ENZIMAS.

DEFINICION DE ENZIMA Y SUSTRATO.- Las enzimas de elevado peso molecular que presentan propiedades catalíticas y que se
sintetizan dentro de las células vivas animales y vegetales y microorganismos, caracterizadas por su especificidad con respecto al
tipo de reacción química que catalizan.

El sustrato es cualquier sustancia específica, de naturaleza orgánica, sobre el cual actúa una enzima.

FUNCIONES DE LAS ENZIMAS.- Las enzimas en términos generales tienen las funciones siguientes :

 Aceleran el curso de las reaciones biológicas en que intervienen, son biocatalizadores.

 Hacen que estas reacciones biologocas se verifiquen en estas condiciones de los organismos vivos, a temperatura
relativamente bajas (de 0 a 40 0C)

CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE ENZIMAS.-

Generalmente las enzimas se designan añadiendo el sufijo “asa” al nombre del sustrato sobre el que actúan o añadiendo el sufijo
“ina” al nombre del tejido o célula que le da origen, otras enzimas tienen el nombre por su descubridores.

Por acuerdo de la (BIU) se establecioun sistema codificado para la nomenclatura y clasificación de las enzimas, basado en el tipo de
reacción química catalizada por cada enzima.

Este sistema clasifica las enzimas en 6 grandes grupos.

 Grupo 1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación – reducción.

 Grupo 2 Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos funcionales.

 Grupo 3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrolicis

 Grupo 4Liasas: catalizan reacciones de adicion a los dobles enlaces.

 Grupo 5Isomerasas: catalizan reacciones de izomerisacion

 Grupo 6 ligasas: catalizan reacciones de formación de enlaces de rupturade ATP

Igualmente el sistema establece reglas para la nomenclatura, plantean que el nombrede las enzimas consta de dos pares:

 La primera indica el nombre del sustrato y el cosustrato si indicándose, si actua algún coenzima.

 La segunda parte indica la función que realiza la enzima con la terminación “asa”.

NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS.-

Las enzimas pueden ser proteínas simples o conjugadas es decir hay enzimas en cuya composición química solo intervienen
aminoácidos , son proteínas simples, mientras otras enzimas presentan estructuras no proteicas denominadas cofactores esas
enzimas, esas enzimas son proteínas conjugadas.

COFACTORES ENZIMATICOS.-

Los cofactores enzimáticos pueden ser iones metálicos o moléculas organicas complejas en cuyo caso se denominan coenzimas.

IONES METALICOS.-

Pueden desempeñar una o dos funciones posibles:

  Actuar como para unir el sustrato y la enzima

 Actuar como centro catalico receptor de la enzima.

COENZIMAS.-

Los coenzimas son moléculas organicas complejas se clasifican en dos grupos, en el grupo1 los transfieren electrones y en el grupo
2 los que transfienen grupos funcionales.

Los coenzimas están muy vinculados a las vitaminas tienen acción reguladora del metabolismo en los diferentes organismos en los
diferentes organismos.

La clasificación de los coenzimas es la siguiente:

 Grupo 1coenzimas transferidores de electrones.- (NAD, NADP, FAD, FMN) son nucleótidos, todos estos coenzimas tienen la
función de fijar reversiblemente atomos de hidrógeno.

El coenzima Q (ubiquinona) es un derivado de benzoquinona con una larga cadena lateral isoprenoide, su función principal es la de
participar en el transporte electrónico de la cadena respiratoria.

El acido lipoico transfiere grupos acilo y atomos de hidrógenos por un mecanismo simultaneo

 Grupo 2 coenzimas transferidores de grupos funcionales : ATP, GTP, UTP, CTP, CoA.

Los coenzimas ATP, GTP, UTP, CTP. Son mucleotidos, la función de estos cuatro coenzimas es la de transferir grupos fosfatos,
liberando la energía química necesaria para las reacciones metabólicas.

El mas importante de los coenzimas transferidores de grupo fosfatos es el ATP.

El ATP tiene dos enlaces ricos en energía y posee un elevado de transferencia de grupos. Al separarse un grupo grupo fosfato se
convierte en ADP, y al separarse dos grupos fosfato se convierte en AMF.

En el ATP pueden separarse y transferirse y en dependencia de cual sea el enlace que reacciones se producirá transferencia del
resto orto fosfato co separación de ADP, el mas importante es la primera que constituye la hidrolicis del ATP cuando el resto
ortofosfato es gtransferido al agua.

El coenzima A(CoA) tiene estructura nucleotidica y la base nitrogenada que lo forma es adenina

La función del coenzima Aes la de transferir grupo acilo en las reacciones metabólicas, desempeña un papel muy importante en el
metabolismo de los glúcidos, las grasas y las proteínas.

El pirofosfato de tiamina (PPT) es un transportador del grupo aldehído activo, y su función principal es la de participar en la
descarboxilacion de alfa-cetona.

El fosfato de piridoxal (PP) tiene su función principal como coenzima de las transaminasas es decir participa en la transferencia de
grupo amino.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS.-

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que presentan tres propiedades que las caracterizan como tal: la eficiencia y la
especialidad.

EFICACIA DE LAS ENZIMA.-

Las enzimas se consideran catalizadores muy eficaces ya que aumentan notablemente la velocidad de las reacciones en que
intervienen.
EFICIENFIA.-

En las reacciones catalizadas por enzimas, la transformación, lo que garantiza que el sustrato sea consumido al 100% y que, por
ende, no haya subproductos. Por ejemplo

a b c
A B C D

Donde A – sustrato inicial B y C – productos intermedios ; D – producto final ; abc – enzimas que catalizan cada fase de la reacción.

ESPESIFICIDAD DE ACCION DE LAS ENZIMAS.-

Manifiestan en virtud de su composición química y la disposición espacial de sus moléculas una alta especificidad de acción es decir
que actúan sobre un solo tipo de sustrato

eta determinada por la configuración de su centro activo, la especificidad puede ser de tres tipos:

 E. absoluta .- la enzima actua sobre un solo tipo de sustrato o tipo de enlace

 E. relativa.- la enzima actua sobre el sustrato determinado o tipo de enlace

 E. estereoespecifisidad.- se caracteriza por actuar sobre un solo estereoisomero

CATALICIS ENZIMATICA.-

Abarca el proceso que va desde la unión de la enzima con su sustrato especifico, la transformación de dicha sustancia, hasta la
liberación de los productos de la reacción y la regeneración de la enzima.

FORMACION DEL COMPLEJO ENZIMA – SUSTRATO.-

Consististe en conducir la reacción por un camino que requiere menor energía de activación esto se logra gracias a la formación del
complejo enzima – sustrato

FACTORES DE CATALICIS.-

Entre los factores que intervienen en la catálisis enzimática tenemos:

a) Factor de tención en el complejo enzima – sustrato .- se produce una tención entre ambas moléculas lo que puede
explicarse en dos hipótesis: la teoría llave cerradura y la teoría de adaptación o encaje inducido .

1ra hipótesis.- la configuración espacial del sustrato es tal, que se complementa con la del centro activo de la enzima en la
misma forma que una llave con su cerradura. Esta teoría tiene limitación

2da hipótesis.- presencia del sustrato induce un cambio y la conformación del centro activo de la enzima. Esta teoría es
aceptada

b) Efecto de proximidad y orientación.- los grupos catalíticos del centro activo de la enzima tiene que aproximarse al sustrato
que será atacado y además adquirir orientación espacial

c) Catálisis covalente.- enzimas que poseen grupos nucleofilicos en su centro activo pueden producir desplazamientos
indeterminados sustituyentes sobre un átomo de carbono susceptible se sustrato.

d) Catálisis acido base general.- concentración de ácidos o bases determina una aumento proporcional en la velocidad de la
reacción enzimática.

ACTIVIDAD ENZIMATICA. NUMERO DE RECAMBIO.-

La concentración de una enzima se expresa generalmente en unidades de enzima.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMATICA .-

Afectan la actividad enzimática pueden señalarse como los mas importantes la concentración del sustrato, la concentración de la
enzima, la concentración de los cofactores, la temperatura el pH y otros factores

CONCENTRACION DEL SUSTRATO

Se mantienen constantes la concentración de la enzima la temperatura y el pH, y se van variando la concentración del sustrato en
una reacción catalizada enzimáticamente.

CONCENTRACION DE LA ENZIMA.-

La incidencia de la concentración de la enzima en la velocidad de la reacción enzimática en generalmente similar a la de la

concentración del sustrato es decir que en la mayoría de las reacciones enzimáticas, existen una cantidad suficiente de sustrato.

CONCENTRACION DE LOS COFACTORES.-

Aplicarse también a la relación entre la velocidad de la reacción y la concentración del cofactor en el caso de aquella enzimas que
necesitan cofactores

E + coenzima E – coenzima

Inactivo activo

TEMPERATURA.-

En Reacciones enzimáticas la velocidad de la reacción aumenta con el aumento de la temperatura debido al correspondiente
incremento de la energía cinética de las moléculas

PH.-

Muchas enzimas poseen un PH característico en el cual su actividad catalítica es máxima manifestándose que por enzima o por
debajo de ese valor de PH la actividad disminuye.

El PH se utiliza con frecuencia en la industria de los alimentos para regular algunos procesos enzimáticos

INHIBICION DE LA ACTIVIDAD ENZI\MATICA.-

Se define como el proceso mediante el cual la velocidad de las reacciones enzimáticas se reducen sensiblemente por la acción de
determinados agentes denominados inhibidores se clasifican en :

 Inhibición reversible.- es aquella en que una ves que cesa el efecto de inhibidor la enzima queda apta para seguir
desarrollando su actividad catalítica normal.

 Inhibición competitiva

 No competitiva

 Inhibición irreversible.- es aquella en que el inhibidor es capas de destruir o modificar uno o mas grupos funcionales de la
enzima, provocando su inactivación total.