Universidad de la Sabana

Facultad de Ingeniería
Laboratorio de Bioquímica
Chía-Cundinamarca, 14 de marzo de 2018

Aporte nutricional de las macromoléculas

Maria Fernanda Conde Duarte 0000122073
Jhonier Stiven Gomez Guerrero 0000144812

RESUMEN

En el presente informe se muestran los resultados obtenidos de la cuantificación, cualificación y punto isoeléctrico de la

m
er as
caseína presente en la leche cero grasas. Se aisló la caseína de la leche por medio de procesos de centrifugación y lavados,
para la cuantificación se midió la absorbancia a 595 nm de las muestras en el espectrofotómetro para realizar la curva de

co
calibración de los patrones con el método de Biuret, para corroborar la presencia de caseína en la muestra se realizó

eH w
electroforesis SDS PAGE, los resultados obtenidos se compararon con la literatura.

o.
rs e
Palabras clave: Nutrientes de la leche, caseína, cuantificación de proteínas, electroforesis.
ou urc
ABSTRACT
o

In the present report the results obtained from the quantification, qualification and isoelectric point of the casein present in
aC s

zero fat milk are shown. Milk casein was isolated by centrifugation and washing methods, for quantification the absorbance
vi y re

of the samples was measured in the spectrophotometer at 595 nm, to perform the calibration curve of the standards with the
Biuret method, SDS electrophoresis was performed PAGE to corroborate the presence of casein in the sample, the results
obtained were compared with the literature.
ed d

Key words: Milk nutrients, casein, protein cuantification, electroforesis.

ar stu

INTRODUCCIÓN
La leche es un alimento primordial segregado por las B1 (tiamina). Por otra parte, los lípidos y la lactosa
sh is

glándulas mamarias de los mamíferos con la finalidad de constituyen un importante aporte energético. [2]
Th

nutrir las crías en su primera fase de vida. La leche es una
compleja mezcla de distintas sustancias, presentes en
suspensión o emulsión y otras en forma de solución
verdadera y presenta sustancias definidas: agua grasa,
proteína, lactosa, vitaminas, minerales; a las cuales se les
denomina extracto seco o sólidos totales. Los sólidos
totales varían por múltiples factores como lo son: la raza,
el tipo de alimentación, el medio ambiente y el estado
sanitario de la vaca entre otros. [1]
Su principal proteína, la caseína, contiene los
aminoácidos esenciales y como fuente de calcio, fósforo
y riboflavina (vitamina B12), contribuye
significativamente a los requerimientos de vitamina A y
La caseína es la proteína más abundante, además de ser la
más característica de la leche por no encontrarse en otros
alimentos, existen tres tipos de caseínas (α, β y k caseína),
en la leche también se encuentra la albúmina y la
globulina. El valor biológico de la caseína en la
alimentación obedece a su contenido en aminoácidos
esenciales que se separan de la parte acuosa por acción de
enzimas como la renina o la quimiocina, que son las
responsables de la precipitación de la proteína en la
elaboración de quesos
La caseína es una fosfo-proteína, conteniendo, en su
molécula, ácido fosfórico. Al pH de la leche (alrededor de

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 6.6), la caseína está presente como caseinato de calcio.
Cuando la acidez de la leche se incrementa, por acción de
la adición de ácido o por acidificación natural, el ácido
remueve el calcio y el fosfato del caseinato de calcio,
transformándolo en caseína. La caseína se coagula
cuando el pH desciende a 5.2 y es menos soluble en su
punto isoeléctrico (pH 4.6) [3]. De hecho, la caseína se
purifica por su precipitación con ácido y disolución con
bases por varias veces. A pesar que la caseína no se
coagula comúnmente en el hervido, podrá haber
coagulación, si la leche estuviera ligeramente ácida o si
se emplean temperaturas elevadas. Así, la leche fresca
ligeramente ácida tiene tendencia a coagular. La
coagulación por el calor constituye un problema en la
fabricación de leche evaporada y, a pesar que se considera
comúnmente la caseína como una proteína simple, en
realidad es una mezcla de proteínas como se demuestra
por electroforesis. La caseína está en realidad conformada
dependencia de una combinación de su carga, peso
molecular y estructura tridimensional. Es de destacar que,
a escala analítica, los métodos electroforéticos son de alta
sensibilidad, poder de resolución y versatilidad, y sirven
como método de separación de mezclas complejas de
ácidos nucleicos, proteínas y otras biomoléculas, donde
aportan un potente criterio de pureza. Se pueden conocer
también mediante estas técnicas, las características ácido-
base de las proteínas presentes en un extracto crudo, lo
que da la información necesaria si se pretende realizar una
separación cromatográfica basada en diferencias de carga.
Es útil, además para determinar otros parámetros como
peso molecular, punto isoeléctrico y número de cadenas
polipeptídicas de las proteínas. La velocidad de migración
(v) de la partícula es directamente proporcional al
producto de su carga efectiva (q) y el gradiente de
potencial eléctrico (E) e inversamente proporcional al
coeficiente de fricción (f) relativo a la talla y forma de la

m
por tres componentes: caseínas α, β y k, cada una se

er as
molécula, o sea, a la resistencia que le ofrece el medio [6].
mueve a una velocidad diferente en el campo eléctrico.

co
De las tres, la α-caseína es la más importante, Por lo tanto, el presente informe tendrá como objetivo

eH w
comprendiendo cerca de tres cuartos de la caseína total, la determinar la cantidad de caseína en una muestra de leche

o.
k-caseína está presente en menor cantidad. [4] 0% grasa, además cuantificar la presencia de otras

rs e proteínas en la muestra por medio de procesos de

ou urc
Tabla 1. Componentes nutricionales de la leche bovina centrifugación, electroforesis y potenciómetro.

Nutriente METODOLOGÍA Y MATERIALES

o

(g)
Aislamiento de caseína
aC s

Agua 88
vi y re

Se calentó en un vaso de precipitados 100 mL de agua

Energía (kcal) 61 destilada, luego se añadió 50 mL de leche 0 grasa, se
calentó sin pasar de los 37°C, se agregó gota a gota con
Proteína 3.2
una bureta ácido acético hasta que se observó un
ed d

Grasa 3.4 precipitado indicando que la leche se cortó.

ar stu

Lactosa 4.7 Luego se centrifugó, precipitó y se guardó esta se

Minerales 0.72 denominó solución A, para la solución B se lavó el
precipitado con 20 mL de etanol y se centrifugó, se pesó
el precipitado obtenido anteriormente se le adiciono 10
sh is

mL de éter etílico se centrifugó, el precipitado blanco que

La electroforesis es un método analítico, en el que se se obtuvo corresponde a la caseína aislada.
Th

separan biomoléculas, en dependencia entre otros factores

de su carga y bajo la acción de un campo eléctrico, Preparación de solución de caseína
posteriormente el método fue perfeccionado. La
popularidad de este creció rápidamente y se logró un
Se colocaron aproximadamente 250mg de caseína
aumento de la resolución. El dodecil sulfato de sodio
previamente aislada en un vaso de precipitado, se
(SDS) se introduce en esta técnica en 1970, y ya en 1972
agregaron 20 mL de agua destilada y 5 mL de hidróxido
se emplean agentes reductores y SDS en la determinación
de sodio, se agitó hasta completar una disolución
del peso molecular de proteínas en lo que se denominó
completa, cuando se disolvió la caseína se vertió en un
electroforesis en geles de poliacrilamida con SDS (SDS-
matraz aforado, se añadió 5 mL de ácido acético 1N y se
PAGE). [5]
llevó a un volumen de 50 mL con agua destilada, la
fracción sobrante corresponde a la solución C.
La electroforesis es la migración de solutos iónicos bajo
la influencia de un campo eléctrico; estas partículas
migran hacia el cátodo o ánodo (electrodos - y +), en

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 Determinación del punto isoeléctrico de la caseína
S tomatón 10 vasos en los que se agregaron los siguientes
volúmenes: 0,5ml 1,0 1,5 2,0 3,0 4,0 6,0 8,0 6,0 8,0 mL
de acetato sódico 0,1N , posterior se añadió 9,5 9,0 8,5
8,0 7,0 6,0 4,0 2,0 mL de ácido acético 0,1N en los
primeros seis tubos respectivamente, en los tubos 9 y 10
se agregaron 4 mL y 2mL de ácido acético 0,01N,
quedando en todos los tubos un volumen de 10ml,
después se corroboró que el pH de cada vaso estuviera
entre un rango de 3 y 6,5 aproximadamente. Después a
cada vaso se le agregó 1ml de la solución de caseína, se
agitó y se midió la absorbancia de la muestra de cada vaso
a 640nm.
Cuantificación de proteínas de la leche
glacial, de agua destilada), se llevó a foto documentador
y se observaron las bandas de colores.
RESULTADOS Y ANALISIS
• Acidificación de la leche y determinación de
grasas
La formación de un coagulo en la leche al agregar ácido
acético se da gracias a la ionización de la caseína en la
leche, la caseína tiene un punto isoeléctrico aproximado
de 5.2 y al estar por debajo de 4.6 empieza a precipitarse.
En ese orden de ideas, se necesita agregar cierta cantidad
de ácido para lograr separar la caseína de la leche, esa
cantidad de ácido se llama acidez libre. Mientras más
acidez libre tenga la leche más contenido de grasas tendrá
la leche [7].

m
Para lograr la coagulación de la caseína de la leche se

er as
Para la cuantificación de las proteínas en la leche, se
preparó un blanco con 1,8mL de agua y 1,2 mL de Biuret, necesitó 5mL de una solución 1M de ácido acético.

co
eH w
también se tomaron 5, se agregaron los siguientes 1𝑚𝑜𝑙 𝐴𝑐. 𝐴𝑐é𝑡𝑖𝑐𝑜 1
volúmenes respectivamente: 1,6mL 1,4mL 1,2mL 1,0mL 0.0038𝐿 × ×
1𝐿 (0.1 + 0.05)𝐿

o.
y 0,8mL de agua, igualmente a otros tres tubos se le
rs e
adicionaron 1,8 mL de cada extracto de las soluciones = 0.0253𝑀
ou urc
preparadas anteriormente (A, B y C) y a cada tubo se le Por medio de la concentración de ácido acético en la
adiciono 1,2 mL de Biuret a cada tubo. Se agitó
solución leche/agua se puede calcular el pH de ácido
suavemente cada tubo, se dejaron en la oscuridad por 15
acético al que se tuvo que llevar la solución de leche para
o

minutos y se midió la absorbancia a 595 nm.

coagular la caseína. Una solución 0.0253M de ácido
aC s

Electroforesis de las proteínas de la leche acético tiene un pH de 3.18 el cual está bastante alejado
vi y re

de 4.6, esto quiere decir que había contenido graso en la

Para la electroforesis se prepararon los 2 geles, el de leche que hizo necesario la adición de más ácido acético
corrida y el de apilamiento. El gel de corrida debió tener del requerido para coagular la leche.
una mayor concentración de acrilamida y un pH más
ed d

básico, el gel de apilamiento debió poseer menor • Cuantificación de la albúmina de la leche

ar stu

concentración de acrilamida con el tampón ligeramente A partir de las soluciones de albúmina preparadas, una
ácido para que las proteínas sometidas a electroforesis densidad aproximada y su peso molecular, se calculó la
atravesaran con rapidez el gel debido a la poca
concentración molar de la albúmina en las muestras para
resistencia. Una vez polimerizado el gel de corrida se
sh is

prepara en la parte superior el gel de corrida, se colocó en después graficar la absorbancia obtenida en el
espectrofotómetro.
Th

el casete en el tanque de electroforesis, con el tapón de

corrida donde se encontraba los electrodos, se quitó el Tabla 2. Concentración molar de albúmina y absorbancia
peine cuidadosamente y se colocaron con una micropipeta
medida.
las muestras, el colorín con la solución A, B y C, se
sometieron a calentamiento por unos cuantos minutos Concentración [M] Absorbancia
después se sembraron en los pocillos de los geles de 0.000160 0.082
electroforesis y se incluyó un estándar de peso molecular 0.000344 0.104
en uno de los pocillos y se dejó correr por 40 minutos, 0.000569 0.135
finalmente se extrajeron los vidrios del casete, se 0.000814 0.161
sumergió al gel en una solución al gel en una solución al 0.001120 0.188
gel en una solución al gel en una solución al gel en una
solución al gel en una solución colorante (azul de
Coomassie). Transcurrido el tiempo, se sumergió el gel
en una solución decolorante (metanol, ácido acético

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 Gráfico 1. Curva de calibración de la albúmina. Tabla 3. Absorbancia y concentración de proteínas de las
muestras obtenidas después del centrifugado.

Muestra Absorbancia Concentración [M]

A 0.151 0.0007514
B 0.137 0.0006260
C 0.136 0.0006171

Con el fin de poder comparar la concentración obtenida

con la reportada en la bolsa de leche, se hará el calculo
correspondiente para obtener la concentración en mg/mL.
Tabla 4. Concentración de proteína obtenida en las
muestras (mg/ml).

Muestra g/mL g/50mL

A partir de la curva de calibración podemos obtener la A 0.0503 2.517

m
ecuación de la recta, esto es, 𝑦 = 111.66𝑥 + 0.0671 B

er as
0.0419 2.097
C 0.0413 2.067

co
La pendiente de la recta corresponde al coeficiente de

eH w
absortividad molar de la albúmina trabajada en el

o.
laboratorio (111.66); el coeficiente de absortividad molar La concentración de proteínas de la leche 0% grasa

rs e
reportado para la albúmina es de 43824 M-1cm-1 a 280nm reportada es de 1.95 g/50 mL de leche [9]. Por lo que el
ou urc
[8] por lo que se podría decir las muestras sufrieron algún porcentaje de proteínas obtenido en el laboratorio es
tipo de modificación que hicieron que la Ley de Lambert- mayor, se puede calcular un error porcentual de la
Beer no aplicara, aun así, el valor de absorbancia máximo diferencia de la concentración obtenida y la reportada
o

para la albúmina se da a 280nm y a longitudes de onda como sigue:

más grandes la absorbancia tiende a disminuir [8] y
aC s

debido a que la longitud de onda trabajada en el |2.2271 − 1.95|

vi y re

𝐸% = × 100% ≈ 14.2%
laboratorio fue de 595nm, es de esperarse que el 1.95
coeficiente de absortividad molar tienda a disminuir de Este error puede deberse a la desviación del
manera significativa mientras más estemos alejados de comportamiento de la albúmina frente a la ley de
ed d

280nm. Otro posible factor que pudo interferir en la Lambert-Beer, ya mencionado anteriormente.
lectura de las absorbancias es el hecho de que la proteína
ar stu

a analizar tiene un tamaño bastante grande haciendo que Se pudo mejorar el experimento ajustando una longitud
las soluciones preparadas en el laboratorio no tienden a de onda más cercana a 280nm y manejado
estar diluidas (criterio importante para el cumplimiento de concentraciones mas diluidas de albúmina puede darse
sh is

la ley de Lambert-Beer) sino, por el contrario que las una mejor regresión lineal de los datos; obtener un
soluciones tiendan a estar concentradas dando como coeficiente de absortividad molar más cercano al
Th

resultado una pequeña desviación en la lectura de las reportado y en consecuencia obtener una cantidad de
absorbancias. proteínas más cercana al esperado.

Por otro lado, la ecuación de la recta obtenida va a ser • Punto isoeléctrico de la caseína
usada como intermediario para el cálculo de la
Con los datos de absorbancia a diferentes pH se realizó
concentración de proteínas en las diferentes muestras ya
una tabla y posteriormente una gráfica mostrando todos
que el ajuste lineal obtenido tiene un R2 cercano a 1. Estas
los puntos evaluados, el punto isoeléctrico se aproxima
concentraciones se calcularán despejando 𝑥 de la
mirando el punto de mayor absorbancia en el gráfico pH
ecuación de la recta obtenida del gráfico 1.
vs Absorbancia

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 Tabla 5. pH vs Absorbancia
pH Absorbancia
3.84 0.078
3.92 0.226
4.05 0.287
4.44 0.281 • Electroforesis
4.79 0.299 Se utilizó un marcador de gel Tris-Glicina al 15%, a
4.92 0.345
5.18 0.234
la cual se le midió la distancia recorrida según el gel
5.22 0.014 por cada peso molecular reportado.
5.62 0.005
Figura 1. Recorrido de las sustancias en el gel de
6.07 0.008
poliacrilamida.

Gráfico 2. pH vs Absorbancia

m
er as
co
eH w
o.
rs e
ou urc
En el gel de electroforesis solo pudo observarse
como la siembra de la muestra A pudo correr sobre
Para determinar el punto isoeléctrico de la caseína se ésta, posiblemente la concentración de la muestra A
o

acidifico con ácido acético, el cual permite que (que fue mas alta que las muestras B y C) permitió
aC s

precipite en un pH igual o cercano a su punto una mejor lectura y desplazamiento de sus

vi y re

isoeléctrico, debido a que la caseína en la leche está
presente como caseinato de calcio y al agregar el
ácido se remueve el calcio y el fosfato de calcio
dejando a la caseína aislada. Al estar precipitada la
ed d
aminoácidos sobre el gel de poliacrilamida.
Tabla 6. Datos de distancia recorrida en función de
peso molecular.

caseína esta incrementa la carga negativa debido a un Peso Distancia

ar stu

proceso de disociación de los iones de calcio en Molecular recorrida (cm)

relación al descenso de pH y después vuelve a (kDa)
descender este por la asociación con iones de
175 0.6
sh is

hidrógeno. Por consiguiente, al estar la caseína en

130 1.0
precipitación tendrá bastantes moléculas en
Th

95 1.6
suspensión por lo que absorberá una mayor cantidad
70 2.1
de luz cuando pase el haz de luz del
espectrofotómetro [10]. 62 2.7
51 3.4
La caseína está compuesta por a, b y k-caseína las 42 4.4
cuales tienen puntos isoeléctricos diferentes en un 29 5.6
rango de 4.4 a 5.7, en promedio de 4.6 según lo 22 6.8
reportado en la literatura, como se observa en la 14 7.5
gráfica 2, esta posee un valor máximo de absorbancia
a un pH 4.9, por lo que se corrobora el punto
A partir de los datos obtenidos en la tabla, se
isoeléctrico ya que se encuentra en el rango y es
procederá a hacer una gráfica con regresión
cercano al teórico [11].
semilogarítmica como sigue:

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 Gráfica 3. Distancia recorrida (cm) vs Logaritmo
(Peso molecular kDa).
m
er as
A partir de la curva podemos obtener la ecuación de
co
la recta, esto es, log 𝑦 = −0.136𝑥 + 2.216
eH w
o.
Con las medidas de corrido de la muestra A (medido
rs e
también con una regla) es posible calcular un peso
ou urc
molecular aproximado a partir de la regresión
semilogarítmica de la gráfica No 3.
𝑃. 𝑀 (𝑘𝐷𝑎) = 10−0.136𝑥 + 2.216
o
aC s
Tabla 7. Distancia recorrida de las manchas en el gel
vi y re
de electroforesis y peso molecular (kDa)
Mancha Distancia
(cm)
ed d
A 5.4
ar stu
B 5.7
C 6.2
D 7.3
sh is
Th
Primero, la lactoglobulina tiene un peso molecular
aproximado de 18.4 kDa y se encuentra
principalmente en el suero de la leche bovina [12],
comparando este peso molecular con el obtenido
para la mancha D se pueden ver que son bastante
parecidas con un error porcentual de 6.25%, error
bastante pequeño por lo que se podría decir que una
de las proteínas extraídas de la leche de laboratorio
es la -lactoglobulina
En segundo lugar, las manchas A, B y C con pesos
calculados de 30.31, 27.59 y 23.59 kDa
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respectivamente, concuerda en gran medida con las
reportadas en el rango de caseínas ( ,  y k-caseina)
Figura 2. Electroforesis de una muestra de leche [13]
Como se puede observar en la figura 2 no se puede
obtener el peso exacto de cada uno de los 3 tipos de
caseínas, pero se puede observar que están entre el
rango de 20-30 kDa, rango que concuerda con el
peso calculado de la tabla 7. Así, las manchas A, B
y C obtenidas por electroforesis dan fe de que se
logró extraer caseína de la muestra de leche. Aun
así, a partir de datos teóricos se nota lo siguiente: la
-caseína tiene un peso molecular entre 25.230 y
27.370 kDa, la -caseína tiene un peso aproximado
entre 22.944 y 24.092 y la -caseína oscila entre
20kDa aproximadamente [14], es decir, en orden de
magnitud; la b-caseína tiene el peso molecular mas
grande y la k-caseína el más bajo por lo que, las
Peso (kDa) manchas A, B y C podrían corresponder a , , y
-caseína, proteínas que se presentan en gran
30.31
27.59 concentración en la leche bovina.
23.59 Aunque los pesos moleculares obtenidos no son
17.25 cercanos a los reportados en la literatura, hay que
tener en cuenta que estos pesos fueron calculados a
través de una regresión semi-logarítmica con un R2
bastante alejado a 1 haciendo que el cálculo a través
de la ecuación de la recta empiece a desviarse del
valor real de una manera significativa. Además, la
distancia recorrida es una medida relativa que
depende del experimentador, la distancia recorrida
tanto por las muestras como por el marcador pueden
ir variando de experimentador en experimentador,
haciendo que el error sistemático creciera por cada
medida realizada. Se pudo mejorar la medición de la
distancia recorrida aumentando el número de
medidas, así como el número de experimentadores
 que realizaran esta medida para hacer una La absorbancia está en términos de la
normalización de ésta. transmitancia 𝐴 = − 𝑙𝑜𝑔 (𝑇), con la ecuación
anterior se calculó los valores de la transmitancia y
El tiempo empleado para que todas las muestras se graficó.
junto con el marcador corrieran es un factor crucial
para el buen análisis de la muestra, como se puede
notar en la figura 1 no se puede ver como todos los
pesos del marcador son notorios en el gel, además de
como se puede ver como una de las 3 muestras pudo
correr sobre el gel, el tiempo empleado para que las
proteínas corran sobre el gel debe ser el estipulado y
no el mínimo con el fin de poder cualificar todas las
muestras.
CONCLUSIONES
•

m
Las proteínas, como la caseína son

er as
susceptibles a sufrir cambios en su estructura El punto isoeléctrico de la caseína respecto a la

co
por factores como el cambio vigoroso de pH, absorbancia corresponde a su valor máximo con un

eH w
altas temperaturas y fuerzas de pH alrededor de 4,92, como se observa en la gráfica

o.
centrifugación fuertes, dando como resultado a este mismo pH se encuentra el valor mínimo de
rs e
su desnaturalización por lo que una mala transmitancia, por lo que coincidirá con el punto
ou urc
manipulación de la muestra puede generar la isoeléctrico determinado anteriormente.
disminución del contenido de proteínas.
• Se pudo observar la presencia de varias 2. ¿Cuál es el punto isoeléctrico de la caseína?
o

proteínas en la leche 0% grasa como lo Determínelo con los datos de su experimento y

aC s

fueron: ,  y -caseína, y -lactoglobulina. compárelo con el obtenido por bioinformática.

vi y re

• Se determinó el punto isoeléctrico

Según la gráfica 2 y la tabla 5 se determina que el
experimental de la caseína obteniendo un punto isoeléctrico es de 4,9 aproximadamente,
resultado de 4.92. mientras que el reportado en la literatura es de un
ed d

• Al analizar el contenido graso de la leche se valor de 4,6, así que el resultado obtenido tiene un
ar stu

encuentra que la muestra contiene una error del 6,5 % respecto al valor real.
concentración significativa de grasa
|4.92 − 4.6|
provocando cambios en la acidez, difiriendo 𝐸% = × 100% ≈ 6.50%
4.6
sh is

en el porcentaje reportado por los fabricantes.

• La determinación cualitativa de los
Th

contenidos proteicos en la leche pudo
mejorarse aumentando el tiempo de las
muestras analizadas sobre el gel de
electroforesis promoviendo el análisis de
proteínas de peso molecular mas bajo.
CUESTIONARIO
1. ¿Qué sucedería si se representa la
transmitancia para la determinación del punto
isoeléctrico de la caseína?
3. ¿Por qué las proteínas tienen solubilidad mínima
en el punto isoeléctrico?
Cuando el pH en la proteína es igual a su punto
isoeléctrico esta tendrá una carga neta de cero por lo
que no existirán fuerzas de repulsión que impidan
formar precipitados. El cambio de pH altera la carga
de las proteínas eliminado las interacciones
electrostáticas que permiten que las estructuras
terciarias estén estabilizadas y provoca su
precipitación.

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 4. ¿Cuál es el peso aproximado de las proteínas de la
caseína?
Las manchas A, B y C corresponden a a, b y k-
caseína sus pesos aproximados fueron 30.31, 27.59 y
23.59 kDa respectivamente, estos fueron calculados
respecto a la distancia que recorrieron en la
electroforesis y comparando con el marcador usado
5. ¿Cuál es la concentración de la solución de
caseína?
La concentración se obtuvo a partir de los datos
de la gráfica 1, se obtuvieron concentraciones
para las soluciones A, B y C. En promedio la
concentración de caseína en la leche es de 6,6483
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co
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