UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD – Bioquímica

Ácidos Nucleicos flujo de información genética

Edwin Estaly Moreno Florez

Código 71758070

Grupo

201103_39

Tutor

Alberto García Jerez

Fecha

28 de Octubre de 2016
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Situación presentada para el aprendizaje basado en problemas (abp)

b) Descripción

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones metabólicas. Generalmente
son proteínas de elevada masa molecular, cuya actividad catalítica depende de una estructura
tridimensional precisa (conformación nativa), de tal manera que su alteración puede afectar negativa o
positivamente a su actividad. Para ser activas, muchas enzimas requieren la unión, ya sea mediante
interacciones débiles o por enlaces covalentes, de compuestos adicionales de naturaleza no proteica
llamados cofactores, (metales como Fe, Cu, Ni o Mo, entre otros) u orgánicos, en cuyo caso se
denominan coenzimas.

La enzima inactiva desprovista del cofactor es la apoenzima, mientras que el complejo enzimático
activo formado por la apoenzima unida al cofactor se conoce como holoenzima.

En general, una reacción enzimática consiste en la transformación de uno o varios sustratos en uno o
varios productos en un proceso catalizado por la enzima. Esto se suele esquematizar de la siguiente
forma: E + S ↔ES ↔E + P
Donde E es la enzima, S su sustrato, ES el complejo enzima-sustrato y P el producto de la reacción.
Precisamente, una de las propiedades de las enzimas es la elevada especificidad que suelen presentar
por su(s) sustrato(s).

En una reacción enzimática influyen muchos factores, entre los que destacan la concentración de los
sustratos, la concentración de la enzima, la presencia de sustancias activadoras o inhibidoras, el pH, la
temperatura y la fuerza iónica.

Para cuantificar la actividad enzimática hay que conocer la cantidad de enzima que cataliza la
transformación de una cierta cantidad de sustrato en producto en un tiempo determinado.

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Cuando se mide una actividad enzimática se puede utilizar como unidad de medida el katal (kat),
que es la cantidad de enzima necesaria para la conversión de un mol de sustrato en un segundo, o la
denominada unidad (U) de actividad, que generalmente se define como la cantidad de enzima requerida
para la transformación de un micromol (μmol) de sustrato por minuto.

Problema

Paso 1. Un inhibidor enzimático es algún compuesto que impide que alguna, o algunas, enzimas
catalicen. Este tipo de compuestos son específicos, o sea que pueden inhibir a un grupo de enzimas
pero no tener ninguna actividad con otras enzimas. Los denominados inhibidores, incluyen muchos
fármacos, antibióticos, conservadores alimentarios y venenos.

La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres
tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.

La inhibición enzimática irreversible se conoce también como "envenenamiento" del enzima. Por
ejemplo algunos compuestos organofosforados tóxicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan
como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene
en la actividad del sistema nervioso.

1. Expliquen en que consiste el caso expuesto anteriormente y den ejemplos complementarios

sobre envenenamientos.

Un buen ejemplo es el asunto de las alergias provocadas por intoxicaciones de algunos

medicamentos, y para ello, antes de que eso ocurra es importante averiguar a qué medicamentos se es
alérgico para llevar a cabo un tratamiento eficaz. Por eso es indispensable hacer pruebas de alergia para
llegar a una precisión más detallada seguido de una historia clínica. Y si la alergia ya existe poder
rápidamente recurrir a un antídoto que contrarreste tal efecto.

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2. ¿Por qué se dice que es irreversible?

Esto obedece a que se modifica su estructura química que es esencial para la actividad enzimática ya
que dichos inhibidores reaccionan con la enzima de forma covalente.

3. ¿Qué es un antídoto?

Este se considera como una sustancia química encargada de contrarrestar algún producto venenoso,
toxico o químico.

Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a como
lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el enzima libre sino
con el complejo enzima-sustrato.

4. ¿Qué tipos de inhibición reversible existe?

Existen 3 tipos de inhibición reversible: Inhibición competitiva, Inhibición no competitiva e

Inhibición mixta.

a. Inhibición Competitiva: Aquí compite el inhibidor del enzima y el sustrato con el fin de unirse al
centro activo del enzima.

b. Inhibición no competitiva: Aquí el inhibidor se une al centro regulador del enzima y modifica el
centro activo, y es allí donde el sustrato ya no se puede unir. 

c. Inhibición Mixta: Aquí el inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato.

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5. ¿Qué quiere decir describa casos puntuales donde expliques la interacción de los inhibidores,
las enzimas y los productos?

Existe los inhibidores de la monoamino oxidasa la cual es de carácter terapéutico perteneciente a

fármacos antidepresivos bloqueando así la acción de la enzima monoamino oxidasa.

Paso2.

6. Describa las principales características estructurales de las enzimas, sitio activo, la formación
de complejos y la cinética enzimática, Modelo de Michaelis y Menten (Dependencia de la
concentración de sustrato).

a. Características:

- Sitio Activo la cual contiene los productos que catalizan la reacción.

- Sustrato, la cual es la molécula donde actúa la enzima.
- Producto el cual se obtiene a partir del sustrato después de la reacción.

b. Sitio Activo:

Aquí es donde se une el sustrato para ser catalizado y dicha reacción depende de un área de su
estructura terciaria llamada sitio activo ocurriendo actividades con otras moléculas.

c. Formación de complejos:

La molécula del sustrato se une al sitio activo de una enzima en particular y forma de esta manera
un complejo enzimático. Se puede representar mediante la siguiente reacción química asi:

E + S →  ES → E + P

E = Enzima

S = Sustrato

ES = Enzima Sustrato

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E + P = Enzima + Producto

Esto se explica así:

La enzima y el sustrato se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato, el cual se
descompone formando un producto y regenerando la enzima.

d. Cinética Enzimática:

Es la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por las enzimas, entendiendo de este modo
los detalles de su mecanismo catalítico, de su metabolismo, el control activo en la célula y su inhibición
hacia fármacos y venenos potenciada por otro tipo de moléculas.

e. Modelo de Michailis y Menten:

Michaelis y Menten adoptan una ecuación en donde se describe como varía la velocidad de reacción

con la concentración de sustrato:
 
 

                                                                      (2)
 
 
Esto es:
Vo = Velocidad inicial de la reacción
Vmax = Velocidad máxima
Km = Constante de Michaelis y Menten 
[S] = Concentración de sustrato

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7. Para esta actividad realice el cálculo de la tabla 1. Para dichos cálculos, utiliza el método de
Lineweaver – Burk, Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato
y grafique 1/v como función de 1/[S]. De esta gráfica, determine los valores para Vmax y Km,
determinando los recíprocos de los interceptos en y y x de la gráfica. Consulte el documento:
Aplicación de las herramientas informáticas en el tratamiento de la información científico de
Mauricio Restrepo Gallego

Tabla 1. Valores para realizar el cálculo por Lineweaver – Burk

[S](mM) Vo (mM/min) 1/[S](mM) 1/ Vo (mM/min) m b

50 10 1/[S] 1/Vo 4,69230648 0,00499707

1
( mM 1
100 19
1/ [ S ] ( mM )=
50
=¿0,02 1/Vo
min )= =¿
10
0,1

1
( mM 1
160 29 Vmax 200,117404
1/ [ S ] ( mM )=
100
=¿0,01 1/Vo
min )= =¿
19
0,05263

158

1
=¿0,0062 1/Vo mM = 1 =¿0,03448
190 34 Km 939,012191
1/ [ S ] ( mM )=
160 ( )
min 29
5 276

1
=¿0,0052 1/Vo mM = 1 =¿ 0,02941
210 44
1/ [ S ] ( mM )=
190 ( )
min 34
6316 176

1
=¿0,0047 1/Vo mM = 1 =¿0,02272
240 49
1/ [ S ] ( mM )=
210 ( )
min 44
619 727

1
=¿0,0041 1/Vo mM = 1 =¿ 0,02040
290 46
1/ [ S ] ( mM )=
240 ( )
min 49
6667 816

1
=¿0,0034 1/Vo mM = 1 =¿0,02173
300 51
1/ [ S ] ( mM )=
290 ( )
min 46
4828 913

1
=¿0,0033 1/Vo mM = 1 =¿0,01960
400 58
1/ [ S ] ( mM )=
300 ( )
min 51
784

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3333

1
=¿ 0,0025 1/Vo mM = 1 =¿0,01724
500 63
1/ [ S ] ( mM )=
400 ( )
min 58
138

1
( mM 1
720 73
1/ [ S ] ( mM )=
500
=¿0,002 1/Vo
min )= =¿
63
0,01587

302

1
=¿0,0013 1/Vo mM = 1 =¿0,01369
800 81
1/ [ S ] ( mM )=
720 min( )
73
8889 863

1
=¿0,0012 1/Vo mM = 1 =¿0,01234
1000 87
1/ [ S ] ( mM )=
800 min( )
81
5 568

4960 644 0.0643622 0.36016721

Lo anterior se explica asi:

En la columna 1/Vo (mM/min) se tomó como base la velocidad 1 como constante y se dividió por cada
una de las casillas de la columna Vo (mM/min)

1/Vo ( mM
min )=
1
Vo(mM /min)

En la columna 1/[S] (mM) se tomó como base el sustrato 1 como constante y se dividió por cada una de
las casillas de la columna [S] (Mm)

1
1/[ S] ( mM )=
[ S ] (mM )

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REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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Rincon del Vago Sitio web: http://html.rincondelvago.com/inhibicion-irreversible-de-actividad-
enzimatica.html

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https://es.wikipedia.org/wiki/Inhibidor_enzim%C3%A1tico

Ramírez-Meza,Nathalia .. (2011). Enzimas. Octubre 15 de 2.016, de Blogspot Sitio web:

http://enzimaszagan.blogspot.com.co/2011/04/estructura-enzimatica.html

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Wikimedia. (2.016). Cinética de Michaelis-Menten. Octubre 23 de 2.016, de Wikipedia Sitio web:

https://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_de_Michaelis-Menten

Dr. Edgar Vázquez-Contreras. (2003). Gráfico de Lineweaver-Burke. Octubre 28 de 2.016, de

comité asesor de publicaciones. Facultad de Medicina, UNAM Sitio web:
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/ecuacion%20de%20michaelis4.html