Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

Proteínas
Taller
• Qué son los aminoácidos?
• Qué grupos funcionales comprenden estos
compuestos?
• En qué consiste la Electroforesis?
• Qué es un anfolito?
Aminoácidos y la estructura
primaria de las proteínas.
 • Todos los AA poseen la misma fórmula estructural.
AMINOACIDOS:
• Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas
con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo
(COOH). La gran cantidad de proteínas que se
conocen están formadas únicamente por 20 AA
diferentes.

• Generalmente, el número de AA que forman una

proteína oscila entre 100 y 300 los enlaces que
participan se llaman ENLACES PEPTIDICOS.
AMINOACIDOS
Enlace
Peptídico
• Estructura general de los aminoácidos.
• Estructura general de los aminoácidos.
• Estructura general de los aminoácidos.
• Estructura general de los aminoácidos.
AMINOACIDOS:

• La formación de un enlace PEPTIDICO

entre dos AA se denomina REACCION
DE CONDESACIÓN, dos moléculas se
unen con la pérdida de una molécula de
agua.
 • Los aminoácidos son constituyentes de todas las proteínas, los
AMINOACIDOS: que desempeñan en las células vivas funciones fundamentales,
tanto en su estructura como en su funcionamiento y protección.

• Los diferentes aa se diferencian entre sí por el grupo R,radicales o

cadenas alifáticas, aromáticas,hetrocíclicas, etc.

• Los aa por poder actuar como ácidos o como bases reciben el

nombre de electrolitos anfotericos ó anfolitos.

• No obstante indicaremos que además de ser incoloros, solubles

en agua y solventes polares, insolubles en solventes orgánicos o
no polares, poseen poder rotatorio por el C asimétrico alpha que
contiene, y además poseen puntos de fusión elevados.
AMINOACIDOS:

• Los aa en un medio acuoso, se encuentran en

forma iónica.
• Si se los ubica en un campo eléctrico sufrirán
un desdoblamiento de su carga neta a un pH
determinado.
• Cuando a un pH determinado se aplica una
diferencia de potencial eléctrico, se produce
en fenómeno de la ELECTROFORESIS.
• Las moléculas cargadas positivamente migran
al cátodo o polo negativo, y las cargadas
negativamente van al ánodo o polo positivo
depositándose.
 Hay varias formas de clasificar a los aa:

Por el número de grupos amino y carboxilo presentes en la molécula.

AMINOACIDOS- Por la característica del radical (cadena abierta o cerrada).

Por el grado de alcalinidad o acidez.

CLASIFICACION Por el punto isoeléctrico.

Por su frecuencia en la proteínas naturales.

Por el carácter biológico o fisiológico.

Por ser sintetizados o no por el organismo.

Por el contenido de N y su carácter nutricional.

 AMINOACIDOS ESENCIALES:

1. Tre = Treonina. 7. Tri =

AMINOACIDOS- Triptófano
2. Val = Valina 8. His = Histidina
CLASIFICACION 3. Leu = Leucina 9. Arg = Arginina
4. Ile = Isoleucina 10. Lis = Lisina
5. Met = Metionina
6. Fen = Fenilalanina
 • AMINOACIDOS NO ESENCIALES:
1. Gli = Glicina
2. Ala = Alanina
3. Ser = Serina

AMINOACIDOS- 4. Cis = Cisteína

5. Tir = Tirosina
CLASIFICACION 6. Pro = Prolina
7. Asp = Ácido aspártico.
8. Asn = Asparagina
9. Glu = Glutámico
10.Gln = Glutamina.
PEPTIDOS
PEPTIDOS

• Péptido: hasta 50 aminoácidos.

• Oligopéptido: péptido pequeño.
• Polipéptido: péptido grande.
• Proteínas oligoméricas: formadas por
subunidades idénticas llamadas
protómeros.
• Proteínas sencillas y conjugadas
(grupo prostético)
 Péptidos

Los péptidos están formados por moléculas de aminoácidos por lo tanto posee propiedades similares y análogas a las
proteínas, su principal diferencia lo constituye el peso molecular y la variedad de aminoácidos que lo integren.

Los péptidos de bajo peso molecular tendrán propiedades muy similares a los aminoácidos, los de alto peso molecular
tendrán propiedades similares a las proteínas, no obstante los péptidos generalmente son incoloros, solubles en agua e
insolubles en solventes orgánicos, no se desnaturalizan como las proteínas y dializan con facilidad en membranas de
celofán, en disolución básica se comportan como ácidos dando en ambos casos sales, pues también son electrolitos
anfóteros o anfolitos.
•PEPTIDOS
• PEPTIDO
SINTESIS DE PEPTIDOS

En la célula, la síntesis peptídica se realiza en los

ribosomas con la intervención de ácidos nucléicos,
enzimas y está regulada por el gen que determina la
secuencia de los aa de la cadena peptídica.
La síntesis de péptidos por vía química permite obtener
artificialmente la unión de los aminoácidos en una
secuencia previamente definida, tal es el caso de los
péptidos antibióticos que son moléculas obtenidas a
partir de cultivos bacterianos y poseen la propiedad
de contener con frecuencia D-aminoácidos y
estructura cíclicas como la gramicidina y la penicilina.
Como los aa son estructuras polifuncionales, la
formación del enlace peptídico debe permitir la
unión del grupo amino del uno con el carboxilo del
otro, esto es necesario para mantener la
especificidad de la reacción.
 PROTEINAS
• Las luciernagas producen luz
por la luciferina y el ATP,
catalizada por el enzima
luciferasa
Los eritrocitos contienen gran cantidad de hemoglobina,
proteína transportadora de oxígeno.
PROTEINAS

LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA EN LAS PROTEÍNA SE ENCUENTRAN TAMBIÉN EXISTEN OTROS AMINOÁCIDOS LOS AMINOÁCIDOS SE DIFERENCIAN EN
PROTEÍNA ES UNA CARACTERÍSTICA ÚNICAMENTE LOS ESTEREOISÓMEROS L. MENOS COMUNES, YA SEA COMO SUS PROPIEDADES ÁCIDO-BASE Y TIENE
PROPIA DE ESA PROTEÍNA QUE SE CONSTITUYENTES DE LAS PROTEÍNAS O CURVAS DE TITULACIÓN
DENOMINA ESTRUCTURA PRIMARIA. COMO METABOLITOS LIBRES. CARACTERÍSTICAS.
NIVELES DE ORGANIZACION DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA:
La cadena peptídica está constituida por la unión de aminoácidos (aa) unidos entre sí en forma lineal por
enlaces peptídicos y que está gobernado por el genoma (genes) que son los que dan la secuencia de los
aa y que en el espacio, aparecen los grupos carbonilo e imino en posiciones opuestas

ESTRUCTURA SECUNDARIA:
El ordenamiento secuencial de dos o más péptidos que integran una cadena polipeptídica o proteica y
que en el espacio aparecen como espirales o helicoidales muy compactos, compactación debida a
la presencia de puentes de hidrógeno.
Las uniones de hidrogeno se producen entre el par de electrones del oxígeno del grupo carbonilo con
el protón del hidrógeno del grupo amino de dos residuos de aa vecinales del helicoide que se
atraen.
Cada helicoide llamada alpha, mide 5.4 °A de longitud y contienen promedio 3.6 residuos de aa. La
unión de muchos helicoides alpha hace que la cadena se pliegue sobre si misma en tal caso las
estructuras se conocen como helicoide
Helicoide beta o láminas plegadas.La estructura alpha aparece frecuentemente en las proteínas
globulares, la beta en las fibrosas
• ESTRUCTURA TERCIARIA:
• Cuando la cadena polipeptídica ha alcanzado cierta
magnitud tiende a plegarse sobre sí misma orientando
los ejes y los helicoides en diferentes sentidos, dando
forma tridimensional a la unidad proteica.
• Tal plegamiento sostenido, asentado y establecido
entre fragmentos helicoidales vecinos mediante
puentes de hidrogeno y azufre, uniones covalentes,
incluso iónicas con metales, se designa como
estructura terciaria de la unidad proteica.
• Esta estructura es sostenida mediante fuerzas
interatómicas débiles como enlaces de hidrógeno y
fuerzas de Van der Waals,disponiéndose las cadenas
terciarias en estratos, cristales o fibras.
• ESTRUCTURA CUATERNARIA:
• La unión o polimerización de dos o más
unidades peptidico-proteínicas iguales o
diferentes, firmemente estabilizadas entre ellas,
mediante puentes covalentes y electrovalentes
o coordinadas con grupos prostéticos, forman la
estructura cuaternaria de las proteínas.

• Ejemplo de proteínas homogéneas o

constituídas por unidades proteicas iguales es la
fosforilasa, que tiene 4 unidades; de las
heterogéneas es la Hb que tiene 4 unidades: 2
alpha y 2 beta coordinadas con el grupo hemo.
 Factores que determinan la conformación
proteica.

Además de la estructura
primaria, las condiciones
físico-químicas del entorno: Desnaturalización es la pérdida
Una proteína desnaturalizada
cambios en el pH, de la conformación de una
pierde su actividad biológica.
concentración salina, proteína.
temperatura, otros factores
ambientales.
PROTEINAS CLASIFICACION

Por la complejidad en la estructura,

composición y propiedades de las
proteínas es difícil clasificarlas , por lo
Las proteínas simples son aquellas
que de forma general se relaciona el
Simples, conjugadas y derivadas. que por hidrólisis producen solamente
grado de solubilidad con la naturaleza
péptidos y aa.
del grupo prostético y los productos
de hidrólisis y según esto las proteínas
se clasifican en :
 Las proteínas
La porción no conjugadas u
aminoácida de una Holoproteínas
proteína conjugada se producen aa y otros
denomina grupo componentes como

PROTEINAS prostético y la fracción

proteica se llama
apoproteina.
carbohidratos, lípidos,
ácidos nucléicos, etc.

CLASIFICACION
Las proteínas derivadas son
fracciones de las anteriores o
proteínas desnaturalizadas
químicamente.
PROTEINAS CLASIFICACION

• Según la naturaleza química de los grupos prostéticos, se clasifican en:

nucleoproteínas,lipoproteínas,glucoprotéinas,fosfoproteínas,metalproteínas, cromoproteínas.
• Las proteínas simples pueden ser: globulares y fibrosas.
• Las proteínas globulares están formadas por cadenas polipeptidicas plegadas estrechamente y
adoptan formas esféricas, desde el punto de vista funcional son las más importantes.
• Las proteínas fibrosas están formadas por cadenas polipeptídicas paralelas formando fibras o láminas
largas son resistentes e insolubles en agua.
CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS SEGÚN SU
GRUPO PROSTETICO
 PROPIEDADES de las PROTEINAS
La solubilidad está en
función de la especie
Insuficiencia de la fuerza
molecular y en ella hay Influencia del pH Influencia de la T°
iónica.
que considerar ciertos
parámetros:

Influencia de los Influencia de los Influencia de agentes Agrupación

solventes orgánicos. detergentes. químicos. supermolecular.

La velocidad a la que se
disuelve la proteína Comparten propiedades
varía y el cuerpo posee micelares de los coloides
mecanismos en casos y son liofilas.
anormales.
 Cuando a pH determinado se aplica una diferencia de
potencial eléctrico se produce el fenómeno de la
ELECTROFORESIS.

Este fenómeno de las proteínas es completamente

comprensible , ya que las disoluciones proteicas son
PROTEINAS consideradas electrolitos anfotéricos o anfolitos
fuertes, por la gran cantidad de aa que las
constituyen.
PROPIEDADES
El punto isoeléctrico de la mayor parte de proteínas
está alrededor de la zona de pH 7, justo el pH
óptimo de solubilidad está en las zonas débilmente
ácidas o básicas, zonas en las que “in vivo” se
comportan como buffers biológicos naturales con
actividad fisiológica.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

• Son biomolèculas comunicativas.

• Reconocen y unen otras moléculas.
• Son altamente selectivas.
• Las parejas de unión se llaman LIGANDOS
• Los ligandos pueden ser carbohidratos, nucleótidos y lípidos,
ácidos nucleícos y otras proteínas.
• Los anticuerpos por ejemplo pueden ligar cualquier molécula
orgánica o inorgánica.
 LAS PROTEINAS SON LAS HERRAMIENTAS DE LA CELULA
.

LAS ENZIMAS TRANSPORTAN TIPOS CUMPLEN FUNCIONES FUNCIÓN HORMONAL FORMAN ELEMENTOS GENERAN Y TRANSMITEN
REPRESENTAN LA CLASE ESPECÍFICOS DE PROTECTORAS O COMO LA INSULINA Y ESTRUCTURALES COMO EL IMPULSOS NERVIOSOS, LA
FUNCIONAL MÁS AMPLIA, MOLÉCULAS POR LA DEFENSIVAS, COMO LA SOMATOTROPINA,ENTRE COLÁGENO, ELASTINA Y RESPUESTA NEURONAL
POSEEN POTENCIA SANGRE; LAS TROMBINA, FIBRINÓGENO OTRAS. ALPHA-QUERATINA. ANTE ESTÍMULOS
CATALÍTICA, ALGUNAS LIPOPROTEÍNAS QUE E INMUNOGLOBULINAS. DETERMINADOS ESTÁ
SON MÁS ESPECIALIZADAS TRANSPORTAN LÍPIDOS; DADO POR RECEPTORES
Y DESEMPEÑAN UNA LA HEMOGLOBINA QUE PROTEICOS.
FUNCIÓN REGULADORA, TRANSPORTA OXÍGENO Y
ESTAS SON LAS ENZIMAS CO2.
REGULADORAS O
ALOSTÉRICAS.
PURIFICACION Y ANALISIS DE PROTEINAS

• Obtención del extracto crudo

• Fraccionamiento del extracto crudo por precipitación

con sulfato amónico y diálisis

• Cromatografía en columna:

• Por su carga: cromatografía de intercambio iónico

• Por su masa: cromatografía de filtración molecular
• Por sus propiedades biológicas: cromatografía de
afinidad

• 4. Electroforesis en gel:

• Electroforesis en poliacrilamida-SDS
• Enfoque isoeléctrico
• Electroforesis bidimensional
CROMATOGRAFIA DE
INTERCAMBIO IONICO
Cromatografía
de Exclusión
Molecular
Separación de
proteínas por
electroforesis en
geles de
poliacrilamida-SDS
(PAGE-SDS) Dodecil
sulfato sódico.
Determinación de la masa molecular de una proteína
por electroforesis en poliacrilamida-SDS
PESOS MOLECULARES DE PROTEINAS (kD)
Sangre: células y proteínas plasmáticas
 Plasma y suero

• Los elementos formes de la sangre se

encuentran en una suspensión acuosa
denominada plasma. Es el
sobrenadante obtenido al centrifugar
una muestra de sangre tratada con
anticoagulante.
• Suero: sobrenadante obtenido al
centrifugar una muestra de sangre
después de haber dejado que
coagule. La mayoría de las
determinaciones químicas se hacen
en suero.
Proteínas
plasmáticas
 La Mioglobina y la
Hemoglobina son las
dos proteínas más
estudiadas.

El oxígeno no es muy
Este papel lo realizan
soluble en agua y no
ciertos metales como

PROTEINAS
puede transportarse a
el Hierro, el cobre ,
los tejidos en cantidad
permitiendo el
suficiente por simple
transporte del
disolución en suero
oxígeno.
sanguíneo.

GLOBULARES
Sin embargo las
cadenas laterales de
las proteínas no Evolución de las
pueden unir proteínas transportan
reversiblemente el y almacenan oxígeno.
oxígeno por los
aminoácidos.
HEMOGLOB
INA
Grupo Hemo.
 • El hierro libre provoca especies altamente
reactivas con el oxígeno , como radicales
Mioglobina y hidroxilo, que pueden dañar el ADN y otras
moléculas.
Hemoglobina. • El hierro se une o es secuestrado por un
grupo proteico unido a una proteína llamada
grupo HEMO.
• El grupo Hemo tiene forma de anillo, la
protoporfirina, a la cual se une un único
átomo de hierro es su estado ferroso (Fe 2+)
Transporte de oxìgeno en la sangre.

EL OXÍGENO ES TRANSPORTADO EN LA SANGRE POR LA ERITROCITOS: SE FORMAN A PARTIR DE CÉLULAS MADRE

HEMOGLOBINA DE LOS ERITROCITOS PRECURSORAS LLAMADAS HEMOCITOBLASTOS, EN EL
PROCESO DE MADURACIÓN PRODUCEN GRANDES
CANTIDADES DE HEMOGLOBINA Y PIERDEN SUS ORGÁNULOS
CELULARES Y SU PRINCIPAL FUNCIÓN ES TRANSPORTAR
HEMOGLOBINA, LA CUAL ESTÁ DISUELTA EN EL CITOSOL EN
GRANDES CANTIDADES. (34% DE SU PESO).
 Facilita el transporte
de oxígeno al
Es una proteína de
músculo. (es
unión al oxígeno, se
abundante en
encuentra en le
animales que se
tejido muscular.
sumergen ballena,
foca.)
La Mioglobina
La Mioglobina se El polipéptido está
forma por 153 aa. formado por 8
Con un grupo Hemo, segmentos alfa
pertenecen al grupo helicolidales
de proteínas conectados por
llamado Globinas. giros.
Eritrocitos
La Hemoglobina

• Es más o menos esférica es tetramérica , contiene cuatro grupos

prostéticos HEMO, uno asociado a cada una de las cadenas polipeptídicas.

• La Hb de los adultos contiene dos tipos de globina, dos cadenas alfa(141

residuos) y dos cadenas beta (146 residuos).

• La estructura es muy similar a la Mioglobina.

Hemoglobina
Hb cambia al unirse al O2.

• Existen dos conformaciones: Estado T y Estado R-

• El oxigeno tiene mayor afinidad por el estado R, al unirse estabiliza este
estado.
• Cuando no existe oxígeno el estado más estable es el T, se forma la
desoxihemoglobina.
• Cuando el oxígeno se une al estado T, promueve cambios conformacionales
hacia el estado R.
La Hb tambien transporta H+ y CO2

La unión del oxígeno a

Además del transporte El CO2 no es muy la Hb es afectada por el
de oxígeno, la Hb soluble , por lo que se pH y la concentración
tambien transporta dos transforma en de CO2, por lo que la
productos finales de la bicarbonato, esto conversión a
respiración celular, de provoca un aumento en bicarbonato es
los tejidos a los la concentración de fundamental para la
pulmones y riñones H+ (descenso de pH en regulación de la unión
donde son excretados. los tejidos). con el O2 y su
liberación en la sangre.
La Hb tambien transporta H+ y CO2

• La Hb transporta como el 40% de H+ y el 20% del CO2 formado en los

tejidos a los pulmones y riñones ( el resto es absobido por el bicarbonato
del plasma y el resto de CO2 se transporta como disuelto y como HCO3-.

• A medida que se excreta CO2 en los capilares pulmonares y aumenta

consecuentemente el pH de la sangre , la afinidad de la Hb por el oxígeno
aumenta y la proteína une más O2 a este efecto se lo conoce como efecto
BOHR.
2,3 bifosfoglicerato (BPG)

La interacción del BPG con la Hb El BPG está presente en grandes

es un claro ejemplo de concentraciones en los
modulación alostérica. eritrocitos.

El BPG juega un papel

El BPG reduce de manera considerable en la adaptación
considerable la unión de la Hb fisiológica a la menor
al oxígeno, concentración de O2 en las
alturas.
Anemia Falciforme

LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS EN LA ESTRUCTURA SE CONOCEN MÁS DE 500 VARIANTES GENÉTICAS DE LA HB

PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA DE UNA HUMANA, LA MAYORÍA SON POR LA VARIACIÓN DE UN AA.
PROTEÍNA GLOBULAR Y EN SU FUNCIÓN SE DEMUESTRAN
EN EL CASO DE LA ANEMIA FALCIFORME, ENFERMEDAD DE
ÍNDOLE HEREDITARIO.
Anemia Falciforme.

A cada variante de un gen se lo conoce como un alelo, debido a que

los humanos poseen en general dos copias de cada gen un individuo
puede tener dos copias de un alelo.

La anemia falciforme es producto de la herencia del alelo, para esta

enfermedad por ambos progenitores.
 • Los eritrocitos son anormales y menos
numerosos, además de haber un número
Anemia extraordinario de células inmaduras, la
sangre contiene muchos eritrocitos con
Falciforme. formas alargadas, delgadas y con formas de
media luna que se asemejan a una hoja de
una hoz.
Anemia Falciforme.

Es una enfermedad dolorosa y puede Síntomas: debilidad vértigo, falta de

ser mortal. aire, aumento del pulso y taquicardia.

Consecuencia grave: capilares quedan

obstruidos por los eritrocitos alargados y
anormales provocando intenso dolor en
Hb en sangre de 15 a 16 g/100 mL.
interfiriendo en las funciones normales
de los órganos, provocando la muerte
temprana.