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Las dos proteinas contractiles del musculo son la miosina y la actina, que forman los filamentos
gruesos y finos, respectivamente. La miosina es el componente principal de los filamentos
gruesos y funciona como una proteina motora en los tres tipos de tejido muscular.
Las proteinas motoras traccionan de diversas estructuras celulares para lograr movimiento
convirtiendo la energia quimica del ATP en energia mecanica de movimiento, es decir, la
produccion de fuerza. En el musculo esqueletico, alrededor de 300 moleculas de miosina
forman un solo filamento grueso. Cada molecula de miosina tiene la forma de dos palos de golf
retorcidos juntos. La cola de miosina (mangos de los palos de golf retorcidos) apunta hacia la
linea M del centro del sarcomero. Las colas de las moleculas de miosina adyacentes son
paralelas entre si y forman el eje del filamento grueso. Las dos proyecciones de cada molecula
de miosina (cabezas de los palos de golf) se denominan cabezas de miosina. Las cabezas se
proyectan hacia afuera del eje en forma de espiral; cada una se extiende hacia uno de los seis
filamentos finos que rodean cada filamento grueso.
Los filamentos finos estan fijados a los discos Z. Su principal componente es la actina. Las
moleculas individuales de actina se unen para formar un filamento de actina que esta
enrollado en una helice. En cada molecula de actina hay un sitio de union a miosina, donde se
puede fijar una cabeza de miosina.
El filamento fino contiene cantidades mas pequenas de dos proteinas regulatorias:
tropomiosina y troponina. En el musculo relajado, hebras de tropomiosina cubren los sitios de
union a la miosina, lo que bloquea la union a la actina de esta proteina. A su vez, las hebras de
tropomiosina son mantenidas en el lugar por moleculas de troponina. Pronto aprendera que,
cuando se unen iones de calcio (Ca2+) a la troponina, esta presenta un cambio de forma; este
cambio desplaza a la tropomiosina de los sitios de union a la actina, y comienza la contraccion
muscular cuando la miosina se une a la actina. Ademas de las proteinas contractiles y
regulatorias, el musculo contiene alrededor de una docena de proteinas estructurales que
contribuyen a la alineacion, estabilidad, elasticidad y extensibilidad de las miofibrillas. Varias
proteinas estructurales clave son la titina, la α- actinina, la miomesina, la nebulina y la
distrofina. La titina (titan-, gigante) es la tercera proteina mas abundante del tejido muscular
esqueletico (despues de la actina y la miosina). El nombre de esta molecula refleja su enorme
tamano. Con una masa molecular de alrededor de 3 millones de daltons, la titina es 50 veces
mas grande que
una proteina de tamano promedio. Cada molecula de titina abarca la mitad de un sarcomero,
de un disco Z a una linea M.
5.- ¿Cómo se organiza histológicamente el músculo esquelético?
Referencia bibliográfica:
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