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▪Casi todas las enzimas son proteínas excepto las ribozimas (formadas por
RNA sólo o asociado a proteínas)
Generalidades Enzimas
▪ Características
▪ Gran poder catalítico
▪ Alto grado de especificidad
▪ Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de Tª y pH
▪ Su actividad puede regularse
▪ Importancia
▪ Agricultura
▪ Industria alimentaria
▪ Medicina
Generalidades Enzimas
▪ Características catalíticas
E+S ES E+P
(FAD)
(NAD)
Vitaminas como cofactores enzimáticos
Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales
B2 Dermatitis y lesiones
Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
(riboflavina) en las mucosas
▪ Ribozimas
Se llama así toda molécula de RNA que tiene actividad catalítica. Algunas de
las ribozimas constan solo de RNA, y otras están asociadas a proteínas, pero
éstas realizan una mera función estructural.
▪ Telomerasa
Es una ribonucleoproteína con funciones enzimáticas que participa en el
alargamiento de los telómeros de los cromosomas.
▪ Ribozimas
Son anticuerpos que funcionan como enzimas, van dirigidos contra
substratos y moléculas análogas. Los abzimas llevan a cabo reacciones
catalíticas sobre substratos a los que se unen y dan lugar a una modificación
covalente del substrato y la formación, por tanto, de un producto.
▪ Granzimas
Son serín-proteasas que se encuentran dentro de los gránulos de las NK y
que son capaces de inducir la apoptosis a través de la activación de las
caspasas, especialmente la caspasa 3.
Nomenclatura de enzimas
▪ Nombre sistémico
Hidrolasas
Oxidorreductasas
Esterasas
Deshidrogenasas Transferasas Glucosidasas
Oxidasas Peptidasas
Reductasas Fosfatasas
Transaldolasas y transcetolasas Tiolasas
Peroxidasas
Acil-, metil-, glucosil- y fosforil- transferasas Fosfolipasas
Catalasas
Quinasas Amidasas
Oxigenasas
Fosfomutasas Desaminasas
Hidroxilasas
Ribonucleasas
Liasas Isomerasas
Descarboxilasas
Racemasas
Ligasas
Aldolasas
Hidratasas Epimerasas
Sintetasas
Deshidratasas Isomerasas
Carboxilasas
Sintasas Mutasas
Liasas
Modo de acción de los enzimas
Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza
la catálisis
Sustrato
Modelo llave – cerradura
Centro
activo (Fischer 1894)
Complejo ES
Enzima
Sustrato
Modelo del ajuste inducido
Centro (Koshland 1958)
activo
Complejo ES
Enzima
Especificidad enzimática: especificidad de sustrato
D-Glucosa
Especificidad enzimática: estereoespecificidad
1 CH2OH CH2OH
Glicerol quinasa
Glicerolquinasa
2 CHOH OH C H
ATP
3 CH2OH CH2OPO3
1 CH2OH
2 C
3
HH
OH
Especificidad enzimática: especificidad de función
Glucosa 6 P DH
6P-Gluconolactona
Fosfatasa
Glucosa + Pi
Isomerasa
Fructosa 6P
Mutasa
Glucosa 1P
Tipos de catálisis
▪ Catálisis ácido-base
▪ Catálisis covalente
▪ Catálisis ácido-base
Reacciones por transformación intermediarios cargados inestables por
captación o cesión de H+
▪ Catálisis ácido-base
Triosa fosfato isomerasa
His 95
Glu 165
Intermediario enediol, se
G3P se une al forma por transferencia de DHAP unida al
centro activo un protón de C2 al Glu 165 y centro activo
un protón de His 95 al
carbonilo
▪ Catálisis covalente
Se forman enlaces covalentes transitorios E-S para facilitar la formación de
producto. Ej: Transaminaciones
A-B + X: A-X + B A + X: + B
X: = Núcleo nucleofílico de la enzima