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PROTEINAS

Las proteínas son las responsables de la formación y reparación de los tejidos, interviniendo en el
desarrollo corporal e intelectual.
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre
entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el
nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos
mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos
que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama
polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las
proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que
les permite llevar a cabo miles de funciones.
Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su
secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más
versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas
funciones estructurales, enzimáticas, transportadora

Los aminoácidos.
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición
química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH)
se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un
átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).

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Enlace peptídico:
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones
se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer
aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

Estructura de las proteínas


Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal
de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que
está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína.

1. Estructura primaria:
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es
decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados Las posibilidades de
estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas
existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones
con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que
componen la molécula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos que
forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las
cadenas laterales de los aminoácidos. Los átomos que componen la cadena principal de la proteína
son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual
emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido siguiente).
Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-
C=-CO-).

2. Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los
puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero
como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es
capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y, por tanto, más estables.
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Hélice alfa
En esta estructura la cadena.
Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el
grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.

La a(alfa)-hélice
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.
Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del
cuarto aminoácido que le sigue.
Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos
en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada héliceα. Esta
estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno,
un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en
posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición n-4.

3. Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre
los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
1.- El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.
2.- Los puentes de hidrógeno.
3.- Los puentes eléctricos.

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4.- Las interacciones hidrófobas.

Clasificación
Proteínas globulares (esferoproteinas):

Estas proteínas no forman agregados. Las conformaciones principales del


esqueleto peptídico incluyen la helice, las láminas y los giros. Estas
proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte, regulación,
protección…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros
medios acuosos de células y tejidos. Todas las proteínas globulares están
constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones
acuosas, los aminoácidos hidrofóbicos están usualmente en el interior de
la proteína globular, mientras que los hidrofílicos están en el exterior, interactuando con el
agua. Ejemplos de estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.

Proteínas fibrosas (escleroproteinas) :


Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras
alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor
parte desempeñan un papel estructural y/o mecánico. Tienden
a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez
de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoácidos
modificados. Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno.

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Basada en la composición:

a) Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas


peptídicas.

b) Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto no


peptídico. En estas proteínas, la porción polipeptídica se denomina apoproteína y la parte
no proteica se denomina grupo prostético.

De acuerdo al tipo de grupo prostético, las proteínas conjugadas pueden clasificarse a su


vez en:
– nucleoproteínas
– glicoproteínas
– flavo proteínas
– hemoproteínas,
– etc.

Cadenas peptídicas en rojo y azul. Grupos prostéticos (Hem) en verde.

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De acuerdo con su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse en:

a) Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales.


Generalmente provienen de fuentes animales.

b) Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino ácidos


esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

Enzima
Son proteinas, que catalizan reacciones quimicas necesarias para la sobrevivencia celular

Aceleran as reacciones quimicas aumentando la frecuencia de colisiones y disminuyendo la (energia


de activacion)

Reaccion se forman o se destruyen enlaces quimicos.

La reaccion depende de una energia requerida (energia de activacion) y de la configuración


especifica de las particulas (temperatura y presion fisiologica).

Las celulas vivas, resuelven el problema mediante las enzimas.

Son muy eficientes , en optimas condiciones catalizan reacciones con (v) entre 10 (8) y 10 (10)
veces.

Desnaturalización de las proteínas


Se dice que una proteína está desnaturalizada cuando
su estructura tridimensional (espacial) se ve alterada
por algún motivo: calor, agentes químicos.

Una proteína desnaturalizada tiene propiedades distintas


de la misma proteína en estado nativo. Lo vemos por
ejemplo cuando calentamos o freímos un huevo y
comprobamos que la clara, que era líquida y transparente,
se vuelve sólida y blanca. Esto ocurre a causa de la
desnaturalización de la ovoalbúmina.

En otros casos, el calentamiento tiene como resultado que


los tejidos se vuelven más blanditos. Por ejemplo, al
guisar carne el tejido conjuntivo formado por la proteína llamada colágeno se desnaturaliza dando
gelatina, con lo que el resultado neto es una carne más comestible.

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Como los enzimas son moléculas de naturaleza proteica, si queremos podemos desnaturalizarlos para
que no actúen. Así, los sólidos suspendidos del zumo de naranja se depositan debido a la acción del
enzima pectínesterasa, por lo que si se desea mantener el zumo turbio hay que inactivar el enzima
calentándolo.