Sei sulla pagina 1di 2

PROTEINE

Funzioni delle proteine: catalisi (enzimi), trasformazione dell'energia (Pompa Na+/P), trasporto di
sostanze (glutatione), trasduzione dei segnali (ormoni), ricezione di segnali (recettori di
membrana), riconoscimento di sostanze esterne (anticorpi), Coagulazione del sangue
(fibrinogeno), controlla dell'espressione genica (istoni, proteine acide nucleari), funzioni
meccaniche e strutturali, azione tossica (peptidi tossici, tossine batteriche).

Le proteine possono essere classificate in diversi modi. Proteine semplici (per idrolisi danno
origine ad amminoacidi) e coniugate (per idrolisi danno un gruppo prostetico e amminoacidi);
proteine fibrose (hanno solo una struttura primarie e secondaria) e globulari (hanno anche
struttura terziaria e quaternaria); monomeriche (una subunità) e oligomeriche (più subunità).

In vivo le proteine sono sintetizzate grazie alla polimerizzazione, residuo dopo residuo, degli aa
nell'ordine specificato dalla sequenza di nucleotidi di un gene. Un peptide ha una sequenza
inferiore ai 40-50 residui, una proteina ha una sequenza di aa maggiore di 40-50 residui. il
numero di residui amminoacidici si calcola dividendo il peso molecolare della proteina per 110
( che il peso molecolare medio). Dei 20 aa nelle proteine alcuni sono più abbondanti come Leu,
Ala, Gly, Ser, Glu; altri meno come Cys, His, Met, Trp. Ogni residuo evidenzia caratteristiche
fisiche e chimiche che ne giustificano la presenxa in una data proteina I residui idrofobi di una
molecola proteica si raggruppano nella parte interna, lontano dal contatto con l'acqua. Molte
proteine oltre agli aa contengono ioni metallici, come zinco e calcio. Molte proteine possono,
anche, legare covalentemente e non molecole organiche.

Distinguiamo quattro strutture:


STRUTTURA PRIMARIA (rappresenta la sequenza e il numero di amminoacidi); STRUTTURA
SECONDARIA (è la conformazione spaziale assunta a livello locale dagli atomi di uno scheletro
peptidico senza tenere in considerazione la conformazione delle sue catene laterali.Struttura alfa
elica e beta pieghettata, stabilizzate da legami ad H); STRUTTURA TERZIARIA (si riferisce alla
distribuzione tridimensionale di un intero polipeptide, inclusa la disposizione delle sue catene
laterali); STRUTTURA QUATERNARIA (riguarda le proteine che hanno più di un polipeptide e
indica la disposizione spaziale delle strutture precedenti).

STRUTTURA PRIMARIA
La struttura primaria di una proteina è la sequenza degli amminoacidi della sua catena
polipeptidica o delle sue catene se la proteina è costituita da più di un polipeptide. Ogni residuo è
unito a quello successivo attraverso un legame peptidico (CO-NH).la conoscenza della sturttura
primarie è fondamentale per la sintesi in laboratorio di importanti proteine come l'insulina. Ogni
proteina ha un numero definito di residui amminoacidici. Nelle catente polipaptidiche si
disctinguono tre siti: completamente conservativi (contengono amminoacidi essenziali per la
struttura e la funzione della proteina e rimangono invariati) funzionalmente conservativi (a questo
livello è consentita la sostituzione di un certo amminoacido con uno con proprietà simili), siti
liberamente variabile (non hanno nè inportanza strutturale nè funzionale e possono essere
occupati da aa con proprità differenti).

STRUTTURA SECONDARIA
I principali tipi di struttura secondaria sono l'alfa elica e la beta struttura, sono strutture formate da
successioni di residui con valori ripetuti di fi e psi.

Gruppo peptidico
Un polipeptide è un polimero formato da più residui amminoacidici uniti da legami peptidici (CO-
NH). il legame peptidico è considerato un ibrido di risonanza di tutte le formule limite, è plamare e
l'unica rotazione possibile è intorno al C alfa. I gruppi pepticidi assumono la conformazione tras,
in cui glia tomi di caarbonio alfa sono situati ai lati opposti del legame peptidico che li unisce. La
conformazione cis, in cui questi atomi in serie si trovano sullo stesso lato del legame peptidico, è
meno stabile di quella trans a causa di interferenze steriche tra le catene laterali addiacenti.
La conformazione della catena laterale può essere descritta in termini di angoli di torsione (angoli
diedrici o di rotazione) intorno al legame Calfa-N (fi) e a legame Calfa-C (psi) di ciascun residuo.
questi angoli hanno un valore di 180° quando la cotena polipeptidica è completamente estesa, in
senso orario osservandoli dal Calfa.
La libertà di torsione di uno scheletro è sottoposta a limitazioni steriche, determinate
combinazioni degli angoli determinano una collisione tra l'H ammidico e l'O carbonilico di residui
adiacenti. E' possibile calcolare i valori degli angoli permessi, essi si osservano ne grafico di
Ramachandran. Le conformazioni non permesse porterebbero gli atomi ad essere ad una
distanza inferiore a quella di Van der Waals, che definisce l'intervallo spaziale più corto tra due
atomi non legati.
Quasi tutte le aree del grafico rappresentazio conformazioni proibite, sono solo tre le regioni
fisicamente accessibili da paarte dei residui. Ci sono due essezioni: la Pro è quella con maggiori
restrizioni, la Gly, priva del carbonio beta, presenta un numero molto minore id impedimenti.

ALFA ELICA
L'alfa elica, scoperta da Linus Pauling, è destrorsa, si avvolge nella direzione del movimento
delle dita della mano destra, quando chiuse a pugno il pollice indica nella direzione
dell'allungamento dell'elica. Ogni giro contiene 3.6 residui e ogni passo è pari a 5.4 amstrong.i
media l'alfa elica di una proteina contiene circa 12 residui. Le catene laterali degli aa sono
proiettate verso l'esterno e verso il basso, minimizzando le interferenze steriche con la catena
polipeptidica. Il nucleo è altamente compatto. Gli aa acidi, basici e aromatici destabilizzano la
struttura, come la prolina.
E' tenuta insieme da legami H intracatena, tra un gruppo carbonilico ed uno amminico. Il dipolo
aumento con l'aumenteare dell'elica. I carboni terminali del gruppo carbossi terminale non
formano legami H, così come i gruppi amminici. Restrizioni che influiscono sulla stabilità dell'alfa
elica: A) interazioni tra gli aa alle estremità della catena che generano un dipolo elettrico; B)
repulsione tra i residui di aa con i gruppi R carichi; C) dimensioni dei gruppi R adiacenti;D)
interazioni tra catene laterali (ioniche e idrofobiche); E) presenza di glicina o prolina (in
corrispondenza dei residui di glicina le catene assumono conformazioni proibite).
Esempi di alfa elica sono: capelli (se bagnati la struttura è beta), unghia, lana (quando si allunga
un filo di lana si rompono i legami H). L'elasticita dipende dai ponti disolfut, più sono numerosi
meno è l'elasticità.

FOGLIETTI BETA
Nel foglietto bete si instaurano legami ad H tra catene polipeptidiche vicine e non all'interno di
una sola. Nel foglietto beta antiparallelo le catene polipeptidiche adiacenti, unite da legami H,
presentano direzionalità opposta, in quello parallelo le catene hanno la stessa direzione. in
queste strutture il polipeptide non è completamente esteso, esse esibiscono un andamento
ondulato, le catene laterali si estendono ai lati opposti della struttura ad una distanza di due
residui. ogni filamento può contenere al massimo 15 residui con una media sei.I foglietti
antiparelleli sono più stabili di quelli paralleli poichè i legami H sono lineari. I foglietti B mostrano
un avvolgimento destrorso, risultato di interazioni tra i residui L-amminoacidici chiarali presenti
nelle catene polipeptidiche. Le catene antiparallele sono unite da una piccola ansa, ma il
collegaento tra due catene parallele è una connessione incrociata che fuoriesce dal piano del
foglietto, in alcuni casi l'elemento di unione può essere esteso anche ad alfa eliche.