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(ENZIMAS)
PRESENTADO POR:
NICKOL VANESA MEZA ESPITIA
ALEXANDRA MARIA PEREZ ROBLES
UNIVERSIDAD DE CORDOBA
SEDE BERASTEGUI
TALLER
1¿Qué son las enzimas?
R/Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas.
Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos
médicos y comerciales.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que
en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la
formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del
equilibrio.
3 Diga los aspectos generales sobre las enzimas.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por
enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y
casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción
catalizada por un enzima:
La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende
(1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y
(2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la
reacciónUna vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.
A+
AH2 + B
BH2
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la
reacción:
A-B + C A + C-B
TRANSFERASAS
LIASAS
A-B A+B
ISOMERASAS
A B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones
representadas en la tabla inferior:
glucosa- fructosa-6-
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
6-fosfato fosfato
LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
Muchas veces, el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad
en la estructura de la enzima. El sitio activo suele estar formado por
cadenas laterales de residuos específicos, y es por esta razón que con
frecuencia tiene una estructura tridimensional distinta al resto de la enzima.
La estructura y composición del centro activo está configurado para que
únicamente un determinado sustrato tenga la afinidad suficiente como para
unirse a esta zona de la enzima.
Efecto del pH
Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la
reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo
de 2, al graficar su actividad enzimática para valores crecientes de pH,
comenzando desde la zona ácida, se obtiene una curva en forma de
campana. El máximo de la curva corresponde al pH óptimo en el cual la
enzima tiene su máxima actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos,
la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen
una actividad óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal)
Temperatura
La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la
temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La
velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La
actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la
actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la
desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen
porque decrece la cinética molecular, pero la acción catalítica reaparece
cuando la temperatura se eleva a valores normales para la enzima. No
olvidar que una enzima humana típica posee su óptimo a 37 º C, en cambio
otros organismos como, por ejemplo, las bacterias termófilas resistentes a
altas temperaturas tienen su óptimo de actividad cercano a los 80º
Concentración de sustrato
Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la
concentración del sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta,
hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura,
debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados
9 ¿en que consise la cinetica de reacción enzimática?
· Inhibidores irreversibles
· Inhibidores reversibles
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
Una enzima que colisiona con un inhibidor de este tipo y forma el complejo
enzima inhibidor, queda incapacitada para seguir catalizando.
Generalmente estos compuestos son muy tóxicos, si su concentración es
muy alta, dentro de un sistema viviente, pueden detener una vía metabólica
debido a la pérdida total de alguna de las enzimas que catalizan esa serie
de reacciones. Figura 6.16.
INHIBIDORES REVERSIBLES