ACTIVIDADES DE QUIMICA

DOCENTE: ROSA ARMIDA ORTEGA OLVERA

ALUMNO: JORGE ANTONIO CRUZ ZALETA

GRUPO: 605
“IMPORTANCIA QUE TIENE PARA NUESTRA SALUD
CONSUMIR ALIMENTOS QUE CONTENGAN:
CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS Y PROTEÍNAS”
¿Qué son los carbohidratos?

Los carbohidratos son unas biomoléculas que también toman los nombres de
hidratos de carbono, glúcidos, azúcares o sacáridos; aunque los dos primeros
nombres, los más comunes y empleados, no son del todo precisos, ya que no se
tratan estrictamente de átomos de carbono hidratados, pero los intentos por
sustituir estos términos por otros más precisos no han tenido éxito. Estas
moléculas están formadas por tres elementos fundamentales: el carbono, el
hidrógeno y el oxígeno, este último en una proporción algo más baja. Su principal
función en el organismo de los seres vivos es la de contribuir en el
almacenamiento y en la obtención de energía de forma inmediata, sobre todo al
cerebro y al sistema nervioso.
Esto se cumple gracias a una enzima, la amilasa, que ayuda a descomponer esta
molécula en glucosa o azúcar en sangre, que hace posible que el cuerpo utilice la
energía para realizar sus funciones.

Tipos de carbohidratos

Existen cuatro tipos, en función de su estructura química: los monosacáridos, los

disacáridos, los oligosacáridos y los polisacáridos.

Monosacáridos

Son los más simples, ya que están formados por una sola molécula. Esto los
convierte en la principal fuente de combustible para el organismo y hace posible
que sean usados como una fuente de energía y también en biosíntesis o
anabolismo, el conjunto de procesos del metabolismo destinados a formar los
componentes celulares. También hay algunos tipos de monosacáridos, como la
ribosa o la desoxirribosa, que forman parte del material genético del ADN. Cuando
estos monosacáridos no son necesarios en ninguna de las funciones que les son
propias, se convierten en otra forma diferente como por ejemplo los polisacáridos.
Disacáridos

Son otro tipo de hidratos de carbono que, como indica su nombre, están formados
por dos moléculas de monosacáridos. Estas pueden hidrolizarse y dar lugar a dos
monosacáridos libres. Entre los disacáridos más comunes están la sacarosa (el más
abundante, que constituye la principal forma de transporte de los glúcidos en las
plantas y organismos vegetales), la lactosa o azúcar de la leche, la maltosa (que
proviene de la hidrólisis del almidón) y la celobiosa (obtenida de la hidrólisis de la
celulosa).

Oligosacáridos

La estructura de estos carbohidratos es variable y pueden estar formados por

entre tres y nueve moléculas de monosacáridos, unidas por enlaces y que se
liberan cuando se lleva a cabo un proceso de hidrólisis, al igual que ocurre con los
disacáridos. En muchos casos, los oligosacáridos pueden aparecer unidos a
proteínas, dando lugar a lo que se conoce como glucoproteínas.
Polisacáridos

Son cadenas de más de diez monosacáridos cuya función en el organismo se

relaciona normalmente con labores de estructura o de almacenamiento. Ejemplos
de polisacáridos comunes son el almidón, la amilosa, el glucógeno, la celulosa y la
quitina.

Función de los carbohidratos

Aunque su función principal es la energética, también hay ciertos hidratos de

carbono cuya función está relacionada con la estructura de las células o aparatos
del organismo, sobre todo en el caso de los polisacáridos. Estos pueden dar lugar
a estructuras esqueléticas muy resistentes y también pueden formar parte de la
estructura propia de otras biomoléculas como proteínas, grasas y ácidos nucleicos.
Gracias a su resistencia, es posible sintetizarlos en el exterior del cuerpo y
utilizarlos para fabricar diversos tejidos, plásticos y otros productos artificiales.
Nutrición

En el ámbito de la nutrición, es posible distinguir entre hidratos de carbono simples

y complejos, teniendo en cuenta tanto su estructura como la rapidez y el proceso a
través del cual el azúcar se digiere y se absorbe por el organismo.

Así, los carbohidratos simples que provienen de los alimentos incluyen la fructosa
(que se encuentra en las frutas) y la galactosa (en los productos lácteos); y los
carbohidratos complejos abarcan la lactosa (también presente en productos
lácteos), la maltosa (que aparece en ciertas verduras, así como en la cerveza en
cuya elaboración se emplea el cereal de la malta), y la sacarosa (que se encuentra
en el azúcar de mesa o azúcar común).

Algunos alimentos que son ricos en carbohidratos simples son las frutas y
verduras, la leche y los productos derivados de esta como el queso o el yogur, así
como en los azúcares y productos refinados (en los que también se produce el
suministro de calorías, pero a diferencia de los anteriores se trata de calorías
vacías al carecer de vitaminas, minerales y fibra); entre ellos se encuentran la
harina blanca, el azúcar y el arroz. En cuanto a los carbohidratos complejos, se
incluyen alimentos como legumbres, verduras ricas en almidón y panes y otros
productos que incluyan cereales integrales.
LIPIDOS
Los lípidos son moléculas orgánicas formadas por átomos de C H y O; incluso a
veces N y P. Tienen diversas propiedades como son insolubilidad en agua o en
otros disolventes polares, y aspecto graso.

Las funciones también son variadas: función energética a medio y largo plazo,

función estructural pues son componentes fundamentales de las membranas
celulares, función reguladora del metabolismo (vitaminas u hormonas) y función
de participación en procesos inmunitarios. 

Los lípidos se dividen en dos clasificaciones: Saponificables e insaponificables.

SAPONIFICABLES

Todos los lípidos saponificables son ésteres, por tanto su hidrólisis produce un
alcohol y un ácido carboxílico.

Los ácidos grasos son ácidos carboxílicos formados por largas cadenas carbonadas,

las cuales pueden ser saturadas (solo tiene enlaces simples) o insaturadas
(contiene algun enlace doble). Por ejemplo un ácido graso importante es el
palmítico:
Los compuestos totalmente saturados presentan cadenas extendidas que se
pueden empaquetar estrechamente estableciendo interacciones de Van der Waals*
entre los átomos de las cadenas vecinas. Eso hace que el punto de fusión sea
mayor.

Los ácidos grasos poseen otra característica importante que es el carácter

anfipático. Al no tener grupos polares, la cadena carbonada es insoluble en agua.
sin embargo, presenta en el extremo un grupo carboxilo (-COOH) que es
claramente polar. Esto permite que en la molécula haya una pequeña parte soluble
(hidrófila), llamada cabeza, y una porción larga, denominada cola, apolar e
insoluble en agua (hidrófoba).

Disposición en micela         Disposición en bicapa

GRASAS
glicerina         tres ácidos grasos

FOSFOGLICÉRIDOS

ESFINGOLÍPIDOS

                  

                                    esfingosina                           molécula polar

     ácido graso                                       ácido fosfatídico

CERAS

      ácido carboxílico        alcohol

FUNCION DE LOS LIPIDOS

La asimilación de las grasas comienza en la boca, donde se separan gracias a una
enzima durante la masticación, de esta manera es más fácil su absorción en el
estómago e intestinos. Los lípidos cumplen diversas funciones en el organismo,
casi todas ellas son necesarias para la vida, como son:
 Energética: pueden utilizarse como reserva energética, debido a que
aportan más del doble de energía que la producida por los glúcidos. Esto
también ocurre en animales que hibernan en zonas polares, se alimentan
mucho antes de este proceso para adquirir todas las grasas necesarias para
aguantar un largo periodo sin comer, pues obtienen la energía de la grasa.
 Fuente de calor: las grasas ayudan a reducir la sensación de frío pues aíslan
el cuerpo. El cuerpo está compuesto por una capa más o menos gruesa de
grasa para que sea posible resistir en ambientes fríos. Un proceso que
también ayuda a los animales que hibernan a no morir por las bajas
temperaturas.
 Reguladora: por ejemplo, el colesterol es un precursor de hormonas
sexuales y de la vitamina D, las cuales desempeñan funciones de
regulación.
 Reserva de agua: aunque parezca extraño las reservas de grasa también lo
son de agua, pues la combustión de esa grasa produce agua. Es por
ejemplo el caso de los dromedarios y camellos, que almacenan grandes
cantidades en sus jorobas, que en realidad son acumulaciones de grasas.
 Transporte: la grasa dietética suministra los ácidos grasos esenciales, es
decir, el ácido linolénico y el ácido linoleico, siendo necesaria para
transportar las vitaminas A, D, E y K que son solubles en grasas y para
ayudar en su absorción intestinal.
 Estructural: hay distintos lípidos, como el colesterol y los fosfolípidos, que
constituyen parte de las membranas biológicas.
 Protectora: los lípidos y grasas son un protector de los órganos como el
corazón o los riñones, pues crean una capa a su alrededor que los protegen
de posibles golpes.
PROTEINAS

Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas orgánicas más abundantes en

los seres vivos, ya que, por término medio, suponen el 50% del peso celular seco.

Son polímeros denominados polipéptidos, constituidos por la unión de unas

moléculas llamadas aminoácidos, que se componen de carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.

Su importancia se debe a la enorme variedad de funciones biológicas que

desempeñan, ya sea en calidad de moléculas estructurales o como partícipes en
multitud de procesos. Dicha diversidad de funciones hace que estas moléculas se
encuentren presentes en todas las estructuras orgánicas, pero se trata, por otra
parte, de moléculas específicas, característica que determina la identidad biológica
de los distintos organismos vivos.

LOS AMINOÁCIDOS ¿QUÉ SON?

Los aminoácidos son las moléculas que se liberan al realizar la hidrólisis de las
proteínas, y la unión de unos con otros origina las cadenas polipeptídicas.

Como su nombre indica, los aminoácidos son moléculas que poseen, al menos, un
grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Este último es necesariamente
terminal, pero el grupo amino puede ocupar diferentes posiciones. Se distinguen
así α, β… aminoácidos, según la situación del grupo amino con respecto al carbono
del grupo carboxilo.
Los aminoácidos que constituyen las proteínas son α-aminoácidos, pues el grupo
amino está unido al carbono α, el contiguo del grupo carboxilo. Existen 20
aminoácidos distintos de este tipo, que se diferencian por el otro grupo unido al
carbono C, el llamado grupo R o cadena lateral.

En los seres vivos se han encontrado unos 150 aminoácidos que no forman parte
de las cadenas proteicas, pero que desempeñan funciones propias. Entre estos
aminoácidos no proteicos figuran algunos neurotransmisores, ciertos precursores
vitamínicos, y otras moléculas que participan en determinadas reacciones
bioquímicas.

Propiedades: Las propiedades de los aminoácidos derivan de su estructura química

y entre ellas destacan las siguientes:

 Tienen carácter anfótero, es decir; son moléculas que se pueden

comportar como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio
en el que se encuentren. Al pH existente habitualmente en los medios
biológicos, tanto el grupo amino como el grupo ácido, suelen estar
ionizados. Si sometemos un aminoácido a un medio de pH ácido, tendrá
carga neta positiva y se comportará como una base, debido a que el grupo
-COO- captará H+ del medio. Si por el contrario el aminoácido es sometido a
un medio con pH básico, quedará con carga neta negativa y se comportará
como un ácido, ya que el grupo -NH3+ cederá H+ al medio.

 
  Presentan estereoisomería. Como el carbono α es asimétrico, existen
dos estereoisómeros con distinta actividad óptica. Para diferenciar ambos
isómeros en una fórmula plana, se escribe la cadena lateral hacia abajo y
los grupos amino y carboxilo a ambos lados del carbono α: el grupo amino
se sitúa a la derecha para representar el estereoisómero D y a la izquierda
para representar el estereoisómero L.

 
 

CLASIFICACIÓN

Según la naturaleza de su cadena lateral, los aminoácidos proteicos se clasifican en

tres grupos: neutros, básicos y ácidos.

1. Aminoácidos neutros: son aquellos cuya cadena lateral no posee grupos

carboxilo ni amino, y por lo tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0.
Estos aminoácidos se subdividen en polares y apolares

Los primeros poseen grupos hidrófilos en su cadena lateral que les permite formar
puentes de hidrógeno con moléculas polares, debido a lo cual, so muy solubles en
agua. Son aminoácidos polares la glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina,
asparagina y glutamina.

Por otro lado, los aminoácidos apolares poseen una cadena lateral hidrófoba y por
lo tanto su solubilidad en agua es menor. Este grupo está constituido por la
alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina y triptófano.

2. Aminoácidos básicos: son aquellos que contienen algún grupo amino en

la cadena lateral que, debidos a su carácter básico, puede tomar
hidrogeniones del medio, lo que hará que el aminoácido tenga carga
positiva. Pertenecen a este grupo la argina, histidina y lisina.

3. Aminoácidos ácidos: presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y

poseen carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende
hidrogeniones. Dos componentes de este grupo son el ácido aspártico y el
ácido glutámico.

 EL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es el que tiene lugar cuando el grupo carboxilo de un

aminoácido interacciona con el grupo amino de otro, quedando unidos ambos
aminoácidos (dipéptido) y liberándose en la reacción una molécula de agua.
 

A la vez, este enlace puede ser hidrolizado

separándose los aminoácidos.

El enlace péptidico tiene un carácter parcial de doble enlace. Este hecho impide
que se efectúen torsiones alrededor de enlace peptídiico, lo que determina  que los
átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno se sitúen en el mismo plano.

El dipéptido, puede unirse a otro aminoácido, pues sigue teniendo un grupo

carboxilo y un grupo amino libres. En la unión se liberaría otra molécula de agua y
se formaría un tripéptido. De nuevo, este podría seguir adicionando nuevos
aminoácidos y dar lugar a tetrapéptidos, pentapéptidos, etc. La unión de muchos
aminoácidos constituye un polipéptido.

Se puede observar que en los enlaces peptídicos no participan los radicales de los
aminoácidos, sino que quedan "colgando" del polipéptido

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La actividad biológica de una proteína depende en gran medida  de la disposición

espacial de su cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos
y estos proporcionan una gran complejidad a la estructura de las proteínas. Se
definen cuatro niveles distintos, conocidos como estructura primaria, secundaria,
terciaria, y cuaternaria, y, cada uno de ellos se constituye a partir del anterior. 

Estructura primaria:
Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los
aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se
encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.

Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los
enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y
oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano.

Estructura secundaria:

Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una

conformación más estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos
básicos de la estructura secundaria son:

·   α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.

Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos
-NH- y –C=O. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.
 (Ej: α-queratina de las plumas)

·Lámina plegada: el plegamiento no origina una

estructura helicoidal sino una lámina plegada en
zig-zag.

La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de

hidrógeno, pero en este caso son transversales.

 (Ej: β-queratina de la seda)

·   Hélice de colágeno: se trata de una hélice mas extendida debido a la

abundancia de determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de
hidrógeno.

La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas

mediante enlaces covalentes y enlaces débiles.

Estructura terciaria:
Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular. Dicha
conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y esto les
permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas
globulares).

Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su

estructura secundaria alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles
en agua y en disoluciones salinas, por lo que presentan funciones esqueléticas (Ej:
tejido conjuntivo, colágeno de los huesos...)

De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que

cualquier cambio que se produzca en la disposición de esta estructura puede
provocar la pérdida de su actividad biológica, proceso que conocemos con el
nombre de desnaturalización.

La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por

la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se
realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y
pueden ser de los siguientes tipos:

·   Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los
aminoácidos cisteína.

·   Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de

cargas eléctricas opuestas. Se producen entre grupos radicales de aminoácidos
ácidos y aminoácidos básicos.

·   Puentes de hidrógeno

·   Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los
aminoácidos apolares.
Estructura cuaternaria:

Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para

formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero o subunidad proteica. Según el número de subunidades que
se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:

·Dímeros: ej. enzima hexoquinasa

·     Tetrámeros: ej. hemoglobina

·     Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa

·     Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60
subunidades proteicas).

El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles. 

FUNCIONES BIOLÓGICAS

Como ya se ha dicho, las proteínas constituyen un grupo de moléculas muy

abundante en la naturaleza (se calcula que en el ser humano existen cerca de
100000 tipos diferentes) y realizan, así mismo, funciones muy variadas.
Actualmente se tiende a diferenciar entre las proteínas que cumplen su función de
una forma estática y aquellas otras, denominadas activas, que desempeñan un
papel dinámico en procesos bioquímicos y fisiológicos.

Entre las funciones estáticas de las proteínas destacan las siguientes:

 Estructural. Muchas proteínas forman estructuras celulares, como las

membranas, las fibras contráctiles, los orgánulos vibrátiles, la sustancia
intercelular y las estructuras cutáneas entre otras.

 Almacén de aminoácidos. Algunas proteínas constituyen una fuente de

reserva de aminoácidos, lo que permite la síntesis de proteínas,
fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por
tanto, en las semillas vegetales y en los huevos de los animales.

Las proteínas activas realizan múltiples funciones:

 Fisiológica. Este grupo comprende las proteínas que intervienen en los

movimientos, los procesos homeostáticos (incluido el mantenimiento del
pH), el transporte de otras moléculas, hormonas, etc.

 Regulación energética. Algunas proteínas participan en los procesos de

activación e inactivación de la información genética.

 Catalizadora. Las proteínas que se incluyen en este grupo reciben el

nombre de enzimas. Actúan como biocatalizadores favoreciendo las
reacciones químicas que se producen en los seres vivos.

 Inmunitaria. Ciertas proteínas proporcionan la identidad molecular de los

organismos vivos (antígenos), mientras que otras (anticuerpos) rechazan
cualquier molécula extraña que se introduzca en ellos.

BIBLIOGRAFIA

http://recursos.cnice.mes.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos14.htm

http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2BCH/PDFs/05Proteinas.pdf
http://es.wikipedia.org/wiki/Proteinas

http://www.um.es/molecula/prot.htm

http://www.ehu.es/biomoleculas/PROT/PROT.htm

http://www.arrakis.es/~lluengo/pproteinas.html#GlossA

http://zonadiet.com/nutriccion/proteina.htm

http://enfenix.webcindario.com/biología/molecula/proteina.html

https://sites.google.com/site/biomoleculasorganicas2obto/organicas/lipidos

https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/carbohidratos.html

https://amedweb.com/la-importancia-los-carbohidratos-las-grasas-las-proteinas/

CUESTIONARIO
¿CUÁL ES LA DIFERENCIA ENTRE LA D-GLUCOSA Y LA L-GLUCOSA Y QUÉ
SIGNIFICADO TIENEN LAS LETRAS D Y L ANTES DEL NOMBRE DEL
CARBOHIDRATO?

R.- Las especificaciones "D" y "L" en los nombres glucosa D y glucosa L se usan
para diferenciar a ambas formas distintas de la molécula de glucosa. La glucosa D
y la glucosa L son enantiómeros, es decir que sus estructuras moleculares imitan
las imágenes de cada una. La diferencia estructural entre estas dos moléculas se
describe mejor en términos del modelo de proyección Fisher, que es una manera
de dibujar moléculas orgánicas.

Química de la glucosa D
En la molécula de glucosa, un grupo de átomo de hidrógeno y oxígeno se enlaza a
un átomo de carbono. En el otro extremo de la molécula de glucosa, hay un átomo
de oxígeno de enlace doble. Mirando el modelo Fisher de la glucosa D con el
átomo de oxígeno de enlace doble hacia abajo, el grupo de hidrógeno y oxígeno
en la parte superior de este átomo apunta a la derecha. El modelo Fisher es la
mejor opción para describir la diferencia entre la glucosa D y la glucosa L porque
muestra la diferencia estructural más claramente a
comparación de otros modelos de dibujo estructural.

Química de la glucosa L

La glucosa D y la glucosa L están compuestas de los mismos átomos. La única

diferencia entre ambas estructuras se muestra a través del modelo Fisher. A
diferencia de la glucosa D, el grupo de átomos de hidrógeno y oxígeno en la
glucosa L apunta a la izquierda en el modelo Fisher. Si estas dos moléculas se
enfrentaran, se verían como la reflexión de la otra. Aunque las especificaciones D y
L suelen usarse comúnmente para describir distintas estructuras de azúcares y
aminoácidos, no siempre es el descriptor de configuración más favorable porque
sólo se concentra en la configuración de sólo un átomo de carbono en la
estructura, cuando podría haber muchos.
¿QUÉ ES UN ESTEREOISÓMERO?
R.-Un estereoisómero es un isómero de una molécula que tiene las mismas
conexiones átomo a átomo que dicha molécula, pero difiere en la orientación
espacial de los mismos. Los estereoisomeros se pueden clasificar en:
- Isómeros conformacionales, o rotameros, interconvertibles entre sí por la
rotación en torno a enlaces.
- Isómeros configuracionales, interconvertibles entre sí mediante ruptura de
enlaces.

Existen varios tipos de isómeros configuracionales, como son los enantiómeros y

los diasteroisómeros. Los enantiómeros son imágenes especulares entre sí.
Las isómeras configuracionales son aislables ya que es necesaria una gran
cantidad de energía para interconvertilos (energía necesaria para la ruptura de
enlaces), mientras que los conformacionales generalmente no lo son debido a la
facilidad de interconversión aun a relativamente bajas temperaturas. La rama de la
estereoquímica que estudia los isomeros conformacionales que son aislables (la
mayoría derivados del bifenilo) se llama atropisómeria.

¿QUÉ CARACTERÍSTICAS TIENE UN CARBONO ASIMÉTRICO?

R.- Un carbono asimétrico es un átomo de carbono que está unido a cuatro
elementos químicos diferentes entre sí. En esta estructura, el átomo de carbono se
encuentra en el centro, enlazando al resto de los elementos a través de él.
La molécula de bromocloroyodometano es un ejemplo claro de carbono asimétrico.
En este caso, el átomo de carbono está unido con los átomos de bromo, cloro,
yodo e hidrógeno, a través de enlaces únicos.

Este tipo de formaciones es muy común en

compuestos orgánicos, como por ejemplo, el
gliceraldehido, un azúcar simple que se obtiene como producto del proceso de
fotosíntesis en las plantas.
Características de un carbono asimétrico
Los carbonos asimétricos son carbonos tetraédricos que están conexos a cuatro
elementos diferentes entre sí.
Esta configuración es similar a una estrella: el carbono asimétrico funciona como el
núcleo de la estructura, y el resto de los componentes parten de el para formar las
respectivas ramificaciones de la estructura.
El hecho de que los elementos no se repitan entre sí, le otorga a esta formación la
connotación de asimétrica o quiral. Además, deben cumplirse ciertas condiciones
en la constitución de los enlaces, las cuales se detallan a continuación:
– Cada elemento debe estar unido al carbono asimétrico a través de un único
enlace. Si el elemento estuviese unido al carbono mediante un enlace doble o
triple, entonces el carbono dejaría de ser asimétrico.
– Si una estructura asimétrica se une dos veces a un átomo de carbono, éste
último no podría ser asimétrico.
– Si en un compuesto químico cuenta con dos o más carbonos asimétricos, se
induce la presencia de quilaridad en la estructura total.
La quilaridad es aquella propiedad que tienen los objetos de no superponerse con
la imagen que refleja en un espejo. Es decir, ambas imágenes (objeto real versus
el reflejo) son asimétricas entre sí.
En consecuencia, si se tiene un par de estructuras con carbonos asimétricos, y
cada uno de sus elementos son iguales, ambas estructuras no podrán
superponerse la una sobre la otra.
Además, cada estructura recibe el nombre de enantiómero o isómero óptico.
Dichas estructuras tienen propiedades físicas y químicas idénticas, solo difieren en
su actividad óptica, es decir, la respuesta que presentan ante la luz polarizada.

¿QUÉ ES UN ANÓMERO?
Se define anómero como los isómeros de los monosacáridos de más de 5 átomos
de carbono que han desarrollado una unión hemiacetálica, lo que les permitió
tomar una estructura cíclica y determinar 2 diferentes posiciones para el ion
oxhidrilo (α o β). Los ángulos de unión de los carbonos de los extremos de los
monosacáridos de más de 5 carbonos permiten un enroscamiento de las moléculas
lineales, en la que la función aldehído de las aldosas en el carbono 1 se ubica
próxima al oxhidrilo del carbono 5 para formar una unión hemiacetálica (reacción
de un aldehído o cetona con un alcohol), lo que provoca la ruptura del doble
enlace de la primera función para unirse con el grupo oxhidrilo del carbono 5,
dando como desecho H20. Lo mismo sucede con las cetosas, pero en este caso la
unión hemiacetalica se dan entre el carbono 2 y el carbono 5. Es esta estrucutura
cíclica de isomería la que determina que el glúcido sea α o β.
¿CUÁLES SON LAS PROYECCIONES DE FISCHER Y DE HAWORTH?
Proyecciones de Fischer
La proyección de Fischer fue ideada por el químico alemán Emilio Fischer en 1891,
que era el ganador del Premio Nobel En química en 1902. En una proyección de
Fischer el hidrato de carbono se muestra en su forma de la cadena abierta,
bastante que cíclica. Los átomos de carbono en la cadena principal de la molécula
del hidrato de carbono se conectan verticalmente, mientras que los átomos de
hidrógeno y los grupos de oxhidrilo se pegan horizontalmente.
Las lineas horizontales ilustran las ligazones que salen de la paginación, mientras
que las líneas verticales muestran las ligazones que están en la paginación. Los
átomos de carbono se pueden o no se pueden mostrar en una proyección de
Fischer.

Las proyecciones de Fischer tienen una ventaja principal: es fácil determinar

visualmente las propiedades stereochemical de un hidrato de carbono y comparar
la diferencia entre dos hidratos de carbono de manera rápida y fácil. Por ejemplo,
es simple informar la diferencia entre dos enantiómeros (las moléculas que son
una imagen de espejo de uno a.)
Una proyección de Fischer se puede girar 180 grados sin afectar al
stereoisomerism de la molécula. Si se girara 90 grados entonces un diverso
enantiómero sería ilustrado, así que por lo tanto esto es imposible con una
proyección de Fischer. Los pequeños cambios pueden afectar a las características
de una molécula: por lo tanto, el cuidado debe ser tomado al usar las proyecciones
de Fischer para ilustrar un hidrato de carbono.
Mientras que las proyecciones de Fischer pueden tener un grado de ambigüedad
cuando está confundido con otros tipos de gráfico, su uso de representar los no-
hidratos de carbono se desalienta. Se utilizan principal para ilustrar los
monosacáridos. Pueden ser utilizados para representar otras moléculas orgánicas
incluyendo los aminoácidos, pero esto es desalentada por las 2006
recomendaciones de IUPAC.

Las reglas de IUPAC también determinan que los átomos de hidrógeno se deben
explícitamente drenar especialmente los átomos de hidrógeno del grupo del
extremo de hidratos de carbono. Las proyecciones de Fischer son diferentes a las
fórmulas esqueléticas.  
Abajo está una proyección de Fischer de la D-glucosa en su forma de la cadena
abierta.
Proyecciones de Haworth
Una proyección de Haworth difiere de una proyección de Fischer en que está
utilizada para representar el hidrato de carbono en su forma cíclica. Esto es
especialmente útil para los azúcares que tienen una estructura del anillo. Fue
ideada por el sir inglés norman Haworth del químico que se desplegó en el trabajo
de Fischer, caracterizando muchos más hidratos de carbono. Él desarrolló la
técnica del ejemplo después de la guerra mundial 1, y recibió el Premio Nobel
1937 Para la química para su trabajo en hidratos de carbono y vitamina C de
investigación.

En una proyección de Haworth, que ahora es el patrón en la química orgánica para

los ejemplos stereochemical del hidrato de carbono, ligazones más gruesas entre
los átomos de carbono representan ésos más cercanos al espectador, y el
hidrógeno/el oxhidrilo pega abajo del avión de los átomos de carbono representa
ésos en la derecha en una proyección de Fischer. Sin embargo, esta regla no se
aplica a los grupos en los dos carbonos del anillo pegados al átomo de oxígeno
endocíclico.
Comparado a una proyección de Fischer, donde los átomos de carbono pueden o
no pueden ser ilustrados, en una proyección de Haworth se implican. El carbono 1
también se refiere como el carbono anomérico. Los átomos de hidrógeno que se
pegan a un átomo de carbono también se implican, no se muestran tan. Se
muestran los grupos de oxhidrilo y otros átomos que se pueden pegar al anillo del
carbono.
Una desventaja a las proyecciones de Haworth es que no son totalmente exactos
en la representación de la colocación espacial de todos los átomos.

Una conformación de la “silla” se puede utilizar a representa más exacto la

colocación espacial de los átomos; sin embargo, esta conformación puede hacer la
determinación de la estereoquímica básica del hidrato de carbono más difícil.
Abajo está la proyección de Haworth para la forma cíclica de la D-glucosa.
¿CÓMO FUNCIONA EL JABÓN PARA ELIMINAR LA GRASA?
R.- Para entender por qué un compuesto tiene unas propiedades determinadas
primero hay que saber de qué está hecho.
Aquí viene la parte de Química:
¿Cómo sabemos qué es soluble en qué, qué disuelve a qué, y, por tanto, qué
limpia a qué?
Nos vamos al refranero químico popular: “Lo semejante disuelve a lo
semejante” ¿Y cuándo una sustancia es semejante a otra? Con esta frase nos
referimos a la polaridad: las sustancias polares sólo son solubles en las polares, y
las apolares en las apolares. Por ejemplo, el aceite, no se puede mezclar en el
agua, y esto es porque el agua es polar y el aceite apolar. Esta es la razón por la
cual el agua no puede limpiar los residuos grasos, porque éstos no son solubles en
ella, así que no los puede “arrastrar”.
Lo genial del jabón es que tiene una parte polar (hidrófila, con afinidad por el
agua) y otra apolar (hidrófoba) lo que hace que sea soluble tanto en el agua
como en una grasa o aceite.

Sin usar fórmulas orgánicas, podemos dibujar la molécula de jabón de la siguiente

manera, donde el círculo representa la parte hidrófila (afín al agua), y la cola
representa la parte hidrófoba (afín a la grasa).

Cuando usamos jabón, éste dispone su parte hidrófoba hacia la grasa, y su parte
hidrófila hacia el agua, de forma que las moléculas de jabón “encapsulan” a la
grasa, y la parte de fuera de esa “cápsula” es afín al agua, así que ésta puede
“arrastrarla” y ¡limpiar!

CLASIFICACIÓN DE LA GRASA
La principal diferencia entre los lípidos saponificables y los insaponificables estriba
en que los primeros contienen ácidos grasos en su estructura molecular, mientras
que los lípidos insaponificables carecen de ellos.
Los Lípidos saponificables pueden ser: Acilglicéridos, céridos, fosfolípidos y
esfingolípidos.
Los Lípidos insaponificables pueden ser: Carotenoides y esteroides.

¿Qué tipo de geometría molecular tiene un átomo de carbono saturado?

R.- Es Geometría molecular tetraédrica.

¿Por qué algunos ácidos grasos se denominan como Omega-3 y Omega-6?

R.-Los ácidos grasos omega 3 y omega 6 son ácidos grasos poliinsaturados, es
decir, ácidos grasos con múltiples enlaces dobles en sus átomos de carbono. La
posición del primer enlace doble entre los átomos de carbono determina si se trata
de un ácido graso omega 3 u omega 6. Si el primer doble enlace se encuentra en
el tercer enlace de carbono, es un ácido graso omega 3. Cuando ocurre en el sexto
enlace de carbono, se le llama ácido graso omega 6.

¿Qué beneficios a nuestra salud tiene consumir ácidos grasos Omega-3 y Omega-
6?
R.- Tanto los ácidos grasos omega-3 (ω-3) como los omega-6 (ω-6) son
componentes importantes de las membranas celulares y son precursores de
muchas otras sustancias en el cuerpo, como las involucradas en la regulación de la
presión arterial y las respuestas inflamatorias. Existe un creciente apoyo para los
ácidos grasos omega-3 en la protección contra enfermedades cardíacas fatales y
se sabe que tienen efectos antiinflamatorios, que pueden ser importantes en esta
y otras enfermedades. También hay un interés creciente en el papel de los ácidos
grasos omega-3 en la prevención de la diabetes y ciertos tipos de cáncer.
¿Consideras que el Colesterol es bueno para nuestra salud? Justifica tu respuesta.
R.- Si, porque el colesterol es una sustancia cerosa y parecida a la grasa que se
encuentra en todas las células de su cuerpo. El hígado produce colesterol y
también se encuentra en algunos alimentos, como carne y productos lácteos.
Nuestro cuerpo necesita algo de colesterol para funcionar bien, pero tener
demasiado colesterol en la sangre aumenta el riesgo de enfermedad de las arterias
coronarias.
El colesterol HDL y colesterol LDL son dos tipos de lipoproteínas, una combinación
de grasas (lípidos) y proteína. Los lípidos necesitan unirse a las proteínas para
poder moverse en la sangre. El HDL y el LDL tienen funciones diferentes:
 HDL significa lipoproteínas de alta densidad en inglés. A veces se le llama
colesterol "bueno" porque transporta el colesterol de otras partes de su
cuerpo a su hígado. Su hígado luego elimina el colesterol de su cuerpo
 LDL significa lipoproteínas de baja densidad en inglés. En ocasiones se le
llama colesterol "malo" porque un nivel alto de LDL lleva a una acumulación
de colesterol en las arterias
ESCRIBE LA ESTRUCTURA QUÍMICA QUE TIENEN LOS MONÓMERO QUE FORMAN
LAS PROTEÍNAS:

Los monómeros que construyen a las proteínas se conocen como aminoácidos En

las proteínas vamos a encontrar 20 monómeros diferentes, monómeros que,
además, son idénticos en todas las especies vivientes. Este reducido número de
sillares estructurales son tan versátiles que tienen la capacidad de funcionar
también de forma independiente como precursores muchas biomoléculas o
transportar energía.

Los aminoácidos se caracterizan por presentar un átomo de C en el que dos de sus

enlaces están sustituidos por un grupo amino (-NH2) básico y un grupo carboxilo
(-COOH) ácido. Otro de los enlaces se une a un átomo de H y el cuarto a un grupo
variable que se denomina grupo o radical R (cadena lateral). Aunque son muchas
las moléculas biológicas que podrían entrar dentro de este grupo, las más
interesantes son aquellos aminoácidos que forman parte de las proteínas
(aminoácidos proteinogenéticos).

Escribe los principales grupos funcionales presentes en la pregunta anterior:

Los aminoácidos se caracterizan por presentar un átomo de C en el que dos de sus

enlaces están sustituidos por un grupo amino (-NH2) básico y un grupo carboxilo
(-COOH) ácido

EL DIBUJO
FUERZAS INTERMOLECULARES QUE HACEN POSIBLE QUE LAS PROTEÍNAS
ADOPTEN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostáticas
entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de
hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares (3) interacciones hidrofóbicas
entre cadenas laterales apolares y (4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones
dipolo-dipolo
¿QUÉ ELEMENTO QUÍMICO ESTÁ PRESENTE EN LA HEMOGLOBINA Y QUE TIPO
DE ESTRUCTURA TIENE ESTA PROTEÍNA?

La molécula de hemoglobina está constituida por una porción proteica llamada

globina (compuesta por 2 pares de cadenas polipeptídicas diferentes que
contienen numerosos aminoácidos) y 4 grupos prostéticos nombrados “hem” en
cuyo centro se localiza un átomo de hierro; de manera que la molécula de
hemoglobina está formada por 4 subunidades, cada una de las cuales posee un
grupo hemo unido a un polipéptido. Las variaciones en las cadenas polipeptídicas
dan origen a diferentes tipos de hemoglobinas.

La globina es una estructura de naturaleza proteica dispuesta en forma esférica o

globular, siendo así de donde proviene su nombre. Esta estructura es de tipo
terciaria y se caracteriza por ser compleja, ya que la cadena de aminoácidos se
pliega hasta formar la esferoproteína. Existen varios tipos de cadenas de globina y
estas fueron clasificadas en letras griegas: globina de cadena alfa, beta, delta,
gamma, épsilon y zeta.