Dow ha desarrollado un sistema de expresión de P.

fluorescente patentado
para la producción de proteínas recombinantes (Huang et al., 2007). Hay
varias ventajas notables del sistema, en comparación con el sistema de E. coli.
Mientras que comparte con la E. coli la capacidad de hiperproducción de proteínas
recombinantes (N 50% de la proteína total) y la capacidad de crecer a un alto
densidad celular (N100 g/L), la producción de proteínas de P. fluorescentes es
menos dependiente de las concentraciones de oxígeno y sin acumulación de acetato
durante la producción (Huang et al., 2007). Por lo tanto, el proceso de fermentación de los
P. fluorescentes puede no requerir un control estricto de la aireación y/o la concentración de
glucosa. Se informó de un rendimiento de producto de hasta 25 g de L-1 para
Nitrilasa recombinante del sistema de fluorescencia P. Por lo menos para algunos
proteínas probadas, la ventaja del sistema sobre la E. coli era significativa.

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Las bacterias gramnegativas han desarrollado numerosos sistemas para la exportación de

proteínas a través de sus envolturas de doble membrana. Tres de estos sistemas (tipos I, III
y IV) secretan proteínas a través de ambas membranas en un solo paso de energía
acoplada. Cuatro sistemas (Sec, Tat, MscL y Holins) secretan solo a través de la membrana
interna , y cuatro sistemas [la rama terminal principal (MTB), la porina ujier
fimbrial (FUP), el autotransportador (AT) y las familias de secreción de dos socios (TPS) ]
segregan sólo a través de la membrana externa . 
 todos excepto los tipos III y IV se encontraron en P. fluorescens . 
El plegamiento de proteína es un proceso por el cual una cadena del polipéptido dobla
para convertirse en una proteína biológicamente activa en su estructura nativa 3D. La
estructura de la proteína es crucial a su función. . La falla de doblar correctamente
produce las proteínas inactivas o tóxicas que funcionan incorrectamente y causan varias
enfermedades.
. El sistema Sec
La vía secretora general (Sec) para la exportación de proteínas a través de la membrana
citoplasmática es el mecanismo dominante para la secreción de proteínas en todos los
organismos vivos . En las bacterias, el sistema incluye varias proteínas ubicuas (SecY,
SecE, SecG, YidC, FtsY, Ffh) y varias proteínas adicionales que se encuentran sólo en
organismos seleccionados (SecA, SecB, SecD, SecF, YajC [4] ). SecB es una proteína
chaperona independiente de ATP que presenta la preproteína desplegada a SecA . SecA
impulsa la exportación de la cadena polipeptídica del sustrato desplegada a través del canal
SecYEG. El complejo SecDF / YajC es un sistema auxiliar que se une a YidC y facilita la
exportación de proteínas, pero carece de muchos organismo. FtsY, Ffh y YidC funcionan
junto con el complejo SecYEG para promover la inserción de proteínas dependientes del
péptido señal en la membrana. YidC también participa en la inserción en la membrana de
varias proteínas de membrana independientes de Sec En ambos organismos se han
identificado proteínas solubles y lipoproteínas , respectivamente. Sin embargo, un
homólogo adicional de SPase I (PA1303) está presente en Pae pero no en Pfl. Ésta es la
única diferencia importante que notamos para los sistemas Sec en estos dos organismos.

Sistema SecYEG + Sec A= translocasa. Es la responsable del movimiento de la proteína a través de

la membrana citoplasmática.
El complejo SecYE forma un canal conocido como translocón o canal conductor de proteínas
(CCP).
SecG, estimula el transporte y SecD, SecF y yajC son regulatorias. Nature Reviews Microbiology
5, 839-851 (Nov 2007)
Péptido líder (secuencia líder o secuencia señal). La proteína que será translocada es sintetizada
con este péptido y es removido durante la translocación.
Peptidasa del péptido señal (SPaseI). Libera la proteína translocada del translocón.

5 . El sistema Tat

El sistema Tat transloca específicamente proteínas con un motivo de
doble arginina (RR) a través de la membrana interna 
 En ambas pseudomonas examinadas aquí, solo TatA, B y C están
presentes, y están presentes en una sola copia. Sin
embargo, Pseudomonas stutzeri tiene el gen tatE [58] , lo que demuestra
que la falta de un homólogo TatE no es una característica de todas
las Pseudomonasespecies