Inhibición Competitiva.

1. Estado del Arte.

1.1. Historia de las Enzimas (inhibición competitiva).

1.1.1. Definiciones y transformaciones a través del tiempo.

Gran parte de la historia de la bioquímica es la historia de la investigación enzimática. El descubrimiento de la digestión enzimática
en el estómago y los estudios iniciales sobre ella, en el período de 1760 a 1825, fueron el origen de los primeros experimentos
importantes sobre catálisis química. Aunque Pasteur reconoció que la fermentación era catalizada por enzimas, postuló en 1860 que
éstos se hallaban ligados de modo inextricable con la estructura y la vida de las células de la levadura. Constituyó, por ello, un
logro importante en la historia Je la investigación enzimática que, en 1897, E. BÜchner extrajera los enzimas que catalizan la
fermentación alcohólica de las células de la levadura. Este hecho demostraba claramente que estos importantes enzimas, que
catalizan una ruta metabólica principal productora dP- energía, pueden actuar independientemente de la estructura celular. Hasta
muchos años después, sin embargo, no fue aislado por vez primera un enzima en forma cristalina; ello lo consiguió J. B. Sumner,
en 1926, con la ureasa, aislada de extractos de Summer demostró que los cristales se hallaban constituidos por proteína y llegó a la
conclusión contraria a la opinión que prevalecía por aquel entonces, de que los enzimas son proteínas. Sus puntos de vista no
fueron aceptados inmediatamente sin embargo, y hasta el período comprendido entre 1930 y 1936, durante el cual Northrop aisló la
pepsina cristaliza da, la tripsina y la quimo tripsina, no quedó bien establecida la naturaleza proteica de los enzimas. Fuente:
https://www.eugenomic.com/es/home/genomica/glossary/i/Inhibidor.html.

En la actualidad se han identificado cerca de un millar de enzimas diferentes. Muchos de ellos se han aislado en forma pura y
homogénea, y alrededor de unos 150 se han cristalizado. Aunque hoy día la mayor parte de los enzimas relacionados con el
metabolismo básico corriente de la célula son razonablemente bien conocidos, existen fundamentos genéticos para sospechar que
muchos más aún están por descubrir. En los Últimos afios se han realizado descubrimientos muy importantes, que han abierto áreas
totalmente nuevas a la investí gación enzimológica y han creado una nueva comprensión del papel de los enzimas en la biología
celular. Estos descubrimientos se hallan relacionados con el control genético de la síntesis enzimática, con la naturaleza
autorreguladora de muchos sistemas enzimáticos y con el papel de los enzimas en el desarrollo y la diferenciación. Fuente:
https://www.eugenomic.com/es/home/genomica/glossary/i/Inhibidor.html.

Los enzimas son catalizadores excepcionales debido a ·que:

1) Son muy eficientes. En condiciones Óptimas, muchas reacciones enzimáticas ocurren de 108 a 10 11 veces más
rápidamente que sin catalizar. El número de recambio de un enzirna ( "turn-over"),o sea, el número de moles
de sustrato metabolizados por mol de enzima por minuto, suele oscilar entre 103 y 10 6•

2) Suelen ser específicos. La mayoría de los enzimas suelen ser específicos, tanto respecto al tipo de reacción que
catalizan como respecto al sustrato que transforman.

3) Catalizan una amplia gama de reacciones. Catalizan hidrólisis, polimerizaciones, reacciones redox, transferencias de
grupos~ condensaciones etc.

4) Son objetos de regulación en la célula. Su concentración final es objeto de control genético (y de otros tipos de
control) y puede estar influenciada por la presencia de moléculas pequeñas, tales como sustratos y productos finales
de la reacción en que intervienen. La actividad enzimática también está regulada.

Es preciso señalar que casi todas las reacciones biológicas están catalizadas por enzimas. Su propia biosíntesis es un proceso
enzimático.

1.2. INHIBICION ENZIMATICA.

Un inhibidor es un efector que disminuye la velocidad de una reacción enzimática. En la célula la inhibición de las reacciones clave
por sustancias que puedan ser productos de la propia reacción o de la propia secuencia metabolica, proporcionan un delicado
mecanismo de control para el mantenimiento de un ambiente intracelular relativamente te constante. Si las asociaciones del
inhibidor y del sustrato con el enzima son mutuamente excluyentes, la inhibición se denomina competitiva y si no lo
son,incompetitiva o no competitiva,respectivamente,según que el inhibidor tenga afinidad solamente por el complejo binario
enzima-sustrato ó pueda unirse indistintamente con el enzima libre y con el complejo enzima-sustrato.
En lo sucesivo se considerarán estos tres tipos de inhibición, referidos a reacciones enzimáticas de un solo sustrato.

Fuente: http://oa.upm.es/54141/1/ENZIMAS.pdf .