ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

Isabela Penido Matozinhos

Aminoácidos são compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e
nitrogênio (N) que, às vezes, contêm enxofre (S), como a cisteína. Tais subunidades
fornecem a chave da estrutura de milhares de proteínas diferentes, com cada resíduo de
aminoácido unido por ligação covalente. As proteínas de cada organismo são construídas a
partir de 20 aminoácidos, conhecidos como aminoácidos comuns.

Além da função primária como componentes das proteínas, os aminoácidos têm vários
outros papéis biológicos, como:

• Vários α-aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros químicos

entre as células. Por exemplo, neurotransmissores como serotonina, e hormônios
como a tiroxina (um derivado da tirosina).
• Os aminoácidos são precursores de várias moléculas complexas contendo
nitrogênio, como as bases nitrogenadas e o grupo heme.
• Atuam como intermediários metabólicos. Por exemplo, arginina, citrulina e
ornitina são componentes do ciclo da uréia.

Cada aminoácido é constituído por uma estrutura básica mais uma cadeia lateral. Eles
possuem um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono,
chamado de carbono α, desta forma, os aminoácidos comuns também são conhecidos como
α-aminoácidos. Suas cadeias laterais (grupos R) diferem e lhes proporcionam propriedades
específicas.

Para todos os aminoácidos comuns, o carbono α está ligado a quatro diferentes grupos,
fazendo dele um carbono quiral, exceto a glicina, visto que esse aminoácido possui como
cadeia lateral um átomo de hidrogênio, não apresentando carbono quiral.

Em decorrência desse arranjo com quatro grupos diferentes, os aminoácidos são

opticamente ativos (desviam o plano da luz polarizada), possuindo dois esteroisômeros
possíveis. Os esteroisômeros podem ser D ou L. Por convenção, na forma L, o grupo amino
está projetado para a esquerda, enquanto na forma D, esse grupo está direcionado para a
direita. Os resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas são exclusivamente
esteroisômeos L, sendo os únicos biologicamente ativos.

1) CLASSIFICAÇÃO

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Devido às diferenças de cada cadeia lateral, os aminoácidos podem ser agrupados em 5
classes principais baseadas nas propriedades de seus grupos R. Os 20 tipos de cadeias
laterais dos aminoácidos variam em tamanho, forma, carga, capacidade de formação de
ligações de hidrogênio, características hidrofóbicas e reatividade química.

1.1) Grupos R Alifáticos Não Polares

• Composto por: Glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina.

• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos.
• Tendem a se agrupar dentro das proteínas, estabilizando a estrutura proteica por
meio de interações hidrofóbicas.
• Glicina não contribui para interações hidrofóbicas devido à sua estrutura simples.
• A prolina não possui estrutura comum a todos os α-aminoácidos, visto que é um
aminoácido cíclico. O grupo amino da prolina é mantido em conformação rígida.
• Regiões com altas concentrações de prolina, são regiões menos flexíveis.

1.2) Grupos R Não Carregados Polares

• Composto por: Serina, treonina, asparagina, glutamina e cisteína.

• Hidrofílicos.
• Possuem grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água.
• A união de duas cisteínas (polares) é uma ligação dissulfeto e leva a formação de
um aminoácido dimérico chamado cistina que é apolar. Tais ligações dissulfeto, por
serem covalentes, são importante na estabilização da estrutura protéica.

1.3) Grupos R Positivamente Carregados (Básico)

• Composto por: Lisina, arginina e histidina.

• Altamente hidrofílico.
• São aminoácidos nos quais os grupos R possuem carga positiva significante em pH
7.

1.4) Grupos R Negativamente Carregados (Ácido)

• Composto por: Aspartato e glutamato.

• Altamente hidrofílico.
• São aminoácidos nos quais os grupos R possuem carga negativa significante
em pH 7.
• Possuem dois grupos carboxila.

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1.5) Grupos R Aromáticos

• Composto por: Fenilalanina, tirosina e triptofano.

• Relativamente apolares: hidrofóbicos.
• Absorvem luz ultravioleta num comprimento de onda de 280 nm,
principalmente triptofano e tirosina. Aspecto importante na caracterização de
proteínas.
• A tirosina e o triptofano são menos apolares que a fenilalanina, pois possuem
grupos em sua estrutura que permitem a formação de ligação de hidrogênio,
como a hidroxila na tirosina e o átomo de nitrogênio no triptofano.

2) AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS

Os aminoácidos, com base na forma como são adquiridos, podem ser classificados em
dois tipos: essenciais ou não essenciais. Consideram-se essenciais, ou indispensáveis,
aqueles em que a única forma de obtenção é a dieta, visto que o organismo não os
sintetiza. Já os aminoácidos não essenciais, são aqueles que o nosso organismo
consegue produzir.

ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS

Valina Aspartato

Lisina Glutamato

Treonina Alanina

Triptofano Arginina

Leucina Asparagina

Isoleucina Cisteína

Metionina Glicina

Fenilalanina Glutamina

Histidina Prolina

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 Serina

Tirosina

3) ZWITTERION

Zwitterions são aminoácidos sem o grupo R ionizável que, quando dissolvidos em água
em pH neutro, adotam características anfóteras. Desta forma, conseguem agir como um
ácido ou como uma base, visto que seus grupos amino e carboxila podem atuar doando
ou recebendo prótons.

Em pH ácido, a concentração de prótons é alta e, dessa forma, o aminoácido atua como

uma base, pois recebe H+ ficando totalmente protonado, numa tentativa de evitar uma
diminuição ainda mais acentuada do pH. Já em pH básico, o aminoácido atua como um
ácido, liberando H+ para o meio, tamponando a solução.

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