RESUMEN TUTORÍA ENZIMAS

Enzima: proteína de forma globular. Su principal característica es que son moléculas que aceleran
la actividad de las reacciones, disminuyendo la energía de activación. Toda enzima actúa sobre
una molécula en particular (sustrato), el cual se convertirá en un producto. La enzima no sufre
ningún cambio cuando participa en una reacción.

 Velocidad de reacción: cantidad de producto formado por una unidad de tiempo (las
enzimas la aumentan).
 Energía de activación: mínima energía que se necesita para iniciar una reacción química
(la enzima la disminuye).
 Sustrato: molécula sobre la cual actúa la enzima para formar productos.
 Sitio activo: zona de la enzima donde se une el sustrato, para que la reacción se produzca.

Partes de una enzima: las enzimas son proteínas que en muchas ocasiones deben estar unidas a
otras moléculas para poder ser funcional (activa).

 Apoenzima: parte proteica de la enzima, sin cofactores o grupos protéticos.

Catalíticamente inactiva.
 Cofactor: pequeñas moléculas de naturaleza orgánica o inorgánicas, que requiere la
apoenzima para ser activa. Unido débilmente a la apoenzima.
 Grupo protético: similar al cofactor, unido fuertemente a la apoenzima.
 Holoenzima: enzima activa (apoenzima + cofactor o grupo prostético).
Las enzimas aceleran la reacción, disminuyendo la energía requerida para pasar de sustrato a
producto.

¿Cómo ocurre esta reacción?

Factores que afectan la actividad enzimática:

 Temperatura: aumento de temperatura ocasiona aumento de la velocidad de moléculas

de enzima y sustrato, generando colisiones moleculares. (temperatura optima: 37-37,5
°C), sobre 40 grados la enzima se desnaturaliza, desformando el sitio activo.
 PH: cambios en el PH puede ocasionar dificultad para generar la unión enzima-sustrato.
 Concentración de la enzima: de esto depende la velocidad de la reacción, si esta aumenta,
la velocidad también lo hará, pero hasta cierto límite.

Existen sustancias que bloquean la actividad catalítica de las enzimas llamados inhibidores, lo que
utilizan o distorsionan el sitio activo, disminuyendo o deteniendo la actividad catalítica.

 Inhibición competitiva: el inhibidor tiene una estructura similar al sustrato (los dos
compiten por unirse al sitio activo).
 Inhibición de la actividad enzimática (no competitiva): inhibidor se une a un sitio
diferente del sitio activo, lo que ocasiona cambios en la estructura de la enzima y no es
capaz de unirse al sustrato.

Clasificación
Ecuación de Michaelis-Menteu: La velocidad en la que se convertirá un producto a una
concentración de enzima determinada.

 La velocidad de una reacción es igual a la velocidad máxima por la concentración del

sustrato divido en la constante de Michaelis más la concentración del sustrato.
(constante de Michaelis=km, que es la concentración de sustrato a la cual la reacción
alcanza la mitad de la velocidad máxima).
 KM indica la afinidad de la enzima con su sustrato (mientras mas bajo es km, mayor
afinidad tendrá con la enzima).
 A menor concentración del sustrato la velocidad será lineal.
 A mayor concentración del sustrato la velocidad aumentara en pequeñas proporciones.