EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO SOBRE LA

VELOCIDAD DE REACCIÓN E INHIBICIÓN ENZIMÁTICA.

 Díaz Martínez Mirell Sabina. 3IM2. Sección 3.

 García Prieto Ulloa Gabriela Isabel

 INTRODUCCIÓN.  Determinar el tipo de inhibición producido por

Una sustancia que acelera una reacción química una sustancia (anilina) sobre la actividad de la
y que no es un reactivo se llama catalizador. Los invertasa.
catalizadores de las reacciones bioquímica que
suceden en los organismos vivos se conocen
Interpolación [inhibidor]
Interpolación [sustrato]
Absorbenci µmoles de Unidades [Sacarosa].
Absorbenci µmoles de Unidades [Sacarosa]. a Azucar de
a Azucar de Reductor Invertasa.
Reductor Invertasa. (Vo)
0.344 0.934484282 0.09344843 0.01 0.258 0.848484282 0.08484843 0.01
0.54 1.130484282 0.11304843 0.02 0.401 0.991484282 0.09914843 0.02
0.693 1.283484282 0.12834843 0.03 0.471 1.061484282 0.10614843 0.03
0.833 1.423484282 0.14234843 0.05 0.536 1.126484282 0.11264843 0.05
0.962 1.552484282 0.15524843 0.08 0.595 1.185484282 0.11854843 0.08
0.967 1.557484282 0.15574843 0.1 0.597 1.187484282 0.11874843 0.1
como enzimas.
 RESULTADOS.
Las enzimas realizan la tarea de disminuir la
Se obtuvieron los siguientes datos con base a las
energía de activación, es decir, la cantidad de
mediciones de absorbancia realizadas en el
energía necesaria para que una reacción
laboratorio y la interpolación de la curva tipo.
comience a efectuarse.
 Ecuación de la recta obtenida en la curva tipo:
Para catalizar una reacción, una enzima se une a
y=0.1177 x−0.0695
una o más moléculas de reactivo. Estas
|+0.0695|
moléculas son los sustratos de las enzimas. La  μmoles de A . R .=
parte de la enzima donde se une el sustrato se 0.1177
llama el sitio activo, ya que es donde sucede la
acción catalítica. INHIBIDOR. SUSTRATO.
1/Vo 1/[Sacarosa]. 1/Vo 1/[Sacarosa].
Un inhibidor enzimático es una molécula que se 11.7857222 100 10.7010 100
una a una enzima y disminuye su actividad. 10.0858886 50 8.84576 50
Existe la inhibición irreversible y la reversible,
9.42077068 33.3333333 7.79129 33.3333333
dentro de esta está la inhibición competitiva, no
8.87717668 20 7.0250 20
competitiva y mixta.
8.43537122 12.5 6.44128 12.5
 OBJETIVOS. 8.4211641 10 6.42061 10
μmoles de A . R .
 Analizar el efecto de la concentración del  UI =
sustrato sobre la velocidad de la reacción 2∗5 min
enzimática.
 Determinar la constante de Michaelis-Menten
(Km) de forma gráfica por los métodos de
Michaelis-menten y Linweaver-Burk.

De estos datos se obtuvieron las siguientes gráficas.

 Se utilizó anilina como inhibidor, cuya fórmula es la
Gráfica de Michaelis-Menten. siguiente: C6H5NH2
0.18
 CONCLUSIONES.
Unidades de Invertasa.

0.16
0.14
0.12 Con inhibidor.  REFERENCIAS.
Sin inhibidor.
0.1  Murray R.K., Mayes P.A., Rodwell V.W.
0.08 (1988), “Bioquímica de Harper”, Ed. El manual
moderno, México.
0.06
0 0.02 0.04 0.06 0.08 0.1  Mathews C.K., Van Holde K.E., Ahern K.G.
[Sacarosa]
(2002), “Bioquímica”, Ed. Pearson, México.
 Tena, M. (s.f.) “Estudio cinético de la actividad
invertasa de levadura de panadería”.
Departamento de Bioquímica y biología
molecular. Consultado el 22 de septiembre de
Gráfico de Lineweaver - Burk. 2019 en https://www.uco.es/dptos/bioquimica-
14 biol-mol/pdfs/32%20INVERTASA
12 %20CINETICA.pdf
10
8 [Sustrato]
1/Vo

6 Inhibidor.
4
2
0
0 20 40 60 80 100 120
1/[sacarosa]

 MANEJO DE RESULTADOS.
 DISCUSIÓN.
La velocidad observada en las gráficas es mayor
cuando se aumenta la concentración del sustrato y no
hay presencia de un inhibidor, ya que se incrementa
la frecuencia de colisiones y se disminuye la energía
de activación, por lo que la velocidad de reacción
incrementa. 

Se observó que con la adición del inhibidor se ve

afectada la actividad catalítica de la enzima y en la
gráfica de Linweaver-Burk se puede apreciar que la
anilina es un inhibidor no competitivo, puesto que
ambas líneas (con inhibidor y sin inhibidor) parten
del mismo origen pero no se intersectan. Al ser un
inhibidor no competitivo quiere decir que  no
compite con el sustrato por el sitio activo de la
enzima, se une a otro sitio sobre la superficie de la
enzima únicamente afectando la actividad, la unión
entre el inhibidor y la enzima en este caso es no
covalente.