremos a apresentar um esquema onde temos as
principais ciências e algum conhecimento científico destas ciências
que têm ligação com a Bioquímica.
Esquema 1: Relação da Bioquímica com outras Ciências

Fonte: Autor (2017)
No esquema 1, vê-se que a Bioquímica tem uma relação estreita com várias
ciências, onde se destacam a Biologia, Química, Física e Medicina. Da
Biologia, usar-se-ão conhecimentos sobre o tipo de célula ou parte da célula
e também conhecimentos sobre as biomoléculas que são formadas e/ou são
usadas para desempenhar as suas funções biológicas. Para percebermos a
natureza e as transformações químicas destas biomoléculas, vamos recorrer
ao conhecimento Químico. Em relação à Física, a Bioquímica recorre a
conceitos físicos, como energia e tipos de energia na natureza.
17
Importância das transformações químicas no organismo vivo
Como aprendeu anteriormente que a Bioquímica tem como objecto de

estudo as estruturas e funções das biomoléculas, assim com as
transformações de síntese e de degradação destas biomoléculas. Com
Actividade 3 base no objecto de estudo da Bioquímica, indique a importância das
transformações químicas das biomoléculas nos seres vivos. Pense e
discuta esta questão com o(a) seu(sua) colega (se estiver sozinho(a) não
deixe de reflectir sobre esta questão).
Na descrição do objecto de estudo da Bioquímica, podemos ver uma das

importâncias das transformações químicas, que é a síntese ou formação
de biomoléculas que são fundamentais para a vida do organismo vivo. Se
conseguiu chegar a esta importância após a reflexão e discussão com o
Comentário da actividade 3 seu colega, está de parabéns!
No início desta lição, abordou-se o objecto de estudo da Bioquímica, onde

para tal inciou-se com duas perguntas, do tipo: Quais são as estruturas
químicas que compõem os organismos vivos? E Como os organismos
extraem energia do seu ambiente para permanecerem vivos? Para
falarmos sobre a outra importância das transformações químicas nos
organismos vivos, recordando a resposta desta pergunta, podemos afirmar
que as transformações químicas que ocorrem nos seres vivos também
servem para obtenção da energia em forma de ATP.
De uma forma geral, podemos dizer que as transformações que ocorrem no

organismo são fundamentais para a vida dos organismos vivos, porque
estas transformações bioquímicas permitem:
 Obtenção de energia química, em forma de ATP;
 Formação de compostos orgânicos necessários para a célula;
 Eliminação de substâncias nocivas e tóxicas ao organismo.
18
Sumário
 Bioquímica é a ciência que estuda a estrutura e as propriedades das
biomoléculas, a sua origem e os seus destinos, bem como o
controlo da síntese e degradação destas substâncias.
 A Bioquímica estuda a estrutura das biomoléculas, suas funções
biológicas e sua participação nos processos celulares e
transformações destas biomoléculas.
 A bioquímica usa o método de estudo do tipo Experimental, em
que se faz uma aproximação reducionista. Onde a designação
reducionista surge pelo facto de se usar uma amostra como parte
reduzida do organismo. Apesar de analisar a amostra, os resultados
são aproximados para todo o organismo, por isso a designação
aproximação.
 As transformações bioquímicas são responsáveis pela obtenção de
energia química, síntese de compostos orgânicos necessários para
a célula e eliminação de substâncias nocivas e toxicas ao
organismo.
Leitura Básica
Para aprofundar os conteúdos estudados nesta lição, sugerimos que
leia os livros que lhe apresentamos a seguir:
(1) QUINTAS, Alexandre; FREIRE, Ana P. & HALPERN, Manuel.

Bioquímica – Organização Molecular da Vida, 2008.
(2) NELSON, D. L. & COX, M. M.; Lenhinger Princípios de

Bioquímica; 3a Edição; São Paulo; 2002.
19
(3) CAMPBELL, Mary K. & FERRELL, Shawn O. Bioquímica
Básica, 5a edição, 2007.
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAAR-oAC/introducao-a-
bioquimica
Auto-avaliação 1
1. A Bioquímica é uma ciência que surge de duas ciências que são
a Química e a Biologia. Explique o objecto de estudo da
Bioquímica.
2. A Bioquímica usa o método de estudo experimental, do tipo
aproximação e reducionista. Explique o significado dos termos
aproximação e reducionista.
3. As transformações químicas nos organismos vivos são
responsáveis pela vida. Justifique esta afirmação, indicando
duas importâncias destas transformações.
20
Lição n° 2
Composição da Matéria Viva
Introdução
Na lição anterior aprendeu que a Bioquímica estuda a estrutura das
biomoléculas, suas funções biológicas e sua participação nos processos
celulares e transformações destas biomoléculas. Nesta lição, você irá
estudar a composição da matéria viva, onde poderá perceber que os
organismos vivos têm dois grupos de substâncias, que são inorgânica e
orgânica.
 Indicar os componentes químicos da matéria viva;

 Identificar da presença de água nos alimentos;
 Explicar a importância de cada componente químico da
matéria viva.
Objectivos
Composição da Matéria Viva
Os organismos vivos são constituídos por dois grupos de substâncias, que

são inorgânica e orgânica. Em que a parte inorgânica da matéria viva ocupa
cerca de 70% de peso corporal e é constituída basicamente por água e sais
minerais ou iões.
A água (H2O) é uma molécula inorgânica muito importante e é a mais

abundante, pois corresponde a quase metade de toda a constituição da
matéria viva na natureza. Ela compõe mais de 70% de nosso organismo e é
21
uma substância líquida que é incolor, inodora e insípida, essencial a todas
as formas de vida, composta por hidrogénio e oxigénio.
Acredito que já sabe ou já tenha ouvido o slogan “sem água não há vida”.
Indique algumas razões que mostrem a importância da água nos
organismos vivos.
Actividade 1
As razões que estão por detrás deste slogan são que a água está presente
em todas reacções de origem e manutenção da vida. Por exemplo, o
processo de fecundação é facilitado pela hidrólise, que é a reacção
química em que ocorre a quebra de uma ligação por meio da adição da
molécula de água. Sem a água também não haveria o transporte de
oxigénio do sangue e os nutrientes até às células.
A água está presente também na manutenção das plantas, pois sem ela
não haveria o processo da fotossíntese que permite a nutrição vegetal.
Para além destes argumentos, ainda se pode acrescentar que a água tem
um papel lubrificante para diminuir o atrito nas articulações e mantêm
uma estreita faixa de temperatura, evitando variações bruscas de
temperatura dos organismos.
A presença da água pode ser detectada, utilizando sulfato de cobre (II)

anidro, que tem uma cor branca ou levemente azulada. O sulfato de
cobre (II) anidro adquire uma cor azul mais intensa na presença de água.
Actividade 2 Para identificar a presença da água nos alimentos, prepare os materiais
e as substâncias que constam da tabela a seguir e coloque-os numa mesa.
Materiais Substâncias
Vidros de relógios Sulfato de Cobre II anidro

Espátula Alimentos (Pão, Farinha, Arroz, Batata, Banana,
Amendoim)
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Depois de ter sobre a mesa o material e as substâncias necessárias, siga os
procedimentos a seguir:
 Coloque em cada vidro de relógio um pouco do alimento, de acordo

com a informação a seguir:
Vidro de 1 2 3 4 5 6
Relógio
Alimento Pão Farinha Arroz Batata Banana Amendoim

 Com a ajuda da espátula, adicione um pouco de sulfato de cobre II
anidro à substância ou à matéria em que se pretende verificar se a
água está presente.
 Observe e anote a cor do sulfato de cobre II.
 Indique os alimentos em que a água está presente.
Para que você indique os alimentos que têm água, recorde que o sulfato de
cobre (II) anidro adquire uma cor azul mais intensa na presença de água.
Isto quer dizer que em qualquer substância ou alimento onde exista água, o
sulfato de cobre vai incorporar moléculas de água na sua estrutura e
apresentar uma cor azul mais intensa. Para mais detalhes, consulte o
seguinte site:
http://www.explicatorium.com/experiencias/detetar-agua.html
A parte inorgânica da matéria viva não é formada apenas por água, existe
um grupo de substâncias de natureza inorgânica que são necessárias em
pequenas quantidades para o bom funcionamento do organismo e
constituem aproximadamente 4% do peso corporal total, que são chamadas
de sais minerais.
Por exemplo, o catião sódio (Na+), que pode ser ingerido por meio do sal
(NaCl), peixes e carnes, é responsável por regular os fluidos corpóreos. A
falta desse ião pode causar ansiedade, diarreia e problemas circulatórios. É
23
claro que seu excesso também faz mal, podendo levar à retenção urinária,
sede e edema.
O cálcio (Ca2+) compõe 90% dos nossos ossos e dentes e é o responsável

por fortalecer a estrutura óssea, bem como por agir como relaxante
muscular. Sua carência leva ao tétano, cãibra muscular e osteoporose, seu
excesso leva ao relaxamento dos músculos, a ter dor nos ossos e pedras nos
rins.
Esses são apenas dois dos vários exemplos de iões que fazem parte da
constituição química da matéria viva, aprofunde este conteúdo lendo a
informação que está na tabela do texto complementar.
A parte orgânica da matéria viva é aquela em que o principal constituinte é

o elemento carbono, que está associado principalmente aos átomos de
hidrogénio (H) e também ao enxofre (S), fósforo (P), nitrogénio (N) e
oxigénio (O). As moléculas que participam da estrutura e do funcionamento
da matéria viva são chamadas biomoléculas e constituem cerca de 27% do
peso corporal.
As biomoléculas são, na sua maioria, compostos de C e muitas são

moléculas grandes e complexas (polímeros), formadas pela reunião de
unidades fundamentais (monómeros) repetidamente que dão origem a
longas cadeias. Cada tipo de biomolécula polimérica apresenta unidades
fundamentais diferentes. Por exemplo, as proteínas são polímeros cujas
unidades monoméricas são os aminoácidos enquanto os ácidos nucleícos
(como o DNA) são polímeros compostos por cadeias de nucleotideos.
Como exemplos de biomoléculas que constituem a matéria viva temos:

 Carbohidratos, Glícidos ou Açucares são compostos poli-
hidróxilados com função cetónica (cetoses) ou aldeídico (aldose),
formados por C, H e O, segundo a fórmula: [CH2O]n onde o H e O
estão combinados na proporção de 2:1 e “n” maior ou igual a 3. Os
glícidos constituem a principal fonte de energia do nosso corpo,
possuem também a função estrutural e participam dos processos de
reconhecimento celular.
24
 Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas basicamente
pela união de vários aminoácidos. As proteínas possuem inúmeras
funções na célula, dentre as quais podemos destacar a formação e
manutenção dos tecidos celulares; a síntese dos anticorpos contra
infecções; transporte de algumas substâncias, como é o caso de
oxigénio pela hemoglobina e catálise enzimática.
 Lipídios são substâncias orgânicas que se caracterizam por serem
altamente insolúveis em água. Pertencem a esta classe de
substâncias as gorduras, óleos, ceras, fosfolípidos e esfingolípidos.
Destes exemplos todos, apenas as gorduras e os óleos é que
constituem a principal fonte de armazenamento de energia.
Para além da função acima mencionada, os lípidos desempenham a
função estrutural, fazendo parte da membrana biológica e também
permitem o transporte e a absorção das vitaminas lipossolúveis (A,
D, E e K) no intestino delgado.
Ácidos nucleícos são as maiores macromoléculas da célula que são os

responsáveis pelo armazenamento e transmissão da informação genética.
Sumário
 Os organismos vivos são constituídos por substâncias de
natureza inorgânica e orgânica.
 A parte inorgânica nos organismos vivos corresponde a cerca de
70% de peso corporal e é formada por água e sais minerais.
 A água é essencial à vida dos organismos porque está presente
em todas reacções de origem e manutenção da vida.
 A parte orgânica é aquela em que o principal constituinte é o
elemento carbono, que está associado principalmente aos
átomos de hidrogénio (H) e também ao enxofre (S), fósforo (P),
nitrogénio (N) e oxigénio (O). Como exemplo de biomoléculas
temos os glícidos, proteínas, ácidos nucleícos, etc.
25
Leitura Básica
Para aprofundar os conteúdos estudados nesta licão, sugerimos que

(2) PRATT, Charlotte W.; CORNELY, K. Bioquímica Essencial,
2006;
(3) MARZZOCO, A. & TORRES, B.B.; Bioquimica Básica; 2ª
Edição; Guanabara koogan; Rio de Janeiro; 1999;
Auto-avaliação 2
1. Mostre dois (2) argumentos que suportem a afirmação
“sem água não há vida”.
2. Entre os alimentos testados por si (pão, farinha, arroz,
batata, banana e amendoim), indique dois (2) alimentos que
têm maior quantidade de água.
3. Indique o grupo de moléculas orgânicas (biomoléculas) que
constituem a principal fonte de energia aos organismos
vivos.
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Leitura Complementar
Para aprofundar os seus conhecimentos sobre a importância dos minerais para o organismo Humano, consulte
a tabela apresentada a seguir, onde poderá encontrar informações referentes às funções, fontes e doenças
resultantes da carência ou excesso dos minerais.
Tabela 1: Funções de Principais Sais Minerais para o Organismo Humano
Sais Doenças por:

Funções Fontes
Minerais Carência Excesso
Actua na construção de ossos
Leite e derivados, sardinha, Deformação óssea (ex: Calcificação excessiva dos ossos,
e dentes, na coagulação
vegetais (couve, alface, etc.), raquitismo), convulsões, interferência na absorção do ferro e
Cálcio (Ca) sangüínea, na transmissão
cereais, feijão e frutas. paralisia muscular e comportamento anormal (psicose).
nervosa e regulação dos
hipertensão.
batimentos cardíacos.
Carnes, aves, peixes, gemas de Dor óssea, resistência à
Integra a estrutura dos ossos e
ovos, leguminosas, refrigerantes, insulina, delírios, perda de
Fósforo (P) dentes e actua na contração Confusão mental, sensação de peso nas
cereais, frutas, trigo e queijo. memória, taquicardia e dores
muscular. pernas e hipertensão.
musculares.
Actua no crescimento dos
Verduras, leguminosas, cereais, Perda de apetite, náusea, Pressão baixa, problemas respiratórios e
tecidos, como activador
Magnésio (Mg) carnes, peixes e ovos. sonolência, tremores e atraso distúrbios no ritmo cardíaco.
enzimático no metabolismo
no crescimento.
celular.
Defesa (função imunológica),
Fígado, carnes, frutos do mar Anemia, dor de cabeça, baixa Gasto metabólico, convulsões, náuseas,
formação e da hemoglobina
Ferro (Fe) (crustáceos) e leguminosas. resistência a infecções e vômitos, febres, suor pressão baixa.
(transporte de O2 e CO2).
fraqueza.
Água fluoretada (água Manchas nos esmaltes dos dentes.
Fluor (F) Ajuda na fortificação dos
enriquecida com flúor) e chá.
ossos e dentes fortes. Cárie dentária.
É parte integrante dos
Sal de cozinha iodado, leite e Bócio, durante a gestação pode Uma súper dose pode impedir a
hormônios da tireóide.
Iodo (I) vegetais de solo rico em iodo. afectar a formação da tireóide actividade da tireóide(regular a taxa de
do feto. metabolismo).
Defesa do organismo,
cicatrização de ferimentos,
Zinco (Zn) essencial para crescimento e Ostras (moluscos), carne, iogurte, Atraso no crescimento, atraso Náusea, vômito e diarréia.
reprodução e participa do cereais e grão de soja. na maturação sexual, lesões na
metabolismo dos nutrientes. pele e falta de apetite.
Constitui o suco gástrico e
Sal de cozinha, frutos do mar É difícil haver carência, porque Destrói a vitamina E e reduz a
pancreático.
Cloro (Cl) (crustáceos, moluscos), leite , o cloreto está presente em assimilação de iodo.
ovos, carne e todos vegetais. quase todos os vegetais.
Actua no equilíbrio de água,
Abacates, bananas, amendoim, Distensão abdominal, pressão
ajuda na contração do músculo
Potássio (K) leite, cereais castanha de caju, baixa, dilatação cardíaca e
do coração e promove o Paralisia muscular, distúrbios cardíacos
batata doce e água de coco. fraqueza muscular.
crescimento celular. e respiração fraca.
Equilíbrio hídrico promove o
Sal de cozinha, derivados do Lentidão de movimentos, dores Pressão alta, dores de cabeça, delírio e
funcionamento de músculos e
Sódio (Na) leite, frutos do mar, temperos, musculares, falta de apetite e parada respiratória.
do metabolismo.
batata, grãos, abacate e beterraba. redução do volume urinário.
Fonte: Adaptado de https://br.pinterest.com/pin/538109855454934266/
Lição n° 3
Sessão Laboratorial:
Identificação da Presença de Biomoléculas (glícidos, lípidos e proteínas) em
alimentos do quotidiano (leite, banana e azeite).
Introdução
Na lição anterior aprendeu que a matéria viva é constituída por dois
grupos de substâncias, que são: inorgânica e orgânica. Também
aprendeu que as biomoléculas desempenham várias funções, onde
pode-se destacar a função estrutural, energética, enzimática,
armazenamento, transporte, etc. Esta é uma sessão laboratorial em
que você irá identificar a presença de biomoléculas em alimentos.
No final desta sessão laboratorial, você deverá ser capaz de:
 Verificar a presença de biomoléculas (glícidos, lípidos e

proteínas) em alimentos do quotidiano (leite, banana e
azeite).
Objectivos
Para identificar a presença de biomoléculas nos alimentos, prepare

os materiais e as substâncias que constam na tabela a seguir e
coloque-os numa mesa.
Tubos de ensaio Fósforos Leite Licor de Fehling
Suporte para Mola de Banana Água iodada
tubos de ensaio madeira Azeite Solução Sudão III
Pipetas Almofariz Hidróxido de sódio
Conta-gotas Caixa de Petri Sulfato de cobre
Lamparina de Espátulas
álcool
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Depois de ter sobre a mesa o material e as substâncias necessárias,
siga os procedimentos a seguir:
 Triture a banana com ajuda de um almofariz;

 Pegue doze (12) tubos de ensaio e enumere de 1 até 12;
 Coloque uma pequena porção de banana moida nos tubos
de ensaio com os números 1, 2, 3 e 4.
 Coloque dois (2) ml de leite nos tubos de ensaio com os
números 5, 6, 7 e 8.
 Coloque dois (2) ml de azeite nos tubos de ensaio com os
números 9, 10, 11 e 12.
Para testar a presença de glicose, faça o teste de Licor de Fehling. Para tal:
 Adicione dois (2) ml de solução de Fehling aos tubos de ensaio com
os números 1, 5 e 9;
Actividade 1  Aquece estes tubos de ensaio até a ebulição;
 Observe e anote as cores verificadas nestes tubos de ensaio após a
ebulição;
 Indique os alimentos em que existe glicose.
O teste de Licor de Fehling detecta glicose, onde por aquecimento altera a

cor azul, formando um precipitado cor de tijolo. Neste caso concreto,
verifica-se a formação de um precipitado de cor vermelho tijolo nos tubos
1 e 5, mostra a presença de glicose na banana e no leite. Para mais
informações sobre a presença de nutrientes em alimentos consulte o
seguinte site:
http://www.notapositiva.com/old/pt/trbestbs/biologia/10_identificacao_de
_biomoleculas_d.htm
30
Para testar a presença de amido, faça o teste com solução de água iodada.
Para tal:
 Adicione duas (2) gotas de água iodada aos tubos de ensaio com os
Actividade 2 números 2, 6 e 10;
 Observe e anote as cores verificadas nestes tubos após adição das
gotas de água iodada;
 Indique os alimentos em que existe amido.
O teste de Água Iodada detecta a presença de amido, onde se verifica a

mudança da cor inicial castanho – amarelado para cor azul carregado,
devido à presença de amido. Neste caso concreto, verifica-se a cor azul
apenas no tubo 2, o que mostra a presença de amido na banana. Para mais
seguinte site:
_biomoleculas_d.htm
Para testar a presença de proteínas, faça o teste de Biureto. Para tal:

 Adicione dois (2) ml de solução de hidróxido de sódio aos tubos de
ensaio com os números 3, 7 e 11;
Actividade 3  Nos tubos referidos acima, volte a adcionar três (3) gotas de
solução de sulfato de cobre II, agite e deixe em repouso;
 Observe e anote as cores verificadas nestes tubos de ensaio após o
repouso;
 Indique os alimentos em que existem proteínas.
31
O teste de Biureto detecta a presença de proteínas, onde o sulfato de cobre
leva à formação de flocos azuis de hidróxido de sódio (na presença de
ligações peptídicas), formando de seguida um anel cor violeta. Neste caso
concreto, verifica-se a formação de um anel de cor violeta nos tubos 3 e 7,
o que mostra a presença de proteínas na banana e no leite. Para mais
seguinte site:
_biomoleculas_d.htm
Para testar a presença de lípidos, faça o teste de Sudão III. Para tal:
 Adicione três (3) gotas de solução de sudão III aos tubos de ensaio
com os números 4, 8 e 12;
Actividade 4  Observe e anote as cores verificadas nestes tubos após adição das
gotas de solução de sudão III;
 Indique os alimentos em que existem lípidos.
O teste de Sudão III detecta a presença de lípidos, onde se verifica o

aparecimento da cor vermelha. Neste caso concreto, verifica-se o
aparecimento da cor vermelha nos tubos 8 e 12, mas com mais ênfase no
tubo 12, o que demonstra a presença de lípidos no leite e azeite. Para mais
Comentário da actividade 4 informações sobre a presença de nutrientes em alimentos consulte o
seguinte site:
http://www.notapositiva.com/old/pt/trbestbs/biologia/10_identificacao_d
e_biomoleculas_d.htm
32
Sumário
 As biomoléculas desempenham várias funções e para a sua
identificação existem alguns testes, onde se destaca:
 Teste de Licor de Fehling: detecta a presença de glicose, onde a
presença deste nutriente é verificada pela mudança da cor e
formação de um precipitado cor de tijolo.
 Teste de Água Iodada: detecta a presença de amido, onde a
presença de amido é comprovada pelo aparecimento da cor azul-
escuro.
 Teste do Biureto: detecta a presença de proteínas, onde é
comprovado pela formação de um anel de cor violeta.
 Teste de Sudão III: detecta a presença de lípidos, onde a presença
deste nutriente é verificada pelo aparecimento da cor vermelha.
 As biomoléculas podem ser encontradas em certos produtos
alimentares. Neste sentido, na banana, estão presentes: glicose,
amido e proteínas. Por sua vez o leite contém: glicose, proteínas e
alguns vestígios de lípidos. E, finalmente, no azeite, nota-se,
simplesmente, a presença de lípidos.
Leitura Básica
(1) NIETO, S. Sánchez; Manual de prácticas de Bioquímica
Experimental; Facultad de Química Departamento de
Bioquímica; 2013.
(2) GEPEQ - Grupo de Pesquisa em Educação Química-Instituto de
Química- Atividades Experimentais de Química no Ensino Médio
- reflexões e propostas; São Paulo, 2009.
Disponível em:
https://www.passeidireto.com/arquivo/17174806/livro_atividades-
experimentais-de-quimica-no-ensino/14
33
Lição n° 4
Lógica Molecular da Vida
Introdução
Na lição anterior realizou um trabalho laboratorial para verificar a
presença de biomoléculas (glícidos, lípidos e proteínas) em
alimentos do quotidiano (leite, banana e azeite). Nesta lição, você irá
estudar a lógica molecular da vida, onde poderá perceber que, apesar
da grande diversidade de seres vivos existentes na natureza, existem
aspectos que são comuns para todos os seres vivos.
Ao completar esta lição, você deverá ser capaz de:
 Identificar os princípios da lógica molecular da vida;

 Explicar a actuação de cada um dos princípios da logica
molecular da vida dos organismos vivos.
Objectivos
LÓGICA MOLECULAR DA VIDA
Na natureza existem vários e diferentes seres vivos, mas não são as

diferenças que queremos abordar nesta lição, mas sim os aspectos que são
comuns para todos os seres vivos. Usando os conhecimentos adquiridos na
Actividade 1 cadeira de Biologia Celular e Molecular (BCM), pense (e discuta com o seu
colega, caso tenha um(a) por perto, sobre alguns aspectos que são comuns
para todos os seres vivos.
34
Após isso, se na vossa discussão pensaram e indicaram os aspectos
celulares e químicos, como algo que existe em comum nos seres vivos,
excelente. Vocês estão de parabéns! Caso não, volte a ler o conteúdo sobre
a introdução ao estudo da BCM e organização molecular da célula. Agora,
Comentário da actividade 1 com base nestas pequenas generalizações, construa bases em termos
organizacionais que mostrem e fundamentem a vida de todos os organismos
vivos. Estas bases organizacionais são designadas de lógica molecular da
vida.
Esta organização que fundamenta a vida está baseada em quatro (4)

princípios científicos, que são:
a) Princípio Celular, segundo o qual todos os organismos vivos são

formados por células, porque esta é a unidade básica, estrutural e
funcional dos seres vivos. Esse princípio está relacionado com a
cadeira de BCM. Para mais detalhes leia os conteúdos de BCM sobre
a introdução ao estudo da BCM e organização molecular da célula.
b) Princípio Químico - com base neste princípio, a maioria dos

constituintes moleculares dos sistemas vivos é composto de átomos
de carbono unidos covalentemente a outros átomos de carbono e a
átomos de hidrogénio, oxigénio e nitrogénio.
Segundo este princípio, acredita-se que as propriedades especiais de

ligação do carbono permitem a formação de uma grande variedade
de moléculas, dentre as quais se destacam os compostos orgânicos
de baixo peso molecular (como por exemplo aminoácidos,
nucleotídeos e monossacarídeos) que servem como subunidades
monoméricas de proteínas, ácidos nucleicos e polissacarídeos,
respectivamente. E em todo organismo vivo existem estes
compostos orgânicos.Para se recordar sobre a natureza química e
funções destes compostos orgânicos, volte a ler a lição anterior.
35
c) Princípio Físico - segundo este princípio, todos os organismos
vivos trocam energia e matéria com o meio ambiente e entre si. E
criam e mantém suas estruturas organizadas e
complexas extraindo, transformando e utilizando energia do seu
ambiente.
Ainda neste princípio, defende-se que as células vivas são máquinas

químicas muito complexas e organizadas, que funcionam à base de
energia química e a energia de todo ser vivo que vem, directa ou
indirectamente, do Sol.
d) Princípio Genético - segundo este princípio todos os organismos

vivos são capazes de se reproduzir com precisão, através de um
sistema de replicação auto-reparável. E que toda a informação
necessária para a construção de um novo ser vivo está armazenada e
codificada no DNA de todas as células que constituem o ser vivo.
Com base nestes princípios de logica molecular da vida, podemos

chegar às seguintes características da matéria viva:
 Todo organismo vivo é extremamente complexo e
organizado;
 Cada parte de um organismo vivo tem uma função específica,
seja esta parte uma estrutura complexa como um órgão ou
aparelho, estruturas sub-moleculares ou moléculas
individuais;
 Os organismos vivos são capazes de extrair e utilizar energia
do seu ambiente, na forma de nutrientes orgânicos ou na
forma de luz;
 Os organismos vivos são capazes de auto-duplicar, gerando
uma descendência que perpetua o estado vital.
36
Sumário
 Os princípios científicos que suportam a lógica molecular da vida
são quatro (4): princípios celular, químico, físico e genético.
 As principais características da matéria viva são: (1) todo organismo
vivo é extremamente complexo e organizado; (2) cada parte de um
organismo vivo tem uma função específica; (3) os organismos vivos
são capazes de extrair e utilizar energia do seu ambiente; (4) os
organismos vivos são capazes de auto-duplicar, gerando uma
descendência que perpetua o estado vital.
Leitura Básica
(2) QUINTAS, Alexandre; FREIRE, Ana P. & HALPERN, Manuel.
Bioquímica – Organização Molecular da Vida, 2008;
(3) HERRERA, Emílio; RAMOS, Maria; ROCA, Pilar e VIANA,
Marta; Bioquímica Básica; Elsevier Espana, S.L; Barcelona;
(4) CHAMPE, Pamela; HARVEY, Richard A & FERRIER, Denise
R. Bioquímica Ilustrada.
37
Auto-avaliação 4
1. Na natureza existe uma diversidade de seres viventes desde plantas
a animais, de seres uni a pluricelulares. Mostre três argumentos que
sustentem que todos eles são seres viventes.
2. Comente a seguinte a afirmação: “Todos os organismos vivos são
dependentes uns dos outros, através da troca de matéria e energia
via meio ambiente”.
Comentários das Auto-avaliações

Depois de ter realizado as auto-avaliações das lições 1, 2 e 4 para
verificar o seu nível de aprendizagem, compare as suas respostas às
apresentadas a seguir. Não precisa de ter respondido exactamente letra
por letra, use-as para verificar se foi ao encontro da ideia principal
apresentada.
Comentário da Auto-avaliação 1
1. O objecto de estudo da Bioquímica é a estrutura e o metabolismo
das biomoléculas. A estrutura está relacionada com a natureza
química e funções biológicas das biomoléculas nos seres vivos,
enquanto o metabolismo está relacionado com as transformações
destas biomoléculas.
2. O significado do termo reducionista do método experimental
usado na Bioquímica deve-se ao facto de se usar uma amostra como
parte reduzida do organismo. Enquanto o termo aproximação está
relacionado com a generalização e/ou aproximação dos resultados
obtidos na amostra para todo o organismo.
3. As transformações químicas nos organismos vivos são
responsáveis pela vida, porque permitem a obtenção de energia
38
química (ATP), síntese de compostos orgânicos necessários para a
célula e eliminação de substâncias nocivas e tóxicas ao organismo.
Comentário da Auto-avaliação 2:
1. Diz-se que sem água não há vida, porque a água está presente em
todas reacções de origem e manutenção da vida, como o processo de
fecundação, o transporte de oxigénio do sangue e os nutrientes até as
células. A água também tem um papel lubrificante para diminuir o
atrito nas articulações e mantêm uma estreita faixa de temperatura,
evitando variações bruscas de temperatura dos organismos.
2. Entre os alimentos testados por si (pão, farinha, arroz, batata,
banana e amendoim), os que têm maior quantidade de água são a
batata e a banana.
3. O grupo de moléculas orgânicas que constituem a principal fonte
de energia ao organismo vivo são os glícidos.
1. Os argumentos que sustentam que plantas, animais, seres uni a
pluricelulares são seres viventes podem ser do princípio: (a) Celular,
segundo a qual todos os organismos vivos são formados por células,
porque esta é a unidade básica, estrutural e funcional dos seres vivos;
(b) Química, com base neste princípio a maioria dos constituintes
moleculares dos sistemas vivos é composta de átomos de carbono
unidos covalentemente a outros átomos de carbono e hidrogénio,
oxigénio e nitrogénio; (c) Físico, segundo este princípio todos os
organismos vivos trocam energia e matéria com o meio ambiente e
entre si; (d) Genético, segundo o qual toda a informação necessária
para a construção de um novo ser vivo está armazenada e codificada
no DNA de todas as células que compõe o ser vivo.
2. Esta afirmação está baseada no princípio energético, onde todos

os seres vivos são um sistema aberto porque trocam matéria
(nutrientes e produtos de excreção) e calor (do metabolismo) com
seu meio, isto faz com que os organismos vivos sejam dependentes
39
uns dos outros. Por exemplo, durante a respiração os animais
precisam do oxigénio atmosférico e libertam dióxido de carbono
para o meio ambiente, enquanto as plantas libertam o oxigénio para
o ambiente e precisam do dióxido de carbono.
Sumário
Nesta unidade, você aprendeu que:
 O objecto de estudo da Bioquímica é a estrutura e o metabolismo
das biomoléculas. A estrutura está relacionada com a natureza
química e funções biológicas das biomoléculas nos seres vivos,
enquanto o metabolismo está relacionado com as transformações
destas biomoléculas.
 O método de estudo da Bioquimica é o método de estudo do tipo
Experimental, em que se faz uma Aproximação Reducionista.
Onde a designação reducionista surge pelo facto de se usar uma
amostra como parte reduzida do organismo. Apesar de analisar a
amostra, os resultados são aproximados para todo o organismo, por
isso a designação aproximação.
 As transformações químicas nos organismos vivos são
responsáveis pela vida, porque permitem a obtenção de energia
química (ATP), síntese de compostos orgânicos necessários para a
célula e eliminação de substâncias nocivas e toxicas ao organismo.
 Os organismos vivos são constituídos por substâncias de natureza
inorgânica e orgânica, onde a parte inorgânica corresponde à cerca
de 70% de peso corporal e é formada por água e sais minerais.
Enquanto a parte orgânica é aquela em que o principal constituinte
é o elemento carbono, que está associado principalmente aos
átomos de hidrogénio (H) e também ao enxofre (S), fósforo (P),
nitrogénio (N) e oxigénio (O). Como exemplo de biomoléculas
temos os glícidos, proteínas, ácidos nucleicos, etc.
 Existem quatro (4) princípios científicos que suportam a lógica
molecular da vida, que são o princípio celular (todo organismo vivo
40
é extremamente complexo e organizado), princípio químico (a
maioria dos constituintes moleculares dos sistemas vivos é
composta de átomos de carbono), o princípio físico (os organismos
vivos são capazes de extrair e utilizar energia do seu ambiente) e o
princípio genético (os organismos vivos são capazes de auto-
duplicar, gerando uma descendência que perpetua o estado vital).
41
Conteúdos
Enzimas
Lição n° 1 46
UNIDADE
Enzimas (Definição, Funções e Classificação)... 46
Lição n° 2 53
2
Acção Enzimática em Nossa Alimentação ........... 53
Lição n° 3 57
Acção Enzimática (Estrutura, modelos e factores
que afectam a acção enzimática) .......................... 57
Lição n° 4 67
Verificação da Influência de Factores na Acção
Enzimática ........................................................................ 67
Lição n° 5 73
Inibição enzimática (Definição, tipos e
importância) ................................................................... 73
Pág. 43 - 88
Unidade 2: Enzimas
43
Introdução
Ao introduzirmos a Bioquímica aprendeu que esta ciência se
preocupa em descrever a estrutura e funções biológicas das
biomoléculas e as transformações destas moléculas no organismo
vivo. Também aprendeu que estas transformações químicas são
fundamentais para a vida dos organismos vivos, porque permitem a
obtenção de energia química, em forma de ATP e a formação de
compostos orgânicos necessários para a célula.
Estas transformações químicas que ocorrem no organismo vivo

decorrem duma forma rápida, produzindo o produto desejado para o
bem-estar do próprio organismo. Isto ocorre porque dentro do
organismo existe um grupo de substâncias que aceleram a
velocidade destas transformações, que são chamadas de enzimas. É
deste grupo de substâncias que vamos tratar nesta unidade.
Para além das características e importância das enzimas, vamos
focalizar sobre:
 As funções e classificação das enzimas;
 Estrutura e mecanismo de acção enzimas;
 Os factores que influenciam a actuação da enzima;
 A inibição enzimática.
44
Este conteúdo é muito importante para si, porque vai perceber o
papel das enzimas no organismo vivo e na indústria, como por
exemplo na indústria de fabricação de bebidas alcoólicas, na
fabricação de queijo e processamento da carne. Também vai poder
aprender a importância da inibição enzimática no organismo, onde
destacaremos a acção dos medicamentos, como um exemplo de
inibição enzimática irreversível.
Esta unidade é constituída por cinco (5) lições, das quais três são de
experiência laboratorial de acção de enzimas, factores que afectam a
acção enzimática e acção de ativadores e inibidores da atividade
enzimática.

 Para estudar esta unidade deve programar 19 horas de estudo,
que poderão ser divididas da seguinte forma: 4 horas para as
lições teóricas e 15 horas para as sessões laboratoriais.
Tempo
45
Lição n° 1
Enzimas (Definição, Funções e Classificação)
Introdução
Nesta primeira lição da unidade sobre enzimas, você irá aprender as
características e tipos de enzimas de acordo com o tipo de reacção
química que catalisam. Este grupo de susbtâncias são muito
importantes para o decurso eficiente e eficas de todas transformações
bioquímicas.
 Indicar as características e funções das enzimas;

 Caracterizar a acção de cada grupo de enzimas.
Objectivos
Caracterísitcas e funções das enzimas
Para definir enzimas, vamos recordar o termo de catalisador. Acredito que

nas transformações químicas já ouviu falar de catalisador. O que será um
catalisador, numa reacção química? Anote a sua definição num papel,
Actividade 1 compartilhe e discuta com os seus colegas.
No organismo humano, existe também um grupo de substâncias que

acelera uma reacção química e recebe a designação de enzimas.
Sendo assim podemos dizer que:
Enzimas são moléculas de natureza protéica que funcionam como
catalisadores biológicos, ou seja, geralmente aumentam a velocidade
46
das reações químicas que ocorrem no interior das células dos
organismos vivos.
Como exemplo de enzimas, temos a amílase salivar e amílase

pancreática que são enzimas digestivas e são muito importantes para
o processo da digestão dos alimentos de natureza glicídica (hidratos
de carbono), aumentando assim a velocidade de reacção da digestão.
As enzimas vão permitir que as transformações químicas no

organismo vivo decorram a uma velocidade rápida e desejada,
garantindo a eficácia e eficiência das transformações. Os termos
eficiência e eficácia não são novos para si. Para melhor perceber a
essência destes termos que têm relação com a actuação das enzimas,
vamos aqui apontar algumas características das enzimas.
As enzimas caracterizam-se por:

 Serem específicas nos seus substratos (reagentes);
 Acelerarem a velocidade das reacções em 109 a 1012 vezes
mais do que as reacções correspondentes não catalisadas;
 Actuarem em concentrações muito baixas e em condições
suaves de temperatura e pH;
 Não serem consumidas ao participar da reacção química;
 Não alterarem o equilíbrio químico das reacções.
Pense e discuta no seu grupo sobre o significado dos termos eficiência e

eficácia. Por que se diz que uma enzima garante a eficiência e a eficácia de
uma transformação química?
Actividade 2
Classificação das Enzimas
Segundo NELSON & COX (2002), as enzimas podem ser

classificadas de acordo com vários critérios e o mais importante foi
estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), que
47
agrupa as enzimas de acordo com o tipo de reacções catalisadas.
Assim sendo, as enzimas podem ser:
1: Oxidorredutases: são enzimas que catalisam reacções de

transferência de electrões, isto é, reacções de oxirredução, onde
existe sempre um dador de hidrogénio ou de electrões. Veja a
equação representativa que se segue:
Meu caro estudante, indique o dador e o receptor de hidrogénio que está

patente na equação acima representada.
Caso tenha indicado a substância AH2 como o dador de hidrogénios e a
Actividade 3 substância B como o receptor de hidrogénios, está correcto. Ao nível do
organismo vivo, as substâncias fornecedoras de hidrogénios são as
coenzimas NADH+ + H+ (Dinucleotídeo de Nicotinamida e Adenina
Hidrogenado) e FADH2 (Dinucleotídeo de Flavina e Adenina
Hidrogenado).
Como exemplo de enzimas que pertencem a este grupo, temos a (i)

enzima gliceraldeído3−fosfatodesidrogenase, (ii) complexo da
piruvato−desidrogenase, (iii) enzima isocitrato−desidrogenase, etc
2: Transferases: são enzimas que catalisam reacções de

transferência de um grupo funcional, de um composto (geralmente
considerado o dador), para outro composto (geralmente
considerado o aceitador). Veja a equação representativa que se
segue:
Na equação acima representada, temos a transferência do grupo

funcional representado por A de B para C. No organismo vivo, são
transferíveis grupos funcionais como grupos amino, fosfato, acil,
carboxil, etc.
48
Como exemplo deste enzimas que pertecem a esta classe temos: a (i)
enzima transcetolase, (ii) enzima transaldolase, (iii) enzima
fosfoserina aminotransferase, etc.
3: Hidrolases: são enzimas que catalisam reacções de hidrólise, isto

é, quebra de ligação covalente pela presença da molécula de água.
Veja a equação representativa que se segue:
Na equação acima representada, temos a quebra da ligação entre A

e B pela presença da molécula de água (H-OH ou H2O), onde os iões
H e OH provenientes da água ligam-se a cada uma das partes de A-
B para formar A-OH e B-H. Fazem parte deste grupo de enzimas,
todas enzimas digestivas, como por exemplo: amílase, sacarase,
maltase, lactase, lípase, etc.
4. Liases: são enzimas que catalisam a quebra de ligações covalentes

sem a presença de água. Veja a equação representativa que se segue:
Na equação acima representada, temos a quebra da ligação entre A

e B sem a presença da água para formar A e B. Como exemplo de
enzima desta classe temos a enzima arginosuccinase que catalisa a
quebra de arginosuccinato.
5. Isomerases: são enzimas que catalisam reacções de inter-

conversão entre isómeros ópticos ou geométricos. É necessário
recordar que isómeros são compostos orgânicos que apresentam a
mesma fórmula molecular, mas diferente disposição estrutural. Por
exemplo, da fórmula C6H12O6 podemos ter a glicose e galactose,
onde por acção de enzimas isomerases do tipo Hexoisomerases,
transforma-se um isómero no outro.
49
Esquema 2: Interconversão da D-Glicose e D-Galactose por acção
da enzima isomerase do tipo hexoquinase
Fonte: Autor (2017)

Para além da enzima hexoquinase, ainda fazem parte desta classe a
enzima triosefosfato isomerase, que catalisa a interconversão de
gliceraldeido 3-fosfato a dihidroxiacetona fosfato.
6. Ligases: são enzimas que catalisam a união de duas moléculas,

sempre com ajuda da energia libertada na quebra da ligação do ATP.
Veja a equação representativa que se segue:
Como exemplo de enzimas que pertencem a esta classe, temos a (i)

enzima glutamato sintetase, (ii) acetil-glutamato sintetase
Sumário
 Enzimas são moléculas de natureza protéica que funcionam como
catalisadores biológicos, ou seja, geralmente aumentam a
velocidade das reações químicas que ocorrem no interior das
células dos organismos vivos.
50
 As enzimas caracterizam-se por serem específicas nos seus
substratos (reagentes), acelerar a velocidade das reacções e garantir
a eficácia e eficiência das transformações.
 Segundo, a União Internacional de Bioquímica, quanto ao tipo de
reacção catalisada, as enzimas podem ser de seis (6) grupos, que
são: oxirredutases, transferasesm hidrólases, liases, isomerases e
ligases.
Comentário da Actividade 1:
Na Química aprendeu que catalisador é uma substância que reduz a energia

de activação de uma reacção química e aumenta a sua velocidade de
Comentário das actividades reacção, sem, contudo, participar dela. Com isto pode ver que um
catalisador tem a capacidade de acelerar a reacção química sem alterar a
composição química dos seus reagentes e produtos. Caso tenha estas
características na sua definição, está de parabéns. Mas caso não tenha sido
feliz, volte a ler o conteúdo sobre reacções químicas no módulo de Química
Básica.
Sabe-se que eficiência tem relação com a rapidez ou flexibilidade, enquanto

a eficácia tem relação com o alcance dos objectivos ou resultados. Se
reflectiram neste prisma, estão de parabéns! Caso não, vejam o dicionário.
Agora, fazendo ligação com as enzimas, podemos afirmar que estas
garantem a eficiência das transformações porque aceleram a velocidade da
transformação química em cerca de 109 a 1012 vezes maior do que a
transformação química sem enzima e garantem a eficácia das
transformações porque não alteram o equilíbrio químico destas reacções e
formam os produtos desejados.
51
Leitura Básica
(1) BERG, Jeremy; TYMOCZKO, John & STYER, Lubert.
Bioquímica7ª edição.
(3) CHAMPE, Pamela; HARVEY, Richard A & FERRIER,
Denise R. Bioquímica Ilustrada.
(4) CORSINO, Joaquim; Bioquímica; Editora UFMS; Campo
Grande; 2009.
Auto-avaliação
1. O que são enzimas?
2. Por que se afirma que as enzimas garantem eficiência e eficácia
das transformações?
3. Identifique o grupo de enzimas que actua nas transformações a
seguir:
52
Lição n° 2
Acção Enzimática em Nossa Alimentação
Introdução
Na lição anterior aprendeu que as enzimas são moléculas de natureza
protéica que funcionam como catalisadores biológicos e que se
caracterizam por serem específicas nos seus substratos (reagentes).
Nesta lição, você irá verificar, realizando uma sessão laboratorial, a

ação de duas enzimas (amílase salivar e catalase) sobre substractos
específicos que estão presentes na nossa alimentação. A enzima
amílase salivar é secretada pelas glândulas submandibulares e
sublinguais, e catalisa a hidrólise do amido (polissacarídeo) que o
transforma em moléculas de açúcares mais simples
(oligossacarídeos e monossacarídeos).
Para além da amílase vamos também trabalhar com a catálase que é

uma enzima produzida pelos animais e vegetais, portanto de
ocorrência geral, que degrada o Peróxido de Hidrogênio (H2O2–
água oxigenada) em H2O e oxigênio livre.
No final desta sessão laboratorial, você deverá ser capaz de verificar a

ação de enzimas (amílase salivar e catalase) sobre substractos
específicos que estão presentes na nossa alimentação.
Objectivos
Para verificar a ação de enzimas (amílase salivar e catalase) sobre

substractos específicos que estão presentes na nossa alimentação,
53
prepare os materiais e as substâncias que constam da tabela a seguir
e coloque-os numa mesa.
Dez (10) tubos de Ensaio ou copos Tintura de Iodo
Colher de chá Água
Conta-gotas Saliva Humana
Seringa Peróxido de Hidrogênio (H2O2)
Estante para tubos de ensaio Alimentos: Batata crua, Batata
cozida, Farinha de trigo, Maizena,
Macarrão, Arroz, Milho, Folha de
alface e Pedaço de Fígado cru
Depois de ter, sobre a mesa, o material e as substâncias necessárias,

verifique a acção de enzimas (amilase salivar e catálase), realizando
as actividades práticas que se seguem.
Verificação da acção da Amilase salivar
Para verificar a acção da enzima amilase salivar, siga os procedimentos a

seguir:
Actividade 1
 Coloque um pedaço de batata no tubo 1, um pouco de farinha de trigo
no tubo 2, um pouco de maizena no tubo 3, uns pedaços de macarrão no
tubo 4, uns grãos de arroz no tubo 5 e uns grãos de milho no tubo 6.
 Com ajuda de uma seringa, coloque 5 ml de água em cada um dos seis
(6) tubos de ensaio, contendo um tipo de alimento e misture bem.
 Adicione uma gota da tintura de iodo a cada tubo de ensaio que contém
a mistura (alimento e água) e observe.
 Aos tubos de ensaio onde houve mudança de cor (neste caso, azul
escuro), acrescente 4ml de saliva humana. Espere por aproximadamente
30 minutos, para que ocorra a ação da saliva sobre o amido e observe.
 Como interpreta a mudança de cor após os 30minutos?
54
O amido é a fonte de reserva energética dos vegetais e acumula-se
geralmente nas sementes, raízes tuberosas (ex. cenoura, beterraba), caules
tuberosos (ex. batata) e frutos. A formação do complexo azul-escuro nos
tubos de ensaio ocorre no instante em que a tintura de iodo entra em contato
Comentário da actividade 1 com o amido presente no alimento. E o desaparecimento desta cor é por
causa da enzima amilase salivar ter convertido todo o amido em moléculas
de maltose.
Para mais informações sobre este conteúdo, assista ao vídeo disponível no
seguinte site: https://www.youtube.com/watch?v=MgLtdN6WKyg
Para verificar acção da enzima catalase, siga os procedimentos a seguir:
 Enumere os tubos de ensaio de 1 até 4.

 Coloque um pedaço de batata crua no tubo 1, um pedaço de batata
Actividade 2
cozida no tubo 2, uns pedaços de folhas de alface no tubo 3 e uns
pedaços de fígado cru no tubo 4.
 Adicione 5ml de água oxigenada em cada um dos tubos.
 Observe (ocorre ou não a libertação de gás oxigénio).
 Como interpreta as diferenças de resultados nos tubos 1 e 2
A decomposição da água oxigenada (H2O2) é realizada por uma enzima

chamada catalase, formando água e oxigénio, segundo a
equação:2H2O2(aq) → 2H2O (l)+ O2(g).
O fígado é um órgão que contém a enzima catalase, que decompõe a água

Comentário da actividade 2 oxigenada. Para além do fígado, é possível encontrar a enzima catalase na
batata crua e na folha de alface. A água oxigenada praticamente não se
decompõe nos alimentos cozidos ou em meio fortemente ácido ou básico.
Isso acontece porque a catalase se transforma em outra substância quando
é aquecida ou sofre grande variação de pH, processo conhecido como
desnaturação da enzima. Esta nova substância não catalisa a decomposição
da H2O2.
Para mais infomações sobre este assunto consulte o seguinte site:

www.pontociencia.org.br/experimentos/visualizar/catalase-acao-
enzimatica/998
55
Sumário
 A presença de amido é verificada pela cor azul-escuro e por acção
da enzima amílase salivar, ocorre a hidrólise do amido
transformando-se em moléculas de açúcares mais simples. Esta
acção é verificada pelo desaparecimento da cor azul-escuro inicial.
 A enzima catalase é uma enzima produzida pelos animais e vegetais,

por isso está presente na batata, folha de alface e com mais
abundância no fígado cru. Nos tubos de ensaio onde foi colocado a
batata crua, fígado e folha de alface verificou-se a decomposição do
peroxido de hidrogénio. Este facto não foi visível no tubo de ensaio
que tinha batata cozida, pois a enzima catálase foi destruída durante
o cozimento da batata por isso não ocorreu a decomposição do
peroxido de hidrogénio.
Leitura Básica
Experimental; Facultad de Química Departamento de Bioquímica;
2013.
Química- Atividades Experimentais de Química no Ensino Médio
- reflexões e propostas; São Paulo, 2009.
Disponível em:
56
Lição n° 3
Acção Enzimática (Estrutura, modelos e factores
que afectam a acção enzimática)
Introdução
Na lição anterior realizou uma sessão laboratorial para verificar a
acção de enzimas (amílase salivar e catálase) na nossa alimentação.
Nesta lição, você irá aprender a estrutura e modelos de actuação
das enzimas nos organismos vivos.
 Descrever a estrutura e modelo de actuação das enzimas

 Explicar a acção de uma enzima em função de alguns
factores como temperatura e pH.
Objectivos
Estrutura das Enzimas
Todas as enzimas apresentam sempre uma região onde ocorre o
encaixe com o substracto, designado de Sítio de ligação ou sítio
catalítico ou centro activo.No desenho esquemático abaixo, está
representado uma enzima (E), com sítio activo disposto a ligar - se
ao substrato (S), onde existe um agrupamento que favorece uma
ligação susceptível com o sítio catalítico da enzima.
Figura 1: Estrutura de uma enzima e substrato
57
Fonte: Adaptado de
https://courses.lumenlearning.com/microbiology/chapter/energy-
matter-and-enzymes/
A disposição e formato do centro activo da enzima faz com que as

enzimas sejam muito específicas para os seus substratos. Esta
especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários
substratos ao mesmo tempo. A enzima após ligar-se ao sítio activo
da enzima forma um complexo instável e intermediário designado
complexo Enzima-Substrato (ES), como pode ver-se na
representação a seguir:
Figura 2: Estrutura de um Complexo Enzima-Substrato

Fonte: Adaptado de
matter-and-enzymes/
Depois da formação do complexo ES, o substrato é transformado em

produtos e regenera-se a enzima, como pode ver-se na representação
que se segue:
Figura 3: Estrutura de um produto e a enzima regenerada

Fonte: Adaptado de
matter-and-enzymes/
58
Esta transformação bioquímica do subtsrato em produtos por acção
de uma enzima é representada da seguinte forma:
Figura 4: Estrutura de um mecanismo de transformação por acção

de enzimática
Fonte: Adaptado de
matter-and-enzymes/
Para explicar a acção enzimática, existem dois modelos, que são

Modelo chave-fechadura e Modelo encaixe-induzido.
Modelo chave-fechadura
O modelo chave-fechadura foi proposto pensando na relação chave-

fechadura, isto porque se sabe que cada fechadura tem uma chave
específica.
Com base nisso, Emil Fischer em 1890, pressupõe que o centro

activo da enzima é uma estrutura rígida e complementar ao
substrato, havendo um encaixe perfeito do substrato no sítio de
ligação. Isto é visível na figura abaixo, onde o centro activo da
enzima é complementar ao substrato, e ocorre uma ligação perfeita.
59
Figura 5: Mecanismo de acção enzimática segundo Modelo chave-fechadura.
Fonte: Adaptado de http://rblvet.com/enzimas.html
Modelo de encaixe induzido
Com a descoberta da natureza proteíca das proteínas em 1926 por J

Summer nos EUA, o modelo de chave fechadura começou a ser
criticado e apareceu em 1958 o modelo de encaixe induzido. Este
novo modelo foi proposto por Daniel Koshland, argumentando que o
centro activo da enzima não seria rígida, mas sim induzida pelo
substrato à medida que este se liga a enzima, isto é, o centro activo
da enzima é flexível e pode ser modificado pela ligação do substrato.
Veja a figura a seguir:
Figura 6: Mecanismo de acção enzimática segundo Modelo encaixe -induzido

Fonte: http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/enzimas.html
Nesta figura verifica-se que o substrato não é complementar ao

centro activo da enzima, havendo aqui uma necessidade de um ajuste
do formato para que ocorra o encaixe perfeito. Para que isto ocorra,
é necessário que a estrutura seja flexível, por isso que este modelo
prevê que o sítio de ligação não é totalmente pré-formado, mas sim
60
moldável à molécula do substrato e a enzima se ajustaria à molécula
do substrato na sua presença.
Vamos parar um pouco, de modo a vermos se percebeu a essência destes

modelos de acção enzimática. Indique a diferença que existe na explicação
que estes dois modelos fazem em relação a estrutura e acção de uma enzima.
Actividade 1
Depois de responder, verifique se o fez correctamente consultando o
comentário no fim da lição.
Factores que afectam a acção enzimática
A acção enzimática no organismo vivo é influenciada por alguns

factores, dentre os quais vamos destacar a temperatura, o pH e a
concentração dos substratos. Vamos ver como cada um destes
factores influenciam na actividade de uma enzima.
Vamos começar com o factor temperatura. Sabemos que os

organismos vivos apresentam uma temperatura corporal, que é
considerada normal onde este funciona sem nenhum problema, onde
o seu valor varia de organismo para organismo. Em termos
bioquímicos, esta temperatura é designada de temperatura óptima.
Acima ou abaixo desta temperatura normal, dissemos que estamos
com um funcionamento anormal do organismo, que podemos dizer
que é uma doença.
Neste pensamento vemos dois momentos, o primeiro é o

funcionamento correcto do organismo quando a temperatura do
corpo está normal, o segundo é o funcionamento anormal do
organismo quando a temperatura do corpo está acima ou abaixo do
parâmetro normal. Isto tudo está relacionado com o funcionamento
normal e anormal das enzimas. Podemos dizer que quando a
temperatura corporal de um organismo é normal, então a acção
enzimática, neste organismo, é máxima e quando esta temperatura
sofre alterações estando acima ou abaixo do normal, a velocidade da
61
reacção enzimática diminui, podendo até a enzima tornar-se inactiva,
num processo designado de desnaturação. Como pode ver-se no
gráfico 1 a baixo.
Gráfico 1: Gráfico de acção enzimática em função da temperatura.

Fonte:
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.
php
Para o organismo humano, sabemos que a temperatura normal varia

de 36º a 37ºC, o que mostra logo que este é o valor da temperatura
óptima de funcionamento das enzimas neste organismo. Quando a
temperatura corporal estiver abaixo 36ºC ou acima de 37ºC, a
actividade da enzima começa a diminuir e pode até a ser inactiva.
Da mesma forma que representámos a acção enzimática em função

da temperatura, também se faz para o factor pH. Assim como na
temperatura, também existe um valor de pH onde a velocidade da
reacção enzimática é máxima, que é designada de pH óptimo. Acima
ou abaixo deste valor de pH a velocidade da reacção diminui,
podendo até a enzima tornar-se inactiva, num processo designado de
desnaturação, como pode ver-se no gráfico 2 a baixo.
62
Gráfico 2: Gráfico de acção enzimática em função do pH
Fonte:
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.
php
Aquando do gráfico de acção enzimática, em função da temperatura,

dissemos que este representava um organismo e variava de
organismo para organismo. Agora temos uma situação de gráficos
de acção de uma enzima que variam de acordo com o órgão, tecido
ou célula em que ocorre actuação da enzima em causa. No corpo
humano não temos um único valor de pH, mais sim existe uma
diversidade de nível de acidez (pH) dependendo do órgão, tecido e
célula onde a enzima actua, como por exemplo, o nível de acidez do
suco gástrico é de 1,6 à 3,0 da saliva varia de 6,5 à 7,5 e da bílis é
7,6 à 8,6.
Assim como aconteceu com a temperatura, onde dissemos que a

temperatura normal de funcionamento do organismo é a temperatura
óptima de acção das enzimas neste organismo, assim também
acontece com o pH. Onde o nível de acidez do órgão, tecido ou célula
determina o nível de pH óptimo de acção de enzimas neste ponto do
organismo e casa enzima terá o seu gráfico de actividade em função
do pH. Por exemplo, o nível de acidez do suco gástrico é de 1,6 à 3,0
isto quer dizer que este será o pH óptimo da enzima que actua no
63
estômago. Quando o pH estiver abaixo de 1,6 e acima de 3,0 a
actividade da enzima começa a diminuir e pode até a ser inactiva.
O terceiro factor é a concentração do substrato, em baixas

concentrações de substrato há uma relação directa entre o aumento
da concentração do substrato e a velocidade da reacção, veja na
região 1 do gráfico 3. Chega uma determinada concentração (na
região 2 do gráfico 3) onde a velocidade estabiliza, mesmo que a
concentração do substrato continue a aumentar.
Gráfico 3: Gráfico de acção enzimática em função da concentração

do substracto
Fonte: Autor (2017)
Sumário
 As enzimas apresentam sempre uma região onde ocorre o encaixe
com o substracto, designado de Sítio de ligação ou sítio catalítico
ou centro activo.
E + S → ES → E + P
 Enzima inactiva sem cofactor é designada de Apoenzima e quando
a enzima está ligada ao cofactor é designado por Holoenzima.
 O cofactor pode ser um ião metálico ou uma molécula orgânica,
quando é de natureza orgânica é designada de coenzima.
 Existem dois modelos explicativos da acção enzimática: Modelo
Chave-fechadura, proposto por Emil Fischer diz que o centro activo
64
da enzima é uma estrutura rígida e complementar ao substrato,
havendo um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação.
Modelo Encaixe Induzido, proposto por Daniel Koshland, diz que
o centro activo da enzima é flexível e pode ser modificado pela
ligação do substrato.
 Os principais factores que influenciam a acção de uma enzima são
a temperatura, pH e concentração dos substratos.
 Existe uma temperatura ou pH onde a velocidade da reacção
enzimática é máxima, que é designada de temperatura ou pH
óptima. Acima ou abaixo deste valor de temperatura ou de pH a
velocidade da reacção diminui, podendo até a enzima tornar-se
inactiva.
Emil Fischer, no seu modelo chave-fechadura, pressupôs que o centro

activo da enzima é rígido e tem um formato complementar ao substrato,
mesmo antes de se ligar ao substrato, enquanto Daniel Koshland, diz que
o centro activo da enzima não é rígido, e sim flexível e só é complementar
ao substrato, após ligar-se ao substrato. Caro estudante, se conseguiu
indicar estes aspectos, então, está de parabéns e podemos continuar com
a nossa lição.
65
Leitura Básica
Bioquímica 7ª edição.
(3) PRATT, Charlotte W.; CORNELY, K. Bioquímica Essencial,
2006.
(4) VIEIRA, Ricardo; Fundamentos de Bioquimica, Textos
Didacticos; Belém-Para; 2003.
Auto-avaliação 3
1. Explique e mostre a actuação de uma enzima, segundo o
modelo de Daniel Koshland.
2. A enzima que degrada a sacarose é produzida na parede do
duodeno, atua em torno de um valor de pH de 6.1 a 6.8 a 37ºC.
Explique a actuação desta enzima em função destes factores
(pH e Temperatura) e faça os gráficos.
66
Lição n° 4
Verificação da Influência de Factores na Acção Enzimática
Introdução
Na lição anterior aprendeu que acção enzimática é influenciada por
determinados factores, dentre os quais destacou-se a temperatura, pH
e concentração dos substratos. Também aprendeu que existe uma
temperatura ou pH onde a velocidade da reacção enzimática é
máxima, que é designada de temperatura ou pH óptima. Acima ou
abaixo deste valor de temperatura ou de pH a velocidade da reacção
diminui, podendo até a enzima tornar-se inactiva.
Nesta lição vai verificar, através da realização de uma experiência

laboratorial, a influência da temperatura e pH na acção da enzima
catálase, assim como a influência da concentração da enzima na
acção da enzima amílase salivar.
 No final desta sessão experimental, você deverá ser capaz de

verificar a influência da temperatura e pH na ação da enzima
catálase e da influência da concentração da enzima na ação da
amílase salivar.
Objectivos
Para verificar a influência destes factores na acção enzimática,

prepare os materiais e as substâncias que constam na tabela a seguir
e coloque-os numa mesa.
67
Onze (11) tubos de Fígado (fresco, cozido Solução de amido 0,1%
ensaio e congelado) (0,1g/100ml)
Suporte para tubos Água oxigenada Solução de soro
de ensaio (H2O2) fisiológico (solução de
Pinças Ácido clorídrico (HCl) NaCl 0,9%)
Bisturi Hidróxido de sódio Enzima amilase de saliva
Pipetas (NaHO) Solução de Lugol (I2 + I)
Almofariz Areia fina Solução de HCl 0,1M
Banho-maria (37ºc)

verifique a influência dos factores (temperatura, pH e concentração
de enzimas), realizando as actividades práticas a baixo.
Para verificar a influência da temperatura na acção da catálase, siga os

 Enumere quatro (4) tubos de ensaio de 1 até 4;
Actividade 1  Adicione 5ml de água oxigenada nos quatro (4) tubos de ensaio;
 Esmague no almofariz um pedaço de fígado fresco e coloque uma
pequena porção no tubo 2;
 Coloque uma pequena porção de fígado cozido no tubo 3;
 Coloque uma pequena porçao fígado congelado no tubo 4;
 Nos tubos 1, 2, 3 e 4 introduz um palito de fósforo aceso e anote as
manifestações;
 Coloque os tubos 3 e 4 em banho-maria a 37ºC, durante 10 minutos;
 Introduz novamente nos tubos 3 e 4 e um palito de fósforo aceso e
anote as manifestações;
 Indique em que tubo(s) há maior libertação de oxigénio. Justifique.
68
O tubo de ensaio 1 não ocorre nenhuma manifestação por ser um tubo de
controlo. O efeito da temperatura sobre a velocidade das reações
enzimáticas é duplo. A velocidade da reação aumenta com o aumento da
temperatura até que um máximo seja atingido, num mecanismo
denominado de ativação térmica. Acima da temperatura de atividade
enzimática máxima, ocorre diminuição da velocidade da reação devido ao
processo de desnaturação protéica. Neste caso concreto, os tubos 2, 3 e 4
foi introduzido um fósforo aceso, onde no tubo 2 ocorreu uma reacção
porque houve libertação do gás oxigénio. No tubo 3, a reacção ocorrida
foi menos intensa que no tubo 2, isto devido à temperatura que era mais
elevada, pois assim a enzima não catalisa porque fica inibida. No tubo 4,
ocorreu uma reacção foi a mais intensa e a mais rápida de entre todos os
tubos, apesar da temperatura ser extrema (neste caso era muito baixa)
a enzima fica inibida de catalizar, mas nestas condições essa inibição é
reversível.
Para aprofundar o seu conhecimento sobre este conteudo consulte o

seguinte site:
http://www.notapositiva.com/trab_estudantes/trab_estudantes/biologia/b
iologia_trabalhos/enzimas.html
Para verificar a influência do pH na acção da catálase, siga os procedimentos

a seguir:
 Enumere dois (2) tubos de ensaio de 1 e 2.
Actividade 2  Adicione 5ml de água oxigenada nos dois (2) tubos de ensaio.
 No tubo 1, adicione quatro (4) gotas de HCl e um pouco de fígado
fresco. Anote as manifestações.
 Ao tubo 2, adicione quatro (4) gotas de NaOH e um pouco de
fígado fresco. Anote as manifestações.
 Como interpreta as diferenças de resultados nos tubos 1 e 2?
69
As enzimas apresentam atividade máxima é um determinado valor ou faixa
de pH, denominado de pH ótimo. A variação do pH afecta o caráter iônico
dos grupos carboxila e amina da molécula protéica, o que pode acarretar
alteração da conformação da molécula e impedir a ligação do substrato no
Comentário da actividade 2 sítio activo da enzima, alterando a atividade. Este facto pode ser explicado
pelas diferenças de manifestação nos tubos 1 e 2. No tubo 2, ao se adicionar
um meio básico, não ocorreu reacção alguma devido à inibição da enzima
por acção do pH, enquanto no tubo 1 houve uma degradação rápida do
fígado, por acção do pH, pois neste foi adicionado um meio mais ácido o
que levou também inibição da enzima.
Para aprofundar o seu conhecimento sobre este conteúdo consulte o

seguinte site:
http://www.notapositiva.com/trab_estudantes/trab_estudantes/biologia/b
iologia_trabalhos/enzimas.html
Para verificar a influência da concentração da enzima na acção da amílase

salivar, siga os procedimentos a seguir:
 Prepare a solução da enzima coletando saliva em um tubo de ensaio
Actividade 3 e depois diluir 1:100 com solução de NaCl 0,9%, isto é, pegue 1ml
de saliva e complete o volume para 100ml com solução salina), que
é designada de solução da saliva X.
 Enumere cinco (5) tubos de ensaios e coloque-os no suporte de tubos.
 Coloque em cada tubo de ensaio 2ml de solução NaCl 0,9%.
 Coloque 1ml de solução de saliva da soliva X no tubo 1, misture
bem.
 Retire 1ml da mistura feita no tubo 1 e transfira para o tubo 2, misture
bem.
bem.
bem.
bem.
70
 Adicione a cada um dos tubos, 2ml da solução de amido 0,1% e
misture.
 Coloque o suporte com os cinco (5) tubos num banho-maria a 37oC
por 30 minutos e resfrie para interromper o processo enzimático.
 Revele o resultado adicionando a cada tubo 1 a 2 gotas da solução de
Lugol e misture.
Como pode explicar estes resultados de ensaio com diferentes diluições da

enzima?
O teste é considerado positivo para o amido quando apresenta cor azul

intensa. E que a acção enzimática é directamente proporcional a
concentração da enzima, desde que haja disponiilidade do substracto a ser
transformado.
Para aprofundar o seu conhecimento sobre este conteúdo, consulte o
seguinte site:
http://www.notapositiva.com/trab_estudantes/trab_estudantes/biologia/bio
logia_trabalhos/enzimas.html
71
Sumário
 A velocidade da reação aumenta com o aumento da temperatura
até que um máximo seja atingido, que é designada de
temperatura ou pH óptima. Acima da temperatura de atividade
enzimática máxima ocorre diminuição da velocidade da reacção
devido ao processo de desnaturação protéica. E quando está
muito abaixo do ponto óptimo, a enzima fica inibida de catalizar,
mas nestas condições essa inibição é reversível.
 As enzimas apresentam atividade máxima é um determinado
valor ou faixa de pH, denominado de pH ótimo. A variação do
pH afeta o caráter iônico dos grupos carboxila e amina da
molécula protéica e ocorre a diminuição da velocidade da
reacção enzimática.
 A acção enzimática é directamente proporcional à concentração
da enzima, desde que haja disponiilidade do substracto a ser
transformado.
Leitura Básica

Experimental; Facultade de Química, Departamento de
Bioquímica; 2013. Disponível em
https://www.google.co.mz/?gws_rd=cr&ei=CHE1WN7kIoTaasKrt4g
E#q=baixar+gratis+Bioquimica+pratica
72
Lição n° 5
Inibição enzimática (Definição, tipos e importância)
Introdução
Na lição anterior verificou a influência da temperatura e pH na acção
da enzima catálase, assim como a influência da concentração da
enzima na acção da enzima amílase salivar.
Nesta lição vai aprender sobre a inibição enzimática, onde poderá

também verificar a acção de substâncias que funcionem como
activadores e inibores enzimáticos.
 Explicar os tipos de inibição enzimática e sua importância

para o organismo;
 Verificar a acção de activador e inibidor enzimático do
Objectivos catecol.
Definição de inibidores
No início desta unidade dissemos que as enzimas são proteínas com

a função específica de aumentar a velocidade das reações químicas
que ocorrem no interior das células dos organismos vivos. Este
processo em algum momento é retardado pela presença de
substância estranhas, que são designadas de inibidores enzimáticos.
Para definirmos inibidores enzimáticos, vamos recordar o termo de inibidor.

Acredito que quando você aprendeu as reacções químicas no módulo de
Química Básica, já ouviu falar de inibidor. O que será um inibidor, numa
Actividade 1 reacção química? Anote a sua definição num papel, compartilhe e discuta
com os seus colegas.
73
Tipo de inibição enzimática
Os inibidores enzimáticos podem causar dois tipos de inibição, que

são Reversível e Irreversível.
No módulo de Química Básica, você já tratou de Reacções Reversível e

Irreversível. Indique as características de uma reacção reversível e de uma
irreversível. Pense e discuta com os seus colegas.
Actividade 2
Para a inibição enzimática, receber a designação de reversível ou

irreversível depende muito da estabilidade da ligação que se forma
entre o inibidor e a molécula de enzima. Isto porque se entre o
inibidor e a enzima ocorrem interacções fracas não-covalentes, então
a inibição enzimática será designada de reversível porque a enzima
retoma sua actividade após dissociação do inibidor; e vai receber a
designação de inibição enzimática irreversível se o inibidor e a
enzima ligam-se de uma forma forte e houver modificações químicas
da molécula enzimática, levando a uma inactivação definitiva da
enzima.
A inibição enzimática reversível pode ocorrer da forma competitiva

ou não competitiva. Para melhor perceber estes termos, deve
perceber que competir tem a ver com concorrer para o mesmo fim,
isto é, existem vários participantes que estão em igualdade de
circunstância e competem para atingir o objectivo.
Discuta a seguinte situação do seu dia-a-dia: Imagine que na modalidade de

atletismo, após a inscrição dos atletas aconteceu que para a categoria dos
100 metros inscreveram-se cinco atletas com requisitos exigidos, enquanto
Actividade 3 para a categoria de 1500 metros inscreveram-se dois (2) atletas, onde apenas
um tem os requisitos exigidos e o outro não. Depois desta fase, a comissão
organizadora anuncia que para cada categoria apenas existe uma taça para o
1º classificado. Chegado o dia da corrida, diga e justifique onde haverá e
onde é que não haverá competição?
74
Após discutir e reflectir com seus colegas, se puderam ver que na categoria
de 100 metros, os cinco atletas inscritos são potenciais vencedores e haverá
competição entre eles para ganhar a taça. Estão num bom caminho. Ora, na
outra categoria de 1500 metros, onde dos dois atletas inscritos apenas um
tem os requisitos exigidos o que faz com que apenas este esteja em
condições de ganhar o prémio e, por isso, não haverá competição, então
estão de parabéns. Caso contrário, voltem a ler a situação. Agora vamos
fazer uma analogia desta situação para abordar e aprender melhor sobre a
inibição enzimática.
Em relação à categoria de 100 metros, vê-se que os cinco atletas

inscritos são potenciais vencedores e haverá competição entre eles
para ganhar a taça. Esta situação também acontece com a inibição
enzimática, onde existe o substrato (S) que se pretende ser
transformado por uma enzima (E) e uma substância estranha que
pode impedir que é designada de inibidor (I), como pode ver-se na
figura 7 a seguir:
Figura 7: Estrutura de Enzima (E), Substrato (S) e Inibidor (I)

Fonte: Adaptado pelo Autor (2017)
Analisando a figura 7, verifica-se que o centro activo da enzima (E)

tem um formato complementar ao substrato (S) assim como o
inibidor (I). Sendo assim, o que acontece? Neste caso, o substrato e
o inibidor vão competir para se encaixar na enzima. Isto mostra que
os inibidores competitivos são substâncias que competem
directamente com o substrato normal pelo sítio activo das enzimas e
são moléculas estruturalmente semelhantes ao substrato, fazendo
75
com que a enzima ligue-se ao substrato (ES) ou ao inibidor (EI),
como pode ver-se a seguir:
Figura 8: Estrutura do Complexo Enzima-Substrato (ES) e

Inibidor (I) ou Complexo Enzima-Inibidor (EI) e Substrato (S)
É necessário referir que quando se forma o complexo EI bloqueia-se

o decurso da reacção, só quando se forma o complexo ES é que
teremos os produtos da reacção, que é a transformação desejada pelo
organismo, podemos ver isto nas equações a baixo:
Com isto podemos dizer que a inibição enzimática é designada de

competitiva quando o substrato e o inibidor competem pelo centro
activo da enzima, onde o inibidor é um composto estruturalmente
semelhante ao substrato. E quando o inibidor liga-se ao centro activo
da enzima impede a ligação do verdadeiro substrato.
Ao contrário deste cenário de competição, vai acontecer na categoria

de 1500 metros, onde dos dois atletas inscritos apenas um tem os
requisitos exigidos o que faz com apenas este esteja em condições
de ganhar o prémio. Neste segundo caso, o que vai acontecer? Não
haverá competição porque não tem adversário. Logo, o atleta estará
convicto de que a taça é dele. Esta situação também acontece com a
inibição enzimática, onde o substrato (S) e o inibidor (I) não são
estruturalmente semelhantes, como pode ver-se na figura 9 a seguir:
76
Figura 9: Estrutura da Enzima (E), Substrato (S) e Inibidor (I)
Analisando a figura 9, verifica-se que a enzima (E) tem dois centros

activos com formatos diferentes. Sendo assim, o que acontece?
Neste caso, o substrato e o inibidor não vão competir para se encaixar
na enzima, isto porque cada um tem um formato diferente e existe
um centro activo com formato complementar para receber o
substrato assim como o inibidor, isto mostra que o S e I não vão
competir pelo centro activo, podendo ocorrer a formação de
complexos ES ou EI ou ESI, como pode ver-se a seguir:
Figura 10: Estrutura do Complexo Enzima-Substracto (ES) e

Inibidor (I) ou Complexo Enzima-Inibidor (EI) e Substracto (S) ou
Complexo Enzima-substrato-Inibidor (ESI).
Fonte: Adaptado pelo Autor (2017).
Com isto podemos ver que o inibidor não-competitivo se liga tanto

à enzima como ao complexo ES em um sítio diferente do sítio de
ligação do substrato. A ligação do inibidor não bloqueia a ligação do
substrato, mas provoca uma modificação da conformação da enzima
que evita a formação de produto.
77
Esta inibição não reverte pelo aumento na concentração do substrato,
isto porque o inibidor reduz a concentração da enzima activa e,
assim, diminui a velocidade. Para que ocorra reacção, o inibidor tem
que estar dissociado da enzima de modo que a enzima se ligue ao
substrato para formar o produto.
Com isto podemos afirmar que na inibição enzimática não

competitiva ou alostérica, o inibidor não tem estrutura semelhante à
do substrato, fazendo com que o inibidor ligue-se a enzima
(complexo enzima-inibidor), num local da superfície, diferente do
centro activo, provocando assim, uma alteração na estrutura da
enzima, modificando a conformação do centro activo, inactivando a
enzima. O inibidor e o substrato não competem pela ocupação do
centro activo, dependendo apenas da concentração do inibidor.
Como vimos acima, também existe a inibição irreversível, onde o

inibidor e a enzima se ligam de uma forma forte e há uma inactivação
definitiva da enzima.
Na inibição irreversível, o inibidor combina-se permanentemente

com a enzima, inactivando-a ou mesmo destruindo-a. Os inibidores
irreversíveis são geralmente substâncias tóxicas e podem ser
substâncias naturais ou sintéticas como exemplo destes inibidores,
temos:
 A aspirina (ácido acetil-salicílico), porém com propriedades
farmacológicas (anti-inflamatório e analgésico) transfere
irreversivelmente seu grupo acetil para o grupo OH de um
resíduo de serina da molécula de cicloxigenase, inativando-a.
Essa enzima é responsável pela catálise da primeira reacção da
síntese de prostaglandinas (substâncias reguladoras de muitos
processos fisiológicos).
78
 A penicilina liga-se especificamente às enzimas da via de
síntese da parede bacteriana, inibindo-as irreversivelmente.
 Alguns pesticidas inibem o sítio ativo da acetilcolina−esterase,
o que impede a hidrólise da acetilcolina na sinapse, resultando,
no homem, paralisia dos músculos respiratórios e edema
pulmonar.
Com a situação descrita nos exemplos de inibidores irreversíveis, já

pode imaginar o quão é importante para o organismo a ocorrência da
inibição enzimática; onde para além de serem importantes porque
muitas terapias por fármacos são baseadas na inibição enzimática.
Também ajudam a regular as vias metabólicas.
Experiência laboratorial
Para verificar a acção de activadores e inibidores enzimáticos, prepare os
materiais e as substâncias que constam na tabela a seguir e coloque-os numa
Actividade 4 mesa.
Quatro (4) tubos de Solução de catecol 0,1M
ensaio Solução de ácido ascórbico (vitamina C) 0,02M
Conta-gotas (pode ser utilizada a vitamina C comercial)
Copo de Béquer ou Solução de sulfato de cobre a 1%
copo de vidro Água destilada
Banana

verifique a acção de activadores e inibidores enzimáticos, seguindo
os procedimentos a seguir:
 Enumere os tubos de ensaio de 1 a 4;
79
 Corte a banana em pedaços pequenos e coloque um pouco
em cada tubo de ensaio;
 Coloque 2ml de água destilada no tubo 1 e nos restantes
tubos de ensaio, coloque 2ml da solução decatecol;
 Adicione 0,5ml da solução de ácido ascórbico no tubo 3.
 Adicione 0,5ml da solução de sulfato de cobre no tubo 4.
 Com base nos resultados, indique a substâcia adicionada
que funcionou como inibidor enzimático e justifique.
Sumário
 Inibidores Enzimáticos são compostos que podem diminuir a
actividade de uma enzima ou reduzem a velocidade de uma reação
enzimática.
 Inibição competitiva ocorre quando o substrato e o inibidor
competem pelo centro activo da enzima, onde o inibidor é um
composto estruturalmente semelhante ao substrato.
 Inibição não competitiva ou alostérica o inibidor não tem estrutura
semelhante à do substrato e forma com a enzima um complexo
enzima-inibidor, num local da superfície, diferente do centro
activo e torna a enzina inactiva.
 Na inibição irreversivel o inibidor combina-se permanentemente
com a enzima, inactivando-a ou destruindo-a.
 As enzimas sofrem influência de substâncias que podem actuar,
activando ou inibindo sua atividade.
Na Química aprendeu que inibidor é uma substância que bloqueia o decurso

de uma reacção química. Caso tenha esta característica na sua definição,
Comentário das actividades está de parabéns! Todavia, caso não tenha conseguido, então, deverá volta
a ler o conteúdo referenciado acima.
80
Sendo assim, podemos dizer que Inibidores Enzimáticos são compostos que
podem bloqueiar a actividade de uma enzima ou uma reação enzimática.
Fazem parte de inibidores enzimáticos substâncias como fármacos,
antibióticos, preservativos de alimentos e venenos.
Recordando estes termos químicos, podemos ver que uma transformação é

reversível quando a reacção ocorre nos dois sentidos, isto é, os reagentes
formam os produtos e estes por sua vez regeneram os reagentes. Enquanto
uma transformação irreversível só decorre num único sentido, dos
reagentes para os produtos.
As enzimas sofrem influência de substâncias que podem actuar activando
ou inibindo sua atividade. A essas substâncias denominam-
se ativadores e inibidores enzimáticos, respectivamente. Os inibidores
enzimáticos são substâncias que diminuem a atividade da enzima, de
maneira reversível ou irreversível, por mecanismos que não envolvem a
desnaturação da mesma. Para mais informações volte a ler a lição teórica e
consulte o seguinte site:
http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/ativid
ade_enzimatica.htm
81
Leitura Básica
Bioquímica 7ª edição.
(3) HORTON, H R.; MORAN, L. A.; SCRIMGEOUR, K. G,;
PERRY, M. D.; RAWN, J. D.; Príncipios de Bioquímica; 4ª
Edição; Pearson Educación; México, 2008.
Auto-avaliação 5
1. A acção enzimática num determinado processo pode sofrer
um bloqueio por acção de um inibidor. Explique a acção de
um inibidor reversível.
2. Para tratamento de infestações por nematodos, usa-se o
Mebendazol (C16H13N3O3). A acção deste fármaco é
semelhante a um tipo de inibição enzimática? Justifique.
Comentários de Auto-avaliações
Depois de ter realizado as auto-avaliações das lições 1, 3 e 5 para
verificar o seu nível de aprendizagem, compare as suas respostas
às apresentadas a seguir. Não precisa de ter respondido
82
exactamente letra por letra, use-as para verificar se foi ao encontro
da ideia principal apresentada.
Comentários da Auto-avaliação 1
1. Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza

proteica, que catalisando as reacções químicas são caracterizadas
pela sua especificidade relativamente a cada substrato ou grupo de
substrato. Ou São moléculas protéicas dotadas da propriedade de
acelerar intensamente determinadas reacções químicas, tanto no
sentido da síntese como no da degradação de moléculas.
2. A enzima garante a eficiência das transformações porque acelera

a velocidade da reacção em cerca de 109 a 1012 vezes maior do que
a reacção não catalisada por enzima. E diz-se que a enzima garante
a eficácia da transformação porque não altera o equilíbrio químico
destas reacções e formam os produtos desejados.
3. Na transformação A, temos a actuação de enzima do grupo
hidrolases, porque temos a quebra de ligação covalente da lactose
na presença da molécula de água, para formar as unidades que
constituem a lactose, que são a galactose e a glicose. Enquanto na
transformação B, temos a acção de uma enzima do grupo das
oxidorredutases, porque a molécula de NADH+ + H+ transfere ou
doa os seus dois (2) hidrogénio para o ácido pirúvico e transforma-
se em ácido láctico.
1.Segundo Daniel Koshland, o centro activo da enzima não é

rígido, mas sim induzido pelo substrato à medida que este se liga a
enzima, isto é, o centro activo da enzima é flexível e pode ser
modificado pela ligação do substrato. Veja a figura a seguir:
83
2. Quando o valor de pH é entre 6.1 a 6.8, a velocidade da reacção
enzimática é máxima, acima ou abaixo deste pH a velocidade da
reacção diminui. A temperatura óptima para actuação máxima
desta enzima é de 37º C. Acima ou abaixo dos 37ºC a velocidade
da reacção diminui, chegando a ocorrer a desnaturação.
1. Um inibidor reversível é aquele que se liga à enzima através de

interacções fracas não-covalentes e há possibilidade de dissociar-
se da enzima. Este tipo de inibidor pode ser competitivo ou não
competitivo. Temos inibidor competitivo quando estruturalmente
é semelhante ao substrato e competem pelo centro activo da
enzima com substrato, enquanto o inibidor não competitivo não
tem estrutura semelhante à do substrato e forma com a enzima um
84
complexo enzima-inibidor, num local da superfície, diferente do
centro activo e torna a enzina inactiva.
2. Sim, a acção deste fármaco é do tipo inibição irreversível.

Porque o mebendazol por ser um fármaco enquadra-se nos
inibidores irreversíveis, pois quando se liga duma forma definitiva
bloqueando o decurso de uma transformação anormal.
85
Resumo da Unidade
 As enzimas são moléculas de natureza protéica que funcionam

como catalisadores biológicos, ou seja, geralmente aumentam a
velocidade das reações químicas que ocorrem no interior das
células dos organismos vivos.
 As enzimas apresentam sempre uma região onde ocorre o encaixe
com o substracto designado de Sítio de ligação ou sítio catalítico
ou centro activo.
 Existem dois modelos explicativos da acção enzimática: Modelo
Chave-fechadura, proposto por Emil Fischer defende que o centro
activo da enzima é uma estrutura rígida e complementar ao
substrato, havendo um encaixe perfeito do substrato no sítio de
ligação. Modelo Encaixe Induzido, proposto por Daniel Koshland,
diz que o centro activo da enzima é flexível e pode ser modificado
pela ligação do substrato.
 Acção de uma enzima depende de alguns factores, tais como
temperatura e pH; onde a velocidade da reação aumenta com o
aumento da temperatura e do pH até que um máximo seja atingido,
que é designada de temperatura ou pH óptima. Acima da
temperatura ou pH de atividade enzimática máxima, ocorre
diminuição da velocidade da reacção devido ao processo de
desnaturação protéica.
 Existem dois tipos de inibição enzimática reversível competitiva
ou não competitiva; onde a inibição competitiva ocorre quando o
substrato e o inibidor competem pelo centro activo da enzima,
onde o inibidor é um composto estruturalmente semelhante ao
substrato. Enquanto a inibição não competitiva ou alostérica, o
inibidor não tem estrutura semelhante a do substrato e, forma com
a enzima, um complexo enzima-inibidor, num local da superfície,
diferente do centro activo e torna a enzina inactiva.
86
Auto-avaliação da Unidade
1. Indique a função das enzimas no nosso organismo.
2. Explique o mecanismo de acção enzimática segundo o modelo

de Emil Fischer.
3. Indique os factores que podem afectar a acção de uma enzima.
4. Classifique os inibidores enzimáticos e cite as principais

diferenças da acção de cada um deles.
5. Assinale com “X” a alternativa que completa, correctamente, as

afirmativas a seguir:
As_________ são proteínas especiais que_________ reações

químicas que ocorrem no_________ das células. Quando o
organismo é aquecido demasiadamente, elas são__________.
a) gorduras - catalisam - interior – desnaturadas.
b) moléculas - aceleram - exterior - recriadas.
c) enzimas - retardam - exterior - derretidas.
d) gorduras - alteram - limite - destruídas.
e) enzimas - catalisam - interior - desnaturadas.
6. Assinale com “X” a alternativa correcta nas afirmações

seguintes:
A febre alta pode causar sérios danos ao organismo, pois a

temperatura óptima de funcionamento para a maioria das enzimas
humanas encontra-se entre 35 e 40ºC. Considerando a relação entre
a temperatura e a actividade das enzimas humanas, é correto
afirmar que a febre acima de 40ºC causa problemas porque:
a) Aumenta a atividade da maior parte das enzimas, divido à menor

disponibilidade de energia. (____)
87
b) A actividade das enzimas é reduzida, uma vez que essas sofrem
desnaturação e não se associam ao substrato. (____)
c) A maior parte das enzimas perde sua atividade porque se

solidifica (precipita). (____)
d) Aumenta a actividade das enzimas divido à sua precipitação,
acelerando o reconhecimento do substrato. (____)
e) A actividade das enzimas é reduzida, em consequência da

quebra das ligações peptídicas. (____)
88
Conteúdos
Lição n° 1 92
Introdução aos Glícidos ........................................................ 92
Glícidos
Lição n° 2 105
Oligossacarídeos (Definição, Classificação e Estruturas
Químicas) ................................................................................ 105
UNIDADE
Lição n° 3 114
Polissacarídeos (Definição, Classificação e Estruturas
3
Químicas) ..................................................................................114
Lição n° 4 121
Biossíntese dos Glíicidos (Fotossíntese nas plantas C3,
C4 e CAM) ..................................................................................121
Lição n° 5 130
Digestão e absorção dos glícidos ...................................... 130
Lição n° 6 136
Glicólise (características, transformações e rendimento
energético) ............................................................................. 136
Lição n° 7 142
Ciclo de Ácido Cítrico e Cadeia Respiratória .................. 142
(características, transformações e rendimento
energético) ............................................................................. 142
Lição n° 8 150
Fermentação (características, tipos, transformações e
rendimento energético) ....................................................... 150
Lição n° 9 157
Glicogénese, Glicogenolise e Gliconegenese
(características, locais e condições de ocorrência). ... 157
Pág. 89 - 173
Unidade 3: Glícidos
89
Introdução
Os glícidos também chamados de hidratos de carbono, sacarídeos ou
açúcares são compostos de função mista poliálcool-aldeído ou
poliálcool-cetona. Um importante exemplo de açúcar é a glicose,
encontrada no interior das nossas células e no nosso sangue, onde a
sua função básica é fornecer energia para as actividades vitais.
Nesta unidade vai aprender sobre classe de compostos orgânicas que

são as biomoléculas mais abundantes na natureza, são as fontes
universais de nutrientes para as células humanas, onde vamos
focalizar as características, funções, classificação e estrutura
química dos glícidos. Para além disto, nesta unidade, ainda vai
aprender sobre a síntese e o uso da glicose, o principal combustível
da maioria dos organismos; assim como o armazenamento da glicose
na forma de glicogénio no fígado e músculo.
Os glícidos ou açúcares são um grupo de biomoléculas que

constituem a principal fonte de energia do nosso corpo, por isso, vai
ser muito importante para si, como futuro professor, aprender este
conteúdo. Também vai ser fundamental para si, porque poderá
explicar e abordar duma forma clara e concisa os mecanismos de
síntese (fotossíntese) e degradação (respiração celular) dos glícidos
na natureza, que são processos bioquímicos que são exigidos no ESG
no nosso País. Também é importante este conteúdo para si, porque
poderá explicar os recursos e mecanismos que o organismo humano
adopta como fonte de energia em forma de ATP após alimentação,
no jejum curto e no jejum prolongado.
Esta unidade é constituída por nove (9) lições, onde em algumas

destas estão previstas experiências laboratoriais, nomeadamente, de
identificação de glícidos, digestão de amido e fermentação alcoolica.
90
 Representar as estruturas químicas dos principais glícidos (mono,
oligo e polissacarídeos);
 Indicar as características e funções dos glícidos;
 Identificar as principais classes/grupos dos glícidos;
 Descrever o mecanismo de síntese dos glícidos nas plantas do
tipo C3, C4 e CAM;
 Representar as principais transformações químicas do processo
fotossintético;
 Explicar o processo da respiração celular, indicando o local,
condições de ocorrência e o rendimento energético;
 Representar as principais transformações da respiração celular;
 Verificar a hidrólise química e enzimática do amido;
 Indicar os órgãos do tubo digestivo onde ocorre a digestão dos
glícidos;
 Explicar a essência dos processos glicogénese, glicogenolise e
gliconegenese, indicando as condições e local de ocorrência;
 Explicar a essência da fermentação, indicando as condições de
ocorrência, principais produtos e o rendimento energético;
 Representar as principais transformações da fermentação;
 Identificar a ocorrência da fermentação alcoólica.

que poderão ser divididas da seguinte forma: 10 horas para as
lições teóricas e 25 horas para as sessões laboratoriais.
Tempo
91
Lição n° 1
Introdução aos Glícidos
Introdução
Nesta primeira lição da unidade sobre glícidos, você irá aprender as
características e os grupos de glícidos que existem na natureza.
Ainda poderá aprender que os glícidos constituem a principal fonte
de energia dos organismos vivos, além de exercer inúmeras funções
estruturais e metabólicas.
 Indicar as características e funções dos glícidos;

 Identificar as principais classes/grupos dos glícidos;
 Representar as estruturas químicas dos principais
monossacarídeos (glicose, fructose, galactose, manose,
Objectivos
ribose).
Definição e função dos Glícidos
Os glícidos são a principal fonte alimentar para a produção de

energia e são constituídos de carbono, hidrogénio e oxigénio,
obedecendo a fórmula geral [CH2O]n onde n ≥ 3.
Os glícidos são considerados compostos de função mista porque

apresentam duas funções orgânicas, onde a função álcool está
combinada com função aldeído ou cetona. Quando o glícido
apresenta a função álcool (grupo hidroxilo – OH) combinada com a
função aldeído (-CHO) recebe a designação de glícido poliálcool
92
aldeído. Recebe a designação de glícido poliálcool cetona, quando a
função álcool está combinada com a função cetona (-CO-).
Por exemplo, se “n” é igual a 3, devemos substituir o 3 na fórmula

geral [CH2O]n e teremos a seguinte fórmula molecular C3H6O3. Com
base nesta fórmula molecular, podemos representar um glícido
poliálcool aldeído e um outro poliálcool cetona, como podemos ver
a seguir:
Reparando as estruturas i) e ii) acima representados, indique a estrutura a

que pertence um glícido poliálcool cetona e poliálcool aldeído. Pense e
discuta com os seus colegas, preste atenção nos grupos funcionais presentes
Actividade 1 em cada estrutura.
Os glícidos são biomoléculas responsáveis pelas funções:

a) Energética: os glícidos são a principal fonte de produção de
energia sob a forma de ATP.
b) Estrutural: alguns glícidos constituem a estrutura de órgãos
e tecidos de alguns seres vivos. Como exemplo disso, temos
a celulose que constitui a parede celular dos vegetais e a
quitina constitui a carapaça dos insectos.
c) Reserva energética: nos vegetais apresenta se na forma de
amido e nos animais na forma de glicogénio.
Classificação dos Glícidos
Os glícidos de acordo com o tamanho são classificados em três

grandes grupos: Monossacarídeos, Oligossacarídeos e
93
Polissacarídeos. É necessário referir que a palavra“sacarídeo”
derivada do grego, sakkharon que significa açúcar.
Nesta lição, vamos focalizar apenas os monossacarídeos. Para

melhor perceber este grupo de glícidos, vamos dividir a palavra
monossacarídeo em mono e sacarídeo, onde sacarídeo já vimos que
significa açúcar. E mono, o que significa? Na perspectiva
matemática, mono significa um, então podemos dizer os
monossacarídeos são glícidos de uma única unidade simples.
Os monossacarídeos são divididos com base em dois critérios, que

são os tipos de funções e o número de átomos de carbono presentes
na estrutura. Em relação ao primeiro critério, referimos no princípio
desta lição, que existem glícidos poliálcool aldeído (aldoses) e
poliálcool cetona (cetoses).
O segundo critério tem relação com o número de átomos de carbono

presentes na estrutura do glícido, onde usamos os prefixos múltiplos
(tri, tetr, pent e hex) para mostrar a quantidade de átomos de carbono
que constituem o monossacarídeo. Para escrever a classe, segundo
este critério, devemos primeiro identificar a quantidade de átomos
de carbono, escrever o prefixo e terminamos com o sufixo “ose”.
Recordando as estruturas i) e ii) que estão representadas acima,

podemos ver que todos têm três (3) átomos de carbono. A classe
deste monossacarídeo é designado de triose, porque o prefixo
múltiplo de três é “tri” e “ose” mais o sufixo “ose” que é típico dos
glícidos. É necessário perceber que um critério não anula o outro,
podendo um mesmo glícido ser classificado quanto à função e
número de carbono.
94
Observe as estruturas a seguir e classifique os glícidos ai representados.
Actividade 2
Todos os monossacarídeos, com a excepção de um, têm pelo menos um

centro quiral, isto é, um carbono assimétrico.
Indique a característica de um carbono que é assimétrico. Pense e leia

sobre a natureza de um carbono assimétrico no módulo de Química
Básica, quando se trata da isomeria óptica dos compostos orgânicos.
Actividade 3
Os átomos de carbono só recebem esta designação quando está ligado a

quatro (4) substituintes diferentes. Se assim se refletiu, então está num
bom caminho. Caso não esteja nesse caminho, volte a ler o conteúdo
referenciado acima. Veja no texto complementar, no final desta lição,
estão representados todas estruturas possíveis de monossacarídeos e
observe os carbonos assimétricos presentes em cada glícido.
Depois de observações atentas nas estruturas dos glícidos do texto

complementar, podemos ver que todos os monossacarídeos têm
carbono assimétrico, com a excepção do dihidroxiacetona. Para
perceber a essência do carbono assimétrico, vamos nos basear na
estrutura do gliceraldeido. O segundo carbono do gliceraldeídeo é
simétrico porque está ligado a quatro (4) substituintes diferentes que
estão representados por A, B, C e D, veja a estrutura a seguir.
95
A posição do grupo hidróxilo o carbono quiral é que vai determinar
a configuração do glícido, se vai ser D ou L. São designados de
configuração D (dextrogira) quando o grupo hidróxilo no carbono
quiral está no lado direito da estrutura e L (levogira) quando estiver
do lado esquerdo, como podemos ver no exemplo do gliceraldeido a
seguir.
Para os monossacarídeos com dois ou mais carbonos quirais, a base

para a designação D ou L é o último carbono quiral que está mais
distante da função aldeídica ou cetónica.
Observe as estruturas a seguir, classifique os glícidos e indique se são de

configuração D ou L.
Actividade 4
96
Reparando as estruturas destes glícidos podemos ver que o glícido A tem a
função cetona no carbono 2 combinada com a função álcool nas posições
1, 3, 4, 5 e 6, e apresenta seis (6) átomos de carbono, assim sendo é uma
HEXOSE do tipo CETOSE, enquanto o glícido B tem a função aldeído no
carbono 1 combinada com a função álcool nas posições 2, 3, 4 e 5, e
apresenta cinco (5) átomos de carbono, com isto podemos dizer que é uma
PENTOSE do tipo ALDOSE. Se assim respondeu, excelente!
Para indicar a configuração devemos, primeiro, identificar todos

carbonos assimétricos presentes nestes glícidos. Se verificou que os
carbonos 3, 4 e 5 do glícido A e carbono 2, 3 e 4 do glícido B são
assimétricos, está de parabéns! Sendo assim, qual destes carbonos
determina a configuração D ou L? Recorda-se do que dissemos sobre
isto? Caso não, volte a ler. No glícido A vê-se que o último carbono
assimétrico mais distante da função cetona é o carbono 5 e neste
carbono o grupo hidróxilo (-OH) está projectado para o lado direito,
sendo assim, é um glícido de configuração D, enquanto no glícido
B, o último carbono assimétrico mais distante da função aldeído é o
carbono 4 e neste carbono o grupo hidroxilo (-OH) está projectado
para o lado esquerdo, assim sendo é um glícido de configuração L.
Os monossacarídeos de cinco (5) e mais átomos de carbono quando

estão em solução aquosa sofrem o processo da ciclização e formam
estruturas fechadas. Como é que ocorre esta ciclização? Para
perceber o processo da ciclização, lembre-se de que os glícidos são
compostos de função mista (álcool aldeído ou álcool cetona) e que
pela reacção entre os grupos alcoólicos com os grupos carbonila dos
aldeídos e das cetonas forma-se uma estrutura fechada na forma de
um pirano ou hexagonal ou na forma de furano ou pentagonal.
Veja nos esquemas a seguir o produto final da ciclização de alguns

monossacarídeos como glicose e fructose.
97
Esquema 3: Ciclização de D-Glicose
Fonte: Autor (2017)
Esquema 4: Ciclização de D-Fructose

Fonte: Autor (2017)
98
No processo da ciclização aparece uma nova letra na designação do
glícido, que é α e β. Repare com atenção, a projecção do grupo
hidróxilo (-OH) no carbono 1 das estruturas fechadas, verá que
quando o grupo hidróxilo está abaixo do plano do anel, então, será
designado de α e quando está projectado acima do plano do anel será
designado de β.
Para identificar a presença de glícidos em amostra (leite, suco de frutas, mel

e suspenão de batata), use a reacção de Molisch e prepare os materiais e as
Actividade 5
substâncias que constam da tabela a seguir e coloque-os numa mesa.
Nove (9) Tubos de Solução de glicose Reagente de Molisch
ensaio Solução de frutose Ácido sulfúrico concentrado
Suporte de tubos Solução de maltose Leite

Soluçào de sacarose Suco de fruta
de ensaio
Solução de amido Mel diluído
Pipetas
Suspensão de Batata
Na reacção de Molisch, os glícidos são desidratados originando

furfural ou derivados devido à adição de ácido sulfúrico concentrado
e à complexação de furfural com substâncias fenólicas (reagente de
Molisch) origina produtos coloridos. Para identificar a presença de
glícidos em amostra (leite, suco de frutas, mel e suspenão de batata),
 Enumere os nove (9) tubos de ensaio de 1 até 9
 Coloque em cada tubo, 2ml de cada amostra a ser analisada,
de acordo com a tabela a seguir:
Tubo de Ensaio Amostra
1 2ml de solução de glicose
2 2ml de solução de fructose
99
3 2ml de solução de maltose
4 2ml de solução de sacarose
5 2ml de solução de amido
6 2ml de leite
7 2ml de suco de fruta
8 2ml de mel diluido
9 2ml de suspensão de batata
 Adicione cinco (5) gotas do Reagente de Molisch em cada

tubo de ensaio, agite o tubo até homogeneizar-se.
 Adicione 2ml de ácido sulfúrico concentrado, lentamente,
pelas paredes de cada tubo. CUIDADO COM O ÁCIDO
(use óculos de segurança laboratorial e evite o contacto com a
pele, pois o ácido é muito corrosivo para os olhos e para a
pele, podendo causar irritação, vermelhidão e queimaduras
graves).
 Observe.
 Em que tubos de ensaios se verificou a presença de
glícidos? Justifique.
Nos tubos de ensaio onde se verifica o aparecimento de um anel violeta

na interfase das soluções caracteriza a presença de carboidratos. A reacção
de Molisch não é específica para glícidos; entretanto, constitui prova
qualitativa da presença de glícidos em uma amostra.
Para aprofundar o seu conhecimento sobre este conteúdo, consulte os
seguintes sites:
http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/guia_praticas.htm
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAA1tYAH/identificacao-acucares
100
Sumário
 Glícidos são substâncias constituídas por carbono, hidrogénio e
oxigénio de acordo com a fórmula geral [CH2O]n onde n ≥ 3.
Quimicamente são compostos de função mista do tipo poliálcool
aldeído ou poliálcool cetona.
 Os glícidos são biomoléculas responsáveis pelas funções
energéticas, estrutural e reserva energética.
 Os glícidos de acordo com o número de unidades simples podem
ser monossacarídeo, oligossacrideos ou polissacareideos.
 Os monossacarideos são as unidades mais simples que podem
apresentar de 3 a 9 carbonos.
 Na reacção de Molisch, a presença de glícidos nas amostras é
verificada pelo aparecimento de um anel violeta na interfase das
soluções.
Comentários das Actividades

Se na vossa discussão indicaram que a estrutura i) é um glícido
poliálcool aldeído e a estrutura ii) é de um glícido poliálcool
cetona, estão correctos e parabéns! Podemos ver que na estrutura
i) temos a função álcool na posição 2 e 3, isto é, o grupo –OH estão
ligados no carbono 2 e 3 e a função aldeído está no carbono 1,
enquanto na estrutura ii) temos a função álcool na posição 1 e 2,
isto é, o grupo –OH estão ligados no carbono 1 e 3 a função cetona
está no carbono 2.
Os glícidos do tipo poliálcool aldeído recebem a designação de
aldoses, enquanto os outros são chamados de cetoses.
101
Reparando as estruturas deste glícido podemos ver que o glícido A

tem a função cetona no carbono 2 combinada com a função álcool
nas posições 1, 3, 4, 5 e 6, e apresenta seis (6) átomos de carbono,
assim sendo é uma HEXOSE do tipo CETOSE, enquanto o
glícido B tem a função aldeído no carbono 1 combinada com a
função álcool nas posições 2, 3, 4 e 5, e apresenta cinco (5) átomos
de carbono, com isto podemos dizer que é uma PENTOSE do tipo
ALDOSE. Se assim respondeu, excelente!
Leitura Básica
Bioquímica, 7ª edição e
(3) CAMPOS, Luís S. Entender a Bioquímica 3ª, 4ª e 5ª edição.
(5) CORSINO, Joaquim; Bioquímica; Editora UFMS; Campo
Grande; 2009.
102
Auto-avaliação 1
1. Caracterize quimicamente os glícidos.
2. Indique duas (2) funções que os glícidos desempenham no
organismo.
3. Com base na estrutura aberta da galactose representada no
texto complementar, represente as estruturas cíclicas da
galactose.
Para aprofundar os seus conhecimentos sobre as estruturas químicas dos
monossacarideos, observe as representações a seguir.
GLÍCIDOS DO TIPO ALDOSES
103
GLÍCIDOS DO TIPO CETOSES
Fonte: Adapatodo de
http://www.numeb.furg.br/index.php?option=com_content&view=
article&id=40&Itemid=38
104
Lição n° 2
Oligossacarídeos (Definição, Classificação e Estruturas Químicas)
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu que os glícidos de acordo com o
número de unidades podem ser monossacarídeo, oligossacrideos ou
polissacareideos. Também já aprendeu que os monossacarideos são
as unidades mais simples que podem apresentar de 3 a 9 carbonos e
caracterizam-se por serem um grupo de glícidos que não sofrem a
hidrólise.
Nesta lição, vai aprender sobre os oligossacarideos, onde se vai

destacar a constituição e representação química, assim como a sua
ocorrência nos organismos vivos.
 Caracterizar os oligossacarídeos;
 Identificar glícidos redutores e não redutores;
oligossacarídeos (maltose, sacarose, lactose, rafinose e
Objectivos
estaquiose).
Definição de Oligossacarídeos
Depois de ter aprendido sobre os glícidos simples que são

designados de monossacarídeos, hoje vamos tratar de uma classe de
glícidos complexos. Este grupo de glícidos formam-se quando dois
ou mais monossacarídeos ligam-se, podendo formar-se os
oligossacárideos ou polissacarídeos. Nesta lição vamos destacar
apenas os oligossacarídeos, que se formam quando dois (2) a dez
(10) unidades de monossacarídeos ligam-se entre si. Dentro dos
105
oligossacarideos existem pequenas classes que são dissacarídeo,
trissacarídeo, tretrassacarídeo, etc.
Classificação de Oligossacarídeos
Comecemos com a classe dos dissacarídeos, para melhor perceber

quantas unidades de glícidos constituem os dissacarídeos,
recordemos o que significa o prefixo “di”? Sempre que temos o
prefixo “di”, significa que são dois (2), logo podemos dizer que:
Dissacarídeos são formados por duas moléculas de monossacarídeos
ligados entre si por uma ligação glicosídea.
Os exemplos mais comuns de dissacarídeos que podemos encontrar

nos alimentos são a sacarose, maltose e lactose.
A) Maltose: é um dissacarídeo que não é comum encontrar-se na

forma livre na natureza, apenas em grãos em germinação (malte de
cevada), no entanto, é o principal produto da hidrólise do amido.
Quimicamente, a maltose é formada por duas unidades de D-Glicose
unidos entre si por ligações glicosídeas 1→4, como pode ver na
representação química a seguir.
A ligação glicosídea é designada de 1→4 porque ocorre entre o

carbono 1 (C1) de uma molécula de glicose com o carbono 4 (C4)
da outra molécula de glicose. A maltose é digerível pelo organismo
humano, onde por acção da enzima maltase, este dissacarídeo
degrada-se em duas unidades de glicose.
106
B) Sacarose: é o açúcar comum, encontrado principalmente na cana-
de-açúcar, açúcar de beterraba, melaço e xarope de milho assim
como em frutas, vegetais e mel. Quimicamente, a sacarose é formada
por uma unidade de D-Glicose e uma unidade de D-Fructose unidos
entre si por ligação glicosídea pela ligação 1→2, como pode ver na
representação química a seguir.

carbono 1 (C1) da molécula de glicose com o carbono 2(C2) da
molécula de fructose. A sacarose é digerível pelo organismo
humano, onde por acção da enzima sacarase, este dissacarídeo
degrada-se em glicose e fructose.
C) Lactose: é o principal açúcar encontrado no leite, não existe em

vegetais e está limitada quase exclusivamente às glândulas mamárias
de animais lactentes. Quimicamente, a lactose é um dissacarídeo
formado por uma unidade de D-Glactose e uma unidade de D-
Glicose unidas entre si por ligação glicosídica 1→4, como pode ver
na representação química a seguir.
107
carbono 1 (C1) da molécula de galactose com o carbono 4 (C4) da
molécula de glicose. A lactose é digerível pelo organismo humano,
onde por acção da enzima lactase, este dissacarídeo degrada-se em
galactose e glicose.
Para além desta classe de oligossacarídeos, existem aqueles que são

constituídos por três (3) unidades de monossacarídeos ligados entre
por ligações glicosídeas, que são chamadas de Trissacarídeos.
Os trissacarideos não são encontrados muito na natureza, podendo

ser encontrados no açúcar de cana não refinado, beterraba e soja.
Como exemplo de trissacarideo, temos a Rafinose.
A rafinose é um trissacarídeo formado por três unidades de

monossacarídeos, onde temos uma unidade de D-galactose, uma
unidade de D-glicose e uma de D-Fructose, unidos por ligaçao 1→6
entre galactose e glicose e ligação 1→2 entre glicose e fructose. Veja
a estrutura química que se segue.
108
E quando apresentam quatro (4) unidades de monossacarídeos são
chamados de tetrassacarídeos. Esta classe de oligossacarideos está
presente nas leguminosas, como soja.
Um exemplo típico dos tetrassacarideos é a Estaquiose, que é
formada por duas (2) unidades de D-galactose, uma de D-glicose e
uma de D-Fructose. Veja a estrutura química a seguir.
Os tri e tetrassacarídeos biologicamente são diferentes dos

dissacarídeos porque estas não são digeríveis pelo organismo
humano, isto é, não são hidrolisados e provocam fermentação
através das bactérias intestinais.
Experiência Laboratorial
Para identificar a presença de glícidos redutores, use a reacção de
Fehling. O glícido redutor, na presença do reagente de Fehling, é
Actividade 1 oxidado a ácido do carboidrato e o cobre é reduzido a óxido cuproso,
que pode ser evidenciado pela presença de um precipitado vermelho
109
tijolo. Para esta actividade, prepare os materiais e as substâncias que
constam da tabela a seguir e coloque-os numa mesa.
Sete (7) Tubos de Solução de glicose Reagente de Fehling A e
ensaio Solução de frutose Fehling B
Suporte de tubos Solução de maltose Suco de fruta neutralizado
de ensaio Leite Mel diluído
Pipetas Batata

 Enumere os sete (7) tubos de ensaio de 1 até 7.

1 2ml de solução de glicose
2 2ml de solução de fructose
3 2ml de solução de maltose
4 2ml de leite
 Adicione 1ml do Reagente de Fehling A, mais 1ml de

Reagente de Fehling B (CUIDADO, pois a inalação, ingestão
ou o contacto com os olhos ou a pele pode causar irritação,
podendo ser nocivo. Vapores podem causar tonturas ou
asfixia.) em cada tubo de ensaio, agite o tubo até
homogeneizar-se.
110
 Aquecer, em banho-maria fervente, por aproximadamente 2
minutos.
 Retire do banho-maria e observe a coloração das soluções.
 Indique em que tubos de ensaios se verificou a presença de
glícido redutor e justifique.
O glícido redutor, na presença do reagente de Fehling, é oxidado a ácido
do carboidrato e o cobre é reduzido a óxido cuproso, que pode ser
evidenciado pela presença de um precipitado vermelho tijolo. Veja a
equação da reacção do reagente de Fehling na ausência e na presença de
Comentário da actividade 1 um glícido redutor:
a) Na ausência de um glícido redutor, o reagente de Fehling sob
aquecimento e em meio alcalino será transformado em óxido de cobre II
que apresenta a cor preta:
b) Na presença de um glícido redutor, o reagente de Fehling sob

aquecimento e em meio alcalino será transformado em óxido de
cobre I que apresenta a cor vermelha tijolo:
Para mais informações sobre este conteúdo, consulte os seguintes

sites:
https://www.youtube.com/watch?v=8cPWxjraF64
111
Sumário
 Dissacarídeos são glícidos formados por duas moléculas de
monossacarídeos ligados entre si por uma ligação glicosídea.
 A maltose é um dissacarídeo formada por duas unidades de D-
Glicose unidos entre si por ligações glicosídeas 1→4 e que a
sua digestão é catalisada pela enzima maltase.
 A sacarose é o açúcar comum, encontrado principalmente na
cana-de-açúcar, açúcar de beterraba e mel. Quimicamente, a
sacarose é formada por D-Glicose e D-Fructose unidos entre
si por ligação glicosídea pela ligação 1→2 e é degradada por
acção da enzima sacarase.
 A lactose é o principal açúcar encontrado no leite, é um
dissacarídeo formado por D-Glactose e D-Glicose unidos
entre si por ligação glicosídica 1→4 e é degradada por acção
da enzima lactase.
 A rafinose é um trissacarídeo formado por galactose, glicose
e fructose, enquanto a estaquiose é um tetrassacarídeo
formado por duas galactoses, glicose e fructose. Ambos não
são hidrolisáveis.
 A identificação da presença de um glícido redutor, pela
reacção de Fehling é comprovada pelo aparecimento da cor
vermelho – tijolo; e a quantidade de Cu2+ reduzido a Cu+ é
proporcional à quantidade de carboidrato redutor presente na
amostra.
112
Leitura Básica
(2) (2) NELSON, D. L. & COX, M. M.; Lenhinger Princípios de
(4) MURRAY, Robert K.; BENDER, David A.; BOTHAM,
Kathleen M. at all; HARPER Bioquímica Ilustrada, McGraw
Hill Lange, 28a Edição.
Auto-avaliação
1. Represente a estrutura química da lactose e classifique-a.
2. Mostre, esquematicamente, a degradação digestiva da
maltose e indique a enzima que catalisa.
3. A maltose é um glícido redutor ou não redutor? Justique.
113
Lição n° 3
Polissacarídeos (Definição, Classificação e Estruturas Químicas)
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu que oligossacarídeo são glícidos
constituídos de dois (2) a dez (10) unidades de monossacarídeos
ligados entre si, através de ligações glicosídicas. Dentro dos
oligossacarídeos destacou-se os dissacarídeos, trissacarídeos e
tretrassacarídeo.
Nesta lição, vai aprender sobre os polissacarídeos, onde se vai

destacar a constituição e representação química, assim como a sua
ocorrência nos organismos vivos.
 Caracterizar os polissacarídeos;
polissacarídeos (amido, glicogénio, celulose);
 Identificar o amido em alimentos.
Objectivos
Definição de Polissacarídeos
Hoje vamos focalizar uma outra classe de glícidos mais complexos

que são chamados de polissacarídeos. Como é do seu conhecimento,
o prefixo “poli” significa “muitos”, logo pode-se entender que:
Polissacarídeos são glícidos complexos formados por longas cadeias

contendo centenas ou até milhares de unidades de monossacarídeos
unidas entre si por ligações glicosídicas. Ou também se pode
114
caracterizar os polissacarídeos como sendo polímeros de hexoses
unidos por ligação glicosídicas.
Classificação de Polissacarídeos
Na natureza existe uma diversidade de polissacarídeos que podemos

agrupar de acordo com a sua composição em dois grandes grupos:
homopolissacarídeos e heterossacarídeos. Para melhor perceber a
essência de cada grupo, vê que a diferença apenas reside no prefixo
homo ou hetero. Recorda-se que o prefixo homo significa igual,
enquanto hétero significa diferente, sendo assim podemos dizer que:
Homopolissacarídeos são glícidos complexos que contêm apenas um

único tipo de monossacarídeo, enquanto os Heteropolissacarídeos
são aqueles que contêm dois ou mais tipos diferentes de
monossacarídeos.
Como exemplo de polímeros de glícidos formados apenas por um

único tipo de monossacarídeo, temos:
1. Amido é um homopolissacarídeo de glicose, constitui a forma de

armazenamento de glicose nas plantas e é usado como combustível
pelas células do organismo. O amido é constituído por uma mistura
de dois tipos de polímeros da glicose: amilose e amilopectina.
a) Amilose é um amido linear e é um polímero de cadeias longas de

resíduos de α−D−glicose unidos por ligações glicosídicas α(1→4),
como pode ver a seguir um segmento da amilose:
115
b) Amilopectina é um amido com uma estrutura altamente
ramificada formada por resíduos de α−D−glicose unidos por
ligações glicosídicas α(1→4) na cadeia principal e ligações α(1→6)
nos pontos de ramificação, que ocorrem a cada 24-30 resíduos, como
pode ver num exemplo segmento da amilopectina:
2. Glicogénio é um polissacarídeo de reserva da glicose das células

animais e estruturalmente assemelha-se à da amilopectina, só que o
glicogénio tem maior número de ramificações porque estas ocorrem
em intervalos de 8−12 resíduos de glicose. O glicogénio está
presente principalmente no músculo-esquelético e no fígado, onde é
facilmente mobilizável em períodos de necessidade metabólica.
3. Celulose é um polissacarídeo estrutural porque constitui a parede

celular nos vegetais. A celulose é uma sequência linear de unidades
de D−glicose unidas por ligações glicosídicas β(1→4), tal como
pode ver a seguir num segmento da celulose:
116
A celulose biologicamente diferencia-se do amido e glicogénio
porque este não é digerível pelos seres humanos, isto é, não se
consegue hidrolisarem as ligações β(1→4) da celulose divido a
ausência de enzima celulases.
4. Quitina é um polissacarídeo estrutural porque é o principal

componente estrutural do exosqueleto de invertebrados como
insectos e crustáceos. A quitina é constituída de resíduos de
N−acetilglicosamina em ligações β(1→4) e forma longas cadeias
lineares, tal como pode ver a seguir num segmento da quitina:
Para identificar a presença de amido, em amostras, use a reacção de Lugol.
O amido é um polissacarídeo constituído de duas glicosanas distintas, a
Actividade 1 amilose e a amilopectina. Em meio aquoso a cadeia linear longa, não
ramificada de amilose, assume várias formas, entre elas a helicoidal. Nesta
forma apresenta a propriedade de fixar iodo no interior da hélice, resultando
em complexo corado em azul. O glicogênio apresenta uma glicosana mais
ramificada que a amilopectina, adquirindo coloração vermelha na presença
de iodo.
Para esta actividade, prepare os materiais e as substâncias que
constam da tabela a seguir e coloque-os numa mesa.
117
Cinco (5) Tubos de ensaio Suco de fruta
Solução de amido
Suporte de tubos de ensaio neutralizado
Leite
Pipetas Batata
Solução de Lugol
Mel diluído
Depois de ter, sobre a mesa o material e as substâncias necessárias,

 Enumere os cinco (5) tubos de ensaio de 1 até 5.

 Coloque em cada tubo 2ml de cada amostra a ser analisada,
1 2ml de solução de amido
2 2ml de leite

 Acrescente 5 gotas da solução de Lugol em cada tubo, agite
o tubo até homogeneizar-se.
 Observe a coloração das soluções.
 Em que tubos de ensaios se verificou a presença de amido?

Justifique.
O iodo metálico presente no lugol forma complexos com a cadeia de alfa-

amilose do amido que é um polissacarídeo formando um composto de cor
roxo a azulado. Sabe-se que a coloração azul intensa indica a presença de
polissacarídeo amido.
Para aprofundar o seu conhecimento consulte o seguinte site:
118
Sumário
 Polissacarídeos são glícidos complexos formados por longas
cadeias, contendo centenas ou até milhares de unidades de
monossacarídeos unidas entre si por ligações glicosídicas.
 Existem dois grupos de polissacarídeos, quanto à composição:
Homopolissacarídeos (glícidos complexos que contêm apenas um
único tipo de monossacarídeo) e Heteropolissacarídeos (aqueles que
contêm dois ou mais tipos diferentes de monossacarídeos).
 O Amido é um homopolissacarídeo de glicose, constitui a forma de
reserva energética nas plantas. O amido é constituído por amilose (é
um polímero linear de α−D−glicose unidos por ligações glicosídicas
α1→4) e amilopectina (é um polímero de estrutura ramificada de
α−D−glicose unidos por ligações glicosídicas α1→4 na cadeia
principal e α1→6 nos pontos de ramificação, que ocorrem a cada
24-30 resíduos).
 O Glicogénio é um homopolissacarídeo de reserva energética e é um
polímero de estrutura ramificada de α−D−glicose unidos por
ligações glicosídicas α1→4 na cadeia principal e α1→6 nos pontos
de ramificação, que ocorrem a cada 8−12 resíduos de glicose.
 A Celulose é um polissacarídeo de D−glicose unidas por ligações
glicosídicas β(1→4), tem a forma linear e é responsável pela função
estrutural.
 A presença de amido na amostra é evidenciada pelo aparecimento
da cor azul-escuro.
119
Leitura Básica
(4) MURRAY, Robert K.; BENDER, David A.; BOTHAM,
Kathleen M. at all; HARPER Bioquímica Ilustrada, McGraw
Hill Lange, 28a Edição.
Auto-avaliação
1. Indique as diferenças (biológicas e químicas) entre:
a) Amilopectina e Glicogénio.
b) Amilose e Celulose.
120
Lição n° 4
Biossíntese dos Glíicidos (Fotossíntese nas
plantas C3, C4 e CAM)
Introdução
Nas lições anteriores, você aprendeu sobre a estrutura, funções e
classificação dos glícidos. Nesta lição, vai aprender a produção de
glícidos na natureza, onde se vai destacar o mecanismo, assim como
as transformações químicas do processo da fotossíntese.
 Descrever o mecanismo de síntese dos glícidos nas plantas

do tipo C3, C4 e CAM.
 Representar as principais transformações químicas do
processo fotossintético.
Objectivos
Para tratarmos da produção dos glícidos nos organismos vivos, pense e

compartilhe com os seus colegas sobre as características de um ser
autotrófico e o processo que usam para garantir a sua vida.
Actividade 1
Sabe-se que um ser autotrófico é todo aquele que tem a capacidade de

produzir o seu próprio alimento, que é o caso das plantas. Para tal, nas
plantas ocorre a incorporação do dióxido de carbono gasoso nos compostos
orgânicos que constituem os organismos para a obtenção de glícidos, num
processo que é chamado de fotossíntese.
121
A fotossíntese é um processo de síntese de moléculas de de hexose
(C6H12O6), por incoporação de dióxido de carbono num conjunto de
reacções cíclicas. Em homenagem a cientista Melvin Calvinque
investigou sobre a fotossíntese, identificando o papel do
carbono neste processo, então as reacções cíclicas foram designadas
de Ciclo de Calvin
As reações de redução de CO2 para glicídos ocorrem no estroma, a

fase solúvel docloroplasto e decorrem com o consumo de ATP e
NADPH gerados no fluxo de elétrons fotossintético, como pode ver-
se no esquema 5 a baixo:
Esquema 5: Redução de dióxido de carbono para glíicidos no

estroma
Fonte: Adapatdo de https://www.colegioweb.com.br/fotossintese/a-

fixacao-do-carbono.html
Na natureza existem vários tipos de plantas e em condições

diversificadas. Isto faz com que haja uma diferenciação na forma de
incorporação do dióxido de carbono nas plantas para a síntese de
glícidos. Dependendo da forma como ocorre o mecanismo
fotossintético existem três (3) grandes grupos de plantas: C3, C4 e
CAM.
As plantas C3 recebem este nome porque o primeiro produto da

reação de fixação de CO2 é uma molécula com três carbonos,
122
designado de ácido 3-fosfoglicérico (3-fosfo glicerato). Neste
processo, a molécula receptora é denominada de ribulose 1,5
bifosfato (RUBP) que sofre a adição de moléculas de CO2 através da
reação de carboxilação. Essa adição só é possível porque há a
presença de uma enzima conhecida como RUBISCO (ribulose 1,5
bifosfato carboxilase-oxigenase), isto corresponde a equação 1 do
esquema 6 a seguir.
Esquema 6: Transformações bioquímicas do Ciclo de Calvin

Fonte: Adapatado de
https://www.slideshare.net/zpradoalmondes/2016-frente-3-mdulo-
6-a-qumica-da-fotossntese
A incorporação do dióxido de carbono para a formação de 3-

fosfoglicerato constitui a 1ª etapa do processo fotossintetico e para a
produção de uma molécula de glicose precisa-se de seis (6)
moléculas de dióxido de carbono. A 2ª etapa deste processo consiste
na redução de 3-fosfoglicerato em gliceraldeído 3-fosfato, veja as
equações 2 e 3 do esquema acima. As transformações da 2ª etapa da
fotossíntese resume-se no seguinte:
123
3 – fosfoglicerato + ATP + NADPH →gliceraldeído 3-fosfato
(triose-fosfato) + ADP + Pi + NADP+
Parte do gliceraldeído-3-fosfato formado é utilizado na regeneração

da ribulose-1,5-bisfosfato e outra parte é utilizada para síntese de
hexoses. Sendo assim, vê-se que das 12 moléculas de gliceraldeido
3-fosfato que são formadas na 2ª etapa, vão para a 3ª etapa da
fotossíntese onde ocorre regeneração do receptor e síntese de
glicidos.
Nesta etapa, 10 moléculas de gliceraldeido 3-fosfato são usadas para

a regeneração do receptor que é o riboluse 1,5 difosfato, com gasto
de ATP e ocorrem várias interconversões através da ação de
isomerases, epimerases, transcetolases, fosfatase e uma quinase, veja
a transformação 5ª e 5b do esquema acima.
As duas moléculas de gliceraldeído 3-fosfato restante são os

responsáveis pela síntese das hexoses, veja a transformação 6 do
esquema acima.
Fazem parte das plantas C3 a maior parte das plantas conhecidas

atualmente, isto é, plantas de zonas tropicais húmidas, como por
exemplo, as fabaceas (soja, feijao, etc), eucalipto, pinho, cevada,
arroz, trigo e batata.
As plantas C4 e CAM diferem-se basicamente das plantas C3 por

possuírem duas reações de carboxilação: a já citada carboxilação
promovida pela Rubisco, e a carboxilação promovida pela enzima
fosfo-enolpiruvato carboxilase (PEPcase). A designação plantas C4
é porque possuem um ciclo de fixação de carbono, onde o produto
124
da primeira reação de carboxilação é um composto de 4 carbonos,
designado de ácido oxaloacético (oxaloacetato), catalisado pela
enzima PEPcase.
As plantas C4 são resistentes à exposição excessiva e à luz solar e

as suas folhas apresentam dois tipos distintos de células, contendo
cloroplastos: o mesofilo e a bainha do feixe vascular. É nestas células
onde decorrem as principais trasnformações fotossintéticas nas
plantas C4.
O processo fotossintético nas plantas C4 decorre em tres etapas

principais. Na primeira etapa ocorre a fixação de CO2 (como HCO3-
), onde o Fosfoenolpiruvato, que é a molécula receptora, sofre a
adição de moléculas de HCO3- a presença de uma enzima carboxilase
do fosfoenolpiruvato (PEP-carboxilase), formando oxaloacetato,
isto ocorre no citosol das células do mesofilo, veja a equação 1 da
imagem abaixo.
Esquema 7: Transformações bioquímicas da via fotossintética nas Plantas

C4
Fonte:
http://www.ebah.com.br/content/ABAAABH6MAC/apostila-
fotossintese-parte-3-plantas-c3-c4-
125
O oxaloacetato formado na 1ª etapa é convertido para malato ou
aspartato, dependendo da espécie, nos cloroplastos das células do
mesofilo, veja a transformação 2 no esquema acima. Estes por sua
vez são transportados das células do mesofilo para as células da
bainha do feixe vascular.
A segunda etapa deste ciclo consiste exactamente na

descarboxilação do malato nas células da bainha do feixe vascular,
libertando o CO2 e produzindo piruvato, veja a transformação 3 do
esquema acima. O CO2 é então fixado pela enzima RuBisCO, que
nestas plantas é encontrada somente nas células da bainha do feixe,
seguindo assim as reações do Ciclo de Calvin descritas nas plantas
C3.
O piruvato formado na descarboxilação do malato é transportado das

células da bainha do feixe vascular para as células do mesofilo, onde
na terceira e última etapa é usado para regeneração da molécula
receptora que é o fosfoenolpiruvato (PEP) com gasto de duas
moléculas de ATP, veja a transformação 4 do esquema acima.Como
exemplo de plantas C4, temos milho, cana de açucar e beterraba.
As plantas CAM possuem um ciclo de fixação muito semelhante ao

das plantas C4, e CAM significa Crassulacean Acid Metabolism,
isto porque este processo fotossintético foi descoberto
primeiramente na família das Crassuláceas. Normalmente são
plantas que crescem em regiões de extrema escassez de água,
precisando assim de economizar a água. Como estratégia, estas
plantas só abrem os seus estomas durante a noite para absorver o
dióxido de carbono que será utilizado na sintese de glícidos e quando
amanhece, isto é, durante o dia, fecham os seus estomas como forma
de evitar a perda de água quando estiver exposto ao sol.
126
O processo fotossintético nas plantas CAM é uma modificação do
ciclo C4, nestas plantas o CO2, na forma de HCO3-, é capturado pela
carboxilase do PEP nocitosol, a qual combina o HCO3- com o
fosfoenolpiruvato, produzindo oxaloacetato. O que diferencia estas
plantas das demais é que este processo de fixação de CO2 ocorre
durante a noite. O oxaloacetato formado é então convertido para
malato, o qual se acumula nos vacúolos. Durante à noite, o malato é
acumulado no vacúolo dessas plantas e, durante o dia, esse ácido
orgânico é transportado para o citosol, onde é descarboxilado,
libertando o CO2 que é reduzido pelo ciclo de Calvin. Nesse ciclo
também são gastos 2 ATPs para a regeneração do PEP. Veja o
esquema 8 a seguir:
Esquema 8: Transformações bioquímica da via fotossintética nas plantas

CAM
Fonte:
http://www.ebah.com.br/content/ABAAABH6MAC/apostila-
fotossintese-parte-3-plantas-c3-c4-
Como exemplo de plantas com metabolismo CAM, citam-se a Aloe

vera; Anana comosus e outras da famílias Agaváceas, Bromeliáceas,
Cactáceas, Crassuláceas, e Orquidáceas.
127
Sumário
 A fotossíntese é um processo de síntese de moléculas de hexose
(C6H12O6), por incorporação de dióxido de carbono num conjunto
de reacções cíclicas.
 A designação C3 porque o primeiro produto da reação de fixação
de CO2é um composto de três carbonos, designado de 3-fosfo
glicerato. Neste processo a molécula receptora é denominada de
ribulose 1,5 bifosfatoe a enzima que catalisa esta fixação é
RUBISCO.
 A 2ª etapa da fotossíntese resume-se na transformação de 3-
fosfoglicerato numa triose fosfatada, designaga de gliceraldei 3-
fosfato. Enquanto na 3ª etapa, ocorre regeneração do receptor e
síntese de glícidos, onde 10 moléculas de gliceraldeido 3-fosfato
são usadas para a regeneração do receptor que é o riboluse 1,5
difosfato, com gasto de ATP e as duas moléculas de gliceraldeído
3-fosfato restante são os responsaveis pela síntese das hexoses.
 A designação plantas C4 é porque possuem um ciclo de fixação de
carbono, onde o produto da primeira reação de carboxilação é um
composto de 4 carbonos, designado de oxaloacetato, catalisado
pela enzima PEPcase.
 O oxaloacetato formado nas plantas C4 é convertido para malato e
transportado das células do mesofilo para as células da bainha do
feixe vascular, onde sofre a descarboxilação libertando o CO2 e
produzindo piruvato. O CO2 é então fixado pela enzima RuBisCO
nas reações do Ciclo de Calvin enquanto que o pituvato é
transportado das células da bainha do feixe vascular para as células
do mesofilo, onde ocorre a regeneração da molécula receptora que
é o fosfoenolpiruvato com gasto de duas moléculas de ATP.
 Nas plantas CAM o processo fotossintético é uma modificação do
ciclo C4, onde o processo de fixação de CO2 ocorre durante à noite
128
e o oxaloacetato formado é convertido para malato, o qual se
acumula nos vacúolos. Durante o dia, o malato é transportado para
o citosol, onde é descarboxilado libertando o CO2 que é reduzido
pelo ciclo de Calvin. Nesse ciclo também são gastos 2 ATPs para a
regeneração do PEP.
Leitura Básica
Bioquímica, 7ª edição
(3) MURRAY, Robert K.; BENDER, David A.; BOTHAM, Kathleen
M. at all; HARPER Bioquímica Ilustrada, McGraw Hill Lange,
28a Edição.
Auto-avaliação 4
1. Mostre as diferenças bioquímicas entre as plantas C3 e C4.
2. Represente esquematicamente as transformações de síntese
da glicose, a partir do gliceraldeido 3-fosfato.
129
Lição n° 5
Digestão e absorção dos glícidos
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu o processo de síntese dos glícidos
nos organismos vivos, onde se destacou a fotossíntese nas plantas
C3, C4 e CAM. Nesta aula vamos focalizar um processo inverso que
é a degradação dos glícidos, que podemos também de designar de
digestão.
 Indicar os órgãos do tubo digestivo onde ocorre a digestão

dos glícidos;
 Verificar a digestão química e enzimática do amido.
Objectivos
Para você perceber a essência da digestão dos glícidos, recorde-se da

definição de digestão. Acredito que já ouviu falar sobre digestão, pois não?
Como se deve ter recordado do módulo de Fisiologia Animal e Humana, a

Actividade 1
digestão é um processo de transformação química que os
nutrientes orgânicos sofrem ao longo do sistema digestivo para se
converterem em substâncias menores e assimiláveis. Se assim recordou, está
de parabéns! Os glícidos sendo um tipo de nutrientes, também sofrem este
processo quando entram no tubo digestivo.
Os glícidos quando entram no tubo digestivo vão ser transformados em

substâncias glicídicas mais simples, este processo ocorre principalmente em
dois órgãos deste sistema, que são a boca e intestino delgado.
130
Recordando a ocorrência dos monossacarídeos, dissacarídeos e
polissacarídeos, indique alimentos de natureza glicídica que podem
constituir a dieta humana e o que acontece quantos estas substâncias entram
Actividade 2 no organismo? Pense e discuta com o seu colega.
Com base na ocorrência dos principais glícidos, na dieta do ser humano

podem entrar alimentos que contém amido, sacarose, lactose, glicogênio, a
maltose, a glicose e a frutose livre. Reparando na natureza química dos
glícidos aqui referenciados, encontramos uma diversidade desde
monossacarídeos até os polissacarídeos. As substâncias complexas quando
entram no organismo vão sofrer a degradação para transformar-se em
substância simples de modo a serem absorvidos para a corrente sanguínea.
Vamos continuar com a nossa lição, abordando a degradação dos

glícidos complexos. Este processo também é designado de digestão
dos glícidos, onde os glícidos complexos (dissacarídeos e
polissacarídeos) degradam-se em seus componentes mais simples,
ocorre por acção de enzimas do tipo:
a) Amilase salivar, actua na boca e degrada as ligações glicosídicas

1→4 do amido durante a mastigação para a formação de maltose.
b) Amilase pancreática actua no duodeno (instestino delgado) e

degrada o amido e o glicogênio em maltose como produto principal.
c) Quanto às enzimas da superfície intestinal fazem parte deste grupo

as enzimas maltase, sacarase e lactase, que degradam os respectivos
dissacarídeos em monossacarídeos, como pode ver-se no esquema a
seguir:
131
No final destas transformações dos dissacarídeos e polissacarídeos
em seus componentes, temos como produto final da digestão dos
glícidos complexos, os monossacarídeos, que serão absorvidos para
a corrente sanguínea através da difusão, isto é, movimentos dos
monossacarídeos “a favor” do gradiente de concentração (de um
compartimento de maior concentração de glicose para um
compartimento de menor concentração).
Para verificar a digestão química e enzimática de amido, prepare os

materiais e as substâncias que constam da tabela a seguir e coloque-os numa
Actividade 3
mesa.
Seis (6) Tubos de ensaio
Solução de amido Solução salina a 0,9%
Dois (2) Copo de Bequer
Solução de lugol Solução de saliva (1ml
Suporte de tubos de
Solução de HCl de saliva + 9ml de
ensaio
1:2 água)
Pipetas
Gelo
Provetas

realize as actividades 3 e 4 a seguir.
Para verificar a digestão química de amido, siga os procedimentos a

seguir:
 Coloque 30ml da solução de amido num copo de Bequer;

 Adicione ao copo de Bequer 3ml de HCl;
 Enumere três (3) tubos de ensaio com HQ1, HQ2 e HQ3;
 Coloque em cada um dos tubos de ensaio 5ml de água
destilada;
132
 Da mistura (solução de amido e HCl) existente no copo de
Bequer, retire 5ml e coloque no tubo de ensaio HQ1 e deixe
em banho de gelo;
Bequer, retire 5ml e coloque no tubo de ensaio HQ2, leve
para o banho de água fervente durante 10’ e depois coloque
em banho de gelo;
Bequer, retire 5ml e coloque no tubo de ensaio HQ3, leve
para o banho de água fervente durante 20’ e depois coloque
em banho de gelo;
 Retire os tubos de banho de gelo e quando todos os tubos
estiverem em temperatura ambiente adicione 10 gotas de
solução de lugol em cada tubo;
 Observe a coloração das soluções;
 Em que tubo de ensaio (HQ1, HQ2 e HQ3) ocorreu a
digestão química?

azul-escuro. Sabe-se que a coloração azul intensa indica a presença de
amido. E o desaparecimento desta cor é por causa da acção do HCl ter
Comentário da actividade 3 convertido todo o amido em moléculas de maltose.
Para aprofundar o seu conhecimento consulte os seguintes sites:
http://webpages.fc.ul.pt/~rfcruz/relats/reltlb09.html
ou http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/guia_praticas.htm
Para verificar a digestão enzimática de amido, siga os procedimentos a

seguir:
Actividade 4
 Coloque 30ml da solução de amido num copo de Bequer;
133
 Adicione ao copo de Bequer 1ml de solução da saliva;
 Enumere três (3) tubos de ensaio com HE1, HE2 e HE3;
 Coloque em cada um dos tubos de ensaio 5ml de água destilada;
 Da mistura (solução de amido e solução da saliva) existente no copo
de Bequer, retire 5ml e coloque no tubo de ensaio HE1 e deixe em
banho de gelo;
de Bequer, retire 5ml e coloque no tubo de ensaio HE2, leve para o
banho de água fervente durante 10’ e depois coloque em banho de
gelo;
de Bequer, retire 5ml e coloque no tubo de ensaio HE3, leve para o
banho de água fervente durante 20’ e depois coloque em banho
degelo;
 Retire os tubos de banho de gelo e quando todos os tubos estiverem
em temperatura ambiente adicione 10 gotas de solução de lugol em
cada tubo;
 Observe a coloração das soluções;
 Em que tubo de ensaio (HE1, HE2 e HE3) ocorreu a digestão
química?

azul-escuro. Sabe-se que a coloração azul intensa indica a presença de
amido. E o desaparecimento desta cor é por causa da acção da enzima
Comentário da actividade 4 amílase salivar ter convertido todo o amido em moléculas de maltose.
Para aprofundar o seu conhecimento consulte os seguintes sites:

http://webpages.fc.ul.pt/~rfcruz/relats/reltlb09.html
ou http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/guia_praticas.htm
134
Sumário
 O produto final da digestão dos glícidos são os monossacarídeos e
isto ocorre na boca e no intestino delgado por acção de enzimas
amilase e enzimas da superfície intestinal, como maltase, sacarase
e lactase.
 A presença de amido pelo teste de lugol verifica-se pelo
aparecimento de um composto de cor azul-escuro. E o
desaparecimento desta cor é por causa da acção do HCl e/ou da
enzima amilase salivar ter convertido todo o amido em moléculas
de maltose.
Leitura Básica
Experimental; Facultade de Química, Departamento de
Bioquímica.
135
Lição n° 6
Glicólise (características, transformações e
rendimento energético)
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu o processo digestivo dos glícidos,
onde se destacou que este processo ocorre na boca e no intestino
delgado por acção de enzimas digestivas. Nesta aula vamos focalizar
a glicolise como 1ª etapa da respiração, dando para as características,
transformações e rendimento energético.
 Explicar a glicólise como uma etapa da respiração celular,

indicando o local, condições de ocorrência e o rendimento
energético;
 Representar as equações químicas das principais
Objectivos
transformações da glicólise.
Glicólise
O produto final da digestão dos glícidos são monossacarídeos do tipo

hexoses, que serão absorvidos para a corrente sanguínea através da
difusão, isto é, movimentos dos monossacarídeos “a favor” do
gradiente de concentração (de um compartimento de maior
concentração de glicose para um compartimento de menor
concentração). Após a absorção, os monossacarídeos são utilizados
como fonte de energia em diferentes órgãos do organismo, num
processo designado de respiração celular, ou podem ser
armazenados sob a forma de glicogénio ou amido. Nesta aula vamos
destacar a primeira etapa da respiração celular.
136
A primeira etapa da respiração celular é a glicólise, ocorre no
citoplasma, onde cada molécula de glicose é convertida em duas
moléculas de piruvato em condições anaeróbicas, isto é, na ausência
de oxigénio. Esta etapa é constituída por dez (10) transformações,
como pode ver no esquema 9 a seguir:
Esquema 9: Reacções da Glicólise (1ª Etapa da Respiração Celular)

Fonte: http://carloseduardopinheiro.blogspot.com/2017/
Na 1ª transformação da glicólise, a molécula de glicose é ativada e

fosforilada por um grupo fosfato do ATP no carbono 6 e transforma-
se em glicose 6−fosfato, numa reação catalisada pela enzima
hexoquinase. A glicose 6-fosfato sofre uma isomerização na 2ª
transformação e forma a fructose 6-fosfato por acção da enzima
fosfoglicose isomerase, veja a equação 1 e 2 do esquema acima.
A 3ª transformação desta etapa consiste na transferência do grupo

fosfato do ATP para o carbono 1 da frutose 6−fosfato e forma a
frutose1,6−difosfato por acção da enzima fosfofructoquinase. O
produto desta transformação sofre uma divisão para formar duas
trioses do tipo gliceraldeído3−fosfato e dihidroxiacetona−fosfato
137
pela ação da enzima aldolase, veja a equação 3 e 4 do esquema
acima.
Na 5ª transformação, ocorre uma interconversão por isomerização

do dihidroxiacetona−fosfato para gliceraldeído 3−fosfato por acção
da enzima triose-fosfatoisomerase. Isto acontece porque o
gliceraldeído3−fosfato, é a única triose que pode ser directamente
degradado nas etapas subsequentes da glicólise, sendo assim,
teremos duas (2) moléculas de gliceraldeído, veja a equação 5 do
esquema acima. As duas moléculas de gliceraldeido 3-fosfato vão
sofrer uma oxidação, veja a equação 6 do esquema acima,
transformando-se em 1,3−difosfoglicerato e NADH (Nicotina
Adenina Dinucleotídeo Hidrohenado), pela enzima gliceraldeído
3−fosfatodesidrogenase.
Na 7ª transformação verifica-se a formação de ATP a partir do

1,3−bifosfoglicerato, onde por acção da enzima
fosfoglicerato−cinase cocorre a transferência do fosfato do
1,3−bifosfoglicerato para o ADP (Adenosina Difosfato) gerando o
primeiro ATP (Adenosina Trifosfato) e transformando-se em
3−fosfoglicerato. Este produto por sua vez é convertido
reversivelmente a 2−fosfoglicerato, onde há uma mudança do grupo
fosfato do carbono 3 para 2 por ação da enzima
fosfoglicerato−mutase, veja a equação 7 e 8 do esquema acima.
A 9ª transformação caracteriza-se pela desidratação do

2−fosfoglicerato, isto é, eliminação de água por acção da enzima
enolase e transforma-se fosfoenolpiruvato (PEP). Na 10ª e última
transformação da glicólise por acção da enzima piruvato quinase há
transferência do grupo fosfato do fosfoenolpiruvato para o ADP
formando piruvato e ATP, veja a equação 9 e 10 do esquema acima.
138
Meu caro estudante, as dez (10) reacções que constituem a glicólise
podem ser resumidos na seguinte transformação:
Glicose + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+→ 2 Piruvato + 2 NADH + 2 H+

+ 2 ATP + 2 H2O
Fazendo uma leitura geral desta representação, podemos dizer que a

glicólise consiste na degradação da glicose em duas moléculas de
piruvato e rendendo de 2 ATP e 2 NADH.
Oxidação de piruvato
As duas moléculas de piruvato formadas na glicólise são

transportadas até as mitocôndrias onde em condições aeróbicas, isto
é, na presença do oxigénio são oxidados para a síntese de acetil−CoA
que segue para o ciclo do ácido cítrico. Aqui se percebe que para o
piruvato dar continuidade à respiração celular é necessário que mude
de condições, isto é, saia do meio anaeróbico no citoplasma para o
meio aeróbico (rico em oxigénio) na mitocôndria.
Com isto podemos dizer que sob condições aeróbicas, o piruvato

presente na matriz mitocondrial é convertido em CO2 e um
fragmento de dois carbonos,designado de a acetil−CoA numa reação
de descarboxilação oxidativa, catalisada por um complexo
enzimatico designado de complexo da piruvato−desidrogenase,
como pode ver-se na equação a seguir:
Esta transformação pode ser resumida na seguinte equação:
2 Piruvato + 2 NAD+ + 2 Coenzima A → 2 Acetil CoA + 2 NADH

+ 2 H+ + 2 CO2
139
As duas moléculas de acetil-CoA vão entrar na 2ª etapa da respiração
que é um mecanismo cíclico de recções que é designado de ciclo de
ácido cítrico ou também chamado de ciclo de Krebs.
Sumário
 O produto final da digestão dos glícidos são os monossacarídeos e
isto ocorre na boca e no intestino delgado por acção de enzimas
amilase e enzimas da superfície intestinal, como maltase, sacarase
e lactase:
 A glicólise ocorre no citoplasma das células, em condições
anaeróbicas, onde cada molécula de glicose é convertida em duas
moléculas de piruvato e com um rendimento energético de 2 ATP
e 2 NADH.
 As reacções que constituem a glicólise podem ser resumidas na
seguinte transformação:
+ 2 ATP + 2 H2O
 As duas moléculas de piruvato formadas na glicólise são
transportadas até as mitocôndrias onde em condições aeróbicas, são
oxidados para a síntese de acetil−CoA que segue para o ciclo do
ácido cítrico.
140
Leitura Básica
Marta; Bioquímica Básica; Elsevier Espana, S.L; Barcelona,
Espana 2014.
Auto-avaliação 6
1. A glicólise caracteriza-se por ser uma etapa anaeróbica da
respiração celular.
a) Explique o significado do termo anaeróbico.
b) Represente a equação global da glicólise.
141
Lição n° 7
Ciclo de Ácido Cítrico e Cadeia Respiratória
(características, transformações e rendimento energético)
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu que a glicólise constitui a 1ª etapa
da respiração celular, ocorre no citoplasma, em condições
anaeróbicas e consiste na transformação de hexose em duas
moléculas de piruvato e um rendimento energético de 2 ATP e 2
NADH. Também aprendeu que as duas moléculas de piruvato são
transportadas até as mitocôndrias onde em condições aeróbicas, são
oxidados para a síntese de acetil−CoA.
Nesta lição vai aprender sobre a 2ª e 3ª etapa da respiração celular,

onde destacaremos as características, transformações e rendimento
energético.
 Explicar a essência do ciclo de ácido cítrico e da cadeia

respiratória como etapas da respiração celular, indicando o
local e condições de ocorrência;
Objectivos
transformações do ciclo de ácido cítrico;
 Explicar o rendimento energético da respiração celular.
Ciclo de Krebs ou Ciclo do Ácido Cítrico
O ciclo de Krebs ocorre em condições aeróbicas e ao nível da

mitocôndria. Este é o estágio final da oxidação dos combustíveis
metabólicos, onde cada molécula de acetil-CoA é oxidada em oito
reações mitocondriais para formar duas (2) moléculas de CO2 com a
conservação da energia livre liberada em três (3) moléculas de
142
NADH, uma de FADH2 e uma molécula energética que é o GTP
(guanosina trifosfato) ou ATP, como pode ver-se no esquema 10
abaixo:
Esquema 10: Reacções do Ciclo de Krebs

Fonte: NELSON & COX (2002)
A 1ª transformação no ciclo de krebs é caracterizada pela

condensação do acetil-CoA com o oxaloacetato numa reação
irreversível catalisada pela citratosintase para formar o citrato. Este
produto por sua vez vai sofrer uma isomerização para formar o
isocitrato pela acção da enzima aconitase, como pode ver as
equações 1 e 2 do esquema acima.
Na 3ª transformação ocorre uma descarboxilação oxidativa do

isocitrato para formar α-cetoglutarato, NADH e CO2 por acção da
enzima isocitrato−desidrogenase. A mesma acção também se
verifica na 4ª transformação, onde o α−cetoglutarato sofre uma
descarboxilação por ação da enzima α−cetoglutaratodesidrogenase
143
para formar succinil−CoA, NADH e CO2, veja as equações 3 e 4 do
esquema acima.
A molécula de succinil CoA formada na transformação 4, sofre uma

divisão por acção da enzima succinato−tiocinase para formação de
GTP ou ATP, Coenzima A e succinato. É necessário referir que o
teor energético do GTP é equivalente ao do ATP. O succinato assim
formado sofre uma oxidação a fumarato pela acção da enzima
succinato−desidrogenase e liberta o FADH2, veja estas
transformações nas equações 5 e 6 do esquema acima.
Na 7ª transformação ocorre uma hidratação da dupla ligação do

fumarato para formar malato, isto ocorre pela acção da enzima
fumarase. O malato assim formado sofre uma oxidação para
oxaloacetato, numa reação catalisada pela enzima malato-
desidrogenase e ocorre também a libertação da terceira molécula de
NADH, como pode ver nas equações 7 e 8 do esquema acima.
Estas oito (8) transformações que constituem o ciclo de krebs podem

ser resumidas na seguinte transformação: Acetil CoA + 3 NAD+ +
FAD+ + GDP + Pi + 2 H2O → 2 CO2 + 3 NADH + 3 H+ + FADH2
+ CoA-SH + GTP
Com isto, você pode perceber que estamos a falar de transformações

do ciclo de krebs onde apenas entrou uma molécula de acetil CoA.
Mas como deve ter percebido que no total são formadas duas
moléculas de acetil CoA, logo devemos duplicar as substâncias
envolvidas no ciclo de krebs, podendo ter a seguinte equação global:
2 Acetil CoA + 6 NAD+ + 2 FAD+ + 2 GDP + 2 Pi + 4 H2O → 4
CO2 + 6 NADH + 6 H+ + 2 FADH2 + 2 CoA-SH + 2 GTP
Assim sendo, podemos dizer que as duas moléculas de acetil CoA

que entram no ciclo de krebs são oxidados para formar quatro (4)
moléculas de CO2, duas (2) de GTP (Guanosina Trifosfato), seis (6)
de NADH e duas (2) de FADH2 (Flavina Adenina Dinucleotídeo
144
Hidrogenado) Com isto vê-se que o rendimento energético do ciclo
de krebs é de 2 GTP, 6 NADH e 2 FADH2.
Vamos parar um pouco, em relação a esta etapa da respiração celular, pense

e discuta com os seus colegas sobre o local, as condições de ocorrência e o
rendimento energético desta etapa de respiração celular.
Actividade 1
Após este tempo de reflexão e discussão, se tiver concluiudo que a etapa do

ciclo de krebs ocorre na mitocôndria e na presença do oxigénio, então, está
de parabéns! Se tiverem afirmardo também que esta etapa rende duas
moléculas energéticas do tipo GTP e coenzimas hidrogenadas (6 NADH e
2 FADH2), também estão de parabéns!
Cadeia respiratória ou fosforilação oxidativa
Continuando, a 3ª e última etapa da respiração celular é a cadeia

respiratória ou fosforilação oxidativa. Esta etapa, assim como o ciclo
de krebs, ocorre nas mitocôndrias e em condições aeróbicas. Nesta
fase entram todas moléculas NADH e FADH2 formados em todas
etapas anteriores, desde a glicólise até o ciclo de krebs.
Veja nas etapas anteriores (glicólise, formação de acetil CoA e ciclo de

krebs) e indique quantas moléculas de NADH e FADH2 foram produzidas
no seu todo.
Actividade 2
No total entram na cadeia respiratória dez (10) moléculas NADH e duas (2)
FADH2, caso tenha respondido assim, já é bom. Isso mostra que está no
caminho certo. Caso contrário, veja novamente as transformações destas
Comentário da actividade 2 etapas aprendidas anteriormente.
145
Estas moléculas quando chegam nas cristas mitocondriais ocorre a
transferência de elétrons e protões (H+) do NADH e FADH2 para O2
e a medida que os electrões são transferidos ao longo da cadeia de
proteínas, ocorre a liberação de energia livre suficiente para
sintetizar ATP a partir do ADP e Pi. Como por exemplo de proteínas
existentes na mitocôndria com função de transporte de electrões e
protões, temos a NADH Desidrogenase, Ubiquinona e Citocromo b,
c, c1 e oxidase. Podemos esquematizar a cadeia de proteínas
existente na mitocôndria da seguinte forma:
Esquema 11: Sequência de proteínas da cadeia respiratória

Fonte: Autor (2017)
Analisando o esquema 11, podemos ver que o local de entrada de

NADH e FADH2 na cadeia transportadora de eletrões e protões é
diferente, onde o NADH entra no 1º complexo de transferência,
enquanto o FADH2 entra na 2ª transferência. Esta situação faz com
que o rendimento energético do NADH e FADH2 que chega nesta
fase seja diferente.
A molécula de NADH entra no 1º complexo, isto faz com que os

electões e protões transferidos até ao oxigénio para formar a água,
produzam cerca de 3 moléculas de ATP, enquanto a molécula de
FADH, que só entra no 2º complexo , irá render cerca de 2 moléculas
de ATP. Assim sendo, diz-se que teoricamente cada molécula de
146
NADH que entra na cadeia respiratória rende 3 ATP, enquanto cada
FADH2 rende 2 ATP.
Como viu anteriormente, chegam desta fase 10 moléculas de ATP e

2 moléculas de FADH2, então veremos que as 10 moléculas de
NADH vão render cerca de 30 ATP, enquanto as 2 moléculas de
FADH2 vão render 4 ATP, somando isto teremos um rendimento
teórico de 34 moléculas de ATP.
Como já sabe o rendimento energético de cada etapa da respiração celular,

indique o rendimento global deste processo.
Actividade 3
Na respiração celular, uma molécula de glicose é completamente oxidada

a CO2 e H2O em três etapas (glicólise, ciclo do ácido cítrico e cadeia
respiratória) com um rendimento teórico de 38 moléculas de ATP, como
podemos ver na tabela a seguir:
Tabela 2: Rendimento energético da respiração celular
ETAPA RENDIMENTO ENERGÉTICA
Glicólise 2 ATP
Ciclo de Krebs 2 GTP (2 ATP)
2 NADH (glicólise) 2 NADH * 3 ATP 6 ATP
2 NADH (oxidação de 2 NADH * 3 ATP 6 ATP

Cadeia Piruvato) 34 ATP
Respiratória
6 NADH (ciclo de krebs) 6 NADH * 3 ATP 18 ATP
2 FADH2 (ciclo de krebs) 2 NADH * 2 ATP 4 ATP
TOTAL 38 ATP
Fonte: Autor (2017)
147
Sumário
 O piruvato, o produto da via glicolítica, é convertido a acetil−CoA,
o substrato que entra no ciclo do ácido cítrico.
 O ciclo do ácido cítrico é uma série de oito reações sucessivas que
oxidam completamente as duas moléculas de piruvato em 4
moléculas de CO2; seis moléculas de NADH, duas moléculas de
FADH2 e duas moléculas de GTP.
 As moléculas de NADH e FADH2 produzidas na glicólise, na
oxidação do piruvato e ciclo do ácido cítrico geram energia na
cadeia mitocondrial transportadora de electrões, onde a via consiste
Numa série de carreadores redox que recebem electrões do NADH
e FADH2, no final do caminho os eletrões, juntamente com os
protões, são doados para o oxigênio para formar H2O.
 Durante a oxidação de NADH, existem três etapas nas quais a
energia liberada é suficiente para sintetizar ATP, por isso diz-se que
cada NADH produz teoricamente 3 moléculas de ATP, enquanto na
oxidação do FADH2 existem apenas 2 etapas que geram energia,
sendo assim cada molécula de FADH2 produz 2 moléculas de ATP.
 O saldo energético total, por molécula de glicose, é de: 2 ATP na
glicólise + 2 TP no ciclo de Krebs, + 34 ATP na cadeia respiratória,
gerando 38 ATP ao final do processo.
148
Leitura Básica
Espana 2014.
Auto-avaliação 7
1. Explique o destino aeróbico do piruvato produzido na
glicólise e mostre a sua transformação.
2. Entre o ciclo de krebs e a cadeia respiratória, qual é a etapa
que produz mais energia? Justifique.
3. Na cadeia respiratória, o rendimento de NADH é diferente
do FDH2. Mostre as razões da diferença no rendimento
energético entre estas duas moléculas.
149
Lição n° 8
Fermentação (características, tipos,
transformações e rendimento energético)
Introdução
Nas lições anteriores, você aprendeu a respiração celular e viu que
neste processo se degradam as hexoses para fins energéticos, onde
teoricamente cada hexose fornece 38 moléculas de ATP. Nesta aula
vai aprender a fermentação, como mais um processo degradativo de
hexoses. Também vai aprender que muitos produtos de importância
biológica e económica, como antibióticos e bebidas alcoólicas, são
obtidos através da fermentação.
 Explicar a essência da fermentação, indicando as condições

de ocorrência, principais produtos e o rendimento
energético;
Objectivos
transformações da fermentação;
 Verificar a ocorrência da fermentação alcoólica.
Fermentação
Fermentação é um processo de obtenção de energia que ocorre sem

a presença de gás oxigênio, que causa a decomposição de moléculas
de açúcares e há liberação de energia. Essa via de obtenção de
energia é realizado por seres microscópicos, como fungos e bactérias
e células musculares esqueléticas do nosso corpo que estão em
contração para obtenção de energia, sem necessitar da presença de
150
oxigénio. Este processo ocorre no citoplasma em duas etapas, que
são glicólise e formação de produtos específicos.
A glicólise aqui referenciada é a mesma que já vimos na respiração celular.

Em relação a glicólise, indique o local e as condições de ocorrência e
represente a equação global.
Actividade 1
Recordando o que aprendemos, podemos afirmar que a glicólise ocorre no

citoplasma, em condições anaeróbicas, onde cada molécula de glicose é
convertida em duas moléculas de piruvato e com um rendimento energético
de 2 ATP e 2 NADH, como podemos ver na seguinte equação global:
Glicose + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+→ 2 Piruvato + 2 NADH + 2 H+ + 2 ATP
+ 2 H2O. Se esta foi a sua resposta, está no bom caminho e continue. Caso
contrário, leia novamente a lição sobre a glicólise, para amelhor
compreensão.
Na respiração celular dissemos que o piruvato mudou de condições, isto é,

sai do meio anaeróbico no citoplasma para o meio aeróbico (rico em
oxigénio) na mitocôndria, produzindo Acetil-CoA. Enquanto na
fermentação, o piruvato vai manter-se nas mesmas condições de ausência
de oxigénio e no citoplasma. A diferença com a respiração celular começa
aqui, isto é, após a formação do piruvato.
Tipos de fermentação
As duas moléculas de piruvato provenientes da glicólise ao se
mantiverem em condições anaeróbicas são transformadas em
substâncias orgânicas características (Etanol, Ácido Acético e
Lactato), como se pode ver no esquema 12 a seguir:
151
Esquema 12: Transformações bioquímicas da fermentação
Fonte: Autor (2017)
Reparando o esquema 12 vemos que do piruvato podem se obter

diferentes produtos, dependendo do organismo em que o processo
ocorre, recebendo assim uma designação específica de acordo com
o produto final. Nos processos fermentativos, apesar do produto ser
determinado na segunda etapa (etanol, ácido acético ou lactato), o
seu rendimento energético é determinado pelo número de ATP que
é produzido na fase da glicólise.
Quando o piruvato é transformado em ácido láctico, dizemos que é

uma fermentação láctica, esta transformação é catalisada pela
enzima lactato desidrogenase, veja a transformação B no esquema
acima.
A fermentação láctica é muito usada na indústria alimentar para a

produção de iogurte, coalhada, manteiga por acção de bactérias do
gênero Lacto bacillus, fermentam o açúcar do leite (lactose). Este
processo também ocorre em animais, como na musculatura do ser
152
humano, quando estamos a praticar exercícios físicos,
frequentemente sentimos dor muscular, também chamada de fadiga
muscular. Isso ocorre porque as células musculares não recebem a
quantidade de oxigênio necessária para realizar a respiração celular
e passam a quebrar glicose de forma anaeróbia, produzindo ácido
láctico e o acúmulo desse ácido faz com que sintamos dor.
A fermentação láctica pode ser representada com base na seguinte

transformação:
Glicose + 2 ADP + 2 Pi → 2 Lactato + 2 ATP
Para além da fermentação láctica, existe a fermentação alcoólica que

é aquela que tem como produto o etanol e dióxido de carbono, veja
a transformação A e A1. Na transformação A temos uma
descarboxilação do piruvato para formação de acetaldeído por acção
da enzima piruvato descarboxilase, enquanto na A1, ocorre uma
higrogenação do acetaldeído para formar o etanol por acção da
enzima alcool desidrogenase. Esta fermentação resume-se no
seguinte esquema:
Glicose + 2 ADP + 2 Pi → 2 Etanol + 2 ATP + 2 CO2
A fermentação alcoólica é normalmente realizada por leveduras e

bactérias, sendo bastante explorada economicamente pelo homem,
principalmente para a fabricação de alimentos como o pão e de
bebidas como a cerveja, vinho e destilados.
Para além destes dois tipos de fermentação até aqui aprendidos,

ainda existe o terceiro tipo que é a fermentação acética. Este tipo de
fermentação ocorre quando o produto final é ácido acético que é
formado a partir da hidratação do acetaldeído, veja a transformação
153
A2 no esquema acima. A fermentação acética é usada para a
produção de vinagre a partir do vinho e pode ser resumida a partir
do seguinte esquema: Glicose + 2 ADP + 2 Pi + 2 H2O → 2 Ácido
Acético + 2 ATP + 2 CO2
Para verificar a ocorrência da fermentação alcoólica, prepare os materiais e

as substâncias que constam da tabela a seguir e coloque-os numa mesa.
Actividade 2
Três (3) garrafas plásticas de Fermento biológico ou fermento de
500ml pão
Três (3) balões de soprar Açúcar
Colher Água

siga os procedimentos a seguir.
 Enumere as três (3) garrafas plásticas;

 Coloque em cada garrafa plástica os ingredientes de acordo
com a tabela a seguir:
Garrafa Amostra
Plástica
1 20 colheres de fermento + 10 colheres de açúcar

+ água
2 20 colheres de fermento + água
3 10 colheres de açúcar + água

 Misture bem o material de cada garrafa plástica.
 Prende um balão de soprar na boca de cada garrafa plástica.
 Observe em qual (ou quais) tubo (s) a bola enche de ar.
154
 Em que garrafa plástica ocorreu a fermentação alcoólica?
Justifique.
O levedo é um fungo unicelular que realiza fermentação alcoólica com

liberação de gás. O fermento biológico é constituído por levedo, já o
fermento químico é constituído por uma substância química que reage e
também libera gás.
O açúcar é um alimento para o lêvedo e é a fonte de energia para suas

actividades vitais. Portanto, o levedo é usado na fabricação de pães, devido
à liberação de gás (CO2) na reacção, e também na indústria de bebidas
fermentadas, porque a reacção produz álcool, como pode-se ver no
esquema a seguir:
Para aprofundar o seu conhecimento consulte os seguintes sitess:

http://www.notapositiva.com/pt/trbestbs/biologia/fermentacao_d.ht
m
https://www.youtube.com/watch?v=GVQ8zj-7vzc
https://www.youtube.com/watch?v=8U5HulLc9a8
Sumário
 Fermentação é um processo anaeróbico de obtenção de energia que
causa a decomposição de moléculas de açúcares para formar um
produto específico que pode ser lactato, etanol ou ácido acético.
 A fermentação é designada de acordo com o produto final, quando
o produto for ácido láctico (lactato) é chamada de fermentação
láctica, caso seja etanol é alcoólica e acética se o produto for ácido
acético.
155
 O rendimento energético do processo fermentativo é determinado na
primeira etapa, que é a glicólise, por isso diz que a fermentação
produz apenas 2 moléculas de ATP.
 A fermentação tem uma importância biológica e econômica, porque
é usada para obtenção de antibióticos, bebidas alcoólicas e produtos
alimentares, como por exemplo iogurte, queijo, pão, etc.
Leitura Básica
Espana 2014.
Auto-avaliação
1. Tomando em consideração que a fermentação é um
processo degradativo, assim como a respiração celular,
indique as diferenças entre eles.
2. Indique dois produtos de uso constante no seu dia-a-dia que
são resultantes de um processo fermantativo.
156
Lição n° 9
Glicogénese, Glicogenolise e Gliconegenese
(características, locais e condições de ocorrência).
Introdução
Nas lições anteriores, você aprendeu a respiração celular e
fermentação como processos degradativos dos glícidos. Nesta aula
vai aprender três processos metabólicos que têm relação com o teor
ou nível de glicose no organismo: Glicogénese, Glicogenólise e
Gliconegénese. Vamos destacar as condições de ocorrência, local de
ocorrência e as principais transformações.
 Explicar a essência dos processos glicogénese,

glicogenolise e gliconegenese, indicando as condições e
local de ocorrência.
Objectivos
Glicogénese
Comecemos por um processo que é activado após a uma refeição,

que é a glicogénese. No organismo após a refeição verifica-se um
nível elevado de glicose na corrente sanguínea, isto é, a quantidade
de glicose está acima do normal. Nesta fase o organismo produz a
hormona insulina que vai activar este processo de retirada da glicose
sanguínea em excesso e armazenar na forma de glicogénio. Sendo
assim, podemos dizer que:
A glicogénese é a síntese intracelular do glicogênio e ocorre em

quase todos os tecidos animais, mas os maiores depósitos estão
presentes no fígado e músculos esqueléticos. É necessário referir que
157
todo organismo animal já nasce com um teor de glicogénio, que é
designado de glicogénio pré-existente. Então o que acontece na
glicogénese é acréscimo de unidade de glicose à molécula de
glicogénio pré-existente.
Como se caracteriza quimicamente o glicogénio? Pense e discuta com os

seus colegas.
Actividade 1
Após o momento de reflexão e discussão, caso tenha concluido que o

glicogénio é um polímero de estrutura ramificada de α−D−glicose unidos
por ligações glicosídicas α 1→4 na cadeia principal e α 1→6 nos pontos de
ramificação, que ocorrem a cada 8−12 resíduos de glicose, então está no
bom caminho. Caso contrário, volte a ler a licção sobre os polissacarídeos.
A reações da glicogénese resumem-se no esquema a seguir:
Esquema 13: Transformações bioquímicas da glicogénese

Fonte: Autor (2017)
158
A molécula de glicose antes se ligar ao glicogénio, passa por uma
fase de activação, como pode ver nas transformações 1, 2 e 3. Na
transformação 1, a molécula de glicose é fosforilada por acção de
uma enzima hexoquinase e forma-se a glicose 6-fosfato. Enquanto
na transformação 2 ocorre uma mutação do grupo fosfato da posição
6 para a posição 1, por acção da enzima fosfoglicomutase para
formar a glicose 1-fosfato.
Na transformação 3, o que acontece? Nesta fase a glicose−1−fosfato

reage com a trifosfato de uridina (UTP), para produzir UDP−glicose
uma forma “ativada” de glicose, por acção da enzima
UDP−glicose−pirofosforilase. Esta forma activa da glicose transfere
a unidade glicosil para a extremidade não−redutora do glicogênio já
existente, por acção da enzima glicogênio-sintase, aumentando
assim as unidades de glicose na reserva de glicogénio, como
podemos ver na transformação 4. Este processo repete-se para cada
molécula de glicose em excesso que deve ser adicionada ao
glicogénio aumentando as reservas de unidade de glicose.
Como pôde perceber, a glicogenese é um processo activado após a

refeição quando o nível de glicose é alto, então os outros dois
processos que são o caso da glicogenólise e a gliconeogenese, são
activados numa fase em que no organismo se verifica um baixo nível
de glicose, que acontece na fase de jejum. Apesar disto existem
algumas diferenças que vamos focalizar a seguir.
Glicogenólise
A glicogenólise é activada pela hormona glucagona, numa fase de

um jejum curto, onde se verifica uma queda do teor de glicose no
organismo. Para esta fase, o organismo tem de recorrer às reservas
de glicogénio que armazenou no fígado e nos músculos. Com isto,
159
podemos dizer que glicogenólise é um processo degradativo do
glicogénio para fornecer moléculas de glicose ao organismo.
As reacções da glicogenólise estão resumidas no esquema a seguir:
Esquema 14: Transformações bioquímicas da glicogenólise

Fonte: Autor (2017)
A 1ª acção que o glicogénio sofre é a quebra das ligações α(1→4) da

cadeia, isto ocorre por fosforólise com formação de
Glicose1−fosfato e Glicogénio com “n-1 “glicose, sob a ação da
enzima glicogênio−fosforilase, veja a transformação 1 do esquema
acima.
Na 2ª transformação, a molécula de glicose 1-fosfato vai sofrer uma

mutação na posição do grupo fosfato da posição 1 para a posição 6,
formando a glicose 6-fosfato, isto por acção da enzima
fosfoglicomutase, veja a transformação 2 no esquema a cima.
160
A glicose−6−fosfato formada na transformação 2, já pode ser
utilizada pela glicólise ou pela via das pentoses-fosfato, mais no
fígado, devido a ação da enzima glicose 6−fosfatase, ocorre a
desforilação da glicose-6-fosfato para a formação de glicose, veja a
transformação 3 do esquema acima. A glicose resultante é liberada
da célula para a circulação e transportada para outros tecidos. Este
processo repete-se retirando em cada degradação uma molécula de
glicose que será fornecida ao organismo.
Gliconeogenese
É necessário referir que a glicogénese e a glicogenólise são reguladas

de tal modo que as quantidades de glicose em questão são ajustadas
segundo as necessidades do organismo. Para além da glicogenólise,
existe o processo que o organismo activa em situações críticas de
teor de glicose no organismo, que surge numa fase de jejum
prolongado, que é designado de gliconeogenese. Este processo
consiste em produzir glicose para a partir de substâncias não
glicídicas, como por exemplo o lactato, piruvato, aminoácidos e
triglicerídeos, como pode ver no esquema a seguir:
161
Esquema 15: Transformações bioquímicas da gliconeogénese
Fonte: Autor (2017)
No esquema 15 pode ver que as substâncias não glicídicas como

aminoácidos, piruvato, lactato e triglicerídeos são transformados em
glicose em várias reacções catalisadas por enzimas específicas. É
necessário referir que a gliconeogênese é um processo de formação
de novas moléculas de glicose a partir de precursores, não-
carboidratos e ocorre no fígado.
162
Sumário
 Glicogênese é a síntese de glicogênio e ocorre numa fase após
alimentação.
 Glicogenólise ocorre numa fase de um jejum curto e consiste
na degradação da reserva de glicogénio para fornecer
moléculas de glicose ao organismo.
 Gliconegenese ocorre numa fase de jejum prolongado e
consiste na formação de novas moléculas de glicose a partir
de precursores não-carboidratos e ocorre no fígado.
Leitura Básica
Para aprofundar os conteúdos estudados nesta licão, sugerimos
que leia os livros que lhe apresentamos a seguir:
(2) (2) NELSON, D. L. & COX, M. M.; Lenhinger Princípios
de Bioquímica; 3a Edição; São Paulo; 2002.
PERRY, M. D.; RAWN, J. D.; Príncipios de Bioquímica;
4ª Edição; Pearson Educación; México, 2008.
(4) MARZZOCO, A. & TORRES, B.B.; Bioquimica Básica;
2ª Edição; Guanabara koogan; Rio de Janeiro; 1999.
163
Auto-avaliação 9
1. Indique as diferenças entre glicogênese, glicogenólise e
gliconegenese.
Depois de ter realizado as auto-avaliações das lições 1, 2, 3, 6, 7, 8

e 9 para verificar o seu nível de aprendizagem, compare as suas
respostas com as apresentadas a seguir. Não precisa de ter
respondido exactamente letra por letra, use-as para verificar se foi
de encontro a ideia principal apresentada.
1. Quimicamente, os glícidos são considerados compostos de função

mista porque apresentam duas funções orgânicas, onde a função
álcool esta combinada com função aldeído ou cetona. Quando o
glícido apresenta a função álcool (grupo hidroxilo – OH) combinada
com a função aldeído (-CHO) recebe a designação de glícido
poliálcool aldeído). E recebe a designação de glícido poliálcool
cetona, a função álcool está combinada com a função cetona (-CO-
).
2. Os glícidos são biomoléculas responsáveis pelas funções
energéticas (são a principal fonte de produção de energia em forma
de ATP), estrutural e reserva energética.
3. A galactose é uma hexose do tipo aldose, que se diferencia da
glicose pela posição do grupo hidroxilo na posição 4. Ao sofrer a
ciclização vai formar uma estrutura hexagonal semelhante a glicose,
164
diferenciando apenas na posição do grupo OH no carbono 4, como
já nos referimos anteriormente.
1. Quimicamente, a lactose é um dissacarídeo formado por uma

unidade de D-Glactose e uma unidade de D-Glicose unidos entre si
por ligação glicosídica 1→4 como pode ver na representação
química a seguir.
2. A degradação digestiva da maltose ocorre no intestino delgado por

acção da enzima maltase, formando duas unidades de glicose.
165
3. A maltose é um glicido redutor porque em solução básica, a
maltose reduz iões metálicos de cobre, formando óxido de cobre I
que apresenta a cor vermelho tijolo e a maltose se oxida formando
ácidos carboxílicos.
1. a) Amilopectina e Glicogénio
A milopectina é uma forma de amido que é reserva energética nas

plantas e constitui um polímero de estrutura ramificada de
α−D−glicose unidos por ligações glicosídicas α 1→4 na cadeia
principal e α1→6 nos pontos de ramificação, onde as ramificações
se repetem a cada 24-30 unidades de glicose. Enquanto o glicogénio
é uma reserva energética nos animais e tem uma estrutura química
idêntica a amilopectina em relação a constituição e tipos de ligações,
isto quer dizer que o glicogénio também é um polímero de
α−D−glicose e tem ligações glicosídicas α 1→4 na cadeia principal
e α 1→6 nas ramificações. A diferença é que as ramificações no
glicogénio se repetem a cada 8-12 unidades de glicose, o que faz com
que o glicogénio seja muito mais ramificado do que a amilopectina.
b) Amilose e Celulose
A amilose é um polímero linear de α−D−glicose unidos por ligações

glicosídicas α 1→4 e constitui a reserva energética nas plantas,
enquanto a celulose é um polissacarídeo de D−glicose unidas por
ligações glicosídicas β(1→4), tem a forma linear e é responsável
pela função estrutural, constituindo a parede celular dos vegetais.
166
1. Nas plantas C3, o dióxido de carbono é recebido pela ribulose 1,5
bifosfato para formar um primeiro produto de três carbonos, que é o
3-fosfo glicerato. As moléculas de 3-fosfoglicerato são
transformadas em gliceraldeido 3-fosfato. Destas moléculas, umas
são usadas para a regeneração do receptor e outras são os
responsáveis pela síntese das hexoses. Enquanto nas plantas C4, o
dióxido de carbono é recebido pelo PEP (fosfoenol piruvato) e forma
um produto de quatro átomos de carbonos, designado de
oxaloacetato. Este produto é convertido para malato, que por sua vez
sofre a descarboxilação, libertando o CO2 e produzindo piruvato. O
CO2 aqui libertado é então fixado pela enzima RuBisCO nas reações
do Ciclo de Calvin para produzir hexoses, enquanto o pituvato é
usado na regeneração da molécula receptora que é o
fosfoenolpiruvato com gasto de duas moléculas de ATP.
2. As transformações de síntese da glicose, a partir do gliceraldeido

3-fosfato, estão representadas no esquema a seguir:
Comentário da Auto-avalição 6
1. A glicólise caracteriza-se por ser uma etapa anaeróbica da
respiração celular.
1.1 O termo anaeróbico significa ausência de oxigénio, isto quer
dizer que a glicólise ocorre na ausência de oxigénio.
1.2 As reacções que constituem a glicólise podem ser resumidas na
seguinte transformação:
167
+ 2 ATP + 2 H2O
1. O piruvato produzido na glicólise, quando está em condições

aeróbicas é convertido em CO2 e um fragmento de dois carbonos,
designado de a acetil−CoA, como se vê na equação a seguir:
2. O ciclo de krebs é uma série de oito reações sucessivas que oxidam

completamente as duas moléculas de piruvato e tem um rendimento
energético de duas (2) moléculas de GTP. Enquanto a cadeia
respiratória consiste numa série de carreadores redox que recebem
electrões do NADH e FADH2 e produzem trinta e quatro (34)
moléculas de ATP. Com isto pode ver-se que a cadeia respiratória é
a que produz mais ATP.
3. A molécula de NADH entra no 1º complexo, isto faz com que os

eletrões e protões transferidos até ao oxigénio para formar a água,
produzam cerca de 3 moléculas de ATP, enquanto a molécula de
FADH2 só entra no 2º complexo e vai render cerca de 2 moléculas
de ATP. Por isso diz-se que cada NADH produz teoricamente 3
moléculas de ATP, e o FADH2 produz 2 moléculas de ATP.
1. A Fermentação é um processo anaeróbico de obtenção de energia
que causa a decomposição de moléculas de açúcares para formar um
produto específico que pode ser lactato, etanol ou ácido acético e
produz apenas 2 moléculas de ATP. Enquanto a respiração celular é
168
um processo de obtenção de energia que degrada moléculas de
açúcares para formar dióxido de carbono, água e 38 moléculas de
ATP.
2. Alguns produtos de uso constante no dia-a-dia que são resultantes
de um processo fermentativo são bebidas alcoólicas, iogurte, queijo,
pão, etc.
1. A ocorrência da glicogênese, glicogenólise e gliconegenese no

organismo vivo tem a ver com o nível de glicose e/ou estado
nutricional, onde a glicogênese ocorre numa fase após a alimentação
e consiste na síntese de glicogênio, a glicogenólise ocorre numa fase
de um jejum curto e consiste na degradação da reserva de glicogénio
para fornecer moléculas de glicose ao organismo e a gliconegenese
ocorre numa fase de jejum prolongado e consiste na formação de
novas moléculas de glicose a partir de precursores não-carboidratos
e ocorre no fígado.
Resumo da Unidade
 Nesta unidade, você aprendeu que:
 Os Glícidos são substâncias constituídas por carbono,
hidrogénio e oxigénio de acordo com a fórmula geral [CH2O]n
onde n ≥ 3. Quimicamente são compostos de função mista do
tipo poliálcool aldeído ou poliálcool cetona.
 Os glícidos são biomoléculas responsáveis pelas funções
energéticas, estrutural e reserva energética.
 Os glícidos de acordo com o número de unidades simples
podem ser monossacarídeos (glícidos mais simples que podem
apresentar de 3 a 9 carbonos), oligossacarídeos (glicidos
complexos constituídos de dois a dez unidades de
169
monossacarídeos ligados entre si) ou polissacarídeos (glícidos
complexos formados por longas cadeias, contendo centenas ou
até milhares de unidades de monossacarídeos unidas entre si).
 A fotossíntese é um processo de síntese de moléculas de hexose
(C6H12O6), por incorporação de dióxido de carbono num
conjunto de reacções cíclicas. Este processo ocorre em três
etapas: (i) fixação de dióxido de carbono, (ii) transformação de
3-fosfoglicerato numa triose fosfatada, designaga de
gliceraldeido 3-fosfato e (iii) regeneração do receptor e síntese
de glícidos, onde 10 moléculas de gliceraldeido 3-fosfato são
usadas para a regeneração do receptor que é o riboluse 1,5
difosfato, com gasto de ATP e as duas moléculas de
gliceraldeído 3-fosfato restante são os responsáveis pela síntese
das hexoses.
 A designação C3 é porque nestas plantas, o primeiro produto
da reacção de fixação de CO2 é um composto de três carbonos,
designado de 3-fosfo glicerato. E a molécula receptora de
dióxido de carbono no processo é ribulose 1,5 bifosfato.
 A designação plantas C4 é porque possuem um ciclo de fixação
de carbono, onde o produto da primeira reação de carboxilação
é um composto de 4 carbonos, designado de oxaloacetato,
catalisado pela enzima PEPcase. Enquanto as plantas CAM
constituem uma modificação do ciclo C4, onde o processo de
fixação de CO2 ocorre durante a noite e o oxaloacetato formado
é convertido para malato, o qual se acumula nos vacúolos.
Durante o dia, o malato é transportado para o citosol, onde é
descarboxilado libertando o CO2 que é reduzido pelo ciclo de
Calvin. Nesse ciclo também são gastos 2 ATPs para a
regeneração do PEP.
 A digestão dos glícidos complexos ocorre na boca, por acção
da enzima amílase salivar e no intestino delgado por acção de
enzimas digestivas do tipo amílase pancreática, maltase,
170
sacarase e lactase. O produto final da digestão dos glícidos são
os monossacarídeos.
 A 1ª etapa da respiração celular é designada de glicólise, ocorre
no citoplasma das células, em condições anaeróbicas, onde
cada molécula de glicose é convertida em duas moléculas de
piruvato e com um rendimento energético de 2 ATP e 2 NADH.
As reacções que constituem a glicólise resume-se em:
o Glicose + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+→ 2 Piruvato + 2 NADH +
2 H+ + 2 ATP + 2 H2O
 O ciclo do ácido cítrico ou ciclo de Krebs constitui a 2ª etapa
da respiração celular. Esta etapa é uma série de oito reacções
sucessivas que oxidam completamente as duas moléculas de
piruvato em 4 moléculas de CO2; seis moléculas de NADH,
duas moléculas de FADH2 e duas moléculas de GTP.
 A 3ª etapa da respiração celular é uma cadeia transportadora de
electrões ou cadeia respiratória. Esta etapa consiste numa série
de carregadores redox que recebem electrões do NADH e
FADH2 (moléculas energéticas produzidas na glicólise, na
oxidação do piruvato e ciclo do ácido cítrico), onde no final do
caminho os electrões, juntamente com os protões são doados
para o oxigénio para formar H2O.
 Na cadeia respiratória, cada molécula de NADH oxidado
produz teoricamente 3 moléculas de ATP, enquanto na
oxidação do FADH2 gera apenas 2 moléculas de ATP.
 O saldo energético teórico total, por molécula de glicose é de
38 ATP (2 ATP na glicólise + 2 ATP no ciclo de Krebs, + 34
ATP na cadeia respiratória).
 A fermentação é um processo anaeróbico de obtenção de
energia (2 moléculas de ATP) que causam a decomposição de
moléculas de açúcares para formar um produto específico que
pode ser lactato, etanol ou ácido acético.
 A fermentação tem uma importância biológica e económica,
porque é usada para obtenção de antibióticos, bebidas
171
alcoólicas e produtos alimentares, como por exemplo iogurte,
queijo, pão, etc.
 Glicogênese é o armazenamento de glicose na forma de
glicogénio e ocorre numa fase após alimentação.
 Glicogenólise ocorre numa fase de um jejum curto e consiste
na degradação da reserva de glicogénio para fornecer
moléculas de glicose ao organismo.
 Gliconegenese ocorre numa fase de jejum prolongado e
consiste na formação de novas moléculas de glicose a partir de
precursores não-carboidratos e ocorre no fígado.
1. Represente a fórmula de Fischer e Haworth para a glicose e
fructose.
2. Entre os glicidos representados na pergunta 1 acima, indique o
glícido do tipo aldose e justifique.
3. Diferencie fermentação alcoólica da fermentação láctica.
4. Um organelo citoplasmático realiza a importante função de
fornecer energia à célula por meio da respiração celular. Esse
processo compreende três etapas, sendo que as duas primeiras
são, respectivamente:
a) Fosforilação Oxidativa e Acetil Coenzima A. ( )
b) Fosforilação Oxidativa e Glicólise. ( )
c) Acetil Coenzima A e Fermentação. ( )
d) Fermentação e Glicólise. ( )
e) Glicólise e Ciclo de Krebs. ( )
172
5. Os esquemas representam três rotas metabólicas possíveis,
pelas quais a glicose é utilizada como fonte de energia.
a) Quais rotas ocorrem em ambiente totalmente anaeróbico?

b) Cite dois grupos de organismos nos quais se verificam as rotas
1 e 2. Cite dois produtos da indústria alimentícia fabricados a partir
dos processos representados nessas rotas.
173
Conteúdos
Aminoácidos
UNIDADE
Lição n° 1 177
Aminoácidos (Definição, fórmula geral, funções e
identificação)................................................................. 177
4
Lição n° 2 184
Aminoácidos (classificação e propriedades dos
aminoácidos) ................................................................. 184
Lição n° 3 194
Biossíntese geral dos aminoácidos (condições
de ocorrência, origem das substâncias iniciais e
famílias anabólicas) .................................................... 194
Lição n° 4 203
Catabolismo geral dos aminoácidos (condições
de ocorrência, destino das substâncias finais e
famílias catabólicas) ................................................ 203
Pág. 175 - 221
Unidade 4: Aminoácidos
175
Introdução
Na unidade anterior aprendeu que numa fase de jejum prolongado, o
organismo recorre à substâncias não glicídicas para obter a glicose,
como exemplo de substâncias não glicídicas apontam-se os
aminoácidos.
Esta é mais uma classe de substâncias orgânicas que garantem a vida

dos seres vivos, isto porque os aminoácidos são muito importantes
na síntese de proteínas em vários órgãos, na neoglicogénese e na
produção de energia.
Nesta unidade vamos abordar as características, funções,

classificação, propriedades e metabolismo dos aminoácidos. Este
conteúdo é importante para si, porque você poderá explicar os
mecanismos de síntese dos aminoácidos nos organismos vivos,
assim como as condições de sua utilização como fonte de energia.
Esta unidade é constituída por quatro (4) lições, onde está prevista
uma experiência laboratorial de identificação de aminoácidos.
 Representar a fórmula estrutural geral dos aminoácidos;
 Indicar as características e funções dos aminoácidos;
 Identificar a presença de aminoácidos em amostra;
 Classificar os aminoácidos;
 Descrever as propriedades dos aminoácidos;
 Descrever o mecanismo geral de síntese e degração dos
aminoácidos.

 Para estudar esta unidade deve programar 12 horas de estudo, que
poderão ser divididas da seguinte forma: 6 horas para as lições
teóricas e 6 horas para as sessões laboratoriais.
Tempo
176
Lição n° 1
Aminoácidos (Definição, fórmula geral, funções e identificação)
Introdução
Nesta primeira lição da unidade sobre aminoácidos, você irá
aprender as características e as funções dos aminoácidos que existem
na natureza. Ainda poderá aprender a representar a estrutura química
dos aminoácidos.
 Representar a fórmula estrutural geral dos aminoácidos;

 Indicar as funções dos aminoácidos;
 Identificar a presença de aminoácidos em amostra.
Objectivos
Definição e fórmula geral dos aminoácidos
Os aminoácidos constituem uma classe de compostos orgânicos de

função mista, isto é, apresentam dois grupos funcionais diferentes
ligados a um átomo de carbono, neste caso concreto, há um grupo
carboxilo (-COOH) e grupo amina (-NH2), como podemos ver na
fórmula “i)” apresentada abaixo. Quando o aminoácido está em
solução aquosa, os grupos funcionais carboxilo e amina ionizam-se
na forma de COO- e NH3+, veja a fórmula geral “ii)” a seguir.
177
A representação “ii)” é a ideal para um aminoácido que está dentro
do organismo vivo e comum para todos aminoácidos que constituem
as proteínas, diferindo apenas do tipo de radical (R) que o
aminoácido apresenta.
Na unidade anterior, aprendeu, igualmente, que quase todos

monossacarídeos têm pelo menos um carbono assimétrico ou quiral.
Com base nisto, aprendeu que os monossacarídeos podem ser de
configuração D ou L dependendo da posição do grupo hidroxilo. Isto
também acontece com os aminoácidos, onde a configuração D ou L
depende da posição da função amina (-NH2 ou –NH3+).
Observe a estrutura dos aminoácidos a seguir, classifique o carbono que está

num quadrado se é assimétrico ou simétrico. Identifique a configuração (D
ou L) de cada aminoácido a seguir.
Actividade 1
Funções dos aminoácidos
Leia a introdução desta lição e indique as funções básicas dos aminoácidos

nos seres vivos.
Actividade 2
No organismo vivo, os aminoácidos são muito importantes na síntese de

proteínas em vários órgãos e fornecimento de glicose e energia na fase de
jejum prolongado. Caso tenha respondido nesta linha de pensamento, está
de parabéns, caro estudante. Continue a sua aprendizagem.
178
Para além das funções gerais dos aminoácidos, existem funções específicas
de cada aminoácido. Veja a seguir algumas funções específicas de alguns
aminoácidos na tabela a seguir:
Tabela 3: Alguns aminoácidos e suas respectivas funções

específicas
Aminoácido Funções
 Auxilia o organismo na eliminação da
Ácido Aspártico
amônia, assim como na proteção do
(Aspartato)
sistema nervoso central.
 É o principal combustível cerebral e é o
Ácido
grande responsável pelo bom
Glutâmico
funcionamento do cérebro.
(Glutamato)
 Auxilia na desintoxicação do organismo e
atua no sistema imunológico. Está também
Cisteína
envolvido no crescimento dos cabelos,
unhas e na regeneração cutânea.
 Está envolvido no sistema imunológico do
organismo e é importante para a produção
Lisina
de células brancas.
 Auxilia na manutenção do fígado e dos
rins, assim como no controlo do colesterol.
Metionina
Fonte: Adaptado do
http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/imagens/TABELA_AA.
GIF
Para identificar a presença de aminoácidos em amostra, usa-se a reação de
Actividade 3 Ninidrina. Neste teste, a ninidrina atua como um agente oxidante dos
179
aminoácidos, resultando amônia, CO2 e aldeído, como você pode ver na
equação a seguir:
A reação de grupos amino livres com ninidrina resulta no produto de

condensação denominado Púrpura de Ruhermann. E as amostras que
contém alfa-aminoácidos, peptídeos e proteínas, quando aquecidas
na presença de ninidrina, apresentam coloração azul.
Para identificar aminoácidos em amostras, prepare os materiais e as

Quatro (4) Tubos de Ensaios Solução aquosa de aminoácidos
Pipetas (ex: glicina e valina)
Copo de Bequer Reagente de ninidrina
Fogão Água
Leite
Suco de fruta

siga os procedimentos a seguir.
180
Enumere os quatro (4) tubos de ensaio de 1 até 4.

1 2ml de solução de aminoácido glicina
2 2ml de solução de aminoácido valina
3 2ml de leite
 Adicione 5 gotas do Reagente de Ninidrina em cada tubo de

ensaio, agite o tubo até homogeneizar-se.
 Aquecer em banho-maria fervente até observar coloração
azul arroxeada nas soluções dos tubos 1 e 2.
 Retire do banho-maria, verifique a coloração das soluções
nos tubos 3 e 4 e compare a coloração às dos tubos 1 e 2.
 Em que tubos de ensaios (3 e/ou 4) se verificou a presença
de aminoácidos? Justifique.
Sumário
 Os aminoácidos constituem uma classe de compostos orgânicos de
função mista, isto é, apresentam dois grupos funcionais diferentes,
ligados a um átomo de carbono, neste caso concreto, há um grupo
carboxilo (-COOH) e grupo amina (-NH2).
 Os aminoácidos são importantes na síntese de proteínas e
fornecimento de glicose e energia na fase de jejum prolongado.
 Na natureza, os aminoácidos que constituem as moléculas protéicas
são sempre de configuração L.
 A presença de aminoácidos em amostras é verificada pelo
aparecimento da cor Azul púrpura, usando o teste com ninidrina.
181
Leitura Básica
Bioquímica, 7ª edição.
(2) ARZOLA, C. & LICÓN, Célia; Manual de Prácticas de
Bioquímica - Universidad Autónoma de Chihuahua-Facultad de
Zootecnia.
(3) DOS SANTOS, Ana Paula; Bioquímica Práctica-Protocolos para
análise de biomoléculas e exercícios complementares.
Comentário das Actividades

O carbono que está no quadrado do aminoácido glicina está ligado

a um grupo carboxilo, um grupo amino e dois átomos de
hidrogénio, por causa deste facto, este carbono não é assimétrico
ou não quiral. Enquanto o carbono do aminoácido alanina está
ligado um grupo carboxilo, um grupo amino, um átomo de
hidrogénio e um radical metil. Este carbono por apresentar quatro
ligantes diferentes, então é considerado um carbono assimétrico ou
quiral. Caso a sua resposta em relação aos tipos de carbonos nestes
aminoácidos seja diferente desta, então volte a ler sobre a natureza
de um carbono assimétrico no módulo de Química Básica, quando
se trata da isomeria óptica dos compostos orgânicos.
O facto de a glicina não apresentar um carbono assimétrico faz com

que este aminoácido não apresente actividade óptica, isto é, não
forme estereoisómeros. Vimos que alanina apresenta um carbono
182
assimétrico e o grupo amino (-NH3+) está projectado para o lado
esquerdo, assim sendo, este aminoácido é de configuração L. Na
natureza, os aminoácidos que constituem as moléculas protéicas
são sempre de configuração L.
A presença de aminoácidos em amostras é verificada pelo
aparecimento da cor azul púrpura, usando o teste com ninidrina.
Neste caso concreto, tanto no leite, assim como no suco de frutas
verificou-se o aparecimento de cor azul.
Auto-avaliação 1
1. A treonina é um aminoácido essencial, cujo radical é -
CH(OH)-CH3.
a) Represente a estrutura química da treonina no organismo
vivo.
b) Indique a configuração (D ou L) da estrutura representada
em 1.1. e Justifique.
183
Lição n° 2
Aminoácidos (classificação e propriedades dos aminoácidos)
Introdução
Na lição anterior, você irá aprender as características e as funções
dos aminoácidos que existem na natureza. Aprendeu também a
representar a estrutura química dos aminoácidos. Nesta lição, você
irá aprender a classificação e a descrever as propriedades dos
aminoácidos.
 Classificar os aminoácidos quanto à natureza do radical,

essencialidade e destina metabólico;
 Descrever as propriedades dos aminoácidos.
Objectivos
Classificação dos aminoácidos
Os aminoácidos são classificados de acordo com:
a) Natureza do Radical (R)
Este é um critério puramente químico, onde com base na estrutura

química do radical (R) os aminoácidos são divididos em quatro (4)
grupos: apolar, polar não carregado, polar carregado com grupo
positivo e polar carregado com grupo negativo.
b) A sua essencialidade
De acordo com este critério, existem aminoácidos essenciais e não

essenciais.
184
O termo essencial e não essencial não tem relação com o ser
importante ou não importante, porque todos os aminoácidos são
fundamentais em todos os organismos vivos. Aqui estes termos
traduzem a capacidade ou incapacidade de produzir os aminoácidos.
Sendo assim, podemos afirmar que os aminoácidos essenciais são
aqueles que o organismo humano não consegue sintetizar e devem
ser adquiridos através da dieta alimentar, enquanto os aminoácidos
não essenciais são sintetizados pelos organismos. Os aminoácidos
essenciais também são chamados de indispensáveis, enquanto os não
essenciais são designados de dispensáveis.
Pense e discuta com os seus colegas, os novos termos “indispensáveis” e

“dispensáveis” usados para os aminoácidos.
Actividade 1
Podemos ver que os aminoácidos essenciais são também designados de

indispensáveis porque estes aminoácidos não podem faltar na dieta
alimentar do organismo humano, sendo esta a possibilidade para serem
adquiridos. Como exemplo destes aminoácidos, temos a valina, lisina,
triptofano, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina e treonina. Enquanto
os aminoácidos não essenciais são também designados de dispensáveis
porque estes aminoácidos podem não estar na dieta alimentar, visto que o
organismo produz por si só. São exemplos dos aminoácidos não essenciais:
a alanina, arginina, asparagina, aspartato, glutamato, glutamina, histidina,
prolina, serina, cisteína, tirosina e glicina.
É necessário perceber que a essencialidade dos aminoácidos muda

de organismo para organismo e de espécie para espécie, isto porque
um aminoácido pode ser essencial para um animal e não ser para
185
outro. Por exemplo, nos vegetais todos aminoácidos são não
essenciais.
c) O Destino do Produto Metabólico
Este critério tem relação com a possibilidade de utilização dos

aminoácidos como fonte de glicose e energia. Para que isto aconteça,
os aminoácidos deve sofrer a degradação oxidativa e dependendo do
produto final terá um ponto de entrada ou um intermediário numa
das fases do processo da respiração. Sendo assim, de acordo com o
tipo de produto formado, existem aminoácidos glicogénicos,
cetogénicos e glicocetogénicos.
Os aminoácidos glicogénicos são aqueles que para entrar no

metabolismo energético degradam-se num intermediário glicídico.
Como exemplos temos: arginina, glutamato, cisteína, asparagina,
etc. Enquanto os aminoácidos cetogénicos, degradam-se num
intermediário de corpo cetónico, do tipo acetil CoA. Como exemplo
temos a lisina e leucina.
Os aminoácidos glicocetogénicos são aqueles que se degradam num

intermediário glicídico ou em corpo cetónico, do tipo acetil CoA.
Como por exemplo temos a isoleucina, fenilalanina, triptofano,
treonina e tirosina. Voltaremos a este assunto na lição sobre o
catabolismo dos aminoácidos.
Depois de aprender sobre a classificação dos aminoácidos, agora

vamos tratar das propriedades dos aminoácidos. Em relação às
propriedades físicas, os aminoácidos caracterizam-se por serem
sólidos, incolores, solúveis em água e na sua maioria, com sabor
adocicado. Antes de abordarmos sobre as propriedades químicas dos
aminoácidos, vamos recordar o termo anfótero.
186
Pense e discuta com os seus colegas as características de uma substância de
carácter anfótero.
Actividade 2
Recordando o carácter das substâncias que aprendeu no módulo de Química

Básica, diz-se que uma substância tem o carácter anfótero quando reage
como ácido, assim como base. Neste caso concreto, os aminoácidos por
apresentarem dois grupos funcionais tem este caracter anfótero,
dependendo do meio em que se encontra o aminoácido.
Dependendo do nível de acidez do meio em que o aminoácido se encontra,

este pode apresentar-se na forma neutra, catiónica ou aniónica, como
podemos ver no esquema a seguir:
Observe o esquema acima e faça uma relação entre as formas neutra,

catiónica e aniónica dos aminoácidos com as representações A, B e C no
esquema acima.
Actividade 3
Observando a estrutura química A, vemos que é um aminoácido que tem

uma carga positiva no NH3+, por isso vamos afirmar que é um
aminoácido catiónico. Na estrutura B, vemos a representação de um
aminoácido que tem uma carga positiva no NH3+ e uma carga negativa
no COO-, por apresentar uma igualdade entre as cargas positivas e
negativas, designamos a este aminoácido por neutro. Por fim,
observando a estrutura C, podemos ver que tem uma carga negativa no
COO-, por isso diremos que este é um aminoácido catiónico.
187
Estas representações de aminoácidos dependem muito do nível de
acidez do meio em que se encontra o aminoácido. Comecemos pela
representação B. Recorda o que constatámos na estrutura química B?
Espero que sim. Caso não se recorde, volte a ler. Nesta estrutura,
vimos que há igualdade de cargas positiva e negativa, e designamos
de neutra. Esta representação é a mesma que está na fórmula geral
“2”, representada logo no início da lição. Para além de ser designada
de aminoácido na forma neutra, também se pode designar de
Zwiterion ou Ião dipolar.
A estrutura B ou Zwiterion do aminoácido só aparece se o

aminoácido está no seu ponto isoeléctrico (PI). Este termo
isoeléctrico vem para indicar o valor de pH onde o aminoácido
apresenta um número igual de cargas positivas e negativa. Veja na
tabela a seguir alguns valores de pH que correspondem ao ponto
isoeléctrico de alguns aminoácidos.
Tabela 3: Alguns aminoácidos e o respectivo Ponto Isoeléctrico
Aminoácido Ponto Isoeléctrico (pH onde

há igualdade de cargas)
Acido Aspartico 2,95
Glicina 5,97
Alanina 6,01
Histidina 7,59
Lisina 9,74
Arginina 10,76
Fonte: Autor (2017)
188
Agora vamos falar das representações A e C, que só aparecem
quando o aminoácido está num meio cujo nível de acidez está acima
ou abaixo do seu ponto isoeléctrico. Comecemos por mostrar o que
acontece quando o nível de acidez do meio em que se encontra o
aminoácido está abaixo do seu ponto isoeléctrico.
O esquema a seguir representa uma situação em que o nível de acidez

do meio está abaixo do ponto isoeléctrico do aminoácido. Observe o
esquema e descreve o que está acontecer e identifique se estamos
Actividade 4 perante um aminoácido catiónico ou aniónico.
Observando as estruturas no esquema acima, vemos que a forma

neutra quando esta num meio ácido, ganha o protão (iao H+) do meio
e liga-se na extremidade carboxilo (COO-) formando um grupo
COOH. Nesta situação, o aminoácido de forma neutra comporta-se
como uma base, ganhando o protão do meio e transforma-se num
aminoácido catiónico. Isto é aquilo que está acontecer da estrutura B
para a estrutura A. Ao contrário disso, é a transformação de B para
C.
Com base no descrito acima sobre a transformação de B para A,

imagine os acontecimentos de B para C, descreve e esquematize.
Actividade 5
Observando a transformação de B para C no esquema acima, vemos

a transformação da forma neutra “B” para a forma aniónica “C”.
Nesta transformação conseguimos ver que a forma neutra perde um
protão (iao H+) do grupo NH3+ para o meio, isto é típico de uma
189
substância ácida. Com base nisso, podemos dizer que o aminoácido
de forma neutra comportou-se como um ácido, libertando um protão
para o meio, formando água e transforma-se num aminoácido
aniónico, como podemos ver no esquema a baixo. Isto só é possível,
quando o aminoácido neutro se encontra num meio onde o nível de
acidez do meio está acima do ponto isoeléctrico do aminoácido em
causa.
Com isto podemos ver que os aminoácidos têm um duplo

comportamento, podem actuar como ácidos, libertando o protão para
o meio ou podem actuar como base, ganhando o protão do meio. Isto
mostra o carácter anfótero que os aminoácidos possuem.
Para terminar o estudo das propriedades químicas, vamos tratar das

ligações peptídicas que se formam quando os aminoácidos ligam-se
entre si. A ligação peptídica forma-se pela reacção entre o grupo
amino de um aminoácido com o grupo carboxílico do outro
aminoácido com a eliminação de molécula de água, como podemos
ver na representação a seguir:
A ligação de aminoácidos através de ligações peptídicas forma uma

classe de compostos que são designados de peptídeos. Dependendo
do número de aminoácidos que se ligam, temos:
 Dipeptídeos: quando apresentam dois aminoácidos ligados entre
si.
190
 Oligopeptídeos: quando apresentam de 3 á 10 aminoácidos
ligados entre si.
 Polipeptídeos: quando apresentam de 11 á 100 aminoácidos
ligados entre si.
 Proteínas: quando apresentam mais de 100 aminoácidos ligados
entre si.
Sumário
 Os aminoácidos constituem uma classe de compostos
orgânicos de função mista, isto é, apresentam dois grupos
funcionais diferentes ligados a um átomo de carbono, neste
caso concreto, tem um grupo carboxilo (-COOH) e grupo
amina (-NH2).
fornecimento de glicose e energia na fase de jejum
prolongado.
 Quanto à sua essencialidade, existem aminoácidos essenciais
e não essenciais, os aminoácidos essenciais são aqueles que o
organismo não consegue produzir e devem ser adquiridos na
dieta alimentar, enquanto os aminoácidos não essenciais são
aqueles que o organismo consegue produzir.
 Os aminoácidos são anfóteros porque actuam como ácidos,
libertando o protão para o meio transformando num
aminoácido aniónico ou podem actuar como base ganhando o
protão do meio, transformando-se em aminoácido catiónico.
191
Leitura Básica
PERRY, M. D.; RAWN, J. D.; Príncipios de Bioquímica;
4ª Edição; Pearson Educación; México, 2008.
Auto-avaliação 2
1. A proteína K é responsável pelo mecanismo de
coagulação de sangue e apresenta 120 aminoácidos,
dispostos apenas em uma cadeia polipeptídica. Dos
aminoácidos que formam a proteína que destaca-se a
treonina, aminoácido essencial e glicocetogénico, cujo
ponto isoleléctrico é 5,87 e R = -CH(OH)-CH3.
a) Explique o significado dos termos “Essencial” e
“Glicocetogénico”.
b) Qual será o comportamento químico da treonina, num
meio cujo pH é 3,0. Represente a equação química
que ilustre este comportamento químico.
192
Para aprofundar os seus conhecimentos sobre a estrutura química dos

alfa-aminoácidos, veja as representações a seguir:
Fonte:http://www.infoescola.com/bioquimica/os-20-aminoacidos-
essenciais-ao-organismo/
193
Lição n° 3
Biossíntese geral dos aminoácidos (condições de ocorrência,
origem das substâncias iniciais e famílias anabólicas)
Introdução
Nas lições anteriores, você aprendeu a estrutura, funções,
classificação e propriedades dos aminoácidos. Nesta lição, vai
aprender a produção de aminoácidos na natureza, onde se vai
destacar o mecanismo geral de síntese, assim como as principais
transformações químicas deste processo de síntese.
 Explicar a biossíntese geral dos aminoácidos
Objectivos
Biossintese dos aminoácidos
Para abordar a biossíntese dos aminoácidos, vamos recordar a sua estrutura.

Descreva a química do aminoácido e represente a estrutura geral dos
aminoácidos no organismo vivo.
Actividade 1
Na lição anterior, você aprendeu que os aminoácidos constituem uma classe

de compostos orgânicos de função mista, onde apresentam funções
carboxilo e amina, como podemos ver na representação a seguir:
194
Para abordar a biossíntese dos aminoácidos, dividimos o aminoácido em
duas partes distantes, como podemos ver a seguir:
A parte “A” do aminoácido é designada de ião amónio, enquanto a parte

“B” é designada de esqueleto carbónico. Com isto, concebe-se a biossíntese
dos aminoácidos como um processo de condensação do ião amónio e o
esqueleto carbónico.
Antes de mostrarmos alguns exemplos concretos é necessário

abordar a origem de cada uma das partes, isto é, de onde é que vem
o ião amónio e o esqueleto carbónico usado na biossíntese dos
aminoácidos.
Comecemos por perceber a origem do ião amónio. O ião amónio

usado na síntese de aminoácido provêm do ciclo de nitrogénio, veja
a figura 11 a seguir:
Figura 11: Ciclo de Nitrogénio

Fonte:
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/bio_ecologia/ecologia26_1.php
195
O ciclo do nitrogênio pode ser dividido em algumas etapas, das quais
nos interessa focalizar a 1ª que é a fixação de biológicas, que consiste
na transformação do nitrogênio gasoso em uma das substâncias
aproveitáveis pelos seres vivos, que é o ião amônio. Esta
transformação ocorre graças a presença de bactérias fixadoras e
enzimas do complexo nitrogenase, num processo endergônica (gasto
de energia), como podemos ver na equação a seguir:
O ião amónio é formado na 1ª etapa do ciclo de nitrogénio e é usado

pelos organismos vivos para síntese de aminoácido e outros
compostos nitrogenados. Para o mecanismo que nos interessa nesta
aula, que é a biossíntese de aminoácidos, o ião amónio é incorporado
nas biomoléculas através da via α-Cetoglutarato e Glutamato. Com
isto já pôde aprender sobre a origem da parte A do aminoácido.
Em relação a parta B do aminoácido, que designamos de esqueleto

carbónico, este provém de substâncias intermediárias do processo da
respiração celular, principalmente da glicólise e ciclo de Krebs. Veja
no esquema 16 a baixo os principais intermediários, representados
num rectângulo, que fornecem o esqueleto carbônico a cada grupo
de aminoácidos:
196
Esquema 16: Intermdiários anabólicos dos aminoácidos
Fonte: Adaptado de
http://www.ebah.com.br/content/ABAAABb_cAE/sintese-
aminoacidos
Observando o esquema 16 acima e recordando o processo da respiração

celular, principalmente as etapas de glicólise e ciclo de Krebs, indique os
intermediários que provém de cada uma destas etapas e o grupo de
Actividade 2 aminoácidos que forma.
Na unidade sobre os glícidos, aprendeu que a glicólise é a primeira etapa

da respiração celular e consiste na transformação de glicose em duas
moléculas de piruvato. Com isto podemos ver que da glicólise temos quatro
(4) intermediários, que são:
 Ribose 5-P(fosfato), provém da glicose 6-P(fosfato) da glicólise,
fornece esqueleto carbónico do aminoácido histidina.
 3-P(fosfato) Glicerato, fornece esqueleto carbónico dos aminoácidos
serina, cisteína e glicina.
 PEP (fosfo enolpiruvato) e Eritrose 4-P(fosfato) fornece esqueleto
carbónico dos aminoácidos tirosina, fenilalanina e triptofano.
197
 Piruvato - fornece esqueleto carbónico dos aminoácidos alanina,
valina e leucina.
Reparando o esquema 16, vemos que nos falta dois intermediários

que estão no ciclo de transformações que é designado de ciclo de
krebs. Isto porque aprendemos na unidade anterior que o ciclo de
krebs é uma série de reações sucessivas que oxidam completamente
as moléculas de piruvato. Do ciclo de krebs temos como
intermediários:
 Oxaloacetato, que fornece esqueleto carbónio dos
aminoácidos aspartato, asparagina, metionina, treonina,
lisina e isoleucina.
 α-Cetoglutarato, que fornece esqueleto carbónico dos
aminoácidos glutamato, glutamina, prolina e arginina.
Com isto podemos ver que existem seis (6) intermediários que
fornecem esqueleto carbónico para a síntese de aminoácidos. Cada
um destes intermediários constitui uma família anabólica para o
grupo de aminoácidos. Como por exemplo disto, diz-se que a família
do α-cetoglutarato, onde obtém-se os aminoácidos glutamato,
glutamina, prolina e arginina, como podem ver no esquema a seguir:
Para abordar a síntese de aminoácidos, dissemos que o aminoácido

tem a parte A, que é o ião amónio que provém do ciclo de nitrogénio
e a parta B, que designamos de esqueleto carbónico que provém de
um intermediário da glicólise ou ciclo de krebs. Estas duas partes se
condensam em uma ou várias recções para formar o aminoácido.
198
Voltando ao esquema acima, vemos que a síntese de glutamato
ocorre a partir do intermediário α-Cetoglutarato. Esta síntese ocorre
numa única recção onde α-Cetoglutarato vai reagir com o ião amónio
na presença da enzima glutamato desidrogenase e coenzima NADPH
(nicotina adenina dinucleotideo fosfato hidrogenase) vai formar o
aminoácido glutamato, veja a transformação representada a seguir:
O aminoácido glutamato obtido a partir do intermediário α-

Cetoglutarato, também é usada para síntese de outros aminoácidos,
que são o caso de glutamina, prolina e arginina. Para a síntese da
glutamina usa-se o glutamato onde numa única recção este sofre
mais uma condensação com ião amónio e gasta uma molécula de
ATP, por acção da enzima glutamina sintetase, como podemos ver
na transformação a seguir:
Enquanto para a síntese de prolina e argina a partir do glutamanto

são processos bioquímicos um pouco complexos e ocorre em várias
reacções, como podemos ver no esquema 17 a seguir:
199
Esquema 17: Transformações de síntese de prolina e arginina
Fonte: Autor (2017)
A outra família que vamos mostrar sobre a síntese de aminoácidos é

do 3-fosfo glicerato. Este intermediário fornece esqueleto carbónico
aos aminoácidos serina, glicina e cisteína, como pode ver no
esquema 18 a seguir:
200
Esquema 18: Transformações de síntese de cisteína, serina e glicina
Fonte: Autor (2017)
Este são apenas alguns exemplos para mostrar como é que ocorre a
síntese de um aminoácido ocorre, a partir do ião amónio e do
intermédio que fornece o esqueleto carbónico.
Sumário
 A parte do ião amónio que constitui um aminoácido provém do
ciclo de nitrogénio enquanto a parte do esqueleto carbónico
provém de um intermediário da glicólise ou do ciclo de krebs
no processo da respiração celular.
 Existem seis (6) famílias anabólicas dos aminoácidos, onde
cada família fornece esqueleto carbónico a um grupo especifico
de aminoácidos.
201
Leitura Básica
Espana 2014.
(4) (4) HORTON, H R.; MORAN, L. A.; SCRIMGEOUR, K. G,;
(5) MARZZOCO, A. & TORRES, B.B.; Bioquímica Básica; 2ª
Edição; Guanabara koogan; Rio de Janeiro; 1999.
Auto-avaliação 3
1. Explique e demonstre a formação de ião amónio que entra
na biossíntese dos aminoácidos.
2. Os aminoácidos alanina e valina pertencem a mesma
família anabólica de aminoácidos? Justifique.
202
Lição n° 4
Catabolismo geral dos aminoácidos (condições de ocorrência,
destino das substâncias finais e famílias catabólicas)
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu o processo de produção de
aminoácidos na natureza, onde se destacou o mecanismo geral de
síntese, assim como as principais transformações químicas. Nesta
lição, vamos focalizar um processo inverso que é a degradação dos
aminoácidos, que podemos também designar de digestão e
aproveitamento energético dos aminoácidos.
 Explicar o catabolismo geral dos aminoácidos
Objectivos
Catabolismo degradação oxidativa dos aminoácidos
Na lição anterior, você aprendeu o mecanismo de biossíntese geral

dos aminoácidos, onde vimos que os aminoácidos são formados por
duas partes, onde a parte do ião amónio provém do ciclo de
nitrogénio, enquanto a parte do esqueleto carbónico provém de
intermediários da respiração celular.
Para falar da degradação dos aminoácidos, indique em que condições

nutricionais, um organismo usa os aminoácidos como fonte de energia.
Actividade 1
203
Quando abordámos a gliconeogénese na unidade sobre os glícidos,
dissemos que o organismo humano usa os aminoácidos como fonte
de energia apenas na fase de jejum prolongado, que é uma fase de
escassez de substâncias glicídicas. Nesta fase o organismo recorre às
proteínas corporais, onde são hidrolisados e os seus aminoácidos
serão degradados oxidativamente.
Para além desta condição, os aminoácidos também são usados como

fonte de energia quando existe uma dieta muito rica em proteínas:
nesta situação verifica-se que a quantidade de aminoácidos
resultante da digestão das proteínas é maior do que a quantidade
necessária para a síntese de novas proteínas, o excedente vai sofrer
a degradação oxidativa.
No processo de degradação oxidativa dos aminoácidos teremos

como produtos finais, as partes que constituem os aminoácidos.
Ainda se recorda? Espero que sim. Só que no catabolismo não vamos
tratar da origem do ião amónio e do esqueleto carbónico, e sim, do
destino de cada uma destas partes.
Antes de abordarmos o destino de cada parte, vamos tratar da

degradação do aminoácido e separação das partes. Para que isto
aconteça, os aminoácidos são conduzidos até ao fígado, onde ocorre
a sua primeira degradação, separando o grupo amino, sob a forma de
ião amónio e o esqueleto carbónico, veja o esquema 19 a seguir:
204
Esquema 19: Transformações de degradação de aminoácido
Fonte: Autor (2017)
No esquema 19, podemos ver que a degradação e separação de um

aminoácido ocorre em duas reacções. Na primeira reacção ocorre
transferência do grupo amino do aminácido para o α-Cetoglutarato
por acção da enzima aminotransferase e forma-se o glutamato e o
esqueleto carbónico, veja a equação 1 do esquema acima. Na
segunda recção de degradação dos aminoácidos, o glutamato
produzido na reacção 1, na presença de água e por acção da enzima
glutamato desidrogenase regenera o α-Cetoglutarato e forma o ião
amónio, veja a equação 2 do esquema acima.
Depois da degradação e separação dos constituintes do aminoácido,

cada uma destas partes terá um destino. É acerca disto que vamos
tratar a seguir.
Recordando a biossíntese dos aminoácidos, explique a origem do ião do

amónio.
Actividade 2
205
Você aprendeu que o ião amónio é formado na 1ª etapa do ciclo de
nitrogénio, graças a presença de bactérias fixadoras e enzimas do complexo
nitrogenase, e com gasto de energia. Após a formação do ião no processo
catabólico ou degradação oxidativa, este não volta para o ciclo de
nitrogénio, e sim, é conduzido ao ciclo da ureia, veja o esquema 20 a seguir:
Esquema 20: Transformações de incorporação do ião amónio no ciclo da

ureia
Fonte: Autor (2017)
O ião amónio para entrar no ciclo da ureia é transformado primeiro

em carbamil fosfato por acção da enzima carbamil fosfato sintetase,
como podes ver a equação A do esquema 20 acima. É na forma de
carbamil fosfato que o ião amónio entra no ciclo da ureia, onde reage
com a ornitina para formar a citrulina num processo catalisado por
ornitina transcarbamilase, veja a equação B.
Num conjunto de três reaccões, a citrulina é transformada e regenera

a ornitina e forma o fumarato e a ureia, veja a equação C do esquema
20. Sabe-se que o ião amónio é muito tóxico para os organismos
206
vivos, por isso, entra no ciclo da ureia para ser transformado em ureia
que é um produto menos tóxico.
Você aprendeu que na biossíntese geral dos aminoácidos, o

esqueleto carbónico provém de substâncias intermediárias do
processo da respiração celular, principalmente da glicólise e ciclo de
Krebs, onde vimos que existem seis (6) intermediários que fornecem
esqueleto carbónico para a síntese de aminoácidos e cada um dos
intermediários constitui uma família anabólica para o grupo de
aminoácidos. Após a formação do esqueleto carbónico na
degradação oxidativa, este dependendo da sua natureza entra no
metabolismo energético. Os intermediários de entrada do esqueleto
carbônico dos aminoácidos no metabolismo está relacionado com o
terceiro critério de classificação dos aminoácidos, aprendido na lição
número 1 desta unidade.
Leia na segunda lição, sobre a classificação dos aminoácidos, quanto

ao destino ou produto metabólico. Indique os grupos de aminoácidos
segundo este critério.
Actividade 3
Observe o esquema 21 abaixo e indique os intermediários de

entrada de esqueleto carbónico e respectivos aminoácidos.
Actividade 4
207
Esquema 21: Intermediários catabólicos dos aminoácidos
Fonte: Adaptado de http://slideplayer.com.br/slide/353016/
Pense e discuta com o seu colega, em relação aos intermediários

anabólicos e catabólicos dos aminoácido. Pense e dscuta em torna da
seguinte questão: O intermediário que é usado na síntese de um
Actividade 5 aminoácido (veja o esquema 16 da aula anterior) é sempre o mesmo
intermediário quando este aminoácido sofre o catabolismo (veja o
esquema 21 desta aula).
Recorde-se que na lição anterior, você aprendeu que existem seis (6)
intermediários anabólicos, que são a ribose 5-fosfato, 3-fosfato
glicerato, PEP-Eritrose 4fosfato, piruvato, oxaloacetato e α-
Cetoglutarato. E nesta aula acabaste de aprender que também existem
seis (6) intermediários catabólicos, que são acetil CoA, piruvato,
oxaloacetato, fumarato, succnil CoA e α-Cetoglutarato.
208
Analisando esta informação, notámos que existem três (3)
intermediários anabólicos que já não são intermediários catabólicos
e em substituição destes aparecem três (3) intermediários
catabólicos. Só para ilucidar isto, veja no esquema de intermediários
de biossíntese dos aminoácidos que alguns aminoácidos usam a
ribose 5-fosfafto, 3-fosfo glicerato e fosfo enol piruvato-eritrose 4-
fosfato como intermediário que forneçe o esqueleto carbónico para
a sua síntese. E no esquema de catabolismo dos aminoácidos, vemos
três novos intermediários que são acetil CoA, fumarato e succinil
CoA.
Para além desta situação, podemos ver que existem aminoácidos que
mudam de intermediários, isto é, para a sua biossíntese usa-se um
intermediário, mas na sua degradação vai formar um outro
intermediário.
Observe os esquemas de intermediários de biossíntese e catabolismos

dos aminoácidos. Indique dois (2) os aminoácidos que mantém como
intermediários no processo de biossíntese e catabolismo e outros dois
Actividade 6 (2) aminoácidos que mudam de intermediário.
Após um momento de reflexão e análise, acredito que observou que

os aminoácidos que mantém os seus intermediários tanto na
biossíntise, assim como no catabolismo, são glutamato, glutamina,
prolina, arginina, aspartato, asparagina e a alanina; enquanto todos os
outros aminoácidos, com a excepção dos que foram mencionados
acima, mudam de intermediários.
Duma forma geral, podemos ver que o esqueleto carbónico

proveniente da degradação dos aminoácidos vai ser conduzido ao
processo metabólico energético, entrando por meio de
209
intermediários específicos de acordo com a classe (glicogenico,
cetogenico e glicocetogenico) a que o aminoácido pertence. As
transfornações bioquímicas nesta situação são convergentes, onde
esqueleto carbónico de diversos aminoácidos se transformam num
tipo de intermediário. Veja no texto complementar, as
transformações que os aminoácidos triptofano, lisina, fenilalanina,
tirosina, leucina e isoleucina sofrem para entrar no metabolismo
energético via acetil CoA e succinil CoA (esquema A). E o esquema
B mostra as transformações que a treonina, serina, triptofano, alanina
e cisteina sofrem para entrar no metabolismo energético via piruvato.
Sumário
 Os aminoácidos são usados pelo organismo como fonte de
energia na fase de jejum prolongado e quando existe uma
dieta muito rica em proteínas.
 O ião amónio formado após a degradação oxidativa dos
aminoácidos é conduzido ao ciclo da ureia, para diminuir a
sua toxicidade e eliminado na forma de ureia que é um
produto menos tóxico.Enquanto o esqueleto carbónico vai ser
conduzido ao processo metabólico energético, entrando por
intermediários específicos de acordo com a classe
(glicogenico, cetogenico e glicocetogenico).
 Existem seis (6) famílias catabólicas dos aminoácidos, onde
cada família é ponto de entrada do esqueleto carbónico de um
grupo especifico de aminoácidos.
 As famílias anabólicas de um aminoácido nem sempre
corresponde a família catabólico do mesmo aminoácido.
210
Leitura Básica
Para aprofundar os conteúdos estudados nesta lição, sugerimos
(3) HERRERA, Emílio; RAMOS, Maria; ROCA, Pilar e
VIANA, Marta; Bioquímica Básica; Elsevier Espana, S.L;
Barcelona, Espana 2014.

Segundo este critério de classificação, você aprendeu que

existem:
 aminoácidos glicogénicos: aqueles que para entrar no
metabolismo energético degradam-se num intermediário
glicídico.
 aminoácidos cetogénicos: aqueles que para entrar no
metabolismo energético degradam-se num intermediário
de corpo cetónico do tipo acetil CoA.
211
 aminoácidos glicocetogénicos: aqueles que sem degradam
num intermediário glicídico ou em corpo cetónico, do tipo
acetil CoA.
No esquema acima, consegue-se identificar seis (6)

intermediários de entrada do esqueleto carbónico dos
aminoácidos, que são acetil CoA, piruvato, oxaloacetato,
fumarato, succinil CoA e α-cetoglutarato. Onde na via:
 Acetil CoA, entram os esqueletos carbônico dos
aminoácidos leucina, isoleucina, triptofano, lisina, tirosina
e fenilalanina.
 Piruvato, entram os esqueletos carbónicos dos
aminoácidos alanina, cisteina, glicina, serina, treonina e
triptofano.
 Oxaloacetato, entram os esqueletos carbónicos dos
aminoácidos aspartato e asparagina.
 Fumarato, entram os esqueletos carbónicos dos
aminoácidos aspartato, tirosina e fenilalanina.
 Succnil CoA, entram os esqueletos carbónicos dos
aminoácidos isoleucina, metionina, treonina e valina.
 α-Cetoglutarato, entram os esqueletos carbónicos dos
aminoácidos arginina, glutamato, glutamina, histidina e
prolina.
Com base nisto, podemos ver que também existe seis (6) famílias
de substâncias intermediárias no catabolismo dos aminoácidos.
Apesar de ser o mesmo número, existem três intermediários
catabólicos que são diferentes dos intermediários anabólicos.
Auto-avaliação 4
212
1. A treonina é um aminoácido essencial e glicocetogenico, cujo
radical é -CH(OH)-CH3. Explique a degradação oxidativa da
treonina e mostre o esquema, indicando características, o
objectivo, os produtos e o destino de cada produto.
2. Os intermediários usados na síntese de aminoácidos para

formar os esqueletos carbónicos são os mesmo para o
catabolismo de cada aminoácido? Justifique a resposta com
exemplos concretos.
Para aprofundar os seus conhecimentos sobre as transformações
catabólicas dos aminoácidos, observe as representações no
esquema A (família catabólica de aminoácidos que entram via
acetil CoA) e B (família catabólica de aminoácidos que entram
via piruvato).
213
214

Depois de ter realizado as auto-avaliações das lições 1, 2, 3, e 4 para
215
apresentada.
1.1 A estrutura química da treonina no organismo vivo é:
1.2 A estrutura representada em 1.1, tem uma configuração L porque

no carbono assimétrico que está dentro do círculo, o grupo amino (-
NH3+) está projectado para o lado esquerdo.
1.1 Aminoácido Essencial é aquele que o organismo vivo não

consegue sintetisar e é considerado indispensável na dieta alimentar.
Aminoácido Glicocetogénico é aquele que para entrar no
metabolismo energético é transformado num intermediário glícido
ou num corpo cetonico.
1.2 Como o PI (ponto isoeléctrico) da treonina é 5,87, quando estar

num meio de pH igual 3,0 a treonina terá comportamento de um
BÁSICO e se transformará numa treonina catiónica.
216
1. O ião amónio que entra na biossíntese dos aminoácidos provém

do ciclo do nitrogênio e resulta da transformação do nitrogênio
gasoso na presença de bactérias fixadoras e enzimas do complexo
nitrogenase, num processo de gasto de energia. Como mostra o
esquema a seguir:
2. Os aminoácidos alanina e valina pertencem à mesma família

anabólica de aminoácidos, porque o fornecedor do esqueleto
carbónico é mesmo, neste caso concreto é o piruvato. O piruvato é
um intermédio da glicólise que fornce esqueleto carbónico à síntese
dos aminoácidos alanina, valina e leucina.
1. Independentemente do tipo de aminoácidos, todos os aminoácidos

obedecem o mesmo mecanismo degradativo. Os aminoácidos são
conduzidos até ao fígado, onde ocorre a sua primeira degradação,
separando o grupo amino, sob a forma de ião amónio e o esqueleto
carbónico.
 O ião amónio é muito tóxico para os organismos vivos,
por isso, entra no ciclo da ureia para ser transformado em
um produto menos tóxico
217
 O esqueleto carbónico são transformados em GLICÓSE
(glicogénicos) e/ou CORPOS CETÓNICOS
(cetogénicos), entrando assim no metabolismo
energético através dos intermediários metabólicos
2. Não, porque existe um grupo de aminoácidos que mudam de

intermediários, veja a tabela a seguir os aminoácidos que mudam de
intermediário.
Intermediários
Aminoácido Anabólico (usado na Catabólico (obtido na

síntese) degradação)
Valina Piruvato Succinil CoA
Leucina Piruvato Acetil CoA
Serina 3-Fosfo glicerato Piruvato
Glicina 3-Fosfo glicerato Piruvato
Cisteina 3-Fosfo glicerato Piruvato
Histina Ribose 5-fosfato α-Cetoglutarato
Tirosina Eritrose 4-fosfato e Fumarato e Acetil CoA

PEP
Fenilalanina Eritrose 4-fosfato e Fumarato e Acetil CoA

PEP
218
Triptofano Eritrose 4-fosfato e Piruvato e Acetil CoA
PEP
Metionina Oxaloacetato Succinil CoA
Treonina Oxaloacetato Succinil CoA e Piruvato
Lisina Oxaloacetato Acetil CoA
Isoleucina Oxaloacetato Acetil CoA e Succinil

CoA
Resumo da Unidade
 Os aminoácidos constituem uma classe de compostos
orgânicos de função mista, isto é, apresentam dois grupos
funcionais diferentes ligados a um átomo de carbono, neste
caso concreto, tem um grupo carboxilo (-COOH) e grupo
amina (-NH2).
fornecimento de glicose e energia na fase de jejum
prolongado.
 A presença de aminoácidos em amostras é verificada pelo
aparecimento da cor Azul púrpura, usando o teste com
ninidrina.
 Existem dois grupos de aminoácidos, que são (i) aminoácidos
essenciais ou indispensáveis(aqueles que o organismo não
consegue produzir e devem ser adquiridos na dieta alimentar)
e (ii) aminoácidos não essenciais ou dispensáveis (aqueles
que o organismo consegue produzir).
 Os aminoácidos podem actuar como ácidos (quando libertam
o protão para o meio, transformando num aminoácido
aniónico), assim como podem actuar como base (quando
219
ganham o protão do meio, transformando-se em aminoácido
catiónico).
 A biossíntese geral dos aminoácidos consiste na condensação
do ião amónio (que provém do ciclo de nitrogénio) e o
esqueleto carbónico (que provém de um intermediário da
glicólise ou do ciclo de Krebs no processo da respiração
celular, designado de intermediário anabólico). Para cada
grupo de aminoácidos existe uma família (intermediário)
anabólica, onde cada família fornece esqueleto carbónico a
um grupo específico de aminoácidos.
 O catabolismo geral dos aminoácidos é designado de
degradação oxidativa. Neste processo resulta o esqueleto
carbónico (intermeriário catabólico do aminoácido) e o ião
amónio.
 O ião amónio obtido do catabolismo dos aminoácidos é
conduzido ao ciclo da ureia, para diminuir a sua toxicidade e
é eliminado na forma de ureia que é um produto menos
tóxico. Enquanto o esqueleto carbónico vai ser conduzido ao
processo metabólico energético, entrando por intermediários
específicos de acordo com a classe (glicogenico, cetogenico
e glicocetogenico).
 As famílias anabólicas de um aminoácido nem sempre
correspondem a família catabólico do mesmo aminoácido.
1. Represente um aminoácido que constitui as proteínas à sua
escolha e destaque os grupos funcionais.
2. Explique o carácter anfotero de um aminoácido, com base num
exemplo concreto.
3. A ligação peptídica ocorre por uma reacção de desidratação,
explique como ocorre essa reacção.
220
4. Consideram-se aminoácidos essenciais para um determinado
animal, aqueles:
a. de que ele necessita e sintetiza a partir de outras substâncias.
( )
b) de que ele necessita, mas não consegue sintetizar, tendo que
recebê-los em sua dieta. ( )
c) de que ele necessita apenas nas primeiras etapas de seu
desenvolvimento. ( )
d) obtidos diretamente a partir de vegetais, que são os únicos
organismos a sintetizá-los. ( )
e) resultantes da degradação de suas próprias proteínas. ( )
221
Conteúdos
Proteinas
UNIDADE
Lição n° 1 225
5
Proteínas (Definição, funções, classificação e
identificação)................................................................225
Lição n° 2 235
Proteínas (Níveis estruturais e
propriedades)...............................................................235
Lição n° 3 246
Biossíntese das proteínas .......................................246
Lição n° 4 253
Catabolismo geral dos aminoácidos (condições
de ocorrência, destino das substâncias finais e
famílias catabólicas) .................................................253
Pág. 229 - 264
Unidade 5: Proteinas
223
Introdução
Na unidade anterior aprendeu que os aminoácidos são muito
importantes na síntese de proteínas. Nesta unidade vamos discutir
em torno das proteínas que constituem uma classe de compostos
orgânicos que são consideradas biomoléculas mais importantes dos
seres vivos, por apresentarem diversas funções.
Para além das caracteristicas da proteinas, vai aprender as funções,

a classificação, as propriedades, os níveis estruturais e o
metabolismo das proteínas. Este conteúdo é importante para si, como
futuro professor, porque poderá explicar os mecanismos de síntese
protéica que ocorre nas ribossomas, na perpesctiva bioquímica,
assim como a digestão e utilização das proteínas como fonte de
energia no organismo humano.
Esta unidade é constituída por quatro (4) lições, onde está prevista
uma experiência laboratorial de identificação, desnaturação e
digestão das proteinas.
 Caracterizar as proteínas de uma forma geral;
 Indicar as funções das proteínas;
 Classificar as proteínas;
 Descrever as principais propriedades das proteínas;
 Identificar a presença de proteínas em amostras;
 Verificar a desnaturação e digestão das proteínas;
 Descrever o mecanismo geral de síntese e degração das proteínas.

que poderão ser devididas da seguinte forma: 4 hora para a lição
teórica e 13 horas para as sessões laboratoriais.
Tempo
224
Lição n° 1
Proteínas (Definição, funções, classificação e identificação)
Introdução
Nesta primeira lição da unidade sobre proteínas, você irá aprender
as características, as funções e os tipos de proteínas que existem na
natureza. Poderá, igualmente, aprender a identificação das proteínas.
Aprender sobre este grupo de nutrientes é uma grande valia para si,
pois as proteínas são fundamentais na formação e renovação das
células e tecidos no organismo vivo.
 Caracterizar as proteínas de uma forma geral;

 Indicar as funções das proteínas;
 Classificar as proteínas quanto à composição, conformação
e número de cadeia;
Objectivos
 Identificar a presença de proteínas em amostras.
Definição e funções das proteínas
Na unidade anterior aprendeu que os aminoácidos têm a capacidade

de ligar-se entre si para formar os peptídeos. Quando é que os
peptídeos recebem o nome de proteína?
Actividade 1
Existem muitos tipos de proteínas, cada uma especializada para uma

função biológica diversa. Apesar das proteínas desempenharem
diversas funções nas células do organismo, vamos destacar aqui as
principais funções que são:
225
a) Enzimática: pôde aprender, na segunda unidade, que todas as
enzimas são proteínas.
Você aprendeu que as enzimas são catalisadores biológicos que,
geralmente, aumentam a velocidade das reações químicas que
ocorrem no interior das células dos organismos vivos. Sabe-se que
todas as reacções do organismo são catalisadas por enzimas.
b) Transporte: este grupo de proteínas transporta substâncias

necessárias à vida da célula, como glicose, aminoácidos e etc. O
exemplo mais sonante de enzimas com função de transporte é a
hemoglobina que está presente nos glóbulos vermelhos e que
transporta gás oxigênio para os tecidos. Temos também a albumina,
que transporta lipídos do fígado para outros órgãos.
c) Estrutural: as proteínas com esta função estão presentes nas

membranas, organelas, fluidos e líquidos corporais, permitindo a
formação e renovação das células. Como exemplo de proteínas com
função estrutural, temos o colágeno que se encontra nos tendões,
cartilagens e matriz óssea, suas fibras dão estrutura e são resistência.
A queratina é também uma proteína estrutural, que se encontra nas
unhas pelos cascos e chifre.
d) Defesa: os anticorpos são proteínas que actuam defendendo o

corpo contra os organismos invasores, assim como de ferimentos,
produzindo proteínas de coagulação sanguínea como o fibrinogênio
e a trombina.
e) Regulação: existem proteínas que regulam as actividades

metabólicas no organismo. Como exemplo deste tipo de proteínas,
temos as hormonas insulina e glucagona, que possuem função
antagônica de regular o metabolismo da glicose.
f) Reserva Energética: algumas plantas armazenam proteínas

nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento.
226
g) Contração: algumas proteínas actuam na contração de células e
produção de movimento, como é o caso da actina e da miosina, que
se contraem produzindo o movimento muscular.
Como pode ver, as proteínas apresentam diversas funções no

organismo vivo. É por causa disso que as proteínas são consideradas
as biomoléculas mais abundantes e importantes nas células.
Classificação das proteínas
Existem muitos tipos de proteínas, cada uma especializada para uma

função biológica diversa, como pôde ver anteriormente. Para
aprender sobre os tipos de proteínas, vamos usar três critérios de
classificação.
O primeiro critério de classificação das proteínas que vamos ver diz

respeito à composição. Segundo este critério, as proteínas podem ser
simples ou homoproteínas quando são constituídos apenas de uma
sequência de aminoácidos ligados entre si, como por exemplo temos
as proteínas albumina, globulina escleroproteína, ou podem ser
conjugadas ou heteroproteínas, quando são constituídos de uma
sequência de aminoácidos ligados a um radical diferente, chamado
de grupo prostético.
Os exemplos de proteínas conjugadas variam de acordo com o tipo

de grupo prostético presente, podendo ser:
 Fosfoproteínas, quando o grupo prostético é um grupo
fosfatam. Temos como por exemplo, a caseína do leite e
vitelina do ovo.
 Glicoproteínas, quando o grupo prostético é de natureza
glicídica. Temos como por exemplo a heparina e mucina.
 Lipoproteínas, quando o grupo prostético é um lípido. Temos
como por exemplo a tromboplastina.
 Metal proteínas, quando o grupo prostético é um metal. Temos
como por exemplo a hemoglobina.
227
O segundo critério de classificação das proteínas que vamos ver tem
a ver com a conformação. Segundo este critério, as proteínas podem
ser:
 Fibrosas - apresentam-se na forma cilíndrica e são insolúveis
em água. Estas proteínas constituem a estrutura de tecidos
como as unhas, o cabelo entre outros, desempenhando a função
estrutural.
 Globulares - apresentam-se na forma de glóbulos, formadas
por moléculas dobradas com uma forma esferoidal e são
solúveis em água. Neste grupo de proteínas existem proteínas
de todo tipo, com a excepção das estruturais, isto é, existem
proteínas globulares de função enzimática, transporte, defesa,
regulação, contração e energética.
O último critério de classificação das proteínas que vamos abordar

diz respeito ao número de cadeias polipeptídicas. Segundo este
critério, as proteínas podem ser monoméricas, quando são formadas
por apenas uma única cadeia polipeptídica, como exemplos, temos
as proteínas albumina e citocromo C ou podem ser proteínas
oligoméricas, quando são formadas por duas ou mais cadeias
polipeptídicas, como por exemplo as proteínas hemoglobina e
imunoglobulina.
Identificação das proteínas
Para identificar a presença de proteínas pode-se usar a:

 Reacção de Biureto: onde as soluções de proteínas, na
presença de reagente de Biureto, formam um complexo de
coloração arroxeada. Esta cor deve-se a um complexo de
coordenação do átomo de cobre e quatro átomos de nitrogênio,
cada um decorrente de uma ligação peptídica, isto mostra que
os aminoácidos e dipeptídeos não reagem com o Biureto, sendo
228
necessárias, no mínimo, duas ligações peptídicas para que a
reação ocorra.
 Reacção com Ninidrina: onde a presença de proteínas, assim
como de aminoácidos em amostra é verificada pela formação
de um produto de coloração azul/violeta.
 Reacção Xantoproteica: onde a presença de aminoácidos
aromáticos (especialmente tirosina) na proteína é evidenciada
pela formação de um produto de cor amarela que se intensifica
por alcalinização.
Prepare os materiais e as substâncias que constam da tabela a seguir e

coloque-os numa mesa.
Actividade 2
Seis (6) Saliva Solução da
Tubos de Solução de Proteína
Ensaio Ninidrina Ovoalbumina
Pipetas Água Reagente de
Fogão Ácido Nítrico Biureto
Copo de (HNO3) Leite
Bequer Ácido Sulfúrico Suco de fruta
(H2SO4)
concentrado

identifique a presença de proteínas em amostras, realizando as
actividades práticas abaixo.
Para identificar a presença de proteínas em amostras pela reacção de

Biureto, siga os procedimentos a seguir:
 Enumere os três (3) tubos de ensaio de 1 até 3.
229
1 2ml de solução de proteína ovoalbumina
2 2ml de leite

 Adicione 1ml do Reagente de Biureto em cada tubo de ensaio
(tome CUIDADO é uma SOLUCÃO ALCALINA), agite o
tubo até homogeneizar-se.
 Observe a coloração da solução do tubo 1 e compare à
coloração das amostras nos tubos 2 e 3.
 Em que tubos de ensaios (2 e/ou 3) verificou-se a presença
de proteínas? Justifique.
Para identificar a presença da proteína mucina na saliva pela reacção

com Ninidrina, siga os procedimentos a seguir:
Actividade 3
 Coloque 1ml de saliva num tubo de ensaio;
 Adicione 1ml de solução de ninidrina;
 Aquece em banho-maria fervente por cerca de 10 minutos;
 Observe a cor da solução.
 Com base nos resultados, indique a(s) evidência(s) da
presença da proteína mucina na saliva.
Para identificar a presença da proteína mucina na saliva pela reacção

Xantoproteíca, siga os procedimentos a seguir:
Actividade 4
 Coloque 1ml de saliva num tubo de ensaio;
 Adicione 1 gota de HNO3 e 3 gotas de H2SO4 concentrado;
230
 Observe a cor da solução;
 Com base nos resultados, indique a(s) evidência(s) da
presença da proteína mucina na saliva.
Sumário
 Proteínas são macromoléculas formadas pela união de
unidades menores chamadas aminoácidos através de ligações
peptídicas.
 As proteínas desempenham diversas funções nas células do
organismo, dentre as quais destacam-se as funções
enzimática, transporte, estrutural, defesa, regulação,
energética e contração.
 Quanto à composição das proteínas, estas podem ser simples
quando são constituídas apenas por uma sequência de
aminoácidos ligados entre si ou conjugadas quando são
constituídas por uma sequência de aminoácidos ligados a um
radical diferente, chamado de grupo prostético.
 De acordo com a conformação, existem proteínas fibrosas,
que se apresentam na forma cilíndrica e são insolúveis em
água e proteínas globulares, que se apresentam na forma de
glóbulos ou esferas e são solúveis em água.
 As proteínas fibrosas desempenham a função estruturas,
enquanto as globulares podem desempenhar as funções
enzimática, transporte, defesa, regulação, contração e
energética.
 Quanto ao número da cadeia polipeptídica, as proteínas
podem apresentar uma única cadeia e são designadas de
monoméricas ou podem apresentar duas ou mais cadeias e
recebem a designação de oligoméricas.
231
Leitura Básica
(3) HERRERA, Emílio; RAMOS, Maria; ROCA, Pilar e
VIANA, Marta; Bioquímica Básica; Elsevier Espana, S.L;
Barcelona, Espana 2014.

Os peptídeos recebem a designação de proteínas quando

apresentam mais de 100 aminoácidos ligados entre si. Sendo assim,
podemos dizer que proteínas são macromoléculas formadas pela
união de unidades menores chamadas aminoácidos através de
ligações peptídicas. As proteínas são as moléculas orgânicas mais
abundantes e importantes nas células e ocupam mais de 50% de
massa seca do corpo, isto porque podemos encontrar as proteínas
em todas as partes de todas as células, uma vez que são
fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares.
232
A presença de proteínas em amostras é verificada pelo aparecimento

da cor violeta/roxo, usando o teste com Biureto. Para aprofundar o
seu conhecimento sobre este conteúdo consulte o seguinte site:
http://www.explicatorium.com/experiencias/detetar-proteinas.html
A presença da mucina na saliva é verificada pelo aparecimento da

cor azul/violeta. Aprofunde o seu conhecimento sobre este conteúdo,
consultando os seguintes sites:
http://www.infoescola.com/quimica/procedimentos-para-
identificacao-de-proteinas/ e/ou
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAfYewAH/reacao-
qualitativa-identificacao-proteinas-aminoacidos
A presença da mucina na saliva é verificada pelo aparecimento da

cor amarela. Aprofunde o seu conhecimento sobre este conteúdo,
consultando os endereços electrónicos a seguir:
http://www.infoescola.com/quimica/procedimentos-para-
identificacao-de-proteinas/ e/ou
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAfYewAH/reacao-
qualitativa-identificacao-proteinas-aminoacidos
233
Auto-avaliação 1
1. A proteína Z, responsável pelo transporte de substâncias em
mamíferos, apresenta 120 aminoácidos, arranjados numa única
cadeia polipeptídicas, enquanto a proteína K que constitui a base
fundamental na formação do tecido muscular em mamíferos,
apresenta 540 aminoácidos, arranjados em três cadeias
polipeptídicas.
Classifique estas proteínas quanto à composição, conformação e

número de cadeia polipeptídica.
234
Lição n° 2
Proteínas (Níveis estruturais e propriedades)
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu as características, as funções e os
tipos de proteínas que existem na natureza. Nesta lição, vai aprender
os níveis estruturais das proteínas, assim como os processos de
desnaturação e hidrólise, como propriedades das proteínas.
 Caracterizar os níveis estruturas das proteínas;

 Descrever a hidrólise e desnaturação das proteínas;
 Verificar a desnaturação das proteínas.
Objectivos
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
Na lição anterior, você aprendeu que existem vários tipos de

proteínas e que estas desempenham diversas funções. Para que uma
proteína desempenhe a sua função, esta deve assumir a conformação
ou aranjo geométrico ideal. Este foi um dos critérios que usámos
para classificar as proteínas.
Também aprendeu que classificando as proteínas quanto à

conformação, estas podem ser fibrosas, quando se apresentam na
forma cilíndrica e são insolúveis em água e globulares, quando se
apresentam na forma de glóbulos ou esferas e são solúveis em água.
Isto mostra que para uma proteína desempenhar a sua função deve a
assumir a forma cilíndrica para as proteínas fibrosas ou esférica para
as proteínas globulares.
235
Existem quatro (4) níveis estruturais que uma proteína pode assumir
dependendo da sua natureza, que são:
Nível Primário ou Estrutura Primária: é o nível estrutural mais

simples de uma proteína é e uma sequência linear dos aminoácidos
que formam a proteína, unidos por ligações peptídicas. A figura 12,
a seguir, mostra esta disposição linear dos aminoácidos neste nível:
Figura 12: Estrutura primária de uma proteína

Fonte: Adapatado de
http://www.misodor.com/HEMOGLOBINA.php
A estrutura primária de uma proteína fornece-nos informações sobre

o número, tipo de sequência de aminoácidos que constituem a
proteína. Neste nível, por não ter a conformação desejada, nenhuma
proteína é activa ou funcional.
Nível Secundário ou Estrutura Secundária: é resultado de

ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo –
NH e o oxigénio do grupo C ═ O dos aminoácidos que formam a
proteína. Assim, formam-se estruturas como as mostradas abaixo,
parecidas com uma mola, figura A ou como folhas de papel
dobradas, figura B.
Figura 13: Estrutura Secundária de uma proteína.
236
Fonte: https://pt.slideshare.net/MillenoMota/aula-de-receptores-
farmacolgicos-qumica-farmacutica-e-medicinal.
Com isto, podemos ver que o nível secundário de uma proteína

caracteriza-se por um arranjo geométrico da cadeia polipetídica ao
longo de um eixo, podendo assumir a forma de:
 Alfa-hélice: é uma estrutura cilíndrica estabilizada por
pontes de hidrogênio entre aminoácidos e assume a forma de
uma espiral, identifique a figura A representada acima, veja
a figura a seguir.
Figura 14: Estrutura alfa-hélice

Fonte: http://brasilescola.uol.com.br/quimica/estruturas-das-
proteinas.htm
Como exemplo de proteínas que assumem a forma de α-hélice,

temos a queratina e o colagénio, que são proteínas estruturais.
 Folha-hélice ou Folha-β: é uma estrutura achatada e rígida, nas
quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por
meio de ligações de hidrogênio e assumem a forma de zig zag,
idêntica à figura B representada acima, veja a figura a seguir:
Figura 15: Estrutura folha-β
237
Fonte: Adapatado de
http://www.biomedicinabrasil.com/2011/11/aminoacidos-e-
constituicao-das.html
Como exemplo de proteínas que assumem a forma de folha-hélice,

temos a fibroína que constitui a teia da aranha.
A estrutura secundária constitui o último nível das proteínas fibrosas,
porque elas atingem a conformação cilíndrica que lhes confere a sua
funcionalidade. Como podemos ver, as proteínas que atingem os
níveis seguintes apenas são as proteínas globulares.
Nível Terciário ou Estrutura Terciária: é o resultado do

enrolamento da estrutura secundária sobre si mesmo estabilizada por
forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes,
como pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
Na formação do nível terciário, os radicais hidrófobos (inimigos da

água) dos aminoácidos ficam projectados para dentro da estrutura,
enquanto os radicais hidrofílicos (amigos da água) ficam por fora ou
na superfície da estrutura. Onde cada uma das cadeias que se enrola
recebe a designação de subunidade.
Figura 16: Estrutura Terciária de uma proteína

Fonte: http://slideplayer.com.br/slide/333573/
Neste nível, tornam-se activas as proteínas globulares monoméricas,

isto é, aquelas proteínas que se apresentam na forma esférica e que
tem uma única cadeia polipeptídica.
238
O último nível estrutural das proteínas é o quaternário e atingem este
nível apenas as proteínas globulares oligoméricas. A estrutura
quaternária das proteínas caracteriza-se pela associação das várias
subunidades de cadeias polipeptídicas, formando uma estrutura
globular composta, através de forças covalentes e não covalentes.
A figura 30 mostra um exemplo de uma estrutura quaternária, onde

vemos quatro (4) cadeias polipeptídicas enroladas que estão unidas.
Esta figura mostra a proteína hemoglobina, que é um exemplo de
uma proteina globular e oligomérica.
Figura 17: Estrutura Quaternária de uma proteína

Tal como pode perceber a estrutura quaternária é a união de várias

estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas.
Para falarmos das propriedades das proteínas vamos recordarmo-nos

de alguns termos que já usamos na 2ª unidade e que são hidrólise e
desnaturação.
Hidrólise e desnaturação das proteínas
As proteínas sofrem a reacção de hidrólise. De acordo com os

conhecimentos adquiridos no módulo de Química Básica, pense e discuta no
seu grupo sobre as características de uma recção de hidrólise.
Actividade 1
239
Você aprendeu que a reacção de hidrólise consiste na quebra de ligação
covalente pela presença da molécula de água. Neste caso, as proteínas ao
sofrerem a reacção de hidrólise significa que as ligações peptídicas que
unem os vários aminoácidos que constituem a proteína vão ser quebradas
Comentário da actividade 2 de modo a formar os aminoácidos livres, como podemos ver no esquema a
seguir:
Proteínas + Água → “n” Aminoácidos
Para além de sofrerem a reacção de hidrólise, as proteínas podem sofrer a

desnaturação. Abordámos este processo, quando tratámos das condições de
actuação duma enzima, onde você pôde aprender que as enzimas actuam
em condoções fisiológicas bem definidas, designadas de condoções
óptimas. Assim, acima ou abaixo das condições óptimas, a velocidade da
acção enzimática diminui a ponto de sofrer a desna turação.
A desnaturação significa a perca das propriedades funcionais das

proteínas, isto é, há uma desorganização da estrutura activa das
proteínas, rompendo apenas as ligações que estabilizam (interações
não covalentes) e torna-se inactivo ou não funcional.
A figura 31 a seguir mostra que na presença de determinadas

susbtâncias ou factores, uma proteína activa ou funcional pode
perder a sua funcionalidade. A desnaturação está associada a
desorganização do nível estrutural da proteína, onde podemos ver no
esquema que uma proteína activa tem uma conformação, neste caso
concreto, uma forma esférica, mas devido à presença dos agentes
desnaturantes, quebram-se as interações que estabilizam a estrutura
activa e desorganizam a estrutura esférica regredindo para o nível
anterior.
240
Figura 18: Desnaturação de uma proteína
Fonte: https://pt.slideshare.net/marciaazevedo96155/aminocidos-peptdeos-e-
protenas
A situação mais comum de desnaturação ocorre quando fritamos o

ovo, onde a clara muda de cor, ficando branca. Isso acontece porque
no momento do aquecimento ocorre a aglutinação e precipitação da
albumina, a proteína mais encontrada na clara do ovo.
Além do calor, também pode ocorrer a desnaturação pela presença

de ácidos fortes, solventes orgânicos e sais de metais pesados,
radiações UV e raios X.
Para verificar a desnaturação das proteínas, prepare os materiais e as

Actividade 2
Dez (10) Tubos de Clara de Ovo Acetona
ensaio Leite Cloreto de
Estante para tubos de Ácido nítrico mercúrio
ensaio
(HNO3) Sulfato de
Proveta
concentrado amónia
Pipeta
Etanol (Álcool)
Depois de ter o material e as substâncias necessárias sobre a mesa,

verifique a desnaturação das proteínas em amostras, seguindo os
241
 Etiquete cinco (5) tubos de ensaio da seguinte forma 1C,
2C, 3C, 4C e 5C.
 Pegue outros cinco (5) tubos de ensaio e etiquete da
seguinte forma 1L, 2L, 3L, 4L e 5L.
 Coloque em cada tubo, as substâncias de acordo com a
tabela a seguir:
Tubo de Ensaio Substância + Agente Desnaturante
1C 5ml de clara de ovo + 3ml de Etanol
2C 5ml de clara de ovo + 2ml de HNO3 concentrado
3C 5ml de clara de ovo + 3ml de Acetona
4C 5ml de clara de ovo + 30 gotas de solução de cloreto de mercúrio
5C 5ml de clara de ovo + 3ml de Sulfato de amónia
1L 5ml de leite + 3ml de Etanol
2L 5ml de leite + 2ml de HNO3 concentrado
3L 5ml de leite + 3ml de Acetona
4L 5ml de leite + 30 gotas de solução de cloreto de mercúrio
5L 5ml de leite +3ml de Sulfato de amónia
 Homogenize a mistura, aguarde alguns instantes e observe o

que acontece.
 Indique em que tubo de ensaio a proteína da clara de ovo e
do leite sofreu desnaturação e justifique.
A desnaturação é a alteração da conformação protéica, podendo

ocorrer alterações na estrutura tridimensional da proteína,
permanecendo íntegra a estrutura primária. Com a desnaturação são
alteradas as interações não covalentes, como pontes de hidrogênio e
ligações iônicas, que estabilizam a conformação tridimensional das
proteínas. Desta forma, ficam expostos os grupos hidrofóbicos
242
presentes no interior das moléculas, acarretando a interação destes
grupos e a coagulação protéica, evidenciada através de precipitado.
Nestas experiências, foi visível este processo por acção de solventes
orgânicos, do ácido forte e de sais.
Para aprofundar os seus conhecimentos sobre este conteúdo

consulte os seguintes sites:
https://www.youtube.com/watch?v=I2GHotxXr8Q e/ou
http://www.colegioraizes.com.br/blog/tag/desnaturacao-das-
proteinas-do-leite/
Sumário
 Existem quatro (4) níveis estruturais das proteínas, onde
temos: nível primário que se caracteriza por ser uma sequência
linear dos aminoácidos que formam a proteína, unidos por
ligações peptídicas; nível secundário caracteriza-se por um
arranjo geométrico da cadeia polipetídica ao longo de um eixo,
sob a forma de alfa-hélice ou folha-β; o nívelterciário que é o
enrolamento da estrutura secundária sobre si mesmo
estabilizada por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e
ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio e
interações hidrofóbicas; nível quaternário caracteriza-se pela
associação das várias subunidades de cadeias polipeptídicas,
formando uma estrutura globular composta, através de forças
covalentes e não covalentes.
Figura 19: Niveis estruturais de uma proteína

Fonte: http://www.misodor.com/HEMOGLOBINA.php
243
 A hidrólise das proteínas consiste numa reacção com água
quebrando as ligações peptídicas para formar os aminoácidos.
 Desnaturação é a perca das propriedades funcionais das
proteínas devido a presença de agentes desnaturantes, que
quebram as ligações que estabilizam a estrutura activa.
 A desnaturação pode ser causada por calor, ácidos fortes,
solventes orgânicos, sais de metais pesados, radiações UV e
raios X. Este processo é visível pela mudança de cor,
aglutinação e precipitação da proteína em causa.
Leitura Básica
Espana 2014.
244
Auto-avaliação 2
1. A proteína Z, responsável pelo transporte de substâncias em
mamíferos, apresenta 120 aminoácidos, arranjados em uma
única cadeia polipeptídica, enquanto a proteína K que constitui
a base fundamental na formação do tecido muscular em
mamíferos, apresenta 540 aminoácidos, arranjados em três
cadeias polipeptídicas.
a. Qual é nível estrutural e conformacional para que estas
proteínas se tornem activas?
b) 1.2 Qual é a diferença entre desnaturação da proteína Z e
hidrólise da proteína K?
245
Lição n° 3
Biossíntese das proteínas
Introdução
Nas lições anteriores, você aprendeu as características, funções,
classificação, níveis estruturais e propriedades das proteínas. Nesta
lição, vamos abordar a síntese de proteínas nos organismos vivos,
onde se vão destacar os processos envolvidos, os locais de
ocorrência, assim como as principais transformações químicas deste
processo de síntese.
 Explicar a biossíntese das proteínas
Objectivos
Biosíntese das proteínas

A síntese de proteínas é um processo rápido, que ocorre em todas as
células do organismo, mais precisamente, nas ribossomas, organelos
encontradas no citoplasma e no retículo endoplasmático rugoso.
Apesar desta síntese ocorrer nas ribossomas, ela é controlada pelo
DNA (ácido desoxiribonucleíco) que se encontra no núcleo da
célula.
246
Pense e discuta no seu grupo sobre a função do DNA e do código genético.
Usem os conhecimentos adquiridos no módulo de BCM (Biologia Celular e
Molecular).
Actividade 1
Sabe-se que o DNA encontra-se no núcleo da célula e é responsável pelo

armazenamento da informação genética. A sequência de nucleótidos do
DNA contém informação sob a forma de um código, que é designado de
código genético, que determina a ordenação dos aminoácidos nas proteínas.
Com isto podemos ver que o código genético é um código que faz
correspondência entre os quatro nucleótidos que entram na composição do
DNA e os vinte aminoácidos que entram na composição das proteínas, veja
o quadro do código genético no texto complementar. Também aprendeu
que a unidade mais pequena de mensagem genética é um tripleto formado
por três nucleótidos consecutivos. Esta informação que está no núcleo tem
que chegar ao citoplasma onde encontramos as ribossomas que são os
organelos responsáveis pela síntese protéica, para tal, existem cinco (5)
etapas principais:
A 1ª etapa de síntese protéica é a transcrição: nesta etapa a

mensagem sobre a proteína a ser produzida que está no DNA é
transcrita pelo RNA mensageiro (RNA-m), através da
complementaridade das bases (adenina do DNA que se liga à uracila
do RNA-m, a timina do DNA com a adenina do RNA-m e a citosina
com a guanina), veja o esquema abaixo. A sequencia de três (3) bases
no DNA recebe a designação de codogene e no RNA-m é chamado
de codão. A molécula de RNA-m migra do núcleo para o citoplasma
atravessando os poros da membrana plasmática.
A molécula do RNA-m quando chega ao citoplasma sofre a

tradução, que é a segunda etapa da síntese protéica. A tradução
247
consiste na descodificação da mensagem, contida no RNA-m, em
aminoácidos, que serão usados para a síntese das proteínas.O
primeiro codão da cadeia de RNA-m a ser traduzido é o codão de
iniciação (AUU), que corresponde à colocação do aminoácido
metionina, como pode ver na figura 20 abaixo:
Figura 20: Primeira etapa (transcrição) e segunda etapa (tradução) da síntese de

proteínas.
Fonte: http://aquimicadasproteinas.blogspot.com/p/biossintese-das-
proteinas.html
Aa cadeia de RNA-m liga-se à subunidade menor da ribossoma e em

seguida, ocorre a activação dos aminoácidos, através do
fornecimento de ATP aos aminoácidos, como podemos ver na
equação a seguir:
Estes aminoácidos activados vão ser ligados a uma enzima, a

aminoacil-RNAt-sintetase e a um RNA-t. Forma-se assim o
complexo aminoacil-RNAt, como pode-se na representação a seguir:
248
Este complexo movimenta-se em direcção à ribossoma, ligando-se
no local P ou peptidil da ribossoma. Após a colocação do aminoácido
metionina que é codificado pelo codão de iniciação, ocorre a ligação
da subunidade maior da ribossoma ao conjunto, tornando-se este
activo. Estas acções constituem a 3ª etapa da síntese protéica.
A 4ª etapa da síntese protéica é designada de alongamento da cadeia.

Nesta etapa ocorre a ligação dos aminoácidos seguintes da cadeia
polipeptídica, através de ligações peptídicas. Isto acontece após a
activação da ribossoma, onde o local P está ocupado e o local A ou
aminoacil livre. Neste momento verifica-se uma segunda activação
de um aminoácido, que se liga ao respectivo RNAt e desloca-se ate
à ribossoma, onde se liga no local A ou aminoacil. Este segundo
aminoácido liga-se, através de uma ligação peptídica, à metionina.
A ribossoma avança três bases (um codão), libertando-se o RNAt da
metionina. Este mecanismo continua para todos os aminoácidos que
devem se unir para formar a proteína. Podemos representar esta etapa
no seguinte esquema 22:
249
Esquema 22: Crescimento da cadeia polipeptídica pela ligação de
aminoácidos
Fonte: Autor (2017)
No esquema 22, acima, temos a condensação dos vários aminoácidos

já activos através de ligações peptídicas para formar a proteína
necessária, segundo a informação codificada no DNA.
Após a ligação do último aminoácido que constitui a proteína, ocorre
o término ou fim da síntese, esta constitui a 5ª e última etapa. A
síntese da cadeia polipeptídica termina quando a ribossoma chega a
um codão de finalização (UAA, UAG, UCA). Quando o local A de
uma ribossoma encontra um codão de finalização, como não tem
nenhum anticodão complementar, nem traduz nenhum aminoácido,
a síntese termina.
Aprofunde os seus conhecimentos sobre a síntese de proteína no

organismo vivo, assistindo os vídeos disponíveis nos seguintes sites:
https://youtu.be/rD9sDfvOxy8 e/ou
https://youtu.be/FD_iOPkvKUA.
250
Sumário
 A síntese de proteínas ocorre nas ribossomas, organelos
encontradas no citoplasma e no retículo endoplasmático rugoso,
mas é controlada pelo DNA.
 A síntese de proteínas ocorre em cinco (5) etapas, que são: a
transcrição, tradução, activação dos aminoácidos, crescimento da
cadeia polipeptídica e término.
Leitura Básica
Espana 2014.
Auto-avaliação 3
1. Indique e caracterize os processos envolvidos na síntese
protéica.
251
Para aprofundar os seus conhecimentos sobre o código genético,
observe o quadro a seguir, onde vai ver a relação entre a sequência de
bases no DNA e a sequência correspondente de aminoácidos. Também
vai ver os codões STAR (iniciação) e STOP (finalização).
Fonte:
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/Citologia2/AcNucleico6.php
252
Lição n° 4
Catabolismo geral dos aminoácidos (condições de ocorrência,
destino das substâncias finais e famílias catabólicas)
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu o processo de produção de proteínas
nos organismos vivos, onde se destacaram os processos envolvidos,
assim como as principais transformações químicas. Nesta aula
vamos focalizar um processo inverso que é a degradação das
proteínas, que também podemos designar de digestão e
aproveitamento das proteínas.
 Explicar o catabolismo das proteínas;

 Verificar a digestão das proteínas.
Objectivos
Catabolismo das proteínas
Para perceber a essência deste processo, recorde-se da definição de digestão.

Pense e discuta com os seus colegas o significado do termo digestão e
indiquem alguns alimentos de natureza protéica que podem constituir a dieta
Actividade 1 humana.
Como deve ter-se recordado, a digestão é transformação química que os

nutrientes orgânicos sofrem ao longo do sistema digestivo para se
converterem em substâncias menores e assimiláveis. Se assim se recordou,
Comentário da actividade 1 está de parabéns! As proteínas constituem um grupo de nutrientes que
253
podem entrar na dieta humana, através de alimentos como feijão, soja,
ervilha, carne, peixe, frango, ovos, leite e seus derivados.
As proteínas são macromoléculas formadas por aminoácidos unidos

através de ligações peptídicas. Sendo a digestão um processo de
transformar as moléculas grandes em moléculas simples; e as
proteínas sendo macromoléculas também vão sofrer este processo
quando entram no tubo digestivo e terão como produto final os
aminoácidos.
Este processo ocorre, principalmente, em dois órgãos deste sistema,

que são o estômago e duodeno (intestino delgado). Com isto
podemos ver que não existe nenhuma enzima na boca que inicie a
digestão das proteínas.
A massa alimentar quando chega ao estômago, divido a presença de

proteínas, estimula a produção de HCl (ácido clorídrico) e da enzima
inativa que é designada de pepsinogénio. Quando o pepsinogénio
entra em contacto com um pH ácido, sofre catalisação e se torna uma
enzima activa, que é a pepsina. É esta enzima pepsina, que inicia a
digestão das proteínas, degradando as proteínas em moléculas
menores, designadas de peptídeos, hidrolisando as ligações
peptídicas.
No duodeno chegam proteínas intactas e os peptídeos do estômago,

que por acção de enzimas secretadas no pâncreas, como a protéase
pancreática e as peptidases do tipo tripsina, quimiotripsina,
carboxipeptidase e elastase, ocorre a sua degradação em unidades
mais simples que são os aminoácidos. Caso as proteínas não sejam
quebradas em unidades menores são excretadas nas fezes.
As unidades mais pequenas que são os aminoácidos passam para a

corrente sanguínea utilizando transportadores específicos para o
fígado. No organismo vivo, os aminoácidos resultantes da digestão
254
dos aminoácidos são muito importantes porque são usados para
síntese de novas proteínas que o organismo necessita e garantem o
fornecimento glicose e energia na fase de jejum prolongado.
A utilização dos aminoácidos na fase de jejum prolongado ocorre através de

um processo degradativo, designado de degradação oxidativa dos
aminoácidos. Este conteúdo, já foi por aprendido na 4ª unidade deste
Actividade 2 módulo. Pense e discuta com o seu colega sobre as etapas e as características
da degradação dos aminoácidos.
A degradação do aminoácido ocorre no fígado, onde ocorre a sua quebra

em duas reacções, separando o grupo amino, sob a forma de ião amónio e
o esqueleto carbónico. Também deve ter recordado que o ião amónio é
conduzido ao ciclo da ureia, formando a ureia, que é um produto menos
tóxico, enquanto o esqueleto carbónico entra no metabolismo energético
através de intermediários, que podem ser de natureza glicogénico,
cetogénico e glicocetogénico.
Esquema 23: Catabolismo geral dos aminoácidos e o destino de

cada produto catabólico.
Fonte: Autor (2017)
255
Para verificar a digestão das proteínas, prepare os materiais e as

Actividade 3
Cinco (5) Tubos de ensaio Clara de ovo cozida
Estante para tubos de ensaio Água
Proveta Suco de Papaia
Pipeta Suco de Limão
Suco de Ananás
Leite

verifique a desnaturação das proteínas em amostras, seguindo os
 Enumere os quatro (4) tubos de ensaio de 1 até 4

 Coloque em cada tubo as substâncias de acordo com a
tabela a seguir:
Tubo de Substâncias
Ensaio
1 Um pedaço de clara de ovo cozido + 10 ml de
água
suco de papaia
3 Um pedaço de clara de ovo cozido+ 10 ml de
suco de limão
suco de ananás
 Feche os tubos de ensaio com algodão e deixe por três (3)

dias os tubos de ensaio por 24 horas e observe.
 Etiquete com número cinco (5) um outro tubo de ensaio.
256
 Coloque no tubo número cinco (5), cerca 10ml de leite e
adicione 5ml de suco de limão
 Observe.
 Em que tubo de ensaio a proteína da clara de ovo foi
digerida? Justifique.
O suco de limão é composto de ácido clorídrico, enzimas e muco. Isto faz

com que este suco provoque uma quebra da proteina do leite. Esta quebra
também é possivel com o suco de ananás, isto verifica-se no tubo 4, há
diminuição da clara de ovo por acção da enzima bromelina, enzima
presente no ananás, provocando a quebra da proteína albumina. Aprofunde
o seu conhecimento sobre este tema consultando o seguinte site:
https://sites.google.com/site/cientistamax/Home/turmas-
series/8cie/experiencias-sobre-digestao
Sumário
 A digestão das proteínas ocorre no estômago e duodeno, onde por
acção de enzimas específicas, as proteínas são quebradas em
moléculas simples que são os aminoácidos.
 Os aminoácidos passam para a corrente sanguínea utilizando
transportadores específicos para o fígado, onde são usados para
síntese de novas proteínas que o organismo necessita e garantem
o fornecimento de glicose e energia na fase de jejum prolongado.
257
Leitura Básica
Espana 2014.
Auto-avaliação
1. As proteínas constituem um recurso energético numa fase
de escassez de substâncias glicídicas no organismo
humano. Explique como é que as proteínas são usadas para
fins energéticos.

Depois de ter realizado as auto-avaliações das lições 1, 2, 3, e 4
para verificar o seu nível de aprendizagem, compare as suas
respostas às apresentadas a seguir. Não precisa de ter respondido
258
Proteína Z Proteína K
Quanto á composição Simples Simples
Quanto a conformação Globular Fibrosa
Quanto ao número de cadeia MONOMÉRICA OLIGOMÉRICA
1.1 A proteína Z por ser globular e monomérica é activa no nível

terciário. enquanto a proteína k por fibrosa é activa no nível
secundário.
1.2 Desnaturação da proteína Z é a perca da funcionalidade desta

proteína pela quebra das ligações que estabilizam, desorganizando-
se a sua estrutura, tornando-se inactiva, enquanto na hidrólise da
proteína K há quebra das ligações peptídicas pela presença da água,
formando aminoácidos.
1. A síntese protéica ocorre de acordo com a informação genética

que está no DNA, sob a forma genética. Os processos envolvidos na
síntese protéica, desde o fluxo de informação do núcleo até à
ribossoma onde ocorre esta síntese, existem cinco (5) etapas:
1ªetapa é a transcrição, ocorre a cópia da mensagem sobre a proteína

a ser produzida que está no DNA pelo RNA mensageiro (RNA-m),
através da complementaridade das bases. A molécula de RNA-m
migra do núcleo para o citoplasma.
259
2ª etapa é a tradução, consiste na descodificação da mensagem,
contida no RNA-m, em aminoácidos, que serão usados para a síntese
das proteínas.O primeiro codão da cadeia de RNA-m a ser traduzido
é o codão de iniciação (AUU), que corresponde ao aminoácido
metionina.
3ª etapa é a activação dos aminoácidos, ocorre através do

fornecimento de ATP aos aminoácidos até a formação do complexo
aminoacil-RNAt, que se movimenta em direcção à ribossoma,
ligando-se no local P ou peptidil da ribossoma.
4ª etapa é o alongamento da cadeia polipeptídica, consiste na ligação

dos aminoácidos já activos através de ligações peptídicas,
aumentando o tamanho da cadeia polipeptídica.
5ª etapa é o término da síntese protéica, ocorre quando a ribossoma

chega a um codão de finalização ou stop, que pode ser do tipo: UAA,
UAG e UCA. Estes codões não têm nenhum anticodão
complementar, nem traduz nenhum aminoácido, por isso a síntese
protéica termina.
1. As proteínas para serem usadas como fonte de energia, sofrem a

hidrólise onde por acção de enzimas protéase e peptidases ocorre a
quebra das ligações peptídicas, formando os aminoácidos. Estes por
sua vez vão ser conduzidos até ao fígado, onde ocorre a sua
degradação oxidativa em duas reacções químicas, originando o ião
amónio e o esqueleto carbónico. Destes produtos, a parte que é usada
para fins energéticos é o esqueleto carbónico.
O esqueleto carbónico para produzir energia entra por via de

intermediários metabólicos que podem ser glicogénicos, cetogénicos
ou glicocetogénico, dependendo da sua natureza química.
260
Resumo da Unidade
 As proteínas são macromoléculas formadas pela união de
unidades menores chamadas aminoácidos através de ligações
peptídicas.
 As proteínas desempenham várias funções no organismo vivo,
dentre as quais destaca-se a função enzimática, de transporte,
estrutural, defesa, regulação, energética e contracção.
 As proteínas, quanto à composição, podem ser simples (quando
são constituídas apenas por aminoácidos ligados entre si) ou
conjugadas (quando são constituídas por sequência de
aminoácidos ligados a um radical diferente).
 De acordo com a conformação, existem proteínas fibrosas, que se
apresentam na forma cilíndrica e são insolúveis em água e
proteínas globulares, que se apresentam na forma de glóbulos ou
esferas e são solúveis em água.
 Existem quatro (4) níveis estruturais das proteínas: (i) nível
primário (caracteriza por ser uma sequência linear de
aminoácidos), (ii) nível secundário (caracteriza-se por um arranjo
geométrico da cadeia polipetídica ao longo de um eixo, sob a
forma de alfa-hélice ou folha-β), (iii) nível terciário (é o
enrolamento da estrutura secundária sobre si mesmo estabilizada
por forças covalentes) e (iv) nível quaternário (caracteriza-se pela
associação das várias subunidades de cadeias polipeptídicas,
formando uma estrutura globular composta).
 Existem duas propriedades principais das proteínas, que são a
hidrólise (reacção das proteínas com água quebrando as ligações
peptídicas para formar os aminoácidos) e a desnaturação (que é
perca das propriedades funcionais divido a presença de agentes
261
desnaturantes, que quebram as ligações que estabilizam a estrutura
activa).
 A desnaturação das proteínas é visível pela mudança de cor,
aglutinação e precipitação. Os principais agentes desnaturantes
das proteínas são calor, ácidos fortes, solventes orgânicos, sais de
metais pesados, radiações UV e raios X.
 A síntese protéica ocorre nas ribossomas, é controlada pelo DNA
e ocorre em cinco etapas, que são: a transcrição, tradução,
activação dos aminoácidos, crescimento da cadeia polipeptídica e
término.
 A digestão das proteínas ocorre no estômago e no duodeno, por
acção de enzimas específicas. Ocorre, igualmente, a sua
degradação em moléculas mais simples que são os aminoácidos.
262
1. Indique as principais diferenças entre as proteínas fibrosas
e das globulares.
2. Uma proteína do organismo humano foi submetida a um

tratamento com uma solução em pH 13,0 a uma
temperatura de 150º C.
a. Descreva o que aconteceu com a estrutura e a função
dessa proteína.
b. Indique os agentes desnaturantes referenciados na
afirmação acima.
3. Relacione as Colunas.
A. Aminoacidos (___) aglomerado de um pequeno
grupo de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
B. Ligações peptídicas (___) ligações muito frequentes nas
proteínas responsáveis por estabilizar a sua estrutura
conformacional activa.
C. Peptídeos (___) moléculas orgânicas capazes
de formar proteínas.
D. Proteínas (___) ligações muito fortes e estáveis
que ligam aminoácidos.
E. Pontes de Hidrogénios (___) grandes moléculas
biológicas com funções diversas no organismo, sendo
formadas por uma sequência linear de aminoácidos.
4. Considere as seguintes afirmativas:
I - As proteínas são moléculas de grande importância para os

organismos - atuam tanto estruturalmente como também
metabolicamente.
263
II - As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores
biológicos.
III - Existem proteínas que actuam como linhas de defesa do

organismo e algumas delas são conhecidas como anticorpos.
Quais é que estão corretas?

a) Apenas I ( )
b) Apenas II ( )
c) Apenas III ( )
d) Apenas II e III ( )
e) I, II, III ( ).
264
Conteúdos
Lípidos
UNIDADE
Lição n° 1 267
6
Lípidos: Definição, funções e classificação ...... 267
Lição n° 2 277
Sessão laboratorial.................................................... 277
Identificação de Algumas Propriedades dos
Lípidos ............................................................................. 277
Lição n° 3 283
Triglicerídeos (características, classificação e
biossíntese).................................................................. 283
Lição n° 4 294
Catabolismo dos triglicéridos ................................294
Pág. 265 - 308
Unidade 6: Lípidos
265
Introdução
Depois de aprender sobre os glícidos, aminoácidos e proteínas, nesta
unidade vai aprender uma outra classe de compostos orgânicos que
são os lípidos. Vai aprender que ao contrário das outras classes de
compostos orgânicos, os lipídios não são caracterizadas por algum
grupo funcional comum, e sim, pela sua alta solubilidade em
solventes orgânicos e baixa solubilidade em água.
Os lípidos constituem um grupo de substâncias que se encontram
distribuídos em todos os tecidos do organismo humano,
principalmente, nas membranas celulares e nas células de gordura.
Neste grupo de substâncias, vamos abordar algumas substâncias com
extrema importância biológica, entre elas vamos destacar os
triglicerídeos.
Nesta unidade vamos abordar as características, funções,
classificação, propriedades e metabolismo dos triglicerídeos. Este
conteúdo é importante para si como futuro professor, porque poderá
explicar os mecanismos de síntese dos triglicerídeos, na perpesctiva
bioquímica, assim como a digestão e utilização dos triglicerídeos
como fonte de energia no organismo humano.
Esta unidade é constituída por quatro (4) lições, onde estão previstas
experiências laboratoriais de caracterização dos lípidos.
 Representar as fórmulas estruturais dos principais tipos de lípidos;
 Indicar as características e funções dos lípidos;
 Classificar os lipidos;
 Identificar algumas propriedades dos lípidos;
 Descrever o mecanismo de síntese e degradação dos triglicerídeos;
 Determinar o rendimento energético teórico dos triglicerídeos.

 Para estudar esta unidade deve programar 12h de estudo, que
poderão ser divididas da seguinte forma: 6h para as lições
teóricas e 6h para a sessão laboratorial.
Tempo
266
Lição n° 1
Lípidos: Definição, funções e classificação
Introdução
Nesta primeira lição da unidade sobre lipidos, você irá aprender as
características, as funções e os tipos de lípidos que existem na
natureza.
 Caracterizar os lípidos de uma forma geral;

 Indicar as funções dos lípidos;
 Classificar os lípidos de acordo com a sua natureza
química.
Objectivos
Definição e funções dos lípidos
Para caracterizar os lípidos de uma forma geral, não podemos usar a

sua natureza química, isto é, composição química ou grupos
funcionais presentes, como fizemos com as outras biomoléculas. Isto
porque os lípidos constituem um grupo heterogêneo de substâncias,
como podemos ver o esquema 24 a seguir:
267
Esquema 24: Classificação e estrutura química dos lípidos.
Fonte: Autor (2017)
Reparando neste esquema vê-se que existe uma diversidade de

lípidos quanto à sua natureza química, por isso não se pode definir
os lípidos, reparando nesta perspectiva. Sendo assim, podemos dizer
que os lípidos são um grupo heterogêneo de substâncias, que se
caracterizam pela sua alta solubilidade em solventes orgânicos e
baixa solubilidade em água. Por isso diz-se que os lipídios são
substâncias untuosas ao tato e deixam mancha translúcida sobre o
papel.
Estes grupos de substâncias orgânicas são responsáveis por diversas

funções, dentre as quais podemos destacar:
 Fornecimento de energia para as células. Isto acontece quando
o organismo não tem substâncias glicídicas e apesar dos lípidos
serem a maior fonte energética.
268
 Alguns tipos de lípidos participam da composição de estruturas
no organismo, como é o caso das membranas celulares.
 Nos animais endodérmicos, os lípidos atuam como isolantes
térmicos.
 Ajudam no transporte das vitaminas lipossolúveis, quando
estão ligados as proteínas.
 Reserva de energia em animais e sementes oleaginosas, sendo
a principal forma de armazenamento de triglicerídeos.
 Fornecem moléculas mensageiras, como hormônios,
prostaglandinas, etc.
Para a classificação dos lípidos vamos usar o critério químico que

está esboçado no esquema apresentado acima. Volte a ver o
esquema. Poderá constatar que existem dois grandes grupos de
lípidos: grupo A e grupo B. Adiante veremos a designação de cada
grupo.
Comecemos pelos lípidos do grupo A, este grupo tem em comum uma

função orgânica por isso pertencem ao mesmo grupo. Reveja o esquema e
identifique o grupo funcional que existe em comum.
Actividade 1
Analisando as fórmulas de cada tipo de lípidos do grupo A, vê-se que todos

eles apresentam pelo menos uma função éster (-COO-) ou fosfo éster (-
POO-). No esquema a seguir, pode ver que todos lípidos deste grupo têm
pelo menos uma função éster, que está destacado do círculo. Este grupo de
lípidos é designado de lípidos saponificáveis, porque tem a função éster e
podem sofrer a reacção de saponificação.
269
Esquema 25: Classificação e estrutura química dos lípidos saponificáveis.
Fonte: Autor (2017)
Depois de perceber que este grupo tem a função éster e, por isso,
chamados de saponificáveis, vamos mostrar, a seguir, como surge
esta função éster em cada tipo de lípidos saponificáveis, assim como
a sua função dentro do organismo.
A) TRIGLICERÍDEOS: são ésteres resultantes da reacção de uma

molécula de glicerol (trialcool) e três moléculas de ácido graxo,
conforme a equação abaixo:
Este grupo de lípidos, que são os triglicerídeos, actuam como

alimento de reserva em seres vivos, assim como isolantes térmicos
em animais, evitando a perda excessiva de calor para o meio
ambiente. Também são fundamentais como agentes de protecção
contra choques mecânicos.
B) CERÍDEOS: são ésteres resultantes da reacção de um ácido graxo

como monoálcoois superiores, conforme a equação abaixo:
270
R-COOH + R’-OH → R-COO-R’ + H2O
Os cerídeos encontram-se no estado sólido e são usados na

fabricação de velas, sabões, pomadas para calçado e cera para o
soalho. Este grupo de lípidos pode encontrar-se:
 Nas plantas, onde são facilmente encontradas na superfície
das folhas, pétalas e frutos, onde auxiliam na
impermeabilização, evitando, assim, a perda de água,
principalmente pela evaporização.
 Nos animais, os cerídeos estão presentes na cera de abelha,
que é a matéria-prima para a construção da colméia e também
podemos encontrar os cerídeosna cera produzida pelo
ouvido.
C) FOSFOLÍPIDOS:são ésteres resultantes da reacção de glicerol,

ácidos graxos, ácido fosfórico e aminoálcool, obedecendo a fórmula
esquemática a seguir:
ou
Nas representações feitas acima, podemos ver que nos

fosfolipídios contêm dois ácidos graxos unidos a uma molécula de
glicerol, onde o terceiro grupo hidroxilo de glicerol se esterifica com
o ácido fosfórico em lugar de fazê-lo ácido graxo. Este fosfato por
sua vez está unido a uma segunda molécula de álcool, que pode ser
271
colina, etanoamina, serina, de acordo com o tipo de fosfolipídio,
representada por X na representação acima.
Os fosfolipídios são uma componente importante das membranas

celulares e ocorrem em praticamente todos os seres vivos, com isto
vê-se que este grupo de lípidos tem a função estrutural. Como
exemplo deste tipo de lípidos, temos lecitina, que se encontra no
fígado, ovos e rins.
D) ESFINGOLÍPIDOS: são ésteres de esfingosina, ácido graxo,

ácido fosfórico e aminoálcool, obedecendo a fórmula esquemática a
seguir:
ou
Nas estruturas acima, podemos ver que nos esfingolipídios existe um

ácido graxo unido a molécula de esfingosina, onde o segundo grupo
hidroxilo de esfingosina se esterifica com o ácido fosfórico. Este
fosfato por sua vez está unido com uma segunda molécula de álcool,
que é a colina.Como exemplo de esfingolípidos temos a
esfingomielina que constitui a bainha mielina no tecido nervoso,
onde o ácido graxo apresenta 18 átomos de carbono.
Para além destes lípidos saponificáveis que apresentam a função

éster, existem aqueles que não têm esta função química, que são
272
designados de lípidos não saponificáveis. Este grupo de lípidos são
os que anteriormente eram chamados de grupo B. Como exemplo de
lípidos que não têm a função ester, temos os:
E) ESTEROIDES: são lípidos derivados do colestorol e apresentam

sempre um sistema rígido de quatro anéis carbônicos fundidos. Este
grupo de lípidos actua nos organismos como hormonas, exemplos de
testosterona, estradiol, progesterona, etc. Veja a seguir as estruturas
químicas de alguns lípidos do grupo dos esteroides.
O colesterol, além da actividade hormonal, também desempenha um

papel estrutural, habita a pseudofase orgânica nas membranas
celulares.
F) TERPENOÍDES: são lípidos derivados de isopreno, um

hidrocarboneto insaturado com 5 átomos de carbono, quimicamente
denominado "metilbutadieno", como pode ver na representação a
seguir:
A condensação do isopreno vai formar estruturas de cadeia aberta ou

de cadeia fechada e que são substâncias untuosas ao tacto e
insolúveis em água. Como por exemplo de lípidos desta natureza
273
temos a vitamina A, E e o carotenoides. Veja a seguir as suas
fórmulas químicas:
Duma forma geral, este grupo de lípidos são responsáveis pela

função estrutural e reguladora, permitindo assim constituir algumas
estruturas ao nível do organismo, e regular o funcionamento correcto
do mesmo.
274
Sumário
 Lípidos são um grupo heterogêneo de substâncias, que se
caracterizam por serem insolúveis em água.
 Os lípidos fornecem energia para as células, permitem a formação
de estruturas no organismo e ajudam no transporte das vitaminas
lipossolúveis, quando estão ligados às proteínas.
 Os lípidos são a maior fonte de reserva de energia em animais e
sementes oleaginosas, onde a principal forma de armazenamento
são triglicerídeos.
 Lípidos saponificáveis são aqueles que apresentam pelo menos
uma função éster (-COO-) ou fosfo éster (-POO-). Como exemplo
deste grupo de lípidos temos os triglicerídeos, cerídeos,
fosfolípidos e esfingolipidos.
 Lípidos não saponificáveis são aqueles que não têm a função éster.
Como exemplo temos os esteroides e terpenoides.
Leitura Básica
Espana 2014.
275
Auto-avaliação 1
1. Os lípidos são um grupo heterogêneo de substâncias. Justifique
esta afirmação, mostrando as caraterísticas em comum.
2. Faça uma relação entre a coluna A (tipo de lípidos) e a coluna B

(sua natureza química).
Triglicerídeos   Condensação de isopreno
 Éster de glicerol, dois ácidos

Progesterona  graxos, ácido fosfórico e
aminoalcool
 Éster de ácido graxo e monoálcool
Esfingomielina 
superior
 Derivado do colesterol e tem a
Vitamina E 
função hormonal
Cera de  Éster de glicerol e três ácido graxo

 e reserva de energia
Abelha
 Constitui a estrutura da bainha de

Fosfolípido 
mielina do tecido nervoso
276
Lição n° 2
Sessão laboratorial
Identificação de Algumas Propriedades dos Lípidos
Introdução
Na lição anterior aprendeu as características, as funções e os tipos de
lípidos que existem na natureza, onde se destacaou que este constitui
um grupo heterogêneo de substâncias, que se caracterizam por serem
insolúveis em água.
Nesta lição, você irá identificar algumas propriedades deste grupo

de substâncias orgânicas.
 Identificar algumas propriedades dos lípidos
Objectivos
Vamos iniciar esta lição com a realização de uma experiência com

o objectivo de identificar algumas propriedades dos lípidos.
Para a identificação das propriedades dos lípidos, prepare os materiais e as

Actividade 1
277
Papel de filtro Óleo vegetal Fenolftaleína
Pipetas Água Solução etanólica
Oito (8) Tubos de Ácido Clorídrico de hidróxido de
Ensaio 0,1M potássio
Estante para tubos Hidróxido de Solução de
de Ensaio Sódio 0,1M Cloreto de cálcio
Pinça Etanol
Banho-maria Acetona
Depois de ter o material e as substâncias necessárias, sobre a mesa,

realize as três (3) actividades de caracterização dos lípidos, a seguir:
Os lipídios são substâncias capazes de, em contacto com as fibras de

papel, formar uma mancha que não se desfaz, deixando um aspecto
transparente. Para verificar a formação de uma mancha característica
dos lípidos em papel de filtro, siga os procedimentos a seguir:
 Enumere com 1 e 2 o papel de filtro;
 No papel de filtro com o número 1, goteje para o centro do
papel 0,5 ml de água e para o centro do papel de filtro número
2, goteje 0,5 ml de óleo;
 Espere secar por 20mim e observe;
 Descreva os resultados observados em cada papel de filtro,
justificando.
A solubilidade dos triglicerídeos depende da polaridade do solvente.

Considerando que “semelhante dissolve semelhante”, os triglicerídeos são
Actividade 2
mais facilmente solúveis em solventes menos polares, como a acetona. Para
verificar a solubilidade dos lipídios em diferentes tipos de solventes, siga os
278
 Enumere os cinco tubos de ensaio com 1 até 5.
 Coloque em cada tubo de ensaio as substâncias de acordo
com a tabela a seguie:
Tubo de Ensaio Substância
1 3ml de água destilada
2 3ml de ácido clorídrico 0,1M
3 3ml de hidróxido de sódio 0,1M
4 3ml de etanol
5 3ml de acetona
 Adicione em cada tubo de ensaio 1ml de óleo de soja e
observe.
 Indique o(s) solvente(s) onde o óleo de soja é solúvel e
justifique.
Os lípidos do tipo triglicerídeos, na presença de bases, podem ser

hidrolisados liberando glicerol e sais de ácidos graxos (sabões), de acordo
Actividade 3
com a reação:
Para verificar a hidrólise alcalina dos triglicerídeos presentes no

óleo, siga os procedimentos a seguir:
 Enumere os tubos de ensaio com 1 até 3;
 Coloque 2 ml de óleo e 5ml da solução de potassa alcoólica
no tubo de ensaio número 1;
279
 Aquece em banho-maria fervente durante cinco minutos até
que a reacção de hidrólise alcalina esteja completa,
apresentando uma única fase;
 Coloque 1ml de água no tubo de ensaio 2 e adicione 2 ml
dasolução de sabão (conteúdo do tubo 1);
 Agite vigorosamente e observe;
 Coloque 2 ml da solução de sabão (conteúdo do tubo 1) no
tubo de ensaio número 2 e adicione 5 gotas da solução de
cloreto de cálcio;
 Agite bem e observe;
 Indique a característica notória nos tubos de ensaio (2 e/ou 3)
da presença de sabão.
Sumário
 Os lípidos caracterizam-se por formar uma mancha translúcida
tipica sobre o papel de filtro.
 A solubilidade dos triglicerídeos depende da polaridade do
solvente. Considerando que “semelhante dissolve semelhante”, os
triglicerídeos são mais facilmente solúveis em solventes menos
polares, como a acetona.
 Os lípidos do tipo triglicerídeos, na presença de bases, podem ser
hidrolisados liberando glicerol e sais de ácidos graxos (sabões),
onde a solução aquosa diminui a tensão superficial da água,
formando espuma sob agitação.
280
Leitura Básica
Experimental; Facultad de Química Departamento de
Bioquímica; 2013.
Química- Atividades Experimentais de Química no Ensino
Médio - reflexões e propostas; São Paulo, 2009.
Disponível em:

Os lipidos caracterizam-se por formar uma mancha translúcida

típica sobre o papel de filtro. Aprofunde o seu conhecimento sobre
este conteúdo, consultando o seguinte site:
http://licprofissionalamontada.blogspot.com/2012/10/experiment
o-identificando-lipidios.html
https://www.youtube.com/watch?v=QOQw_4B-Tj0
Devido a natureza apolar, os lipídios apresentam baixa solubilidade

em água e boa solubilidade em solventes orgânicos. Com isto pode
ver-se que o óleo só é solúvel nos solventes apolares que estão nos
tubos 4 e 5. Em geral, são insolúveis na água e solúveis em
281
solventes apolares. Para melhorar os seus conhecimentos sobre este
assunto, consulte os seguintes sites:
http://www.infoescola.com/quimica/atividade-experimental-com-
lipidios/
http://www.trabalhosfeitos.com/topicos/relatorio-sobre-
solubilidade-dos-lipideos/0
Os sais de ácidos graxos apresentam uma característica anfipática

onde em solução aquosa diminuem a tensão superficial da água,
formando espuma sob agitação. Neste caso, vê-se que o resultado
do tratamento dado ao conteúdo do tubo 1 é uma solução de sabão
de potássio, que forma uma espuma (tubo 2). Sabe-se que o sabão
de cálcio não forma espuma, por isso se precipita, como pôde ver
no tubo 3.
Aprofunde o seu conhecimento sobre este conteúdo, consultando o

seguinte site: http://amigonerd.net/biologicas/farmacia/a-
caracterizacao-de-lipidios
282
Lição n° 3
Triglicerídeos (características, classificação
e biossíntese)
Introdução
Na lição anterior aprendeu a identificar algumas propriedades dos
lípidos, onde se pode destacar a solubilidade e a reacção de
saponificação. Nesta lição, você irá aprender acerca de uma classe
muito importante dos lípidos que são os triglicerídeos, onde se vão
abordar as caracteridisticas, classificação e síntese ao nível dos
organismos vivos.
 Caracterizar quimicamente os triglicerídeos;

 Representar a estrutura química dos vários tipos de
triglicerídeos;
 Explicar o mecanismo de biossíntese dos triglicerídeos.
Objectivos
Característica e estrutura dos triglicerídeos
Na lição anterior, você aprendeu que os triglicerídeos são ésteres

resultantes da reacção de glicerol e três moléculas de ácido graxo,
conforme a equação abaixo:
283
Este grupo de lípidos que são os triglicerídeos actuam como alimento
de reserva em seres vivos, assim como isolantes térmicos em
animais, evitando a perda excessiva de calor para o meio ambiente.
Também são fundamentais como agente de proteção contra choques
mecânicos.
Todos os triglicéridos são resultantes da esterificação de glicerol e

ácido graxo. Na natureza existem vários tipos de ácido graxo, onde
apresenta sempre um número par de átomos de carbono.
Dependendo do tipo de ligações presentes, existem ácidos graxos
saturados, quando têm apenas ligações simplese, insaturados quando
tem pelo menos uma ligação dupla. Veja na tabela 4 a seguir alguns
exemplos concretos de ácidos graxos mais comuns nos
triglicerídeos.
Tabela 4: Ácidos graxos (nome comum, sistemático, fórmula e tipo

de ácido graxo)
Nome Tipo de
Formula
Comum Sistemático Ácido graxo
Ácido láurico Ácido n-dodecanoico CH3-(CH2)10-COOH
Ácido mirístico Ácido n-tetradecanoico CH3-(CH2)12-COOH
Ácido palmítico Ácido n-hexadecanoico CH3-(CH2)14-COOH Saturado
Ácido esteárico Ácido n-octadecanoico CH3-(CH2)16-COOH
Ácido Ácido cis-9-
CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH
palmitoleico hexadecenoico Insaturado
Ácido oleico Ácido cis-9-
CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
octadecenoico
Fonte: Autor (2017)
Classificação dos triglicerídeos
284
Os triglicerídeos, dependendo do tipo de ácido graxo que esterifica
o glicerol, existem triglicerídeos simples quando os três ácidos
graxos que esterificam o glicerol são iguais e triglicerídeos mistos
quando os três ácidos graxos que esterificam o glicerol são
diferentes. Também recebem a designação específicas de gorduras,
quando os ácidos graxos são saturados e óleos se os ácidos graxos
são insaturados.
As estruturas abaixo representam vários tipos de glicerídeos, classifique-os.
Actividade 1
Depois de uma observação atenta às estruturas dos triglicerídeos A, B e C,

conclui-se que: No triglicerídeo A, existem ácidos graxos iguais com doze
(12) átomos de carbono cada e apresentam somente ligações simples. O
facto de apresentar ácidos graxos iguais, faz com que este triglicerídeo seja
designado de simples. Por apresentar somente ligações simples, recebe a
designação de gordura. Com isto podemos dizer que o triglicerídeo
representado em A é um triglicerídeo simples, do tipo gordura.
285
No triglicerídeo B também existem ácidos graxos iguais com
dezasseis (16) átomos de carbono cada e apresentam uma ligação
dupla, com isto também é designado de triglicerídeo simples por ter
o mesmo ácido graxo. Mas, por apresentar ácido graxo com uma
ligação dupla, que é característico de um ácido graxo insaturado,
logo este triglicerídeo, recebe a designação de óleo.
No triglicerídeo C, existem ácidos graxos diferentes com um número

de átomos de carbono variável, onde se vê a presença de ácido graxo
com 14, 12 e 16 átomos de carbono respetivamente. Este facto faz
com que este triglicerídeo seja designado de misto. Quanto ao tipo
de ligações presente no ácido graxo, vemos a presença de somente
ligações simples, por isso este triglicerídeo recebe a designação de
gordura.
Biossíntese dos triglicerídeos

Depois de abordármos as características dos triglicerídeos, vamos
tratar a seguir do mecanismo de síntese deste grupo de lípidos de
função energética no organismo vivo. Para falar da biossíntese,
vamos recordar a sua composição. Dissemos, anteriormente, que um
triglicerídeo é formado por glicerol e três ácidos graxos, por isso no
mecanismo de biossíntese deste grupo de lípidos vamos ver primeiro
a origem de cada um destes constituintes. Antes da própria
biossíntese de triglicerídeos, vamos abordar a formação do glicerol
e da síntese dos ácidos graxos.
A síntese dos ácidos graxos ocorre no citoplasma, para onde deve

ser transportado o acetil-CoA formado na mitocôndria a partir
piruvato, obtido em outras vias metabólicas, que são o caso da
glicólise e gliconeogense. Com isto podemos ver que a síntese de
ácidos graxos depende de moléculas de acetil CoA geradas em
outros processos.
286
Para este processo, a molécula de acetil-CoA sofre uma
carboxilação, formando malonil-CoA pela enzima acetil-CoA
carboxilase, essa reação requer ATP e bicarbonato como fonte de
CO2, tal como pode ver na equação a seguir:
A molécula de malonil-CoA vai ligar-se a uma proteína

transportadora do grupo ACP “proteína carregadora de acil” e
transforma-se em malonil-ACP. Daqui em diante vai decorrer a
síntese do ácido graxo pelo condensação sucessiva de mais
moléculas de acetil-CoA até atingir o tamanho do ácido graxo
desejado. Veja a seguir o que acontece no esquema 26 a seguir de
síntese de um ácido graxo que tem doze (12) átomos de carbono que
é designado de ácido laúrico.
287
Esquema 26: Transformações de síntese de ácido laúrico (ácido
dodecanoíco).
Fonte: Autor (2017)
No esquema 26 acima podemos perceber que a síntese de ácidos
graxo ocorre através de uma condensação consecutiva de moléculas
de acetil-CoA até atingir o número de átomos de carbono do ácido
graxo pretendido. É importante notar que logo após a uma
condensação aumenta-se o tamanho da cadeia carbónica em dois
átomos. Por exemplo, na condensação número 1, podemos ver que a
molécula de malonil-ACP que tem dois átomos de carbono após
condensar-se com uma molécula de acetil-CoA que também tem o
mesmo número de átomos de carbono forma-se o butiril-ACP que
tem 4 átomos de carbono.
No caso concreto do ácido laúrico que tem doze (12) átomos de

carbono, podemos ver no esquema que são necessárias cinco (5)
288
condensações de seis (6) moléculas acetil-CoA. Depois de se atingir
o tamanho da cadeia carbónico, ocorre uma hidrólise libertando-se
da proteína ACP e forma-se o ácido graxo. A síntese dos ácidos
graxos pode ser resumida na seguinte equação:
𝒏 𝒏
AcetilCoA + 𝟐 -1ATP + nNADPH + nH+ →
𝟐
𝒏 𝒏 𝒏
Ácido Graxo c/ n carbonos+ 𝟐CoA-SH + 𝟐 -1 ADP + 𝟐 -1 Pi + nNADP
𝒏
+ 𝟐-2 H2O
Com base nesta fórmula geral, podemos esboçar qualquer reacção de

síntese de ácido graxo, basta conhecermos o número de átomos de
carbono que constitui o ácido. Por exemplo, o ácido laúrico tem doze
(12) átomos de carbono, o quer dizer que n é igual a 12. Com estes
dados, podemos chegar à seguinte equação de síntes, e de ácido
laúrico:
𝟔 AcetilCoA + 5ATP + 12NADPH + 12H+ →
CH3-(CH2)10-COOH + 𝟔 CoA-SH + 5ADP + 5Pi + 12NADP + 4H2O

Ácido laúrico
Com isto pode ver que a síntese de ácidos graxos ocorre através de
uma condensação sucessiva de acetil-CoA proveniente de outros
processos metabólicos. Depois disso vamos tratar da formação do
glicerol que constitui os triglicerídeos.
A formação do glicerol também depende de outro processo

metabólico, que neste caso concreto é a glicólise, que fornece a
dihidroxiacetona fosfato que vai sofrer a hidrogenação para formar
o glicerol 3-fosfato por acção da enzima glicerol 3-fosfato
desidrogenase. Veja a equação a seguir.
289
O glicerol 3-fosfato é a forma activa do glicerol e já está em
condições de receber os ácidos graxos para formar o triglicerídeo.
A síntese de triglicerídeo ocorre no fígado, onde os ácidos graxos

passam por um processo de activação, sendo transformados em acil-
CoA e ocorre o gasto de uma molécula de ATP, como podemos ver
na equação a seguir:
O acil-CoA que é a forma activa do ácido graxo vai esterificar o

glicerol 3-fosfato que é a forma activa do glicerol, de uma forma
faseada, como pode ver no esquema a seguir:
290
Esquema 27: Transformações de síntese de triglicerídeo
Fonte: Autor (2017)
No esquema 27 acima, pode ver que o glicerol 3-fosfato é

esterificado gradualmente pelo acil-CoA. A 1ª esterificação ocorre
com o grupo hidroxilo do carbono 1, onde por acção da enzima acil
transferase há transferência do radical acil, do ácido graxo para a
posição 1 do glicerol 3-fosfafto, formando o acil glicerol 3-fosfato.
A segunda molécula de acil-CoA vai esterificar o grupo hidroxilo do
carbono 2 e teremos como produto desta 2ª esterificação o 1,2 Diacil
glicerol 3-fosfato.
O terceiro grupo hidroxilo do glicerol está bloqueado com o grupo

fosfato e para libertar-se deste bloqueio, ocorre uma hidrólise da
ligação fosfo éster para formar o 1,2 Diacil glicerol. Este composto
já apresenta o terceiro grupo hidroxilo livre para sofrer a 3ª
291
esterificação com a terceira molécula de acil-CoA para formar o
triglicerídeo.
Sumário
 Os triglicerídeos, dependendo do tipo de ácido graxo que esterifica
o glicerol, existem triglicerídeos simples, quando os três ácidos
graxos que esterificam o glicerol são iguais e triglicerídeos mistos
quando os três ácidos graxos que esterificam o glicerol são
diferentes. Também recebem a designação específicas de gorduras,
quando os ácidos graxos são saturados e óleos se os ácidos graxos
são insaturados.
 A síntese de ácido graxo ocorre no citoplasma, através de uma
condensação sucessiva de acetil-CoA proveniente de outros
processos metabólicos.
 A formação do glicerol depende de dihidroxiacetona fosfato, que é
um intermediário da glicólise.
 A síntese de triglicerídeo ocorre no fígado, onde o acil-CoA que é
a forma activa do ácido graxo e que vai esterificar o glicerol 3-
fosfato que é a forma activa do glicerol, de uma forma faseada.
Leitura Básica
292
Espana 2014.
Auto-avaliação 3
1. Os triglicerídeos são exemplos típicos de lípidos
saponificáveis que constituem a dieta alimentar. Represente a
estrutura de um triglicerídeo misto e do tipo de gordura à sua
escolha.
2. 2. Indique a origem de cada um dos constituintes (glicerol e
ácidos graxos) dos triglicerídeos.
293
Lição n° 4
Catabolismo dos triglicéridos
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu as características e o processo de
produção de síntese de triglicerídeos nos organismos vivos. Nesta
lição, vamos focalizar um processo inverso que é a degradação dos
triglicerídeos, que também podemos designar de digestão e
aproveitamento energético dos triglicerideos.
 Explicar o catabolismo dos triglicerídeos
Objectivos
Catabolismo dos triglicerideos
Certamente que apendeu que a digestão é a transformação química

que os nutrientes orgânicos sofrem ao longo do sistema digestivo
para se converterem em substâncias menores e assimiláveis. Neste
caso concreto, a digestão dos triglicerídeos terá como substâncias
finais o glicerol e os ácidos graxos.
Os triglicerídeos são lípidos saponificáveis que constituem a dieta

alimentar, onde podemos encontrar em diversos alimentos de origem
vegetal, como frutos secos oleaginosos como coco, amendoim, soja,
milho, gergelim e em todos alimentos de origem animal,
exceptuando os de leite e produtos lácteos.
A digestão dos triglicerídeos ocorre no intestino delgado, por acção

da enzima lípase degradando em glicerol e ácidos graxos, como pode
ver na equação a seguir:
294
Essa hidrólise também ocorre no tecido adiposo por ação da “lípase
hormônio sensível” (LHS) que hidrolisa as ligações éster e separa as
partes componentes dos triacilgliceróis. Os produtos (glicerol e
ácido graxo) são conduzidos ao metabolismo energético dos
organismos, onde cada um vai a sua via de entrada. Por isso
trataremos em seguida do destino do glicerol e do ácido graxo.
O glicerol produzido na hidrólise dos triglicerídeos é encaminhado

para a via glicolítica (glicólise) na forma de gliceraldeído-3-fosfato,
como podemos constatar nas equações a seguir:
A primeira transformação que o glicerol sofre é fosforilação, onde

há gasto de uma molécula de ATP e pela catálise da enzima glicerol
295
quinase forma-se o glicerol 3-fosfato. Este produto sofre uma
desihidrogenação no carbono 2, transformando-se em
dihidroxiacetona 3-fosfato, que é um intermediário da glicólise.
Você aprendeu na etapa glicoíitica que o dihidroxiacetona 3-fosfato
não tem continuidade, para tal é convertido no seu isômero
gliceraldeído 3-fosfato pela acção da enzima triose fosfato
isomerase. A molécula de gliceraldeido 3-fosfato formada vai
continuar na via glicolítica, onde será transformada em piruvato e,
posteriormente, em acetil-CoA. Podemos resumir este processo no
seguinte esquema:
Esquema 28: Transformação de glicerol para se incorporar na via

glicolítica.
Fonte: Autor (2017)
Podemos ver que no 1º ciclo de reacções temos o consumo de 1ATP

e no 2º ciclo temos a produção de 2ATP, se houver gasto de 1ATP e
produção de 2ATP, então fazendo um balanço de -1 e +2, teremos
como saldo 1ATP. Para além de ATP, temos a produção de 3NADH,
que é o somatório de 1NADH dos três (3) ciclos de reacções. Sendo
assim, podemos ver que o enquadramento do glicerol no
296
metabolismo energético rende cerca de ATP, 3 NADH e 1 acetil-
CoA.
Na unidade sobre os glícidos, aprendeu as fases e rendimento energético da

respiração celular. Pense e discuta no seu grupo sobre o rendimento
energético da molécula de glicerol resultante da lipólise, sabendo que a
Actividade 1 molécula de acetil-CoA entra no ciclo de krebs e as 3 moléculas de NADH
vão à cadeia respiratória. Indique o rendimento energético total do glicerol.
Quando abordámos as etapas e rendimento energético da respiração celular,

você teve a oportunidade de aprender que cada molécula de Acetil-CoA
que entra no ciclo de krebs, produz 3 NADH, 1 FADH2 e 1 GTP. O
esquema a seguir mostra os produtos resultantes da transformação do
glicerol e as moléculas energéticas envolvidas:
Reparando no esquema acima representado, você pode ver que

transformação de glicerol no metabolismo energético vai render no
seu todo 1 ATP, 1 GTP, 6 NADH e 1 FADH2. Você aprendeu
também que as coenzimas NADH e FADH2 que entram na cadeia
respiratória geram energia em forma de ATP, onde teoricamente
cada NADH produz 3 ATP e cada FADH2 produz 2 ATP. Com base
nisto, já podemos determinar o rendimento energético do glicerol,
onde para cada NADH formado multiplicamos por 3ATP, enquanto
para o FADH2 multiplicaremos por 2ATP. Tendo feito isso podemos
ver que o glicerol rende 22 ATP, veja o esquema a seguir:
297
Os ácidos graxos resultantes dos triglicerídeos sofrem metabolização
diferente, onde serão transformados em acetil-CoA, num um
processo desinado de β-oxidação. Este processo ocorre na matriz
mitocondrial e é dividido em três (3) etapas.
A 1ª etapa β-oxidação - é a activação do ácido graxo, sendo

transformado em acil-CoA e ocorre o gasto de uma molécula de
ATP, como podemos ver na equação a seguir:
Depois da activação do ácido graxo na forma de acil-CoA, ocorre a

2ª etapa deste processo, que consiste no transporte do acil-CoA para
o interior da mitocôndria, através da ligação com a canitina, para
formar acil-carnitina. Quando chega na matriz mitocondrial, a acil-
carnitina e voltamos a ter o acil-CoA, que é a forma activa do ácido
graxo.
Na matriz mitocondrial, o acil-CoA sofre a sua degradação para

formar unidades de dois átomos carbonos que serão eliminados na
forma de acetil-CoA. Este é um processo inverso, a síntese dos
ácidos graxos. Na síntese de ácidos graxos aprendeu que estes são
formados pela condensação sucessiva de moléculas de acetil-CoA.
Então, se na síntese temos uma ligação sucessiva de moléculas
acetil-CoA, então na degradação teremos a retirada faseada de
moléculas de acetil-CoA.
A degradação do ácido graxo pode ser resumida na seguinte

equação:
𝒏 𝒏 𝒏
Ácido Graxo c/ n carbonos+ 𝟐CoA-SH + 𝟐 -1 NAD+ + 𝟐 -1 FAD+→
298
𝒏 𝒏 𝒏 𝒏
AcetilCoA + 𝟐 -1NADH +𝟐 -1H+ + 𝟐 -1FADH2
𝟐
Com base nesta equação geral, podemos esboçar qualquer reacção

de degradação de ácido graxo, basta conhecermos o número de
átomos de carbono que constitui o ácido. Por exemplo, o ácido
laúrico tem doze (12) átomos de carbono, o que quer dizer que n é
igual a 12. Com estes dados podemos chegar à seguinte equação de
degradação de ácido laúrico:
CH3-(CH2)10-COOH + 𝟔 CoA-SH + 5 NAD+ + 5 PFAD+ →

Ácido laúrico
𝟔 AcetilCoA + 5NADH + 5H+ +
5FADH2
Apartir desta equação podemos ver que a β-oxidação de ácidos

graxos obtêm-se moléculas de acetil-CoA e coenzimas NADH e
FADH2.
Pense e discuta no seu grupo sobre o rendimento energético dos ácidos

graxos resultantes da lipólise, sabendo que a molécula de acetil-CoA entra
no ciclo de krebs e as coenzimas NADH e FADH2 vão à cadeia respiratória.
Actividade 2 Indique, portano, o rendimento energético total do ácido laúrico.
Quando abordamos as etapas e rendimento energético da respiração celular,

você pôde aprender que cada molécula de Acetil-CoA que entra no ciclo de
krebs produz 3 NADH, 1 FADH2 e 1 GTP. Também aprendeu que as
coenzimas NADH e FADH2 que entram na cadeia respiratória geram
energia em forma de ATP, onde teoricamente cada NADH produz 3 ATP e
cada FADH2 produz 2 ATP. Usando estes dados e somando o número de
ATP gerados na totalidade na degradação de ácido laúrico, seria 97 ATP,
299
mas como houve gasto de 1 ATP na 1ª fase de activação do ácido graxo,
por isso obtém-se 96 ATP, veja os cálculos feitos a seguir:
Este é o rendimento de uma molécula de ácido laúrico, mas como se

sabe, na digestão dos triglicerídeos sempre resultam três (3) ácidos
graxos, então para cada ácido graxo deve ter o seu rendimento
energético. Onde no final se faz a soma do rendimento energético
das três moléculas de ácido graxo com o rendimento da molécula de
glicerol que é 22ATP, aí sim teremos o rendimento energético total
do triglicerídeo.
É necessário saber que o rendimento do ácido graxo varia de acordo

com o tamanho da sua cadeia, onde quanto maior for a cadeia, maior
será o número de acetil-CoA, NADH e FADH2 formados, como
consequência disso, também será maior o seu rendimento energético.
Sumário
 A digestão dos triglicerídeos ocorre no intestino delgado, por acção
da enzima lípase degradando em glicerol e ácidos graxos. E ao nível
do tecido adiposo ocorre a hidrólise dos triglicerídeos, mas por ação
da “lípase hormônio sensível” (LHS) que hidrolisa as ligações éster
e separa as partes componentes dos triacilgliceróis.
 O glicerol é conduzido para a via glicolítica (glicólise) na forma de
gliceraldeído-3-fosfato, onde no seu todo fornece 22 moléculas de
ATP ao organismo.
300
 Os ácidos graxos são transformados em acetil-CoA, num processo
desinado de β-oxidação e ocorre na matriz mitocondrial.
 Equação geral de degradação de ácido graxo:
𝒏 𝒏 𝒏
o Ácido Graxo c/ n carbonos+ 𝟐CoA-SH + 𝟐 -1 NAD+ + 𝟐 -1 FAD+
𝒏 𝒏 𝒏 𝒏
o → 𝟐AcetilCoA + 𝟐 -1NADH + 𝟐 -1H+ + 𝟐 -1FADH2
 O rendimento energético de ácido graxo varia de acordo com o

tamanho da sua cadeia, onde quanto maior for a cadeia, maior será
o número de acetil-CoA, NADH e FADH2 formados, maior também
será o rendimento.
Leitura Básica
Espana 2014.
Auto-avaliação 4
301
1. Explique a produção de energia a partir dos produtos da
digestão do triglicerídeo representado abaixo e determine o
rendimento energético no organismo vivo.
302
Depois de ter realizado as auto-avaliações das lições 1, 3, e 4 para
apresentada.
1. Os lípidos são um grupo heterogêneo de substâncias porque não

existem uma uniformidade em termos de composição e funções
químicas. Vendo o esquema abaixo, vê-se exactamente esta
diversidade em termos químicos.
303
Esta situação faz com que os lípidos, em geral, não sejam definidos
em termos de composição química, ou grupos funcionais, mas sim
em termos da sua propriedade de ser altamente insolúvel em água.
Para além da insolubilidade em água, todos os lípidos são
caracterizados por serem substâncias untuosas ao tato e deixam
mancha translúcida sobre o papel.
2. Relação entre a coluna A (tipo de lípidos) e a coluna B (sua

natureza química)
1.
Onde X, Y e Z devem ser números pares diferentes e devem ser

ácidos graxos saturados, isto é, ácidos graxos que apresentem apenas
ligações simples.
3. O ácido graxo e glicerol que constitui os triglicerídeos é fornado

a partir de intermediários e produtos de outros processos
metabólicos; onde a síntese de ácido graxo ocorre no citoplasma
e é resultado da condensação sucessiva de acetil-CoA, enquanto
304
a formação do glicerol depende de dihidroxiacetona fosfato, que
é um intermediário da glicólise.
1. A degradação dos triglicerídeos ocorre pela acção da enzima

lípase, formando glicerol e três moléculas de ácido graxo.
O glicerol entra na via glicolítica transformando se em

Gliceraldeídeo 3 fosfato e vai render 1 ATP, 3 NADH e 1 acetil-
CoA. No final do processo de transformação metabólica do glicerol
fornece 22 ATP ao organsimo.
Enquanto os ácidos graxo vão sofrer uma oxidação formando

moléculas de acetil CoA que vão seguir para o ciclo de krebs e as
coezimas NADH e FADH2 que vão para a cadeia respiratória. Neste
caso, temos três ácidos graxos diferentes e cada ácido graxo terá o
seu rendimento energético. Onde para:
1º Ácido graxo como tem doze (12) átomos de carbono terá um

rendimento de 96 ATP, como pode ver nos cálculos a baixo:
305
2º Ácido graxo como tem catorze (14) átomos de carbono terá um
3º Ácido graxo como tem dezasseis (16) átomos de carbono terá um

Então somando o rendimento energético dos três ácidos graxos,

teremos 339 ATP fornecidos pelos ácidos graxos provenientes da
degradação dos triglicerídeos. Somando este valor com o rendimento
do glicerol constatamos que, de uma forma geral, o triglicerídeo
fornece ao organismo 361 moléculas de ATP.
Resumo da Unidade
Escreva, no seu caderno, um resumo com um mínimo de 100
palavras e um máximo de 200, onde devem constar os seguintes
aspectos
(i) as características e funções dos lípidos,

(ii) as fórmulas estruturais dos principais tipos de lípidos,
306
(iii) o mecanismo de síntese e degração dos triglicerídeos e
(iv) determinação do rendimento energético teórico dos
triglicerídeos.
1. Assinale com “X” a alternativa correcta.
1.1 Não podemos considerar como lipídios simples:
a) Ésteres de ácidos graxos com glicerol apenas. ( )
b) Compostos conhecidos como gorduras, óleos e ceras. ( )
c) Lipídios formados por C, H e O apenas. ( )
d) Ésteres de ácidos graxos com álcoois, acrescidos de radicais

com N, PouS. ( )
e) Lipídios que contêm glicerol, colesterol ou outros álcoois, sem

radicais nitrogenados, fosforados ou sulfatados. ( )
1.2 Os lipídios são:
a) Os compostos energéticos consumidos preferencialmente pelo

organismo. ( )
b) Mais abundantes na composição química dos vegetais do que na

dos animais. ( )
c) Substâncias insolúveis na água, mas solúveis nos chamados

solventes orgânicos (álcool, éter, benzeno). ( )
d) Presentes como fosfolipídios no interior da célula, mas nunca na

estrutura da membrana plasmática.()
e) Compostos orgânicos formados pela polimerização de ácidos

carboxilícos de cadeias pequenas em meio alcalino. ( )
1.3 Os lípidos mais comumente usados na nossa alimentação são

integrantes do grupo dos:
a) Monoglicerídios ( )
307
b) triglicerídios ( )
c) cerídios ( )
d) esterídios ( )
1.4 A síntese de ácido palmítico requer
a) 8 Acetil-CoA ( ) b) 14 NADH ( ) c) 7
ATP ( )
d) Alternativas a e c ( ) e) alternativasa, b e c ( )
2. Para cada um dos lípidos na primeira coluna, assinale os seus

componentes; se apenas alguns dos lipídos dessa categoria contêm
um determinado componente, assinale "alguns". Responda sim ou
não à pergunta "Lípido de membrana?" (A primeira linha está
pronta, como exemplo)
Constituido por Função
Ácido Estrutural ou
Glicerol Esfingosina Fosfato Aminoálcool Energético
graxo
Triglicerídeo X X Energetico
Fosfolipido
Esfingolipido
3. Na análise de uma amostra de um triacilglicerol de origem animal

foi encontrado uma molécula de ácidos palmíticos e duas moléculas
de ácido esteárico.
a) Represente a fórmula estrutural deste trilglicerol.
b) Classifique este triglicerídeo quanto ao tipo de ácido graxo e

cadeia.
c) Indique em que órgão do tubo digestivo corre a digestão deste

triglicerídeo e mostre a sua degradação.
d) Explique o mecanismo de obtenção de energia nos organismos,

usando este triglicerídeo e preveja o rendimento energético.
308
Conteúdos
Bioenergética
UNIDADE
7
Lição n° 1 311
Bioenergética (Definição e conceito de energia e
acção termodinâmica dos seres vivos)............... 311
Lição n° 2 318
Mecanismo das reacções bioquímicas e
moléculas energéticas ..............................................318
Lição n° 3 324
Metabolismo (Definição, importância e
estágios).........................................................................324
Pág. 309 - 334
Unidade 7: Bioenergética
309
Introdução
A bioenergética é a parte da bioquímica que está preocupada em estudar
os aspectos quantitativos da energia gerada e necessária nos seres vivos.
Esta unidade vem numa fase do módulo em que já abordámos os principais
grupos de nutrientes que são fundamentais para o organismo vivo. Aqui
poder perceber melhor sobre a energia na natureza e nos organismos vivos,
assim como a essência dos mecanismos de síntese e degradação das
substâncias ao nível dos seres vivos.
Nesta unidade vamos abordar:
 Energia na natureza e leis da termodinâmica;
 Mecanismo de reacções nos organismos vivos;
 Moléculas energéticas;
 Metabolismo, tipos e sua importância;
Este conteúdo é muito importante para si como futuro professor, visto que
estará habilitado a explicar sobre o princípio energético na natureza, assim
como as estratégias de reacções acopladas que o organismo adopta para
rentabilizar, em termos energéticos, as transformações bioquímicas
distribuídas por três (3) lições.
 Caracaterizar a bioenergética, metabolismo, anabolismo e
catabolismo;
 Explicar a relação das leis da termodinâmica e a energia nos
organismos vivos;
 Explicar o mecanismo das recções bioquímicas;
 Indicar moléculas energéticas e os estágios do metabolismo.

 Para estudar esta unidade deve programar 6 horas de estudo para
as três (3) lições.
Tempo
310
Lição n° 1
Bioenergética (Definição e conceito de energia
e acção termodinâmica dos seres vivos)
Introdução
Nesta primeira lição, você irá aprender que a bioenergética estuda a energia
que acompanha as reacções bioquímicas. Também vai aprender acerca do
conceito energia e as várias formas de energia na natureza, assim como a
acção termodinâmica dos seres vivos em relação ao meio ambiente.
 Indicar a característica da bioenergética;

 Classificar as transformações bioquímicas, quanto ao
aspecto energético;
 Explicar a relação das leis da termodinâmica e a energia
Objectivos
nos organismos vivos.
Bioenergética
A partir da palavra bioenergética, podemos ter bio, que significa vida ou

seres vivos e energética, que tem relação com energia. Com base nesta
constatação, podemos dizer que a bioenergética estuda os processos para a
obtenção, armazenamento e utilização da energia nos seres vivos, isto é,
estuda quantitativamente a energia que acompanha as reacções bioquímicas
ou a energia trocada entre os seres vivos com o seu meio ambiente.
Neste caso, o que será energia? A palavra energia é um termo que deriva
do grego “ergos” que significa originar trabalho. Por isso, em termos
físicos, a energia está associada à capacidade de produzir trabalho ou acção.
311
Na natureza existem várias formas de energias, mas a forma que nos
interessa aqui na bioquímica é aquela que se obtém a partir das ligações
químicas ou da quebra dessas ligações, que é designada de energia química.
É esta forma de energia que garante a nossa sobrevivência.
A transformação da energia biológica obedece as leis da termodinâmica.

Acredito que aprendeu no módulo de Física Básica, que a “energia não se
cria nem se perde, apenas se transforma”. Com isto podemos dizer que em
todas transformações, a energia nunca é criada e nem perdida, apenas é
transformada. Afinal, qual é a fonte primária da energia na natureza? A luz
solar é a fonte original de energia. Veja a figura 21 a seguir.
Figura 21: Ciclo energético na natureza

Fonte: http://interna.coceducacao.com.br/ebook/pages/1632.htm
Com a figura 36, podemos aprender que existem dois grupos de seres
autotróficos e heterotróficos, onde os autotróficos aproveitam-se da luz
solar para converterem a matéria inorgânica (água e dióxido de carbono)
em matéria orgânica e oxigénio, num processo que é designado de
fotossíntese, enquanto os heterotróficos aproveitam a matéria orgânica e
312
oxigénio para a sua sobrevivência, num processo designado de respiração
celular.
Analisando a figura acima, podemos ver que tanto os seres autotróficos,

assim como os heterotróficos recebem substâncias do meio ambiente e
também fornecem substâncias ao meio ambiente. Por exemplo, os seres
autotróficos absorvem o dióxido de carbono do meio ambiente e também
fornecem oxigénio ao meio ambiente. Com base nisto, podemos afirmar
que os seres vivos actuam como um sistema aberto, veja a figura abaixo:
Figura 22: Seres vivos como um sistema aberto

Na figura acima, vemos que os seres vivos na natureza,

termodinamicamente, agem como um sistema aberto porque trocam
matéria (nutrientes e produtos de excreção) e calor (do metabolismo) com
seu meio e nunca estão em equilíbrio.
Com isto aprendemos que a energia pode mudar de forma ou ser

transportada, mas não pode ser criada ou destruída, isto corresponde à 1ª
lei da termodinâmica. Esta lei também é conhecida como princípio de
conservação de energia.
Na natureza existem formas e grandezas de energia que determinam a

direccão das reacções químicas. Nesta perspectiva, vamos aprender, a
seguir, algumas destas formas.
313
a) ENTALPIA
A entalpia representa-se por H, é o conteúdo total de energia de um sistema

que pode trocar com o meio ambiente à sua volta. De acordo com ação da
entalpia, as reacções podem ser exotérmicas ou endotérmicas. Uma reacção
é exotérmica, quando o sistema perde calor e representa-se a variação da
entalpia por um sinal negativo (-ΔH), enquanto na reação endotérmica, o
sistema ganha calor e o sinal da entalpia é positivo (+ΔH).
As transformações favoráveis em termos de entalpia para o organismo vivo

são as exotérmicas, isto porque estas transformações vão fornecer energia
ao organismo.
b) ENTROPIA
A entropia representa-se por S, é a medida de aleatoriedade e desordem

existente num sistema. A entropia está associada à quantidade de energia
que não realiza trabalho e representa a energia inaproveitável em processos
reais e é obtida pelo produto da variação da entropia (ΔS) pela temperatura
absoluta (T) do processo.
De acordo com o nível de desordem dos produtos em comparação aos

reagentes, a entropia pode ser positiva (+ΔS) quando os produtos da
reação são mais desordenados que reagentes, e negativa (-ΔS) quando
os produtos são menos desordenados que reagentes. Nesta perspectiva,
as transformações favoráveis para o organismo vivo são aquelas em que
entropia pode ser positiva (+ΔS).
c) ENERGIA LIVRE
A energia livre também é conhecida como energia de Gibbs e

representa-se por G. Esta corresponde à energia capaz de realizar
trabalho durante uma reacção à temperatura e pressão constante.
314
A energia livre resulta da diferença entre a energia total (entalpia, ΔH) e a
energia ineficaz (quantidade de entropia, TΔS), como pode ver na equação
a seguir:
ΔG = ΔH – T.ΔS
Onde:
ΔG é a variação da energia livre de Gibss, isto é, a energia que produz

trabalho.
ΔH é a variação da entalpia, isto é, a energia total trocado com o meio.
T.ΔS é a energia inaproveitável, isto é, a energia que não realiza trabalho.
Quanto à energia da reação, esta pode ser exergônica quando perde ou

liberta energia para o meio e será representado por - ΔG e endergônica
quando ganha ou consome energia do meio, será representado na forma
+ ΔG. Nessa perspectiva, as transformações favoráveis para o organismo
vivo são aquelas que fornecem energia para o meio, isto é, são
exergônicas.
Sumário
 A bioenergética estuda a energia que acompanha as reacções
bioquímicas ou a energia trocada entre os seres vivos com o seu
meio ambiente.
 Energia está associada à capacidade de produzir trabalho, acção
ou movimento. A energia que garante a vida dos seres vivos
provém das ligações químicas ou da quebra dessas ligações e
recebe a designação de energia química.
 A 1ª lei da termodinamica refere que para qualquer mudança física
ou química, a quantidade total de energia no universo permanece
315
constante, isto é, a energia pode mudar de forma, mas não pode
ser criada ou destruída.
 A energia total que um sistema troca com o meio ambiente é
chamada de entalpia e a energia inaproveitável que tem relação
com a desordem no sistema é chamado de entropia. Enquanto a
energia livre é a energia capaz de realizar trabalho durante uma
reação.
 Nos organismos vivos, as transformações bioquímicas só são
favoráveis se forem exergónicas, exotérmicas e energia entrópica
positiva.
Leitura Básica
Espana 2014.
316
Auto-avaliação 1
1. A figura abaixo mostra o ciclo energético, onde a fonte de
toda energia usada pelos animais, plantas e de todos os
organismos vivos está na energia libertada pelo sol.
Responda às questões abaixo:
1.1 Dê nome aos processos X e Y e indique em que organismos vivos

ocorrem.
1.2 Explique a essência do processo X acima representado.
1.3 Quanto ao aspecto energético, indique qual dos processos X e Y é

exergônico.
317
Lição n° 2
Mecanismo das reacções bioquímicas e moléculas energéticas
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu que a bioenergética estuda a energia que
acompanha as reacções bioquímicas. Também aprendeu que nos
organismos vivos, as transformações bioquímicas só são favoráveis caso
sejam exergónicas, isto é, devem libertar ou forncer energia ao organismo.
Nesta lição, você vai aprender o mecanismo das reacções bioquímicas no
organismo vivo e o tipo de moléculas energéticas que o organismo usa.
 Explicar o mecanismo das recções bioquímicas;

 Indicar moléculas energéticas.
Objectivos
Mecanismo das reacções bioquímicas
Para abordarmos este conteúdo, vamos recordar as condições das

transformações bioquímicas que são favoráveis ao organismo. Na lição
anterior aprendeu que as transformações só são favoráveis se forem
exergónicas, exotérmicas e energia entropia positiva.
Apesar de termos aqui três condições, vamos considerar a energia de Gibbs,

isto porque matematicamente a energia livre é obtida da diferença entre a
energia total (entalpia) e a energia ineficaz (quantidade de entropia). Com
isto podemos dizer que uma transformação é favorável no organismo vivo
se for exergónica.
Num sistema biológico, um processo é favorável quando é exergónico (-

ΔG), isto é, fornece energia ao meio. Apesar disto, em condições normais
318
muitas das transformações bioquímicas são endergógicas (+ ΔG), precisam
de energia.
Para converter a tendência da maioria das transformações bioquímicas nos

organismos vivos para um processo favorável em condições biológicas, isto
é, de processo endergónico em exergónico, o organismo adopta o
mecanismo de reacções acopladas.
Por exemplo, num oganismo deseja-se a transformação de substância A

para B, só que que esta reacção é endergógica (precisa de energia). E no
mesmo organismo existe uma outra transformação que liberta energia,
neste caso a reacção de A para B. Então, o organismo acopula estas duas
transformação e transforma apenas em uma, onde a energia necessária para
o decurso da reacção desejada (de substância A para B) é fornecida pelo
decurso da outra transformação (de substância C para D), como pode ver
no esquema a seguir:
Esquema 29: Mecanismo de reacções acopladas

Fonte: Autor (2017)
Com isto pode constatar que sempre que se trata de mecanismo das
reacções acopladas, a reação exergónica fornece uma quantidade de energia
mais que suficiente para o decurso da transformação desejada, de modo que
o balanço final da equação global seja também exergónico. Pode ver isso
no esquema acima, onde a equação geral tem o sinal exergónico - ΔG, por
ser exatamente exergónica.
Para você perceber melhor a essência das reacções acopladas, veja a

seguinte situação do nosso quotidiano: imagine que alguém queira montar
uma banca para vender um produto de muita aceitação na sua zona e, com
certeza, esta pessoa espera ter lucros quando a banca estiver em
319
funcionamento. Para tal, a pessoa deverá gastar alguns recursos para iniciar
seu projeto. O que temos nesta situação: uma pessoa que quer ter lucro, mas
deve investir, isto é, deve gastar. É desta forma que funciona o mecanismo
das reacções acopladas, há gasto de certa quantidade de energia para tornar
possível uma transformação endergónica, fundamental para o organismo.
Moléculas energéticas
Acabamos de ver que acoplar reações é muito importante nos processos

vitais do organismo. Então, que moléculas podem fornecer energia? No
organismo vivo, existem várias moléculas que conservam energia na sua
estrutura química e que por hidrólise ou quebra das suas ligações libertam
energia para permitir que uma reação endergónica possa ocorrer.
As principais moléculas energéticas no organismo vivo são compostos

fosforilados, que por hidrólise libertam seu grupo fosfato e fornecem uma
certa quantidade de energia. Como exemplos de moléculas energéticas
fosforiladas, temos PEP (fosfo-enol-piruvato, CP (creatina-fosfato), ATP
(adenosina tri-fosfato) e GTP (guanosina tri-fosfato). Veja a seguir a
hidrólise da molécula de ATP.
O ATP é a principal molécula energética dos seres vivos. Esta é constituída

por uma base do tipo adenina, um açúcar do tipo ribose e três grupos
fosfatos. Veja a estrutura química a seguir:
Fonte:
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/bioquimica/bioquimica2.php
320
A hidrólise da molécula de ATP pode ocorrer pela hidrólise das ligações
fosfo éster, podendo libertar energia dependendo da partícula que se forma.
Veja, na tabela a seguir, a quantidade de energia gerada de acordo com o
tipo de ligação que se hidrolisa.
Tabela 5: Possibilidade de Hidrólise de ATP, seus produtos e rendimento

energético
Hidrólise (reacção com Produtos Energia

água) de
ATP ADP + Pi ∆G = - 31 KJ/mol
ATP AMP + 2 Pi ∆G = - 46 KJ/mol
ADP AMP + Pi ∆G = - 31 KJ/mol
AMP Adenosina + Pi ∆G = - 14 KJ/mol
Fonte: Autor (2017)
Para além do ATP, o organismo pode recorrer a outras moléculas

energéticas que, por hidrólise, libertam uma certa quantidade de energia.
Veja no quadro, a seguir, alguma destas moléculas:
Tabela 6: Moléculas energéticas, seus produtos e rendimento energético

após hidrólise
Hidrólise (reacção com Produtos Energia

água) de
PEP (Fosfo enol piruvato) Piruvato + Pi ∆G = - 61,9 KJ/mol
CP (Fosfo creatina) Creatina + Pi ∆G = - 43 KJ/mol
Acetil-CoA Acetato + CoA-SH ∆G = - 32,2 KJ/mol
Fonte: Autor (2017)
321
Veja a seguir um exemplo concreto de uma reacção acoplada.
Esquema 30: Exemplo de uma reação acoplada da glicólise.

Fonte: Autor (2017)
Sumário
 O mecanismo das reacções bioquímicas consiste nas reacções
acopladas, onde para o decurso da reacção enedergónica acopula-se
a uma reacção exergónica, isto é, transforma-se a reacção de
consumo de energia para uma que fornece energia ao organismo.
 As principais moléculas energéticas no organismo vivo são
compostos fosforilados, tais como PEP (fosfo-enol-piruvato, CP
(creatina-fosfato), ATP (adenosina tri-fosfato) e GTP (guanosina tri-
fosfato). O ATP é o composto rico em energia mais utilizado nos
organismos vivos.
322
Leitura Básica
Espana 2014.
Auto-avaliação 2
1. Indique a importância das reacções acopladas no organismo
vivo.
2. Indique a molécula mais energética para o organismo vivo.
323
Lição n° 3
Metabolismo (Definição, importância e estágios)
Introdução
Na lição anterior, você aprendeu que o organismo adopta o mecanismo das
reacções acopladas, onde a reacção enedergónica acopula-se a uma reacção
exergónica, de modo que a reacção global forneça energia ao organismo.
Também aprendeu que as principais moléculas energéticas no organismo
vivo são compostas de fosforilados, tais como PEP (fosfo-enol-piruvato,
CP (creatina-fosfato), ATP (adenosina tri-fosfato) e GTP (guanosina tri-
fosfato). Nesta lição, vai aprender acerca do metabolismo, onde vamos
destacar a definição, fases e sua importância no organismo vivo.
 Definir metabolismo, anabolismo e catabolismo;

 Explicar a importância do metabolismo;
 Indicar os estágios do metabolismo.
Objectivos
Definição e importância do metabolismo
Na primeira lição deste módulo, aprendeu que o objecto de estudo da

Bioquimica é a estrutura e o metabolismo.
O que é metabolismo? Anote a sua definição num papel, compartilhe e

discuta com os seus colegas.
Actividade 1
324
A palavra metabolismo do grego “metabolé”, que significa “mudança,
troca”, pode ser definido como sendo o conjunto de transformações e
reações químicas através das quais ocorre o processo de síntese e
Comentário da actividade 1 degradação de substâncias nos organismos vivos.
O metabolismo pode ainda ser dividido em duas principais categorias, que

são anabolismo e catabolismo. Estas duas categorias do metabolismo estão
numa relação de dependência, veja a figura a seguir:
Figura 23: Relação de dependência entre o anabolismo e o catabolismo

Fonte: http://fuarkradio.blogspot.com/2013/03/catabolismo-x-anabolismo.html
Reparando no esquema acima, explique a ocorrência do anabolismo, do

catabolismo e da relação de dependência entre anabolismo e catabolismo.
Actividade 2
Com base no esquema, podemos ver que o anabolismo é um processo que

envolve, primariamente, a síntese de moléculas orgânicas complexas, a
partir de moléculas simples e ocorre com gasto de energia. Enquanto o
catabolismo é um processo que está relacionado com a degradação de
substâncias complexas para a gerar energia.
325
Ainda no esquema é possível ver a relação de dependência entre o
anabolismo e o catabolismo, primeiro em termos de substâncias, onde as
moléculas energéticas que são degradadas no catabolismo são produzidas
no anabolismo. E segundo, em termos energéticos, podemos ver que a
energia usada no anabolismo provém do catabolismo.
Com base no que tratámos em termos anabolismo e catabolismo, podemos

dizer que o metabolismo é responsável pela:
 Obtenção de energia química por degradação de nutrientes ricos em
energia
 Conversão de nutrientes exógenas (provenientes da dieta) em
moléculas endógenas necessárias ao próprio organismo.
 Polimerização de precursores monoméricos em produtos
poliméricos, como proteínas, lipídios, polissacarídeos e outros
componentes celulares.
Estágios do metabolismo
O destino dos componentes da dieta, após a digestão e absorção, constitui

o metabolismo intermediário ou integrado. Nas unidades anteriores, já
aprendeu a via metabólica de uma forma individual dos glícidos, proteínas
e lípidos. Agora, verá que no organismo vivo apenas existe um
metabolismo, onde compreenderá as suas inter-relações de metabólitos das
vias metabólicas. Com isto, o metabolismo é dividido em três (3) estágios,
como pode ver no esquema 31 a seguir:
326
Esquema 31: Inter-relações de metabólitos (proteínas, glícidos e
lípidos) e os estágios metabólicos
Fonte: Autor (2017)
O estágio 1 consiste nas transformações de conversão de metabólitos

poliméricos, como polissacarídeos, lipídeos e proteínas, em seus
constituintes monoméricos, como monossacarídeos, ácidos graxos +
glicerol e aminoácidos, respectivamente. Nesta fase, verifica-se a acção de
enzimas digestivas específicas, transformando as macromoléculas em
substâncias simples para que sejam assimiláveis no organismo. Nas
unidades anteriores, você aprendeu que o produto final na digestão das
proteínas são os aminoácidos. Aprendeu, igualmente, que o da digestão dos
polissacarídeos são os monossacarídeos do tipo hexoses enquanto da
digestão dos lípidos do tipo triglicerídeos são o glicerol e ácido graxo.
No estágio 2, as substâncias simples obtidas do estágio 1 são quebradas em

intermediário simples e comum, que é o Acetil-CoA. Esta conversão ocorre
duma forma específica, como podemos ver a esquema 32 a seguir:
327
Esquema 32: Interconversão de todas susbtâncias simples em Acetil CoA
Fonte: Autor (2017)
No 3º estágio, por se tratar de organismos aeróbicos (aqueles que necessitam

de oxigênio para sobreviver), a principal via é o ciclo de Krebs onde os
intermediários do nível 2 sofrem degradação completa a CO2, H2O. E depois
as coenzimas passam a cadeia transportadora de electrões gerando a energia
em forma de ATP.
Sumário
 Metabolismo é o conjunto de reações que ocorre dentro da célula,
tendo como funções, obter energia química; converter moléculas de
nutrientes em moléculas próprias do organismo; polimerizar
precursores monoméricos em produtos poliméricos, como proteínas,
lipídios, polissacarídeos e outros componentes celulares.
 Anabolismo é um processo que envolve a síntese de moléculas
orgânicas complexas, a partir de moléculas simples e ocorre com
gasto de energia; enquanto o catabolismo é um processo de
degradação de substâncias complexas para gerar energia.
 O metabolismo pode ser dividido em três estágios, no 1º estágio
ocorrem as reações de conversão de macromoléculas em seus
constituintes monoméricos; no 2º estágio estes monômeros são
328
quebrados em intermediários simples, como Acetil-CoA; no 3º
estágio essas moléculas entram no ciclo de krebs e são transformadas
em produtos de excreção e energia em forma de ATP.
Leitura Básica
Espana 2014.
Auto-avaliação
1. O catabolismo e o anabolismo podem ser considerados
processos inversos e dependentes? Justifique.
2. Em termos energéticos, pode se considerar o anabolismo um
processo exergónico? Justifique.
329
Depois de ter realizado as auto-avaliações das lições 1 e 3 para
verificar o seu nível de aprendizagem, compare as suas respostas
às apresentadas a seguir. Não precisa de ter respondido
1.1 Processo X: Fotossíntese ocorre nas plantas e Processo Y: Respiração

celular, ocorre nas plantas e animais.
1.2 Processo X: Fotossíntese, aqui a energia solar é absorvida pelas

plantas, e permiti a fosforilação nos cloroplastos, formando o ATP, que será
usada para transformar o CO2 em matéria orgânica de natureza glicídica
(glicose) que é usado como alimento.
1.3 Quanto ao aspecto energético, para sua ocorrência do processo X

consome-se energia em forma de ATP por isso é considerado endergónico,
enquanto o processo Y liberta energia em forma de ATP e este sim é
exergónico.
1. As reacções acopladas são muito importantes para o organismo vivo

porque com este mecanismo converte as transformações bioquímicas
endergónico em exergónico, isto é, transforma-se de reacções de consumo
de energia para reacções de fornecimento de energia para o organismo.
Com este mecanismo, as transformações bioquímicas se tornam
termodinamicante favoráveis nas condições do organismo.
330
2. No organismo vivo existem várias moléculas energéticas, onde a
principal molécula é o ATP. Apesar disto, a molécula mais energética é o
PEP (fosfo enol piruvato), isto porque na hidrólise do PEP liberta-se cerca
de 61,9KJ/mol, como pode ver na equação de hidrólise a seguir:
PEP (Fosfo enol piruvato) + H2O → Piruvato + Pi ∆G = - 61,9 KJ/mol
1. Numa perpsectiva geral, o catabolismo e anabolismo podem ser

considerados processos inversos sim, isto porque o anabolismo é um
processo de síntese de macromoléculas a partir de seus percursores simples,
enquanto o catabolismo é um processo de degradação das macromoléculas
em produtos simples. Isto apesar das substâncias percursoras simples
usadas no anabolismo não serem as mesmas que se obtém no catabolismo.
Em termos de dependência, podemos considerar o catabolismo e o

anabolismo como processos dependentes; Isto porque no catabolismo
temos as transformações degradativas das macromoléculas produzidas no
anabolismo e a energia gerada no catabolismo é fundamental no
anabolismo.
2. O anabolismo é um processo que envolve a síntese de moléculas

orgânicas complexas, a partir de moléculas simples e ocorre com gasto de
energia. Como o anabolismo ocorre com gasto de energia, então não pode
ser considerado exergónico, mas sim um processo endergónico. Sabe-se
que um processo é considerado exergónico se fornece energia ao meio,
então neste caso quem gera energia é o catabolismo.
331
Resumo da Unidade
 Escreva no seu caderno um resumo com um mínimo de 100
palavras e um máximo de 200, onde devem constar os seguintes
aspectos (i) características da bioenergética, metabolismo,
anabolismo e catabolismo, (ii) relação das leis da
termodinâmica e a energia nos organismos vivos, (iii) o
mecanismo das recções bioquímicas, (iv) moléculas energéticas
e (v) estágios do metabolismo.
1. Indique o significado das siglas:
a) FAD
b) NAD
c) ATP
2. Muitas das transformações bioquímicas são endergónicas.
a) Explique o termo endergónica.
b) Indique o mecanismo que o organismo adopta para tornar

favoráveis as transformações endergónicas e explique-o.
3. Nos organismos vivos existem várias moléculas energéticas,

onde a mais usada é o ATP. Represente três (3) transformações
bioquímicas por si estudadas que são endergónicas e que se
acopulam a hidrólise do ATP para o seu decurso.
4. Explique o significado do termo Metabolismo Intermediário ou

integrado?
5. Observe o esquema a seguir:
332
a) Identifique os estágios
de metabolismo presente
no esquema acima.
b) Indique o estágio que

rende mais energia ao
organismo.
Comentários das Auto-avaliações das Unidades

Comentário da Auto-avaliação da Unidade 2
Depois de ter realizado a auto-avaliação da unidade, verifique o seu

nível de aprendizagem, comparando as suas respostas às
informações das lições 1, 3 e 5 da unidade 2. Para as perguntas 1 e
5 leia a lição 1, para as perguntas 2 e 5 confronte com a informação
da lição 3 e para as perguntas 4 e 6 leia a lição 5. Não há necessidade
de trazer respostas literais conforme as lições. Use-as para verificar
se foi ao encontro da ideia principal.
Depois de ter realizado a auto-avaliação da unidade, verifique o seu nível

de aprendizagem, comparando as suas respostas às informações das lições
1, 6, 7 e 8 da unidade 3. Para as perguntas 1 e 2 leia a lição 1. Para as
perguntas 3 confronte com a informação da lição 8 e para as perguntas 4 e
5 leia as lições 6, 7 e 8. Não há necessidade de trazer respostas literais
conforme as lições. Use-as para verificar se foi ao encontro da ideia
principal.

1 e 2 da unidade 4. Para a pergunta 1 leia a lição 1 e para as perguntas 2, 3
333
e 4 confronte com a informação da lição 2. Não há necessidade de trazer
respostas literais conforme as lições. Use-as para verificar se foi ao
encontro da ideia principal.

1 e 2. Para as perguntas 1e 4 leia a lição 1, para a pergunta 2 confronte com
a informação da lição 2 e para a perguntas 3 leia a informação da lição 2 da
unidade 4 e lição 1 da unidade 5. Não há necessidade de trazer respostas
literais conforme as lições. Use-as para verificar se foi ao encontro da ideia
principal.

1, 3 e 4 da unidade 6. Para as perguntas 1 e 2 leia a lição 1 e para a pergunta
3 confronte com a informação da lição 3 e 4. Não há necessidade de trazer
respostas literais conforme as lições. Use-as para verificar se foi ao
encontro da ideia principal.

1, 2 e 3 da unidade 7. Para as perguntas 1, 2 e 3 leia a lição 2 e para as
perguntas 4 e 5 confronte com a informação da lição 3. Não há necessidade
de trazer respostas literais conforme as lições. Use-as para verificar se foi
ao encontro da ideia principal.
334
Conclusão
Caro(a) Estudante!
Chegamos ao fim do módulo de Bioquímica. Espero que tenha

percebido que ao longo deste módulo abordámos as estruturas
moleculares, os mecanismos e os processos químicos responsáveis
pela vida. Também referimos que a vida dos seres vivos depende da
sua capacidade de obter, transformar, armazenar e utilizar energia.
Espero que este módulo tenha ajudado a perceber o conteúdo desta

disciplina, tanto nas abordagens teóricas, assim como nas abordagens
com base em experiências laboratoriais. Para aprofundar a sua
aprendizagem sobre os conteúdos aqui abordados, encorajo-lhe a
manter-se motivado(a) e a ler os livros recomendados para cada lição.
Dos quais podemos destacar o livro “os princípios de bioquímica do
Lehninger”, de Nelson e Cox, como sendo o livro mais completo para
estudar a Bioquímica, por conter a componente estrutural e metabólica.
Também lhe encorajo a consultar o livro de “Bioquímica Básica”, de
Marzzocco e Torres, por ser muito resumido e sintético.
Bom estudo para o exame. Sucessos na sua vida académica!
AUTOR DO MÓDULO
Alegre de Nascimento Santana Cadeado, mestrado em Educação/Ensino de

Química pela UP em 2014 e licenciado em Ensino de Química e Biologia
pela UP em 2005, docente de Bioquímica nos cursos de Biologia e Química
e Bioquímica dos Alimentos nos cursos de Agropecuária e
Agroprocessamento na Universidade Pedagógica – Delegação de
Quelimane e pesquisador de Bioanalítica (Métodos Analíticos aplicados a
Amostras Biológicas).
335
Referências bibliográficas
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- Universidade Autónoma de Chihuahua-Facultad de Zootecnia;
Disponível em:
o https://www.scribd.com/doc/58931214/Manual-Pract-Bioquimica
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 GEPEQ - Grupo de Pesquisa em Educação Química-Instituto de
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 HERRERA, Emílio; RAMOS, Maria; ROCA, Pilar e VIANA,
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2014. Disponivel em:
o https://www.scribd.com/document/323811907/4-Bioquimica-
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336
o http://www.freelibros.org/bioquimica/principios-de-bioquimica-
4ta-edicion-h-robert-horton.html
 MARZZOCO, A. & TORRES, B.B.; Bioquimica Básica; 2ª Edição;
Guanabara koogan; Rio de Janeiro; 1999. Disponivel em:
 http://paginapessoal.utfpr.edu.br/lbracht/bioquimica-
geral/Livro%20Bioquimica%20Basica%20-Anita-
%20Copy.pdf/view
 MOTTA, Valter T.; Bioquímica Básica. Disponível em
 http://pt.slideshare.net/LeandroCarrera/livro-introduo-bioquimica-
bsica
 MURRAY, Robert K.; BENDER, David A.; BOTHAM, Kathleen
M. at all; HARPER Bioquímica Ilustrada, McGraw Hill Lange, 28a
Edição Disponível em:
o http://batecabeca.com.br/mais/download-livro-bioquimica-
ilustrada-de-harper
 NELSON, D. L. & COX, M. M.; Lenhinger Princípios de
Bioquímica; 3a Edição; São Paulo; 2002. Disponivel em:
o http://estudanteempdf.blogspot.com/2015/10/principios-de-
bioquimica-lehninger-4.html
 NIETO, S. Sánchez; Manual de prácticas de Bioquímica
Experimental; Faculdade de Química Departamento de Bioquímica;
2013.
 PRATT, Charlotte W.; CORNELY, K. Bioquímica Essencial, 2006.
 QUINTAS, Alexandre; FREIRE, Ana P. & HALPERN, Manuel.
Bioquímica – Organização Molecular da Vida, 2008.
 VIEIRA, Ricardo; Fundamentos de Bioquimica, Textos Didacticos;
Belém-Para; 2003. Disponível
o https://www.passeidireto.com/arquivo/3398711/livro-fundamentos-
de-bioquimica---ricardo-vieira/1
 VOET, Donald; VOET, Judith G.: Bioquímica. 3ª Ed. Artmed:
Porto Alegre, 2006
337

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Módulo de Bioquímica

Curso de Licenciatura em Ensino de Biologia

Faculdade de Ciências Naturais e Matemática

Centro de Educação Aberta e à Distancia

Autoria: Alegre de Nascimento Santana Cadeado

Revisão Científica: Daniel Agostinho

Revisão da Engenharia de EAD e Desenho Instrucional: Cristina Loforte

Edição Linguistica: Salomão Massingue

Edição técnica/Maquetização: Valdinácio F. Paulo

Ilustrador: Alegre de Nascimento Santana Cadeado

Layout da Capa: Valdinácio F. Paulo

© 2018 Universidade Pedagógica

Impresso e Encadernado por

A TODOS, MEUS SINCEROS AGRADECIMENTOS!

Unidade 1: Introdução à Bioquímica 11

Unidade 4: Aminoácidos 175

Unidade 5: Proteinas 223

Unidade 6: Lípidos 265

Referências bibliográficas 336

Introdução ao Módulo de Bioquímica

Caro(a) estudante, seja bem-vindo(a) ao módulo de Bioquímica.

Este módulo é fundamental na sua formação como professor(a) de

Aprender a Bioquímica será fácil e agradável, desde que você

O campo de estudo da Bioquímica é extremamente vasto, você

Também são apresentadas, no fim de cada lição, listas de recursos

 A introdução à Bioquímica é a primeira unidade de

 A segunda unidade consistirá no estudo das enzimas, em que

 A terceira unidade trata dos glícidos, na qual abordar-se-ão as

 Na quarta unidade vamos tratar dos aminoácidos, em que iremos

 A quinta unidade de aprendizagem é referente às proteínas.

 A sexta unidade trata dos lípidos, na qual vamos tratar das

 Na sétima e última unidade de aprendizagem deste módulo,

A quem se destina o Módulo

Caro estudante, para lhe ajudar a orientar-se no estudo deste módulo e

1. Exercício 2. Actividade 3. Auto-Avaliação

[estrela cintilante] [livro aberto]

[sentados à volta da fogueira]

Unidade 1: Introdução à Bioquímica

Nesta unidade introdutória vamos abordar assuntos referentes ao objecto e

Ainda nesta unidade, vamos tratar dos aspectos organizacionais dos

Tempo de estudo da Unidade

Ao completar esta lição, você deve ser capaz de:

 Explicar o objecto e método de estudo da Bioquímica;

Para começarmos a nossa lição sobre a introdução à Bioquímica,

Após a discussão com os seus colegas, se conceberam a Química como

Estas duas ciências, que são a Química e a Biologia, dão origem à

Bioquímica é a ciência que se dedica ao estudo da composição/constituição

Muitas vezes a pergunta que nos aparece sempre no início de um módulo

Das respostas às questões acima colocadas, chegaremos exactamente ao

A bioquímica assim como qualquer ciência tem um método de estudo.

Relação da Bioquímica com outras Ciências

Sendo a Bioquímica uma ciência que surge da fusão da Biologia e da

Esquema 1: Relação da Bioquímica com outras Ciências

Como aprendeu anteriormente que a Bioquímica tem como objecto de

Na descrição do objecto de estudo da Bioquímica, podemos ver uma das

No início desta lição, abordou-se o objecto de estudo da Bioquímica, onde

De uma forma geral, podemos dizer que as transformações que ocorrem no

(1) QUINTAS, Alexandre; FREIRE, Ana P. & HALPERN, Manuel.

(2) NELSON, D. L. & COX, M. M.; Lenhinger Princípios de

Ao completar esta lição, você deve ser capaz de:

 Indicar os componentes químicos da matéria viva;

Composição da Matéria Viva

Os organismos vivos são constituídos por dois grupos de substâncias, que