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EUROPEAN FORENSICS and BIOSCIENCE INSTITUTE ®

Istituto Europeo per le Scienze Forensi e Biomediche ®


ACCADEMIA DI SCIENZE BIOLOGICHE E DELLA NUTRIZIONE
Direttore: Prof. Simonetta Vernocchi, MD, PhD

BIOCHIMICA 3

LE PROTEINE

“Dicono che la carne rossa sia un


male. Ma non ho mai visto una
tigre dall'aspetto malato.”
CHI-CHI RODRIGUEZ
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Introduzione

• Le proteine sono sostanze organiche presenti in tutte


le cellule di tutti gli organismi viventi

• Le proteine sono composti quaternari, ossia costituiti


da: C, H, O e N

• Possono anche contenere S e P


• Nell’organismo umano costituiscono circa il 18% del
peso corporeo

• Le proteine sono macromolecole formate dall’unione


di molti amminoacidi (AA)
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I venti AA

• Gli AA esistenti in natura sono tanti, ma solo 20 sono


i costituenti abituali delle proteine → AA ordinari

• Gli AA che si trovano saltuariamente nelle proteine


→ AA occasionali

• Gli AA possono essere:


• idrofili
• Idrofobi
Questa caratteristica influisce sulla conformazione proteica
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Gli amminoacidi essenziali

• AA essenziale: AA che non può essere sintetizzato


dall’organismo → si deve introdurre con gli alimenti
• Gli AAE sono 10 per i bambini e 8 per gli adulti
• AA limitante: AAE presente in minore quantità in un
alimento
• AA ramificati: AAE con forma “ramificata” = valina,
leucina, isoleucina → possono essere impiegati
come fonte di energia in caso di necessità
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Il legame peptidico

• AA + AA → dipeptide
• AA + AA + AA → tripeptide
• AA + AA + … → oligopeptide
• AA + AA + … → polipeptide
• più di 50 AA → proteina
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La struttura delle proteine


Le proteine possono essere organizzate in quattro
livelli, in relazione fra di loro
Struttura primaria → numero, tipo e sequenza
specifica degli amminoacidi che formano la proteina
Struttura secondaria → conformazione spaziale
delle catene
La struttura secondaria più comune è l’avvolgimento
a spirale o ad alfa elica:
 è mantenuta stabile dai legami idrogeno
 è tipica della cheratina (presente nella pelle e nei capelli),
della miosina (presente nei muscoli), ecc.
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La struttura delle proteine

• Struttura terziaria → • Struttura quaternaria →


configurazione unione di due o più
tridimensionale della catene polipeptidiche
catena polipeptidica • Ogni catena polipeptidica
si chiama subunità
• Viene mantenuta stabile
da: • Ad es. emoglobina
• i ponti disolfuro
• i ponti idrogeno

• Ad es. enzimi e alcuni


ormoni
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La classificazione delle proteine


In base alla forma: • In base alla funzione:
 p. fibrose, di solito hanno • p. di trasporto (ad es.
un ruolo di tipo lipoproteine del sangue)
meccanico (ad es. • p. strutturali (ad es.
proteine della collagene della cartilagine)
contrazione muscolare) • immunoglobuline (o
 p. globulari, di solito anticorpi): concorrono alla
svolgono ruoli biologici difesa dell’organismo
complessi (ad es. • p. contrattili
enzimi)
• p. con funzione ormonale
• enzimi
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La classificazione delle proteine

• In base alla composizione chimica:


• proteine semplici (costituite da soli amminoacidi)
• proteine coniugate (costituite da una catena polipeptidica e
da una parte di natura non proteica detta gruppo prostetico)
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La classificazione delle proteine

• In base al valore • Complementarità


biologico (contenuto di delle proteine:
AAE): • p. a medio valore
• p. ad alto valore biologico → biologico + P. a basso
contengono tutti gli AAE biologico (nello stesso
(carne, pesce uova, latte e pasto) = pool di AAE
formaggi)
• p. a medio valore biologico
→ scarseggiano alcuni AA
(nei legumi gli amminoacidi
solforati )
• p. a basso valore biologico
→ manca uno o più AAE
(nei cereali la lisina)
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La denaturazione proteica

• Modificazione della conformazione spaziale della


proteina:
• perdita della struttura nativa
• perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche
• generalmente è un processo irreversibile

• Può essere causata da:


• agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica
• agenti chimici, ad es. acidi, basi
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Gli enzimi

• Proteine in grado di catalizzare una reazione chimica


→ accelerano la velocità della reazione

• Caratteristiche: sono molto specifici per la reazione


catalizzata e per i substrati coinvolti
apoenzima + coenzima = oloenzima
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Gli enzimi

• L’attività degli enzimi dipende da:


• temperatura
• pH
• concentrazione dei substrati

• Secondo la nomenclatura
internazionale gli enzimi hanno il
suffisso -asi, ad es. amilasi,
peptidasi, proteasi
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La digestione delle proteine


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Il metabolismo degli amminoacidi

• Gli amminoacidi vengono utilizzati fondamentalmente


per la sintesi di proteine

• Gli AA possono essere:


• glucogenetici → possono dare glucosio
• chetogenetici → possono dare corpi chetonici

• Nelle cellule gli amminoacidi subiscono varie


trasformazioni:
• decarbossilazione (distacco del –COOH)
• deamminazione (distacco del –NH2)
• transamminazione (un –NH2 viene trasferito a una molecola
con un –COOH per dare un nuovo AA)
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Il metabolismo degli AA
Eliminazione dell’azoto:
 il gruppo –NH2 viene convertito in ammoniaca (NH3) che è
una sostanza tossica → viene rapidamente trasformata in
urea → eliminata attraverso le urine
 la trasformazione di ammoniaca in urea avviene tramite
una serie di reazioni, nota come ciclo dell’urea (è
localizzato nel fegato)
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Le funzioni delle proteine


1 g di proteine = 4 kcal
• La principale funzione delle proteine è di tipo plastico
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Il fabbisogno proteico

• Per un adulto sano la quantità di proteine consigliata è


di circa 1 g/kg di peso corporeo al giorno (circa il 10-
15% dell’apporto energetico totale)

• Il fabbisogno proteico comunque varia in funzione:


• dell’età
• della massa corporea
• delle condizioni fisiologiche
• La carenza proteica → deperimento generale e nelle
gravi carenze kwashiorkor
• L’eccesso proteico → obesità e surplus di lavoro per i
reni